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NITROGENADOS
INTEGRANTES:
Barranzuela López César Augusto
Campos Castillo Yenny Andrea
Fiestas Fernández Bertha
Fuentes Farfán Mary
García Carrasco Mari Rosa
Rojas Berru Ana Melva
Seminario Alburquerque Karina
Tineo Monja Blanca Gabriela
DOCENTE : Dr. Q.F. Rafael
Diomedes Camones Maldonado
Piura – Perú
CICLO ACADEMICO:
VI Ciclo – 2020 II
CURSO :
BIOQUIMICA APLICADA
METABOLISMO DE COMPUESTOS
NITROGENADOS
Las cadenas carbonadas siguen diferentes rutas, que las llevan a alimentar el ciclo del
ácido cítrico o de Krebs para oxidarse completamente en él hasta CO2 y H2O y
producir energía. Alternativamente, dichas cadenas pueden ser derivadas a las vías
de gluconeogénesis (aminoácidos glucogénicos) o de síntesis de ácidos grasos o
cuerpos cetónicos (aminoácidos cetogénicos). En la figura 2 se esquematiza lo
expuesto.
Aspectos generales de la degradación de aminoácidos: Reacciones
de transaminación, desaminación y descarboxilación.
ESQUEMA GENERAL DE LA
Los procesos de síntesis y degradación de DEGRADACIÓN DE
proteínas en el organismo animal son AMINOÁCIDOS
simultáneos. Se puede considerar que
existe un pool de aminoácidos en el
organismo que está en constante
renovación y que responde al esquema
siguiente
REACCIÓN DE TRANSAMINACIÓN DESANIMACIÓN
Las reacciones de transaminación se OXIDATIVA
producen siempre entre un a-aminoácido y
un a-cetoácido, donde el primero traspasa el
grupo amino al segundo, para formar el a-
cetoácido correspondiente al a-aminoácido y
el a-aminoácido procedente del a-cetoácido.
FORMACIÓN DE
DESCARBOXILACIÓN CREATININA
La descarboxilación de aminoácidos o sus
derivados proporcionan determinadas aminas,
denominadas de forma general aminas Este se lleva a cabo mediante el proceso de
biógenas, con funciones biológicas importantes Transamidinación que implica la transferencia de
como neurotransmisores, hormonas, un grupo amidino de un compuesto dado a una
compuestos implicados en las reacciones molécula aceptora, siendo catalizada por la enzima
inmunes, etc. transamidinasa ,aislada en el riñón, siendo la más
importante es la formación de creatina
(constituyente del músculo), en forma de
fosfocreatina.
PROTEÍNAS
Iniciación.- La síntesis de
polipéptidos empieza en el extremo Elongación. - En el lugar A del En la finalización de la síntesis
amino-terminal y con un AA ribosoma entra el siguiente tRNA de proteínas, aparecen los
específico (MET). Este complejo está cargado con el AA relativo al llamados tripletes sin sentido,
formado por el mRNA unido a la triplete siguiente del mRNA; y así también conocidos como
subunidad ribosómica 30S y al tRNA
situados los dos aminoácidos, en codones stop. Estos tripletes
cargado con dicho MET y asociado
por su triplete anticodón con el su los lugares P y A, se forma el son tres: UGA, UAG y UAA. No
triplete de iniciación en el mRNA enlace peptídico con la catálisis existe ARNt tal que su
(AUG). A continuación se une la de la peptidil transferasa
anticodón sea complementario.
subunidad 50S que coloca el
complejo mRNA(codón)-
Por ello, la síntesis se
tRNA(anticodón) cargado en el lugar interrumpe y esto indica que la
P del ribosoma. cadena polipeptídica ha
finalizado
METABOLISMO DE INTERIOR DE LA CÉLULA:
LAS PROTEINAS
En su interior con un pH 3, se
ENDÓGENAS Recambio Proteico
acumulan las enzimas degradativas
que realizan la ruptura de los La digestión celular hace
enlaces peptídicos. Este recambio referencia a la
Degradación de proteínas proteico es de gran utilidad para degradación intracelular
TRACTO DIGESTIVO: reciclar los aminoácidosde
de las proteínas, con la
proteínas que ya no son útiles para
Se procesan las proteínas exógenas el organismo y generar nuevas
finalidad de reciclar o
o ingeridas de la dieta; es la proteínas degradar los aminoácidos
denominada digestión de proteínas. de las mismas.
Este proceso digestivo permite
obtener los aminoácidos en forma Esta proteólisis puede
libre, necesarios para sintetizar las darse en los lisosomas
proteínas propias, así como otras (orgánulo celular
biomoléculas que se forman partir especializado en la
de ellos degradación de
moléculas) o en el
citoplasma.
1. Proteólisis lisosómica
2. Proteólisis citoplásmica
El interior de estos
orgánulos se encuentra a Esta degradación de proteínas
un pH de·5,5. y contiene tiene lugar bien a partir de
proteasas e hidrolasas, proteasas dependientes de Ca2
principalmente de la familia (como la calpaína) que
de la catepsinas, presentan actividad proteolítica
encargadas de la digestión a un pH neutro, o bien
de las proteínas. mediante una estructura
especializada denominada
proteosoma.
Dicha digestión puede ser: