Filamentos intermedios
Iván Rebolledo
INTRODUCCION
La organización de los filamentos
intermedios (FI) y su asociación con
la membrana plasmática sugiere que
su principal función es estructural:
mantener la forma de las células y
organizarlas en tejidos. Esto lo logra,
primero dando soporte mecánico a
la membrana plasmática que
contacta con otras células o con la
matriz extracelular y, segundo,
siendo extremadamente estable.
Las unidades de los FI son
moléculas cilíndricas conformadas
por una disposición en α-hélice.
Suelen dividirse en seis clases,
según se ve en la Tabla subyacente.
Tipo Proteína integrante
I Queratina ácida
II Queratina básica
III Vimentina
Desmina
Proteína glial
Periferina
IV-E Neurofilamento
Internexina
IV-NE Filensina
Faquinina
V Lámina A, B y C
E: estándar; NE: no estándarª
Prof.
Los filamentos intermedios (FI)
se encuentran en el citosol de casi
todas las células eucarióticas.
Rodean al núcleo y se extienden
hasta la periferia de las células.
Están unidos a los desmosomas y
hemidesmosomas. También se
encuentran dentro del núcleo,
formando la lámina nuclear, a la
cual se une la cromatina.
Algo interesante, las células que
crecen in vitro no producen FI.
Pareciera que estas proteínas son
necesarias cuando la células se
encuentran sometidas a tensiones
en los tejidos y pueden propor-
cionar soporte a las células y a los
tejidos.
Distribución
Epitelio
Epitelio
Mesénquima
Músculo
Célula glial
Célula nerviosa
Neuronas
S.N. en desarrollo
Cristalino
Cristalino
Envoltura nuclear
Citoesqueleto
La arquitectura del FI muestra que
está conformado por proteínas
alargadas. Cada molécula proteica
constituye un monómero con
dominios terminales globulares
separados por una larga región alfa-
hélice. Dos monómeros pueden
asociarse en orientación paralela
con sus terminaciones alineadas
para formar dímeros (45 nm largo).
Dependiendo del tipo de FI, los
dímeros pueden estar compuestos
de monómeros idénticos,llamándose
homodímeros, en caso contrario, se
llaman heterodímeros. Los dímeros
pueden asociarse en forma
escalonada antiparalela para formar
los tetrámeros. Esta es la unidad
básica de ensamble.
Considerando que los dímeros
apuntan en direcciones opuestas,
los tetrámeros carecen de polaridad,
una gran diferencia con los
microfilamentos y microtúbulos.
Los tetrámeros se unen extremo
con extremo para formar un
protofilamento de unos 2-3 nm de
grosor. Ocho de estos proto-
filamentos llegan a forman un simple
filamento intermedio de unos 10 nm
de diámetro.
protofilamento filamento
Vamos a detallar ahora algunas
características y funciones de los
principales FI, entre ellos los
filamentos de queratina, presentes
principalmente en la piel; los
filamentos que existen en las
neuronas, llamados neurofilamentos
y los que existen en las células
gliales (células de soporte de las
neuronas)
El FI encontrado en las células
gliales es considerado una proteína
acídica fibrilar de un tamaño cercano
a 51 kd, es llamado filamento glial.
Evidencias recientes sugieren que
son importantes en la formación de
los procesos de los astrocitos
cuando está ocurriendo la
organogénesis del sistema nervioso.

También hay sugerencias que este
FI pudiera intervenir en la aparición
de enfermedades neurodegenera-
tivas (Creutzfeldt Jakob) al unirse a
los priones. Por último, se ha
detectado la presencia de este FI en
las placas nerviosas identificadas en
la enfermedad de Alzheimer.
La vimentina es un FI del tipo III
con un peso molecular de 54 kd
encontrada en los fibroblastos. Se
asocian en manojos o en mallas
orientadas al azar por el citosol.
La desmina es otro FI del tipo III
con un peso molecular de 53 kd
encontrado en la musculatura lisa,
esquelética y cardíaca. Tiene doble
función en la musculatura
esquelética: mantiene juntos los
sarcómeros vecinos y une las
bandas Z de las miofrillas periféricas
al sarcolema. Son muy abundantes
en las fibras musculares lisas
formando manojos que unen los
sitios de convergencia de los
filamentos de actina con la cara
interna de la membrana. De esta
manera, asegura la distribución
uniforme del estímulo nervioso.
Los neurofilamentos son una
característica propia del cuerpo y
prolongaciones de la neurona (axón
y dendritas). Estos FI se agrupan
según sus pesos moleculares en
210 kd, 160 kd y 68 kd. Ellos se
disponen paralelo al eje mayor de la
prolongación, proporcionando un
soporte interno y ayudando a
mantener el estado de gel del
axoplasma.
Citoesqueleto
Esta última característica se deduce
al aplicar iones Ca+2 que activan la
degradación de los neurofilamentos.
Los FI de queratina son
característicos de las células
epiteliales, siendo muy abundantes
en las células del estrato espinoso
de la piel. Ellos forman una familia
de proteínas conformada por 6-7
subunidades de polipéptidos de 40-
70 kd de peso molecular. Los FI de
queratina no sufren ensamble y
desensamble rápidos, como el caso
de los microtúbulos. Su función es
esencialmente mecánica, estabili-
zando la forma de la célula. Los
llamados tonofilamentos presentes
en células epiteliales son manojos
de FI de queratina que se extienden
desde los desmosonas o hemi-
desmosomas hasta la profundidad
del citosol llegando a formar una
especie de canasta alrededor del
núcleo.
Así como existen proteínas asocia-
das con microfilamentos, también
hay proteínas asociadas a los FI.
Entre ellas podemos mencionar a
la filagrina, la plectina y la sinamina.
La filagrina se encuentra en las
célulaS epiteliales unida a los
filamentos de queratina, promo-
viendo su agrupamiento en manojos.
La plectina parece estar en las
intersecciones de los filamentos de
vimentina. La sinamina se encuentra
en la musculatura esquelética
ayudando a cohesionar los FI.