PROTEÍNAS

EQUIPO 2
17 Agosto 2022
 PROTEÍNAS
Macromoléculas biológicas más abundantes,
intervienen en todos los procesos que tienen
lugar en la célula, ejercen una diversidad
casi inagotable de funciones

 MONÓMERO AMINOÁCIDOS
EL PROCESO DE ENCADENAMIENTO DE LOS AMINOÁCIDOS PARA FORMAR
POLÍMEROS LINEALES, REQUIERE LA ADICIÓN DE CADA NUEVO AMINOÁCIDO AL
POLÍMERO EN FORMACIÓN, MEDIANTE UNA REACCIÓN DE DESHIDRATACIÓN (O
CONDENSACIÓN).
 ENLACE

PEPTÍDICO Este enlace amida, que se encuentra

entre todos los pares de residuos de

una proteína, tiene propiedades
importantes para la proteína.

Por ejemplo, casi invariablemente los

Los aminoácidos pueden unirse entre ellos enlaces —C= 0 y —N—H son
de modo covalente por formación de un
enlace amida entre el grupo a-carboxilo aproximadamente paralelos.

de un aminoácido y el grupo a-amino de

otro
Siendo coplanares, el grupo
de átomos alrededor del
enlace peptídico puede
adquirir dos configuraciones
posibles, trans y as
El cambio de energía
libre de esta reacción
a temperatura
Las proteínas
ambiente en solución
se hidrolizan
acuosa es de
en disolución
aproximadamente
+10 kj/mol. Por acuosa
consiguiente, la cuando está
reacción favorecida presente un
en estas condiciones catalizador.
es la hidrólisis del
enlace peptídico
PÉPTIDOS
LOS AMINOÁCIDOS PUEDEN UNIRSE
ENTRE ELLOS DE MODO COVALENTE
POR FORMACIÓN DE UN ENLACE AMIDA
ENTRE EL GRUPO A-CARBOXILO DE UN
AMINOÁCIDO Y EL GRUPO A-AMINO DE
OTRO.
LOS PRODUCTOS QUE SE FORMAN A
PARTIR DE ESTA UNIÓN SE LLAMAN
PÉPTIDOS.
DIPEPTIDOS
EL ORDEN DE LOS
AMINOÁCIDOS DETERMINA
QUÉ PROTEÍNA SE FABRICARÁ.
CUANDO SE UNEN DOS
AMINOÁCIDOS, SE FORMA UN
DIPÉPTIDO .
 OLIGOPÈPTIDOS

Se forman por polimerización de los

aminoácidos.

Pocos residuos de aminoácidos.

1 grupo amino que no ha reaccionado en

un extremo y 1 grupo carboxilo sin

reaccionar en el otro extremo.

Amanitinas: Inhibidores de las ARN

polimerasas en la mayoría de las especies

eucarióticas, impiden la producción de ARNm

y la síntesis de proteínas. Estos péptidos son

importantes en el estudio de la transcripción.

 POLIPÉPTIDOS

Todos son proteínas

Contienen algunos aminoácidos que tienen

grupos ionizables en sus cadenas laterales.

Metaestables, y sólo se hidrolizan

rápidamente en condiciones extremas o

cuando están presentes catalizadores

Monomérica:Constan de una sola cadena
Poseen una amplia gama de valores de PKa polipeptídica, como la mioglobina.

Multimérica: constan de varias cadenas
polipeptídicas. subunidades
hemoglobina
 PUENTES DISULFURO
El enlace disulfuro es un enlace covalente que se
produce cuando dos grupos sulfhídrico (SH)
reaccionan para formar un puente disulfuro o puente
SS (enlace entre átomos de azufre).

Es el enlace más común entre los que

estabilizan la conformación de las
proteínas.
 PUENTES DE
HIDRÓGENO
Son importantes en la estabilización de las
hélices y las estructuras laminares, las cuales
son regiones esenciales en muchas proteínas.

Un solo puente de hidrogeno es muy Los grupos R de varios aminoácidos tienen

débil una 2-5 K cal/mol comparando grupos funcionales que son buenos
con las 70-100 k cal/mol de un receptores de hidrogeno favoreciendo la
enlace covalente formación de dichos enlaces entre residuos
aminoacílicos

Los puentes de hidrogeno son muy

numerosos en macromoléculas
biológicas
 ENLACE I´´ONICO
Los grupos R de algunos
No estan limitados a

aminoacidos positivamente
angulos definidos
y otros negativamente.

Ejercen fuerza de atracción

Se interrumpiran si los

a mayores distancias valores de pH aumentan o

disminuyen
 INTERACCIONES DE VAN DER WAALS.
ATRACCIÓN TRANSITORIA ENTRE DOS MOLÉCULAS NO POLARES
LOS ELECTRONES ESTÁN EN CONSTANTE MOVIMIENTO Y SU DISTRIBUCIÓN NO SIEMPRE ES SIMÉTRICA EN LA MOLÉCULA.
LA DENSIDAD DE ELECTRONES EN UN LADO DE UN ÁTOMO PUEDE SER MAYOR QUE EN EL OTRO.
LAS ASIMETRÍAS MOMENTÁNEAS EN LA DISTRIBUCIÓN DE LOS ELECTRONES Y LA SEPARACIÓN DE CARGAS EN UNA
MOLÉCULA, SE DENOMINAN DIPOLOS.
CUANDO DOS MOLÉCULAS QUE PRESENTAN ESTOS DIPOLOS TRANSITORIOS ESTÁN MUY JUNTAS Y SE ORIENTAN DE
FORMA APROPIADA, SE ATRAEN MUTUAMENTEI .
INTERACCIONES HIDRÓFOBAS
EL AGUA PURA CONTIENE UNA RED DE
MOLÉCULAS DE H2O UNIDAS POR PUENTES DE
HIDROGENO, NINGUNA OTRA MOLÉCULA TIENE
EL POTENCIAL DE FORMACIÓN DE ENLACES
HIDROGENO DEL AGUA Y OTRAS MOLÉCULAS
PRESENTES EN LA DISOLUCIÓN ACUOSA
ROMPEN LOS ENLACES DE HIDROGENO DEL
AGUA.
 ESTRUCTURA
PRIMARIA
ES UNA DESCRIPCIÓN DE TODOS
LOS ENLACES COVALENTES QUE
UNEN AMINOÁCIDOS DE UNA
CADENA POLIPEPTIDA. ELEMENTO
MAS IMPORTANTE DE LA
ESTRUCTURA PRIMARIA ES LA
SECUENCIA DE RESIDUOS
AMINOÁCIDOS
ESTRUCTURA
SECUNDARIA
SURGE DE LA EXISTENCIA DE PATRONES
REPETITIVOS DE UNA ESTRUCTURA
LOCAL, RESULTADO DE LA EXISTENCIA DE
PUENTES DE HIDRÓGENO ENTRE LOS
ÁTOMOS IMPLICADOS EN EL ENLACE
PEPTÍDICO, A LO LARGO DEL ESQUELETO
DEL POLIPÉPTIDO. LAS INTERACCIONES
LOCALES SON LAS RESPONSABLES DE LAS
DOS PRINCIPALES CONFORMACIONES
SECUNDARIA, DENOMINADAS HÉLICE
ALFA Y LÁMINA BETA.
HÉLICE ALFA
ES UNA DE LAS MÁS COMUNES Y AYUDA A DAR A LA PROTEÍNA LA FORMA FINAL ADECUADA PARA LLEVAR A
CABO SU FUNCIÓN. CUANDO SON SINTETIZADAS EN LOS RIBOSOMAS LAS PROTEÍNAS TIENEN QUE ADOPTAR
UNA CONFIGURACIÓN ESPECÍFICA DEJANDO LOS CENTROS ACTIVOS EN EL LUGAR ADECUADO Y A LA
DISTANCIA ADECUADA PARA QUE LA PROTEÍNA PUEDA INTERACCIONAR CON SUS RECEPTORES.

LÁMINA BETA
SE FORMA POR EL POSICIONAMIENTO PARALELO DE DOS CADENAS DE AMINOÁCIDOS DENTRO DE LA
MISMA PROTEÍNA, EN EL QUE LOS GRUPOS N-H DE UNA DE LAS CADENAS FORMAN ENLACES DE
HIDRÓGENO CON LOS GRUPOS C=O DE LA OPUESTA. ES UNA ESTRUCTURA MUY ESTABLE QUE PUEDE
LLEGAR A RESULTAR DE UNA RUPTURA DE LOS ENLACES DE HIDRÓGENO DURANTE LA FORMACIÓN DE
LA HÉLICE ALFA. LOS GRUPOS R DE ESTA ESTRUCTURA ESTÁN POSICIONADOS SOBRE Y BAJO EL PLANO
DE LAS LÁMINAS. ESTOS R NO DEBEN SER MUY GRANDES, NI CREAR UN IMPEDIMENTO ESTÉRICO, YA
QUE SE VERÍA AFECTADA LA ESTRUCTURA DE LA LÁMINA.
ESTRUCTURA TERCIARIA
 ESTRUCTURA
CUATERNARIA
CUANDO UNA PROTEÍNA POSEE DOS O MÁS
SUBÍNDICES POLIPEPTÍDICAS, SU DISPOSICIÓN EN EL
ESPACIO.

ESTA ESTRUCTURA SOLO SE APLICA A PROTEÍNAS

MULTIMERICAS (INCLUYEN MUCHAS PROTEÍNAS)

EJEMPLO ES LA HEMOGLOBINA TIENE DOS O MÁS

POLIPÉPTIDOS DIFERENTES

ESTRUCTURA
CUATERNARIA
PUENTES DE HIDROGENO
ATRACCIONES ELECTROSTÁTICAS
INTERACCIONES HIDRÓFOBAS
ENLACES COVALENTES DISULFURO

ESTOS PUEDEN APARECER EN EL INTERIOR DE CADA

CADENA, COMO ENTRE LAS DIFERENTES CADENAS.

 REFERENCIAS
ENLACE DISULFURO | LA GUÍA DE QUÍMICA. (2010, 30 AGOSTO). LA GUIA DE QUIMICA. RECUPERADO 17 DE
AGOSTO DE 2022, DE HTTPS://QUIMICA.LAGUIA2000.COM/CONCEPTOS-BASICOS/ENLACE-DISULFURO
LUQUE GUILLÉN, M. V. (2008). ESTRUCTURA Y PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS (1.ª ED., PP. 14–15).
RECUPERADO DE HTTPS://WWW.UV.ES/TUNON/PDF_DOC/PROTEINAS_09.PDF
EL MUNDO DE LA CÉLULA. WAYNE M. BECKER. PERSON EDUCACIÓN. MADRID, 2007. (MC) BIOQUÍMICA DE
LOS PROCESOS METABÓLICOS. VIRGINIA MELO Y OSCAR CUAMATZI. SEGUNDA ED. REVERTÉ, S. A. 2007
LEHNINGER. PRINCIPIOS DE BIOQUÍMICA. NELSON, D.L Y COX, M,M. QUINTA ED. OMEGA, 2009. (L) HARPER.
BIOQUÍMICA ILUSTRADA. RODWELL, V, ET AL. TRIGÉSIMA ED. MC GRAW HILL. 2015. (H) HARPER´S.
ILUSTRATED BIOCHEMISTRY. RODWELL, V, ET AL. TRIGÉSIMA PRIMERA ED. MC GRAW HILL. 2018.