UNIVERSIDAD NACIONAL DE INGENIERIA

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UNI-NORTE

QUIMICA DE ALIMENTOS

PROTENAS
 INTRODUCCION
Las molculas de protenas estn
compuestas principalmente por
carbono, hidrgeno, oxgeno y
nitrgeno.

Las protenas se encuentran en

plantas y animales y son esenciales
para toda vida.
Formar estructuras de soporte y
proteccin, tales como el cartlago, la piel, las
uas, el pelo y el msculo.

Las protenas estn construidas a base de

unidades ms pequeas, los aminocidos.

Las protenas pueden ser desdobladas

para crear formas intermedias de tamaos y
propiedades variables.
 1.QUE SON PROTENAS ?

Las protenas son biomleculas formadas

bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y
nitrgeno.
Conservan su actividad biolgica solamente
en un intervalo relativamente limitado de pH y
de temperatura.
Las unidades monomricas son los
aminocidos y el tipo de unin que se establece
entre ellos se conoce como enlace peptdico.
 Composicin
Todas las protenas contiene C, H, O y N, y casi todas
poseen adems S.

El contenido de N representa ~ el 16 % de la masa total de

la molcula c / 6,25 g protena hay 1 g de N. Este factor
de 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de protena
existente en una muestra a partir de la medicin del N de la
misma.

Son polmeros de alto peso molecular. Estn formadas por

unidades estructurales bsicas llamadas aminocidos (aa).
 PROTEINAS
Las protenas son biomolculas de gran tamao, formadas por
carbono, hidrogeno, oxigeno y nitrgeno. Su estructura est
formada por largas cadenas lineales: los aminocidos.
Constituyen el 20% del peso corporal en el adulto.

Funciones:
Estructura
Regulacin del
metabolismo
Detoxificacin
Inmunidad
Energa
 Se clasifican en:
Aminocidos esenciales: Fenilalanina, isoleucina, leucina,
lisina, metionina, treonina, triptfano, valina
Aminocidos no esenciales
Aminocidos semiesenciales: Alanina, acido aspartico, acido
glutamico, arginina, cisteina, cistina, citrulina, glicina,
hidroxilisina, hidroxiprolina, histidina, prolina, serina, tirosina.

Balance nitrogenado: Es la relacin entre el nitrgeno

proteico que perdemos y el que ingerimos. Un gramo de
nitrgeno procede de 6,25 gramos de protena. El nitrgeno se
elimina a travs de la orina (urea), por las heces y la piel.
 Introduccin
De esos 20 22 aminocidos AMINOACIDOS AMINOACIDOS
ESENCIALES NO
existentes algunos pueden ser ESENCIALES
sintetizados en los tejidos a
partir de otro A.A. y son
Fenilalanina Glisina
llamados no esenciales . Otros Isoleucina Serina
por el contrario, no pueden ser Lisina Asparagina
sintetizados o no en la calidad Metionina Tirosina
necesaria, por lo que tienen que Treonina Cistina
ser absorbidos ya sintetizados y Valina Acido asprtico
Triptfano Acido glutmico
son denominados Arginina Citrulina
aminocidos esenciales . A Histidina Ornitina
continuacin se da una lista de Prolina
los aminocidos esenciales y no Alanina
esenciales en cerdos y pollos.
 Fuentes de protenas
Carnes,hgado, pescados, leche y
sus derivados, los huevos, las
legumbres (las protenas de origen
animal poseen mayor predisposicin
que las vegetales)
Las protenas de la dieta se usan para la formacin de
nuevos tejidos o para el reemplazo (funcin plstica).
Cuando las protenas consumidas exceden las necesidades
del organismo, sus aminocidos producen amoniaco y las
aminas que se liberan en estas reacciones, son altamente
txicos, por lo que se transforman en urea en el hgado y
se elimina por la orina al filtrarse en los riones
El nombre protena deriva del griego
PROTEIOS

Compuesto nitrogenado natural de carcter

orgnico complejo.

Alimentos ricos en protenas son la carne, las

aves, el pescado, los huevos, la leche y el queso
 2. LOS PPTIDOS Y EL ENLACE
PEPTDICO

Los pptidos estn formados por la unin

de aminocidos mediante un enlace
peptdico.

El enlace peptdico es la unin entre un

grupo -carboxilo de un aminocido (aa) y
un grupo -amino de otro aa.
 Protenas
Son polmeros de
aminocidos, (formados
por un grupo -COOH, un
grupo -NH2 y aun grupo -R
con distinto nmero de C.)

El grupo NH2 de un AA se
une con un grupo COOH
del AA vecino,
perdindose una molcula
de agua.( E. peptdico).
 3.- AMINOCIDOS
Se caracterizan por poseer un
grupo carboxilo (-COOH) y un grupo
amino (-NH2).
FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO
 Clasificacin de los Enlaces Peptdico segn el
numero de aminocidos.
1.Oligopptidos: si el n de aminocidos es menor de
10.
Dipptidos: si el n de aminocidos es 2.
Tripptidos: si el n de aminocidos es 3.
Tetrapptidos: si el n de aminocidos es 4.

2. Polipptidos o cadenas polipeptdicas: si el n de

aminocidos es mayor de 10.
 4.- ESTRUCTURA DE LAS
PROTENAS
Primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria
 Niveles de organizacin de las
protenas.
PRIMARIA: secuencia de AA. La sustitucin
de un solo AA altera su funcin.
Cambios en esta estructura origina una protena
diferente que puede ocasionar enfermedades. P.e.
(Anemia falciforme).
Estructura Primaria
 Niveles de organizacin de las
protenas.
SECUNDARIA:
configuracin espacial de
la Protena, determinada
por la proximidad de los
AA Algunas poseen forma
de "hlice" (alfa), y otras
de "hoja plegada"(beta.)
Estructura Secundaria
Niveles de organizacin de las
protenas.
TERCIARIA: configuracin
tridimensional, determinada por
plegamientos entre regiones alfa y beta de
los polipptidos.
 La estructura terciaria
Es la forma que manifiesta en el espacio una
protena.
Puede redondeada y compacta, adquiriendo un
aspecto globular.
Tambin puede ser una estructura fibrosa y
alargada.
La conformacin espacial de la protena
condiciona su funcin biolgica.
Estructura Terciaria
 Niveles de organizacin de las
protenas.
CUATERNARIA:
combinacin de dos o
ms protenas para
formar una ms
compleja. La
hemoglobina est
formada por dos
cadenas alfa y dos beta
que pueden disociarse.
Estructura Cuaternaria
 5.- VALOR BIOLGICO DE LAS
PROTEINAS

Presente en las protenas de origen

animal.
La leche materna es el patrn con el que
se compara el valor biolgico de las dems
protenas de la dieta.
6.- NECESIDADES DIARIAS DE
LAS PROTEINAS

Depende de la edad
Depende del estado de salud
Depende del valor biolgico de las
protenas
Se recomienda unos 40 a 60 gr. De
protenas/da
 7.- PROTEINAS DE ORIGEN
VEGETAL O ANIMAL
Las protenas de origen animal son
molculas mucho ms grandes
Valor biolgico de origen animal es
mayor que la de origen vegetal
Un elevado aporte de cidos grasos
saturados aumenta el riesgo de padecer
enfermadades cardiovasculares
 8.- FUNCIONES DE LAS
PROTENAS.
Catalticas
Estructurales
Contrctiles
De defensa natural
Digestivas
De transporte
Sanguneas o plasmticas
Hormonales
Respiratorias
Represoras
De la visin
 Localizacin o
Tipos
Ejemplos funcin
cido-graso- Cataliza la sntesis de
Enzimas sintetosa cidos grasos.
Reserva Ovoalbmina
Clara de huevo.
Transportadoras Hemoglobina
Transporta el oxgeno en la
sangre.
Anticuerpos
Protectoras en Bloquean a sustancias
extraas.
la sangre Insulina
Regula el metabolismo de
Hormonas la glucosa.
Estructurales Colgeno
Tendones, cartlagos,
Contrctiles Miosina pelos.
 9.- FUNCIONES FISICO-QUIMICAS
DE LAS PROTENAS
Capaces de formar soluciones
coloidales (Emulsiones y Suspensoides)
Emulsiones: Hidrfilos (afinidad por
el disolvente)
Suspensoides: Hidrfobos (separarse
las partculas del disolvente)
Denaturacin Desnaturalizacin:
-Denaturacin reversible
-Denaturacin irreversible
Caracteristicas de las protenas
desnaturalizadas:
-Solubilidad disminuida
-Disminucin de la simetra molecular
-disminucin de su cristalidad
 10.- CLASIFICACION DE LAS
PROTEINAS
1.-Protenas simples HOLOPROTEINAS

-Las Albminas
-Las Globulinas
-Las Escleroprotenas
-Las Protaminas
-Las Histonas
2.-Protenas conjugadas HETEROPROTEINAS
-Las Lipoprotenas
-Las Glucoprotenas
-Las Nucleoprotenas
-Las Metaloprotenas
-Las Fosfoprotenas
-Las Cromoprotenas
3.- Por diferencias en la estructura tridimensional total
-Fibrosas
-Globulares
TAMAO DE LAS PROTENAS

-SON MEZCLAS DE POLIPPTIDOS DE

DIFERENTE LONGITUD

-PUEDEN TENER DESDE 100-1800

RESTOS DE AMINOCIDOS
 Desnaturalizacin-Hidrlisis

Desnaturalizacin de una
protena: prdida de la
conformacin nativa y de sus
propiedades originales (ej.
coagulacin por calor de las
protenas de la clara del
huevo).

Hidrlisis de una protena:

escisin en aminocidos (ruptura
de un enlace covalente por
adicin de agua).

Desnaturalizacin de la ribonucleasa: enzima con

puentes disulfuros reducidos y sin actividad
enzimtica
Desnaturalizacin.
Consiste en la prdida de la
estructura terciaria, por romperse
los puentes que forman dicha
estructura. Todas las protenas
desnaturalizadas tienen la misma
conformacin, muy abierta y con una
interaccin mxima con el disolvente
 Desnaturalizacin

La desnaturalizacin se puede producir

por cambios de temperatura, ( huevo
cocido o frito ), variaciones del pH.
En algunos casos, si las condiciones se
restablecen, una protena desnaturalizada
puede volver a su anterior plegamiento o
conformacin, proceso que se denomina
renaturalizacin.
 CLASIFICACIN

HOLOPROTENAS
Formadas solamente por aminocidos

HETEROPROTENAS
Formadas por una fraccin protenica
y por un grupo no protenico, que se
denomina "grupo prosttico
 HOLOPROTENAS
GLOBULARES

* Prolaminas:Zena (maz),gliadina
(trigo), hordena (cebada)
* Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina
(arroz).
* Albminas:Seroalbmina (sangre),
ovoalbmina (huevo), lactoalbmina
(leche)
 HOLOPROTENAS
GLOBULARES

* Hormonas: Insulina, hormona del

crecimiento, prolactina, tirotropina
* Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas,
Ligasas, Liasas, Transferasas y
otras.
 HOLOPROTENAS
FIBROSAS

* Colgenos: en tejidos
conjuntivos, cartilaginosos
* Queratinas: En formaciones
epidrmicas: pelos, uas,
plumas, cuernos.
 HETEPROTENAS

LIPOPROTENAS

De alta, baja y muy baja

densidad, que
transportan lpidos en la
sangre