PORFIRIAS y HEMOGLOBINOPATÍAS

• Chumpitaz Rojas Sharai Katiuska

• Chuquitucto Torres María Stefany
HEMOGLOBINOPATÍAS
 Pequeña molécula que modifica la afinidad por el O2: 2,3
bifosfoglicerato
HEMOGLOBINOPATÍAS
…
Las mutaciones modifican la secuencia de Aa de una cadena de globina,
Estructurales alterando las propiedades fisiológicas de las variantes de la hemoglobina, como
sucede en la anemia drepanocítica o muestran solubilidad o afinidad por el O2

Surgen a partir de mutaciones que disminuyen la producción o traducción de

Síndromes Talasémicos mARN de la globina, lo que lleva a una biosíntesis deficiente de la cadena de
globina, lo que origina la destrucción prematura de eritroblastos y eritrocitos.

Variantes de la Hemoglobina Combinan las características de las Talasemias (Biosíntesis anormal de la

globina) y de las Hemoglobinopatías estructurales (Secuencia de Aminoácidos
Talasémica anormal).

Persistencia hereditaria de la Se caracteriza por la síntesis de cantidades altas de Hb F en la edad adulta

hemoglobina fetal
Modificaciones de la molécula de hemoglobina por toxinas
(metahemoglobinemia adquirida) y síntesis anómala de hemoglobina
Adquiridas (Producción de cantidades altas de Hb F en la preleucemia y la talasemia alfa
en los trastornos mieloproliferativos)