UNIDAD N° 1:

Tema 6: PROTEINAS

Blgo. Ms. Pablo Chuna Mogollón

Profesor Auxilar T.C.
Area Biología
Departamento Académico de Ciencias - UPAO
 PROTEINAS

 Todas las proteínas contienen C, H, O y N y casi todas poseen también S.

 El contenido de nitrógeno representa, término medio, el 16 % de la masa total de la
molécula, lo cual permite calcular la cantidad de proteína existente en una muestra, por
medición del N de la misma
 Son los compuestos orgánicos más abundantes, en animales superiores representan
alrededor del 50% del peso seco de los tejidos.
 Las proteínas son moléculas poliméricas de enorme tamaño; están constituidas por
gran número de unidades estructurales que forman largas cadenas .

 Cuando se dispersan en un solvente adecuado, forman

soluciones coloidales
 Cada tipo celular posee una distribución, cantidad y
especie de proteínas que determina el funcionamiento y la
apariencia de la célula. Ej. Una célula muscular difiere de
otras en virtud de su gran contenido de proteínas
contráctiles, como la miosina y la actina, a las que se
debe, en gran parte su apariencia y su capacidad de
contracción.
 AMINOÁCIDOS
• Sólo 20 aminoácidos constituyen las unidades monoméricas a partir de las cuales se
sintetizan las cadenas polipetídicas.
• En consecuencia, todas las proteínas contienen diversas proporciones de estos 20
aminoácidos.
• Cada aminoácido contiene un grupo carboxilo, un grupo amino, y un hidrógeno unido a
un átomo de carbono central conocido como el carbono α.
• Los aminoácidos son clasificados en base a su solubilidad en agua, que a su vez
depende de la cadena lateral (grupo R)
• Con la excepción de la glicina, cada
aminoácido tiene dos enantiómeros,
una forma D y una forma L.
• Las proteínas sólo contienen
isómeros de la serie L.
• Los aminoácidos que están disueltos
en agua existen en solución como
iones dipolares (zwitterions), que
pueden actuar como ácidos
(donadores de H+) o como bases
(aceptores de H+). Las sustancias
con esta dualidad son llamadas
anfotéricas
 AMINOÁCIDOS ESENCIALES
• Los aminoácidos esenciales no pueden ser sintetizados por el hombre.
• Dichos aa deben ser necesariamente suministrados con las proteínas de los alimentos.
• Si falta uno solo de ellos no será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea
requerido dicho aminoácido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición,
según cual sea el aminoácido limitante.
• Los déficit de aminoácidos esenciales afectan mucho más a los niños que a los adultos.
- Ellos son: Valina, leucina, treonina, triftófano, metionina, isoleucina, fenilalanina y lisina
• Los aa en un péptido o en una proteína son a veces llamados residuos (que
resultan después de perder un átomo de H+ del grupo amino y un OH- del extremo
carboxilo)
• Cada péptido tiene dos extremos libres: el grupo amino libre es el extremo amino-
terminal (o N-terminal); y el carboxilo libre es el extremo carboxilo-terminal (o C-
terminal)
• Dos aminoácidos están unidos de modo covalente a través de un enlace amida,
conocido como enlace peptídico
• La unión de pocos aminoácidos forman un oligopéptido, muchos aminoácidos
forman un polipéptido.
• Por lo general los péptidos contienen menos
de 20-30 aminoácidos.
• Ejemplos de algunos péptidos importantes
– Oxitocina (9 aa).
Estimula la secreción de la leche y la
contracción muscular uterina durante el
parto
– Glucagon (29 aa)
Regula los niveles de glucosa
– Corticotropina (39 aa) estimula la corteza
adrenal
– Glutatión(γ-glutamil-L-cisteinilglicina)
Agente reductor. Protege a las células de
productos oxidantes derivados del
metabolismo del O2
– Vasopresina (hormona antidiurética). 9aa.
Interviene en la regulación del equilibrio
hídrico
– Péptidos opiáceos (leu-y met-encefalinas)
pentapéptidos que intervienen en el alivio
del dolor
 DATOS MOLECULARES DE ALGUNAS PROTEINAS

Proteína Peso Número de Número de

Molecular residuos cadenas
polipeptíd.
Citocromo C (humana) 13 000 104 1
Rinonucleasa A (páncreas bovino) 13 7000 124 1
Lizosima 13 930 129 1
Mioglobina (corazón equino) 16 890 153 1
Quimotripsina (páncreas bovino 21 600 241 1
Hemoglobina (humana) 64 500 574 4
Albumína sérica humana 68 500 609 1
Hexoquinasa (levadura) 102 000 972 2
RNA polimerasa (Eschericihia coli) 450 000 4 158 5
Apolipoprotepina B (humana) 513 000 4536 1
Glutamina sintetasa (E. coli) 619 000 5 628 12
Titina (humana) 2’993 000 26 926 1
 CONFORMACIÓN PROTEICA Y FUNCIÓN
• Una conformación específica de una proteína
– Determina como es su función
– Debería ser flexible para permitir pequeños cambios
sin que se dañe la estructura completa
Groove
Cada secuencia de aminoácidos se pliega espontáneamente
de una diferente manera. El plegamiento crea grooves que
funcionan como sitios de unión para otras moléculas .

Cambios en la estructura secundaria-terciaria,

son responsables de enfermedades importantes,
como la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob y la
encefalopatía espongiforme bovina, cada una
caracterizada por cambios neurológicos patoló-
gicos, que se traducen en la deposición, en las
fibrillas amiloides, de proteínas insolubles.
 NIVELES DE ESTRUCTURA PROTEICA

ESTRUCTURA PRIMARIA 1 5
10
15

• Es la disposición lineal o secuencia de

30
restos de aminoácidos que constituyen 35
25 20

la cadena polipeptídica.
• La unión peptídica sólo permite formar 40
45
50
55
estructuras lineales.
• Es específica de cada proteína. 65
60

70

85
80
75

95
100 90

110
115
105

120
125

129
Aminoácido
 a. El gen de beta hemoglobina

Persona con anemia de

Mutaciones → variaciones en la secuencia Persona normal células falciformes
• Los aminoácidos invariables son importantes
para la función Gen normal Mutación
• Las mutaciones conservadoras son cambios DNA
El gen codifica el
entre aminoácidos químicamente semejantes polipéptido

• Algunas mutaciones se relacionan con (b) El polipéptido

beta hemoglobina
enfermedades --> enfermedades moleculares
(patología molecular)
Mutación cambia
Ej. La sustitución de un aminoácido por otro forma de proteina
en la hemoglobina causa la anemia falciforme.
Beta
(c) La proteína
hemoglobina
(formada por 4
polipéptidos
(a) Eritrocito normal Hemoglobina normal Alfa

7 … 146
1 2 3 6
4 5
Largas fibras
(b) Célula falciforme Hemoglobina de célula falciforme
(d) La célula

….146 Eritrocito forma

2 7
1 3 6 Eritrocito de hoz
4 5 forma de disco
 ESTRUCTURA SECUNDARIA

Disposición espacial, regular, repetitiva, que puede adoptar la cadena polipetídica,

generalmente es mantenida por enlaces de hidrógeno
La cadena polipeptídica puede adoptar distintas disposiciones espaciales
- Hélice  (alfa) - Lámina  (beta) - Arrollada al azar
ESTRUCTURA TERCIARIA

Es la conformación global de una cadena polipeptídica, o sea la disposición tridimensional de todos

los residuos de aminoácidos.
Esta estructura es estabilizada mediante enlaces de hidrógeno, interacciones iónicas,
interacciones
hidrofóbicas, fuerzas de Van der waals, y enlaces disufuro.
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Describe la cantidad y posiciones relativas de las subunidades de una proteína multimérica.
• Las cadenas polipeptídicas o subunidades se mantienen mediante enlaces no covalente.
- El colágeno es una proteína fibrosa de tres polipéptidos que están superenrollados.
Esto provee la resistencia estructural para su papel en los teiidos conectivos.
- La hemoglobina es una proteína globular con dos copias de dos tipos de polipéptidos.
 DESNATURALIZACIÓN
• Involucra la ruptura de los enlaces y fuerzas que mantienen la estructura secundaria,
terciaria y cuaternaria.
• La desorganización en la estructura molecular lleva a la pérdida de las propiedades y
funciones naturales de la proteína.

• Los agentes desnaturalizantes no actúan

sobre los enlaces peptídicas, razón por la
cual la estructura primaria de una proteí-
na desnaturalizada no está afectada.
La desnaturalización es un proceso irre-
versible.
La mayoría de las proteínas desna-
turalizadas precipitan en solución.
Agentes desnaturalizantes:
- Calor
- pH extremos
- Detergentes
- Soluciones concentradas de úrea
- Sales de metales pesados
- Acidos o ácalis concentrados
Las proteínas pueden clasificarse de diversas maneras:
Fibrosas
Según su forma
Globulares

Simples
Por su composición
Conjugadas

Por su importancia Completas

Nutricional
Incompletas
1. Proteínas fibrosas:
Están formadas por la repetición de elementos de estructura secundaria, hélices y hojas
β, en forma de fibras; son utilizadas como sostén estructural de células y tejidos.
De acuerdo a la orientación de sus cadenas se pueden clasificar en:
• Exclusivamente helicoidal: Ejemplos colágena, α-queratina, miosina, elastina,
epidermina, fibrina.
• Exclusivamente laminar: Ejemplos fibroína (gusano de seda), b-queratina.
2. Proteínas globulares:

Tienen una estructura mucho más compacta simulando un globo o esfera. Son
generalmente solubles. Tienen funciones diversas.
Se pueden encontrar como combinación de:
 Hélice, laminar y azar.
 Hélice y azar.
 Laminar y azar.
 Enteramente al azar.
Ejemplos de estos son hemoglobina, mioglobina y las enzimas.
Atendiendo a su composición, las proteínas se clasifican en
simples y conjugadas.
Proteínas simples: Por hidrólisis de éstas se producen solamente
aminoácidos que a su vez se subdividen de acuerdo a su
solubilidad.

PROTEÍNA SOLUBILIDAD EJEMPLOS

Ovoalbúmina
ALBÚMINAS Solubles en agua destilada Lactoalbúmina
Seroalbúmina
Insolubles en agua destilada Ovoglobulina
GLOBULINAS Solubles en soluciones Lactoglobulina
salinas diluidas Seroglobulina
Insolubles en medio neutro.
GLUTELINAS Solubles en soluciones Glutelina (trigo)
ácidas, básicas y salinas. Orizenina (arroz)
 PROTEÍNA SOLUBILIDAD EJEMPLOS
Solubles en alcohol 70°
Zeína (maíz)
Ácidos, álcalis.
PROLAMINAS Gliadina (trigo)
Insolubles en agua y soluciones
Hordeina (cebada)
salinas
Solubles en agua destilada y Nucleohistonas
HISTONAS ácidos diluidos Histonas del timo
Insolubles en medio básico. Escombrona
Salmina (salmón)
Muy solubles en agua Esturina (esturión)
PROTAMINAS
Ácidos, bases, soluciones salinas. Clupeína (arenque)
Ciprinina (carpa)
Colágena
ESCLERO- Insolubles en todos los solventes Queratina
PROTEÍNAS comunes. Elastina
Fibroína
• Proteínas conjugadas: están constituidas por
aminoácidos unidos a una parte no proteica denominado
grupo prostético (ejemplo: carbohidratos, lípidos, metales,
hemo, etc.)

PROTEÍNA SOLUBILIDAD EJEMPLOS

Mucina
FSH
GLUCOPROTEÍNAS Carbohidrato
TSH
Inmunoglobulinas

Caseína
FOSFOPROTEÍNAS Ácido fosfórico
Vitelina

Anhidrasa carbónica
METALOPROTEÍNAS Metal Ferritina
Ceruloplasmina
 PROTEÍNA SOLUBILIDAD EJEMPLOS
Hemoglobina
HEMOPROTEÍNAS
Hemo Mioglobina, Citocromos
PORFIRINOPROTEÍNAS
(Porfirina + Fe++) Catalasas
CROMOPROTEÍNAS
Peroxidasas

LIPOPROTEÍNAS Lípidos Lipoproteínas

Virus
Nucleosomas
Ácidos
NUCLEOPROTEÍNAS Ribosomas
Nucleícos
Ribonucleoproteínas
Desoxirribonucleoproteínas

FLAVOPROTEÍNAS Flavina Flavoproteínas

De acuerdo a su importancia nutricional
las proteínas se clasifican en:

•Completas: contienen todos los

aminoácidos esenciales. Ejemplo de este
tipo de proteínas son las de origen animal.

• Incompletas: carecen de Frijol

Rico en Lisina
Pasta
Rica en Metionina
alguno o algunos de los
aminoácidos esenciales.
Ejemplo: las proteínas de
origen vegetal.
De acuerdo a la Función biológica pueden ser:

Estructurales: Colágeno, Elastina, Queratina, Espectrina

Defensa: Anticuerpos, Complemento, Fibrinógeno, Trombina

Hormonales: Insulina, Hormona del crecimiento

Catalíticas: DNA polimerasa.

Contráctiles: Miosina, Actina

Receptoras: Receptores de membrana

De Transferencia Citocromo C

Toxinas : Clostridium botulinum, Difteria

Almacenamiento: Caseína, Ferritina

Transporte: Hemoglobina
• Las alteraciones de las proteínas pueden ser de dos categorías:
modificación química y procesamiento.
• La modificación química incluye la unión de un grupo químico a los
grupos terminales amino o carboxilo, o a los grupos reactivos de las
cadenas laterales de los residuos internos

Modificación Sitio Target Proceso celular

Fosforilación Ser, Tre, Tri Señalización activación
Glicosilación Asn, Ser, Tre Actividad proteica
Metilación Arg, Lis, His, Glu Reparación proteica, quimiotaxis
Hidroxilación Pro, Lis, Asn, Asp Estructura del colágeno
Prenilación Cis Señalización, oncogenesis
Palmitoilación Cis Asociación a membrana
Miristoilación N-terminal Asociación a membrana
Modificación de la
insulina
Modificación del colágeno
 El procesamiento incluye eliminación de
segmentos peptídicos y suele ser
irreversible.
• La degradación de proteínas puede
realizarse por vías extra e intracelulares.
• La principal vía extracelular es el sistema
de proteasas digestivas, que en el intestino
degradan las proteínas ingeridas a
polipéptidos Ej. exopeptidasas.
• Las células poseen varías vías
proteolíticas intracelulares para
Lisosoma
degradar proteínas mal plegadas o
desnaturalizadas o proteínas normales
cuya concentración debe disminuir.
• Una de las principales vías intra-
celulares es la degradación por enzimas
lisosomales.
• Los mecanismos citosólicos para la
degradación de proteínas involucra que
ciertas secuencias internas marquen las
proteínas del citosol para el agregado
de ubiquitina y la posterior proteólisis
dentro de un proteosoma.
 IMPORTANCIA DE LAS
PROTEINAS

1. Energética: 4 kcal/g
2. Función estructural o plástica, no
reemplazable por otros principios de
la dieta.
2. Las miles de proteínas presentes en
el cuerpo humano realizan diversas
funciones (estructurales,
contráctiles y móviles, enzimas, etc.
3. Las hormonas importantes son
péptidos, y pueden emplearse para
corregir los estados de deficiencias
correspondientes (ej. administración
de insulina a pacientes con
diabetes mellitus).