TEMA 1: PROTÉINAS Estructura y Función

Temario:

▪ Generalidades
▪ Funciones bilógicas
▪ Composición elemental
o Proteínas simples
o Proteínas conjugadas
▪ Carácter macromolecular

Funciones biológicas

Las proteínas están relacionadas con la vida, no se puede concebir vida sin la existencia de las
proteínas. Los organismos más simples como los virus tienen proteínas, y un ácido nucleico
algunos son RNA como el coronavirus otro son DNA. Otro organismo más simple como los
Triones, solo tienen proteínas y son capaces de causar enfermedades y muertes.

❖ Rol catalizador de las reacciones químicas celulares

Ningún compuesto químico de nuestro organismo es estable. En nuestro organismo ocurren

centenares de reacciones químicas permitiendo la transformación de los compuestos
químicos que tenemos, ese es el metabolismo, la vida misma de la célula, cuando se intenta
reproducir esas reacciones en laboratorio, pero no se encuentra transformación, y eso es
porque en las células tenemos moléculas llamadas enzimas para que ocurran con las
reacciones. Todas las enzimas son proteínas. Reacciones químicas que las enzimas no son
proteínas sino ARN.

❖ Rol estructural

No existe estructura en nuestras células que no tengan proteínas.

❖ Rol energético

12-15% de la energía que usamos en el organismo vienen de la degradación de las proteínas.

Aumenta con personas que tienen dietas hiperproteicas, paciente diabético 20-30%.

❖ Rol en el transporte intracelular y extracelular

En el organismo tenemos muchas sustancias que no pueden ser transportados dentro ni

fuera de la célula, porque son insolubles precipitan y necesitan de un vehículo que los
transporte, y de eso se encarga la proteína, la hemoglobina se encarga del trasporte del
oxigeno desde los pulmones a la célula (mitocondria), transporta el CO2 desde la célula
hasta los pulmones para eliminarlo por espiración. Proteínas: ceruloplasmina que
transporta el cobre, transmanganina transporta el manganeso, ciderofinina transporta
fierro, albumina transporta ácidos grasos y la bilurrubina.

Lipidos en la sangre se unen a las proteínas para ser solubilizados y transportados.

❖ Rol en la respuesta inmune

Evolutivamente Cuando llegamos a la escala de los vertebrados, aparece la capacidad de

responder cuando ingresa una sustancia extraña, tratan de eliminarlo. Fabrican anticuerpos,
todos estos son proteínas.
 ❖ Rol de mensajero químico: hay dos formas por las que las células se comunican: a
través de los nervios, cuando mando una orden para un movimiento del dedo, a
través de mensajeros químicos, existen agrupamientos celulares glándulas que
fabrican sustancias químicas llamadas hormonas, que pasan por la sangre a diversos
tejidos, en done encuentran receptores de estas hormonas que dan respuesta (activar
a una enzima, gen, apoptosis, etc.). Un buen grupo de hormonas (insulina, de
crecimiento, gonadotrofinas, etc) que son proteínas, (excepto: aldosterona,
tetosrenonas, estrógenos, hormonas esteroideas (lípidos))
❖ Rol en funciones especializadas
Coagulación de la sangre: tenemos continuamente hemorragias e los vasos sanguíneos
y debe coagularse para que el sangrado pare, varias proteínas actúan para cumplir esa
función de la coagulación.
❖ Rol en el crecimiento y proliferación/multiplicación celular
Cuando una célula necesita crecer y la proliferación/multiplicación celular actúan las
proteínas.
❖ Rol regulador del Ph
Ph de la sangre: Valores normales: 7,35 – 7,45
Si el pH baja de esos valores esta haciendo acidemia y cuando aumenta hace
alcalemia. Es fundamental el control del Ph, mecanismos que controlan el pH:
tampones o amortiguadores del Ph:
Dentro de las células: tenemos al tampón fosfato: evita que el pH aumenta o suba
Fuera de las células: tampón bicarbonato
Agentes que regulan el Ph, la proteína una cadena de aminoácidos tiene grupos
químicos como carboxilo y amino.
NO HAY FUNICON CELULAR QUE NO SEA MEDIADA POR LAS PROTEÍNAS.

IMPORTANCIA PROTEÍNAS:

• Mas del 50% del peso seco

• Sin ellas es imposible la vida
• Presente hasta en las formas más simples de vida: virus, priones
• Su importancia biológica está en las funciones biológicas que realiza.
COMPOSICION ELEMENTAL

Carbono 50%

Oxigeno 23%

Nitrogeno 16% : Es un valor constante

Hidrogeno 7%

Azufre 3%

(Valido para las proteínas simples) Mas de 50 aminoacidos = proteínas

PROTEÍNA COMPOSICIÓN

Simples: Constituidas solo por aminoácidos. C:50%, O:23%, N:16%, H:7%, S:3%

Conjugadas: Constituidas por aminoácidos + grupo prostético (compuesto orgánico o

inorgánico)
Estamos operando un abdomen y vemos el color extraño del hígado, se envía una muestra al
laboratorio para saber cuánto de proteína tiene. Y nos dice que hay 40mg de N proteico.

40 mg NP (se le mutiplica x 6,25)

100……….16

x……………40

x=100/16*40 = 250mg de proteína

CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

Según su composición química

Simples:

Albúmina

Conjugadas

Nucleoproteínas: Ribosomas

Lipoproteínas: HDL

Hemoproteínas: Hemoglobina

Flavoproteínas: Succinato Deshidrogenasa

Glicoproteínas: Inmunoglobulinas

Metaloproteínas: Ceruloplasmina

Fosfoproteínas: Caseína

PROTEÍNAS COMPOSICIÓN

Cadena menor a 50aa: PÉPTIDO

Mas de 50aa: Proteínas

La proteína mas simple: Insulina (51 aminoácidos)

PM promedio de los aminoácidos se ha estimado a 100

¿Una proteína tiene un peso molecular (PM) de 480000 cuantos aminoácidos tendrán?

480000/100=480

Aca con 110 por aminoácido su

PM hubiera sido mas exacto

1 cadena peptídica: monomérica

2 o más cadenas: oligomérica

Por su forma:

Globulares: esféricas, la mayoria

Fibrosas: alargadas

METODOS BASADOS EN EL CARÁCTER MACROMOLECULAR DE LAS PROTEINAS ´PARA SU

ANALISIS:

❖ Separación por diálisis: (por tamaño grande no pueden atravesar las proteínas grandes
por los poros de la membrana semipermeable)
❖ Ultracentifugación: (50000, 100000 revoluciones por minuto, se coloca los tubos a
centrifugar, las proteínas mas grandes van a sedimentar más rápido.
❖ Cromatografía por ultrafiltración molecular

AMINOÁCIDOS

Menos de 50 aminoácidos = péptido

+H3N-CH-COO- Alfa amino y alfa carboxilo, ya que el cabrono del medio es alfa

Un aminoácido se diferencia de otro de la cadena lateral

GRUPO DE LOS AMINOÁCIDOS

Son 20 aminoácidos forman parte de las proteínas.

Grupo 1: No tienen grupos ionizables en su cadena lateral. Constituidos por 9 aminoácidos

(glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, triptófano, prolina) (gly,
ala, val, leu, ile, met, phe, trp, pro)

Glicina y alanina: son solubles en el agua.

Valina, leucina e isoleucina: son aminoácidos ramificados

Metionina y Cisteína: azufre

Fenilalanina, tirosina y triptófano: son aromáticos porque en sus estructuras tienen un anillo
bencénico.

Prolina: no tiene estructura general porque el grupo amino no esta libre. (iminoácido)
Grupo 2: Tienen grupos ionizables en cadena lateral pero no
esta ionizado a pH 7 (son 6 aminoácidos)

Serina, la treonina, cisteína, tirosina, asparragina, glutamina

(ser, tre, cis, tir, asn-N, gln-Q)

SH=grupo melcato, sulfhidrilo

Grupo 3: Tiene grupo ionizable en su cadena lateral y está

desprotonado a pH 7. Es decir, cargado negativamente, ha
perdido un protón (acido aspártico, acido glutámico)

Grupo 4: Tiene grupo ionizable en su cadena lateral y está

protonado al pH 7. Es decir, cargado positivamente (lisina,
histidina y arginina)

Grupo hepsilonamina – Grupo guanidino - Grupo himidasol

Fenol - Indol
AMINOÁCIDO INUSUALES

4 OH Prolina

5 OH lisina

N metil lisina

Desmosina

AMINOÁCIDOS QUE NO FORMAN PARTE DE PROTEÍNAS (Se les encuentra libres)

Orniticina (un carbono menos que la lisina)

Citrulina (se parece a la arginina)

Homoserina (tiene una caborno de la serina)

Homocisteína (tiene un carbono mas que la cisteina)

COMPUESTOS DERIVADOS DE AMINOÁCIDOS

Histamina (deriva de la histidina por descarboxilación)

Taurina (deriva de la cisteína por descarboxilación) Ch a sulfonino SO3H

Adrenalina (deriva de la tirosina por descraboxilacion)

Espermina (deriva de la lisina

Espermidina (deriva de la lisina

ENLACE PEPTÍDICO

Un péptido es el producto de unión de dos o más aminoácidos.

La reacción es una condensación con eliminación de una molécula de agua.

El enlace peptídico es el enlace covalente tipo amida que se forma entre el grupo alfa-
carboxilo de un aminoácido y el alfa-amino de otro.

Los aminoácidos que conforman el péptido pasan a denominarse residuos de aminoácidos.

AMINOÁCIDOS PROPIEDADES FÍSICAS:

Actividad Optica: Son capaces de desviar el plano de luz polarizada (carbono asimetrico),
excepto glicina (no tiene carbono asimétrico)

Actividad de luz: No absorben luz en la región visible del espectro luminoso 400-700nm, pero
si en el ultravioleta lejano (280nm = trp, tyr, fen) – estimar la [] proteína en una muestra.

Propiedades eléctricas:
VALORES PK

SI tiene 2 PK =
supromedio

Si tiene 3 pk (del
grupo 3) = dos mas
bajos PK

Si tiene 3 pk (del
grupo 4) =
promedio de los
mas altos

Mas desprotonada SAL – C

Mas protonada ACIDO – B

PK=DEL GRUPO QUE SE ESTA IONIZANDO

pH=pK+log SAL/ACIDO

7,4= 9,6+log C/B

-2,2=log C/B

C/B=antilog (-2,2)

C/B=0,0063

0,0063/1=0.063

1,0063………..100%

1…………………..X%

X=99,37% B=99,3 C=0.7

Arginina = pi=6 PH>PI (-)

Aspártico = pi=3 PH<PI (+)

Lisina pi=9,8

Los aminoácidos al ser tratados nihidrina en caliente se descarboxilian se desaminan y este

grupo amino que sale como amoniaco da con la nihidrina un compuesto de azul purpura.