PROTEÍNAS

En cualquier parte de nuestro cuerpo vamos a encontrar proteínas. Por ejemplo: en la piel
(elastina), cabello (queratina). Tenemos más de 90 mil proteínas. Determinan la función de la
célula. Por ejemplo: la célula llamada eritrocito o glóbulo rojo (transporte de oxígeno), cumple
su función gracias a la hemoglobina, porque esta se encarga del transporte en sí, el músculo
cumple su función muscular gracias a dos proteínas (actina y miosina).

DEFINICIÓN:

Son grandes moléculas de elevado peso molecular. Una característica es que no dializan (no
son capaces de pasar o atravesar una membrana semipermeable por su gran tamaño).

Son polipéptidos, formados por cadenas polipeptídicas (una o más). Por ejemplo: mioglobina
(1 cadena), actina (2 cadenas entrelazadas), colágeno (3 cadenas), hemoglobina (4 cadenas).

El constituyente es el aminoácido (unidad estructural). Su unión se denomina enlace peptídico.

ENLACE PEPTÍDICO:

Se forma entre dos aminoácidos. El primer aminoácido (tiene el grupo carboxilo, pierde OH), y
el segundo aminoácido (tiene grupo amino, pierde un hidrógeno). Porque tanto el OH como el
H van a formar una molécula de agua (OH + H = H2O).

Lo que queda del aminoácido se llama “residuo de aminoácido”. Por lo que se obtiene un
“Dipéptido”, formado por dos residuos.

Para ser denominada proteína debe tener más de 50 aminoácidos. Por eso se considera que la
“insulina” es una proteína, porque tiene 51 aminoácidos. En cambio, el glucagón tiene 29
aminoácidos, es un péptido. La oxitocina tiene 09 aminoácidos, es un nonapéptido.

DISTINCIÓN ENTRE PÉPTIDO Y PROTEÍNA:

Es en relación al número de aminoácidos.

Más de 50 = proteína Menos de 50 = péptido

LAS LETRAS A – C – G – T (ADN)

Adenina = A Citosina = C

Guanina = G Timina = T

Los 04 nucleótidos que forman ADN, en este caso es el código genético

basado en ADN, porque en realidad por el código genético debería ser
A-C-G-U (U = Uracilo) (ARN).

LOS TRIPLETES:

Si leemos de dentro hacia fuera.

Cada triplete se llama codón, y cada codón clasifica un aminoácido. Por lo tanto, si leemos GCC
(alanina)

AMINOÁCIDO:

Se puede representar por 03 letras o 01 letra, por ejemplo: alanina “(ALA)” o “A”, metionina
“(MET)” o “M”, lisina “(LIS)” o “K”, cerina “(CER)” o C.

- Actualmente, se usa una sola letra.

Son en total 20, que están formando parte de las distintas proteínas.

El número de aminoácidos varía de acuerdo a cada proteína, ya que las proteínas son
específicas, es decir que las proteínas animales no serán iguales a las proteínas vegetales o
humanas.

Pueden ser esenciales o no esenciales:

- Esenciales: son aquellos que no podemos sintetizar y son 8 en adultos (valina, leucina,
treonina, triptófano, metionina, isoleucina, fenilalanina, lisina) VALETRETRIMEISOFELISI
(regla nemotécnica). En niños en crecimiento, se agregan dos: arginina, histidina, es
decir, tienen 10. En prematuros se agregan dos: cisteína, tirosina. En los
Fenilcetonúricos, todos, agregan tirosina, es decir 12(tirosina se repite).
■ Fenilcetonuria: es una afección poco frecuente en la cual un bebé nace sin la
capacidad para descomponer apropiadamente un aminoácido llamado
fenilalanina.
■ Tirosina: aminoácido sintetizado en el cuerpo a partir del aminoácido esencial
fenilalanina. Se encuentra en la mayoría de las proteínas y es un precursor de la
melanina y de varias hormonas, como la adrenalina y la tiroxina.
- No esenciales: se pueden sintetizar. Son: alanina, asparagina, aspartato, cisteína,
glicina, glutamato, glutamina, prolina, serina, tirosina.

Proteoma: conjunto en totalidad de proteínas presentes en una célula o en un organismo.

INMUNOGLOBULINA:

Formada por 04 cadenas: roja, azul, verde, amarillo.

ESTRUCTURA:

- Primaria: hace referencia a la secuencia, tipo y número de aminoácidos que forman

una cadena polipeptídica. Presencia de enlaces peptídicos, es un enlace covalente, un
enlace fuerte. Por ejemplo:

Unidos por enlaces peptídicos, ese orden en el cual ellos están dispuestos de esa
manera proviene del ADN, es decir quien determina la estructura primaria es el ADN, y
este a través de su secuencia de nucleótidos, tiene dos cadenas entrelazadas (2 alfas
hélices), una de las cadenas (5 prima - 3 prima) y la segunda cadena (3 prima – 5
prima). Ese ADN se va transcribir en ARN (tiene la información para poder codificar
una proteína), a partir del ARN mensajero, se sintetiza la proteína, este proceso se
llama traducción (síntesis proteica) y la llevan a cabo los ribosomas, es decir que los
ribosomas leen el mensaje que está presente en el ARNm, y este proceso se da en el
citosol de la célula o dentro de la mitocondria, ya que tiene también tiene ribosomas
(mitorribosomas o ribosoma mitocondrial).
■ Si ocurre un cambio en el ADN, lógicamente se da un cambio en la proteína,
porque el flujo de información es: ADN (transcribe), ARN (traduce), PROTEÍNA. A
esto se le llama “expresión génica” o “expresión del gen”. El cambio del ADN tiene
que darse por una mutación. Por ejemplo: la mutación del coronavirus, sobre todo
en la proteína Spike, son cambios que están ocurriendo y estos son cambios de
aminoácidos, esa mutación se llama “cambio de sentido”, cambio de un
aminoácido por otro.
- Secundaria: la disposición espacial, tridimensional que adopta la molécula se mantiene
por enlaces de hidrógeno o puentes de hidrógeno entre los aminoácidos, lo que hace
que la molécula adopte la forma de alfa hélice o beta plegada. No implica a los átomos
del grupo R.
 -
- Terciaria: prot globular la cadena ya adopta una disposición espacial tridimensional, a
este tipo de estructura, es el máximo para una proteína monomérica (proteína
formada por una sola cadena). No sólo encontramos enlaces de hidrógeno, sino
puentes disulfuro, interacciones hidrofóbicas, fuerzas Van der Waals (fuerzas
dipolo-transitivas o fuerzas de dispersión), estas involucran la atracción entre dipolos
temporalmente inducidos en moléculas no polares, también encontramos enlaces o
puentes salinos. Encontramos distintos tipos de enlaces, tanto fuertes como el puente
disulfuro (enlace covalente), como enlaces débiles como enlace de hidrógeno y enlaces
iónicos.

- Cuaternaria: es la manera en cómo se disponen las cadenas individuales polipeptídicas.

La adoptan las proteínas que tienen más de una cadena. Por ejemplo: en la figura se
muestran 04 cadenas completamente diferentes, 02 alfas, 02 betas (hemoglobina). Y se
mantiene por los enlaces de la estructura secundaria y terciaria: enlace de hidrógeno,
enlaces iónicos y puentes disulfuro.

- Se habla de una estructura quinaria

CAMBIOS EN LAS PROTEÍNAS:

Una proteína puede sufrir un cambio conformacional, se dan de manera normal. Por ejemplo,
el transportador de glucosa, la bomba de sodio potasio, las enzimas sufren cambios
conformacionales.

- Desnaturalización: implica la ruptura de enlaces que mantienen la estructura

cuaternaria, terciaria o secundaria. Cuando una proteína se desnaturaliza y tiene una
estructura terciaria que es plegada, esta se despliega completamente y queda en su
estructura primaria. Es un proceso irreversible, pierde su actividad biológica, lo cual es
lo más preocupante, pierde ciertas propiedades. Por ejemplo, la albúmina (clara de
huevo), que es soluble en agua, se torna completamente insoluble cuando es sometida
a cocción, y la proteína se coagula.
■ Agentes que pueden causarlo: calor, la temperatura, el pH, detergentes, ácidos o
bases fuertes, sales de metales pesados, agentes reductores, urea en alta
concentración.
■ La desnaturalización tiene que ver con la fiebre. La hipertermia o la hipotermia
puede afectar la actividad enzimática, estos cambios tomando en cuenta que en
muchos procesos donde participan proteínas, se verán afectadas. Por ejemplo, la
división celular, ya que participan muchas proteínas.

NO EXISTE UN CAOS DE TRÁFICO MOLECULAR PROTEICO:

Toda proteína sabe a dónde ir dentro de la célula. Puede haber errores, ya que a veces hay
fallas en la marca (proteína) o en el receptor. Por ejemplo, si la proteína debe tener la señal,
marca (manosa-6-fosfato) para que sea llevada al lisosoma, no lo tiene, hubo una alteración
que hizo que no se marcara correctamente, entonces hizo que dicha proteína termine siendo
sacada, exportada, por lo que el lisosoma se queda sin enzimas y produce enfermedades
lisosomales.

Una vez la proteína se sintetiza (traducción), esa proteína va a sufrir cambios que se llaman
“modificaciones post-traduccionales”.

CAMBIOS DE LA PROTEÍNA POST-TRADUCCIONALES:

- Hidroxilación: se une un grupo hidroxilo (-OH). Por ejemplo, a la prolina

(hidroxiprolina), lisina (hidroxilisina). Esto sucede en el retículo endoplásmico rugoso,
para la proteína colágeno.
- Metilación y acetilación: significa que se va a incorporar un grupo metilo o un grupo
acetilo a ciertos aminoácidos, por ejemplo, lisina. Ocurren, por ejemplo, en histonas
(proteínas que se unen al ADN = cromatina). Cuando las histonas se acetilan, la
cromatina se relaja, se descompacta y puede ser accesible a enzimas de transcripción y
finalmente se traduce, es decir que cuando está acetilada el ADN se expresa, cuando
pierden el grupo acetilo (desacetila), el ADN no se expresa (no forma proteína).
- Lipidación: se une un lípido (ácido graso) a una proteína. Por ejemplo, hay proteínas
que reciben un grupo farnesilo, palmitoilo, y esas proteínas que reciben este ácido
graso tienen importancia porque son proteínas que se unen a la bicapa lipídica
(proteínas ancladas), tienen un ácido graso al lado externo o al lado interno. Por
ejemplo, la proteína Ras, tiene importancia porque en cáncer se encuentra mutada.
- Fosforilación: es cuando se agrega un grupo fosfato, ya sea serina, treonina, tirosina.
Hay proteínas encargadas de agregar grupo fosfato (proteínas quinasas), en la profase
las quinasas agregan fósforo a varias proteínas, por ejemplo, a las proteínas de la
lámina nuclear.
 - Glucosilación: incorporación de azúcares a la cadena, puede ser N glucosilación (en el
retículo, se agrega en el grupo amino) u O glucosilación (Golgi, se unen al grupo
oxidrilo de serina). Se le agrega carbohidratos que al final son modificados en el
aparato de Golgi. También en el caso de cánceres.
- Ubiquitinación: se incorpora ubiquitina a lisina. La ubiquitina marca una proteína que
va a ser destruida en el proteosoma. Hay dos sitios donde se degradan las proteínas
dentro de la célula, son el proteosoma, son proteínas marcadas con ubiquitina (P53 Y
ciclina que se unen a quinasas) y el lisosoma.
- Puentes disulfuro: se forman entre residuos de cisteínas, permiten que una proteína se
pliegue, que adopte la estructura terciaria. Esto ocurre en el retículo endoplásmico
rugoso (puente disulfuro de la insulina). También de los anticuerpos
(inmunoglobulinas).
- Proteólisis: hace referencia a que las proteínas pueden sufrir cortes de ciertos
segmentos. Por ejemplo, la insulina está formada por 3 cadenas (A, B y C), pierde el
péptido C y quedan con la cadena A y B, unidas por puente disulfuro.

CLASIFICACIÓN:

■ Según su contenido de aminoácidos:

o Completa: cuando tiene todos los aminoácidos esenciales, son de alto valor
biológico. Por ejemplo, leche y huevo (de origen animal)
o Incompletas: cuando está ausente uno o más aminoácidos esenciales, son de
bajo valor biológico. Están presentes en proteínas vegetales.
■ Número de cadenas:
o Monomérica (una sola cadena peptídica), ejemplo: mioglobina.
o Oligoméricas o multiméricas (más de una cadena peptídica), ejemplo:
hemoglobina (tiene 04 cadenas, 2 alfas, 2 betas).
■ Forma o conformación:
o Fibrosas: las cadenas peptídicas están ordenadas de modo paralelo, son
proteínas muy resistentes, insolubles en agua. Predomina una dimensión
(largo). Por ejemplo, queratina (resistente a la tracción, presente en el cabello,
presente en piel, en las uniones entre células y células llamadas
“desmosomas”. La mutación de queratina produce una enfermedad llamada
“los niños mariposa”, es la “Epidermólisis ampollar simple”. Hay una terapia
para los niños mariposa, cuya piel es muy sensible, se rompe con facilidad y se
forman ampollas, por la mutación de queratina.
o Globulares: son proteínas cuya cadena peptídica está completamente plegada,
no predomina ninguna dimensión, por eso son casi esféricas. Cumplen
mayormente funciones dinámicas, solubles en agua. Por ejemplo, las enzimas
como catalasa, los anticuerpos, proteínas de transporte.
o Intermedias: son proteínas largas, parecidas a fibrosas pero solubles como las
globulares. Ejemplo: fibrinógeno (una proteína producida por el hígado que
ayuda a detener el sangrado al favorecer la formación de coágulos de sangre).
■ Solubilidad:
o Solubles: solubles en agua o en soluciones diluidas como albúmina.
o Insolubles: no se disuelven en agua como el colágeno.
■ Composición:
 o Simples u holoproteínas: solo formadas por aminoácidos. Por ejemplo:
albúminas, globulinas, histonas, escleroproteínas.
o Conjugadas o heteroproteínas: además de aminoácidos, tienen un grupo
prostético. Por ejemplo: fosfoproteínas (caseína tiene fósforo), glucoproteínas
(tiene carbohidratos como la “ác inmunoglobulinas”), metaloproteínas (tiene
un metal como el “ADN polimerasa”, tiene magnesio), nucleoproteínas (tienen
ácidos nucleicos como ribonucleoproteínas), lipoproteínas (tienen 1 lípido
como componente prostético. Ejemplo: HDL-LDL)

FUNCIONES PRINCIPALES:

Pueden ser enzimas.

Proteínas estructurales como las del citoesqueleto (la tubulina, la actina).

Proteínas de transporte (membranas), pueden ser porinas, canales iónicos (el calcio, sodio),
también pueden ser el transportador GLUT).

Proteínas de transporte activo (membranas) como las bombas (bombas de sodio-potasio,

bomba de calcio).

Proteínas de transporte intracelular, por ejemplo, la kinesinas y dineínas.

Proteínas de transporte electrónico, en la mitocondria, los citocromos.

Proteínas de señalización celular, por ejemplo, proteína G, la map kinasa.

Proteínas cuidadoras del genoma, los genes supresores tumorales (P53, RB o brca, está
asociada a cáncer de mama y cáncer de ovario, su mutación de brca 1, brca 2).

Pueden ser hormonas como la insulina, hormona del crecimiento, hormona de defensa,
anticuerpos.

Pueden actuar como sustancias BUFFER, es decir que no haya variación del pH.

Pueden ser toxinas, como la toxina botulínica, toxina de serpientes.

Las proteínas nos van a proporcionar energía (04 kilocalorías), tan igual que los carbohidratos.
 ENZIMAS
Casi todas son de naturaleza proteica, algunas de ellas constituidas básicamente por esa parte
proteica, por ejemplo, la pepsina.

Pero hay otras que se llaman holoenzimas, que está formado por dos partes:

- Una parte proteica (apoenzima o apoproteína), que se caracteriza por su elevado peso
molecular y por ser grandes no dializan.
- En cambio, el cofactor es de bajo peso molecular y si dializa, puede ser: una coenzima
(vitamina B o nucleótidos, NAD FAD) o pueden presentar un grupo prostético, pueden
tener origen un metal magnesio como la enzima AND polimerasa.

Hay unas de tipo especial:

- Las ribozimas de ARN catalítico.

- Abzimas como anticuerpos.
- Granzimas como proceso de apoptosis, que es una muerte celular.
- Enzimas de restricción, enzimas de corte, que pueden cortar el ADN. Muy utilizadas en
ingeniería genética.

CARACTERÍSTICAS:

Ser catalizadores biológicos. Por lo que aceleran la velocidad de reacción.

No se modifican, ellos van a modificar al sustrato.

Son saturables.

Son específicas.

Son termolábiles, es decir son sensibles a los cambios de temperatura.

Pueden ser reguladas.

Se pueden encontrar tanto dentro como fuera de la célula, es decir son extracelulares (tripsina)
o intracelulares (que se encuentran en los distintos organelos celulares) como, por ejemplo, en
el citosol, participan en la glucólisis, las que se encuentran en la matriz mitocondrial, participan
en el ciclo de Krebs, las que se encuentran en el peroxisoma (beta oxidación), las que se
encuentran en el núcleo en la replicación del ADN.

Van a participar en distintas reacciones biológicas (catabólicas, anabólicas), es decir reacciones

de degradación o reacciones de síntesis. Pueden requerir ATP, si es una reacción de síntesis
(necesario ATP).

Se requieren en cantidades pequeñas

Si una enzima necesita del cofactor, necesariamente necesita estar el cofactor, si no está (no
hay actividad enzimática)

SITIO ACTIVO:

Una enzima tiene un sitio activo. Sin embargo, el sustrato se une al sitio activo y al otro sitio se
le llama el sitio “alostérico”.

- El sitio activo: es el sitio en el cual se une el sustrato. En el se encuentran grupos

funcionales que participan en la catálisis.

MODELO LLAVE – CERRADURA:

El sitio activo ya es un sitio preformado. El sustrato encaja correctamente en la enzima

MODELO DE CAJA INDUCIDO:

El sustrato induce un cambio conformacional en el sitio activo, por lo tanto, la enzima adopta
la forma de dicho sustrato.

CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS:

- Oxidorreductasas: en el peroxisoma encontramos oxidasas.

- Transferasas: las vamos a mencionar cuando en el retículo endoplásmico rugoso, la
oligosacariltransferasa transfiere una cadena oligosacárido o en el Golgi. Pueden
transferir grupos funcionales tales como glucosídico, metilo, o fosfato. Por ejemplo, en
el caso de la acetilación (histona acetiltransferasa, transfieren en el grupo acetilo).
- Hidrolasas: aquellas que catalizan reacciones de hidrólisis, en la cual participa el agua.
Enzimas como sacarasa, maltasa, lactasa, (enzimas digestivas).
- Liasas: producen dobles enlaces al romper uniones C-O, C-C y C-N. También pueden
romperse dobles enlaces agregando grupos. Caso de la piruvato descarboxilasa que
elimina un CO2 del piruvato.
- Isomerasas: catalizan una redistribución de átomos de los grupos químicos dentro de la
misma molécula. Caso de la alanina racemasa que convierte L-alanina en D-alanina.
 - Ligasas: catalizan la unión de 2 moléculas por hidrólisis de ATP u otro trifosfato (como
GTP).

¿CÓMO ACTÚA UNA ENZIMA?

Vemos la hidrólisis de una molécula, en este caso va a ser la sacarosa, que, por ser una
hidrolasa, se requiere de agua. Está molécula va a ser extendida en sus dos componentes
(glucosa, fructosa). Se da a nivel del nivel elieptirointestinal (intestino delgado).

Entonces tenemos primero el sustrato (la sacarosa), la enzima (la sacarasa). En el punto 02 se
forma el complejo enzima-sustrato. En el punto cuatro, ya tenemos producto o productos. Y
finalmente tenemos la enzima para que pueda asociarse un nuevo sustrato.

CONDICIONES PARA QUE SE DE LA ACTIVIDAD CATALÍTICA:

- Deben entrar en contacto, porque si no nunca habría catálisis. Deben participar ciertos
factores. Por ejemplo: la aproximación y orientación. Se debe acercar. Si no hay esa
aproximación y la orientación adecuada, no habrá actividad enzimática.
- Para que haya ese acercamiento, necesariamente debe darse energía cinética de las
moléculas
- El incremento de temperatura, de cierta manera favorece el incremento de energía
cinética (las moléculas se mueven). Es decir, que estos facilitan la calidad humana.

FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:

- La temperatura
- Ph
- Concentración de enzima, sustrato, producto.
- Localización: las enzimas realmente se encuentran localizadas de manera diferente en
la célula. Por ejemplo, citosol se encuentran las enzimas de glucólisis, en la mitocondria
(enzimas que tienen que ver con respiración celular).
- Moduladores: positivos (activadores, inductores) y negativos (inhibidores o
represores).
- Especiales: alostérica, covalente, zimógenos son formas inactivas de una enzima, que
pierden una serie de aminoácidos, para que puedan activarse. También se le llama
proenzima. Por ejemplo, el pepsinógeno es un componente inactivo que se transforma
en pepsina.
Proteínas que no pueden estar en su forma activa: el tripsinógeno que lo encontramos en el
páncreas, no puede estar en su forma activa, ya que le puede ocasionar daño. Otro ejemplo, es
la progresina, está en la planta “ricinus”, está en su forma inactiva, pero se libera a un
componente y se activa a resina y como resina puede actuar a nivel de ribosomas ingiriendo la
síntesis proteica.

FACTORES BÁSICOS:

1.- Lo que se va incrementando es la concentración de sustrato, es

casi directamente proporcional, poco a poco es independiente. Se
hace constante, la velocidad, porque todos los sitios activos se
encuentran ocupados, la enzima está saturada.

2.- Al aumentar, inicialmente incrementa la reacción, se estabiliza

y luego disminuye por agotamiento de sustrato e inhibición por
producto.

3.- Su aumento incrementa la reacción mientras no supera la

temperatura fisiológica, que ocasiona desnaturalización. La
temperatura óptima es de 37°. Cualquier variación afecta la
actividad enzimática.

4.- Al salir de sus rangos óptimos, disminuyen la reacción, debido

a la desnaturalización que ocasionan. Hay enzimas como en el
caso de la pepsina (pH óptimo 1.5), tripsina (8.5 pH), la amilasa
(6.8 pH). La variación de pH va a afectar la carga de dichos
aminoácidos, por lo tanto, afectará a la actividad enzimática.

DIFERENCIA ENTRE INACTIVACIÓN Y DESNATURALIZACIÓN:

- La desnaturalización es un proceso irreversible, la enzima no vuelve a retomar su

actividad.
- En la inactivación, la enzima retoma su actividad, cuando es colocada a temperatura
del ambiente o temperatura corporal.

CUANDO SE TRABAJA CON AMILASA SALIVAL:

Se colocan tres diferentes temperaturas.
- Cortamos un vaso con hielo, colocamos un tubo que tiene enzima sustrato, que se va a
colocar en el refrigerador a baja temperatura (0°).
- Luego, ponemos temperatura de 37° en baño maría.
- El tercer tubo lo colocamos a ebullición.
- Después, desnaturalizamos la enzima, y agregamos sustrato.
Si ese tubo que debería estar en hielo, no lo colocamos en hielo, y simplemente lo dejamos
a temperatura ambiente. Después de 2 horas, ese tubo va a manifestar actividad. Pero, al
irse calentando muestra actividad.

INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
Inhibidores son compuestos que disminuyen la tasa de reacción enzimática.
El gráfico del lado izquierdo, es con respecto al efecto de concentración del sustrato sobre la
actividad enzimática. Vemos ahí un valor que es Velocidad máxima y otro valor que es Km
(mitad de Velocidad máxima.

Al costado derecho, son los inversos. Es lo mismo, pero tomando en cuenta los inversos. En el
intercepto “Y”, tenemos a la velocidad máxima y en el intercepto “X”, tenemos el km.

TIPOS DE INHIBICIÓN:

La inhibición puede ser:

■ Reversible: unión entre enlaces débiles, por lo que se puede revertir, agregando
más sustrato.
- Lo normal es que se una la enzima con el sustrato y se forme el complejo enzima
sustrato. (ES)
- Competitiva: en lugar de unirse el sustrato se une el inhibidor. Enzima, sustrato
compiten. Por ejemplo: la enzima sería el succinato deshidrogenasa, el sustrato sería
succinato, pero se unió el malonato (inhibidor). Porque en ese paso clave se forma el
“fadh2”, el par reducido, que es el que finalmente produce ATP por hidroxilación
oxidativa. Se forma el complejo enzima inhibidor. (EI)
- No competitivo: no compiten, se forma el complejo enzima inhibidor sustrato (EIS)

Entre competitivo y no competitivo:

- Competitivo: la velocidad máxima no se altera, cada vez se incrementa.

- No competitivo: la velocidad máxima disminuye y el km no se altera.

■ Irreversible: la unión es de modo covalente. Ejemplo: los gases (gas sarín),

malatión (órgano incorporado a un insecticida, que van a actuar sobre una enzima
llamada “acetilcolinesterasa”), la aspirina (actúa sobre una enzima “prostaglandin
sintetasa”, que tiene que ver con la síntesis de prostaglandina). Son inhibidores
suicidas, sufren de una reacción parcial, por lo que se unen de manera irreversible
 en el sitio catalítico de la enzima. Ejemplo: penicilina (inhibe la síntesis de la pared
celular que está formada por peptidoglucano como deína), alopurinol (que se usa
en el tratamiento de la gota, inhibe una enzima “santina oxidasa”).

USOS FUNDAMENTALES:

Las enzimas son usadas en el diagnóstico como marcadores enzimáticos, en agentes

terapéuticos, en herramientas (reactivo) de diagnóstico. Por ejemplo, muchas de las pruebas
para el diagnóstico de glucosa, colesterol, triagliceroles son pruebas enzimáticas. La prueba de
ELISA es una prueba enzimática. Por ejemplo, para el PCR inversa, RT (tasa reversa) es una
prueba donde se utilizan enzimas. En las pruebas de COVID se utilizan enzimas bacterianas.

ISOENZIMAS:

Son enzimas que cumplen la misma función, pero difieren en su secuencia de aminoácidos, en
su estructura primaria, por lo tanto, también en su carga eléctrica. Dentro de ellas tenemos:

- Lactato de nitrogenasa, que tienen 05 isoenzimas que varían las unidades que la
constituyen.
- Creatin kinasa (CK), que también tiene 03 isoenzimas, una en músculo (MM), el
cerebro (MB), en el corazón (BB).
- Son usadas para el diagnóstico de infarto al miocardio, se encuentran elevados los
niveles de LDH y creatin kinasa.
FÁRMACOS QUE ACTÚAN DE MANERA COMPETITIVA:

- Aspirina: inhibe la enzima ciclooxigenasa.

- Penicilina: inhibe la síntesis de pared bacteriana uniéndose a la PBP.
- Sulfas: síntesis de folatos que llevan a su vez a la formación de ácidos nucleicos.
- Alopurinol: en la gota
- Estatinas: inhiben a una enzima “hidroximetilglutaril CoA Reductasa”, que tiene que ver
con la síntesis del colesterol. Actúan como la “Lovastatina”.

FÁRMACOS QUE ACTÚAN DE MANERA NO COMPETITIVA:

- Tipranavir: inhibidor de la proteasa del VIH.

- Nevirapina: inhibidor de transcriptasa inversa del VIH.