Características: las proteínas forman
soluciones coloidales que pueden
precipitar en coágulos, algunas
pueden cristalizar, como
citocromo, que trasporta electrones
en las reacciones que se producen
durante la respiración celular.
Proteínas simples u holoproteinas:
formados por polipéptidos, su
hidrolisis forma aminoácidos. Están
en grupo de las albuminas.
Composición: formadas por la unión de
subunidades más pequeñas llamadas
aminoácidos.
el Son las biomoléculas mas abundantes
en las células. Contienen C, O, H, N. Tienen una estructura básica: un grupo amino,
Algunas S, P, Fe, Zn, Cu. un grupo carboxilo y un carbono central unido
a un radical que varia de un aminoácido a otro.
Clasificación
Estructura primaria: es la secuencia de aminoácidos que
suceden uno atrás de otro. Es una estructura tridimensional y Proteínas conjugadas o
se representa: Ala – Cys – Leu – Val – Lys – Ser heteroproteinas: formados por
cadenas pépticas unidas a otro tipo
Estructura secundaria: se da cuando la cadena de aminoácidos
de compuestos que reciben el
se pliega se pliega sobre si mismo y se establecen puentes de
nombre de grupo protético.
hidrogeno en diferentes partes de la molécula.
Estructura terciaria: Se da en aquellas proteínas
en que la estructura secundaria se pliega sobre sí misma. Los
enlaces más importantes que mantienen la estructura terciaria
son los puentes de hidrogeno entre cadenas laterales y los
puentes disulfuro entre aquellas zonas de la proteína en las que
existen átomos de azufre. Un ejemplo es la mioglobina en los
músculos de los vertebrados.
Estructura cuaternaria: Esta constituida por varias cadenas
polipeptídicas que se unen mediante enlaces no covalentes,
para formar una gran proteína. Un ejemplo es la hemoglobina
que contiene los eritrocitos de la sangre.
Funciones de las proteínas:

Cualquier error en la posición de los aminoácidos puede provocar que la proteína no se pliegue correctamente y, por tanto, que no tenga la estructura
tridimensional que le permite realizar su función. Esto puede alterar el funcionamiento de todo el organismo. Por este motivo, el análisis de la secuencia de
aminoácidos puede ayudar en el desarrollo de pruebas diagnósticas y terapias eficaces. Por ejemplo, el cambio de un aminoácido por otro en la molécula de
hemoglobina provoca la anemia falciforme. En la anemia falciforme los glóbulos rojos están deformados porque el aminoácido cambiado respecto a la
hemoglobina normal hace que la molécula se pliegue de manera incorrecta. Los glóbulos rojos son más frágiles y se rompen con facilidad, lo que provoca la
anemia.
Algunos aminoácidos

• Es un aminoácido no esencial. Es de gran importancia ya que es uno de los

Alanina (Ala) más usados en la síntesis de proteínas.

• Es un aminoácido esencial. Es la responsable de la anemia falciforme

Valina (Val) cuando se encuentra en lugar del glutamato.

• No esencial. Funciona como antioxidante.

Cisteína (Cys)

• Es uno de los aminoácidos esenciales y consumirlo en la dieta reduce la

Leucina (Leu) degradación del tejido muscular.

• Esencial. Garantiza la absorción de calcio. Muy abundante en legumbres.

Lisina (Lys)

• No esencial. Ayuda al metabolismo de las grasas.

Serina (Ser)
 Metionina (Met):
Isoleucina (Ile): Absorbe la
Fenilalanina Histidina (His):
regula los niveles acumulación de
(Phe): memoria crecimento de
de azucar en la grasas en el
y aprendizaje los tejidos
sangre. hígado y las
arterias.

Taller N ° 11
1. Que son las proteínas.
2. Enliste las funciones de las proteínas.
3. Explique en que consiste la anemia falciforme.
4. Cual es el aminoácido que sirve para la memoria y el aprendizaje.
5. Cuál es el aminoácido que absorbe la acumulación de grasas en el hígado y las arterias