BII‐T5 

– Compartimiento citosólico

• Citosol
• Ribosomas (biosíntesis de proteínas)
• Proteasomas (degradación de proteínas)
• Proteínas de estrés (plegado correcto de proteínas, translocación y degradación)
Compartimiento citosólico

Esquema del Proceso de Fraccionamiento Celular
Compartimiento citosólico

• El citoplasma es el espacio celular comprendido entre la membrana plasmática y la

envoltura nuclear. Mezcla de macro‐ y micromoléculas. Contiene 70% de agua y de
15‐20% de proteínas por peso
• Está constituido por el citosol o hialoplasma (medio interno celular), el
citoesqueleto y los orgánulos celulares (morfoplasma)

Citosol (metabolismo):
• Disolución coloidal con una viscosidad variable. Producen corrientes o ciclosis que facilitan el
transporte de sustancias
• Dos zonas: endoplasma (interior) y ectoplasma (exterior).

Citoesqueleto: sostén y movimiento celular

Compartimiento citosólico

Johannes Evangelista Purkinje (1787‐ 1869) 
Compartimiento citosólico
Compartimiento citosólico

Volúmenes Relativos Hepatocito

Compartimento celular % Volumen total de la célula Número aprox/célula

Citosol 55 1
Mitocondria 22 1700
RE 12 1
Núcleo 6 1
Golgi 3 1
Peroxisomas 1 400
Lisosomas 1 300
Endosomas 1 200
Compartimiento citosólico

Citosol ‐ composición y estructura

• 55% del volumen de la célula
• 80‐85% es agua
• Ribosomas libres, proteasomas, chaperonas, proteínas del citoesqueleto, 
enzimas, m y tRNA, glucógeno y lípidos
• Suele estar polarizado, desde dos puntos de vista:
– El físico (varía en viscosidad en relación a proteínas citoesqueléticas)
– El químico (varía en relación al contacto con orgánulos pe. Golgi, RE)
Compartimiento citosólico

Citosol ‐ funciones

• Tienen lugar reacciones químicas fundamentales para la existencia de la célula:

‐Primeros pasos de degradación de las moléculas de nutrientes
‐Ribosomas ‐lugar donde la célula fabrica proteínas

• Biosíntesis de aminoácidos, nucleótidos y ácidos grasos.
• Síntesis proteica 
• Glucogenogénesis y glucogenolisis
• Glucólisis anaerobia
• Ubicación de moléculas y mensajeros implicados en las vías 
de señalización
• Lugar de acumulación de productos (glucógeno, lípidos)
Compartimiento citosólico
Compartimiento citosólico

Proteínas del Citosol

• Proteínas de Stress
• Chaperonas
• Proteasomas
• Sistema Ubiquitín‐Dependiente
Compartimiento citosólico

Proteínas de Stress o Proteínas de choque térmico (HSP – Heat Shock Proteins) 

• Conjunto de proteínas que producen las células tanto de organismos uni‐ como
pluricelulares, cuando se encuentran en un medio ambiente que le provoca stress

• Descubiertas en células salivales de mosca, al calentar las glándulas activaban gens y

expresión de nuevas proteínas

• Se encuentran muy conservadas en al Hª evolutiva de los seres vivos, pe. la HSP70 presenta
un 72% de homología entre humanos y la mosca

• La acumulación de proteínas mal plegadas en la célula es una respuesta al stress

• La función de las HSP es reconocer y restaurar la conformación de las proteínas
desplegadas = correcto plegamiento proteico (folding)

• Las chaperonas regulan el plegamiento de las proteínas

• Dos Tipos:
I – mantienen desplegada a la proteína y evitan interacciones con otras
II – ayudan en su plegamiento correcto
Compartimiento citosólico

Algunos chaperones moleculares

___________________________________________________
Chaperonas y Chaperoninas:
-------------------------------------------------------------
FAMILIA Procariotas Eucariotas
___________________________________________________
Hsp70 DnaK Hsc73 (citosol)
BiP (RE)
mHsp70 (mitocondria)
ctHsp70 (cloroplasto)

Hsp90 HtpG Hsp90 (citosol)

Grp94 (RE)

Hsp40 Sec63 (RE)

Hsp60 GroEL Hsp60 (mitocondria)

(chaperoninas) Cpn60 (cloroplasto)

TRiC TF55 TRiC (citosol)

Lectinas ? Calnexina (RE)

___________________________________________________
Las proteínas se pliegan en forma específica y rápida in vivo apenas son sintetizadas 13
Compartimiento citosólico

• Las proteínas pueden plegarse de modo erróneo y formar agregados que dañan la célula
e incluso el tejido entero.
• Estos agregados proteicos son la base de trastornos degenerativos (enf. Alzheimer o
Huntington)

La proteína 
puede adoptar 
una forma mal 
plegada

La proteína mal plegada resulta de una conformación anormal

La proteína mal plegada puede inducir la formación 
de agregados proteicos

Heterodímero Homodímero
2 subunidades diferentes 2 subunidades idénticas Agregado proteíco
Compartimiento citosólico

Plegamiento de una proteína tras su síntesis

BIII‐T8 – Compartimiento citosólico
Chaperonas  o moléculas celadoras (proteína de estrés – HSP)

• El plegamiento de una proteína es asistido por proteínas especiales: chaperonas moleculares

• Las chaperonas se unen a cadenas parcialmente plegadas y las ayudan a plegarse
• Son importantes en condiciones de hacinamiento en el citoplasma, evitando que aquellas recién
sintetizadas se asocien de forma incorrecta
• Las chaperonas sólo actúan para que el proceso de plegamiento sea más eficiente, sin embargo la
forma final de la proteína se especifica por la secuencia de aminoácidos.
Las chaperonas previenen que las proteínas mal plegadas abandonen el RE

Proteína bien plegada Proteína chaperona

Proteína mal plegada

Vesícula de transporte en brotación

http://www.rtve.es/alacarta/videos/masterchef‐2/masterchef‐pepe‐se‐vuelve‐loco‐moleculas‐jorge/2564013/
Compartimiento citosólico

La familia de chaperonas Hsp70 (BiP)

La chaperona BiP y el plegamiento de proteínas en el RER

Compartimiento citosólico

La familia de chaperoninas Hsp60

(citosol y orgánulos, no en el RER)
Compartimiento citosólico

Diferencias Hsp70 y Hsp 60

Compartimiento citosólico

El Proteasoma: degrada proteínas de vida corta y las mal plegadas

(19S)

(20S)

(19S)
Ubiquitina

• Son complejos proteicos proteolíticos
• En todas las células (en el núcleo y citoplasma)
• Mayor  % en células de tejidos con alta actividad metabólica (pe. hígado)
• Contiene un cilindro central formado por proteasas (peptidasas)
• En los extremos presentan complejos proteicos
• El proteosoma destruye a proteínas marcadas con ubicuitina por enzimas especializadas

• Existen proteínas destinadas a una vida corta (corta secuencia de aminoácidos) y son degradadas por 
el proteosoma, al igual que aquellas mal plegadas o las que contienen aminoácidos oxidados.
Compartimiento citosólico

• Dos tipos de proteasomas en relación al coeficiente sedimentación (20S y 26S)

Compartimiento citosólico
Compartimiento citosólico

Exportación del ER y degradación de

proteínas mal plegadas por el proteasoma
Compartimiento citosólico

Chaperona Proteasoma
Compartimiento citosólico

Folding en el Retículo endoplásmico (RE)

Una proteína recién sintetizada

puede interaccionar con:

i) chaperonas (folding factors) que

catalizan su plegamiento,

ii) proteínas que realizan el

transporte reverso al citosol para su
degradación en el proteasoma
(ERAD factors) y

iii) proteínas que facilitan la salida

hacia el ERGIC (escort and guides).
Compartimiento citosólico
Compartimiento citosólico

ETAPA DE MADURACIÓN TRADUCCIÓN EUCARIOTA

• La nueva cadena polipeptídica traducida puede:
– Plegarse en estructura secundaria y terciaria gracias a la ayuda 
de las chaperonas‐comadronas.
– Unirse a otros polipéptidos para formar proteínas cuaternarias.
– Sufrir rotura de su cadena y dar lugar a varias cadenas 
polipeptídicas, que pueden sufrir los procesos anteriores...
– Eliminar aminoácidos de comienzo o final.
– Fusionarse a compuestos no proteicos: heteroproteínas
(proteínas conjugadas)

– Las proteasas destruyen aquellas proteínas que no se pliegan 
según patrón. Si no se produce da lugar a enfermedades: fibrosis 
quística, enfisemas pulmonares o Alzheimer
Compartimiento citosólico

ETAPA DE MADURACIÓN TRADUCCIÓN EUCARIOTA