UNIVERSIDAD DE CHICLAYO

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD

ESCUELA PROFESIONAL DE OBSTETRICIA

BIOQUÍMICA

DOCENTE: DR. JUAN LUIS RODRIGUEZ VEGA

FISIOLOGO – BIOFISICO
 PROTEINAS
BIOQUIMICA DESCRIPTIVA
 PROTEINAS

 Todas las proteínas contienen C, H, O y N y casi todas poseen también S.

 El contenido de nitrógeno representa, término medio, el 16 % de la masa total de la
molécula, lo cual permite calcular la cantidad de proteína existente en una muestra, por
medición del N de la misma
 Son los compuestos orgánicos más abundantes, en animales superiores representan
alrededor del 50% del peso seco de los tejidos.
 No existe proceso biológico alguno que no dependa de la presencia y/o actividad de
éstas moléculas.
 Las proteínas son moléculas poliméricas de enorme tamaño; están constituidas por
gran número de unidades estructurales que forman largas cadenas .
 Cuando se dispersan en un solvente adecuado, forman
soluciones coloidales
 Cada tipo celular posee una distribución, cantidad y especie de
de proteínas que determina el funcionamiento y la apariencia
de la célula. Ej. Una célula muscular difiere de otras en virtud
de su gran contenido de proteínas contráctiles, como la miosina
y la actina, a las que se debe, en gran parte su apariencia y su
capacidad de contracción.
 AMINOÁCIDOS
grupo
grupo variable
• Sólo 20 aminoácidos constituyen las unidades amino
monoméricas a partir de las cuales se sintetizan
las cadenas polipetídicas.
grupo
• En consecuencia, todas las proteínas contienen carboxil
diversas proporciones de estos 20 aa. o

• Cada aa contiene un grupo carboxilo, un grupo

amino, y un hidrógeno unido a un átomo de hidrógeno
carbono central conocido como el carbono α.
• Los aa son clasificados en base a su solubilidad
en agua, que a su vez depende de la cadena
lateral (grupo R)

• Con la excepción de la glicina, cada aa tiene dos

enantiómeros, una forma D y una forma L.
• Las proteínas sólo contienen isómeros de la
serie L.
• Los aa que están disueltos en agua existen en
solución como iones dipolares (zwitterions)
• Los zwitterions pueden actuar como ácidos
(donadores de H+) o como bases (aceptores de
H+). Las sustancias con esta dualidad son
llamadas anfotéricas
 AMINOÁCIDOS ESENCIALES
• Los aminoácidos esenciales no pueden ser sintetizados por el hombre.
• Dichos aa deben ser necesariamente suministrados con las proteínas de los alimentos.
• Si falta uno solo de ellos no será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea
requerido dicho aminoácido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición,
según cual sea el aminoácido limitante.
• Los déficit de aminoácidos esenciales afectan mucho más a los niños que a los adultos.
- Ellos son: Valina, leucina, treonina, triftófano, metionina, isoleucina, fenilalanina y lisina

AMINOACIDOS
ESENCIALES

Metionina

Valina
(Histidina)
Valina (V) Leucina (L) Treonina (T) Metionina (M)
Treonina

Fenilalanina

Maiz Leucina
Isoleucina
Frejol y
Triftófano otras
leguminosas
Lisina

Triptófano (W) Isoleucina (I) Fenilalanina (F) Lisina (K)

• Los aa en un péptido o en una proteína son a
veces llamados residuos (que resultan
después de perder un átomo de H+ del grupo
amino y un OH- del extremo carboxilo)
• Cada péptido tiene dos extremos libres: el
grupo amino libre es el extremo amino-
terminal (o N-terminal); y el carboxilo libre es
el extremo carboxilo-terminal (o C-terminal)
• Dos aminoácidos están unidos de modo
covalente a través de un enlace amida, Alanil-glutamil-glicil-
conocido como enlace peptídico lisina
Tetrapéptido con un extremo
• La unión de pocos aa forman un oligopéptido, α-amino, y un extremo
carboxilo, y dos grupos R
muchos aa forman un polipéptido. ionizables.
• Por lo general los péptidos contienen menos
de 20-30 aa, mientras que los polipéptidos
contienen hasta más de 4 000 residuos de aa.
• Péptidos de interés:
– Oxitocina (9 aa) estimula contracciones uterinas
– Hormona liberadora de Tirotropina (3 aa) estimula liberación hormonal
– Insulina (cadena A: 21 aa, cadena B: 30 aa) regula los nivles de glucosa
– Glucagon (29 aa) regula los niveles de glucosa
– Corticotropina (39 aa) estimula la corteza adrenal
 NIVELES DE ESTRUCTURA PROTEICA
1 5 15
10
ESTRUCTURA PRIMARIA
•Es la disposición lineal o secuencia de
35 30 25 20
restos de aminoácidos que constituyen la
cadena polipeptídica.
45
•La unión peptídica sólo permite formar 40 50
estructuras lineales. 55
•Una alteración en el ordenamiento de
65
aminoácidos puede afectar la capacidad 60
70
funcional de la proteína. Ej. La sustitución
de un aminoácido por otro en la hemoglobina
causa la anemia falciforme. 80
85
75

(a) Eritrocito normal Hemoglobina normal

95
100 90

7 … 146
1 2 3 6
4 5 110 115
105

(b) Célula falciforme Hemoglobina de célula falciforme

120
125
129

….146 Aminoácido
2 7
1 3 6
4 5
ESTRUCTURA SECUNDARIA

Disposición espacial, regular,

repetitiva, que puede adoptar la
cadena polipetídica, generalmente es
mantenida por enlaces de hidrógeno
La cadena polipeptídica puede
adoptar distintas disposiciones
espaciales
- Hélice  (alfa) - Lámina  (beta)
- Arrollada al azar

ESTRUCTURA TERCIARIA

Es la conformación global de una cadena polipeptídica,

o sea la disposición tridimensional de todos los
residuos de aminoácidos.
Esta estructura es estabilizada mediante enlaces de
hidrógeno, interacciones iónicas, interacciones
hidrofóbicas, fuerzas de Van der waals, y enlaces
disufuro.
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Describe la cantidad y posiciones relativas de las subunidades de una proteína multimérica.
• Las cadenas polipeptídicas o subunidades se mantienen mediante enlaces no covalente.
- El colágeno es una proteína fibrosa de tres polipéptidos que están superenrollados.
Esto provee la resistencia estructural para su papel en los teiidos conectivos.
- La hemoglobina es una proteína globular con dos copias de dos trios de
polipéptidos.
Estructura
Terciaria
 DESNATURALIZACIÓN
• Involucra la ruptura de los enlaces y fuerzas que
mantienen la estructura secundaria, terciaria y
cuaternaria.
• La desorganización en la estructura molecular lleva
a la pérdida de las propiedades y funciones
naturales de la proteína.
• Los agentes desnaturalizantes no actuan sobre los
enlaces peptídicas, razón por la cual la estructura
primaria de una proteína desnaturalizada no está
afectada.
• La desnaturalización es un proceso irreversible.
• La mayoría de las proteínas desnaturalizadas
precipitan en solución.
• Agentes desnaturalizantes:
- Calor
- pH extremos
- Detergentes
- Soluciones concentradas de úrea
- Sales de metales pesados
- Acidos o ácalis concentrados
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
I. Según estructura global: Proteínas fibrosas y proteínas globulares
II. Según solubilidad (obsoleta): Albúminas, globulinas, gliadinas, escleroproteínas, etc.
III. Según presencia o no de un grupo prostético: Proteínas simples y conjugadas
Holoproteína = Apoproteína + Grupo prostético
IV. Según presencia o no de subunidades: Proteínas monoméricas y oligoméricas

SEGÚN ESTRUCTURA GLOBAL (FORMA MOLECULAR)

PROTEÍNA FIBROSA
Las cadenas polipeptídicas se ordenan paralelamente, formando
fibras o láminas extendidas Tienen proporciones axiales > de
10. Son proteínas duras, químicamente inertes, físicamente
resistentes, y con funciones principalmente de tipo estructural
insolubles en agua. Ej. Colágeno, elastina, queratina, etc..

PROTEÍNA GLOBULAR
La cadena polipeptídica se pliega sobre sí misma de modo que
adoptan forman esféricas o globulares compactas. Tienen
proporciones axiales < de 10. Son solubles en agua. En general,
desempeñan una función móvil o dinámica en la célula. Ej.
Enzimas, anticuerpos, hormonas, hemoglobina, etc.
 Proteína Características Ejemplos

ALBUMINAS Son solubles en agua, pueden ser precipitadas de la Ovoalbúmina

solución por el agregado de sales a alta concentración. Lactoalbúmina
Son ricas en S.
PROTEINAS

GLOBULINAS Son insolubles en agua, pero se disuelven en soluciones Ovoglobulina

S IMPLES

salinas diluidas. Precipitan más fácilmente que las Lactoglobulina

albúminas por adición de sales.
HISTONAS Son solubles en soluciones salinas, fuertemente básicas, H1, H2A, H2B,
con gran proporción de aminoácidos como lisina y H3, H4
arginina. Están unidas al DNA.
ESCLERO- Son muy insolubles. Son moléculas largas y fibrosas que Colágeno
PROTEINAS se agregan para formar fibras grandes. Forman parte de Elastina
tejidos de sostén y estructuras de gran resistencia física

PROTEINA GRUPO PROSTETICO EJEMPLOS

NUCLEOPROTEINAS RNA Ribosomas
COMJUGADAS
PROTEINAS

LIPOPROTEINAS Fosfolípidos, colesterol, lípidos neutros - Lipoproteinas

GLUCOPROTEINAS Hexosamina, galactosa, manosa, ác. siálico  -Globulinas
FOSFOPROTEINAS Fosfato esterificado a restos de serina Caseína, Vitelina
FLAVOPROTEINAS Flavín nucelótido Succinato Dhasa
METALOPROTEINAS Fe (OH)3 D-aminoácido oxidasa
Fe y Cu Citocromo oxidasa
Zn Alcohol deshidrogenasa
 CLASIFICACION DE ACUERDO CON SU FUNCION

Tipos y ejemplos Localización y función

Enzimas
Hexocinasa Fosforila a la glucosa
Lactato Deshidrogenasa Deshidrogena al lactato
Ribonucleasa Cataliza la hidrólisis del ác. ribonucleico
Tripsina Hidroliza algunos péptidos
Hormonas
Horm. adrenocorticotropa Regula la síntesis de corticosteroides
Hormona del crecimiento Estimula el crecimiento de huesos
Insulina Regula el metabolismo de la glucosa
Proteínas reguladoras
Calmodulina Modulador intracelular fijador de calcio
Troponina C Fijador de calcio que regula la contracción en el músculo
Proteínas de reserva
Caseína Proteína de la leche
Ferritina Almacenamiento de hierro en bazo
Ovoalbúmina Proteína de la clara de huevo
 Tipos y ejemplos Localización y función
Proteínas transportadoras
Albúmina sérica Transporta ácidos grasos en la sangre
Beta-lipoproteína Transporte de lípidos en sangre
Hemoglobina Transporte de O2 en la sangre.
Mioglobina Transporte de O2 en músculo
Proteínas contráctiles
Actina Filamentos móviles de las miofibrillas
Dineína Cilios y flagelos
Miosina Filamentos estáticos de las miofibrillas
Proteínas relacionadas con la inmunidad y la defensa
Anticuerpos Forman complejos con las proteínas extrañas
Fibrinógeno Precursor de la fibrina en la coagulac. sanguínea
Trombina Componente del mecanismo de coagulación
Proteínas estructurales
Colágeno Tj. conectivo fibroso (tendones, hueso y cartílago)
Elastina Tejido conectivo elástico (ligamentos)
- Queratina Piel, plumas, uñas y pezuñas
 PLEGAMIENTO, MODIFICACION Y
DEGRADACION DE LAS PROTEINAS

 El plegamiento de las proteínas in Proteína

vivo requiere la ayuda de dos tipos de plegada

proteínas especiales:
 Las chaperonas moleculares
Chaperonas
(proteínas Hsp 70) se fijan a los Polipéptido
Completo
polipétidos nacientes que emergen de liberado
los ribosomas e impiden su
plegamiento erróneo.

Las chaperoninas, cubren

las proteínas parcialmente
plegadas o mal plegadas en
una cavidad semejante a un
barril, y le proporcionan
tiempo adicional para que
alcancen un plegamiento
correcto.
• Las alteraciones de las proteínas pueden ser de dos categorías: modificación química y
procesamiento.
• La modificación química incluye la unión de un grupo químico a los grupos terminales
amino o carboxilo, o a los grupos reactivos de las cadenas laterales de los residuos
internos

Modificación Sitio Target Proceso celular

Fosforilación Ser, Tre, Tri Señalización activación
Glicosilación Asn, Ser, Tre Actividad proteica
Metilación Arg, Lis, His, Glu Reparación proteica, quimiotaxis
Hidroxilación Pro, Lis, Asn, Asp Estructura del colágeno
Prenilación Cis Señalización, oncogenesis
Palmitoilación Cis Asociación a membrana
Miristoilación N-terminal Asociación a membrana
OH OH

O C O C
Ej. Acetilación
H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2
de lisina H C
CH C C C C NH2 CH C C C C N

NH2 NH2
O
El procesamiento incluye eliminación de segmentos peptídicos y suele ser irreversible

• La degradación de proteínas puede realizarse por vías extra e intracelulares.

• La principal vía extracelular es el sistema de proteasas digestivas, que en el intestino
degradan las proteínas ingeridas a polipéptidos Ej. exopeptidasas.

• Las células poseen varías vías proteolíticas intracelulares para degradar proteínas mal
plegadas o desnaturalizadas o proteínas normales cuya concentración debe disminuir.
• Una de las principales vías intracelulares es la degradación por enzimas lisosomales.
• Los mecanismos citosólicos para la degradación de proteínas involucra que ciertas
secuencias internas marquen las proteínas del citosol para el agregado de ubiquitina y
la posterior proteólisis dentro de un proteosoma.
 IMPORTANCIA DE LAS PROTEINAS

1. Energética: 4 kcal/g
2. Función estructural o plástica, no reemplazable por otros principios de la dieta.
2. Las miles de proteínas presentes en el cuerpo humano realizan diversas funciones
(estructurales, contráctiles y móviles, enzimas, etc.
3. Las hormonas importantes son péptidos, y pueden emplearse para corregir los estados
de deficiencias correspondientes (ej. administración de insulina a pacientes con
diabetes mellitus).
4. Cambios en la estructura secundaria-terciaria, son responsables de enfermedades
importantes, como la enferm. de Creutzfeldt-Jakob y la encefalopatía espongiforme
bovina, cada una caracterizada por cambios neurológicos patológicos, que se traducen
en la deposición, en las fibrillas amiloides, de proteínas insolubles.
 PURIFICACION Y DETECCION DE PROTEINAS

Es posible aislar proteínas sobre la base de diferencias de las propiedades físicas y

químicas.

Las técnicas más comunes para

purificar y analizar proteínas
son la centrifugación, la
electroforesis y la
cromatografía.

* La centrifugación separa las

proteínas sobre la base de la
velocidad de sedimentación,
que depende de la masa y de
la forma.
• La cromatografía líquida separa las proteínas sobre la base de la velocidad de
desplazamiento a tráves de una columna en la que hay perlas esféricas empaquetadas.
Las proteínas que difieren en masa se separan en columnas de filtración en gel; las que
difieren en carga, en columnas de intercambio iónico y las que difieren en las propiedades
de fijación del ligando, en columna de afinidad.
• La electroforesis en gel separa las proteínas sobre la base de la velocidad del desplazamiento
ante la aplicación de un campo eléctrico. La electroforesis en gel de poliacrilamida puede
separar cadenas polipeptídicas que difieren en un 10% en el PM, o incluso menos.