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Preguntas del 1er. parcial de Bioquímica.
1. Cuáles son los cuatro elementos más abundantes en los organismos y que constituyen todas las
moléculas?
Carbono.
Hidrógeno.
Oxígeno.
Nitrógeno.
2. Qué son los enlaces covalentes?

Es el tipo de enlace más importante y fuerte, que contribuye a la estructura y estabilidad de un
compuesto.
3. Qué es un enlace covalente polar?

Es un tipo de enlace covalente donde se comparten de manera desigual los electrones, se
caracterizan por tener un ángulo fijo.
4. Qué son las fuerzas de Van der Waals?

Son un tipo de fuerza de atracción no específica, tiene lugar cuando 2 átomos están muy cerca
entre sí. Son más débiles que los puentes de hidrógeno.
5. Qué es un puente de hidrógeno

Conforma un tipo de atracción entre una carga ligeramente positiva de un átomo de hidrógeno
y una carga ligeramente negativa de un átomo cercano.
6. Qué es un puente salino

Se refiere a un tipo de enlace donde encontramos la distancia más grande, sirve para la unión de
moléculas e iones a proteínas y ácidos nucleicos.
7. A qué nos referimos con Hemostasia

Es el mantenimiento de la composición del ambiente interno o líquido extracelular, conlleva la
correcta distribución del agua así como al correcto mantenimiento del pH y la concentración de
electrólitos.
8. Por qué razón el agua es un nucleofílico excelente

Porque es una molécula rica en electrones solitarios, que atacan a los átomos con deficiencia de
electrones.
9. Por qué el agua se le considera como una sustancia anfótera

Porque posee la ligera pero fundamental capacidad de disociación, es decir que puede actuar
como ácido y base.
10. Cómo se genera la composición general de los azúcares

Por medio de enlaces glucosídicos.
11. Cuál es la estructura verdadera de un carbohidrato

Un aldehído y una cetona polihidroxilada.
12. Qué es un enantiómero?
Es un tipo especial de estereoisómero, que se crea cuando son imágenes especulares entre sí.
13. A qué nos referimos cuando decimos “Quiralidad”

(Sentido de las manos) es la condición necesaria y suficiente para la existencia de los enantiómeros.
Sin quiralidad no hay enantiómeros.
14. Qué es un diasteroisómero o diasterómeros?

Son una clase de estereoisómeros que no tienen una imagen especular entre ellos, no son
enantiómeros.
15. Cuáles son los anómeros más conocidos?

Furano =furanosa.
Pirano = piranosa.
16. Cuáles son los tipos de enlace entre un monosacárido y otras moléculas?
a. Enlace N-Glucosídico.
b. Enlace O-Glucosídico.
17. Defina qué lo siguientes conceptos:
Galactosemia: Deficiencia de galactosa-1-fosfatouridil transferasa; Deficiencia de galactocinasa; Deficiencia

de galactosa-6-fosfato epimerasa
Intolerancia a la Lactosa: Es la incapacidad para digerir la lactosa, un tipo de azúcar que se encuentra en
la leche y otros productos lácteos y es causada por una insuficiencia de la enzima lactasa.
Diabetes mellitus I: Es una enfermedad crónica (de por vida) que ocurre cuando el páncreas no produce
suficiente insulina para controlar apropiadamente los niveles de glucemia.
Diabetes mellitus II: La diabetes tipo 2 es una enfermedad crónica (que dura toda la vida), caracterizada
por altos niveles de azúcar en la sangre. Comienza cuando el cuerpo no responde correctamente a la
insulina.
18. Cuál es el único disacárido no reductor y por qué?

Es la sacarosa, porque los dos carbonos anoméricos de la glucosa y frutosa están implicados en el
enlace G (1,2).
19. A qué llamamos un azúcar invertido?

Cuando se hidroliza la mezcla de D-glucosa y D-fructosa, lo que queda es una sacarosa levógira.
20. Qué es la glucoforina?

Es una glucoproteína de la membrana de los eritrocitos.
21. Cuál es la clasificación de los lípidos?

a. Lípidos no polares: Poco o ningún enlace polar.
b. Lípidos polares: Enlaces polares como no polares.
c. Lípidos simples: Estructura poco compleja.
d. Lípidos complejos: Son variantes en su estructura.
22. Cuál es la subdivisión de los lípidos simples?
Ceras: son sólidas y totalmente insolubles en agua.
Grasas y aceites: de origen animal o vegetal, entre ellos los triglicéridos, glicéridos y
triacilgliceroles.
23. Cuál es una de las carasterísticas importantes de los ácidos grasos libres?
Estos son transportados por el plasma.
24. Principalmente resultante entre la condensación de un ácido carboxílico y un alcohol:

Enlace ester.
25. Subgrupo de los lípidos que desempeñan un papel clave en la estructura celular:
Los fosfolípidos.
26. Este compuesto lo encontramos en grandes cantidades en el encéfalo y tejido nervioso.

Esfingomielina.
27. Su estructura característica es la del núcleo esteroideo que consiste en cuatro anillos fusionados 6
y 5.
Esteroides.
28. Es el glucoesfingolípido más importante en el cerebro.

Galactosilceramida.
29. Cuáles son las tres funciones principales de los lípidos?

a. Función energética.
b. Reserva de agua.
c. Función estructural.
d. Función informativa.
30. Es un tipo de enlace amido que encontramos en la unión de los aminoácidos que conforma una
proteína.
Enlace peptídico.
31. Quiénes integra la molécula de urea?

Ornitina, citrulina y arginosuccinato.
32. La estructura tridimensional de una proteína viene determinada por:

Por la secuencia de aminoácidos.
La función de las proteínas depende de:
Su estructura tridimensional..
33. Qué es una proteína nativa?

Es la que encontramos en su conformación funcional (energía favorable).
34. Se refiere a la secuencia de aminoácidos, unidos entre sí por enlaces peptídidcos que son los
únicos, que encontramos en este nivel de organización.
Estructura primaria de las proteínas.
35. Es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta, gracias a la formación de enlaces de
hidrógeno entre los átomos que forma el enlace peptídico.
Estructura secundaria.
36. Patrón en zigzag o plegada donde el grupo R, apunta en direcciones opuestas, la estabilidad de
esta conformación la brinda los puentes de hidrógeno.
Hoja o lámina β.
37. Tipo de estructura similar a la terciaria, generalmente está dado por interacción de las cadenas de
proteínas con iones metálicos.
Estructura cuaternaria.
38. Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio es decir la disposición de los
dominios en el espacio.
Estructura terciaria.
39. Son derivadas del isopreno e hidrófobas.

Las vitaminas.
40. La ingesta excesiva de estas causa una intoxicación.

Vitamina A y D.
41. Estás vitaminas se consideran buenas antioxidantes.

Vitaminas A y E.
42. Estos compuestos no se les considera como vitaminas.

La vitamina D y la niacina.
43. Considera como un antioxidante que puede capturar a los radicales libres.
El β-caroteno.
44. Ésta vitamina se caracteriza por complementar las actividades de antioxidante de la vitamina E,
además que actúa a bajas concentraciones de oxígeno.
Vitamina A.
45. Cuál es la función del calcitriol?

Desempeña la función central en el metabolismo del calcio y el fosfato.
46. Cuáles son las acciones del calcitriol?

Aumenta la absorción intestinal del calcio.
Disminuye la excreción del calcio.
Moviliza el mineral óseo.
47. Qué causa la deficiencia de la vitamina D?

Raquitismos en niños y osteomalacia en adultos.
48. Es también llamada como “Tocoferol”,

Vitamina E.
49. Es la primera línea de defensa contra la perooxidación de los ácidos grasos poliinsaturados.
La vitamina E.
50. Este compuesto es considero como un antagonista de la vitamina K.

La warfarina.
51. Cuál es el nombre de la coenzima más importante en la vía de las pentosas fosfato?
Trancetolasa.
52. No es considera como una vitamina en términos estrictos, su nombre científico es el “ácido
nicotínico y nicotinamida.
Niacina o B3.
53. Es el precursor de la coenzima A, participa en la transferencia de grupos acilo.

Ácido pantoténico.
54. Esta es necesaria para el transporte en los tejidos y almacenamiento en el hígado por
transcobalamina I.
Trascobalamina.
55. Qué es una enzima?

Es una biomolécula capaz de catalizar.
56. Defina qué es catabolismo y anabolismo.

Catabolismo: transformación de moléculas orgánicos complejas a moléculas sencillas.
Anabolismo: formación de macromoléculas complejas a partir de moléculas sencillas.
57. Cuál es la función de liasas?

Realizan la degradación o síntesis, de los enlaces dobles.
58. Qué son las ligasas?

Son un tipo de enzima que permite la unión de dos moléculas, lo cual sucede simultáneamente a
la degradación del ATP.
59. Las enzimas utilizan 4 mecanismos para la catalálisis, cuáles son?

a. Catálisis por proximidad.
b. Catálisis Ácido-base.
c. Catálisis por deformación.
d. Catálisis covalente.
60. Cuáles son los factores que afectan la velocidad de reacción catalizadora de una enzima?
a. Temperatura.
b. La concentración de hidrógenos es decir el pH.
c. La concentración del sustrato.
d. La concentración del reactivo.
61. A qué nos referimos al decir “Inhibidor irreversible”

A un tipo de inhibidor que modifica químicamente a la Enzima, implica el rompimiento o
formación de enlaces covalententes. Puede provocar el envenenamiento de la enzima.
62. Qué es una reacción en ping-pong?
Es un tipo de reacción que se caracteriza por liberar 1 o más productos antes que todos los sustratos
sean agregados.
63. Cuáles son los mecanismos por lo cuales se regulan las reacciones?
a. Control genético.
b. Modificaciones covalentes.
c. Regulación alostérica.
d. Compartamentalización.
64. Pará que es útil un análisis de enzimas, en un diagnóstico?

a. Para verificar la presencia y severidad de una enfermedad.
b. Para darle seguimiento en respuesta al tratamiento.
c. Constatar la predisposición genética hacia la enfermedad.
65. Las rutas metabólicas están reguladas a 3 niveles, cuáles son?

a. Enzimas alostéricas.
b. Regulación hormonal.
c. Concentración de la enzima.
66. Defina los siguientes enunciados.

Glucogenólisis: se refiere a la obtención de glucosa, tras el rompimiento del glucógeno.
Glucólisis: es la formación de piruvato a partir de la glucosa.
Gluconeogénesis: conversión de glucosa, por medio de metabolitos que no son carbohidratos.
Glucogénesis: captación de glucosa para su almacenamiento como glucógeno.
67. Complete las siguientes figuras sobre el metabolismo de los aminoácidos y ácidos grasos.
Nota: Cuando estuvimos en la revisión de salud en la tercera etapa, el Lic. Linares dijo lo siguiente,
“Queda prohibido hacer uso de preguntas bono, no pueden incluirse ciclos, ni mucho menos
contenido no visto en clase”, pero igual en nuestro primer parcial tuvimos que completar estos ciclos,
así que queda a criterio de cada uno, si los estudia o no!
68. Dónde comienza la digestión de las proteínas?

En el estómago.
69. Mencione cuáles son los mecanismos para la absorción de monosacáridos y defínalos.
Tranporte activo: movimiento de moléculas encontra de un gradiente de concentración.
Difusión facilitada: movimiento de moléculas a favor del gradiente de concentración.
Parcial bioquímica 1era unidad 2022
1. Que vitamina puede ser deficiente en recién nacidos con ictericia y tratados con
fototerapia (R// DE LAS DIAPOSITIVAS)
a. Riboflavina
b. Tiamina
c. Niacina
d. Ácido pantoténico
e. Vitamina B6
f. Biotina
g. Ninguna es correcta
2. Los siguientes son grupos prostéticos, excepto: (R// tabla mágica de las
diapositivas)
a. Piridoxina
b. Tiamina
c. Ácido pantoténico
d. Riboflavina
e. Ninguna es correcta, no aplica el excepto
f. Todas son correctas, no aplica el excepto
3. Vitamina que se fusiona a receptores nucleares que se unen a elementos de
respuesta al ADN y regulan la transcripción de genes específicos. (R// VITAMINA
A o ÁCIDO RETINOICO capítulo 44, pág. 529) a. Vitamina E
b. Vitamina K
c. Vitamina C
d. Vitamina D
e. Ninguna es correcta
f. Todas son correctas
4. Primeras enzimas utilizadas para el diagnóstico de infarto al miocardio. Excepto:
a. Alanina aminotransferasa (R// capítulo 7, pág. 64)
b. Aspartato aminotransferasa
c. Lactato deshidrogenasa
d. A y b son correctas, no aplica el excepto
5. Cuanto tiempo después del infarto permanece elevada la troponina. (R// 4 A 10
DÍAS, capítulo 7, pág. 64) a. 4 a 10 horas
b. 2 a 6 días
c. 2 a 3 días
d. 4 a 6 horas
6. La deficiencia de esta vitamina produce síndrome de Wernicke-Korsakoff
(capítulo 44, pág. 528)
a. Niacina
b. Ácido pantoténico
c. Tiamina
d. Biotina
e. Riboflavina
f. Vitamina B6
h. Todas son correctas
7. La deficiencia de la siguiente vitamina produce diarrea y dermatitis (EN LAS
DIAPOSITIVAS) a. Tiamina
b. Niacina (vitamina B3)
c. Ácido fólico
d. Vitamina A
e. Vitamina B12
f. B y c son correctas
8. Intermediario transitorio en el que no hay sustrato libre ni producto (R// capítulo
8, pág. 70)
a. Barrera energética
b. Energía de activación
c. Cambio de energía libre
d. Ninguna es correcta
e. Todas son correctas
9. Los siguientes son el objetivo de la farmacología. Excepto: (EN LAS DIAPOSITIVAS)
a. Impedir el crecimiento de patógenos
b. Estimular los mecanismos de defensas exógenos
c. Impedir procesos moleculares aberrantes
d. A y b son correctos, no aplica el excepto
10. El/las siguiente/s es/son modificación/es covalentes irreversibles (capítulo 9, pág.
87) a. Acetilación
b. ADP-ribosilación
c. fosforilación
d. A y c son correctas
11. Enzima que cataliza la escisión de enlaces covalentes por eliminación de átomo
generando dobles enlaces (Harper, capítulo 7, pág. 57) a. Hidrolasas
b. Liasas
c. Lipasas
d. Isomerasas
12. Los siguientes son mecanismos para facilitar la catálisis, excepto: (R// Harper,
capítulo
7, pág. 59)
a. Catálisis ácido base
b. Catálisis por proximidad
c. Catálisis por tensión
d. Catálisis covalente
e. C y d son correctos, no se aplica el excepto
f. Ninguna es correcta, no aplica el excepto
g. Todas son correctas, no aplica el excepto
13. Proteína de transporte que se une al factor intrínseco para transporte de tejidos
(capítulo 44, pág. 536) a. Transcobalamina I
b. Cobalamina
c. Transcobalamina II
d. Proteína C
e. A y c son correctas
f. Ninguna es correcta
g. Todas son correctas
14. Vitamina que se une a la avidina (R// Baynes “El consumo de huevos crudos
puede ocasionar deficiencia en biotina porque una proteína de la clara de
huevo, la avidina, se combina con la biotina y evita su absorción.”) a. Tiamina
b. Niacina
c. Ácido ascórbico
d. Riboflavina
15. El siguiente es el transportador de glucosa en el intestino delgado (R// capítulo
19, pág. 178)
a. GLUT 2
b. GLUT 4
c. GLUT 5
d. GLUT 1
16. Indicar el principal uso de diagnóstico de la enzima Ceruloplasmina (R// Harper,
capítulo 7, pág. 64)
a. Enfermedad de Gaucher
b. Hepatitis viral
c. Pancreatitis aguda
d. Enfermedad de Wilson
17. Tiempo que se tarda en aumentar los niveles de troponina luego del infarto
(Harper, capítulo 7, pág. 64) a. 2 a 10 horas
b. 2 a 6 días
c. 2 a 6 horas
d. 4 a 6 horas
18. Es la que describe en forma cuantitativa tanto la dirección en la cual una reacción
química tendrá a proceder como la concentración de reactantes y productos
(Harper, capítulo 8, pág. 69)
a. Cambio de energía libre
b. Estequiometria
c. A y b son correctas
19. Se descompone en presencia de luz visible (R// Baynes, “La riboflavina se une al
azúcar alcohol ribitol. La molécula es coloreada, fluorescente y se descompone
con luz visible, pero es termoestable.”) a. H4folato (¿???)
b. Metiltetrahidrofolato
c. Tiamina
d. Metionina
e. Niacina
20. Enfermedad producida por deficiencia de ácido pantoténico (Harper, capítulo 44,
pág.
528)
a. Beri beri
b. Pelagra
c. Escorbuto
d. Anemia
PREGUNTAS NUEVAS
21. Las siguientes corresponden a una enzima cooperativa excepto (R// Harper, capítulo 7,
pág.76)
a. Son multinuméricas
b. Unen a un solo sustrato
c. Forman una curva sigmoidea
d. Ninguna es correcta, no aplica el excepto
e. Todas son correctas, no aplica el excepto
22. Las siguientes son modificaciones en histonas y otras proteínas que se unen al ADN en la
cromatina. Excepto: (Harper, capítulo 9, pág. 87) a. Acetilación
b. Metilación
c. ADP-ribosilación
d. Fosforilación
f. Todas son correctas, aplica el excepto
23. Enzima que cataliza la reacción de desfosforilación (R//regalo de la licda)
a. Proteína sintetasa
b. Proteína cinasa
c. Proteína fosfatasa
d. Proteína sintasa
24. Las siguientes corresponden a las enzimas excepto (Harper, capítulo 7, pág. 56) a.
Eficientes
b. Selectiva
c. Especificas
d. No esteroespecíficos
25. Enzima que se encuentra ausente en músculo pero presente en hígado
a. Glucosa-1-fosfatasa
b. Glucosa-6-fosfomutasa
c. Glucosa-6-fosfatasa
d. A y b son correctas
26. Porcentaje de adaptación a cuerpos cetónicos por parte del cerebro en ayuno o inanición
(R// 20%, Harper, capítulo 17, pág. 158) a. 25%
b. 30%
c. 70%
27. La/s siguientes enzimas que generan ATP en el ámbito del sustrato (pasos de la glucólisis
reacciones 7 y 10)
a. Gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa
b. Piruvato cinasa
c. Fosfoglicerato cinasa
d. Fosfofructocinasa
e. B y c son correctas
28. Cataliza la etapa limitante de la velocidad en la glucogenólisis (R// glucógeno fosforilasa,
Harper, capítulo 18, pág. 166) a. Glucógeno sintasa
b. Glucógeno cinasa
c. Glucógeno transferasa
29. Las siguientes aumentan la actividad de la enzima glucógeno sintasa. Excepto
a. Desfosforilación
b. AMPc
c. Insulina
d. Glucosa-6-fosfato
30. Las siguientes células no pueden trabajar o sobrevivir a episodios anóxicos o procesos
anaeróbicos
a. Hematíes
b. Eritrocitos
c. Miocitos esqueléticos
31. Las siguientes vías metabólicas se unen por la glucosa-6-fosfato excepto
a. Fosforilación oxidativa
b. Ciclo de Krebs
c. Ciclo del ácido tricarboxílico
d. Beta oxidación
32. Los siguientes cofactores se encuentran en la piruvato deshidrogenasa ((excepto ¿???)¿,

la B1 se encuentra en la piruvato deshidrogenasa según Baynes) a. B1
b. Lipoamida
c. B3
d. B9
e. Ácido pantoténico
33. Enfermedad por deficiencia de la enzima fosfofructocinasa del músculo y eritrocitos con
anemia hemolítica y pobre tolerancia al ejercicio. (R// enfermedad de Tarui) a.
Enfermedad de Pompe
b. Enfermedad de Hers
c. Enfermedad de Andersen
d. A y b son correctas
34. Proteína utilizada en los pasos iniciales en la síntesis de glucógeno que se encuentra
glucólisis en un residuo de tirosina especifico por UDPGlc a. Glucogecina
b. Glucan transferasa
c. Glucogenina
2DO EXAMEN PARCIAL BIQUÍMICA
2-En los siguientes tejidos la vía pentosas fosfato es activa. Excepto

o Hígado
o Músculo esquelético
o Tejido adiposo
o Corteza suprarrenal
o Todas son correctas, no aplica el excepto
o Ninguna es correcta, no aplica el excepto
3-Las siguientes son funciones de la vía pentosas fosfato. Excepto

o Formación de ATP
o Formación de NADPH
o Formación de ribosa
o Formación de CO2
4-Los tejidos que usa más NADPH que Ribosa.5fosfato se desvía a la fase:
o Fase no oxidativa reversible
o Fase no oxidativa irreversible
o Fase oxidativa no reversible
o Fase oxidativa reversible
o Ninguna es correcta
o Todas son correctas
5-La vía de las pentosas fosfato difiere del metabolismo de la glucosa en que: excepto
o No genera ATP
o Forma Ribosa
o Forma NADH
o CO2 es característico
6-Enzima que reduce el glutatión oxidado por medio de NADPH

o Glutatión oxidasa
o Glutatión peroxidasa
o Enzima Málica
o Glucosa-6- fosfato deshidrogenasa
o Glutatión reductasa
7-Enzima que produce H2O2 a partir de glutatión reducido

o Enzima Málica
o Glucosa -6 fosfato deshidrogenasa
8-Enzima deficiente genéticamente de la vía pentosa fosfato que es causa de lisis aguda de
eritrocitos
o Enzima Málica
9-Los siguientes pueden desencadenar o provocar anemia hemolítica. Excepto

o a. Primaquina
o b. Ácido acetilsalicílico
o c. Habas
o a y c son correctas, no aplica el excepto
10-El piruvato se puede convertir en los siguientes metabolitos. Excepto

o a. Lactato
o b. Alanina
o c. Oxalacetato
o d. Acetil-CoA
o a y d son correctas, no aplica el excepto
11-Las siguientes son enzimas del piruvato deshidrogenasa. Excepto
o Dihidrolipoil deshidrogenasa
o Dihidrolipoil transacetilasa
o Piruvato deshidrogenasa
13- Cantidad de ATP neto producido por ciclo de Krebs por medio de la lanzadera de malato
aspartato
o 30
o 32
o 34
o 36
o Otros
14-Los/el siguiente/s inactiva/n al piruvato deshidrogenasa. Excepto

o ATP
o NADH
o Acetil-CoA
o ADP
15-Enzima del ciclo de Krebs que se une a la superficie interna de la membrana mitocondrial
interna.
o Fumarato hidratasa
o Succinato tiocinasa
o Succinato deshidrogenasa
o Piruvato carboxilasa
16-Las siguientes son reacciones anapleróticas. Excepto

o Enziam málica
o Glutamato deshidrogenasa
o Fosfoenolpiruvato carboxicinasa
17-Los siguientes son parte de la membrana mitocondrial interna. Excepto
o Proteínas de transporte especificas
o Transportadores de electrones (Complejos I al IV)
o ATP sintasa
18-El ciclo de Krebs es la vía común final para la oxidación aeróbica de carbohidratos, lípidos y
proteínas, por lo que la mayoría se metabolizan para dar:
o a. Acetil-CoA
o b. Intermediarios
o c. Enzimas
o d. Hormonas
o a y b son correctos
o b y c son correctos
o Ninguno es correcto
o Todos son correctos
20-Los siguientes complejos bombean protones desde la matriz hasta el espacio

intermembranoso. Excepto
o a. Complejo I
o b. Complejo II
o c. Complejo III
o d. Complejo IV
o a y b son correctas, no aplica el excepto
o b y c son correctas, no aplica el excepto
21- ¿Qué nombre recibe el complejo IV?

o Succinato decarboxilasa
o Citocromo c oxidasa
o Q-Citocromo c oxidorreductasa
o NADH deshidrogenasa
22- ¿Qué nombre recibe el complejo III?

o Succinato decarboxilasa
o Q-Citocromo c oxidorreductasa
o NADH deshidrogenasa
o Citocromo c oxidasa
23-En defecto hereditarios de las mitocondrias que afectan componentes de la cadena

respiratoria, los pacientes muestran: excepto
o a. Obesidad
o b. Miopatía
o c. Encefalopatía
o d. Ácidosis láctica
24- Los siguientes son tipos de Transportador de electrones. Excepto

o Benzoquinona
o Citocromos
o Proteínas ferro-sulfuradas
o Transferencia directa de electrones
25-Para el transporte de α-cetoglutarato se necesita el intercambio de:

o Fosfato inorgánico
o OH-
o H+
o Na+
o Malato
26-Para el transporte de citrato se requiere el intercambio de:

o Fosfato inorgánico
o OH-
o H+
o Na+
o Malato
27-Las siguientes son fases de la respiración. Excepto
o La formación de Acetil-CoA
o Acetilo Incorporado al ciclo con formación de CO2
o Formación de NADPH
o La energía es conservada en NADH y FADH2
o La formación de ATP
28-La diseminación de Aspartato produce un intermediario del ciclo de Krebs. ¿Cuál es?
o Citrato
o α-cetoglutarato
o Fumarato
o Malato
29-Es la transferencia del grupo amino a un aceptor cetoácido apropiado

o a. Desaminación oxidativa
o b. Desaminación no oxidativa
o c. Transaminación
o a y b son correctas
o b y c son correctas
30-el siguiente es el cofactor utilizado por las aminotransferasas

o Vitamina B6
o Vitamina B12
o Vitamina B2
o Vitamina B5
31-Transportadores claves de los grupos amino entre diversos tejidos (músculo) y el hígado
presente en sangre en concentraciones mayores en comparación a otros aminoácidos
o Glutamato
o a. Glutamina
o b. Alanina
o c. Aspatato
o b y d son correctas
34- Los aminoácidos se degradan oxidativamente en 3 situaciones diferentes: excepto

o Durante síntesis y degradación normal de proteínas celulares por recambio
o Dieta rica en proteínas donde se puede catabolizar el excedente
o Durante la inanición o en la diabetes
o Durante el almacenamiento constante de proteínas
35-Los siguientes aminoácidos tienen transaminación. Excepto

o a. Cisteína
o b. Histidina
o c. Treonina
o d. Alanina
36-En que tejidos se encuentra la enzima HMG-CoA sintasa

o Musculo esquelético
o Musculo cardiaco
o Hígado
o Cerebro
37-El siguiente compuesto proporciona acetil-CoA en Citosol para biosíntesis de ácidos grasos
o Malato
o Oxalacetato
o Citrato
o Alanina
38- Los siguientes describen como el síndrome metabólico. Excepto
o Obesidad
o Intolerancia a la glucosa
o Resistencia a la insulina
o Hipertensión arterial
o Tendencia a trombosis
o No existe relación con ateroesclerosis
40- Reacción análoga a la deshidrogenación de succinato en el ciclo de Krebs

o Acil-CoA sintetasa
o Carnitina aciltransferasa I
o Carnitina aciltransferasa II
o Acil-CoA-acetiltransferasa
41- ¿Qué cetona es volátil u confiere un olor característico a la respiración y útil en el diagnóstico
de diabetes no controlada?
o a. Acetoacetato
o b. beta-hidroxibutirato
o c. Acetato
42- ¿cuál es el sustrato principal par la lipogénesis?

o a. Acetil-CoA
o b. Piruvato
o c. CO2
o d. Glucosa
43- ¿Cuántos ATPs en total se forman de la oxidación del ácido palmítico?

o 105
o 106
o 107
o 109
44- La biosíntesis de ácidos grasos se da en 4 pasos generales. Excepto

o Primer paso condensación
o Segundo paso reducción
o Tercer paso deshidratación
o Cuarto paso condensación
45- ¿Cuál de las siguientes hormonas inhibe la acción catalítica del Acetil-CoA carboxilasa?
o a. Adrenalina
o b. Glucagón
o c. Insulina
o ay b
o byc
46- ¿Qué compuesto se consume en la hiperamonemia y causa perdida del conocimiento, coma y
convulsiones?
o Oxalacetato
o Aspartato
o Amoniaco
o Acetato
47- Los siguientes son las principales clases de lípidos polares complejos
o a. Glicerofosfolípidos
o b. Esfingolípidos
o c. Diacilglicerol
o d. Fosfatidato
48- Los siguientes compuestos comparten precursores acil graso-CoA y glicerl-3-fosfato

o a. Glicerofosfolípido
o b. Trigliceridosna
o c. Esfingolípidos
o d. Adenocilmetionina
o e. a y b son correctos
o f. b y c son correctas
o g. Ninguna es correcta
o h. Todas son correctas
49- Las siguientes son características de los leucotrienos. Excepto

o a. Potente constrictor de la musculatura bronquial
o b. Puede producir permeabilidad muscular
o c. La ruta es inhibida por los AINES
o d. a y b son correctas, no aplica el excepto
o e. b y c son correctas, no aplica el excepto
o f. Ninguna es correcta, no aplica el excepto
o g. Todas son correctas, no aplica el excepto
50- ¿Cuál es la isoenzima de ciclooxigenasa que al ser inhibida puede causar irritación gástrica?
o a. COX-1
o b. COX-2
o c. a y b
51- ¿Cuáles son los fosfolípidos de membrana?

o a. Triglicérido
o b. Colesterol
o c. Esfingolípidos
o d. Glicerofosfolípidos
o e. a y b son correctas
o f. c y d son correctas
o g. d y a son correctas
o h. Todas son correctas
o i. Ninguna es correcta
3ER EXAMEN PARCIAL BIQUÍMICA
La enzima HMG-CoA reductasa se activa por las siguientes hormonas. excepto

o insulina
o triyodotironina
o cortisol
Los siguientes eventos ocasionados por el aumento en la concentración de colesterol intracelular.

Excepto
o Actividad disminuida de HMG-CoA reductasa
o Regulación de LDL limitando su entrada
o Disminución del paso de colesterol a apolipoproteinas
o Incremento en la excreción de ácidos biliares
El colesterol es componente o da origen a los siguientes. Excepto

o Membranas celulares
o Cálculos biliares
o Hormonas
o Vitamina D
La síntesis de colesterol en su mayoría se realiza por:

o Riñón
o Pulmón
o Bazo
o Hígado
Son/es los/el ácido/s biliar/es primario/s. Excepto

o Ácido glicocólico
o Ácido desoxicólico
o Ácido glicoquenodesoxicólico
o Ácido Taurocólico
Transporte endógeno de triglicéridos es por: Excepto

o VLDL
o LDL
o IDL
o Quilomicrones
De las siguientes apoproteínas, ¿Cuál es la característica de quilomicrones?

o ApoA-I
o ApoE
o ApoC-II
o ApoB-100
(La correcta sería apo B-48)
Las siguientes son acciones o funciones de la lipasa hepática (HTGL). Excepto
o Esterifica el colesterol
o Actúa sobre partículas parcialmente digeridas por LPL
o Facilita la conversión de IDL en LDL
o Elimina triglicéridos de lipoproteínas
La siguiente enzima reguladora en la formación de grupo hemo es afectada por fármacos
o Animolevulinato sintasa 1
o Animolevulinato deshidrogenasa 1
o A y b son correctas
¿a qué concentración se debe encontrar la bilirrubina para que clínicamente se reconozca de

manera fácil por el color amarillo de la piel y las conjuntivas?
o 1 mg/dL
o 3 mg/dL
o 1.5 mg/dL
o 0.2 mg/dL
Los siguientes son cofactores. Excepto

o Factor VIII
o Factor VII
o Factor V
o Factor tisular
¿Cuál de los siguientes enunciados corresponde a la causa de formación de un trombo rojo?

o Estasis venosa
o Lesión en la pared vascular
o Paredes anormales
o Depósito de fibrina diseminada
Los siguientes son factores que contienen carboxiglutamato. Excepto

o Factor II
o Factor VII
o Factor XI
o Factor X
o Todos son correctos, no aplica el excepto
o Ninguno es correcto, no aplica el excepto
La prueba Tiempo de tromboplastina parcial activado es útil para evaluar los siguientes.
o Vía Intrínseca y Warfarina
o Vía Extrínseca y Heparina
o Las dos vías y fármacos cumarínicos
o Vías Intrínseca y Heparina
Es el compuesto que se une a la trombina formando un complejo que activa a la proteína C

o Prostaciclina
o Trombomodulina
o Protamina
o Plasmina
Es lo obtenido si a una muestra de sangre en un tubo de ensayo se le permite coagular

espontáneamente y el fibrinógeno se convierte en fibrina
o Plasma
o Coagulo
o Suero
o Sangre completa
o a y c son correctas
De las siguientes apoproteínas, ¿Cuál es la que activa a lecitina colesterol aciltransferasa?

o ApoA-I
o ApoE
o ApoC-II
o ApoC-III
o ApoB-100
Las siguientes son porfirias agudas que provocan ingreso a urgencias por dolor abdominal. Excepto
o Porfiria intermitente aguda
o Porfiria de Günther
o Coproporfiria hereditaria
o Porfiria variegata
Las siguientes son causa de una hepatitis crónica. Excepto

o Hepatitis B
o Hepatitis C
o Enfermedad Autoinmune
o Cirrosis
o Ay b son correctas
En qué color de tubo se manda a hacer una hematología completa

o Lila o morado
o Celeste o azul
o Rojo
o Gris
Los siguientes son los principales tampones intracelulares

o Hemoglobina
o Proteínas
o Fosfatos
o Bicarbonato
o B y c son correctas
o C y d son correctas
En una acidemia ¿Cómo se encuentra el potasio plasmático?

o Hiperpotasemia
o Hipopotasemia
o No se afecta
En circunstancias normales ¿que estimula la ventilación pulmonar?

o pO2
o Incremento de pCO2
o Aumento en pH
o A y c son correctas
Sitio donde se genera nuevo bicarbonato y excreción de hidrogeno

o Túbulo distal
o Túbulo proximal
o Asa de Henle
o B y c son correctas
Paciente con piedras con alto contenido en colesterol en el interior de la vesícula biliar. Presenta
fosfatasa alcalina elevada
o Litasis biliar
o Alcalosis metabólica
o Hipercolesterolemia familia
o Ictericia posthepática
o Ictericia prehepática
o Ictericia intrahepática
Hepatitis toxica por paracetamol. Bilirrubina conjugada aumentada, AST y ALT aumentadas,
bilirrubina urinaria presente y urobilinógeno
o Litasis biliar
Paciente se presenta con vómitos y pérdida de peso. Taquicárdico e hipotenso

o Litasis biliar
Es por alteración inmunitaria en relación a eritrocitos. Es la causa de ictericia con bilirrubina

conjugada ausente, ALT, AST normal, fosfatasa alcalina normal, bilirrubina urinaria ausente y
urobilinógeno presente.
o Litasis biliar
Los siguientes son factores que se atribuyen a las enfermedades coronarias. Excepto
o Tensión arterial elevada
o Hábito de fumar
o Obesidad abdominal
o Falta de ejercicio
o Consumo moderado de alcohol (vino)
Las siguientes son causas de Acidosis respiratoria. Excepto

o Lesión del centro respiratorio
o Obstrucción respiratoria
o Enfisema
o Neumonía
o Insuficiencia renal
¿Cuál es la presión en la que se libera completamente oxigeno por la mioglobina y permite la

continua actividad muscular?
o 10 mm Hg
o 15 mm Hg
o 20 mm Hg
o 100 mm Hg
o C y d son correctas
Los siguientes son secretadas, producidas o formadas por las células parietales. Excepto
o Ácido clorhídrico
o Factor intrínseco
o Pepsinógeno
El siguiente compuesto activa la lipasa pancreática

o Colipasa
o Elastasa
o Tripsina
o Sales biliares
Proteína que se encuentra unida al hierro inorgánico y se acumula en los enterocitos

o Ferritina
o Hefaestina
o Transferrina II
o Ferroxidasa
Hormona liberada en el duodeno por productos de la digestión proteica del estómago,

desencadenando la liberación y producción de las principales enzimas digestivas
o Amilasa
o Secretina
o Colecistocinina
o Estearasa
En la digestión de triacilgliceroles ¿Cuál es la vía más común para la formación de triacilgliceroles

para incorporar a Quilomicrones?
o Vía del monoacilglicerol
o Vía de la lipasa pancreática
o Vía del fosfatidado
o Estearasa
Las siguientes rutas metabólicas son oxidativas o realizan catabolismo. Excepto

o Glocogenólisis
o Glucogénesis
o Glucolisis
o Ciclo de Krebs
¿por medio de que mecanismo se absorben los aminoácidos en el intestino?

o Transporte pasivo
o Transporte activo
o Difusión simple
o Difusión facilitada
o Difusión doble
¿cuáles son los principales componentes enzimáticos del jugo gástrico?

o Pepsina
o Renina
o Mucina
o Lipasa
o Opción 7
Las tres enzimas endopepsidasas con acción proteolítica secretadas por el páncreas son: Excepto
o Tripsina
o Elastas
o Amilasa
o Quimiotripsina
o Opción 9
La acetil-CoA puede sufrir varios destinos. Excepto

o Se oxida a CO2 + H2O
o Precursor de la síntesis de colesterol
o Precursor de la síntesis de glucosa
o Útil para la formación de cuerpos cetónicos en higado
4TO EXAMEN PARCIAL BIQUÍMICA
Células productoras de citosinas principalmente en la inmunidad innata

o Macrófagos
o Neutrófilos
o Eosinófilos
o Células T
Las siguientes son características de la inmunidad Innata. Excepto

o Presente al nacer
o Especificidad
o Utiliza barreras fisicoquímicas
o Respuesta inflamatoria
Las siguientes son características de la inmunidad adquirida. Excepto

o Distingue lo propio
o Distingue lo ajeno
o Existe memoria
o Respuesta lenta en segunda posición
o Linfocitos presentes
o
Células productoras de citosinas principalmente en la inmunidad adaptativa

o Macrófagos
o Neutrófilos
o Eosinófilos
o Células T
La siguiente vía del complemento es característica de la respuesta innata
o a. Vía clásica
o b. Vía secundaria
o c. Vía alterna
La siguiente vía del complemento es característica de la respuesta adaptativa

o a. Vía clásica
o c. Vía alterna
Los fragmentos que son resultado de la cascada del complemento desempeñan actividades
biológicas. Excepto
o a. Opsonización
o b. Quimiotaxis
o c. Anafilatóxina
o d. Complejo de ataque de membrana
Es la inmunoglobulina que se produce en la respuesta primaria ante un antígeno. Fija el

complemento y es receptor de superficie de célula B
o IgA
o IgG
o IgD
o IgE
Es la inmunoglobulina que media la hipersensibilidad inmediata por un alérgeno y protege de

parásitos
o IgA
o IgG
o IgD
o IgE
Es la inmunoglobulina que evita la fijación de bacterias y virus a las membranas mucosas
o IgA
o IgG
o IgD
o IgE
Enzima que cataliza la adición de desoxinucleótidos

o a. Helicasa
o b. ARN polimerasa
o c. ADN polimerasa
Enzima que separa las cadenas de ADN

o a. Helicasa
o b. ARN polimerasa
o c. ADN polimerasa
Para la síntesis de ARN es necesario

o a. Cebador
o b. Proteína estabilizadora
o c. Promotor
Aminoácido que es precursor importante en la síntesis de pirimidinas

o Aspartato
o Glicina
o Glutamato
o Valina
o Leucina
Las siguientes son características del Código genético. Excepto
o Degenerado
o No ambiguo
o Sin superposiciones
o Universal
o Con puntuaciones
Una señal extracelular que puede tener efectos distintos en diferentes tejidos o células depende
de:
o El tipo de receptor
o El tipo de proteína G
o La gama de enzimas sensibles a ser fosforiladas
Las siguientes glándulas sin conducto que segregan hormonas conocidas por anatomistas. Excepto
o Tiroides
o Pancreáticas
o Hipófisis
o Suprarrenales
Las siguientes hormonas son producidas por hipófisis anterior. Excepto

o TSH
o ACTH
o GH
o VP
Las siguientes son acciones bioquímicas de las hormonas tiroideas. Excepto

o Aumento de metabolismo basal
o Aumento de utilización de ATP
o Disminución en el metabolismo oxidativo mitocondrial
o Aumento de glucogenólisis
Hora a la que se da una produccion máxima para la ACTH
o 2 de la mañana
o 3 de la mañana
o 4 de la mañana
o 5 de la mañana
Los siguientes son efectos del cortisol en el organismo. Excepto

o Biosíntesis de enzimas gluconeogénicas
o Lipólisis en tejido adiposo
o Síntesis de proteínas
o Modula el sistema inmunitario
El glutatión tiene otras funciones aparte de unirse a xenobióticos. Excepto

o Descomposición del peróxido de hidrógeno
o Reductor intracelular para mantener SH de enzimas
o Transporte de ciertos carbohidratos a través de la membrana renal
Las siguientes son consecuencias del polimorfismo de CYP

o Cambio de cantidad de enzimas
o Disminución o aumento en la afinidad del enzima por el sustrato
El ribosoma tiene sitios importantes para la correcta lectura y síntesis de proteínas. El sitio A
sucede lo siguiente:
o a. ARNt de la cadena peptídica naciente
o b. ARNt-donador-aminoácido
o c. Sitio ocupado por el ARNt deacilado
De los siguientes ¿Cuál es el citocromo p-450 más importante en el metabolismo de los fármacos?
o CYP2B
o CYP3B
o CYP3A
o CYP2A
Es la inmunoglobulina que media la hipersensibilidad inmediata por un alérgeno y protege de
parásitos
o IgA
o IgG
o IgD
o IgE
Para la síntesis de ARN es necesario

o a. Cebador
o b. Proteína estabilizadora
o c. Promotor
Enzima que cataliza la adición de desoxinucleótidos

o a. Helicasa
o b. ARN polimerasa
o c. ADN polimerasa
Células productoras de citosinas principalmente en la inmunidad innata

o Macrófagos
o Neutrófilos
o Eosinófilos
o Células T
Los fragmentos que son resultado de la cascada del complemento desempeñan actividades
biológicas. Excepto
o a. Opsonización
o b. Quimiotaxis
o c. Anafilatóxina
o d. Complejo de ataque de membrana
La siguiente vía del complemento es característica de la respuesta innata

o a. Vía clásica
o c. Vía alterna
1. El siguiente es el transportador de glucosa en el intestino delgado (R// capítulo

19, pág. 178)
a. GLUT 2
b. GLUT 4
c. GLUT 5
d. GLUT 1
Las siguientes son características de la inmunidad Innata. Excepto

o Presente al nacer
o Especificidad
o Utiliza barreras fisicoquímicas
o Respuesta inflamatoria
2. Cuanto tiempo después del infarto permanece elevada la troponina. (R// 4 A 10
DÍAS, capítulo 7, pág. 64) a. 4 a 10 horas
b. 2 a 6 días
c. 2 a 3 días
d. 4 a 6 horas
3. Los siguientes son el objetivo de la farmacología. Excepto: (EN LAS DIAPOSITIVAS)

a. Impedir el crecimiento de patógenos
b. Estimular los mecanismos de defensas exógenos
c. Impedir procesos moleculares aberrantes
d. A y b son correctos, no aplica el excepto
4. La deficiencia de la siguiente vitamina produce diarrea y dermatitis (EN LAS

DIAPOSITIVAS) a. Tiamina
b. Niacina (vitamina B3)
c. Ácido fólico
d. Vitamina A
e. Vitamina B12
f. B y c son correctas

b. Vitamina K
c. Vitamina C
d. Vitamina D
6. Enzima que cataliza la escisión de enlaces covalentes por eliminación de átomo
generando dobles enlaces (Harper, capítulo 7, pág. 57) a. Hidrolasas
b. Liasas
c. Lipasas
d. Isomerasas
En qué color de tubo se manda a hacer una hematología completa

o Lila o morado
o Celeste o azul
o Rojo
o Gris
Las siguientes son porfirias agudas que provocan ingreso a urgencias por dolor abdominal. Excepto
o Porfiria intermitente aguda
o Porfiria de Günther
o Coproporfiria hereditaria
o Porfiria variegata
De las siguientes apoproteinas de HDL cuál es la que inhibe la lipoproteina lipasa

Ninguna es correcta. Es la APO A 2
De las siguientes apoproteinas cuál es la característica de quilomicrones

Ninguna es correcta. Es la APOB- 48
La enzima HMG-CoA reductasa se activa por las siguientes hormonas. excepto

o insulina
o triyodotironina
o cortisol
Los siguientes son fuentes de Acetil-CoA para la síntesis de colesterol
Oxiacion de aminoácidos cetogenicos
47- Los siguientes son las principales clases de lípidos polares complejos
o a. Glicerofosfolípidos
o b. Esfingolípidos
o c. Diacilglicerol
o d. Fosfatidato
El colesterol es excretado por las siguientes. Excepto

Acidos biliares unidos a VLDL
16-Las siguientes son reacciones anapleróticas. Excepto

o Enziam málica
o Glutamato deshidrogenasa
o Fosfoenolpiruvato carboxicinasa
20-Los siguientes complejos bombean protones desde la matriz hasta el espacio
intermembranoso. Excepto
o a. Complejo I
o b. Complejo II
o c. Complejo III
o d. Complejo IV
18-El ciclo de Krebs es la vía común final para la oxidación aeróbica de carbohidratos, lípidos y
proteínas, por lo que la mayoría se metabolizan para dar:
o a. Acetil-CoA
o b. Intermediarios
o c. Enzimas
o d. Hormonas
o b y c son correctos
Las siguientes son características del Código genético. Excepto

o Degenerado
o No ambiguo
o Sin superposiciones
o Universal
o Con puntuaciones
10-El piruvato se puede convertir en los siguientes metabolitos. Excepto

o a. Lactato
o b. Alanina
o c. Oxalacetato
o d. Acetil-CoA
o a y d son correctas, no aplica el excepto
Todas son correctas, no aplica el excepto
8-Enzima deficiente genéticamente de la vía pentosa fosfato que es causa de lisis aguda de
eritrocitos
o Enzima Málica
Todas son correctas
7. Proteína de transporte que se une al factor intrínseco para transporte de tejidos
(capítulo 44, pág. 536)
8. a. Transcobalamina I
b. Cobalamina
c. Transcobalamina II
d. Proteína C
e. A y c son correctas
Son/es los/el ácido/s biliar/es primario/s. Excepto

o Ácido glicocólico
o Ácido desoxicólico
o Ácido glicoquenodesoxicólico
o Ácido Taurocólico
Las siguientes vitaminas proporcionan coenzimas para la activación del complejo piruvato
deshidrogenasa. Excepto
Cobalamina
Tiamina
Riboflavina
Nicotinamina
6-Enzima que reduce el glutatión oxidado por medio de NADPH

o Enzima Málica
o Glucosa-6- fosfato deshidrogenasa
Todas son correctas
4-Los tejidos que usa más NADPH que Ribosa.5fosfato se desvía a la fase:
o Fase no oxidativa reversible
o Fase no oxidativa irreversible
o Fase oxidativa no reversible
o Fase oxidativa reversible

o Hormonas
o Vitamina D

g. Vitamina K
h. Vitamina C
i. Vitamina D
j. Vitamina E
k. Ninguna es correcta
l. Todas son correctas
En una acidemia ¿Cómo se encuentra el potasio plasmático?

o Hiperpotasemia
o Hipopotasemia
o No se afecta
La siguiente enzima reguladora en la formación de grupo hemo es afectada por fármacos

De las siguientes apoproteínas, ¿Cuál es la característica de quilomicrones?

o ApoA-I
o ApoE
o ApoC-II
o ApoB-100

o Hormonas
o Vitamina D
2-En los siguientes tejidos la vía pentosas fosfato es activa. Excepto

o Hígado
o Músculo esquelético
o Tejido adiposo
o Corteza suprarrenal
Que vitamina puede ser deficiente en recién nacidos con ictericia y tratados con
fototerapia (R// DE LAS DIAPOSITIVAS)
o Riboflavina
o Tiamina
o Niacina
o Ácido pantoténico
o Vitamina B6
o Biotina
14-Los/el siguiente/s inactiva/n al piruvato deshidrogenasa. Excepto
o ATP
o NADH
o Acetil-CoA
o ADP
CAP 7 BIOQUIMICA ENZIMAS
- Son catalizadores altamente específicos y efectivos

- Son biomoléculas que permiten la vida en la tierra
- Participan en la descomposición de nutrientes
- Sus partes son la coenzima, sitio activo, cofactores, cosustrato, apoenzima, haloenzima.
- Catalizan la conversión de uno o más sustratos en productos
- Pueden sufrir modificaciones transitorias durante la catálisis, pero no se consumen ni se alteran
permanentemente.
- Son selectivas y eficientes.
- Son especificas no solo para el tipo de reacción catalizada sino también para un único sustrato o
un pequeño conjunto de sustratos muy relacionados.
- Son catalizadores esteroespecificos solo actúan en un esteroisomero
- Deshidrogenasas eliminan hidrogeno, las que hidrolizan proteínas se conocen como proteasas y
las que catalizan el reordenamiento en la configuración son isomerasas.
- Oxidorreductasas enzimas que catalizan oxidaciones y reducciones
- Transferasas enzimas que catalizan la transferencia de restos, tales como grupos glucosilo,
metilo o fosforilo
- Hidrolasas enzimas que catalizan la escisión hidrolítica
- Isomerasas enzimas que catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula.
- Ligasas enzimas que catalizan la unión de dos moléculas en reacciones acopladas al hidrolisis del
ATP
- Las enzimas son objetivos frecuentes para el desarrollo de fármacos y otros agentes
terapéuticos
- El sitio activo lo estudio Fisher que lo comparo con una cerradura y una llave
- El otro que estudio el sitio activo fue Daniel Koshland que lo comparo con meter una mano en
un guante por los cambios conformacionales
Nomenclatura:
- 6 agrupaciones
- Oxidorreductasas: catalizar oxido-reducción
- Transferasas: transfieren grupos químicos. Glucosilo, metilo o fosforilo
- Hidrolasas: catalizan la escisión hidrolítica de enlaces covalentes
- Liasas: catalizan la división de moléculas y generan dobles enlaces también se llaman sintetasas
- Ligasas: unen dos moléculas son las únicas que unen
Grupos prostéticos cofactores y coenzimas.
- Amplían el repertorio de capacidades catalíticas más allá de las proporcionadas por los grupos
funcionales presentes en las cadenas laterales de aminoacilo de los péptidos
- Grupos prostéticos
- Se incorporan de manera firme y estable en la estructura de la proteína mediante fuerzas
covalentes o no covalentes.
- Los iones metálicos que participan en reacciones redox generalmente se unen como complejos
organometalicos como los grupos prostéticos hemo
- Los metales también pueden facilitar la unión y orientación de los sustratos o actuando como
ácidos o bases de Lewis para hacer sustratos más electrofÍlicos o nucleofilicos y son más
reactivos
- Los cofactores tienen funciones similares a las de los grupos prostéticos.
- Los cofactores se unen débil y transitoriamente a sus enzimas o sustratos afines formando
complejos disociables
- Deben estar presentes en el ambiente circundante para promover la formación de complejos a
fin de que ocurra la catálisis
- Los cofactores más comunes también son iones metálicos
- Enzimas activadas por metal para distinguirlas de las metaloenzimas para las cuales los iones
metálicos unidos sirven como grupos prostéticos
- Muchas coenzimas, cofactores y grupos prostéticos son derivados de las vitaminas B
- Las vitaminas B solubles en agua suministran componentes importantes de numerosas
coenzimas
- La tiamina participa en la descarboxilacion de los alfacetoacidos mientras que las coenzimas de
ácido fólico funcionan en el metabolismo de un carbono.
- Las coenzimas sirven como transbordadores de sustrato
- Coenzimas sirven como medios reciclables que transportan mucho sustrato desde un punto
dentro de la célula a otro.
- La función de los transbordadores es doble en primer lugar estabilizan especies como los
átomos de hidrogeno o los iones de hidruro que son demasiado reactivos para persistir durante
un tiempo significativo en presencia del agua. En segundo lugar, aumentan el número de puntos
de contacto entre el sustrato y la enzima lo que aumenta la afinidad y especificidad
Catálisis
- Ocurre en el sitio activo

- Las presencias de sustratos hacen que las enzimas sean las resistentes a los efectos
desnaturalizantes de una temperatura elevada
- Es mucho más que simplemente un sitio de reconocimiento para sustratos vinculantes
proporciona el entorno en el que tiene lugar la transformación química dentro del sitio activo.
- La catálisis es mejorada por la capacidad del sitio activo
- Catálisis por proximidad: tiene que estar a una distancia ideal o orientación ideal y una
proximidad ideal
- Catálisis acido-base: hay dos tipos la especifica que solo usa protones e iones hidróxido y
general que cualquier acido o cualquier base es aceptada
- Catálisis por tensión: rompimiento de enlaces covalentes
- Catálisis covalente: formación de un enlace covalente la enzima se convierte en un reactivo
Las enzimas emplean múltiples mecanismos para facilitar la catálisis
- Usan combinaciones de cuatro mecanismos generales

- Catálisis por proximidad que menciona que para que las moléculas interactúen, deben estar
dentro de la distancia de formación de enlaces entre sí.
- Cuanto mayor sea su concentración más frecuentemente se encontrarán entre si y mayor será la
velocidad con que reaccionan
- Cuando se une una enzima a moléculas de sustrato crea una región de alta concentración de
sustrato.
- Catálisis acido-base contribuye la capacidad del sitio activo para unir sustratos.
- Los grupos funcionales ionizables de las cadenas laterales de aminoacilo cuando están presentes
de grupos prostéticos pueden contribuir a la catálisis actuando como ácidos o bases
- La catálisis especifica de ácido-base se refiere a reacciones para las cuales los únicos ácidos o
bases que participan son protones o iones de hidróxido
- Las reacciones cuyas velocidades responden a todos los ácidos o bases presentes están
sometidas a catálisis acida general o catálisis básica general.
- Catálisis por tensión son catálisis de reacciones líticas que implica romper un enlace covalente,
las enzimas
- La escisión a través de la distorsión física y la polarización electrónica esta conformación tensada
imita a la del estado intermedio de transición
- Estabilización de un estado de transición como un mecanismo general mediante el cual las
enzimas aceleran las velocidades de las reacciones químicas.
- Catálisis covalente implica la formación de un enlace covalente entre la enzima y uno o más
sustratos
- La enzima modificada se convierte así en un reactivo
- La catálisis covalente proporciona una nueva vía de reacción cuya energía de activación es más
baja y la velocidad de reacción es más rápida.
- El estado químicamente modificado de las enzimas es transitorio
- La catálisis covalente es particularmente común entre las enzimas que catalizan reacciones de
transferencia grupales.
- Los residuos de la catálisis covalente son la cisteína y la serina y en ocasiones la histidina
- Sigue un mecanismo de ping pong
Los sustratos inducen cambios conformacionales en las enzimas
- Modelo de ajuste inducido de Daniel Koshland que establece que a medida que los sustratos se
unen a una enzima inducen un cambio conformacional que es análogo a colocar una mano
sustrato en un guante enzima
- La enzima a su vez induce cambios recíprocos en sustratos aprovechando la energía de unión
para facilitar la transformación de sustratos en productos
- El modelo del ajuste inducido ha sido ampliamente conformado por estudios biofísicos del
movimiento enzimático durante la unión del sustrato.
La proteasa del VIH ilustra la catálisis acido-base
- Las enzimas de la familia de las proteasas aspárticas, que incluyen la enzima digestiva pepsina,
las catepsinas lisosomicas y la proteasa producida por el virus de la inmunodeficiencia humana
- En la primera etapa de la reacción un aspartato funciona como una base general que extrae un
protón de una molécula de agua para hacerlo más nucleofilico.
- Forma un estado de transición tetraédrico
- Los dos aspartatos del sitio activo pueden actuar simultáneamente como una base general o
como un ácido general porque su entorno inmediato favorece la ionización de uno, pero no del
otro.
La quimotripsina y la fructosa-2,6-bifosfatasa ilustran la catálisis covalente
- Quimotripsina La catálisis por la serina proteasa quimotripsina implica la formación de un

intermediario covalente de acilo-enzima.
- Forma una red enlazada de carga que actúa como transbordador de protones.
- Forma un intermediario de acilo-enzima covalente.
- Las proteasas tripsina y elastasa emplean un mecanismo catalítico similar, pero la numeración
de los residuos en sus transbordadores de protones.
- Fructosa-2,6-bifosfatasa Una enzima reguladora del gluconeogénesis cataliza la liberación
hidrolítica del fosfato en el carbono 2 de la fructosa-2,6-bifosfatasa
- La catálisis implica una triada catalítica que consiste en un Glu y dos residuos de His
Los residuos catalíticos son altamente conservados
- Las proteasas aspárticas o de serina emplean un mecanismo similar para catalizar un tipo de
reacción común
- Homólogos divergentes que reconocen diferentes sustratos
- Las proteínas que se derivaron de un ancestro común son homologas entre si
- Se dice que estos residuos están evolutivamente conservados.
Las isozimas son formas de enzimas distintas que catalizan la misma reacción
- Surgen a través de la duplicación de genes.

- Las isozimas difieren en características auxiliares tales como la sensibilidad a factores
reguladores particulares
- Catalizan la reacción idéntica también pueden mejorar la supervivencia al proporcionar una
copia de seguridad de una enzima esencial.
La actividad catalítica de las enzimas facilita su detección
- Las cantidades relativamente pequeñas de enzimas contenidas típicamente en las células

dificultan la determinación de su presencia y abundancia.
- La velocidad de la reacción catalítica que está en monitorización es proporcional a la cantidad de
enzima presente lo que permite inferir su concentración
Inmunoensayos ligados a enzimas
- Los ensayos inmunoabsorbentes ligados a enzimas usan anticuerpos unidos de modo covalente
a una enzima informadora tal como la fosfatasa alcalina peroxidosa.
NAD(P)+: Las deshidrogenasas dependientes se analizan espectrofotométricamente
- Las propiedades fisicoquímicas de los reactivos en una reacción catalizada por enzimas dictan las
opciones para la prueba de la actividad enzimática.
- Los ensayos espectrofotométricos explotan la capacidad de un sustrato o producto para
absorber la luz.
El análisis de determinadas enzimas de diagnóstico de sida

- El análisis de las enzimas en el plasma sanguíneo ha jugado un papel central en el diagnóstico de
varios procesos de la enfermedad.
- Muchas enzimas son componentes funcionales de la sangre como la pseudocolinesterasa,
lipoproteína lipasa y componentes de las cascadas que desencadenan la coagulación de la
sangre, la disolución del coagulo y la opsonizacion de los microbios invasores.
- Varias enzimas se liberan en el plasma después de la muerte o lesión celular y pueden servir
como biomarcadores.
- Los biomarcadores son moléculas cuya apariencia o niveles suelen ayudar al diagnóstico y
pronóstico de enfermedades y lesiones que afectan los tejidos específicos.
- Los niveles sanguíneos elevados de la fosfatasa acida prostática se asocian típicamente con el
cáncer de próstata, pero también pueden ocurrir con otro canceres y afecciones no cancerosas.
Análisis de enzimas séricas después de una lesión tisular
Alanina aminotransferasa-hepatitis viral
Amilasa-pancreatitis aguda
Ceruloplasmina- degeneración hepatolenticular enfermedad de Wilson
Creatinina cinasa- trastornos musculares
Gammaglutamil transferasa-varias enfermedades del hígado
Lactato deshidrogenasa-enfermedades del hígado
Lipasa-pancreatitis aguda
Betaglucocerebrosidasa-enfermedad de gaucher
Fosfatasa alcalina isoenzimas-diversos trastornos óseos, enfermedades obstructivas hepáticas
- Las primeras enzimas utilizadas para diagnosticar el infarto de miocardio fueron la aspartato
aminotransferasa, la alanina deshidrogenasa y el lactato deshidrogenasa.
- La troponina es un complejo de tres proteínas presentes en el aparato contráctil del musculo
esquelético cardiaco, pero no en el musculo liso.
- Los niveles de troponina aumentan de 2 a 6 horas después de un infarto de miocardio y
permanecen elevados durante 4 a 10 días.
- Las mediciones inmunológicas de los niveles plasmáticos de troponinas cardiacas I y T
proporcionan indicadores sensibles y específicos de daño al musculo cardiaco
Usos clínicos adicionales de las enzimas
- Se utilizan en el laboratorio para determinar la presencia y la concentración de metabolitos

críticos
- La glucosa oxidasa se utiliza frecuentemente para medir la concentración de glucosa en plasma.
- Se emplean para el tratamiento de lesiones y enfermedades
Las enzimas facilitan el diagnóstico de enfermedades genéticas e infecciosas

- Las enzimas conocidas como endonucleasas de restricción ascienden ADN bicatenario en sitios
especificados por una secuencia de cuatro, seis o más pares de bases llamados sitios de
restricción.
- Los RFLP se utilizan actualmente para facilitar la detección prenatal de una serie de trastornos
hereditarios que incluyen un el rasgo drepanocitico, betatalasemia, fenilcetonuria infantil y la
enfermedad de huntington.
El ADN recombinante proporciona una herramienta importante para el estudio de las enzimas
- Las muestras de enzimas altamente purificadas son esenciales para el estudio de su estructura y
función.
- Al clonar el gen de la enzima de interés por lo general es posible producir grandes cantidades de
su proteína codificada en escherichia coli o levadura.
Las proteínas de fusión recombinantes se purifican por afinidad cromatografía
- La tecnología de ADN recombinante también puede usarse para generar proteínas

específicamente modificadas para purificarlas de modo fácil por afinidad cromatografía.
- La proteína de fusión resultante contiene un nuevo dominio adaptado para interactuar con un
soporte de afinidad modificado apropiadamente.
- Este enfoque explota la posibilidad de estos cationes divalente para unir residuos his.
- La mayoría de los dominios de fusión también posee un sitio de unión para una proteasa
altamente específica, tal como la trombina en la región que une las dos porciones de la proteína
para permitir su eliminación final.
La mutagenesis dirigida al sitio proporciona información mecanicista
- Una vez que se ha establecido la capacidad de expresar una proteína a partir de su gen clonado,
es posible emplear mutagénesis dirigida al sitio para cambiar residuos de aminoacilos
específicos alterando sus codones.
Ribozimas artefactos del mundo del ARN
- Cech descubrió la primera molécula de ARN catalítica

- Muchas moléculas de ARN se someten a reacciones de procesamiento que eliminan segmentos
de oligonucleótido y religan los segmentos restantes para formar el producto de polinucleotidos
maduro.
El ribosoma la última ribozima
- El ribosoma fue el primer ejemplo de una maquina molecular por ser reconocida.
- Es un complejo masivo compuesto por puntajes de subunidades de proteínas y varias moléculas
grandes de ARN ribosómico y lleva a cabo el proceso altamente vital y complejo de síntesis de
cadenas largas de polipéptidos.
- El ARNribosomico desempeña un papel pasivo y estructural, ayuda en el reconocimiento de
ARNm.
Tutos Kevin cap 7

Sistema de Nomenclatura
Las enzimas se agrupan en las siguientes seis clases
- Oxidorreductasas
- Transferasas
- Hidrolasas
- Liasas
- Isomerasas
- Ligasas
Oxidorreductasas Enzimas que catalizan oxidaciones y reducciones es decir van a transferir hidrogeno o
electrones
Transferasas: Enzimas que catalizan la transferencia de restos o grupos químicos diferentes al

hidrogeno, tales como grupos glucosilo, metilo y fosforilo.
Hidrolasas Catalizan la escisión hidrolítica a través del agua.
Liasas: Catalizan la escisión de moléculas y otros enlaces covalentes por eliminación de átomos,
generando dobles enlaces.
Isomerasas Catalizan cambios estructurales dentro de una misma molécula. Como estas reacciones solo
tienen un sustrato y un producto son de las reacciones enzimáticas más simples.}
Ligasas: Catalizan la unión de dos moléculas en reacciones acopladas al hidrolisis del ATP.
Nomenclatura:
Sintetasa: Requiere ATP
Sintasa: No requiere ATP
Fosfatasa: Se requiere agua para remover el grupo fosfato
Fosforilasa: Usa fosfato inorgánico para romper un enlace y generar un producto fosforilado
Deshidrogenasa: NAD Y FAD aceptadores de electrones en redox
Oxidasa: Aceptador y los átomos no se incorporan en el sustrato
Oxigenasa: Uno o ambos átomos de O2 se incorporan al sustrato.
La catálisis ocurre en el sitio activo Emil Fischer propuso la enzima sustrato cuando se une el sustrato a
la enzima se crea el complejo enzima-sustrato cuando estamos en ese estado intermedio así se le llama.
Fischer comparo la precisión de una enzima para elegir sus sustratos con la manera en que una
cerradura distingue la llave adecuada, de tal manera que la cerradura distingue la llave adecuada, de tal
manera que la cerradura está formada por una bolsa en la superficie de la enzima llamada sitio activo.
Los sustratos inducen cambios conformacionales en las enzimas
El modelo de ajuste inducido de Daniel Koshland, establece que a medida que los sustratos se unen a
una enzima, inducen un cambio conformacional que es análogo a colocar una mano sustrato en un
guante enzima que es cuando el sitio activo se adapta a su sustrato para poder hacer la catálisis.
Catálisis por proximidad
Las moléculas de sustrato se orientan en una posición ideal para que interactúen químicamente, esto da
como resultado mejoras de velocidad de al menos mil veces sobre la misma reacción no catalizada por
enzimas.
Cuanto mayor sea tu concentración más frecuentemente se encontrarán entre si y mayor será la velocidad
a la que reaccionan. Tiene que haber proximidad y orientación correcta.
Catálisis ácido- base
La catálisis especifica de ácido o base: los únicos ácidos o bases que participan son protones o iones de
hidróxido. Es independiente de las concentraciones de otros ácidos o bases presentes en la solución o en
el sitio activo.
Catálisis acida general o catálisis básica general se refiere a las reacciones cuyas velocidades responden a
todos los ácidos o bases presentes.
Catálisis por tensión
Para las reacciones catalíticas, que implica romper un enlace covalente, las enzimas normalmente se unen
a sus sustratos en una conformación tensada que debilita el enlace a través de la distorsión física y la
polarización electrónica. Esta conformación tensada imita a la del estado intermedio de transición.
Catálisis covalente
Viene la enzima y se mete al sustrato y se convierte en reactivo.
Implica la formación de un enlace covalente entre la enzima y uno o más sustratos. La enzima
modificada se convierte así en un reactivo
El estado químicamente modificado de la enzima es transitorio. La finalización de la reacción devuelve la

enzima a su estado original no modificado. Por tanto, su papel sigue siendo catalítico.
Otros datos de la enzima
La cantidad de enzima es difícil de determinar, pero transforma con rapidez a los sustratos.
La velocidad catalítica es proporcional a la cantidad de enzimas presentes o concentración
Enzimas están en organelos específicos, por ejemplo, en las células hepáticas, la enzima del glucolisis
está en el citoplasma.
Inmunoensayos ligados a enzimas (ELISA)

Es una técnica muy usada en inmunología para medir anticuerpos, antígenos, proteínas y glicoproteínas
en nuestras biológicas. Algunos ejemplos incluyen: diagnóstico de infección por VIH, hepatitis B,
Hepatitis chagas, test de embarazo, meducuin de citosinas o receptores solubles en sobrenadantes
celulares, entre otros.
Los ensayos enzimáticos pueden aprovecharse para detectar proteínas que carecen de actividad
catalítica.
ELISA usan anticuerpos unidos de modo covalente a una enzima informadora.
ELISA trae 96 pruebas que son elaboradas en países como china.
Algunos que se utilizan son fosfatasa alcalina FA peroxidasa de rabado entre otros.
El antígeno es un marcador, son sustancias que van a desencadenar reacciones en el anticuerpo todo lo
que nos interesa del anticuerpo será con la proteína informadora
Unión del anticuerpo o antígeno a la superficie sólida.
Hay 3 tipos de LISA
- Competitivo de antígeno}
- Indirecto
- Directa
Reacción entre la enzima fijada y el sustrato forma un producto coloreado que se mide por
espectrofotómetro
Muchas enzimas pueden ser examinadas al unirse a una deshidrogenasa.
Típicamente una deshidrogenasa cuyo sustrato es el producto de la enzima de interés se agrega en

exceso catalítico.
La tasa de aparición o desaparición de NAD P H depende entonces de la velocidad de la reacción

enzimática utiliza para darnos información de otras enzimas. A la que se ha acoplado la deshidrogenasa,
es decir la aparición de NADPH es directamente proporcional a la velocidad de reacción enzimática de
interés.
Las deshidrogenasas dependientes se analizan espectrofotométricamente son enzimas informadoras
Los ensayos espectrofotométricos explotan la capacidad de un sustrato o producto para absorber la luz.
Cap 8 Enzimas cinética energía teoría cinética también llamada teoría de colisión
Importancia biomédica
- Se requiere un conjunto completo de actividades enzimáticas para mantener la homeostasis.

- La cinética enzimática, las medidas cuantitativas de las velocidades de las reacciones catalizadas
por enzimas y el estudio sistemático de los factores que afectan estas velocidades, constituye
una herramienta central para el análisis, diagnóstico y tratamiento de kis desequilibrios
enzimáticos
- Las enzimas transforman sustratos y junto con la mutagénesis dirigida al sitio, los análisis
cinéticos pueden revelar detalles del mecanismo catalítico de una enzima determinada.
- En la sangre la aparición o elevación de los niveles de enzimas particulares sirve como
indicadores clínicos para patologías como infartos de miocardio, cáncer de próstata y lesiones
en el hígado.
- Fármacos que curan o mejoran enfermedades humanas.
- La cinética enzimática representa la herramienta principal a través de la cual los científicos
identifican y caracterizan a los agentes terapéuticos que inhiben selectivamente las velocidades
de los procesos catalizados por enzimas específicas.
- Desempeña un papel central y esencial en el descubrimiento de fármacos
Reacciones químicas son descritas utilizando ecuaciones equilibradas
- Una ecuación química equilibrada enumera las especies químicas iniciales ósea los sustratos y
las nuevas o sea productos.
- Los cambios de energía libre determinan la dirección y el estado de equilibrio de las reacciones
químicas.
- El cambio de energía libre o también llamado energía libre de Gibbs describe en forma
cuantitativa tanto la dirección en la cual una reacción química tendera a proceder como las
concentraciones de reactantes y productos que estarán presentes en el equilibrio
- Si la energía libre de la formación e los productos es más baja que la de los sustratos los signos
de energía libre serán negativos
- Indicando que la reacción tal como está escrita es favorecida en dirección de izquierda a
derecha y estas reacciones se conocen como espontaneas
- El signo y la magnitud del cambio de energía libre determinan cuando avanzara la reacción
- Las velocidades de las reacciones tan determinadas por su energía de activación
- Las reacciones transcurren a través de estados de transición
- El estado de transición es fundamental para la comprensión de las bases químicas y
termodinámicas de la catálisis.
Numerosos factores afectan la velocidad de reacción
- La teoría de colisión establece que para dos moléculas reaccionen deben acercarse dentro de la
distancia de formación de enlaces entre si y deben poseer suficiente energía cinética para
superar la barrera de energía para alcanzar el estado de transición.
- Elevar la temperatura ambiente aumenta la energía cinética de las moléculas
- Aumentar la energía cinética de las moléculas también aumenta su rapidez de movimiento u por
tanto la frecuencia con la cual colisionan.
- La concentración del reactante la frecuencia con la que colisionan las moléculas es directamente
proporcional a sus concentraciones.
- Las sumas de las relaciones molares de los reactivos definen el orden cinético
- La constante de equilibrio es una relación de constantes de velocidad
- En equilibrio las concentraciones generales de reactivos y productos permanecen constantes
- En equilibrio la velocidad de conversión de sustratos a productos por tanto es igual a la
velocidad a la que los productos se convierten en sustrato.
- La constante de equilibrio es una relación de las constantes de velocidad de reacción no las
velocidades de reacción
- En equilibrio las velocidades de reacción no las constantes de velocidad de las reacciones hacia
adelante y hacia atrás son iguales
- El valor numérico de la constante de equilibrio puede ser calculado a partir de las
concentraciones de sustratos y productos en equilibrio o de la relación
- El equilibrio es un estado dinámico
Cinética de la catálisis enzimática
- Las enzimas reducen la barrera de la energía de activación para una reacción

- Todas las energías aceleran las velocidades de reacción al disminuir la energía libre para la
formación de estados de transición
- El entorno del sitio activo disminuye estabilizando los intermedios del estado de transición
- La enzima puede ser el enlace para el intermedio del estado de transición
- La estabilización puede involucrar grupos acido-base adecuadamente posicionados para
transferir protones hacia o desde el intermedio del estado de transición en desarrollo, grupos
cargados adecuadamente posicionados o iones metálicos que estabilizan las cargas en
desarrollo o la imposición de la tensión estérica en sustratos para que su geometría se
acerque a la del estado de transición.
- Las enzimas no afectan a la constante de equilibrio
- La presencia de una enzima por tanto no tiene efecto sobre energía libre para la reacción global
que es una función únicamente de los estados inicial y final de los reactantes.
- Hay ecuaciones en equilibrio que son las reversibles y están las irreversibles que solo van en una
via
Múltiples factores afectan las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas
- Temperatura incrementar la temperatura aumenta la velocidad tanto de las reacciones

catalizadas por enzimas como de las no catalizadas.
- La energía térmica también puede aumentar la flexión conformacional de la enzima a un punto
que exceda la barrera de energía para interrumpir las interacciones no covalentes que
mantienen su estructura tridimensional.
- La cadena polipeptídica comienza a desplegarse o desnaturalizarse con una perdida
acompañante de la actividad catalítica
- Las enzimas de los humanos por lo general muestran estabilidad a temperatura de hasta 45 a 55
grados C.
- El coeficiente de temperatura es el factor por el cual la velocidad de un proceso biológico
aumenta por un incremento de 10 grados C en la temperatura.
- Para las temperaturas sobre las cuales las enzimas son estables las velocidades de la mayoría de
los procesos biológicos suelen duplicarse a 10 grados centígrados de aumento de la
temperatura.
- La temperatura, cantidad de sustrato afectan la velocidad en forma general
- A mas temperatura mas colisiones y mas energía
- Entre mas sustrato mas colisiones y hay mas posibilidades de que se forme el complejo enzima-
sustrato
- Factores que afecta la velocidad en reacción con enzimas son la temperatura, concentración de
H+ y concentración del sustrato
- Si hay demasiada temperatura las enzimas se dañan y se desnaturalizan la temperatura normal
es de 45 a 55 grados centígrados
- La concentración de h+ afecta el ph entre 5 a 9 se considera como normal
- La concentración del sustrato si hay demasiado sustrato la enzima trabajara rápido hasta llegar a
la vmax
Concentración de iones de hidrogeno
- La velocidad de casi todas las reacciones catalizadas por enzimas exhibe una dependencia
significativa de la concentración de iones de hidrogeno.
- La mayoría de las enzimas intracelulares exhiben una actividad optima en los valores de ph
entre 5 y 9
- Para las enzimas cuyo mecanismo involucra la catálisis acido-base los residuos involucrados
deben estar en el estado apropiado de pronación para que la reacción continúe.
- La ganancia o perdida de grupos cargados esenciales afecta de modo adverso la unión al
sustrato y por tanto retardara o anulara la catálisis.
Los análisis de las reacciones catalizadas por enzimas miden típicamente la velocidad inicial
La medición de la velocidad inicial por tanto permite estimar la cantidad de enzima presente en una
muestra biológica
La concentración del sustrato afecta la velocidad de reacción
- Los científicos pueden estudiar la dependencia de la velocidad de reacción en un reactante

individual a través de la opción apropiada de sustratos fijos y sustratos variables.
- Cuando los incrementos adicionales en la concentración de sustrato no aumentan se dice que la
enzima está saturada con el sustrato.
- Solo las moléculas de sustrato que se combinan con la enzima como un complejo enzima-
sustrato pueden transformarse en producto
- Bajo estas condiciones de saturación depende únicamente y por estas condiciones de saturación
depende únicamente y por tanto está limitada por la rapidez con que el producto se disocia de
la enzima para que pueda combinarse con más sustrato.
Las ecuaciones de michaelis-menten y hill modelan los efectos de la concentración del sustrato
- La ecuación de michaelis-menten ilustra en términos matemáticos la relación entre la velocidad

de reacción incial y la concentración de sustrato.
- La constante de michaelis es la concentración de sustrato en la cual la velocidad inicial es la
mitad de la velocidad máxima alcanzable a una concentración particular de la enzima.
- La constante catalítica se pueden usar varios parámetros para comparar la actividad relativa de
diferentes enzimas o de distintas preparaciones de la misma enzima.
- La actividad de las preparaciones enzimáticas impuras típicamente se expresa con una actividad
específica.
- Para una enzima homogénea es posible calcular su número de recambio
- Si se conoce el numero de sitios activos presentas, la actividad catalítica de una enzima
homogénea se expresa mejor como su constante catalítica dividida por el número de sitios
activos.
- Eficiencia catalítica mientras que la capacidad máxima de una enzima dada para convertir el
sustrato en producto es importante los beneficios de una alta eficiencia catalítica solo pueden
ser realizados si la constante Km es suficientemente bajo.
- La eficiencia catalítica de las enzimas se expresa mejor en términos de la relación de estados dos
contantes cinéticas la constante catalítica y la constante de mi michelis.
- Para ciertas enzimas una vez que el sustrato se une al sitio activo se convierte en producto y se
libera de modo tan rápido como para hacer estos eventos efectivamente instantáneos. Para
estos catalizadores excepcionalmente eficientes, el paso limitante de la velocidad en la catálisis
es la formación del complejo ES
- Las células vivas, el ensamblaje de enzimas que catalizan reacciones sucesivas en complejos
multiméricos pueden eludir las limitaciones impuestas por la difusión.
- El ácido graso sintetasa amplia este concepto un paso mas al unir de forma covalente la cadena
de acido graso de sustrato en crecimiento a una cadena de biotina que rota desde el sitio activo
al sitio activo dentro del complejo hasta que se complete la síntesis de una molécula de ácido
palmítico.
- La constante de michaelis puede aproximarse a una constante de unión
- La afinidad de una enzima por su sustrato es la inversa de la constante de disociación para la
disociación del complejo enzimático
- Mientras la tendencia de la enzima y su sustrato para disociarse sea menor, mayor es la afinidad
de la enzima por su sustrato.
La ecuación de hill describe el comportamiento de las enzimas que exhiben unión cooperativa de
sustrato.
- Algunas enzimas unen sus sustratos de manera cooperativa análoga a la unión de oxigeno por
hemoglobina
El análisis cinético distingue la inhibición competitiva de la no competitiva
- Los inhibidores de las actividades catalíticas de las enzimas porporcionan tanto agentes
farmacológicos como herramientas de investigación para el estudio del mecanismo de acción
enzimática.
- La fuerza de interacción entre un inhibidor y una enzima depende de las fuerzas importantes en
la estructura de la proteína y la unión ligando enlaces de hidrogeno, interacciones
electroestáticas, interacciones hidrófobas y las fuerzas de Van del Waals
- Los compuestos que imitan el estado de transición de una reacción catalizada por enzimas
análogos del estado de transición o que aprovechan la maquinaria catalítica de una enzima
inhibidores basados en mecanismos pueden ser inhibidores potentes.
Los inhibidores competitivos típicamente se asemejan a los sustratos
- Se pueden superar elevando la concentración de sustrato.

- El inhibidor I se una a la porción de unión al sustrato del sitio activo bloqueando asi el acceso
del sustrato
- Sus estructuras tienden a parecerse a las del sustrato por eso se le conoce como análogos de
sustrato
- Un inhibidor competitivo actúa disminuyendo el número de moléculas de enzimas libres
disponibles para unir el sustrato es decir para formar enzima-sustrato y por tanto
eventualmente para formar un producto.
- Un inhibidor competitivo no tiene efecto sobre la velocidad máxima, pero aumenta la constante
de michaelis aparente para el sustrato.
- cambian la actividad de la enzima
- las podemos caracterizar por irreversibles y reversibles
- nos proporcionan agentes farmacológicos
- pueden ser competitivos y no competitivos y acompetitivos
- el competitivo tiene y ocupa el lugar del sustrato
- el no competitivo se esconde en otro lugar de la enzima y bloquea la unión del sustrato y la
enzima cambia la conformación de la enzima no permite la catálisis
- ocurre un envenenamiento enzimatico
Los diagramas doble recíprocos facilitan la evaluación de los inhibidores
- Se usan típicamente para distinguir entre inhibidores competitivos y no competitivos y para

simplificar la evaluación de las constantes de inhibición.
Inhibidores no competitivos
- Los inhibidores no competitivos simples disminuyen Vmax pero no afectan Km

- La unión del inhibidor no afecta la unión del sustrato.
- La inhibición no competitiva compleja se produce cuando la unión del inhibidor afecta la
aparente afinidad de la enzima por el sustrato, causando que las líneas se intercepten en el
tercero o cuarto cuadrante de un diagrama doble reciproco.
- Son particularmente deseables porque a diferencia de los competitivos sus efectos nunca
pueden superarse de modo completo mediante aumentos en la concentración de sustrato.
El diagrama de Dixon se emplea como alternativa al diagrama de lineweaver-burk para determinar las
constantes de inhibición.
Enzimas venenosas de inhibidores reversibles
- La enzima completamente activa puede recuperarse de modo simple eliminando el inhibidor

del medio circundante.
- Algunos inhibidores actúan irreversiblemente modificando la enzima desde el punto de vista
químico y las modificaciones implican la creación o la ruptura de enlaces covalentes con restos
de aminoacilos esenciales para la unión al sustrato la catálisis o el mantenimiento de la
conformación funcional de la enzima
- Todo esto es estable, pero si una enzima ha sido envenenada por un inhibidor irreversible como
un átomo de metal pesado o un reactivo acilante permanece inhibida incluso después de la
eliminación del inhibidor remanente del medio circundante
Inhibición basada en mecanismos
- También llamados suicidas son análogos de sustratos especializados que contiene un grupo
químico que puede ser transformado por la maquinaria catalítica de la enzima blanco.
- Después de unirse al sitio activo la catálisis por la enzima genera un grupo altamente reactivo
que forma un enlace covalente y bloquea la función de un residuo catalíticamente esencial.
- Desarrollo de fármacos específicos de enzimas
La mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas involucran dos o más sustratos
- Reacciones de desplazamiento secuencial o simple en los que ambos sustratos deben

combinarse con la enzima para formar un complejo ternario antes de que la catálisis pueda
proceder. Secuencial o desplazamiento
- Reacciones de ping-pong que se aplica a los mecanismos en los que uno o más productos se
liberan de la enzima antes de que todos los sustratos hayan sido agregados. Implican catálisis
covalente y una forma transitoria y modificada de la enzima. Son referidas como reacciones de
doble desplazamiento
- La mayoría de las reacciones BI-BI se ajustan a la cinética de michaelis-menten los estudios de
inhibición de productos se utilizan para complementar los análisis cinéticos y para distinguir
entre reacciones Bi-Bi ordenadas y aleatorias.
El conocimiento de la cinética enzimática, su mecanismo e inhibición favorece el desarrollo de

fármacos
- Muchos fármacos actúan como inhibidores enzimáticos

- Destruyen o impiden el crecimiento, la imbacividad o el desarrollo de invasores patógenos
- Estimula los mecanismos de defensa endógenos
- Detiene o impide procesos moleculares aberrantes desencadenados por estímulos genéticos,
ambientales o biológicos con una perturbación mínima de las funciones celulares normales del
huésped
- El tratamiento farmacológico de la hipertensión a menudo incluye la administración de un
inhibidor de la enzima convertidora de angiotensina lo que reduce el nivel de angiotensina II
La cinética enzimática define las condiciones de análisis apropiadas
- Desempeña un papel crucial en el descubrimiento en fármacos.

- Debe ajustarse de manera que se genere suficiente producto para permitir la detección fácil de
la actividad de la enzima sin ser tan alta que enmascare la presencia de un inhibidor.
- La cinética enzimática proporciona los medios para cuantificar y comparar la potencia de
diferentes inhibidores y definir su modo de acción
La mayoría de los fármacos están metabolizados in vivo
- Un fármaco debe ser resistente a la degradación por las enzimas presentes en el paciente o por
patógenos, un proceso denominado metabolismo de fármacos
- La transformación metabólica a veces se requiere para convertir un precursor de fármaco
inactivo o profarmaco en su forma biológicamente activa
Tutos kevin cap 9
Cinética de las enzimas
Importancia biomédica se requiere un conjunto equilibrado de actividades enzimáticas para mantener la

homeostasis.
La cinética enzimática constituye una herramienta central para diagnóstico y tratamiento de los
desequilibrios enzimáticos en las enfermedades humanas.
Ejemplos
El análisis cinético puede revelar los pasos a través de los cuales las enzimas transforman sustratos en
productos.
En la sangre, la elevación de los niveles de enzimas particulares sirve como indicadores clínicos para
patologías como infartos de miocardio, cáncer de próstata y lesiones en el hígado.
La participación de las enzimas en prácticamente todos los procesos fisiológicos las convierte en los
objetivos de elección para fármacos que curan enfermedades.
Ecuaciones equilibradas
Son ecuaciones reversibles pueden ir de forma directa o inversa

Energía libre de GIBBS
El cambio de energía libre de GIBBS describe tanto la dirección como las concentraciones, pero no da
información de las velocidades.
Es igual a las energías libres de los productos menos la energía libre de los sustratos.
El termino bioquímico que se utiliza es cambio de energía de gibbss elevado a la 0 es un estado estándar
o intermedio de protones un ph 7
Si es negativo la concentración de los productos excederá la de los sustratos y por tanto será una
reacción irreversible
Si es positiva se favorecerá la formación de sustratos por lo que será una reacción reversible.
Estado de transición
Es un punto donde no es ni enzima ni sustrato está sucediendo la catálisis
Muchas reacciones involucran varios estados de transición y cada uno con un cambio en la energía libre
Para estas reacciones, la energía libre global representa la suma de todos los cambios de la energía libre
asociados a los estados de transición.
Energía de activación
La energía libre para la mayoría de reacciones químicas tiene un signo positivo ósea es una reacción
reversible, por lo tanto, el estado de transición va a requerir una o más barreras de energía.
Por esta razón, la energía de formación para alcanzar un estado de transición a menudo se denomina
energía de activación
La frecuencia con la cual se supera esta barrera esta inversamente relacionada con energía de
activación. Entre más energía tengamos para la barrera menos energía activación tendremos. Cuando
hay menos energía para la barrera necesitamos más energía de activación.
La teoría cinética estable lo siguiente:
La termodinámica, la velocidad, la dirección
Las moléculas deben acercarse dentro de la distancia de formación de enlaces entre sí, o colisionar
Las moléculas deben poseer suficiente energía cinética para superar la barrera de energía para alcanzar
el estado de transición
Factores que afectan la velocidad de reacción
Temperatura:
Elevar la temperatura ambiente aumenta la energía cinética de las moléculas, por tanto, la frecuencia
con la que colisionan.
Concentración del reactante:
La velocidad con la que colisionan las moléculas es directamente proporcional a sus concentraciones.
Sistema en equilibrio
La constante de equilibro K es una relación de las constantes de velocidad de reacción
En equilibrio las velocidades de reacción son iguales hacia adelante y hacia atrás.
El valor numérico de la constante de equilibrio puede ser calculado a partir de las concentraciones de
sustratos y productos en equilibrio.
El equilibrio es un estado dinámico, productos y sustratos están continuamente interconvertidos.
Factores afectan las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas
Temperatura: siempre va a afectar, aunque haya o no enzimas
Incrementar la temperatura aumenta la velocidad tanto de las reacciones catalizadas por enzimas como
de las no catalizadas.
Sin embargo, la energía térmica también puede dañar la enzima a un punto que la cadena polipeptídica
comienza a desplegarse o desnaturalizarse, con una perdida acompañante de la actividad catalítica.
Las enzimas de los humanos por lo general muestran estabilidad a temperaturas de hasta 45 a 55 grados
centígrados por el contrario las enzimas de los microorganismos termófilos que residen en las fuentes
termales volcánicas o lso respiraderos hidrotermales submarinos pueden ser estables a temperaturas
incluso superiores a 100 grados centígrado
La concentración de los iones de hidrogeno también afectan
La velocidad las reacciones catalizadas por enzimas tiene una dependencia de la concentración de iones
de hidrogeno
La mayoría de las enzimas intracelulares tiene una actividad optima en los valores de ph entre 5 y 9
La concentración de iones de hidrogeno refleja el equilibrio entre la desnaturalización enzimática en un

ph alto o bajo.
Velocidad inicial
Las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas emplean periodos relativamente cortos,
condiciones que se consideran parte de la velocidad inicial.
Bajo estas condiciones, solo se acumulan productos. La velocidad inicial, por tanto, es la velocidad de la
reacción directa.
La velocidad inicial es proporcional a la concentración de enzima por tanto permite estimar la cantidad
de enzima presente en una muestra biológica.
Concentración del sustrato:
Para enzimas con múltiples sustratos, el comportamiento imitara a uno que tiene un sustrato único.
Para una enzima a medida que aumenta la concentración del sustrato, velocidad inicial aumenta hasta
que alcanza un valor máximo.
Cuando los incrementos adicionales de sustrato no aumentan la velocidad inicial, se dice que la enzima
está saturada con el sustrato.
La velocidad inicial depende únicamente de la rapidez con que el producto se disocia de la enzima para
que pueda combinarse con más sustrato.
La ecuación de Michaelis-Menten
Ilustra la relación entre la velocidad inicial y la concentración de los sustratos
La constante de michaelis es la relación entre la velocidad inicial y la concentración del sustrato.
Forma lineal de la ecuación de michaelis menten
Esta ecuación se emplea para determinar Km y Vmax de una forma más sencilla
La grafica que se forma se llama diagrama doble reciproco
El diagrama puede ser utilizado para determinar el mecanismo cinético de un inhibidor enzimático que
es capaz de cambiar la actividad catalítica de una enzima.
Constante Catalítica
Nos sirve para comparar la actividad catalítica de una enzima
Se puede calcular con la Vmax dividido el número de sitios activos
Eficiencia catalítica
Los beneficios de una alta constante catalítica solo pueden ser realizados si la Km es suficientemente
bajo
La eficiencia catalítica es el cociente entre la constante catalítica y la constante de michaelis
Hay ciertas enzimas que son perfectas desde el punto de vista catalítico el sustrato se convierte en
producto de manera instantánea ya que la velocidad de catálisis está determinada por la velocidad a la
que las moléculas se mueven a través de la solución
Ejemplos de enzimas para las cuales la eficiencia catalítica se aproxima al máximo: Triosafosfato
isomerasa, anhidrasa carbonica, acetilcolinesterasa y adenosina desaminasa
En las células vivas, un complejo multiproteíco cataliza reacciones sucesivas y no se difunden en la

solución hasta que se complete el último paso catalítico.
Constante de disociación
Es inversamente proporcional a la afinidad de una enzima por su sustrato
Dicho de otra manera, mientras la tendencia de la enzima y su sustrato para disociarse sea menor,
mayor es la afinidad de la enzima por su sustrato.
La constante de michaelis a menudo se aproxima a la constante de disociación, esto sucede cuando el

estado de transición ocurre rápido. De lo contrario no se aproximan.
Ecuación de hill
La ecuación de hill se usa para evaluar la cinética cooperativa de las enzimas
Algunas enzimas unen sus sustratos de manera cooperativa
El comportamiento cooperativo es una propiedad exclusiva de los complejos multiproteícos que se unen
al sustrato en múltiples sitios
Los enzimologos utilizan la gráfica de esta ecuación para determinar si la enzima tiene cooperatividad
positiva con otras.
Para las enzimas que muestran una cooperatividad positiva en la unión al sustrato, la forma de la curva
que relaciona los cambios es sigmoidal
Inhibidor:
Proporcionan tanto agentes farmacológicos como herramientas de investigación para el estudio de la

enzima.
Inhibidor enzimático es quien cambia la actividad catalítica de una enzima
La fuerza entre un inhibidor y una enzima depende de las fuerzas en la estructura de la proteína y la
unión entre ellos enlaces de hidrogeno, interacciones electrostáticas, entre otras.
Los compuestos que aprovechan la maquinaria catalítica de una enzima pueden ser inhibidores
potentes.
El inhibidor competitivo se una al sitio bloqueando así el acceso del sustrato.
La estructura de los inhibidores competitivos se parece a la estructura del sustrato compatible, y por ello
se denominan análogos de sustrato.
Un inhibidor competitivo disminuye las enzimas libres disponibles para unirse con el sustrato.
Inhibidores no competitivos
En este caso la unión del inhibidor no afecta la unión del sustrato simplemente bloquea la catálisis al
unirse en otro
Enzimas venenosas
Son aquellas enzimas donde los inhibidores actuaron irreversiblemente modificando a la misma desde el
punto de vista químico.
Estas modificaciones implican la ruptura de enlaces covalentes para la unión al sustrato, la catálisis o el
mantenimiento de la conformación funcional de la enzima.
Los inhibidores que pueden provocar esta modificación son los metales pesados o un reactivo acilane.
Desarrollo de fármacos
Las enzimas constituyen objetos naturales para el desarrollo de agentes farmacológicos que son tanto
potentes como específicos.
Muchos fármacos actúan como inhibidores enzimáticos
El objetivo de la farmacología es identificar agentes que puedan:
1. Destruir o impedir el desarrollo de invasores patógenos

2. Estimular los mecanismos de defensa endógenos
3. Detener procesos moleculares aberrantes por estímulos genéticos, ambientales o biológicos.
Los problemas en el equilibrio homeostático pueden generar el cáncer, la diabetes, la fibrosis quística y
enfermedades de alzheimer.
Estas enfermedades se caracterizan por la interacción entre agentes patógenos, mutaciones genéticas,
aporte nutricional y prácticas de estilo de vida.
Muchos virus contribuyen al cáncer mediante la elaboración de proteína-tirosina cinasas que modifican
las proteínas de la expresión génica.
La toxina del cólera que es producida por la Vibrio cholerae desactiva los sensores de las células
epiteliales intestinales, esto trae como resultado diarrea masiva y deshidratación.
Yersina pestis, la peste, elabora una proteína-tirosina fosfatasa que hidroliza los grupos fosforilos de las
proteínas del citoesqueleto, lo que desactiva el mecanismo fagocítico de los macrófagos protectores.
Los sistemas proteolíticos responsables de la degradación de proteínas defectuosas desempeñan un

papel en enfermedades neurodegenerativas como las de Alzheimer y de Parkinson
Flujo metabólico pasivo
Las enzimas que operan a su velocidad máxima no pueden aumentar su capacidad en caso de un exceso
de sustratos por ello los valores de la Km, se mantiene cerca de la concentración intracelular promedio
de sus sustratos.
El flujo metabólico pasivo representa los cambios leves en los niveles del sustrato y a la vez va a generar
cambios leves en el flujo de metabolitos que son los productos que quedan de las vías metabólicas.
El flujo de metabolitos unidireccional
Las células vivas existen en un estado dinámico, en el cual las concentraciones de metabolitos
permanecen constantes a lo largo del tiempo.
Las células vivas, los productos de una reacción, sirven como sustratos y son eliminados por otras
reacciones. Bajo estas circunstancias, muchas reacciones reversibles ocurren de forma unidireccional.
Compartimentación
Las células eucariotas, las vías anabólicas y catabólicas que sintetizan y descomponen biomoléculas
están separadas unas de las otras.
Ciertas vías metabólicas se encuentran en ciertos tipos de células o en compartimentos subcelulares

separados.
Por ejemplo:
- La biosíntesis se produce en el citosol

- La oxidación de los ácidos grasos en las mitocondrias
- Las enzimas degradativas están en los lisosomas
Las enzimas pueden distinguir entre las coenzimas de NAD+ Y NADP+ es una forma de
compartimentación
La energía libre y las reacciones bidireccionales
El cambio en la energía cuando el flujo metabolito va en dirección hacia adelante es igual, pero con
signo opuesto, al requerido en la dirección inversa
Algunas enzimas catalizan las isomerizaciones donde la diferencia en energía libre entre sustratos y
productos está cercana a cero. Estos catalizadores actuando de forma bidireccional.
Sin embargo, casi todas las vías metabólicas poseen pasos para los cuales delta G es significativa
Por ejemplo: en la glucolisis, la descomposición de la glucosa para formar dos moléculas de piruvato
tiene un delta G global favorable -96 un valor demasiado grande para operar simplemente en inverso
Cuando se acerca a cero puede ser bidireccional de sustrato a producto y de producto a sustrato, pero
en las vías metabólicas solo van en un solo sentido porque son muy lejanas a 0
Enzimas que limitan la velocidad
La enzima que necesita una intervención regulatoria es aquella cuya eficiencia catalítica esta lenta en
relación con el resto de enzimas en la vía metabólica
Disminuir la eficiencia catalítica reducirá de inmediato el flujo de metabolitos en toda la vía. Por el
contrario, un aumento provocara un incremento en el flujo a través de la vía
Las enzimas que limitan la velocidad son objetivos farmacológicos prometedores.
Si se daña una enzima y limita la velocidad de la vía metabólica provocara enfermedades
Por ejemplo: las estatinas reducen la síntesis de colesterol al inhibir HMG-COA reductasa catalizador de
la colesterogenesis.
Cantidad de enzima
La capacidad catalítica total en una vía metabólico es el producto de la concentración de enzimas y su

eficiencia
Por tanto, la capacidad catalítica puede controlarse cambiando la cantidad de enzimas presentes,
alterando su eficiencia catalítica o a través de una combinación de ambas acciones.
Las proteínas se sintetizan y se degradan continuamente
Schoenheimer dedujo que las proteínas existen en un estado de equilibrio dinámico donde se sintetizan
y degradan continuamente un proceso conocido como recambio proteico
Otras enzimas están sujetas a cambios dinámicos por factores hormonales, dietéticos, patológicos así
como otros que afectan las constantes de velocidad, degradación o ambas.
La síntesis enzimática
La síntesis depende de la presencia de inductores, sustratos estructuralmente relacionados que

estimulan la transcripción del gen que los codifica
Ejemplo:
- Eschericha coli solo catalizara la lactosa después de la adición del inductor B-galactosido
- Las enzimas inducibles de los humanos incluyen triptófano pirolasa, treoninca deshidratasa,
tirosina-a-cetoglutarato aminotransferasa, enzimas del ciclo de la urea, reductasa, delta
aminolevulinato sintasa y citocromo
Degradación de enzimas
Muchas proteínas se degradan por la vía de la ubiquitina proteosoma
La vida de la ubiquitina proteosoma es responsable tanto de la degradación de proteínas celulares como

la eliminación de proteínas defectuosas
La selectividad del sistema ubiquitina reside en su capacidad para distinguir entre los diferentes estados
físicos o conformacionales de las proteínas
Si esta vía se equivoca interrumpimos la homeostasis puede ocurrir enfermedades neurodegenerativas
Esta vía puede degradar las proteínas que han tenido perdida o daño a un grupo prostético, oxidación
de residuos de cisteína o histidina despliegue parcial o desanimación de residuos de asparagina o
glutamina.
Regulación catalítica
La síntesis de proteínas es un proceso que requiere horas para producir cambios significativos en la
enzima
Por lo contrario, los cambios en la eficacia catalítica ocurren en fracciones de segundos, producidos por
la regulación alostérica o por modificación covalente.
Estos cambios se favorecen de las alteraciones rápidas y transitorias en el flujo de metabolitos.
Regulación alostérica
Es una regulación de las enzimas en la cual, la unión de una molécula en una ubicación sitio alostérico
modifica las condiciones de unión de otra molécula en otra ubicación sitio catalítico de la enzima
Vía biosintética
Es la ruta por la cual los componentes recién sintetizados son transportados desde el compartimento del
retículo endoplasmático hasta otros orgánulos, la membrana plasmática y al medio extracelular.
Regulacion por retroalimentación
Este proceso el producto final de una vía biosintética se une a una enzima y la inhibe catalizando uno de
los primeros pasos en esa vía.
Si la célula ya no necesita el metabolito D continuara acumulándolo por ello esta regulación permite que
la vía retroceda como una autopista en horario de congestión al hacer que D se una a la enzima 1 e
inhibir la conversión de A a B esto se hace para que no se acumulen los productos y el cuerpo no tenga
problemas
Un inhibidor por retroalimentación como D se une en un sitio alostérico, un espacio distinto del sitio
catalítico de la enzima
Los inhibidores por retroalimentación por lo general, no tienen ninguna similitud estructural con los
sustratos.
Vía biosintética ramificada
Las reacciones iniciales se convierten en intermediarios para la creación de múltiple productos finales
Las flechas rectas representan enzimas. Las flechas rojas representan los circuitos de retroalimentación
e indican los sitios de inhibición.
La cinética por retroalimentación puede ser competitiva, no competitiva o mixta
El establecimiento de múltiples circuitos de retroalimentación puede aportar un excelente control
Cada producto final inhibe parcialmente la actividad catalítica. El efecto inhibidor de dos o más
productos finales en exceso tendrá mayor efecto que individual.
La aspartato transcarbamilasa
Es un modelo de enzima alostérica
Es el catalizador para la primera reacción de la biosíntesis de pirimidina participa en funciones biológicas

esenciales, ya que forman parte de la estructura del ADN
Sitios alostéricos
Jacques monod propuso la existencia de sitios alostérico que son distintos del sitio catalítico
Los inhibidores de retroalimentación son diferentes a los sustratos por lo tanto ocupan espacios
diferentes en el sitio activo a lo que se le llama sitio alostérico.
Las enzimas alostéricas son aquellas para las cuales el sitio activo puede modificarse en un sitio
alostérico, es decir pueden inducirse a cambios conformacionales.
Retroalimentación
Hay dos tipos de retroalimentación: regulación por retroalimentación la cual no utiliza los productos de
los metabolitos como inhibidores para regular a las enzimas y la inhibición por retroalimentación un
mecanismo tal y como lo dice su nombre utiliza inhibidores obtenidos de los metabolitos.
Por ejemplo, mientras que el colesterol consumido disminuye la síntesis de colesterol en el cuerpo, esta
regulación por retroalimentación no implica la inhibición, solo afecta la velocidad de la enzima HMG-
COA REDUCTASA Y EL COLESTEROL NO INHIBE A LA ENZIMA
Por el contrario, la regulación del colesterol consumido en exceso implica la reducción del metabolito de
colesterol de la expresión del gen que codifica HMG-COA REDUCTASA.
Hormonas
Los impulsos nerviosos y la unión de muchas hormonas mensajeros primarios a la superficie celular
provocan cambios en la velocidad enzimática o inducen cambios en los efectores alostéricos llamados
segundos mensajeros
La hormona mensajero primario abre canales de iones de calcio y activa a la enzima adenilil ciclasa, la
cual va a crear la AMP cíclico segundo mensajero que va a activar a otras enzimas dentro de la célula
Ejemplo la disminución de la membrana por un impulso nervioso provocado por la hormona epinefrina,
abre un canal que libera iones de calcio en el citoplasma, donde se activan las enzimas de la regulación
de la contracción muscular y la movilización de la glucosa almacenada del glucógeno, para abastecer
El segundo mensajero activa otras proteínas o enzimas
Las histonas son proteínas críticas que se encargan del empaquetamiento del ADN en la célula en forma
de cromatina y cromosomas. También son muy importantes para la regulación de los genes
Los cambios en la cromatina pueden hacer que los genes sean más accesibles a la transcripción, lo que
mejora la expresión genética.
El código de histonas
Representa un ejemplo clásico de epigenética y se refiere a la transmisión hereditaria de información

por un medio distinto a los nucleótidos que componen el genoma
La expresión genética dentro de una célula recién formada se determinará, por el conjunto de
modificaciones de histonas heredadas de la célula parental.
Modificaciones covalente reversibles
El termino reversible se refiere a que la proteína se puede restaurar a su estado original
La acetilación, la ADP-ribosilación, la metilación y la fosforilación son ejemplos de modificaciones

covalentes reversibles
La fosforilación de proteínas se favorece termodinámicamente como consecuencia de la utilización del

grupo fosforilo que tiene alta energía de ATP
Proenzimas
Algunas proteínas se sintetizan como inactivas y se les conoce como proproteínas. Las formas
proproteínas de las enzimas se denominan proenzimas o zimógenos
Se incluyen la hormana insulina, las enzimas digestivas pepsina, tripsina y quimotripsina varios factores
de la coagulación de la sangre y el colágeno del tejido conectivo
Cuando sea necesaria su función, se activara una proproteína, esto para proteger los tejidos a su
alrededor y llevara a cabo sus funciones catalíticas hasta que se elimine por degradación u otros medios.
Proteasa
La digestión, la formación de los coágulos sanguíneos y la remodelación tisular hacen uso de las
proteasas, que son proenzimas catalíticamente inactivas para proteger los tejidos sus efectos
degradativos
En la pancreatitis, la activación anticipada de las proteasas digestivas conduce a la auto digestión de

tejido sano, en vez de las proteínas ingeridas
La formación de coágulos sanguíneos y la reparación del tejido se lleva a cabo solo en respuesta a la
necesidad fisiológica.
Fosforilación covalente
La fosforilación proteica es extremadamente versátil
La fosforilación-desfosforilación de proteínas es un proceso altamente selectivo y versátil
No todas las proteínas están sujetas a la fosforilación y de los muchos grupos hidroxilo de una proteína
solo un pequeño subconjunto es elegido
Muchas proteínas se pueden fosforilar en múltiples sitios. Pueden ser catalizadas por múltiples
proteínas cinasas o proteínas fosfatasas y actúan sobre más de una proteína cambiando sus formas
activas e inactivas.
Acetilación de proteínas
Se ha asociado durante mucho tiempo con las histonas y otras proteínas nucleares. Sin embargo, los
estudios posteriores han revelado que está presente casi todas las enzimas de las vías metabólicas como
la glucólisis, la síntesis del glucógeno, la gluconeogénesis entre otras.
La lisina acetiltransferasa cataliza la transferencia del grupo acetilo de acetil-COA a los grupos E-amino
de residuos de asilo formando N-acetil lisina
Dos clases de proteína desacetilasas se han identificado: histonas desacetilasas por hidrolisis y situinas
por NAD
Homeostasis
- Mantiene el equilibrio
- Regula y mantiene el medio interno
- La falta de homeostasis es un desequilibrio que genera enfermedades metabólicas como la
diabetes, cáncer, fibrosis quística, Alzheimer, entre otras.
Flujos
- Pasivo y unidireccional
- El flujo pasivo hay cambios leves de sustrato pero después regresa a la constante de michaelis
- El unidireccional el producto de una reacción es ocupado por otro y otro hasta que finalmente
son eliminados
Compartimentación
- Separan las reacciones de catabolismo y anabolismo cada proceso tiene su lugar

- La biosíntesis sucede en el citosol
- La oxidación en la mitocondria
Hormonas
- Las hormonas son los primeros mensajeros

- No puede entrar a la célula
- Impulsos nerviosos
- Regulan el metabolismo
- Va a mandar a un segundo mensajero que si puede entrar a la célula que seria el AMP cíclico
que se encarga de activar otras enzimas dentro de las células.
GLUCOLISIS
- Se considera la vía principal del metabolismo de glucosa

- Ocurre en el citosol
- Puede ser aerobia en presencia de oxigeno o anaerobia en ausencia de oxigeno
- Los eritrocitos carecen de mitocondrias dependen completamente de la glucosa como
combustible metabólico y la metabolizan mediante glucolisis anaerobia
- La capacidad de la glucolisis para proporcionar trifosfato de adenosina en ausencia de oxigeno
permite que el musculo esquelético funcione a niveles muy altos de producción cuando el
suministro de oxígeno es insuficiente y posibilita que los tejidos sobrevivan a episodios anóxicos.
- El musculo cardiaco que esta adaptado para el rendimiento aeróbico tiene una actividad
glucolitica relativamente baja y una supervivencia deficiente en condiciones de isquemia.
- Las enfermedades en las que las enzimas de la glucolisis son deficientes con como anemias
hemolíticas o como fatiga si el defecto afecta el musculo esquelético.
- El lactato se usa en la gluconeogénesis en el hígado
- La acidosis láctica es el resultado de varias causas, incluida la reducción de la actividad de la
piruvato deshidrogenasa en especial cuando hay deficiencia de tiamina vitamina B1
- La glucolisis puede funcionar en condiciones anaerobias
- La fermentación en las levaduras era similar a la rotura del glucógeno en el musculo.
- Cuando un musculo se contrae en condiciones anaerobias el glucógeno desaparece y aparece el
lactato, pero si hay una recuperación aeróbica ya no se produce el lactato y el producto final de
la glucolisis ya no será lactato si no que será piruvato.
- El piruvato se oxida aún más en CO2 y agua
- La glucolisis puede ocurrir en condiciones de baja actividad aeróbica pero tiene un precio ya que
limita la cantidad de ATP formado por mol de glucosa oxidada. Esto quiere decir que debe
metabolizarse más glucosa en condiciones anaerobias que en las aerobias.
- El piruvato no se reduce al lactato si no que será etanol en levaduras y otros microorganismos.
- Las reacciones de la glucolisis constituyen la vía principal del uso de la glucosa
- Defecto en el musculo esquelético por la fosfofructocinasa
- La glucolisis se puede dar en el musculo cardiaco en la aerobia y en la anaerobia musculo
esquelético en ambas
- Productos de la glucolisis Piruvato y lactato
- Anaerobia 2 piruvatos, 2 NADH, 4 ATP netos y 2 H2O
- 4 ATP 2 gastados
1. g-g 6 fosfato: Hexocinasa en el citosol en todas las células, glucocinasa actúa en el páncreas
y en el hígado
2. f-6-p-f-1,6-bp fosfofructosacinasa
- 2NADH uno por cada vuelta
- g-3-P-bifosfoglicerato: Gliceraldehido 3 fosfato deshidrogenasa.
- 2 ATP netos
1. bifosfoglicerato-3-fosfoglicerato: fosfoglicerato cinasa
2. Fosfoenol piruvato a piruvato y la cataliza la piruvato cinasa
VIAS
- De glucosa a glucosa-6-fosfato es por la enzima hexocinasa y la glucocinasa en el páncreas y en

el hígado y se considera irreversible
- De glucosa-6-fosfato a fructosa-6-fosfato por la fosfohexosa isomerasa
- De fructosa-6-fosfato a fructosa-1,6-bifosfato por la fosfofructocinasa y se considera irreversible
- De fructosa-1,6-bifosfato es dividida por la aldolasa y ahora fructosa-1,6-bifosfato aldolasa se
convierte en dos triosa+s fosfato, gliceraldehido 3 fosfato y dihidroxiacetona fosfato por la
enzima fosfotriosa isomerasa.
- Ahora el griceraldehido 3 fosfato a 1,3-bifosfoglicerato por la enzima griceraldehido-3-fosfato
deshidrogenasa que es dependiente de NAD.
- Catalizada la siguiente reacción por la fosfoglicerato cinasa el fosfato se transfiere desde el 1,3-
bifosfoglicerato a la disfosfato de adenosina formando ATP y 3-fosfoglicerato.
- El 3-fosfoglicerato se isomeriza a 2-fosfoglicerato sin formar ATP
- El 3-fosfoglicerato se isomeriza a 2-fosfoglicerato por la fosfoglicerato mutasa con un
intermediario de 2,3-bifosfoglicerato
- Formamos fosfoenolpiruvato por la enolasa
- El fosfato de fosfoenolpiruvato se transfiere al ADP en otra fosforilación a nivel de sustrato
catalizada por la piruvato cinasa para formar 2 ATP por molecula de glucosa oxidada es
irreversible
- En condiciones anaerobias el NADH no puede ser reoxidado a través de la cadena respiratoria y
el piruvato se reduce a lactato catalizado por el lactato deshidrogenasa esto permite la
oxidación del NADH permitiendo que otra molecula de glucosa se experimente la glucolisis.
- En condiciones anaerobias el piruvato se transporta a las mitocondrias y mediante
descarboxilación oxidativa del ácido cítrico.
Los tejidos que funcionan en condiciones hipoxicas producen lactato
- la glucolisis en los eritrocitos siempre termina en lactato porque carecen de mitocondrias y el

piruvato es mitocondrial
- otros tejidos que normalmente obtienen gran parte de la energía de la glucolisis y producen
lactato incluyen el cerebro, el tracto gastrointestinal, la medula renal, la retina y la piel
- la producción de lactato también se incrementa en el choque séptico
- el hígado, los riñones y el corazón normalmente toman lactato y lo oxidan.
- Cuando la cantidad del lactato es alta se usa en el hígado para la gluconeogénesis lo que lleva a
un aumento en la velocidad metabólica para proporcionar el ATP y trifosfato de guanosina
necesarios.
- El lactato se puede formar en el citosol pero luego ingresa en la mitocondria para oxidarse a
piruvato y continuar en el metabolismo.
La glucolisis esta regulada en tres pasos que involucran reacciones que no están en equilibrio
- La mayoría de reacciones de la glucolisis son reversibles pero tres de ellas son exergonicas y por
tanto se deben considerar fisiológicamente irreversibles
- Las que se consideran irreversibles son las reacciones catalizadas por la hexocinasa, la
fosfofructocinasa y la piruvato cinasa. Que son los principales sitios de regulación de la
glucolisis.
- La fosfofructocinasa se inhibe significativamente a concentraciones intracelulares normales de
ATP.
- Las células que son capaces de gluconeogénesis tienen diferentes enzimas que catalizan
reacciones para revertir estos pasos irreversibles: la glucosa 6-fosfatasa y fructosa
1,6.bifosfatasa y para revertir la reacción de la piruvato cinasa la piruvato carboxilasa y la
fosfoenolpiruvato carboxicinasa.
En los eritrocitos el primer sitio de formación de ATP en la glucolisis se puede eludir
- En los eritrocitos la reacción catalizada por la fosfoglicerato cinasa puede ser superada en cierta
medida por la reacción de la bifosfoglicerato mutasa que cataliza la conversión del 1,3-
bifosfoglicerato a 2,3-bifosfoglicerato seguido del hidrolisis a 3-fosfoglicerato y catalizado por la
2,3-bifosfoglicerato fosfatasa.
La oxidación del piruvato para formar Acetil COA es la ruta irreversible de la glucolisis al ciclo de ácido
cítrico
- El piruvato se transporta a la mitocondria por un simporte de protones.

- El piruvato luego se somete de descarboxilacion oxidativa para convertirse en acetil-COA y es
catalizada por un complejo multienzimatico que se asocia con la membrana mitocondrial
interna.
- La piruvato deshidrogenasa se regula mediante la inhibición del producto final y la modificación
covalente
- La piruvato deshidrogenasa es inhibida por sus productos acetil-COA y NADH
- Está regulada por la fosforilacion de tres residuos de serina en el componente piruvato
deshidrogenasa del complejo multienzimatico
- La inhibición del metabolismo de piruvato conduce a la acidosis láctica
- Una deficiencia de tiamina en la dieta
- La deficiencia heredada de aldolasa A y deficiencia de piruvato cinasa en los eritrocitos causa
anemia hemolítica.
- La capacidad de ejercicio de los pacientes con deficiencia de fosfofructocinasa muscular es baja
especialmente si mantiene dietas altas en carbohidratos.
METABOLISMO DEL GLUCOGENO CAP 18
- El glucógeno es el principal carbohidrato de almacenamiento en los animales.

- Corresponde al almidón en las plantas
- Es un polímero ramificado de alfa-D-glucosa
- Ocurre principalmente en el hígado y el musculo y cantidades modestas en el cerebro
- La mayor cantidad de glucógeno está en el hígado
- Solo tres cuartas partes están en el musculo
- El glucógeno muscular proporciona una fuente disponible de glucosa-1-fosfato para la glucolisis
dentro del propio musculo
- El glucógeno hepático sirve como una reserva para mantener la concentración de glucosa en
sangre en ayunas
- La concentración hepática del glucógeno es aproximadamente de 450 mmol/L equivalentes al
de glucosa después de una comida, cayendo a aproximadamente a 200mmol/L después de un
ayuno nocturno y después de 12 a 18 horas de ayuno el glucógeno hepático se agota casi por
completo.
- El glucógeno muscular no produce directamente glucosa libre porque el musculo carece de
glucosa-6-fosfatasa
- La deficiente movilización de glucógeno o la deposición de formar anormales de glucógeno que
conducen a daño hepático y debilidad muscular algunos resultan en muerte temprana.
- La estructura altamente ramificada del glucógeno proporciona una gran cantidad de sitios para
la glucogenólisis y permite la liberación rápida de glucosa-1-fosfato para la actividad muscular
Glucogénesis
- Ocurre principalmente en el musculo y en el hígado

- La biosíntesis de glucógeno implica a la UDP-glucosa
- Al igual que en la glucolisis la glucosa se fosforila a glucosa-6-fosfato catalizada por la hexocinasa
en el musculo y la glucocinasa en el hígado.
- La glucosa-6-fosfato se isomeriza a glucosa-1-fosfato por la fosfoglucomutasa y es una reacción
reversible en la que la glucosa 1,6 bifosfato es un intermediario.
- La glusoca-1-fosfato reacción con la uridina trifosfato para formar el nucleótido activo uridina
difosfato de glucosa y pirofosfato catalizado por la uridina difosfato de glucosa pirofosforilasa
- Los pasos iniciales en las cintas de glucógeno implican la proteína glucogelina que esta
glucosilada en un residuo de tirosina
- La glucogelina cataliza la transferencia de otros 7 residuos de glucosa de UDPGlc enlace 1-4 para
formar un cebador de glucógeno que es el sustrato para la glucógeno cintasa
- La glucogenina permanece en el núcleo del granulo de glucógeno
- La glucógeno cintasa cataliza la formación de un enlace glucosido entre en carbono 1 de UDPGlc
y el carbono 4 de un residuo de glucosa terminal de glucógeno liberando uridina difosfato
La ramificación involucra el desprendimiento de las cadenas existentes de glucógeno
- Cuando una cadena en crecimiento contiene al menos 11 residuos de glucosa la encima

ramificada transfiere una parte de la cadena al menos 6 residuos de glucosa a una cadena
vecina para formar un enlace 1-6 estableciendo un punto de ramificación.
La glucogenolisis no es el reverso de la glucogénesis, es una via separada
- El glucógeno fosforilasa cataliza la etapa limitante de la velocidad en la glucogenolisis

- La escisión fosforilitica de los enlaces 1-4 de glucógeno para producir glucosa-1-fosfato
- La glucógeno fosforilasa requiere fosfato de piridoxal como su coenzima
- En la fosforilasa es el grupo fosfato el que es catalíticamente activo
- Los residuos de glucosilo terminales de las cadenas más externas de la molécula de
glucógeno se eliminan de modo secuencial hasta que quedan 4 residuos de glucosa a cada
lado de una rama
- La enzima desramificante tiene 2 sitios catalíticos en una sola cadena poli peptídica
- La acción combina de la fosforilasa y estas otras enzimas conducen a la descomposición
completa de glucógeno
- La reacción catalizada por la fosfoglucomutasa es reversible
- Los granos de glucógeno también pueden ser fagocitados por los lisosomas donde la
maltasa acido cataliza la hidrolisis del glucógeno a glucosa, puede ser importante el
homeóstasis de la glucosa en los recién nacidos
El AMP cíclico integra la regulación de la glucogenolisis y la glucogénesis
La regulación de glucógeno fosforilasa es diferente en el hígado y en el musculo

- En el hígado el papel del glucógeno es proporciona la glucosa libre para exportar y
mantener la concentración sanguínea de glucosa
- En el muscula el papel de glucógeno es proporcionar una fuente de glucosa-6-fosfato para
la glucolisis en respuesta a la necesidad de ATP para la contracción muscular
El Ca2+ sincroniza la activación de glucógeno fosforilasa con la contracción muscular
- La glucogenolisis en el musculo aumenta más d e100 veces al inicio de la contracción
La glucogenolisis en el hígado puede ser independiente de AMP cíclico
- En el hígado es en respuesta a la estimulación de receptores adrenérgicos por la

adrenalina y la noradrenalina
- La glucogenolisis independiente de AMP cíclico también se activa con la vasopresina, la
oxitocina y la angeotencina 2 actúan a través del calcio o de la vía del fosfatidilinositol
bifosfato
La proteína fosfatasa-1 inactiva la glucógeno fosforilasa
- La insulina refuerza este efecto al inhibir la activación de la fosforilasa lo hacen directamente

aumenta la absorción de glucosa lo que conduce a una mayor formación de glucosa-6-fosfato es
un inhibidor de la fosforilasa cinasa.
Las actividades de glucógenosintasa y fosforilasa están reguladas reprocamente
- Existen diferentes isoenzimas de glucógenosintasa en el hígado, musculo y cerebro

- Al igual que la fosforilasa la glucógeno cintasa existen estados fosforilados y no fosforilados.
En el hígado el AMP cíclico se forma en respuesta al glucagón que se secreta en respuesta de la

disminución de la glucosa en sangre
El musculo es insensible al glucagón la señal de una mayor formación de AMP cíclico es la acción de la
noradrenalina que se secreta en respuesta al miedo o al susto cuando existe la necesidad de un
aumento de la glucogenolisis para permitir una actividad muscular rápida.
La insulina también promueve la glucogénesis en el musculo al mismo tiempo que inhibe la

glucogenolisis aumentando las concentraciones de glucosa-6-fosfato.
El metabolismo del glucógeno está regulado por un equilibrio en las actividades entre la síntesis de
glucosa y la fosforilasa
- La fosforilasa aumenta en la concentración de AMP cítrico a través de la fosforilasa cinasa

- La glucógeno cintasa se convierte a la forma inactiva y ambos efectos están mediados por la
proteína cinasa dependiente de AMP cítrico
- La inhibición de la glocogenolisis mejora la glucogénesis neta
- La inhibición de la glucogénesis aumenta la glucogenolisis neta
- La glucogenolisis puede finalizar y la glucogénesis puede estimularse y viceversa
- Tanta la fosforilasa cinasa como la glucogeno cintasa pueden fosforilarse reversiblemente en
más de un sitio mediante cinasas y fosfatasas separada.
Aspectos clínicos
- Las enfermedades de almacenamiento de glucógeno son hereditarias
Vitaminas
- Son moléculas orgánicas

- Se necesita consumirlas en la dieta
- Son las liposolubles e hidrosolubles
- Las liposolubles se pueden almacenar en el cuerpo y son solubles en grasa
- Las hidrosolubles solubles en agua y se pueden desechar
- En exceso de vitaminas habrá una intoxicación
- Deficiencia puede causar enfermedades
- Vitamina A,D,E Y K liposolubles
- Vitamina A ayuda en la visión y la diferenciación celular
- La vitamina A sus precursores son los caratones, retinol, retinaldehido y ácido retinoico la
enzima caroteno deshidrogenasa en el hígado
- La deficiencia de vitamina A puede generar ceguera nocturna
- Interviene en el metabolismo del calcio y del fosfato, se obtiene del sol y de la dieta, el
colecalciferol representa la vitamina D y es una hormona. La deficiencia causa raquitismo en
niños y osteomalacia en adultos
- Vitamina E es un antioxidante ayuda a los radicales libres, trastornos neurológicos, tocoferoles y
tocotrienoles
Hidrosolubles
- Vitamina B y C
- B1 tiamina produce energía es una coenzima alfa cetoglurato deshidrogenasas deficiencia beri
beri, etc.
- B2 riboflavina se encuentra en la leche y productos lácteos produce energía son coenzimas se
utiliza como un aditivo alimentario amarillo, no es fatal y produce quelosis, descamasion e
inflamación de la lengua y dermatitis seborreica.
- La niacina no estrictamente una vitamina porque la puede sintetizar el cuerpo por el triptófano
la niacina puede ser acido nicotínico y la nicotinamida coenzima oxido reducción deficiencia
provoca pelagra manchas en la piel cuando nos pasamos de 500mg diarios causara daño
hepático.
- La vitamina B6 es una coenzima o cofactor piridoxal, piridoxina, piridoxina fosfato coenzima en
la transaminacion y descarboxilacion tiene funcion en las hormonas esteroides, glucógeno,
aminoácidos la deficiencia causa cáncer de mama, utero y próstata y convulsiones. El exceso
causa neuropatía sensorial.
- La vitamina B12 solo se encuentra en alimentos de origen animal las cobalaminas las
representan participan en el metabolismo del ácido fólico es una coenzima participa en la
transferencia de carbono la deficiencia puede ocasionar anemia perniciosa y megaloblastica si
la vitamina b12 está en deficiencia hay deficiencia de folato que se le llama trampa de folato
- Biotina Vitamina H también llamada biocitina ayuda al crecimiento del cabello tiene un papel
en la regulación del ciclo celular es una coenzima de las enzimas carboxilasas la deficiencia
puede generar puede generar dermatitis o problemas en la piel problemas en el metabolismo
de las grasas y carbohidratos se produce en la flora intestinal
- Vitamina c ácido ascórbico ayuda al sistema inmune es un antioxidante es para el humano y
primates pero no para otros animales tenemos una enzima para descomponer la vitamina pero
los demás animales no, es una coenzima de carboxilacion en la gluconeogénesis y ácidos grasos
ayuda en la piel y mejora la absorción de hierro en deficiencia provoca escorbuto se puede
incluir en la dieta para tratar la anemia.
vitaminas funciones Enfermedad por

deficiencia
LIPOSOLUBLES
A Retinol, caroteno Pigmentos visuales en la Ceguera nocturna,
retina; regulación de la xeroftalmia;
expresión de gen y la queratinización de la piel
diferencia celular
D Calciferol Mantenimiento del Raquitismo=

equilibrio del calcio; mineralización
incrementa la absorción inadecuada del hueso;
intestinal de Ca+ y osteomalacia =
moviliza mineral óseo; desmineralización de
regulación de la hueso
expresión de gen y la
diferencia celular
E Tocoferol, tocotrienoles Antioxidantes, En extremo rara, puede

particularmente en causar disfunción
membranas celulares; neurológica grave
función en la emisión de
señales celulares
K Filoquinona, Es una coenzima en la Alteración de la
menaquinonas formación de carboxi- coagulación de la sangre,
glutamato en enzimas de causa enfermedades
la coagulación de la hemorrágicas.
sangre
HIDROSOLUBLES
B1 Tiamina Coenzima en el piruvato Daño de nervio periférico

y cetoglutarao (beriberi) o lesiones en el
deshidrogenasa, y sistema nervioso central
transcetolasa; regula el
canal de CL- en la
conducción nerviosa
B2 Ribo flavina Coenzima en reacciones Lesiones de los ángulos
de oxidación y reducción de la boca, labios y la
(FAD y FMN); grupos lengua, dermatitis
prostéticos de seborreica
avoproteinas
Niacina Acido nicótico, Coenzima en reacción de Pelagra: dermatitis
nicotidamina oxidación y reducción, fotosensible, psicosis
parte funcional de NAD y depresiva
NADP; función en la
regulación del calcio
intracelular y la emisión
de señales de células
B6 Piridoxina, piridoxal, Coenzima en la Trastornos del
piridoxamina transaminación y metabolismo de
descarboxilación de aminoácidos,
aminoácidos y glucógeno convulsiones
fosforilasa; modulación
de la acción de hormona
esteroide
B9 en internet dice eso Ácido fólico Coenzima en la Anemia megaloblástica
transferencia de
fragmentos de carbono
B12 cobalamina Coenzima en la Anemia perniciosa =
transferencia de anemia megaloblástica
fragmentos de un con degeneración de la
carbono y metabolismo medula espinal
de ácido fólico
B5 en internet Acido pantoténico Parte funcional de la CoA Daño de nervio periférico
y proteína acarreadora (melalgia nutricional o
de acilo; síntesis y síndrome de pie urente)
metabolismo de acido
graso
H Biotina Coenzima en reacciones Alteración del
de carboxilación en la metabolismo de grasas y
gluconeogénesis y la carbohidratos, dermatitis
síntesis de ácido graso:
función en la regulación
del ciclo celular
c Ácido ascórbico Coenzima en la Escorbuto: alteración de
hidroxilación de prolina y la cicatrización de
lisina en la síntesis de heridas, perdida del
colágeno; antioxidantes; cemento dental,
aumentar la absorción de hemorragia subcutánea
hierro
-
-
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Micronutrientes vitaminas y minerales. Cap 44 Harper
Bioquímica I (Universidad de San Carlos de Guatemala)
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Micronutrientes: Vitaminas y Minerales

Las vitaminas son un grupo de nutrientes orgánicos necesarios en pequeñas cantidades para
una variedad de funciones bioquímicas, que por lo general no pueden ser sintetizadas por el
cuerpo y deben de ser aportadas por la dieta.
 Excepciones a este concepto:
Vitamina D: por sintetizarse a partir de 7-dehidrocolesterol por exposición a la luz solar
Niacina: porque se puede formar a partir del aminoácido esencial Triptófano.
VITAMINAS LIPOSOLUBLES
Compuestos hidrófobos que se pueden absorber de manera eficiente solo cuando hay una
absorción normal de grasas.
Se transportan en la sangre en lipoproteínas (quilomicrones) o se fusionan a proteínas
específicas de unión.
Condiciones que afectan la absorción de estas vitaminas:
 Dieta baja en grasas
 Esteatorrea
 Trastornos del sistema biliar
VITAMINA A: Dos compuestos tienen actividad de vitamina A:

 RETINOIDES: Retinol, retinaldehído y ácido retinoico (Vitamina A preformada que se
encuentra solo en alimentos de origen animal)
 CAROTENOIDES: α, β, y γ-carotenos y la criptoxantina (provitamina A de origen

vegetal)
 El β-caroteno se escinde en la mucosa intestinal por acción de la Caroteno
Dioxigenasa produciendo retinaldehído que se reduce a Retinol y se secreta en
quilomicrones.
 La actividad intestinal de la caroteno Dioxigenasa es baja pudiendo observar β-
carotenos sin ningún cambio en la circulación.
 6μg de β-caroteno equivale a 1μg de Retinol preformado.
 Equivalente de actividad del Retinol RAE: tiene en cuenta la absorción incompleta y el
metabolismo de los carotenoides. 1 RAE= 1μg de todo-trans-retinol, 12μg de β-
caroteno y 24μg de α-caroteno o β-criptoxantina.
Función en la Vista:
En la retina, el retinaldehído funciona como un grupo prostético de la proteína Opsina,
formando en los bastones Rodopsina y en los conos Yodopsina. Que reaccionan de la siguiente
manera:
El todo-trans-retinol se isomeriza a  11-cis-retinol luego se oxida a  11-cis-
retinaldehído  Reacciona con un residuo de lisina en la proteína Opsina formando  la
Holoproteina Rodopsina La absorción de la luz crea una isomerización del retinaldehído de

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 11-cis a todo-trans y un cambio conformacional en la Opsina resultando en  liberación del

retinaldehído de la proteína y el inicio de un impulso nervioso.
 La forma excitada de la Rodopsina es la Batorodopsina
 La clave para iniciar el ciclo visual es la disponibilidad del 11-cis-retinaldehído
El ácido Retinoico tiene un papel en la regulación de la expresión genética y la
diferenciación tisular: Una función principal de la vitamina A es el control de la diferenciación
celular y la renovación.
 El ácido todo-trans-retinoico y el ácido 9-cis-retinoico, regulan el crecimiento, el
desarrollo y la diferenciación tisular.
 Al igual que las hormonas tiroides, esteroides y vitamina D, el ácido Retinoico se
fusiona a los receptores nucleares que se unen a los elementos de respuestas del ADN y
regulan la transcripción de genes específicos.
 Receptores del ácido retinoico RAR: se unen al todo-trans-retinoico o al 9-cis-
retinoico.
 Receptores de retinoides X RXR: se combinan al ácido 9-cis-retinol. Estos también
forman dímeros con la vitamina D, la hormona de la tiroides y otros receptores de acción
nuclear.
DEFICIENCIA DE VITAMINA A:
 Es la causa preventiva más importante de ceguera. Empieza con una pérdida de
sensibilidad a la luz verde, luego deterioro para adaptarse a la luz tenue y por ultimo
una ceguera nocturna. Si esta se prolonga puede llegar a una Xeroftalmia:
queratinización de la córnea y la ceguera.
 Deterioro de la respuesta inmune
 Disminuye la función de la vitamina D y de la hormona tiroidea debido a la falta del
ácido 9-cis-retinoico para formar dímeros de receptores activos. No se activa la
expresión genética debido a que tanto la vitamina D como la hormona tiroides se
desvían a unirse a los RXR.
EXCESO DE LA VITAMINA A:
 La vitamina A no ligada causa lisis de la membrana y daño tisular.
 Afecta el sistema nervioso central
 Causa hepatomegalia e hiperlipemia
 Altera la homeostasis del calcio produciendo un engrosamiento de los huesos,
hipercalcemia y calificación de los tejidos blandos.
 En la piel causa sequedad, descamación y alopecia.
 Altera la vitamina D y hormona tiroidea por la formación de homodímeros RXR, no
habrán suficientes RXR para formar heterodímeros con la vitamina D y la hormona
tiroidea.
VITAMINA D: No es estrictamente una vitamina por sintetizarse
en la piel. Las ingestas altas de esta vitamina reducen
el riesgo de resistencia a la insulina, la
 La función principal de esta vitamina es la regulación de
obesidad, síndrome metabólico y distintos
la absorción del calcio y la homeostasis. canceres como el de próstata y el

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 Regula la proliferación y diferenciación celular.

La vitamina D se sintetiza en la piel a partir de un intermediario de la síntesis del colesterol
llamado 7-dehidrocolesterol. Que experimenta una reacción no enzimática al exponerse la luz
ultravioleta produciendo previtamina D, este se somete a una reacción adicional por un
periodo de horas para formar Colecalciferol que se absorbe en el torrente sanguíneo.
Proceso pata llegar al metabolito activo Calcitriol: El Colecalciferol se somete a dos
hidroxilaciones para producir el metabolito activo 1,25- dihidroxivitamina D o Calcitriol. El
proceso es el siguiente:
En el hígado el Colecalciferol se hidroxila para formar el derivado 25-hidroxicolecalciferol o
calcidiol  Se libera a la circulación unido a una globulina que se una a la vitamina D en el
riñón se somete a otra hidroxilación para producir el metabolito activo 1,25-
Dihidroxicolecalciferol o Calcitriol.
 La enzima encargada de producir el metabolito inactivo de la vitamina D es calcidiol-
24-hidroxilasa
 El Calcitriol actúa para reducir su propia síntesis al inducir la 24-hidroxilasa y reprimir
la 1-hidroxilasa en el riñón.
La función principal de la vitamina D es mantener la concentración de calcio en el plasma y lo
logra de tres maneras:
 Aumentando la absorción intestinal del calcio.
 Reducir la excreción del calcio (estimulando la reabsorción de los túbulos renales
distales)
 Moviliza el mineral óseo.
El Calcitriol está involucrado en:
 Secreción de insulina
 Síntesis y secreción de hormonas parotídeas y tiroideas
 Inhibición de la producción de interleuquina por los linfocitos T En la mayoría actúa como
activados y de la inmunoglobulina por los linfocitos B activados una hormona esteroidea
 Diferenciación de la células precursoras de los monocitos
 Modulación de la proliferación celular
DEFICIENCIA DE VITAMINA D:
 Raquitismo: los huesos de los niños no se mineralizan como consecuencia de la mala
absorción del calcio.
 Osteomalacia: en adultos resulta de la desmineralización del hueso
IMPORTANTE: No hay pruebas de que la vitamina D sea beneficiosa en el tratamiento de la
Osteoporosis pero si en el tratamiento de la osteomalacia.
EXCESO DE VITAMINA D:
 Calcinosis: calificación de los tejidos blandos
 Hipercalcemia: aumento de la concentración del calcio en la sangre, pueda ser por
defectos genéticos en la calcidiol 24-hidrosilasa

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 DATO CURIOSO: por exposición al sol no se puede llegar a una intoxicación por esta
vitamina debido a la capacidad limitada de producir 7-dehidrocolesterol, al contrario la
exposición prolongada lleva a la producción de compuestos inactivos.
VITAMINA E: Está constituida por dos familias de compuestos: los tocoferoles y
tocotrienoles. El más activo es el D-α-tocoferol
 No tiene una función metabólica precisamente definida
 Actúa como un antioxidante liposoluble en las membranas celulares
 Es importante para mantener la fluidez de la membrana celular
 Papel poco definido en la señalización celular
Función principal de la Vitamina E: romper la cadena y atrapar radicales libres de las
membranas celulares y las lipoproteínas del plasma, reaccionando con los radicales del peróxido
lipídico formados por la peroxidación de los ácidos grasos poliinsaturados.
Radical Tocoferoxil:
 Es relativamente no reactivo y forma compuestos no radicales
 Se reduce de nuevo a tocoferol por la reacción con la vitamina C del plasma
 De la reacción con la vitamina C resulta: el radical monodiescobato de estaño que
mediante una reacción enzimática o no enzimática forma ascorbato y
deshidroascorbato de los cuales ninguno es radical.
DEFICIENCIA DE VITAMINA E: Se presenta en pacientes con malformaciones de la grasa,
fibrosis quística y algunas formas de enfermedades hepáticas crónicas. Causando:
 Daño en las membranas nerviosas y musculares extremadamente rara y grave
 En bebes prematuros las reservas de esta vitamina son inadecuadas produciendo
eritrocitos anormalmente frágiles por la peroxidación de los lípidos lo que conduce a
una anemia hemolítica
VITAMINA K:
 Se descubrió como resultado de las investigaciones sobre la causa de un trastorno de la
coagulación en el ganado y los pollos.
 Necesaria para la síntesis de proteínas de la coagulación sanguínea
 El antagonista más utilizado para reducir la coagulación sanguínea en pacientes con
riesgo de trombosis es: Warfarina
Existen tres compuestos con actividad biológica de la vitamina K:
 Filoquinona: se encuentra en los vegetales verdes
 Menaquinona: se sintetiza por bacterias intestinales
 Menadiona: también el menadiol diacetato, ambos compuestos son sintéticos y pueden
metabolizarse a Filoquinona.
La vitamina K funciona como coenzima en la formación del γ-carboxiglutamato de la siguiente
forma:
La vitamina K hidroquinona se oxida mediante la
enzima Vitamina k epoxidasa formando 

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Vitamina K epóxido, en el proceso activa un residuo de glutamato en el sustrato de la proteína a

un Carbanión  reacciona por una acción no enzimática con el CO2 a γ-carboxiglutamato.
El epóxido de la vitamina K se reduce a la Vitamina K quinona mediante la enzima Vitamina K
epóxido reductasa que es sensible a la Warfarina (en este puntos es que actúa la Warfarina
para detener la producción de componentes de la coagulación) luego la quinona se reduce a
hidroquinona por la misma enzima sensible a la Warfarina para volver a producir el ciclo.
 El epóxido de la vitamina K no se reduce en presencia de Warfarina
 Una dosis alta de vitamina K es el antídoto para una sobredosis de Warfarina
 El γ-carboxiglutamato quelata los iones de calcio y así permite la unión de las proteínas
que coagulan la sangre a la membrana.
 La vitamina K es importante en la síntesis de proteínas óseas y otras proteínas de unión
al calcio
 Proteínas que experimentan la misma carbonización del glutamato dependiente de la
vitamina K: osteocalcina y proteína Gla en la matriz del hueso, la nefrocalcina en el riñón
y el producto del gen Gas6
 El producto del gen Gas6 está involucrado tanto en la regulación de la diferenciación y
desarrollo en el sistema nervioso y el control de la apoptosis en otros tejidos.
VITAMINAS HIDROSOLUBLES. Funcionan principalmente como cofactores enzimáticos.
VITAMINA B₁ (TIAMINA):
 Tiene un papel central en el metabolismo que produce energía y especialmente en el
metabolismo de los carbohidratos
 Su forma actica es el difosfato de tiamina que cataliza reacciones de descarboxilación
oxidativa en: la piruvato deshidrogenasa, la α-cetoglutarato deshidrogenasa y la
cetoácido deshidrogenasa. También es la coenzima para la transcetolasa en la via de las
pentosas fosfato.
 Tiene un papel en la conducción nerviosa, fosforila y activa un canal de cloruro en la
membrana nerviosa.
DEFICIENCIA DE TIAMINA:
 Neuritis periférica crónica (Beriberi): Asociado a la insuficiencia cardiaca y edema
 Beriberi agudo pernicioso (Fulminante)(Beriberi Shoshin): Predomina la insuficiencia
cardiaca y anomalías metabólicas sin neuritis periférica
 Encefalopatía de Wernicke: con la psicosis de Korsakoff que se asocia al abuso del
alcohol y los narcóticos
 Conversión alterada del piruvato a acetil-CoA, en pacientes con dietas altas en
carbohidratos lleva a concentraciones plásticas altas de lactato y piruvato conduciendo
a una acidosis láctica.
VITAMINA B₂ (RIBOFLAVINA):
 Proporciona los restos reactivos de la coenzimas FMN y FAD
 Se encuentra en la leche y productos lácteos
 Se usa ampliamente como aditivo alimenticio
 El FMN está formado por la fosforilación de la riboflavina dependiente del ATP

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 La FAD se sintetiza por la reacción adicional con el ATP en el que el reto de AMP se
transfiere al FMN
 Las flavinoxidasas contribuyen de manera significativa al estrés oxidante total.
Las coenzimas flavínicas son portadoras de electrones en las reacciones de oxidoredución:
Incluye la cadena respiratoria mitocondrial, las enzimas claves de la oxidación de los ácidos
grasos y los aminoácidos y el ciclo del ácido cítrico.
Es estado nutricional se evalúa mediante la activación de la glutatión reductasa en los
eritrocitos.
DEFICIENCIA DE RIBOFLAVINA:
 No es fatal, porque hay una conservación muy eficiente de la riboflavina tisular
 Queilosis
 Descamación e inflamación de la lengua
 Dermatitis seborreica
NIACINA:
No es estrictamente una vitamina porque se puede sintetizar a partir del aminoácido esencial
triptófano.
 Dos compuestos tienen actividad biológica de la niacina: ácido nicotínico y la
nicotinamida
 Se descubrió como un nutriente durante los estudios de la pelagra
 Su función metabólica es similar al anillo de la nicotinamida de las coenzima NAD y
NADP
 60μg de triptófano equivalen a 1mg de niacina
 El ácido nicotínico se usa para tratar la hiperlipemia de 1 a 6 g por día causando la
dilatación de los vasos sanguíneos, enrojecimiento e irritación de la piel.
El NAD es la fuente de ADP-ribosa
Es la fuente de ADP-ribosa para la ADP-ribosilación de proteínas y poliADP-ribosilación de
nucleoproteínas implicadas en el mecanismo de reparación del ADN.
El ADP-ribosa cíclica y el ácido nicotínico adenina dinucleótido actúan para aumentar el
calcio intracelular en respuesta a los neurotransmisores y las hormonas.
DEFICIENCIA DE NIACINA:
 La deficiencia de triptófano y niacina producen Pelagra, que se caracteriza por:
dermatitis fotosensible, psicosis depresiva y diarrea.
 Deficiencias de riboflavina o vitamina B6 pueden contribuir a la pelagra por ser
necesarias para la síntesis de la nicotinamida a partir del triptófano.
 Las mujeres suelen ser más susceptibles a estas deficiencias por la inhibición del
metabolismo del triptófano por parte de los estrógenos.
ENFERMEDADES QUE PEDEN PRODUCIR PELAGRA:

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 Enfermedad de Hartnup: trastorno genético raro en el que existe un defecto en el

mecanismo de transporte de membrana para el triptófano
 Síndrome carcinoide: metástasis de un tumor hepático primario de células
enterocromafines que sintetizan 5-hidroxitriptamina, su exceso causa pelagra por el
desvío de la síntesis de NAD
EL EXCESO DE NIACINA EN TOXICO:
 El exceso por encima de 500mg/día causa daño hepático
VITAMINA B6:
 Seis compuestos tienen actividad de esta vitamina: piridoxina, piridoxal,
piridoxamina y sus 5´-fosfatos.
 80% de la vitamina en el cuerpo está presente en forma de fosfato de piridoxal en el
musculo, principalmente asociado al glucógeno fosforilasa.
 El fosfato de piridoxal en una coenzima para muchas enzimas involucradas en el
metabolismo de los aminoácidos, especialmente en la transaminación y
descarboxilación. Y es cofactor de la glucosa fosforilasa.
 El fosfato piridoxal remueve el complejo hormona-receptor de la unión al ADN
DEFICIENCIA DE VITAMINA B6:
 Produce anormalidades en el metabolismo del triptófano y la metionina
 Aumento en la sensibilidad de la hormona tiroidea
 Mayor sensibilidad a las acciones de las bajas concentraciones de los estrógenos,
andrógenos, cortisol y vitamina D
 Trastorno en el metabolismo de los aminoácidos
 Convulsiones
EXCESO DE VITAMINA B6:
 Neuropatía sensorial
VITAMINA B12:
 Se encuentra únicamente en alimentos de origen animal
 Este término se emplea para referirse a las Cobalaminas, corrinoides(compuestos de
cobalto que poseen el anillo de corrina) que tienen actividad biológica de vitamina
La absorción de la vitamina B12 requiere dos proteínas de unión:

 Factor intrínseco: es una glicoproteína secretada por las células parietales de la
mucosa gástrica que se une a la vitamina B12 para su absorción. Esta se une a la
vitamina en el duodeno
 Cobalofilina: es una proteína de unión secretada en la saliva, que se una para proteger
a la vitamina del medio acido del estómago. En el duodeno esta se hidroliza y libera la
vitamina para su unión al factor intrínseco.
 El ácido gástrico y la pepsina liberan la vitamina de la unión con las proteínas en los
alimentos.

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 La insuficiencia pancreática puede ser un factor que contribuya a la deficiencia de

vitamina B12 que resulta en la excreción de la vitamina unida a la Cobalofilina
 La vitamina B12 es absorbida en el tercio distal del íleon a través de los receptores que
se unen al factor intrínseco-complejo vitamina B12
Existen dos enzimas dependientes de la vitamina B12:
 Metilmalonil-CoA mutasa: se forma como un intermediario en el catabolismo de la
valina por la carbonización de la propionil-CoA que surge en el catabolismo de la
isoleucina, el colesterol y los ácidos grasos raros con un número impar de átomos de
carbono o del propionato.
 Metionina sintasa: la deficiencia de B12 conduce al deterioro de esta enzima, lo que
resulta en la acumulación de la homocisteína y la captura del folato como
metiltetrahidrofolato
 La deficiencia de la vitamina B12 da lugar a una acumulación de Metilmalonil-CoA y la
excreción del ácido metilmalónico
DEFICIENCIA DE VITAMINA B12:
 Anemia perniciosa, la deficiencia de B12 deteriora el metabolismo del ácido fólico
alterando la eritropoyesis.Anemia megaloblástica. Todo esto puede ser causado por
un fallo en de la secreción del factor intrínseco causado por una enfermedad
autoinmune.
 Degeneración irreversible de la medula espinal por la AP debido a un fallo en la
metilación de un residuo de arginina en la proteína de la mielina.
ÁCIDO FÓLICO:
 La forma activa de este es Tetrahidrofolato
 El Tetrahidrofolato es un portador de unidades de un solo carbono
 El 5-formil-tetrahidrofolato es utilizado farmacéuticamente por ser el más estable
(conocido como ácido folínico)
 Las fuentes de unidades de un carbono son: serina, glicina y colina. Siendo la serina la
más importante
Los inhibidores del metabolismo del folato proporcionan quimioterapia contra el cáncer
 La timidilato sintasa y la dihidrofolato reductasa son especialmente activas en los tejidos
con una alta tasa de división celular
 La metilación de desoxiuridina monofosfato (dUMP) a timidina monofosfato (TMP)
catalizada por la timilidato sintasa, es esencial para la sintetis del ADN
 El Metotrexato inhibe a la dihidrofolato reductasa usándose para quimioterapia del
cáncer
La deficiencia de vitamina B12 causa deficiencia funcional del folato, “la trampa del folato”: La
metionina sintasa dependiente de la vitamina B12 proporciona un vínculo entre las funciones del
ácido fólico y la vitamina B12. La deficiencia de esta última da como resultado la acumulación
de metiltetrahidrofolato y homocisteína.
Tanto la deficiencia de ácido fólico como la de vitamina B12 causan deficiencia funcional
del ácido fólico afectando las células en división porque estas tienen un gran

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requerimiento de timidina para la síntesis de ADN, afectando esto a la medula ósea

produciendo anemia megaloblástica.
DEFICIENCIA DE FOLATO:
 Anemia megaloblástica
BENEFICIOS DE SUMPLEMENTOS DEL ÁCIDO FOLICO
 Reducción significativa en la incidencia de espina bífida y defectos del tubo neural
 Reduce la hiperhomocisteinemia que puede conllevar a la aterosclerosis, trombosis e
hipertensión.
 El enriquecimiento de alimentos con ácido fólico puede enmascarar la deficiencia de
vitamina B12, además que puede aumentar el riesgo de desarrollar cáncer colorrectal en
personas con pólipos colorrectales preneoplásticos
VITAMINA H (BIOTINA):
 Puede encontrarse como Biotina, biocitina (se libera en la proteólisis) y carboxibiotina
 Se sintetiza por la flora intestinal en los excesos de requerimiento
 La biotina funciona para transferir CO2 en un pequeño número de reacciones: Acetil-
CoA carboxilasa, piruvato carboxilasa, propionil-CoA carboxilasa y el
metilcrotonil-CoA carboxilasa
 Tiene un papel en la regulación del ciclo celular, actuando para biotinilar proteínas
nucleares claves.
DEFICIENCIA DE BIOTINA:
 En personas mantenidas por muchos meses con nutrición parenteral total
 Personas que consumen claras de huevo sin cocer, por la presencia de Avidina, una
proteína que se une a la biotina y la deja inactiva para la absorción
ÁCIDO PANTOTENICO:
 Tiene un papel central en el metabolismo del grupo acilo cuando actúa como la fracción
funcional de la panteteína de la CoA o la proteína transportadora del acilo ACP
 La CoA participa en las reacciones del ciclo del ácido cítrico, la oxidación de los ácidos
grasos, las acetilaciones y la síntesis del colesterol
 La ACP participa en la síntesis de los ácidos grasos
ÁCIDO ASCORBICO VITAMINA C
 Antioxidante
 Vitamina para los seres humanos y otros primates pero no para otras especies
 Otros animales lo sintetizan como un intermediario en la vida del ácido urónico en el
metabolismo de la glucosa
 Tiene funciones específicas en las hidroxilasas que contienen cobre y las hidroxilasas que
contienen hierro ligadas a α-cetoglutarato
 La dopamina β-hidroxilasa es una enzima que contiene cobre involucrado en la síntesis
catecolaminas (norepinefrina y epinefrina)

lOMoARcPSD|7556625
 Funciona como coenzima en la hidroxilación de prolina y lisina es síntesis de colágeno,

antioxidantes
 Mejora la absorción del hierro
DEFICIENCIA DE VITAMINA C
 Escorbuto: cambios en la piel, fragilidad en los capilares sanguíneos, deterioro de las
encías, perdida de dientes y fracturas óseas que se atribuye a la alteración de la síntesis
del colágeno
BENEFICIOS DE MAYORES INGESTAS DE VITAMINA C
 Mejora la absorción del hierro
 Se incluye en la dieta para tratar la anemia por mejorar la absorción de hierro

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Preguntas del 1er. parcial de Bioquímica.

2. Qué son los enlaces covalentes?

3. Qué es un enlace covalente polar?

4. Qué son las fuerzas de Van der Waals?

5. Qué es un puente de hidrógeno

6. Qué es un puente salino

7. A qué nos referimos con Hemostasia

8. Por qué razón el agua es un nucleofílico excelente

9. Por qué el agua se le considera como una sustancia anfótera

10. Cómo se genera la composición general de los azúcares

11. Cuál es la estructura verdadera de un carbohidrato

13. A qué nos referimos cuando decimos “Quiralidad”

14. Qué es un diasteroisómero o diasterómeros?

15. Cuáles son los anómeros más conocidos?

17. Defina qué lo siguientes conceptos:

Galactosemia: Deficiencia de galactosa-1-fosfatouridil transferasa; Deficiencia de galactocinasa; Deficiencia

18. Cuál es el único disacárido no reductor y por qué?

19. A qué llamamos un azúcar invertido?

20. Qué es la glucoforina?

21. Cuál es la clasificación de los lípidos?

24. Principalmente resultante entre la condensación de un ácido carboxílico y un alcohol:

26. Este compuesto lo encontramos en grandes cantidades en el encéfalo y tejido nervioso.

28. Es el glucoesfingolípido más importante en el cerebro.

29. Cuáles son las tres funciones principales de los lípidos?

31. Quiénes integra la molécula de urea?

32. La estructura tridimensional de una proteína viene determinada por:

33. Qué es una proteína nativa?

39. Son derivadas del isopreno e hidrófobas.

40. La ingesta excesiva de estas causa una intoxicación.

41. Estás vitaminas se consideran buenas antioxidantes.

42. Estos compuestos no se les considera como vitaminas.

45. Cuál es la función del calcitriol?

46. Cuáles son las acciones del calcitriol?

47. Qué causa la deficiencia de la vitamina D?

48. Es también llamada como “Tocoferol”,

50. Este compuesto es considero como un antagonista de la vitamina K.

53. Es el precursor de la coenzima A, participa en la transferencia de grupos acilo.

55. Qué es una enzima?

56. Defina qué es catabolismo y anabolismo.

57. Cuál es la función de liasas?

58. Qué son las ligasas?

59. Las enzimas utilizan 4 mecanismos para la catalálisis, cuáles son?

61. A qué nos referimos al decir “Inhibidor irreversible”

64. Pará que es útil un análisis de enzimas, en un diagnóstico?

65. Las rutas metabólicas están reguladas a 3 niveles, cuáles son?

66. Defina los siguientes enunciados.

68. Dónde comienza la digestión de las proteínas?

32. Los siguientes cofactores se encuentran en la piruvato deshidrogenasa ((excepto ¿???)¿,

2-En los siguientes tejidos la vía pentosas fosfato es activa. Excepto

3-Las siguientes son funciones de la vía pentosas fosfato. Excepto

6-Enzima que reduce el glutatión oxidado por medio de NADPH

7-Enzima que produce H2O2 a partir de glutatión reducido

9-Los siguientes pueden desencadenar o provocar anemia hemolítica. Excepto

10-El piruvato se puede convertir en los siguientes metabolitos. Excepto

14-Los/el siguiente/s inactiva/n al piruvato deshidrogenasa. Excepto

16-Las siguientes son reacciones anapleróticas. Excepto

20-Los siguientes complejos bombean protones desde la matriz hasta el espacio

21- ¿Qué nombre recibe el complejo IV?

22- ¿Qué nombre recibe el complejo III?

23-En defecto hereditarios de las mitocondrias que afectan componentes de la cadena

24- Los siguientes son tipos de Transportador de electrones. Excepto

25-Para el transporte de α-cetoglutarato se necesita el intercambio de:

26-Para el transporte de citrato se requiere el intercambio de:

29-Es la transferencia del grupo amino a un aceptor cetoácido apropiado