05/03/2023

UNIDAD Nº3

NOCIONES GENERALES

CARACTERISTICAS Y
UNIDAD 3
CLASIFICACION

PROTEINAS

IMPORTANCIA EN LA
ALIMENTACION

DESNATURALIZACIONES

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 Son los constituyentes de péptidos y proteínas

 Son la unidad mas simple y común a todas las proteínas
 Son llamados residuos proteicos
 Esta conformados por un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo básico amina (-NH2),
unidos a un carbono central denominado α, que corresponde a la cadena lateral, y es
diferente a cada uno de los 20 aminoácidos (aa)
carbono alfa ...--..................

 Los aminoácidos en estado cristalino o en solución acuosa, se encuentran

disociados, con cargas negativas y positivas sobre la misma molécula. Por esta
razón, los aminoácidos son iones dipolares o anfolitos o anfóteros o iones de
Zwitterion.

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 Los aminoácidos en estado cristalino o en solución acuosa, se encuentran

disociados, con cargas negativas y positivas sobre la misma molécula. Por esta
razón, los aminoácidos son iones dipolares o anfolitos o anfóteros o iones de
Zwitterion.

Los aminoácidos se clasifican de acuerdo a

criterios fisicoquímicos

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 Los aa esenciales son aquellos que se deben suministrar con la dieta dado que no
los puede sintetizar el cuerpo humano.
 Ellos son *arginina, treonina, lisina, valina, fenilalanina, triptófano, metionina,
*histidina, leucina e isoleucina. *aa indispensables solo en infantes
 Las proteínas que aportan todos los aa esenciales se denominan proteínas
completas, por ejemplo: la carne, el pescado, la leche y los huevos. Tienen un
requerimiento de 50g por día.

 Las proteínas se pueden clasificar de acuerdo a la cantidad de aminoácidos

presentes en la cadena polipeptidica.

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FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

TIPO DE
FUNCION EJEMPLO
PROTEINA
ENZIMAS Catalizadores biologicos Lipasas
Están presentes en el plasma sanguíneo y transportan Hemoglobina,
TRANSPORTE
moléculas o iones de un órgano a otro. lipoproteínas
RESERVA / Las semillas de las plantas almacenan proteínas de reserva Ovoalbúmina,
NUTRIENTE requeridas en la germinación caseína
CONTRACTILES / Confieren a la celular capacidad para contraerse, cambiar
Actina, miosina
MOTILES de forma o moverse
Inmunoglobulinas
DEFENSA Protegen contra la invasión de especies y/o contra heridas
, anticuerpos
Actúan como filamento de soporte para conferir fuerza o Colágeno,
ESTRUCTURALES
protección a las estructuras biológicas queratina
REGULADORAS Ayudan a regular la actividad celular insulina

 Los aminoácidos pueden establecer enlaces covalentes entre el grupo carboxilo

de uno y el nitrógeno del grupo amina de otro aa.
 Esta unión es denominada PEPTICA, es de tipo AMIDA
 Se produce una deshidratación (perdida de una molécula de agua)

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 La conformación asumida por las proteínas nativas define sus propiedades inmunológicas,
enzimáticas u hormonales.
 Sus propiedades dependen principalmente de la conformación tridimensional.
 Las proteínas son polímeros de aminoácidos organizados en cuatro estructuras:
 Estructura primaria: secuencia en una cadena de aminoácidos. Es la encargada de definir la
función de la proteína
 Estructura secundaria: los puentes de hidrógeno en el esqueleto de péptidos pliegan los
aminoácidos en patrones repetitivos. Es el ordenamiento regular y periódico de las proteínas
en el espacio.
 Estructura terciaria: plegamiento tridimensional de una proteína debido a las interacciones
entre sus cadenas laterales. Es la forma en la que la proteína se pliega sobre si misma, para
producir una estructura plegada y compacta.
 Estructura cuaternaria: se da en proteínas compuestas por más de una cadena de aminoácidos.
Se refiere a la asociación o no de dos o mas cadenas peptídicas.

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 La desnaturalización proteica provoca cambios en las estructuras secundarias,

terciarias y cuaternarias, sin alterar la primaria. Su estructura se aleja de forma
nativa.
TEMPERATURA

PH

SOLVENTES

DETERGENTES

SALES

INACTIVACION MECANICA

TEMPERATURA
 La aplicación del calor es uno de los agentes que se utilizan para facilitar la
digestión de proteínas y lograr desnaturalizar los inhibidores de proteasas en
alimentos a base de leguminosas.
 Las frecuencias de las interacciones no covalentes definen la temperatura de
mayor estabilidad de la proteína
 La termoestablidad es inversamente proporcional a la flexibilidad
 Proteína estable a bajas temperaturas, predominan interacciones polares › Proteína
estable a altas temperaturas, predominan interacciones no polares

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PH

 Punto isoeléctrico  proteínas muy estables  punto de menor solubilidad

 A ph neutro las proteínas están cargadas negativamente ›
 A mayor grado de ph, hay mayor desnaturalización, sobre todo en medio básico
 La desnaturalización puede ser reversible si no hay: hidrolisis de uniones
peptídicas o destrucción de puentes disulfuro

SOLVENTES ORGANICOS

 Alterna la estabilidad de interacciones hidrofóbicas, puentes de hidrogeno e

interacciones electrostáticas (glicerol, etilenglicol, formaldehido, acido formico)
 Hay formación de puentes de hidrógenos en bajas concentraciones
 A bajas concentraciones se estabilizan enzimas contra la desnaturalización
 A alta concentración hay desnaturalización porque se solubilizan los residuos no
polares y se despliega la molécula

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DETERGENTES
 Es un proceso irreversible y la desnaturalización es total

INACTIVACION MECANICA
 Puede ser provocada por presión hidrostática o esfuerzo de corte. Amasado o
batido

SALES
 Estabilizan el plegamiento nativo proteico a través de interacciones electrostáticas
 A baja concentración de sal (SALTING IN) los iones interaccionan con la proteína a
través de interacciones electrostáticas no especificas
 A concentraciones más altas de las soluciones >1M, dependiendo de la proteína,
provoca precipitación.
 A alta concentración de la sal (SALTNGO OUT) los iones rompen la estructura del
agua y la capa de hidratación de la proteína. Se desestabilizan las interacciones
hidrofóbicas.