Unidad #4. Biocatalizadores.

Angelies Salas Antiles 100602370

OBJETIVO GENERAL: Destacar la importancia de los Biocatalizadores en las
reacciones
metabólicas.
TAREA:
Conceptos que deben dominar:

1. Define qué son las enzimas. Diferencia entre enzimas y catalizadores.

Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico específico en
todas las partes del cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los alimentos
que consumimos para que el cuerpo los pueda usar. La coagulación de la sangre es
otro ejemplo del trabajo de las enzimas.
Las enzimas son necesarias para todas las funciones corporales. Se encuentran en cada
órgano y célula del cuerpo, como en:
La sangre, Los líquidos intestinales,La boca (saliva),El estómago (jugo gástrico).
Diferencia de enzima y catalizadores
Los catalizadores aceleran una reacción al disminuir la energía de activación o al
cambiar el mecanismo de reacción mientras que las enzimas son proteínas que actúan
como catalizadores en las reacciones bioquímicas.

2. Menciona 4 características de las

enzimas. Naturaleza proteica
Las proteínas están formadas por numerosos aminoácidos, que se agrupan a través de
uniones peptídicas, formando largas cadenas. Esas cadenas suelen formar espirales,
enrollamientos y plegamientos.
Especificidad
Las enzimas en general tienen una alta especificidad de sustrato, lo que significa que
pueden “reconocer” al compuesto químico que deben procesar y anclarlo en lo que se
conoce como “sitio activo”. El sustrato “encaja” en dicho sitio activo, tal como una
llave encaja en el diseño de una cerradura. A veces, compuestos muy parecidos entre
sí pueden insertarse en el mismo sitio activo, a esto se le llama “inhibición
competitiva” de una reacción.
Diferente localización:
Si consideramos la estructura de la célula, algunas enzimas se localizan en el citosol,
otras en las membranas plasmáticas, otras en ciertas organelas (ejemplo:
mitocondrias, peroxisomas, cloroplastos), aunque también hay enzimas que se pueden
localizar en diferentes estructuras.
Diferentes condiciones óptimas
Las enzimas suelen ser activas en determinado rango de condiciones de temperatura y
pH, con un óptimo donde su velocidad de reacción es máxima. La mayoría de las
enzimas del cuerpo humano funcionan bien a 36-37 °C, que es la temperatura
corporal.
3. Describe el mecanismo de acción de las
enzimas. MODELO LLAVE-CERRADURA
En este caso, la estructura de la enzima y el sustrato al que se une son
complementarios, es decir, encajan perfectamente de la forma en que lo hacen una
llave y una cerradura. El centro activo (la zona donde se produce la unión) tiene una
conformación geométrica y rígida que no se modifica, de esta forma, solo aquellos
sustratos con geometría complementaria podrán unirse de forma específica.
MODELO AJUSTE INDUCIDO
Estudios posteriores a este modelo sugirieron que este centro activo era mucho más
flexible y propusieron otro mecanismo. En este modelo de ajuste inducido, el centro
activo de la enzima adapta su forma en presencia del sustrato. Es decir, la unión del
sustrato al centro activo de la enzima desencadena un cambio conformacional en la
misma que da lugar a la formación del producto.
4. Menciona los tipos de unión enzima sustrato y en qué consiste cada uno.
Enlace llave-cerradura: El sustrato encaja perfectamente en el centro activo gracias a
unas complementariedades moleculares y electrostáticas con la enzima de manera tal
que este no cambia su forma. (El sustrato sería la llave y la enzima o centro activo la
cerradura en este símil).

Enlace inducido: El sustrato NO encaja perfectamente en el centro activo de la enzima

pero el centro activo cambia su conformación espacial provocando un ambiente
favorable a la unión y reacción con el sustrato de manera que se une a este para
proceder con la catálisis. En este caso no encontramos la misma especificidad como en
el enlace de tipo llave-cerradura, por lo que la enzima puede reaccionar con varios
sustratos de conformaciones parecidas. 5. Señala la clasificación de las enzimas, y
ponga 2 ejemplos de cada una.
OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o
electrones
(e-) de un sustrato a otro, según la reacción general.
AH2 + B
A + BH2
Ared + Box
Aox + Bred
Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa
TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a
otro,
según la reacción,
A-B + C
A + C-B
Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción representada:
glucosa + ATP
ADP + glucosa-6-fosfato
HIDROLASAS
Catalizan las reacciones de hidrólisis:
A-B + H2O
AH + B-OH
Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:
lactosa + agua
glucosa + galactosa

6. ¿Cuáles son los factores cinéticos enzimáticos?

Haga la gráfica que represente a cada uno. Los valores de KM de las enzimas varían
ampliamente. Para la mayoría de las enzimas varía entre 10-1 y 10-7 M.
El valor de KM para una enzima depende de cada sustrato particular y de las
condiciones ambientales, tales como pH, temperatura y fuerza iónica. Los valores de
KM de las enzimas varían ampliamente. Para la mayoría de las enzimas varía entre 10-1
y 10-7 M. El valor de KM para una enzima depende de cada sustrato particular y de las
condiciones ambientales, tales como pH, temperatura y fuerza iónica. La constante de
Michaelis, KM, tiene dos significados. Primero KM es la concentración del sustrato a la
cual la mitad
de los centro s activos están ocupados. Así KM, proporciona una medida de la
concentración de sustrato necesaria para que tenga lugar una catálisis significativa.
Segundo, KM se relaciona con la constante de velocidad de las etapas individuales en
el esquema catalítico.
KM= (k-1+k-2)/k1 . Esto significa que la disociación del complejo ES hacia E y S es
mucho más rápida que la formación de producto. En otras palabras, KM es igual a la
constante de disociación del complejo ES, si K2 es mucho menor que K-1 Velocidad
máxima (Vmáx)
Velocidad máxima (Vmáx) revela el número de recambio de una enzima, que es el
número de moléculas de sustrato convertidas en producto por unidad de tiempo por
una molécula de enzima cuando éste está totalmente saturado de sustrato. Es igual a
la constante cinética K2, también llamada Kcat.
8. ¿Cuáles son los mecanismos de regulación enzimática?
Explique en qué se basa cada uno.
En la regulación de la actividad enzimática participan sustancias que actúan como
inhibidores, los cuales reducen la velocidad de las reacciones catalizadas. Hay
inhibidores naturales que regulan el metabolismo y otros artificiales que permiten
tratar enfermedades o eliminar bacterias patógenas
9. ¿Qué son inhibidores?
Especifique cómo se clasifica la inhibición enzimática e ilustre con un ejemplo. son
moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad. Puesto que el bloqueo de
una enzima puede matar a un agente patógeno o corregir un desequilibrio metabólico,
muchos medicamentos actúan como inhibidores enzimáticos.
También son usados como herbicidas y pesticidas. Existen tres tipos de inhibidores
reversibles. Se clasifican en base al efecto producido por la variación de la
concentración del sustrato de la enzima en el inhibidor.
Inhibición competitiva.Dos (o más) sustratos no se pueden unir al mismo tiempo al
centro activo de la misma enzima de la que ambos (o todos ellos) son sustratos. Por lo
tanto se “molestaran” entre ellos y “competirán” para unirse en el centro activo. La
unión se deberá hacer de forma alternativa y el que esté en más alta concentración
tendrá más probabilidades que el que esté en menor concentración. Esto también
puede ocurrir con otras sustancias que tengan afinidad por el sitio activo de una
enzima en el que también se une el sustrato;el sustrato y el inhibidor “compiten” para
el acceso al sitio activo de la enzima. Este tipo de inhibición, “in vitro” se puede
superar con concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando
fuera de competición al inhibidor, ahora bien “in vivo” y concretamente en
terapéutica, no suele ser posible pues equivaldría a aumentar mucho la dosis del
fármaco, lo que podría provocar efectos indeseables por sobredosis. Los inhibidores
competitivos son a menudo similares en estructura al sustrato verdadero. Esto puede
clarificar conceptualmente el hecho de quealgunos fármacos son a la vez sustratos e
inhibidores
de un mismo CYP o enzimas de la fase II. Cuando se revisan las tablas de “sustratos-
Inhibidores-Inductores” de diferentes CYP, se observa –y a veces no se entiendeque un
mismo fármaco actúe a la vez como sustrato y como inhibidor. La explicación es que si
en la medicación se encuentra solo él como sustrato de dicho CYP actuará como
sustrato, pero si en la comedicación hay otros fármacos que también se metabolizan
por este mismo CYP, podrá actuar como inhibidor competitivo de los otros y viceversa.
Inhibición mixta. En este caso el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo
que el sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y
viceversa. Este tipo de inhibición se puede reducir, pero no superar al aumentar las
concentraciones del sustrato. Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixto se
unan en el sitio activo, este tipo de inhibición resulta generalmente de un efecto
alostérico por el que el inhibidor se une a otro sitio que no es el sitio activo de la
enzima. La unión del inhibidor con el sitio alostérico de la conformación, es decir la
estructura terciaria de la enzima.
10. ¿Cómo se nombran las enzimas? Ponga 2 ejemplos
a) Se denominan convencionalmente, por el sustrato en que actúan mas el sufijo "asa".
b) si el sustrato es un lípido, la enzima se llama, lipasa.
c) También, se denominan por el tipo de producto que se forma en la RQ, agregando
"asa"
d) si provocan pérdida de H en el sustrato, la EZ, se denomina deshidrogenasa.
e) Las denominaremos, de la primera forma.
Ejemplos de enzimas:
•Proteasas
•Piruvato carboxilasa.
•Desoxirribonucleasa
•Ribonucleasa
•Acetilcolinesterasa
11. Detalle la importancia biológica de las enzimas en el diagnóstico y seguimiento
de enfermedades.
Ponga 5 ejemplos. Las enzimas son el grupo más variado y especializado de las
proteínas. Su función es actuar como catalizadores y permitir que las reacciones que
tienen lugar en los seres vivos se desarrollen a un ritmo adecuado. Todas las
reacciones químicas están catalizadas por enzimas. Podemos defi nir un catalizador
como un compuesto que con su sola presencia aumenta la velocidad de la reacción sin
experimentar ninguna alteración. Las enzimas pueden acelerar reacciones químicas
específi cas en un medio acuoso y en condiciones en las que los catalizadores no
biológicos serían incapaces de realizar iguales funciones. La enzimología clínica es la
aplicación del conocimiento de las
enzimas en el diagnóstico, tratamiento y pronóstico de la enfermedad. La enzimología
es una parte fundamental de la química clínica ya que la determinación de enzimas en
el laboratorio suele ser una de las pruebas más requeridas en la práctica diaria. La
determinación de una enzima o un grupo de enzimas en el plasma sanguíneo o en otro
líquido biológico, puede proporcionarnos una información muy valiosa a cerca del
tejido o células de las que provienen las enzimas detectadas en el laboratorio. Las
enzimas son importantes en el diagnóstico y seguimiento de enfermedades como:
•Pancreatitis aguda: la autólisis del parénquima del páncreas exocrino libera lipasa y
alfaamilasa al tejido intersticial, que pasan de los vasos linfáticos a la circulación
sanguínea. Como tienen un peso molecular relativamente bajo atraviesan el glomérulo
renal. Los túbulos reabsorben la lipasa pero no la amilasa, que aparecerá en elevadas
concentraciones en orina. Por estas razones, en el diagnóstico de la pancreatitis se
determinan lipasa en sangre y amilasa en sangre y orina.
•Hepatitis víricas agudas: se puede constatar la elevación de la ALT en mayor
proporción que la AST. La elevación de los niveles séricos de estas enzimas no es
directamente proporcional a la gravedad del daño hístico. En las hepatitis agudas
también se produce una elevación de la GGT. Las enzimas séricas se normalizan en un
plazo de 3 a 5 semanas. En las situaciones clínicas de hepatitis fulminante, los niveles
séricos de transaminasas van a descender de forma brusca debido a que la necrosis
generalizada de las células hepáticas (hepatocitos), va afectando a todo el parénquima
hepático perdiendo éste su funcionalidad y por tanto es incapaz de producir más
enzimas y liberarlas al medio. Si la hepatitis se hace crónica, las enzimas no llegan a
normalizarse.
•Cirrosis hepática: en la cirrosis hay un incremento moderado de las transaminasas,
siendo el incremento de AST mayor que el de ALT, al contrario de lo que ocurría en la
hepatitis vírica aguda. Si la cirrosis es de origen etílico, también se encontrará
aumentada la GGT, y si es de origen biliar, lo estarán de forma clara las fosfatasas
alcalinas. Como hemos visto en el estudio de las enfermedades hepáticas, las
determinaciones enzimáticas nos sirven tanto para el diagnóstico y diagnóstico
diferencial como para el pronóstico, pues la normalización de las enzimas séricas es un
signo de eficacia en el tratamiento.