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BIOQUIMICA

 ¿QUÉ ES LA BIOQUÍMICA?
Es la ciencia de la base química de la vida.

 RELACIÓN DE BIOQUÍMICA CON LA MEDICINA


Conocimiento molecular -> favorece el conocimiento de las ENFERMEDADES

 RELACIÓN BIOQUÍMICA BIOLÓGICA CON LA ODONTOLOGÍA


Transformacion
biologica
Macromoleculas
fundamentales

Metabolismo
ESTUDIO

Enzimas - Funcion
hormonal
Transmision
Genetica
Mecanismo de
Energia

Actividad celular

Composicion
Tejidos Dentarios
quimica

 SISTEMAS VIVOS
ORGANISMO: estructura organizada que cumple una función básica
CARACTERÍSTICAS: Almacenar y transmitir información genética – Catalizadores Enzimáticos – Relaciones
Energéticas – Conversión Energética – Crecer/Reproducirse – Homeostasis

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 COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LA CÉLULA
70% agua (no es una macromolécula) – 30% Macromoléculas (ácidos
nucleicos – proteínas – hidratos de carbono | alto peso molecular)

Formada por 99%: hidrogeno – carbono – nitrógeno – oxigeno

 COMPOSICIÓN QUÍMICA DEL CUERPO HUMANO


Compuesto por bioelementos primarios – secundarios – oligoelementos

Hidrogeno – Oxigeno: mayor cantidad / Trazas: cantidades bajas.

 ÁTOMO
Particula +
pequeña que
existe

Ocupa espacio |
No puede
dividirse

Interviene en
Atomo reacciones
quimicas

Posee cargas
electricas (-) (+)
(0)

Nro Atomico Le da Identidad

 DE ÁTOMO A MOLÉCULA
Molécula: partícula formada por 2 o más átomos
Pueden ser: Moléculas Orgánicas (macromoléculas) –
Moléculas Inorgánicas (agua)

Alotropía: propiedad de elementos químicos para presentar


estructuras moleculares diferentes

Covalente
Enlace Depende del tipo de ELEMENTO
Ionico

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 FUNCIONES DE LOS ELEMENTOS EN EL ORGANISMO
Oxigeno Respiración – formación agua – compuestos orgánicos
Carbono Forma moléculas orgánicas
Hidrogeno Compuestos orgánicos – agua
Nitrógeno Presente en compuestos orgánicos
Calcio Componente de huesos y dientes

Potasio
Magnesio
Liquido Activa
Cloro Enzimas
instersticial
Hierro
Sodio

 ENLACES QUÍMICOS (DENTRO DE LA MISMA MOLECULA)


Para formar moléculas se necesitan enlaces químicos a través de los ATOMOS.

Es MAS FUERTE que los PUENTES DE HIDROGENO

Se da entre 2 NO
METALES

Comparte e- por la
DIFERENCIA de
Covalentes
electronegatividad
baja POLAR: no metales
diferentes
+H-O

Enlaces Division:

Quimicos NO POLAR: no
metales iguales
H2 H2
Se da entre UN NO
METAL y UN METAL

Ionico CATION (+ pierde)

Reparte e- (gana o
pierde)

ANION (- gana)

 PUENTES DE HIDROGENO (FUERA DE LA


MOLECULA)
Es MAS DEBIL que los enlaces químicos

Entre 2 átomos -> No son de la MISMA MOLECULA (POR ESO ES


MAS DEBIL)

Ocurre en MOLECULAS DIFERENTES

Por 1 molécula de AGUA -> 4 PUENTES DE HIDROGENO

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 QUÍMICA ORGÁNICA
Estudia los COMPUESTOS que tienen CARBONO. El carbono es fundamental para la VIDA

ORGANICO: Compuestos derivados de materia vida

INORGANICO: Compuesto derivados de fuentes no vivas

 COMPUESTOS ORGANICOS - INORGANICOS


COMPUESTOS ORGANICOS COMPUESTOS INORGANICOS
Contiene CARBONO – H – O – N Contiene elementos de la Tabla Periódica
N° Compuestos MAYOR N° Compuestos MENOR
Covalente Iónico
Concatenación No concatenación
Isometría No isometría
Combustible No combustible
Temperaturas Elevada Temperaturas bajas
G-S-L: BAJOS PUNTOS DE FUSION S: ALTOS PUNTOS DE FUSION
Solubles en COMPUESTOS ORGANICOS Solubles en AGUA
Forman pocos IONES Forman muchos IONES
Reacciones LENTAS Reacciones RAPIDAS

AGUA
 ¿QUÉ ES EL AGUA?
Estructura que posibilita INTERACCIONES DEBILES

 PROPIEDADES FISICOQUÍMICAS
Acción disolvente – Elevada fuerza ADHESION-COHESION – Elevado calor de vaporización – Gran calor especifico

 FUNCIONES BIOLÓGICAS
Ionización del agua (concepto de pH) – Osmosis – Sales Minerales

Se expande en el CONGELAMIENTO

Es el MAYOR COMPONENTE DE LOS SERES VIVOS

Forma el 70% del cuerpo

 PROPIEDADES DEL AGUA


COHESION: fuerzas de atracción entre sí de las moléculas por los PUENTES DE HIDROGENO. Forma estructura
compacta

ADHESION: alto grado de TENSION SUPERFICIAL. Permite unirse a otras sustancias. Atracción que ejerce por
las paredes debido a la fuerza que tiene el AGUA.

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IONIZACION: tendencia de las moléculas a DISOCIARSE para formar IONES

Alta tensión SUPERFICIAL – Forma PUENTES DE HIDROGENO

 ESTRUCTURA DEL AGUA


ENLACE COVALENTE POLAR (diferente grado de electronegatividad). Es una MOLECULA POLAR.
Puentes de HIDROGENO INTERMOLECULARES.

 PUENTES DE HIDROGENO
Determinan las PROPIEDADES DEL AGUA.

Responsables de: COHESION – ATRACCION – TENSION SUPERFICIAL – RESISTENCIA A CAMBIOS DE TEMP –


CAPACIDAD CALORIFICA

Responsable de la estabilización de TEMPERATURA

Son más DEBILES que los COVALENTES / Se forman y rompen PERMANENTEMENTE

Puentes de HIDROGENO INTERMOLECULARES.

 POLARIDAD DE LA MOLÉCULA DE AGUA


La POLARIDAD es responsable de su ADHESION a otras sustancias POLARES: MOVIMIENTO CAPILAR.

Parte polar hacia el LIPIDO. Parte apolar hacia el AGUA

 PROPIEDADES TÉRMICAS DEL AGUA


AGUA es un líquido a temperatura ambiente
AGUA LIQUIDA: red dinámica de enlaces H
HIELO: red solida de H
Reguladora TERMICA de seres vivos

Modulador y refrigerador (disipación) de la temperatura.

 AGUA COMO DISOLVENTE


Agua disuelve bien: SUSTANCIAS POLARES e IONICAS

En las moléculas BIOLOGICAS facilitan su DISOLUCION los: GRUPOS POLARES-IONICOS

Transcurre la MAYORIA DE LAS REACCIONES DEL METABOLISMO y APORTE DE NUTRIENTES

Elimina desechos por TRANSPORTE ACUOSO

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Existen MOLECULAS HIDROFILAS (iones – moléculas polares)

Existen MOLECULAS HIDROFOBICA (no se disuelven en agua)

Presentan SISTEMAS BUFFERS los cuales regulan el pH del agua para que sea NEUTRO

 CONSTANTE DIELÉCTRICA
El agua tiene MOLECULAS DIPOLARES. Es un gran medio DISOLVENTE DE:

COMPUESTOS IONICOS (sales minerales) | COMPUESTOS COVALENTES POLARES (glúcidos)


 FUNCIONES DEL AGUA

Amortiguador
Soporte
termico

Transporte de
Lubricante
Sustancia

Favorece la
Flexibilidad y
circulacion y
elasticidad
turgencia

Interviene como
reactivo en Amortiguador
metabolismo

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MOLECULAS INFORMACIONALES
 ¿QUÉ SON?
Es la fuente esencial de la información (ACIDOS NUCLEICOS)

Forman ADN-ARN  el cual determina la FORMA y ACTIVIDAD de la CELULA

DOGMA CENTRAL DE LA BIOLOGIA MOLECULAR: unidireccional

ADN TRANSCIPCION ARN TRADUCCION PROTEINA

Las proteínas REGULAN – ESTRUCTURAN – MANTIENEN y TRANSMITEN la información genética

 FUNCIONES DE LOS ACIDOS NUCLEICOS


Permiten almacenar la información genética para que sea MANIPULABRE y ESTABLE en un periodo
prolongado.

Se codifica en REPLICACION – TRANSCRIPCION – TRADUCCION

La información contenida en ADN – ARN debe estar accesible a PROTEINAS  Las ENZIMAS la
TRADUCEN
ADN: desoxirribonucleico

ARN: ribonucleotidos con un GRUPO HIDROXILO en el CARBONO 2

 ÁCIDOS NUCLEICOS
Son MACROMOLECULAS formadas por ADN – ARN  las más grandes de los SERES VIVOS

Son claves para  Transporte de energía – Almacenamiento y transmisión de información genética –


Participan en procesos biológicos - Regulan las funciones metabólicas

Poseen  NUCLEOTIDOS formados por FOSFATO – AZUCAR – BASE (puridica A-G |


pirimidina C-T-U). Y una DOBLE HELICE DE ADN

Se unen  ENLACES FOSFODIESTER

La CANTIDAD y el ORIGEN generan VARIABILIDAD GENETICA entre ORGANISMOS

Timina Uracilo
Adenina Guanina Citosina
(ADN) (ARN)

El ADN está ORGANIZADO en una relación QUIMICA ESPECIFICA. Es una DOBLE HELICE entrelazada y
alargada que ALMACENA INFO GENETICA. LAS DOBLES HELICES se unen por PUENTES DE
HIDROGENO entre BASES NITROGENADAS

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 ENLACE FOSFODIESTER
Ácido FOSFORICO: une NUCLEOTIDOS asociando PENTOSAS.

Union entre C3’ y C5’ – Enlace de ALTA energía MUY ESTABLE

 NUCLEÓTIDOS: FUNCIONES
Los NUCLEOTIDOS están en CUALQUIER ORDEN: lo determina el ORDEN de la CADENA COMPLEMENTARIA

Regulan sistemas
Intercambio Formador de metabolicos
Mensajeros Sintesis de ARN-ADN
energetico coenzimas (activadores e
inhibidores)

 FUNCIONES FUNDAMENTALES DEL ADN

A-T: Anibal C-G: Carlos


Troilo Gardel

Contiene INSTRUCCIONES para REPLICARSE

Es una COPIA DE MOLECULA DE ADN  transmitida a sus CELULAS HIJAS

Codifica PROTEINAS y no SALE DEL NUCLEO  DOGMA CENTRAL DE LA BIOLOGIA

Materia GENETICO VARIABLE

Tienen CADENAS ANTIPARALELAS (en direcciones opuestas) con extremos 5’ a 3’.

La unidad básica del ADN es el NUCLEOTIDO. El ADN ES UN POLIMERO


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El ADN se enrolla en los NUCLEOSOMAS  formados por HISTONAS

Solo el 10% de ADN codifica PROTEINAS (si hay mutación te das cuenta)

El 90% del ADN de la CELULA no es CODIFICANTE de PROTEINAS  Funciones de PROTECCION y


REGULACION
El ADN es  TELOMERICO (telomero: brazo del cromosoma) o CENTROMERICO (centrómero)

Desnaturalización POR CALOR: ROMPE LAS INTERACCIONES DEBILES QUE MANTIENEN LA


DOBLE CADENA (desnaturaliza la DOBLE HELICE)
Proteoma: conjunto de proteínas del ser humano

 SENTIDO Y FUNCIÓN

1) El ADN se REPLICA y se OBTIENE OTRA CADENA


2) Se TRANSCRIBE para OBTENER el ARN
3) Se TRADUCE de ARN a PROTEINA

Epigenetica: relación del GEN con el ENTORNO  para generar una PATOLOGIA

Gen: segmento de ADN que CONTIENE LA INFORMACION NECESARIA para la SINTESIS del ARN-
PROTEINA
 EVASIÓN DEL DOGMA

TRANSCRIPTASA PRIONES
INVERSA DEL RIBOZIMAS (encefalopatia
VIRUS espongiforme)

 HÉLICE DE ADN
BICATENARIO
Formado por: 2 hebras DESOXIRRIBONUCLEICAS unidas por ENLACES
FOSFODIESTER.

Apareamiento simetrico

2 hebras antiparalelas
Caracteristicas enrolladas hacia la periferia

Apareamiento especifico

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 INTERACCIONES DÉBILES QUE MANTIENEN LA ESTRUCTURA
Mantiene la DOBLE CADENA UNIDA: Puentes de HIDROGENO (bases complementarias) – interacciones
hidrofóbicas – interacciones iónicas entre las bases de las MISMAS HEBRAS

 TIPOS DE ADN
ADN A: más largo y corto que ADN-B

ADN B: Tiene una HELICE hacia la DERECHA y forma predominante del ADN en la CELULA

ADN Z: es más estrecha y larga que el ADN-B. Es una HELICE ALARGADA que gira hacia la IZQUIERDA.
Distancia entre cada par de nucleótidos de 0,34 nm

ADN CIRCULAR: relajado – plásmidos y genoma humano

 SUPERHELICE DE ADN
Es una DOBLE HELICE enrollada sobre SI MISMA. Permite el EMPAQUETAMIENTO de la molécula en el
INTERIOR DE LA CELULA
 NUCLEOSOMAS
Se encargan de COMPACTAR las MOLECULAS de ADN. Son una
ESTRUCTURA REPETITIVA de cromatina.
 HISTONAS
Enrollan la MOLECULA de ADN.

GENETICA
 ¿QUÉ ES UN GEN?
Segmento de ADN  CODIFICA LA INFORMACION  para SINTETIZAR LAS PROTEINAS

 ¿QUÉ ES UN LOCUS?
Es un GEN localizado en un PUNTO DETERMINADO del CROMOSOMA

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 ¿QUÉ ES EL LOCI?
Son los lugares que OCUPA FÍSICAMENTE EN EL CROMOSOMA una serie de genes duplicados. Son
IGUALES y FUNCIONALES
 ¿QUÉ ES UN ALELO?
Cada COPIA de GEN que viene del PROGENITOR. En una MISMA PERSONA puede tener 2 ALELOS
DIFERENTES para una MISMA secuencia de ADN
 ¿QUÉ ES UN FENOTIPO?
Como se EXPRESAN los GENES  características (altura – color de ojos) y propiedades observables

 ¿QUÉ ES UN GENOTIPO?
Es un GEN ESPECÍFICO de una PERSONA. Diferentes ALELOS generan la VARIABILIDAD GENETICA.

 ¿QUÉ ES UN HAPLOTIPO?
Es un conjunto de GENES que se ubican en un CROMOSOMA

 CÓDIGO GENÉTICO

Codon: triplete de Es DEGENERADO:


Existen 20
aminoacidos que varios tripletes Es unidireccional:
aminoacidos Es universal
codifica a un para un sentido 5' - 3'
diferentes
aminoacido AMINOACIDO

 ¿QUÉ ES UN GENOMA?
Es el CONJUNTO TOTAL de MATERIAL GENETICO del ORGANISMO. Se ALMACENA en
CROMOSOMAS

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ORGANIZACION BASICA DEL MATERIAL GENETICO EN BACTERIAS:
Contienen 1 sola molecula CIRCULAR DE ADN
El ADN no esta en el nucleo.

Presenta POCO MATERIAL CODIFICANTE


Presenta plastidos que le dan NUEVAS CAPACIDADES Y PROPIEDADES

ORGANIZACION BASICA DEL GENOMA BACTERIANO


Formado por GENES QUE CODIFICAN: proteinas estructurales - enzimas metabolicas - factores de
virulencia
Se encuentra en UNA SOLA COPIA: La MUTACION condiciona la FUNCION BACTERIANA.
Su estudio PERMITE: establecer relaciones entre BACTERIAS - determinar VARIABILIDAD
GENETICA

ORGANIZACION BASICA DEL GENOMA HUMANO


Genes EUCARIOTAS: secuencias CODIFICANTES -> EXONES separadas de: secuencias NO
CODIFICANTES -> AXONES
Durante el procesamiento de ARNm se ELIMINAN los INTRONES: SPLICING (unifica
EXONES evitando la salida del nucleo de los INTRONES)
Cada EXON domina una cadena POLIPEPTIDA

El DOMINIO es una REGION del POLIPEPTIDO con una LOCALIZACION y FUNCION


definida en PROTEINA - CELULA

Proteina FORMADA por varios GENES

Genoma HUMANO esta repartido en 23 PARES de moleculas de ADN los cuales se


REPLIEGAN formando CROMOSOMAS (par cromosomico: 1 padre - 1 madre)
Organismo DIPLOIDE: HOMOCIGOTA R - HOMOCIGOTA D - HETEROCIGOTA

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 PATRONES DE LA HERENCIA
Son las CARACTERISTICAS HEREDADAS  por los PROGENITORES  se encuentran en PARES DE
GENES en el CROMOSOMA
Forman ALTERNAS con un GEN  Padre – Madre
La densidad varía
Leyes de MENDEL

 ¿QUÉ ES UN CROMOSOMA?
Son visibles en la MITOSIS EUCROMATINA: HETEROCROMATINA:
genes activos genes inactivos
La SUBUNIDAD fundamental de la CROMATINA es el
NUCLEOSOMA.
 GENÉTICA CLÁSICA
Estudia como la INFORMACION HEREDITARIA de un organismo
influye en su  APARIENCIA  y como estas características se

Genetica
Genetica Clasica

transmiten de GENERACION en GENERACION


Biologia Molecular

Estudia  la HERENCIA Genetica en


Poblaciones
HERENCIA: Transmisión de características de PADRE a HIJO
CARACTERISTICA HEREDITARIA: característica que puede ser TRANSMITIDA a su PROGENIE
El ADN es la molécula que forma a los CROMOSOMAS y es el RESPONSABLE DE LA HERENCIA

 BIOLOGÍA MOLECULAR
Plagas
Resistencia Estructura
Alimentacion Estres Estudia Moléculas
Caracteristicas orgánicas
mejoradas Funcion
Estudio de
Enfermedades
Conocer el
Genoma
Especializada en

Patrones permite buscar:


Hereditarios
Medicina
Produccion de
Medicamentos Secuencias de
gen
Diagnostico Clinico

Huella Dactilar
Informacion de
Criminalistica ARNm
Huella Genetica

Terapia Genetica Nivel ADN Disponibilidad


de mutantes

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REPLICACION
 ¿QUÉ ES LA REPLICACIÓN?
Es un PROCESO  para COPIAR la CADENA DE ADN  y dar ORIGEN a una NUEVA CADENA
COMPLEMENTARIA
Ocurre en la DIVISION CELULAR. Asegura que la INFORMACION GENETICA se transmita a las HIJAS

En la SINTESIS DE ADN  se INVOLUCRAN muchas PROTEINAS del REPLISOMA

En la REPLICACION, la cadena de ADN es MOLDE para la formación de la NUEVA CADENA 


SEMICONSERVADORA
Es Semiconservativa: Es BIDIRECCIONAL:
Avanza en direccion SEMIDISCONTINUA presenta una HEBRA la duplicacion
5' 3' (una hebra continua ORIGINAL y otra progresa en las 2
y otra discontinua) NUEVA. direcciones

 CARACTERÍSTICAS
ADN: portador + complejidad + Luz ultravioleta Garantizar
Cantidad de
del mensaje cantidad de produce replicacion en
ADN constante
genetico ADN MUTACIONES descendientes

 ¿QUÉ ENZIMAS PARTICIPAN EN LA DUPLICACION DEL ADN?

ADN POLIMERASA III: TOPOISOMERASA:


HELICASA: separa las
agrega nucleotidos ADN POLIMERASA I: desenrolla el ADN y alivia
hebras del ADN en la
formando una nueva rellena donde habia la tension del
HORQULLA de
cadena. Reparacion del PRIMERS enrollamiento de la
REPLICACION
ADN helice

ARN PRIMASA: NUCLEASA: rompe una


LIGASAS: une TELOMERASA:
sintetizan el PRIMER de las helices, da origen
fragmentos de ADN por recompensa la perdida
usando como molde una a un lugar de replicacion.
enlaces fosfodiester de NUCLEOTIDOS
hebra de ADN Repara lesiones de ADN

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 PASOS PARA LA REPLICACION (EXPLICACIÓN)
Ocurre BIDIRECCIONALMENTE por una HORQUILLA DE REPLICACION (movimiento en direcciones
opuestas)

Inicio de la replicacion: PRIMER


(CEBADOR) sintetizado por la ARN
La TELOMERASA compensa la
PRIMASA
perdida de nucleotidos

La adicion de NUCLEOTIDOS DE ADN la realiza la


ADN POLIMERASA II En el curso de la sintesis de ADN, la
ADN POLIMERASA I corrige errores

Las enzimas SINTETIZAN nuevas cadenas en


DIRECCION 5' a 3'. Añade nucleotidos al Si surgen otros errores
EXTREMO 3' de la cadena creciente independientes del proceso de
replicacion son reparados por otros
mecanismos

En la replicacion de la cadena LIDER es


CONTINUA. La replicacion de la cadena
REZAGADA (copia) es DISCONTINUA

En la CADENA REZAGADA, los


fragmentos de Okasaki se sintetizan
en direccion 5' a 3'

Cuando termino el crecimiento del Fragmento de


Okasaki para encontrar el PRIMER de ARN, una ADN
POLIMERASA I reemplaza nucleotidos del ARN primer
con nucleotidos de ADN

La ADN LIGASA conecta cada fragmento de


ADN recien sintetizado en la cadena

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Sustitucion de
 ALTERACIÓN EN LA SECUENCIA DE NUCLEOTIDOS: Bases

Mutaciones
MUTACIONES Perdida de Bases

Las MUTACIONES posibilitan la APARICION de individuos diferentes Insercion de Bases

Algunos individuos se ADAPTAN a las variaciones ambientales


Inversion

Las mutaciones APARECEN por ACCION DE AGENTES EXTERNOS o


Translocacion
CAUSA INTERNA
 MECANISMOS DE REPARACIÓN DEL ADN
El mantenimiento de la información de ADN es importante  son moléculas INSUSTITUIBLES

Alteración en la molécula de ADN  cambio de bases.

Si se replica la molécula de ADN  transmite a generaciones futuras

Cambios permanentes  generan MUTACIONES. Las MUTACIONES SILENCIOSAS no se manifiestan en el


FENOTIPO.
Si la MUTACION es FAVORABLE  le da VARIABILIDAD y EVOLUCION a la especie

Acumulación de MUTACIONES  CANCER

 TIPOS DE MUTACIÓN SEGÚN EL TIPO DE CAMBIO QUE PRODUCE EN EL ADN

Sustitucion de una base por otra:


-> Transicion: cambio de una base por Seleccion: de un par de
otra del mismo grupo. Puridica- Puridica Insercion: de un par de bases
bases (eliminacion
-> Transversion: cambio de una base (adicion de nucleotidos)
nucleotidos)
por otra de otro grupo. Pirimidinica -
Puridica

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 EXPRESIÓN DEL MENSAJE GENÉTICO
Formación de PROTEINAS

TRANSCRIPCION: TRADUCCION: de
de ADN a ARNm. ARNm a
Ocurre en el PROTEINA. Ocurre
NUCLEO en el ribosoma

Transcripción Traducción
DNA mRNA proteinas

MOLECULAS DE ARN
 ¿CÓMO ESTÁ FORMADO?

Se unen entre si por Es El azucar es


Reemplaza a la
Formado por ENLACES MONOCATENARIO RIBOSA, no
TIMINA por
RIBONUCLEICOS FOSFODIESTER en (una sola cadena de DEXOSIRRIBOSA
URACILO
sentido 5' 3' NUCLEOTIDOS) como en el ADN

ADN no puede salir del NUCLEO  Si se necesita formar una PROTEINA  Se forma el ARNm de la información
del ADN  Para salir del NUCLEO  TRANSCRIPCION.

El mensaje genetico que


determina la sencuencia de
ARNm aminoacidos en la sintesis
proteica. Va del nucleo al
citoplasma

Lleva los aminoacidos a los


Tipos de ARN ARNt ribosomas. Esta en el
ribosoma

Elemento estructura basico


engarcado de llevar a cabo
ARNr
la sintesis proteica. Esta en
el ribosoma

 CARACTERÍSTICAS DEL ARN


MENOR TAMAÑO que el ADN. Presente en TODAS LAS CELULAS
ARN como material genético: en RETROVIRUS

ARN como enzima: capaces de CATALIZAR REACCIONES QUÍMICAS (ribozimas)

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TRANSCRIPCION

Informacion para
Enzimas controlan las Celulas formadas por fabricar las proteinas ->
Enzimas = Proteinas
reacciones quimicas PROTEINAS en el ADN del
CROMOSOMA

Sucesion de bases en la
molecula de ADN con la Gen: segmento que
sucesion de aminoacidos codifica una proteina
en proteinas: codigo particular
quimico

El código GENETICO lo componen 3 letras formadas por BASES: AUG – AGC.

Existen 64 combinaciones para codificar 20 AMINOACIDOS DIFERENTES.

Sucesiones de 3 bases de nucleótidos de ADN: tripletas. Cada TRIPLETA codifica UN AMINOACIDO.

TRANSCRIPTASA INVERSA: sintetiza ADN a partir de un MOLDE DE ARN

 PASOS PARA LA TRANSCRIPCION (EXPLICACIÓN)

Porcion de ADN que tiene el codigo se separa y


expone las bases

Nucleotidos de ARN libres del nucleo se


parean con bases de ADN. Uracilo con
Timina.

Se forman TRIPLETAS COMPLEMENTARIAS del ADN en la


molecula de ARNm. Se forma el CODON (3 bases de
nucleotidos en el ARNm)

Molecula de ARNm se completa por la


formacion de enlaces entre NUCLEOTIDOS
de ARN

Molecula de ARNm separada de la de ADN

Se dirige con un codigo para UN SOLO TIPO DE


PROTEINA hacia el ribosoma del citoplasma

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SINTESIS DE PROTEINAS
 ¿QUÉ ES?
Se da en la TRADUCCION y ocurre en los RIBOSOMAS.

Triplete anti codón de ARNT  se une  triplete de codón complementario del ARNM  establece la
SECUENCIA de la CADENA POLIPEPTIDA en los RIBOSOMAS.
Se establecen 64 combinaciones de 3 NUCLEOTIDOS en dirección 5’ 3’ (20 AMINOACIDOS).

 DEGENERACIÓN DEL CÓDIGO GENÉTICO Y PERDIDA DE INFORMACIÓN

CONSECUENCIA DE
SESGO DE CODONES: DEGENERACION DEL
Es DEGENERADO: CODIGO GENETICO:
aminoacido utilizado con
aminoacidos codificados perdida de informacion en
mayor frecuencia en un
para 2 o mas codones el flujo de la informacion
codon especifico
genetica durante la
TRADUCCION

IMPOSIBILIDAD DE
POSIBILIDAD DE
PREDECIR la secuencia de
DEDUCIR la secuencia de
nucleotidos de un ARNm a
proteina a partir de la
partir de secuencia
secuencia de ARNm (osea
proteica (osea leer el
leer los codones)
aminoacido)

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 REQUERIMIENTOS PARA LA SÍNTESIS DE PROTEÍNAS

Aminoacidos: cada
aminoacido se une a
ARNm: actua como
una molecula de ARNt
molde.
especifica de ese
aminoacido

ARNt: transporta
aminoacidos y traduce
la secuencia
Ribosomas: estructuras
nucleotido de ARN a
que proporcionan un
Aminoacidos de la
entorno adecuado para
proteina. Es un
la sintesis
ADAPTADOR EN EL
PROCESO DE
TRADUCCION.

Las 2 subunidades
ribosomicas se acoplan Requiere la presencia
formando una de los 20 aminoacidos
hendidura: ARNm se proteicos
desplaza al ribosoma

Para sintetizar una


Aminoacidos alineados
proteina: deben llegar
con la secuencia de
aminoacidos a los
codones de ARNm
ribosomas

 CARACTERÍSTICAS GENERALES
ARNm traducen en sentido 5’3’. Transporte de la info genética del ADN a los RIBOSOMAS.

Codon: aminoácido de la proteína codificado por un TRIPLETE DE NUCLEOTIDOS de ARNm

Anticodon: triplete de nucleótidos TRANSPORTADOR de AMINOACIDOS que se une al CODON de ARNm

 ¿QUÉ ES LA TRADUCCIÓN?

CAMBIO DE LENGUAJE de ácidos nucleicos al lenguaje de proteínas  sucesión de nucleótidos a sucesión de


aminoácidos
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 PASOS PARA LA TRADUCCION (EXPLICACIÓN)

Extremo de ARNm se pega al RIBOSOMA

ARNt recoge aminoacidos. Las ARNt se


mueve hacia el punto donde esta el ARNm
pegado al ribosoma (subunidad menor)

Molecula de ARNt con el anticodon se


enlaza al codon del ARNm

Aminoacidos unidos por ENLACES


PEPTIDICOS

Se desprende el ARNt y continua el


proceso

Forma cadena de AMINOACIDOS:


proteinas

El ADN codifica para el ARNm  ARNm lleva la información  Se produce la síntesis de PROTEINAS en el
ribosoma

Existen CODONES de INICIO (AUG) y TERMINACIÓN de la traducción.

En los RIBOSOMAS se forma el enlace PEPTIDICO entre AMINOACIDOS.

ANTIBIOTICOS y TOXINAS inhiben procesos de SINTESIS DE PROTEINAS


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TECNICAS GENETICAS
 TECNICA DE ADN RECOMBINANTE:

FORMA MOLECULAS HIBRIDAS por ingenieria genetica


Insertadas en microorganismos unicelulares

Clonacion por vectores: crean BIBLIOTECAS (acumulacion de genes)

CLONACION DE GENES: codifican INSULINA - GH

 ESTUDIOS DE HIBRIDACION
Dos células somáticas  fusionadas para formar UNA NUEVA CELULA HIBRIDA  Fusión de células
humanas con una ESPECIE DIFERENTE.

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 HIBRIDACION IN SITU

Utiliza SECUENCIAS Localizan GENES y


ESPECIFICAS DE los marcan
ADN o ARN QUIMICAMENTE

 TRANSFERENCIA NORTHEN
Analizan las PAUTAS y los NIVELES DE EXPRESIÓN GENÉTICA EN DIFERENTES TEJIDOS

 TECNOLOGIA MICROMATRICIAL

Se utiliza en MICROMATRICES y BIOCHIPS de ADN

Utilizados para: DESARROLLAR HUELLAS DACTILARES GENETICA

 PCR

UBICA - DETECTA el ARNm

Usa enzima TRANSCRIPTASA REVERSA para convertir ARN a ADN

Diagnostico MOLECULAR: amplia el ADN-ARN para detectar MUTACIONES

Permite CONSEGUIR UNA GRAN CANTIDAD DE COPIAS DE UN FRAGMENTO


DE ADN -> a partir de una PEQUEÑA CANTIDAD

La polimerasa
Un fragmento
replica como En varios ciclos
de ADN
FOTOCOPIADORA

GRAN CANTIDAD DE
COPIAS IGUALES A
ELLA
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TERAPIA GENETICA
 MODALIDAD TERAPEUTICA
Es el METODO más UTILIZADO para: GENES TRANSFERIDOS que REEMPLAZAN GENES
DEFECTUOSOS
COVID 19 – TECNICA DE PCR
 PRUEBAS VIROLOGICAS
Detectan los COMPONENTES DEL VIRUS ARN-PROTEINA. Muestra NASOFARINGEA

 PRUEBAS SEROLOGICAS
Detectan la REACCIÓN DEL SISTEMA INMUNE frente a las proteínas del virus

HIDRATOS DE CARBONO
 ¿Qué es un CARBOHIDRATO?
Es la PRINCIPAL FUENTE DE ENERGIA. Son MOLECULAS ORGANICAS (carbono). Los
CARBOHIDRATOS están formados por C – O – H y otros átomos distintos.

Aldehidos: carbono
terminal de la cadena
Polihidroxialdehidos

Formados por C=O


Polihidroxicetonas

Carbono medio de la
cadena

Durante un proceso de FOTOSINTESIS (biosíntesis de moléculas orgánicas x la luz)  FUENTE DE ENERGIA


por dieta y reacciones
CARBOHIDRATOS

Disacaridos
SIMPLES
AZUCARES: aportan Clasificados por
sabor dulce
Monosacaridos la ESTRUCTURA
COMPLEJOS POLISACARIDOS

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 MONOSACARIDOS

Son AZUCARES SIMPLES - ALDOSAS - CETOSAS

Presenta ACTIVDAD OPTICA: carbono unido a 4 grupos diferentes entre si

Son OXIDOAZUCARES. Reducen el medio alcalino

GLUCOSA - FRUCTOSA - GALACTOSA

 ATOMOS DE CARBONO QUE CONFORMAN LOS COMPUESTOS


TRIOSAS
3 ATOMOS DE CARBONO. ALDOSA - CETOSA

GLICERALDEHIDO: ya que el carbono es terminal DIHIDROXIACETONA: ya que el carbono es medio

ALDOPENTOSAS
5 ATOMOS DE CARBONO. RIBOSA

HEMIACETALES: aldehído HEMICETALES: cetona

SE CIERRA Y SE PIERDE
UNA MOLECULA DE AGUA

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ALDOHEXOSAS
6 ATOMOS DE CARBONO. GLUCOSA – GALACTOSA – MANOSA

ALDEHIDOS: carbono terminal con doble enlace

CETOSA
GRUPO CARBONILO NO ES TERMINAL. FRUCTUOSA (azúcar con más poder edulcorante)

 GLUCOSA (DEXTROSA)
Monosacarido de:
Fuente mayor de Esta en: FRUTOS -
Monosacarido mas GLUCOGENO -
ENERGIA para la SANGRE -HUMORES
abundante ALMIDON -
celula ORGANICOS
CELULOSA

 FRUCTOSA (LEVULOSA)
FRUCTOSA + Azucar con
Se encuentra
GLUCOSA= mayor poder
libre
SACAROSA edulcorante

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 PENTOSA
ALDOPENTOSA D-RIBOSA: componente de los ácidos ribonucleico (ARN)

 CLASIFICACION
DISCARIDOS
Es la unión de 2 MONOSACARIDOS.

Por ejemplo la SACAROSA: unión de glucosa y fructuosa. También la MALTOSA y LACTOSA.

Se unen a través de un ENLACE GLUCOSIDICO (unión c1-c2)

POLISACARIDOS (GLICANOS)
un solo tipo de
Formados por: HOMOPOLISACARIDOS
monosacarido
unidades de (GLUCOSA -
Son macromoleculas (+ ALMIDON)
monosacaridos unidos Clasificados en
peso molecular)
por ENLACES dos o mas tipos de
GLUCOSIDICOS HETEROSACARIDOS monosacaridos
(SACAROSA)

HOMOPOLISACARIDOS (ALMIDON)
Es el PRIMER HIDRATO de CARBONO en la ALIMENTACION HUMANA (cereales – papas – legumbres – harinas)

Compuesto por: 20% AMILOSA – 80% AMILOPECTINA  varía según el ALMIDON

AMILOPECTINA:
AMILOSA: cadena
cadena ramificada
lineal alfa 1-4.
1-4 / 1-6.

GLUCOGENO
Es una RESERVA ENERGETICA en las células animales  si se Union alfa Union alfa
HIDROLIZAN se llega a la GLUCOSA que es la UNIDAD 1-4 1-6
Presenta EXTREMOS NO REDUCTORES  no oxidan

DEXTRINAS
Producto de la hidrolisis parcial de los ALMIDONES

DEXTRANOS
Polímeros de glucosa con estructura RAMIFICADA

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GLICOSAMINOGLICANOS (MUCOPOLISACARIDOS)

Es un polimero lineal Tejido Sinovial -


Acido hialuronico
formado por UNIDADES Conectivo
ESTRUCTURALES
DISACARIDAS
Condroitinsulfato Cartilago - Hueso

Piel - Tejido
Dermatansulfato
Conectivo
Por ejemplo
Cornea -
Queratansulfato
Cartilago

Heparina Anticoagulante

Matriz
Heparansulfato
Extracelular

PROTEOGLICANOS
Es una UNION de GLICOSAMINOGLICANOS y PROTEINAS a través de ENLACES GLUCOSIDICOS

PEPTIDOGLICANOS
Son POLISACARIDOS estructurales complejos de las BACTERIAS

GLICOPROTEINAS DE LA SALIVA

Bactericida: tiene un efecto


Compuesto por: 1/3 Propiedades vizcosas y protector
carbohidratos pegajosas por la presencia
de MUCINAS. Los sitios de union son un
2/3 de proteinas
sustrato para la bacteria

ESTEREOQUIMICA Y ESTEREOISOMERIA
 ¿Qué es un ISOMERO? butano

Son compuestos DIFERENTES con la MISMA ESTRUCTURAL etanol

FORMULA molecular.
ciclohexano
Molécula con MISMA forma MOLECULAR pero ISOMERO

con DIFERENTE ESTRUCTURA Conformacionales

ESTEREOISOMERO

Configuracionales

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Un ISOMERO ESTRUCTURAL cambia la CONECTIVIDAD u
ESTRUCTURA.

Un ISOMERO ESTEREOISOMERO no cambia su


CONECTIVIDAD porque los grupos se conectan a
los mismos átomos, SOLO CAMBIAN DE
POSICION. Son ISOMEROS CON UNA
DIFERENTE ORIENTACION ESPACIAL DE
SUS ATOMOS

 ESTEREOISOMERO CLASIFICACION
CONFORMACIONAL: se convierte por la rotación de enlaces simples

CONFIGURACIONAL: no pueden convertirse sin rompen enlaces


 GEOMETRICOS: presentan distinta orientación en dobles enlaces o
planos.
Por ejemplo los HIDROCARBUROS CICLICOS y los
ALQUENOS. CIS-TRANS

 OPTICOS: tienen un CARBÓN QUIRAL.


(DIASTEROMEROS: no espejo /
ENANTIOMEROS: espejo)

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 EJEMPLO ISOMERO

 ACTIVIDAD OPTICA
Los ISOMEROS se llaman MOLECULAS QUIRALES.

El ENANTIOMERO es una imagen espejo del otro, NO SE PUEDEN SUPERPONER en su imagen espejo.

La ISOMETRIA OPTICA se relaciona con la desviación del PLANO de la LUZ POLARIZADA (la cual utiliza
una sola dirección de la luz). La desviación de la luz del plano polarizado puede generar:

Dextrogiros
(derecha)
Desviacion del
plano de luz Si es ISOMETRIA OPTICA siempre tiene
polarizada los dos ISOMEROS (D-L)
Levogiro
(izquierda)

El carbono QUIRAL es AQUEL ATOMO DE CARBONO QUE SE


ENCUENTRA RODEADO por 4 enlaces COVALENTES SIMPLES y
alrededor debe haber 4 ATOMOS COMPLETAMENTE
DIFERENTES.
Para saber si TIENE O NO TIENE ISOMETRIA OPTICA  Saber si
TIENE O NO TIENE CARBONOS QUIRALES.

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TECNICA DE LABORATORIO
 PIPETA: permite poner liquido o contenido en tubos de ensayo
 VORTEX: agitador/centrifugo
 ESPECTROFOTOMETRO: permite medir la glucosa a partir de un producto de la reacción.
 BLANCO: reactivo + agua destilada
 MUESTRA ESTÁNDAR: concentración conocida – glucosa.
 PIPETA AUTOMATICA; absorbe el contenido y lo vacía en el tubo
 MILIMOLAR: mM

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ENZIMAS
 ¿QUÉ ES UNA ENZIMA?
Son MOLECULAS de NATURALEZA PROTEICA y ESTRUCTURAL que CATALIZAN REACCIONES
QUIMICAS
Tienen una ESTRUCTURA GLOBULAR y tamaño VARIABLE. Se componen de una secuencia lineal de
AMINOACIDOS  estos PLIEGAN la ESTRUCTURA TERCIARIA  Le da función a la ENZIMA
Facilitan a que UNA REACCION SE PRODUZCA

 ¿QUÉ QUIERE DECIR QUE SEAN CATALIZADORES BIOLOGICOS?


 Son CAPACES de AUMENTAR LA VELOCIDAD de una REACCION sin MODIFICAR su SENTIDO.

 Cada ENZIMA cataliza un solo tipo de REACCION. Luego de la REACCION queda LIBRE y puede
REUTILIZARSE
 ¿QUÉ FACTORES PUEDEN MODIFICAR LA ACTIVIDAD ENZIMATICA?

Concentracion
pH Temperatura Cofactores de Sustrato y Inhibidores
Producto

 ¿COMO ES EL PROCESO DEL BIOCATALIZADOR?


Los REACTIVOS (A+B) se unen para dar PRODUCTOS (C+D).

El paso intermedio entre esa UNION se llama ESTADO DE ACTIVACION: los enlaces se encuentran
DEBILITADOS Y EL NIVEL DE ENERGIA ES SUPERIOR AL DEL PRODUCTO
Para que se produzca el ESTADO DE ACTIVACION debe existir una ENERGIA DE ACTIVACION la cual le
va a brindar un APORTE ENERGÉTICO (luz-calor-electricidad)

 ¿QUÉ ES UN BIOCATALIZADOR?
Son sustancias que REDUCEN LA CANTIDAD DE ENERGIA NECESARIA para que se realice la REACCION

La ENERGIA de ACTIVACION  DEBILITA ENLACES  Llega a un ESTADO DE ACTIVACION

Si BAJA LA ENERGIA  se ACELERA la REACCION

Los principales son: ENZIMAS – VITAMINAS – HORMONAS – OLIGOELEMENTOS

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 ¿CÓMO ACTUA UN BIOCATALIZADOR?
Fijándose al SUSTRATO: debilita enlaces

Atrayendo a la superficie los REACTIVOS  facilita la REACCION

 DIFERENCIA ENTRE R-CATALIZADA / R-NO CATALIZADA


(La pared es la energía de activación)

La PRESENCIA del CATALIZADOR provoca una DISMINUCION en la ENERGIA DE ACTIVACION


REQUERIDA  de esta forma AUMENTA LA VELOCIDAD CON LA QUE SE desarrolla la REACCIÓN
SIN MODIFICARSE.
 CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS
Son SOLUBRES en
Sintetizan en Son ACTIVAS EN
Moleculas Actuan tanto INTRA agua y se DIFUNDEN
AUTOTROFOS y concentraciones
PROTEICAS como EXTRA celular en liquidos
HETEROTROFOS PEQUEÑAS
ORGANICOS

Elevada
ESPECIFICIDAD Actuan como
(MODELO LLAVE CATALIZADORAS
CERRADURA)

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TIPOS DE PROTEICA UNION DE COFACTORES
ENZIMAS

 ¿PARA QUE SE UTILIZAN LAS ENZIMAS?


Se utilizan para HACER DIAGNOSTICOS sobre PATOLOGIAS y/o en LABORATORIOS
TRANSFORMACION DE
MEDICINA INDUSTRIA QUIMICA AGRICULTURA
ALIMENTOS
•Transaminasas •Penicilina •Fermentaciones •Ryzobium
•Quesos

 ENZIMAS EN SANGRE (ENZIMAS SERICAS)


Se encuentran en el PLASMA. Pueden ser FUNCIONALES o NO FUNCIONALES en dicho medio

Algunas presentan una amplia DISTRIBUCION TISULAR  pueden ser ESPECIFICAS para un TEJIDO

 ¿POR QUÉ PUEDE AUMENTAR EL NIVEL DE ENZIMAS SERICAS EN EL PLASMA?


Aumento de
Aumento del Obstruccion de la
contraccion
Necrosis de tejidos catabolismo celular salida EXOCRINA
intracelular
(rep tisular - cancer) (ALFA AMILASA)
(induccion)

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 ENZIMAS FUNCIONALES PLASMATICAS
DEFINIDA
Función y específica en el PLASMA. Le pertenecen ENZIMAS que intervienen en la
COAGULACION
 ENZIMAS NO FUNCIONALES PLASMATICAS
No tienen función conocida en el PLASMA. Su presencia en PLASMA a niveles MAS
ALTOS de lo normal 
implica un AUMENTO en la VELOCIDAD DE DESTRUCCION  TISULAR y CELULAR.

No deben ser interpretados siempre como evidencia de necrosis CELULAR

Enzimas de Secrecion Enzimas del metabolismo intermedio

• Producidas en glandulas exocrinas • Concentracion tisular mas alta que en el


plasma.

 ENZIMAS IMPORTANTES: TGO CPK AMILASA TGP

 ENZIMA AMILASA
Transforma el ALMIDON (sustrato) por litro de sangre. Aumenta en pancreatitis y cáncer de próstata.

Valores normales <96 ui/L (mide la activdad de la enzima)

 ALTERACIONES DE LA CONCENTRACION ENZIMATICA EN SUERO


AUMENTOS DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA EN:

Incremento
patologico de la Muerte y Induccion Proliferacion
permeabilidad de destruccion celular enzimatica celular
la membrana

DISMINUCIONES DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA EN:

Alteraciones
Enfermedades
Intoxicaciones del estado
cronicas
nutritivo

 ENZIMAS DE ESCAPE
Cuando existe DAÑO TISULAR se vierten AL TORRENTE SANGUINEO  su actividad ENZIMATICA
AUMENTA EN SANGRE

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 CLASIFICACION DE ENZIMAS
SIMPLES CONJUGADAS

• Estructura Proteica • Estructura proteica enlazada a un grupo no


• Cadena de +10 aminoacidos: polipeptidos proteico
• Cadena de +10 aminoacidos: polipeptidos

 TERMINOS RELACIONADOS CON LA ACCION ENZIMATICA

GRUPO PROSTETICO:
componente organico unido
HOLOENZIMA: la proteina
APOENZIMA: la parte proteica fuertemente (covalente) a la
unida a una coenzima/ion
de la enzima apoenzima). Se diferencia con
metalico
el COFACTOR en la fuerza de
la union a la enzima

El COFACTOR PUEDE ser MOLECULA


INORGANICA o una MOLECULA ORGANICA.
Si la UNION
AL APOENZIMA es COVALENTE 
GRUPO PROSTETICO
Si la UNION AL APOENZIMA es NO COVALENTE
 COENZIMA

 ¿Qué ES UN COFACTOR?
Son moléculas ORGANICAS o INORGANICAS cuya presencia es necesaria para que la ENZIMA SEA
ACTIVA.

Unión

ENZIMA P á g i n a 36 | 36
SUSTRATO

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