CAP 15 CELL BIOLOGY.
PROTEINAS INSERTAS EN LA MEMBRANA (Video
• Etapa síntesis de proteínas es en la
elongación
• Instalado el péptido señal en la proteína:
En el trascolon
• Se liberó el PRS que es citosólico
• Se gastó GTP que le dio la energía para
dar eso.
15.5: CAPITULO DEL JOVE
SEC61: Se abre y pasa el péptido señal que
estaba unido a una región especifica del poro del
traslocon que es hidrofílico.
Pierde fácil la afinidad por este lugar, y ¿Qué
pasa con el péptido señal? Es retirado, se
escinde (se separa de la cadena) y al hacer eso y
quedar allí metido en la membrana del RE se
degrada y los aa se recuperan para hacer otra
cadena polipeptídica.
La oligosacaril transferasa su rol es añadir
azucares, asparagina.
Estamos en la vía secretora.
Y cuando le añadimos este oligosacárido a la
proteína, ¿Qué pasa con las propiedades? Es
más hidrofílica la parte más hidrofóbica esta
más en contacto y tiene fuerzas débiles y eso se
llama COLAPSO HIDROFOBICO.
VIDEO 15.6
• La mayoría de las proteínas entran al
lumen del RE.
• Se forma un bucle.
• La parte más hidrofóbica aquedar en el
centro y eso se llama colapso
hidrofóbico.
• Están las proteínas solubles que no están
insertas en la membrana.
15.8)
Regiones: secuencias de anclaje.
Unipaso, bipaso multipaso.
Señales de anclaje cuando no deja pasar (video)
UNIPASO:
Secuencia de anclaje es lo fundamental aquella
significa: que encontramos aminoácidos
hidrofóbicos porque obliga a abrir el poro hacia
los lípidos.
MULTIPASO:
• 2 dominios hidrofóbicos ubicados en el
RE
• Cuando finaliza queda con 3 dominios
transmembrana
SIGNIFICADOS
N Terminal: significa que es el inicio de la
proteína, extremo animo
C terminal: extremo carboxilo del último
aminoácido de la cadena
Si son impares quedan en distintos lados, uno
en el citosólico y el otro luminal, si son pares en
el mismo lado o citosólico o luminal.
APUNTE EXTRA:
PRS siempre se va a unir al N terminal porque es
donde empieza la síntesis de la proteína.
¿Qué pasa con el N terminal del PRS? Se
degrada y los aa se reciclan para hacer tras
proteínas.
VIO EL VIDEO JOVE 15.9
Unipaso: es una hélice o región hidrofóbica de la
proteína la cual forma la proteína, una sola
región, pasa una sola vez.
 OTRAS FUNCIONES DEL RE: (15.12)
• PDI: tiene puentes disulfuro en su sitio
activo
• ER 1 (oxidoreductasa): se une a
polipéptidos sin plegar
ESTE VIDEO TIENE 2 ASPECTOS:
Lo principal para el plegamiento de proteínas:
• La oligosacaril trasnferasa que es la que
añade los azucares a la asparagina. Se
une covalentemente.
• La PDI es una chaperona, su función es
catalizar la unión entre cisteínas
(aminoácido) formando puentes disulfuro
(proteína disulfuro isomerasa). Esto a
través de un enlace covalente.
Aquí ocurre una reducción, tiene que venir otra
proteína para que recupere la actividad porque
si no no la recupera.
Las chaperonas ayudan al correcto plegamiento
de la proteína.
La chaperona se considera enzima ya que
cataliza.
Las chaperonas reconocen a los oligosacáridos
entonces todavía ayuda mucho más al
plegamiento de la proteína y lo que hemos dicho
que al tener estos oligosacáridos va a obligar a
que lo hidrofóbico esté en más contacto, pero
también las chaperonas reconocen a estos
oligosacáridos y lo fuerzan.
EL plegamiento ¿con que estructura está
relacionado? Con la estructura terciaria.
VIDEO 15.13 DEL JOVE
• En el lumen del RE: los glicanos
precursores.
• Glucosidasa 2 corta
• Si plegamiento es correcto la proteína
puede salir del RE
• Si el plegamiento no es correcto viene (
Aquí se evalúa el plegamiento ¿Cómo? Una
proteína lo evalúa, si el plegamiento esta
correcto están listos puede salir del retículo
endoplásmico, si no sufre una modificación y
vuelve al mismo ciclo.
Hay modificaciones químicas específicas para
los distintos pasos.
Las chaperonas evalúan el plegamiento,
calnesina y reticulina, chaperona. Ellas
interactúan con el glicano.
LEER MANUAL
VIDEO JOVE 15.14
Proteínas mal plegadas:
• Encima alfa manosidasa
• Se modifican los glicanos
• Otra chaperona que reconoce el glicano
de la proteína mal plegada
• HRD1 ubiquitinizacion lleva a cabo.
Era el traslocon que se le atribuía pasar, ahora es
el HRD1!!! (Retro traslocación se hace a través
del HDR1)
Ubiquitina: une proteínas.
Lisina: a la lisina se le une la ubiquitina. Y
muchas cadenas de ellas van unidas allá para
estirar la proteína y estirada pasa a través del
HRD1. (se une a la proteína mal plegada)
Luego son degradados en el citosol en el
proteosoma. (Maquinaria citosólica como un
barril donde entra la proteína y se degrada en
aminoácidos y en péptidos). (Maquinaria para
degradar proteínas).

VIMOS EN LA CLASE

• La importancia de la glicosilación
• Plegamiento
• PDI en el lumen en el RE
• Chaperonas y relación plegamiento
proteínas
• Secuencia anclaje