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PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR
166.- En la cadena respiratoria:
1. Las proteínas ferrosulfuradas contienen
grupos hemo.
2. Los grupos hemo están en carotenoides.
3. Los citocromos contiene grupos de hierro
y azufre.
4. Las ubiquinonas transportan protones y
electrones.
5. Todos los transportadores transportan
dos electrones.
167.- Es un aminoácido cuya cadena
lateral contiene una amina:
1. Lisina.
2. Glutamina.
3. Cisteína.
4. Serina.
5. Alanina.
168.- En ausencia de oxígeno, el ciclo del
ácido cítrico mitocondrial se inhibe
porque:
1. Aumenta la concentración de ADP, un
inhibidor de la isocitrato-deshidrogenasa.
2. No se pueden producir las fosforilaciones
a nivel de sustrato.
3. No se dispone de piruvato.
4. Se inhibe la ATP-sintasa.
5. No se pueden reoxidar los coenzimas
necesarios.
169.- Los aminoácidos cetogénicos:
1. Podrán contribuir a la síntesis de glucosa.
2. Son intermediarios del ciclo de la urea.
3. Son el sustrato de reacciones catalizadas
por transcetolasas.
4. Pueden producir acetil-coenzima A.
5. Se eliminan en forma de cetosas.
170.- La teoría quimiosmótica:
1. Fue propuesta por Singer y Nicholson.
2. Explica el mecanismo de la fosforilación
a nivel de sustrato.
3. Requiere que las membranas en las que
se da formen compartimentos cerrados.
4. No explica la síntesis de ATP en la
fotosíntesis.
5. No tiene nada que ver con las reacciones
redox.
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171.- La gluconeogénesis es activa en:
1. Cerebro y tejido nervioso.
2. Hígado y corteza renal.
3. Eritrocitos.
4. Testículos y médula renal.
5. Músculo esquelético.
172.- La creatina fosfato:
1. Es un compuesto de baja energía de
hidrólisis.
2. Es un compuesto de almacenamiento de
energía en el riñón.
3. Se forma a partir de la ornitina.
4. Es un compuesto de almacenamiento de
energía en el músculo.
5. Se forma a partir de la tirosina.
175.- Para los seres humanos, los
aminoácidos esenciales son:
1. Todos los proteicos.
2. Los no proteicos.
3. Los básicos a pH7.
4. Los que no son sustrato de ninguna
transaminasa.
5. Los que no los sintetizan.
177.- En la glicólisis:
1. La hexoquinasa cataliza la transferencia
de un grupo fosfato a diferentes hexosas.
2. La fosfofructoquinasa-1 cataliza una
reacción que proporciona ATP.
3. Todos los intermediarios son compuestos
fosforilados de seis carbonos.
4. Proporciona ATP pero no lo utilza.
5. La fructosa 2,6-bisfosfato es un potente
inhibidor.
178.- La regulación enzimática por
modificación covalente reversible:
1. Implica la ruptura del enlace peptídico.
2. Requiere la acción de otra enzima.
3. Siempre implica reacción de
fosforilación.
4. Nunca afecta a enzimas alostéricos.
5. La enzima nunca se presenta en dos
formas.

179.- No bloquea el flujo de electrones en
la fosforilación oxidativa:
1. Cianuro.
2. Antimicina A.
3. CO.
4. 2,4-DNP.
5. Amital.
180.- El glucagón y la adrenalina tienen
en común:
1. Activar la degradación de glucógeno en
hígado y músculo.
2. Facilitar la entrada de glucosa en todas
las células del organismo.
3. Activar la síntesis de ácidos grasos.
4. Siempre liberarse a la sangre.
5. Activar la glicólisis.
181.- En general, los enzimas alostéricos:
1. Se unen a los efectores en el centro
activo.
2. Forman enlaces covalentes con sus
efectores negativos.
3. Originan curvas hiperbólicas de
velocidad frente a concentración de
sustrato.
4. Cambian de conformación cuando se
unen a los efectores.
5. Se modifican irreversiblemente cuando
son indios.
184. La urea:
1. Se transporta al híagado para su
eliminación.
2. Se degrada a amonio en el ciclo de la
urea.
3. Es apolar y forma fácilmente cristales.
4. Se obtiene a partir de la arginina.
5. Presenta dos grupos cetona y un grupo
amino.
185.- Cada ciclo de oxidación de los
ácidos grasos:
1. Consume dos moléculas de NADH.
2. Genera dos moléculas de FADH2.
3. Produce una deshidratación.
4. Libera un acetil-CoA.
5. Consume ATP.
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186.- La ATP sintasa:
1. Genera ATP por un mecanismo de
catálisis rotacional.
2. Se encuentra en la membrana del retículo
andoplasmático.
3. Sintetiza ATP cuando los electrones
fluyen a través de ella.
4. Presenta un canal de eletrones.
5. Consume ATP por hidrólisis acoplada al
transporte de electrones.
187.- En las etapas del ciclo del ácido
cítrico se requiere:
1. NADP+.
2. FAD.
3. Acetil-coenzima A carboxilasa.
4. Glucosa.
5. Al menos una transaminasa.
188.- Las proteínas globulares solubles se
caracterizan por:
1. Presentar en su superficie aminoácidos
aromáticos y alifáticos.
2. Presentar un núcleo interior apolar.
3. Estar parcialmente desplegadas dando
lugar a estructuras poco compactas.
4. Presentar en su interior aminoácidos
ácidos y básicos.
5. Un alto grado de hidratación en su
interior.
189.- La piruvato deshidrogenasa:
1. Cataliza una descarboxilación oxidativa.
2. Es una enzima monomérica de baja masa
molecular.
3. Se localiza en el citoplasma.
4. Cataliza la producción de etanol.
5. Consume ATP.
190.- La fosfofructoquinasa-1:
1. Participa en la glucólisis y en la
gluconeogénesis.
2. Cataliza una reacción fácilmente
reversible.
3. Es una enzima con regulación alostérica.
4. Tramsfiere directamente un Pi a la
fructosa-6P.
5. Produce ATP.

191.- La ciclación de monosacáridos:
1. Es una reacción catalizada
enzimáticamente.
2. Da lugar a enantiómeros D y L.
3. Sucede en las triosas y terrosas.
4. Genera un nuevo C asimétrico,
denominado C anomérico.
5. En las cetosas se produce por formación
de un enlace hemiacetal.
192.- El D-gliceraldehido y la
dihidroxiacetona:
1. Presentan un carbono asimétrico.
2. Son aldosas.
3. Son enantiómeros.
4. Presentan actividad óptica.
5. Tienen la misma fórmula.
193.- La energía de activación de una
reacción:
1. No se modifica por acción de las
enzimas.
2. Es la energía necesaria para alcanzar el
estado de transición.
3. Es inferior a la energía de los sustratos.
4. Es inferior a la energía de los productos.
5. Es una media del valor de AG de la
reacción.
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196.- La conversión del piruvato en
etanol y CO2 por las levaduras:
1. Produce una cantidad extra de ATP.
2. Reduce el NAD+.
3. Reoxida el NADPH que se forma en la
glicólisis.
4. Permite que la glicólisis pueda continuar
aún en ausencia de oxígeno.
5. Permite que el CO2 se empkee en la
síntesis de ácidos grasos.
197.- La difusión facilitada a través de
una membrana biológica:
1. Ocurre en contra de un gradiente
electroquímico.
2. Requiere hidrólisis de ATP.
3. En endergónica.
4. Es generalmente irreversible.
5. No es específica del sustrato.
233.- La histidina se caracteriza por:
1. Presentar en su estructura un grupo indol.
2. Presentar un único N en su estructura.
3. Una cadena laterla de carácter aromático.
4. Una cadena laterla que puede tomar o
ceder protones a pH fisiológico.
5. Ser una proteína implicada en la
inflamación.

194.- Es característico de la hélice alfa:

1. Presentar 3,6 residuos de aminoácidos
por cada vuelta.
2. Ser levógira.
3. Estar estabilizada por puentes disulfuro
intracatenarios.
4. Presentar enlaces iónicos entre grupos
amino y cetona cargados de los enlaces
peptídicos.
5. Tener las cadenas laterales de los
aminoácidos hacia el interior

195.- La desnaturalización de las

proteínas:
1. Se acompaña de la pérdida de su
actividad.
2. Supone la ruptura de enlaces peptídicos.
3. Es siempre un proceso irreversible.
4. Altera su estructura primaria.
5. La llevan a cabo proteínas chaperonas.

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PREGUNTAS BIOQUÍMICA CLÍNICA BIR 2014

173.- La causa de la fenilcetonuria es un 174.- La enfermedad de Von Gierke es
déficit hereditario de: un déficit del enzima:
1. Homogentisato dioxigenasa. 1. Glucógeno fosforilasa muscular.
2. Tirosina aminotransferasa. 2. Enzima ramificante.
3. Fenilalanina hidroxilasa. 3. Glucógeno fosforilasa hepática.
4. Dihidropteridina oxidasa. 4. Glucosa 6-fosfatasa.
5. Triptófano dioxigenasa. 5. Glucógeno sintasa.

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PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR 2013
69.- No ocurre durante la apoptosis: 3. Un inhibidor no competitivo no necesita
1. Rotura de la membrana plasmática. unirse al enzima para ejercer su actividad.
2. Condensación de la cromatina. 4. Todos los inhibidores modifican Vmax.
3. Colapso del citoesqueleto. 5. Un inhibidor competitivo aumenta el
4. Fragmentación del ADN. valor de Km.
5. Formación de cuerpos apoptóticos.
120.- Contiene azufre la cadena lateral
116.- La desnaturalización de proteínas: de:
1. Altera la conformación nativa sin afectar 1. Lisina.
la actividad biológica. 2. Triptófano.
2. Siempre es irreversible. 3. Cisteína.
3. Únicamente se puede conseguir mediante 4. Serina.
tratamiento con ácidos fuertes. 5. Alanina.
4. No afecta la estructura primaria.
5. Produce la hidrólisis de la proteína. 121.- Contiene un grupo imidazol la
cadena lateral de:
117.- En relación a la estructura de las 1. Arginina.
proteínas: 2. Tirosina.
1. Todas las proteínas globulares tienen los 3. Glutamina.
mismos dominios. 4. Histidina.
2. La estructura terciaria está presente 5. Lisina.
únicamente en proteínas oligoméricas.
3. La hemoglobina es la única proteína que 122.- La ruta de los fosfatos de pentosa
posee estructura cuaternaria. produce:
4. Los dominios de las proteínas son 1. NADH y acetil-CoA.
regiones de plegamiento compacto que 2. NADPH y ribosa-5-fosfato.
ejercen una determinada función. 3. NADH y ribosa-5-fosfato.
5. La estructura terciaria y cuaternaria están 4. Urea.
mantenidas únicamente por los enlaces 5. Ribulosa-1,5-bisfosfato.
peptídicos.
123.- El oxígeno que consumimos en la
118.- Respecto a los cofactores cadena respiratoria se transforma en:
enzimáticos: 1. Acetil-CoA.
1. Todos los enzimas los requieren para ser 2. Dióxido de carbono.
activos. 3. Monóxido de carbono.
2. Su unión al enzima siempre es de tipo 4. Agua.
covalente. 5. Ácido carbónico.
3. No hay dos enzimas que utilicen el
mismo cofactor. 124.- Cuando un enzima cataliza una
4. Pueden ser iones metálicos. reacción:
5. Únicamente tiene función estructural. 1. No se modifica y puede reutilizarse.
2. No se modifica, pero pierde su actividad.
119.- En relación a la inhibición 3. Siempre requiere la participación de
enzimática: cofactores.
1. Un inhibidor irreversible provoca la 4. Se desnaturaliza para facilitar la unión
desnaturalización del enzima. con el sustrato.
2. Los inhibidores acompetitivos se unen al 5. Siempre requiere energía.
sustrato de la reacción.

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125.- La velocidad máxima de una 3. Cataliza la producción de Acetil-CoA y
reacción enzimática: dióxido de carbono.
1. Depende de la concentración de sustrato. 4. Se activa en el músculo durante el ciclo
2. Depende de la concentración de enzima. de Cori.
3. Se duplica al duplicar la concentración 5. Es un intermediario del ciclo del ácido
de sustrato. cítrico.
4. Es Km/2.
5. Es la misma para todos los enzimas. 131.- El ciclo de Cori:
1. Implica la síntesis y la degradación de
126.- Los cuerpos cetónicos: glucógeno.
1. Son utilizados por el hígado para 2. No implica la conversión de lactato en
sintetizar ácidos grasos. piruvato.
2. únicamente se forman en condiciones de 3. Únicamente tiene lugar en el hígado.
buena alimentación. 4. Oxida ácidos tricarboxílicos.
3. Su formación es especialmente activa en 5. Implica glicolisis y gluconeogénesis.
músculo esquelético.
4. Se forma a partir de Acetil-CoA. 132.- Se activa cuando se le une AMP
5. Nunca dan acetona. cíclico la:
1. Adenilato ciclasa.
127.- En general, los enzimas alostéricos: 2. Proteína quinasa A.
1. Unen los efectores en el centro activo. 3. Glucógeno fosforilasa quinasa.
2. Forman enlaces covalentes con sus 4. Piruvato quinasa.
efectores negativos. 5. Fosfofructo quinasa 1.
3. Originan curvas hiperbólicas de
velocidad ante la concentración de sustrato. 133.- Los enantiómeros de una molécula
4. Cambian de conformación cuando unen son:
efectores. 1. Muy distintos en todas sus propiedades
5. Se modifican irreversiblemente cuando químicas y físicas.
son inhibidos. 2. Imágenes especulares superponibles.
3. Distinguibles por su actividad óptica.
128.- Se oxida completamente en el ciclo 4. El resultado de la ciclación de una
del ácido cítrico: molécula en distintas posiciones.
1. α-cetoglutarato. 5. Interconvertibles sin ruptura de enlaces
2. Succinato. covalentes.
3. Citrato.
4. Acetil-CoA. 134.- Las fuerzas que estabilizan la hélice
5. Oxalacetato. alfa son:
1. Puentes de hidrógeno intracatenarios
129.- Los animales no pueden sintetizar paralelos al eje de la hélice.
glucosa a partir de: 2. Puentes disulfuro entre metioninas.
1. Glicerol. 3. Puentes de hidrógeno entre cadenas
2. Alanina. perpendiculares al eje de la hélice.
3. Palmitato. 4. Fuerzas de van der Waals entre los
4. Oxalacetato. radicales.
5. Lactato. 5. Enlaces entre radicales de lisina.

130.- La piruvato carboxilasa: 135.- La hemoglobina:

1. Requiere biotina. 1. Disminuye su afinidad por el O2 a pH
2. Usa un grupo metilo activado como bajo.
fuente de carbono.

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2. Presenta una curva de saturación de O2
desplazada hacia la derecha al aumentar el
pH.
3. Cuando une O2 une también H+.
4. Cuando pasa a la forma tensa libera H+.
5. Aumenta su afinidad por el O2 al
aumentar el pH.
136.- Los grupos fosfato de los
nucleótidos:
1. Se estabilizan por unión a aniones
divalentes.
2. Forman enlaces de baja energía de
hidrólisis.
3. Se denominan X, Y, Z según se alejan de
la ribosa.
4. Están unidos al C3’ de la ribosa.
5. Presentan carga negativa.
137.- Sobre el enlace entre la base
nitrogenada y la ribosa de los
nucleótidos:
1. El carbono anomérico de la ribosa se
encuentra en configuración alfa.
2. Es un enlace N-glucosídico.
3. Implica al C5’ de la ribosa.
4. En él participan grupos fosfato.
5. Es de distinta naturaleza para cada base
nitrogenada.
138.- El enlace fosfodiéster:
1. Se forma por ataque de una base
nitrogenada a un fosfato.
2. Se forma empleando como sustrato
NMP.
3. En su formación se consume PPi.
4. Implica a un fosfato alfa de un nucleótido
y a un grupo OH de la ribosa de otro.
5. No necesita catálisis enzimática.
142.- En la cinética de Michaelis-Menten,
cuando los valores de [S] son muy
inferiores (< 1/100) al valor de Km:
1. Estamos en cinética de saturación.
2. La cinética es de orden 1.
3. La Vo es la Vmax.
4. La velocidad es independiente de la [S].
5. Esa situación no se produce nunca.
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143.- La regulación enzimática por
fosforilación:
1. Es reversible.
2. Requiere de enzimas que introducen
directamente el Pi.
3. Introducen el Pi en aminoácidos ácidos y
básicos.
4. Siempre activa enzimas.
5. La llevan a cabo fosfatasas.
144.- La gluconeolisis:
1. Ocurre en el citoplasma.
2. Se inhibe en presencia de oxígeno.
3. Se da sólo en organismos anaeróbicos y
primitivos.
4. Es una vía reversible.
5. Es característica del metabolismo
mitocondrial.
145.- La glucogénesis:
1. Es una vía muy activa en todos los
tejidos.
2. Se activa por la insulina.
3. Todas sus reacciones se dan en la
mitocondria.
4. Uno de sus sustratos es la ribosa.
5. Se produce en el hígado.
146.- En el ciclo de la urea, el
argininsuccinato:
1. Genera fumarato y arginina por la
argininsuccinasa.
2. Tiene cinco grupos amino en su
estructura.
3. Su síntesis produce energía en forma de
ATP.
4. Se sintetiza en la mitocondria.
5. Es un cetoácido.
147.- En la síntesis de una molécula de
ácido graso:
1. Se produce poder reductor en forma de
NADPH + H+.
2. Se libera una molécula de CO2.
3. Entra una molécula de agua.
4. La cadena aumenta en 3C en cada paso.
5. Se libera acetil-CoA.
148.- La acetil-CoA carboxilasa:
1. Es una enzima mitocondrial.

2. Su producto es el Succinil-CoA.
3. Requiere biotina como cofactor.
4. Libera ATP.
5. Consume NADH.
149.- El acetil-CoA:
1. Se sintetiza a partir de piruvato en el
citoplasma eucariótico.
2. Tiene un enlace fosfato rico en energía.
3. Presenta un nucleótido de guanina en el
coenzima A.
4. Activa a la piruvato carboxilasa e inhibe
a la piruvato deshidrogenasa.
5. Atraviesa fácilmente la membrana
interna mitocondrial.
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225.- En comparación con los
anticuerpos policlonales, un anticuerpo
monoclonal:
1. Tiene coste bajo.
2. Es de especificidad heterogénea.
3. Es de especificidad variable.
4. Reconoce un único epitopo.
5. Es de afinidad variable.
231.- La fructosa-1,6-bifosfatasa:
1. Se inhibe por citrato.
2. Se activa por el AMP.
3. Libera un fosfato como Pi.
4. Es una enzima mitocondrial.
5. Cataliza una reacción reversible.

150.- En la regulación del metabolismo

del glucógeno por la adrenalina:
1. Se inhibe la adenilato ciclasa.
2. Se inhibe la proteína kinasa A a través
del AMPc.
3. La glucógeno sintetasa se inhibe por
fosforilación.
4. La glucógeno fosforilasa se inhibe por
fosforilación.
5. La principal enzima que la lleva a cabo
es la proteína kinasa C.

222.- El uso más común del ELISA

indirecto es la cuantificación de:
1. Proteínas séricas.
2. La citotoxicidad mediada por linfocitos
NK.
3. La activación del complemento.
4. Anticuerpos específicos en un suero.
5. Apoptosis.

223.- En cuanto técnica inmunoanalítica,

la citometría de flujo está basada
principalmente en la detección de
señales:
1. Quimioluminiscentes.
2. Fluorescentes.
3. Biolumuniscentes.
4. Piezoeléctricas.
5. Magnéticas.

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PREGUNTAS BIOQUÍMICA CLÍNICA BIR 2013
224.- Al centrifugar sangre periférica 235.- En la electroforesis de
humana en un gradiente de densidad en hemoglobina en acetato de celulosa:
Ficoll: 1. Se emplean como colorantes el Rojo
1. Las células mononucleares flotan sobre neutro o el Azul de Evans.
el ficoll. 2. Se obtienen tres fracciones
2. Los linfocitos quedan en el fondo. diferenciadas: Hb A, Hb A2 y anhidrasa
3. Los eritrocitos flotan sobre el ficoll. carbónica.
4. Los granulocitos flotan sobre el ficoll. 3. La fracción mayoritaria es la HbA2.
5. Los monocitos quedan en el fondo. 4. Se obtiene el bemolizado empleando
CINH4.
5. Se emplea como decolorante Acetona-
Etanol (1:1).

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PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR
160.- La hélice Z-ADN:
1. Es dextrógira.
2. Sus bases se alejan del eje principal.
3. Es levógira.
4. Es más ancha y corta que la hélice B-
DNA.
5. No aparece en condiciones fisiológicas.
186.- En relación con el ATP se puede
afirmar que:
1. Todas las membranas biológicas
contienen ATP sintasa.
2. Su hidrólisis es la que más energía libre
aporta en condiciones estándar.
3. Las células obtienen energía de los
procesos catabólicos, mayoritariamente en
forma de ATP.
4. Su estructura no contiene ningún azúcar.
5. En condiciones aerobias se obtiene
mayoritariamente por fosforilación a nivel
de sustrato.
187.- La función de una enzima que
cataliza una determinada reacción es:
1. Aumentar la energía de activación.
2. Conseguir que se obtengan mayor
cantidad de producto.
3. Disminuir la constante de equilibrio de
la reacción.
4. Permitir que ocurra una reacción que no
es posible en su ausencia cuando la energía
de activación es baja.
5. Disminuir el tiempo necesario para
alcanzar el equilibrio.
188.- La fuerza motriz prodonica:
1. Se genera exclusivamente por la
hidrólisis de ATP.
2. La genera la ATP sintasa.
3. Se utiliza exclusivamente para dirigir el
sistema de transporte ADP/ATP en la
mitocondria.
4. La genera un gradiente electroquímico
de H+.
5. Se origina sin necesidad de una
membrana impermeable a los protones.
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189.- En relación a la principal función
de diversas rutas metabólicas:
1.La glucólisis hepática suministra glucosa
a la sangre.
2.La ruta de los fosfatos de pentosa
suministra acetil CoA para procesos
biosintéticos.
3.La degradación de ácidos grasos
suministra energía mediante la formación
de NADH y FADH2.
4.La función del ciclo del ácido cítrico es
la fijación de CO2 en forma de azúcares.
5.La función de la gluconeogénesis es la
formación de glucógeno en el riñón.
190.- El ciclo de la urea:
1. Transforma urea en CO2 e ión amonio.
2. Es la ruta metabólica más importantes
de incorporación del nitrógeno en los
uricotélicos.
3. No consume energía.
4. Tiene lugar en todos los tejidos de
mamíferos.
5. En eucariotas requiere transportadores
de membrana específicos para
determinados metabolitos.
191.- En eucariotas catabolismo de los
ácidos grasos saturados:
1. Requiere condiciones aerobias.
2. No utiliza Coenzima A.
3. Ocurre en el citosol.
4. La carnitina no interviene en este
proceso.
5. Necesita poder reductor.
192.- En conversión de piruvato a
lactato
1. Se reponen los niveles de NAD+
citosólicos.
2. La enzima lactato deshidrogenada será
más activa en presencia de oxígeno.
3. Tras ejercicio muscular intenso, el
lactato será reconvertido en glucosa por el
músculo.
4. La fermentación láctica genera CO2.
5. Permite la generación de NADH.
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193.- Es un aminoácido de cadena
lateral aromática:
1. Lisina.
2. Triptófano.
3. Cisteína.
4. Serina.
5. Metionina.
195.- En relación con la estructura de los
aminoácidos:
1. His contiene un grupo sulhídrico.
2. He es aromático.
3. Todos los aminoácidos tiene cadena
lateral no ionizable.
4. Lys es un aminoácido básico.
5. Gln es un aminoácido ácido.
196.- El pentapéptido de secuencia Phe-
Ile-Ala-Trp-Arg:
1. Tiene 5 enlaces peptídicos.
2. Tiene carga neta positiva a pH 7.0.
3. Es mayoritariamente hidrofilito.
4. Tiene Arg en el extremo aminoterminal.
5. No se encuentra en proteínas globulares.
197.- La luz ultravioleta produce
mutaciones debido a que:
1. Induce desaminación oxidativa de la
denina y de la citosina.
2. Produce la eliminación de una base de la
secuencia de bases.
3. Induce la formación de dímeros en
secuencias que tengan TT.
4. Genera aumento de los taurómeros
menos frecuentes de las bases.
5. Produce la eliminación de un par de
bases de la secuencia.
199.- La especificidad de los enzimas:
1. Hace referencia a que existe un cofactor
distinto para cada enzima.
2. Significa que si la reacción es reversible,
interviene un enzima diferente en cada
sentido.
3. Se mantiene aunque se modifique
totalmente la conformación del centro
activo.
4. Todos los enzimas actúan sobre más de
un sustrato.
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5. Hay enzimas que distinguen entre
isómeros D y L de un sustrato.
200.- Se daría cooperatividad en
términos del modelo de Monod cuando:
1. El ligando se une exclusivamente a R.
2. El ligando se une por igual a T y R.
3. Sólo existe formas R.
4. Las formas T y R no son
interconvertibles.
5. Sólo existe formas T.
201.- Los mutantes de levadura que
carecen de mitocondrias normales,
probablemente también carecen de la
capacidad de:
1. Producir alcohol a partir de glucosa.
2. Sintetizar glucógeno.
3. Fosforilar glucosa.
4. Producir ATP por fosforilación
oxidativa.
5. Utilizar glucosa como fuente de energía.
202.- La ruta catabólica de una molécula
siempre es diferente a la de su biosíntesis
porque:
1. Nunca se producen las dos rutas en la
misma célula.
2. Todas las reacciones catalizadas por las
enzimas son irreversibles.
3. Los enzimas implicados siempre están
en diferentes compartimientos.
4. Es necesario regular el flujo de las vías
metabólicas de forma integrada.
5. Los intermediarios del catabolismo no
participan en rutas de biosíntesis.
203.- El aminoácido lisina:
1. En disolución a pH muy ácido sólo tiene
protonado su grupo alfa amino.
2. A pH= pKa1 el porcentaje de
protonación del grupo alfa-amino es del
orden del 50%.
3. Tiene tres grupos ionizables.
4. A pH neutro está desprotonado el grupo
alfa-carboxilo.
5. Sólo tiene dos grupos ionizables.
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204.- En relación con la estructura de la 210.- En ausencia de oxígeno la ruta
mioglobina y la hemoglobina: glicolítica produce netamente:
1. En la oxihemoglobina el Fe se encuentra 1. 4 ATP.
en estado de oxidación +3. 2. No produce ATP.
2. Es importante que el grupo hemo se 3. 1 ATP.
encuentre en un ambiente apolar con el fin 4. 2 ATP.
de prevenir la oxidación del ión ferroso. 5. 36 ATP.
3. En ambas es poco abundante la
estructura en hélice alfa. 211.- La proteína más abundante en el
4. En la oximioglobina el oxígeno está cuerpo humano es:
unido al residuo de histidina proximal. 1. Hemoglobina.
5. En ambas abundan los residuos de 2. Miosina.
prolina. 3. Alfa-queratina.
4. Colágeno.
205.- El 2,3-bifosfoglicerato: 5. Beta-queratina.
1. Disminuye la afinidad de la mioglobina
por el O2. 212.- La eliminación de los grupos alfa-
2. Aumenta la afinidad de la hemoglobina amino de los aminoácidos para su
por el O2. conversión en urea en los mamíferos,
3. Se une a la desoxihemoglobina. puede ocurrir por:
4. Disminuye la liberación de O2 de la 1. Transaminación y desaminación
mioglobina en los capilares de los tejidos. oxidativa.
5. Estabiliza la estructura cuaternaria de la 2. Transamidación.
oxihemoglobina. 3. Oxidoreducción.
4. Desaminación reductiva.
206.- No es un mecanismo de regulación 5. Hidrólisis.
enzimática:
1. La modificación covalente reversible. 213.- La activación de los ácidos grasos:
2. Los cambios en la velocidad de síntesis 1. Se produce en la matriz mitocondrial.
del enzima. 2. Libera ATP.
3. La cooperatividad en la unión del 3. Consume un enlace de alta energía.
sustrato. 4. Genera una cil-CoA.
4. La disminución de la solubilidad. 5. La cataliza una fosfatasa.
5. La activación alostérica.
214.- En ausencia de oxígeno, el ciclo del
207.- En relación a los enzimas ácido cítrico mitocondrial se inhibe
reguladores se pueden afirmar que: porque:
1. Suelen ser monoméricos. 1. Aumenta la concentración de ADP, un
2. La unión de efectores alostéricos inhibidor de la isocitrato-deshidrogenasa.
negativos es covalente. 2. No se pueden producir las
3. Un activador alostérico aumenta la fosforilaciones a nivel de sustrato.
cooperatividad positiva del enzima por el 3. No se dispone de piruvato.
sustrato. 4. Se inhibe la ATP-sintasa.
4. Son la mayoría de los que intervienen en 5. No se pueden reoxidar los coenzimas
una ruta metabólica. necesarios.
5. Suelen estar controlados por varios
mecanismos. 215.- Señala la frase correcta:
1. Glucógeno-sintasa es una enzima de la
glucógenolisis.

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2. Fosfoenolpiruvato-carboxiquinasa es un
enzima de la glicolisis.
3. Acetil CoA-carboxilasa participa en la
síntesis de ácidos grasos.
4. Glucosa-6-fosfato-deshidrogenasa es
una enzima de la glicólisis.
5. Citrato-sintasa es una enzima del ciclo
de la urea.
219.- El dióxido de carbono:
1. Aumenta la afinidad de la mioglobina
por el O2.
2. Aumenta la afinidad de la hemoglobina
por el O2.
3. Se une a la hemoglobina en los grupos
C-terminales.
4. Se une a la hemoglobina en los grupos
alfa-amino.
5. Estabiliza la forma R de la hemoglobina.
220.- Respecto al colágeno, es cierto que:
1. No contiene hidroxilisina.
2. Contiene triptófano.
3. Es una proteína globular.
4. Está constituida por dos hélices alfa.
5. Contiene mucha glicina.
221.- La desnaturalización:
1. Supone cambios en la secuencia de
aminoácidos.
2. No afecta a la actividad de la proteína.
3. Modifica la configuración de los
aminoácidos.
4. Supone ruptura del enlace peptídico.
5. En algunos casos puede ser reversible.
222.- La regulación enzimática por
fosforilación:
1. Requiere de enzimas quinasas que
introducen grupos fosfato.
2. Se produce por modificación de los
aminoácidos ácidos.
3. Es irreversible.
4. Conduce siempre a la activación de las
enzimas.
5. Es poco frecuente.
13
Desglose Bioquímica
223.- El carbono anomérico:
1. Tiene configuración alfa si es D o beta si
es L.
2. Es el C5 en las aldosas.
3. Es el C2 en las cetosas.
4. Es el que da nombre a la serie.
5. En algunos azúcares no es asimétrico.
224.- Libera ATP en la glucólisis el
enzima:
1. Hexoquinasa.
2. Fosfofructoquinasa.
3. Fosfoglicerato fosfatasa.
4. Piruvato quinasa.
5. Fosfoenolpiruvato quinasa.
225.- Un intermediario de la glucólisis
que presente un fosfato de alta energía
de hidrólisis es:
1. Glucosa-6P.
2. Gliceraldehido-3P.
3. 3-Fosfoglicerato.
4. 1,3-Bisfosfoglicerato (el fosfato en
posición 3).
5. Fosfoenolpiruvato.
234.- La ATP sintasa mitocondrial:
1. Sintetiza ATP a partir de ADP y Pi.
2. Se localiza en la membrana externa
mitocondrial.
3. Presenta un canal por el que los protones
salen de la mitocondria.
4. Bombea electrones hacia el exterior de
la mitocondria consumiendo ATP.
5. Tiene un único centro activo.
235.- En la doble hélice de Watson y
Crack:
1. Las dos cadenas polinucleótidas forman
una hélice levógira.
2. Las bases nitrogenadas de las cadenas
establecen 2ó 3 puentes disulfuro.
3. Las bases nitrogenadas se sitúan en un
plano paralelo al eje de la hélice.
4. Los ejes de azúcar-fosfato quedan hacia
el exterior de la hélice.
5. Los nucleótidos se unen por enlaces
trifosfato.
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PREGUNTAS BIOQUÍMICA CLÍNICA BIR 2012

216.- La deficiencia en glucosa 6- 218.- La enfermedad de Cori en su
fosfatasa se denomina enfermedad de: deficiencia de:
1. Pompe. 1. Glucosa-6-fosfatasa.
2. Cori. 2. El enzima desramificante (amilo-1,6-
3. Von Gierke. glucosidasa).
4. Andersen. 3. El enzima ramificador de 1,4-alfa-
5. McArdle. glucano.
4. Glucógeno sintasa.
217.- La fenilcetonuria: 5. Fosforilasa muscular.
1. Es una deficiencia en la fenilamina
carboxilasa.
2. Es una enfermedad que impide la
síntesis de tirosina.
3. Es una enfermedad que impide la
síntesis de fenilalanina.
4. Es una deficiencia en el homogentisato
oxidasa.
5. Produce un intenso color oscuro en la
orina.

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PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR
201.- Elija la afirmación correcta sobre
la histidina:
1. Es un aminoácido ácido.
2. Tiene un valor de pKR cercano a valores
de pH fisiológico.
3. Su cadena lateral es aromática.
4. Nunca está presente en centros activos
de enzimas.
5. Tienen una cadena lateral de naturaleza
polar sin carga.
202.- Sobre el carbono asimétrico de los
aminoácidos es correcto afirmar:
1. Corresponde al carbono alfa.
2. Todos los aminoácidos presentan al
menos un carbono asimétrico.
3. Está cargado positivamente.
4. Presenta configuración D o L según el
carácter dextrógiro o levógiro del
aminoácido.
5. Corresponde al carbono del grupo
carbonilo.
203.- Elija la afirmación correcta sobre
los valores de pK1 y pK2 de los
aminoácidos:
1. Son valores muy variables para un
mismo aminoácido.
2. En todos los aminoácidos presentan al
menos un carbono asimétrico.
3. En los aminoácidos ácidos pKR es
menor que pK1.
4. pK1 tiene en todos los casos un valor
inferior a pK2.
5. No se pueden determinar
experimentalmente.
204.- En una curva de valoración de un
aminoácido:
1. Conforme aumenta el pH disminuye el
grado de desprotonación del aminoácido.
2. A valores bajos de pH el aminoácido
estará totalmente protonado.
3. La proporción de cada forma iónica es
independiente del grado de acidez del
medio.
4. La carga neta del aminoácido será neutra
cuando el valor de pH coincida con pK.
15
Desglose Bioquímica
2011
5. Al final de la curva el aminoácido se
encuentra en el pH isoeléctrico.
205.- Es característico de las cadenas
polipeptídicas:
1. Presentar siempre una ordenación
espacial aleatoria y poco regular.
2. Un alto grado de solubilidad debido a su
pequeña masa molecular.
3. Presentar dos extremos de la misma
naturaleza química.
4. Presentar gran capacidad de rotación en
todos sus enlaces.
5. Ser sensibles a la hidrólisis por acción
de proteasas.
206.- Los puentes de hidrógeno
presentes tanto en la hélice alfa como en
el plegamiento beta se forman entre
grupos:
1. SH de cisternas.
2. Cargados positiva o negativamente del
radical.
3. Cetona y amino de los enlaces
peptídicos.
4. Cetona y amino de los radicales.
5. Se naturaleza apolar.
207.- Las proteínas globulares solubles
se caracterizan por:
1. No presentan estructuras secundarias
definidas.
2. La presencia de aminoácidos de
naturaleza apolar en el interior.
3. Organizarse en estructuras poco
compactas.
4. Estar localizadas en membranas.
5. Una disposición espacial irrevelante
para su función.
208.- La curva de saturación con
oxígeno de la hemoglobina:
1. No se afercta por la concentración de
CO2.
2. Refleja un fenómeno de cooperatividad
negativa (cada molécula de O2 se une con
mayor dificultad que la anterior).
3. Se desplaza hacia la izquierda en
presencia del 2,3-bifosfoglicerato.
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 Desglose Bioquímica
4. Se desplaza a la derecha conforme 220.- Las enzimas:
aumenta el pH. 1. Aumentan la energía de activación.
5. Se desplaza a la derecha conforme 2. Actúan en una reacción siempre que esta
disminuye el pH. sea energéticamente desfavorable.
3. Alternan el equilibrio de una reacción.
209.- La alfa-D-Glucosa y el alfa D- 4. No modifican el valor AG de la
Galactosa: reacción.
1. Se diferencian en la configuración de un 5. Quedan modificadas por la reacción.
carbono asimétrico.
2. Se diferencian en la configuración de 221.- Las reacciones espontáneas o
todos los carbonos asimétricos. exergónicas:
3. Se diferencian en la configuración del 1. Tienen valores de AG negativos.
carbono anomérico. 2. No necesitan estar catalizadas por
4. Son interconvertibles por ciclación. enzimas.
5. Son una aldohexosa y su 3. Suceden siempre a gran velocidad.
correspondiente cetosa. 4. Tienen sustratos poco energéticos y
productos muy energéticos.
210.- El glucógeno: 5. No se producen en la naturaleza.
1. Está compuesto por monosacáridos de
galactosa. 222.- En la cinética de Michaelis-
2. Presenta enlaces glucosídicos en Menten, cuando coinciden los valores
configuración alfa. concentración de sustrato y Km:
3. Está formado por cadenas lineales de 1. Estamos en saturación.
monosacáridos. 2. La cinética es de orden 1.
4. Se acumula en grandes gránulos en el 3. La Vo es la mitad de la Vmax.
citoplasma. 4. La velocidad es independiente de la
5. Es susceptible a la acción de la concentración de sustrato.
celulasas. 5. Esa situación no se produce nunca.

211.- Los ácidos grasos: 223.- En la inhibición enzimática

1. Presentan con frecuencia dobles enlaces competitiva:
conjugados. 1. La Vmax aumenta en presencia del
2. Son un componente esencial de los inhibidor.
fosfoglicéridos. 2. La Km aumenta en presencia del
3. Estan unidos mediante enlace éter al inhibidor.
glicerol en los triglicéridos. 3. La Vmax y la Km cambian en presencia
4. Tienen número impar de átomos de del inhibidor.
carbono. 4. Al aumentar la concentración de
5. Presentan abundantes ramificaciones en inhibidor se recupera la velocidad máxima
su cadena lateral. de la reacción.
5. El inhibidor no compite con el sustrato
212.- El AMPc: por el sitio activo.
1. Es un nucleótido con una base
modificada. 224.- La regulación alostérica de las
2. Presenta dos grupos fosfato enzimas:
denominados alfa y beta. 1. Lleva siempre a la inhibición de la
3. Posee un fosfato unido a los carbonos 5’ actividad enzimática.
y 3’ de la ribosa. 2. Es reversible.
4. No existe en la naturaleza. 3. Se produce por unión de los reguladores
5. Es un desoxirribonucleótido. alostéricos al centro activo de la enzima.

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4. Se da en todas las enzimas.
5. Supone la formación de un enlace
covalente.
225.- La conversión de glucosa-6P en
fructosa -1,6-BP requiere las enzimas:
1. Hexoquinasa y fructosa fosforilasa.
2. Fosfoglucomutasa y aldolasa.
3. Fosfoglucosa isomerasa y 4. Cataliza una reacción anaplerótica.
fosfofructoquinasa.
4. Fosfofructoquinasa y aldolasa.
5. Glucoquinasa y enolasa.
226.- Elija un intermediario de la
glucolisis que presente un fosfato de alta
energía de hidrólisis:
1. Glucosa 6-P.
2. Gliceraldehido-3P.
3. 3-Fosfoglicerato.
4. 1,3-Bisfosfoglicerato (el fosfato en
posición 1).
5. Piruvato.
227.- Participan tanto en la glucolisis
como en la gluconeogénesis, las enzimas:
1. Gliceraldehido-3P deshidrogenasa y
fosfoglicerato quinasa.
2. Piruvato deshidrogenasa y 4. Se produce en el citoplasma.
fosfoenolpiruvato carboxiquinasa.
3. Hexoquinasa y fosfofructoquinasa.
4. Malato deshidrogenasa y piruvato
carboxilasa.
5. Fosfolipasa D.
228.- La vía de las pentosas fosfato:
1. Tienen dos fases, oxidativa y no
oxidativa, ambas reguladas por niveles de
poder reductor.
2. Genera poder reductor en forma de
NADPH.
3. Consume ATP.
4. Es una vía mitocondrial.
5. Es muy importante en todos los tejidos.
229.- El citrato:
1. Se sintetiza a partir de malato y acetil-
CoA.
2. Tiene un enlace rico de energía.
3. Se sintetiza por el citrato sintasa en una
reacción reversible.
17
Desglose Bioquímica
4. Presenta cuatro grupos carboxilo.
5. Es una molécula simétrica.
230.- La malato deshidrogenasa:
1. Tiene como coenzima al FAD.
2. Introduce una molécula de agua en un
doble enlace.
3. Cataliza una descarboxilación oxidativa.
5. Cataliza una reacción reversible.
231.- La succinil-CoA sintetasa:
1. Cataliza una reacción similar a la de la
piruvato deshidrogenasa.
2. Lleva a cabo una fosforilación a nivel de
sustrato.
3. Cataliza una reacción de
oxidorreducción.
4. Consume ATP para generar succinato.
5. Es una enzima de la glucolisis.
232.- La fosforilación oxidativa:
1. Proporciona energía para el transporte
de electrones.
2. Se acompaña de un bombeo de
electrones al exterior de la mitocondria.
3. La lleva a cabo enzimas fosfatasas.
5. Es la principal vía de producción de
ATP en la célula eucariota.
233.- Los ácidos grasos entran a la
mitocondria:
1. Por transportadores específicos.
2. Asociados a carnitina.
3. Atravesando directamente la membrana.
4. Mediante un transportador del CoA.
5. Los ácidos grasos no entran en la
mitocondria.
234.- La beta oxidación:
1. Se produce en el citoplasma.
2. Genera poder reductor en forma de
NADPH+ H+.
3. Es una vía anabólica.
4. Varias de sus reacciones las catalizan
quinasas que producen ATP.
5. Su producto es principalmente acetil-
CoA.
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235.- Cuál de las siguientes enzimas del
ciclo de Krebs generan poder reductor
en forma de NADH+H+.
1. Citrato sintasa.
2. Succinato deshidrogenasa.
3. Succinil-CoA sintetasa.
4. Isocitrato deshidrogenasa.
5. Todas las anteriores.
236.- La acetil-CoA carboxilasa:
1. No está regulada.
2. Su producto es el propionil-CoA.
3. Consume CO2.
4. Consume dos enlaces ricos en energía.
5. Produce NADH.
Desglose Bioquímica
3. Almacenan grandes cantidades de
glucógeno.
4. Sintetiza cuerpos cetónicos.
5. Sintetiza urea.
241.- Cuando el AMP-cíclico funciona
como “segundo mensajero”?:
1. Actúa fiera de la célula para influenciar
los procesos celulares.
2. Es una fuente de energía para la célula.
3. Activa todas las proteínas cinasa
citosólicas.
4. Activa la proteína cinasa dependiente de
AMP-cíclico.
5. Actúa como hormona.

237.- En los mamíferos el producto 243.- La velocidad de una reacción

principal de la ácido graso sintetasa es: enzimática se puede expresar como:
1. Oleato. 1. Cal.mol -1.
2. Palmitato. 2. Min.
3. Acetil-CoA. 3. Mol centro activo min.
4. Acetoacetil-CoA. 4. Moles L-1.min-1.
5. Estearato. 5. Moles.L-1.

238.- Elija la afirmación correcta: 244.- A un tejido al que se le añada 2,4-

1. La glutamato deshidrogenasa lleva a dinitrofenol (2,4-DNP):
cabo una desaminación oxidativa. 1. Consume oxígeno y produce ATP.
2. Las transaminasas se localizan 2. No consume oxígeno y produce ATP.
exclusivamente en músculo. 3. Consume oxígeno y no produce ATP.
3. La urea presenta tres grupos amino. 4. Ni consume oxígeno ni produce ATP.
4. El adiposo es el principal tejido que 5. Se aumenta la producción de ATP.
sintetiza urea.
5. El ciclo de la urea produce energía a 245.- En los mamíferos la eliminación de
partir de grupos amino. los grupos alfa-amino de los
aminoácidos para su conversión en urea,
239.- El argininsuccinato: puede ocurrir por:
1. Genera fumarato y arginina en el ciclo 1. Transaminación y desaminación
de la urea. oxidativa.
2. Tiene cinco grupos amino en su 2. Transamidación.
estructura. 3. Oxidoreducción.
3. Su síntesis produce ATP. 4. Desaminación reductiva.
4. Se sintetiza en la mitocondria. 5. Hidrólisis.
5. Es un cetoácido.
246.- Un polinucleótido es un polímero:
240.- El tejido adiposo se caracteriza 1. Cuyos dos extremos son
por: estructuralmente equivalentes.
1. Recibe ácidos grasos asociados a 2. Cuyos monómeros están unidos por
albúmina procedentes del hígado. enlaces fosfodiéster.
2. Presenta lipasas intra y extracelulares 3. En el que hay, al menos, 20 clases de
sensibles a distintas hormonas. monómeros.

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4. Que en condiciones fisiológicas no
presenta carga eléctrica.
5. Cuya unidad repetitiva es una base
púrica o pirimidínica.
248.- El ATP:
1. Es un nucleósido.
2. Carece de azúcar en su estructura.
3. Su hidrólisis libera un átomo de fósforo
inorgánico.
4. Se une covalentemente a Mg2+.
5. Posee un AGo de hidrólisis muy
negativo.
249.- La regulación por modificación
covalente reversible:
1. Implica la ruptura del enlace peptídico.
2. Requiere la acción de otro enzima.
3. Siempre implica reacción
fosforilación.
4. Nunca afecta a enzimas alostéricos.
5. Nunca presenta el enzima de dos formas.
250.- ¿Qué proceso libera mayor
cantidad de energía utilizable por mol
de glucosa?:
1. La respiración aerobia en una célula
muscular.
2. La fermentación en una célula de
levadura.
3. La glicolisis en una célula hepática.
PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR
158.- La heparina es un anticoagulante
porque:
1. Activa la proteína C.
2. Inhibe la trombina.
3. Activa el factor VII.
4. Activa la antitrombina III.
5. Inhibe el factor XI.
159.- El tiempo de protrombina se
determina en:
1. Plasma con EDTA.
2. Plasma heparinizado.
3. Plasma citratado.
4. Suero.
5. Plasma con fluoruro de litio.
Desglose Bioquímica
4. La formación de ácido láctico en el
músculo.
5. La síntesis de glucógeno en el hígado.
252.- La dinamina es una GTPasa que
interviene en:
1. La lisis de la envoltura nuclear.
2. El cierre de las vesículas de clatrina.
3. El ensamblaje de los ribosomas.
4. El ensamblaje de los filamentos de
actina.
5. El ensamblaje de los filamentos de
miosina.
259.- En ausencia de oxígeno, la
principal función de la fermentación es:
1. Producir aminoácidos para la síntesis de
proteínas.
de 2. Generar un gradiente de protones para la
síntesis de ATP.
3. Regenerar NAD+ desde NADH para
asegurar que la glicolisis continue.
4. Oxidar la glucosa hasta CO2 y agua.
5. Producir pentosas.
2011
160.- Habitualmente la determinación de
mercurio y plomo se realiza por:
1. Nefelometría.
2. Espectrofotometría de absorción
atómica.
3. Fotometría de llama.
4. Colorimetría.
5. Potenciometría.
167.- En la técnica de Southern-Blot la
molécula que se separa y se transfiere
es:
1. ADN+ ARN.
2. ADN.
3. Proteína.
4. ARN.
5. ADN + proteína.
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PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR
196.- En los aminoácidos proteicos:
1. La histidina presenta un grupo indol.
2. La cadena lateral del glutamato presenta
carga negativa a pH fisiológico.
3. La arginina es el aminoácido de mayor
tamaño.
4. El triptófano presenta un grupo capaz de
formar puentes disulfuro.
5. La lisina es un amoniácido con carácter
aromático.
197.- De las propiedades ácido-base de
los aminoácidos se puede afirmar que:
1. La ionización de los grupos amino y
carboxilo no depende del pH.
2. Todos los aminoácidos presentan
cadenas laterales ionizables.
3. En el valor de pH isoeléctrico ninguno
de los grupos ionizables presenta carga.
4. A valores elevados de pH el grupo
carboxilico está desprotonado.
5. A valores bajos de pH el grupo amino
no presenta carga.
198.- El enlace peptídico:
1. Presenta rigidez entre el carbono alfa y
el carbono carbonilico.
2. Tiene carácter ácido (libera H+).
3. Es un enlace tipo éter.
4. Implica a las cadenas laterales de los
aminoácidos.
5. En su formación se elimina una
molécula de agua.
199.- La hélice α de las proteínas se
caracteriza por:
1. Ser dextrógira.
2. Presentar las cenas laterales de los
aminoácidos hacia el interior.
3. Estar estabilizada por enlaces de
hidrógeno entre aminoácidos contiguos.
4. Presentar una elevada proporción de
prolinas.
5. Estar estabilizada por enlaces salinos.
200.- La α-D-Glucosa y la α-L-Glucosa:
1. Se diferencian en la configuración de un
carbono asimétrico.
20
Desglose Bioquímica
2010
2. Se diferencian en la configuración de
todos los carbonos asimétricos.
3. Son interconvertibles por ciclación.
4. Presentan la misma actividad óptica.
5. Son formas anoméricas del mismo
monosacárido.
201.- Cuando una enzima cataliza una
reacción:
1. No se modifica y puede reutilizarse.
2. No se modifica pero pierde su actividad
catalítica.
3. Siempre requiere la participación de
cofactores.
4. Se desnaturaliza para facilitar la unión
con el sustrato.
5. Siempre se requiere suministrar energía
a la reacción.
203.- Es correcto afirmar que la:
1. Glicólisis hepática suministra glucosa a
la sangre.
2. Ruta de los fosfatos de pentosa
suministra acetil CoA para procesos
biosintéticos.
3. Degradación de ácidos grasos suministra
energía mediante la formación de NADH y
FADH2.
4. Función del ciclo del ácido cítrico es la
fijación de CO2 en forma de azúcares.
5. Función de la gluconeogénesis es la
formación de glucógeno en el riñón.
204.- Los cuerpos cetónicos:
1. Son utilizados por el hígado para
sintetizar ácidos grasos.
2. únicamente se forman en condiciones de
buena alimentación.
3. Su formación es un proceso
especialmente activo en músculo
esquelético.
4. Se forman a partir del Acetil CoA.
5. En ningún caso pueden dar acetona.
205.- La energía de hidrólisis del ATP es
muy elevada, por lo que:
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1. Su concentración en las células es
despreciable, ya que se hidroliza
constantemente a ADP y Pi.
2. Su ruptura puede acoplarse a reacciones
endergónicas para hacerlas
termodinámicamente favorables.
3. Es imposible preparar una disolución
acuosa de ATP.
4. No existen ATPasas en las células.
5. Es imposible sintetizar ATP a partir de
ADP y Pi.
206.- Los transportadores de electrones
de la cadena respiratoria mitocondrial:
1. Se localizan en la membrana externa
mitocondrial.
2. No se afectan por deficiencia en hierro.
3. Contienen ubiquinona y citocromo c
como proteínas integrales de membrana.
4. Se organizan como complejos
enzimáticos que interaccionan unos con
otros a través de transportadores móviles.
5. Transfieren los electrones desde el
oxígeno al NAD+.
207.- El Acetil-coenzima A no interviene
en el (la):
1. Ciclo de Krebs.
2. β-oxidación.
3. Síntesis de glucógeno.
4. Síntesis de ácidos grasos.
5. Descarboxilación oxidativa del piruvato.
208.- Las proteínas de membrana:
1. Pueden estar implicadas en el transporte
de electrones, pero no en la recepción de
señales hormonales externas.
2. Son todas integrales.
3. Nunca atraviesan totalmente la
membrana.
4. Al ser de gran tamaño, carecen de
movilidad.
5. Pueden poseer actividad enzimática.
209.- En relación con el ciclo del ácido
cítrico se puede afirmar que:
1. Es anfibólico porque es reversible.
2. Su velocidad depende de la
concentración de sus intermediarios.
21
Desglose Bioquímica
3. Todo el ATP que se obtiene de él
procede de la oxidación de las coenzimas
en la cadena respiratoria.
4. Se acelera cuando la concentración de
ADP es baja.
5. Funciona siempre a la misma velocidad.
210.- En ausencia de oxígeno, la
principal función de la fermentación es:
1. Producir aminoácidos para la síntesis de
proteínas.
2. Generar un gradiente de protones para la
síntesis del ATP.
3. Oxidar la glucosa hasta CO2 y agua.
4. Producir pentosas.
5. Regenerar NAD+ desde NADH.
211.- La β-oxidación y la síntesis de los
ácidos grasos en eucariotas tienen en
común:
1. La localización subcelular.
2. Los cofactores de oxidorreducción.
3. La formación de enlaces tioéster de los
intermediarios con el coenzima A.
4. La intervención del CO2.
5. Que el alargamiento o el acortamiento
de la cadenaalifática se produce de dos en
dos carbonos.
212.- El ciclo de la urea:
1. Requiere ATP.
2. Tiene lugar totalmente en la
mitocondria.
3. Es exergónico.
4. Produce urea por hidrólisis de
glutamina.
5. Tiene lugar sólo en bacterias.
213.- Las hormonas glucagón y
adrenalina tienen común en:
1. Activar la degradación del glucógeno en
hígado y músculo.
2. Facilitar la entrada de glucosa en todas
las células del organismo.
3. Activar por fosforilación la acetil-CoA.
4. Estimular la síntesis proteica.
5. Activar la glicólisis.
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214.- En la conversión de piruvato a
lactato:
1. Se reponen los niveles de NAD+.
2. La lactato deshidrogenasa será más
activa en presencia de oxígeno.
3. Después de realizar un ejercicio
muscular intenso, el lactato formado será
reconvertido en glucosa por el músculo.
4. La fermentación láctica genera CO2.
5. Se permite la generación de NADH.
215.- Los enlaces por puente disulfuro
de las proteínas:
1. Se rompen fácilmente con urea 8M.
2. Mantienen la estructura primaria de las
proteínas globulares.
3. El tratamiento por diálisis provoca su
rotura.
4. Sólo se encuentran en proteínas fibrosas,
manteniendo la estructura terciaria.
5. Se rompen por tratamiento con β-
mercaptoetanol (HS-CH2-CH2-OH).
216.- Del enlace glucosídico entre
monosacáridos se puede afirmar que:
1. En él participan dos OH de dos carbonos
cualquiera.
2. Siempre implica a los dos carbonos
anoméricos.
3. El carbono anomérico implicado en el
enlace no puede sufrir ciclación reversible.
4. Es un enlace tipo éster.
5. Siempre se presenta en configuración
beta.
217.- Los triacilglicéridos:
1. Son de naturaleza antipática.
2. Poseen tres moléculas de glicerol.
3. Según presenten ácidos grasos saturados
o no, se llaman aceites y grasas
respectivamente.
4. Presentan 3 enlaces éster.
5. Son lípidos de membrana.
218.- Sobre los esfingolípidos se puede
afirmar que:
1. La ceramida es el más sencillo.
2. Nunca presentan fosfato.
3. Posee un ácido graso llamado
esfingosina.
22
Desglose Bioquímica
4. Posee siempre azúcares en su estructura.
5. Posee glicerol en su estructura.
219.- Sobre las bases púricas se puede
afirmar que:
1. Son de mayor masa molecular que las
pirimidínicas.
2. Se unen al C1’ de la ribosa a través de
su C1.
3. Entre ellas se encuentran la citosina y el
uracilo.
4. Todas presentan un grupo carbonílico.
5. En los nucleótidos sólo aparecen unidas
a desoxirribosa.
221.- El cerebro se caracteriza por:
1. No consumir ácidos grasos.
2. Un bajo consumo de glucosa.
3. Un bajo consumo de oxígeno.
4. Presentar un importante almacén de
lípidos.
5. Ser el principal órgano regulador de la
glucemia.
222.- El hígado:
1. Almacena glucosa en forma de
glucógeno, solo para su propio uso.
2. Produce grandes cantidades de lactato en
ejercicio intenso.
3. Envía lípidos al tejido adiposo en forma
de lipoproteínas.
4. Tiene un elevado consumo de oxígeno.
5. Tiene una baja capacidad de eliminar
sustancias tóxicas.
223.- Los cuerpos cetónicos:
1. Pueden ser consumidos por el cerebro.
2. Se sintetizan en el músculo.
3. Son un modo de transporte de glúcidos.
4. Se utilizan en el hígado.
5. Son el hidroximetilglutaril-CoA y la
urea.
224.- En el ciclo de Krebs, el:
1. Producto de la α-cetoglutarato
deshidrogenasa tiene un enlace tioéster de
alta energía.
2. α-cetoglutarato es producto de la
aconitasa.
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3. Malato y el oxalacetato presentan 3
grupos carboxilo.
4. Succinato presenta un doble enlace.
5. Fumarato es una molécula asimétrica.
225.- En la regulación de metabolismo
del glucógeno por la adrenalina:
1. Se inhibe la adenilato ciclasa.
2. Se inhibe la PKA a través del AMPc.
3. La glucógeno sintasa se inhibe por
fosforilación.
4. La glucógeno fosforilasa se activa por
fosforilación.
5. La adrenalina no regula el metabolismo
del glucógeno.
227.- En relación a fructosa-2,6-
bisfosfato:
1. Es un intermediario glicolítico.
2. En células hepáticas aumenta su
concentración en respuesta al aumento de
AMPc.
3. Es un efector alostérico de la
triacilglicerollipasa.
4. Su concentración regula la velocidad de
la glicólisis y de la gluconeogénesis.
5. Es el activador más potente del
complejo de la piruvato-deshidrogenasa.
228.- En la inhibición enzimática:
1. Un inhibidor irreversible provoca la
hidrólisis del enzima.
2. Los inhibidores acompetitivos se unen al
sustrato de la reacción.
3. Un inhibidor no competitivo no necesita
unirse al enzima para ejercer su actividad.
4. Los inhibidores siempre modifican la
Vmax.
5. Un inhibidor competitivo actúa
aumentando el valor de Km.
229.- En el ciclo de la urea:
1. Transforma urea en CO2 e ión amonio.
2. Es la ruta más importante de
incorporación del nitrógeno en los
organismos uricotélicos.
3. No consume energía.
4. Tiene lugar en todos los tejidos de
mamíferos.
23
Desglose Bioquímica
5. Requiere transportadores de membrana
específicos para determinados metabolitos.
230.- En relación al catabolismo de los
ácidos grasos saturados se puede
afirmar:
1. Requiere condiciones aerobias.
2. No utiliza Coenzima A.
3. En células eucariotas ocurre en el
citosol.
4. La carnitina no interviene en este
proceso.
5. Necesita poder reductor.
231.- Un polinucleótido es un polímero:
1. Cuyos dos extremos son
estructuralmente equivalentes.
2. Cuyos monómeros están unidos por
enlaces fosfodiéster.
3. En el que hay, al menos, 20 clases de
monómeros.
4. Que en condiciones fisiológicas no
presenta carga eléctrica.
5. Cuya unidad repetitiva es base púrica o
pirimidínica.
232.- En relación al centro activo de un
enzima se puede afirmar:
1. Es la estructura tridimensional a la que
se unen los activadores alostéricos.
2. Siempre está formado por aminoácidos
contiguos en la secuencia de la cadena
polipeptídica.
3. El sustrato se une covalentemente al
centro activo.
4. Consiste en una entidad tridimensional
de carácter hidrofóbico que contiene, entre
otros, los grupos catalíticos.
5. Es un “bolsillo” hidrofilito con muchas
moléculas de agua en su interior.
233.- El ciclo del ácido cítrico requiere:
1. NADP+.
2. FAD.
3. Acetil-coenzima A carboxilasa.
4. ATP.
5. Al menos una transaminasa.
234.- Los cuerpos cetónicos:
1. Se forman a partir de acetil-coenzima A.
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2. En ningún caso pueden producir cetona.
3. Su formación es un proceso
especialmente activo en músculo
esquelético.
4. Sólo se forman en enfermos de diabetes.
5. Son utilizados por el hígado para
sintetizar ácidos grasos.
235.- En mamíferos, los aminoácidos
cetogénicos:
1. Pueden contribuir a la síntesis de
glucosa.
2. Son intermediarios del ciclo de la urea.
3. Son el sustrato de reacciones catalizadas
por transcetolasas.
4. Pueden producir acetil-coenzima A.
5. Todo lo anterior es falso.
236.- El enlace peptídico:
1. Se rompe cuando la proteína se
desnaturaliza.
2. Tiene completa libertad de giro por ser
un enlace simple covalente.
3. Es un enlace de tipo amida.
4. Se mantiene por un puente de hidrógeno
entre el CO y el NH.
5. Es apolar.
237.- La estructura en hoja β:
1. Es menos estable que la estructura en
hélice α.
2. Está estabilizada por puentes disulfuro.
3. Puede estirarse (aumentar su longitud)
de manera reversible.
4. No es compatible con la estructura de
una proteina globular.
5. Requiere dos cadenas polipeptídicas o
dos secciones de la misma cadena.
238.- Las proteínas:
1. Se pueden desnaturalizar sin afectar su
conformación nativa.
2. Presentan actividad biológica en su
conformación nativa.
3. Catalíticas son las únicas que pueden
unir un ligando de forma cooperativa.
4. Suelen adoptar un número elevado de
conformaciones nativas.
5. Fibrosas son muy solubles en agua.
24
Desglose Bioquímica
240.- El ATP:
1. Tiene una elevada energía de hidrólisis
de fosfato.
2. Almacena la energía durante mucho
tiempo.
3. Se sintetiza por acción de fosfatasas.
4. Se sintetiza a partir de AMP y PPi por
cesión de PPi desde sustratos fosforilados.
5. Presenta cargas positivas.
242.- En la acción enzimática:
1. Las enzimas pueden hacer espontánea
una reacción que no lo es.
2. Sólo las reacciones no espontáneas están
catalizadas por enzimas, las demás no
necesitan de su acción.
3. L as enzimas quedan alteradas después
de la reacción.
4. Las enzimas aceleran las reacciones sin
alterar sus características termodinámicas.
5. Las enzimas modifican los niveles
energéticos de reactivos y productos.
244.- Los aminoácidos:
1. Únicamente tienen protonado el grupo
α-amino a pH muy ácido.
2. Se unen covalentemente por enlaces
dosfodiéster en las proteínas.
3. Cisteína y metionina contiene azufre.
4. Nunca forman puentes de hidrógeno en
las proteínas.
5. Únicamente tienen dos grupos
funcionales ionizables.
245.- En relación a interacciones entre
cadenas laterales de los aminoácidos:
1. Met y Ala pueden establecer un puente
de hidrógeno.
2. Lys y Asp pueden establecer una
interacción iónica.
3. Asn y Lys pueden establecer una
interacción iónica.
4. Gly y Gln pueden establecer un puente
de hidrógeno.
5. Met y Cys pueden formar un puente
disulfuro.
246.- El NAD+ N+:
1. Se une covalentemente a enzimas flavin-
dependientes.
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 Desglose Bioquímica
2. Se obtiene por transferencia de dos 5. Su función es el almacenamiento de
protones al NAD+. energía.
3. Tiene muy poca tendencia a ceder
electrones. 254.- Sobre las aminotransferasas se
4. Presenta en su estructura un nucleótido puede afirmar que:
de guanina. 1. Catalizan reacciones de transferencia de
5. Interviene en reacciones catalizadas por grupos ceto y amino.
deshidrogenadas. 2. Catalizan reacciones irreversibles.
3. Consumen ATP.
247.- La glucólisis: 4. Producen poder reductor.
1. Es la única vía que genera ATP en 5. Se encuentran sólo en la mitocondria.
anaerobiosis.
2. Es una vía citoplasmática y 259.- En cada vuelta de la beta oxidación
mitocondrial. se:
3. En su balance global, consume ATP y 1. Generan dos moléculas de NADH.
pode reductor. 2. Generan una molécula de FADH2.
4. Sólo se da en el hígado. 3. Produce una deshidratación.
5. Se inhibe por falta de oxígeno. 4. Consume un acetil-CoA.
5. Libera ATP.
248.- Sobre la fermentación alcohólica es
correcto afirmar que:
1. Su producto es el metanol.
2. La alcohol deshidrogenasa consume
NAD y regenera así NAD+.
3. El acetaldehído es una molécula más
reducida que el etanol.
4. Es la principal fermentación en el
hombre.
5. Permite obtener energía a partir de la
ingesta de alcohol.

249.- En eucariotas, todas las siguientes

rutas metabólicas ocurren en el citosol,
excepto la:
1. Glucogenolisis.
2. Síntesis de ácidos grasos.
3. β-oxidación.
4. Glicolisis.
5. Ruta de los fosfatos de pentosa.

250.- Elija la afirmación correcta sobre

los fosfoglicéridos o glicerofosfolípidos:
1. Algunos presentan etanolamina en el
grupo de cabeza polar.
2. Algunos tienen como cabeza polar un
disacárido.
3. El más sencillo es la ceramida.
4. Algunos no presentan ácidos grasos en
su estructura.

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PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR
212.- Las enzimas:
1. Disminuyen la energía de activación de
las reacciones.
2. Actúan en reacciones energéticamente
desfavorables haciéndolas favorables.
3. Modifican el valor de AGo de las
reacciones.
4. Alteran el equilibrio de las reacciones.
5. No alteran la velocidad de las
reacciones.
213.- En la glucolisis, es un
intermediario con un fosfato de alto
potencial de transferencia:
1. Fosfoenolpiruvato.
2. Glucosa-6P.
3. Gliceraldehido-3P.
4. 3-fosfoglicerato.
5. 2-fosfoglicerato.
214.- En cada vuelta del ciclo de Krebs
se:
1. Reducen 3 moléculas de NAD+ a
NADH.
2. Obtienen intermediarios de 4C a partir
de Acetil-CoA.
3. Liberan 3 moléculas de CO2.
4. Consume un GTP que se hidroliza a
GDP+Pi.
5. Liberan 2 moléculas de H2O.
215.- En la cadena transportadora de
electrones mitocondrial:
1. La energía de transferencia de electrones
genera un gradiente de protones.
2. Los electrones se ceden finalmente al
CO2 que se oxida a O2.
3. Algunos componentes de la cadena
bombean electrones hacia el interior de la
mitocondria.
4. Se consume ATP para llevar a cabo la
transferencia de electrones.
5. Se produce poder reductor en forma de
NADH.
216.- La ATP sintasa mitocondrial:
1. Sintetiza ATP a partir de AMP y PPi.
2. Se localiza en la membrana externa
mitocondrial.
26
Desglose Bioquímica
2009
3. Parte de su estructura es un canal por el
que los electrones entran a la mitocondria.
4. Bombea protones a favor de gradiente
hacia el exterior de la mitocondria.
5. Sintetiza ATP empleando la energía de
un gradiente de protones.
217.- La activación de los ácidos grasos:
1. Se produce en la mitocondria.
2. Libera ATP.
3. Consiste en su fosforilación por una
quinasa.
4. Consume dos enlaces de alta energía.
5. La cataliza una deshidrogenasa.
218.- La beta oxidación de los ácidos
grasos insaturados:
1. Genera más poder reductor que la de los
saturados.
2. Tiene lugar únicamente en el retículo
endoplasmático.
3. Requiere de enzimas isomerasas y
reductasas.
4. No existe.
5. Genera propionil-CoA.
219.- Elija la afirmación correcta:
1. Niveles altos de malonil-CoA inhiben el
transporte de ácidos grasos al interior de la
mitocondria.
2. La síntesis de ácidos grasos se produce
en la mitocondria.
3. El hidroxi-metil-glutaril-CoA es un
intermediario de la síntesis de ácidos
grasos de número impar de carbonos.
4. Las instauraciones de los ácidos grasos
se forman por acción de deshidrogenadas.
5. La síntesis de ácidos grasos consume
FADH2.
220.- Las transaminasas o
aminotransferasas:
1. Oxidan un aminoácido a cetoácido
generando poder reductor.
2. Sólo existen en el hígado.
3. Sólo existen en el citoplasma.
4. Consumen ATP.
5. Catalizan reacciones reversibles.
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221.- La ruta de los fosfatos de pentosa
produce:
1. NADH y acetil CoA.
2. Glucosa-5-fosfato.
3. NADH y ribosa-5-fosfato.
4. NADPH y ribosa-5-fosfato.
5. Ribulosa-1,5-bisfosfato.
224.- Sobre el ciclo del ácido cítrico se
puede afirmar que:
1. Produce la mayor parte del CO2 en
organismos anaerobios.
2. Es una vía metabólica catabólica, pero
también anabólica.
3. Siempre se localiza en la matriz
mitocondrial.
4. No hay reacciones de reposición de sus
intermediarios.
5. El piruvato se condensa con el
oxalacetato en la primera etapa del ciclo.
225.- La relación con el metabolismo del
glucógeno se puede afirmar que:
1. El glucógeno se almacena junto con
enzimas que catalizan su síntesis y
degradación.
2. Las vías biosintéticas y degradativas son
iguales.
3. El glucógeno se almacena en forma de
gránulos densos en las mitocondrias de las
células.
4. El glucógeno se metaboliza más
rápidamente por ser un polímero lineal.
5. La escisión hidrolítica del glucógeno es
energéticamente más ventajosa que la
fosforolítica.
226.- Se oxida completamente en el ciclo
del ácido cítrico:
1. Glioxilato.
2. Succinato.
3. Oxalacetato.
4. Citrato.
5. Acetil-CoA.
227.- La desnaturalización de proteínas:
1. Altera la conformación nativa sin que se
vea afectada la actividad biológica.
2. Produce la hidrólisis de la proteína.
3. Siempre es irreversible.
27
Desglose Bioquímica
4. No afecta la estructura primaria.
5. Sólo puede conseguirse por tratamiento
de las proteínas con ácidos fuertes.
228.- En relación al ATP:
1. Su hidrólisis sólo puede liberar un
átomo de fósforo inorgánico.
2. Las células obtienen energía de los
procesos catabólicos mayoritariamente en
forma de ATP.
3. Todas las membranas en forma de ATP.
4. Su estructura no contiene ningún azúcar.
5. Las levaduras producen más cantidad de
ATP en condiciones anaeróbicas que en
aerobiosis.
229.- Los cuerpos cetónicos:
1. Nunca son utilizados por el cerebro.
2. En ningún caso pueden dar acetona.
3. Se forman en un proceso especialmente
activo en músculo esquelético.
4. Son utilizados por el hígado para
sintetizar ácidos grasos.
5. Se forman a partir de acetil-CoA.
230.- ¿Por qué la ruta catabólica de una
molécula siempre es diferente a la de su
biosíntesis?:
1. Nunca se producen las dos rutas en la
misma célula.
2. Todas las reacciones catalizadas por las
enzimas son irreversibles.
3. Los enzimas implicados siempre están
en diferentes compartimientos.
4. Hay que atender a las necesidades
celulares regulando el flujo de las vías
metabólicas de forma integrada.
5. Los intermediarios del catabolismo no
participan en rutas de biosíntesis.
231.- En relación con el enlace peptídico
se puede afirmar que:
1. Tiene carácter de parcial doble enlace.
2. No se puede situar en un plano.
3. La configuración cis es la más frecuente.
4. Determina la estructura secundaria de
las proteínas.
5. Tiene libertad de giro.
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232.- Respecto a la mioglobina es cierto 237.- En relación con la cadena lateral
que: de los aminoácidos:
1. Es una proteína oligomérica. 1. La Ser es apolar.
2. Tiene una baja proporción de estructura 2. La Lys tiene carga negativa a pH 7.
en hélice alfa. 3. La Asn tiene carga positiva a pH 7.
3. Está formada por una sola subunidad. 4. La His tiene un grupo imidazol.
4. Tiene una afinidad por el oxígeno simila 5. La Met tiene carga negativa a pH 7.
a la hemoglobina.
5. Muestra una curva sigmoide para su 239.- El pentapéptido, de secuencia:
unión con el oxígeno. Phe-Leu-Asp-Val-Ala:
1. Es mayoritariamente hidrofilico.
233.- Una subfracción celular que 2. Tiene 5 enalces peptídicos.
contiene mitocondrias aumentará su 3. Es un péptido ácido, con carga neta
consumo de oxígeno cuando se añada: negativa a pH 7.
1. Antimicina. 4. Tiene como aminoácido N-terminal Ala
2. ATP. y C-terminal Phe.
3. Oligomicina. 5. No se puede encontrar en proteínas
4. 2,4 dinitrofenol. globulares.
5. Cianuro potásico.
240.- En relación al ciclo de la urea en
234.- La eliminación de los grupos α- eucariotas se puede afirmar que:
amino de los aminoácidos para su 1. Su función principal es usar el nitrógeno
conversión en urea en los mamíferos de los aminoácidos en procesos anabólicos.
puede ocurrir por: 2. Sólo requiere enzimas mitocondriales.
1. Hidrólisis. 3. En mamiferos se produce en todos los
2. Transamidación. tejidos para eliminar el nitrógeno.
3. Óxido-reducción. 4. Tiene lugar en dos compartimentos
4. Desaminación reductiva. celulares distintos.
5. Transaminación y desaminación 5. Tiene lugar en todos los organismos
oxidativa. vivos.

235.- El ciclo del glioxilato: 241.- Respecto a la glicólisis y la

1. Está en todos los organismos. gluconeogénesis, es cierto que:
2. Tiene como función la síntesis de ácidos 1. Tiene lugar en el mismo compartimento
grasos a partir de glúcidos. celular.
3. Cuando falta en el hombre produce una 2. Puede tener lugar simultáneamente.
grave enfermedad metabólica. 3. Hexoquinasa fosforila específicamente
4. Permite convertir dos grupos acetilo en glucosa.
un intermediario del ciclo del ácido cítrico. 4. Se produce la regulación conjunta de
5. Tiene estrecha relación con la glicolisis. ambas rutas.
5. Los intermediarios están fosforilados
236.- De un tejido la que se le añada para evitar su salida de la mitocondria.
antimicina, cabe esperar que:
1. Consume oxígeno y produzca ATP. 242.- Los animales no pueden sintetizar
2. No consuma oxígeno y produzca ATP. glucosa a partir de:
3. Consuma oxígeno y no produzca ATP. 1. Glicerol.
4. Ni consuma oxígeno ni produzca ATP. 2. Alanina.
5. Si incremente la producción de ATP. 3. Lactato.
4. Oxalacetato.
5. Palmitato.

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244.- La síntesis de ácidos grasos:
1. No requiere bicarbonato.
2. Consume ATP.
3. Proporciona NADPH.
4. No emplea la proteína portadora de acilo
(ACP).
5. Es seguida de su transporte al citosol
mediante la carnitina.
245.- En relación con la conversión de
piruvato a lactato, es cierto que:
1. Genera NAD+ citosólico.
2. La lactato deshidrogenasa será más
activa en presencia de oxígeno.
3. Después de realizar un ejercicio
muscular intenso, el lactato será convertido
en glucosa por el músculo.
4. Genera CO2.
5. Permite la generación de NADPH.
Desglose Bioquímica
4. En la fase oxidativa produce NADPH,
imprescindible para la gluconeogénesis.
5. La transaldolasa transfieren un carbono
de una cetosa a una aldosa.
250.- En relación con al estructura de los
aminoácidos es correcto que:
1. La Adn es un aminoácido básico.
2. La cadena lateral de la Ser puede formar
puentes de hidrógeno.
3. Todos los aminoácidos tienen cadena
lateral ionizable.
4. La cadena lateral de His aromática.
5. La Lys contiene un grupo amino.

247.- En relación con el metabolismo de

los ácidos grasos es cierto que:
1. No son las moléculas que proporcionan
más energía.
2. Su degradación tiene lugar en el citosol.
3. Se almacenan en forma libre
principalmente en adipositos.
4. Su síntesis tiene lugar en la mitocondria.
5. Circulan en la sangre unidos a la
albúmina sérica.

248.- El catabolismo de ácidos grasos:

1. Necesita poder reductor.
2. Requiere condiciones aerobias.
3. En células eucariotas ocurre en parte en
mitocondria y en parte en citosol.
4. No utiliza Coenzima A.
5. No precisa ningún transportador
específicos.

249.- Sobre la ruta de los fosfatos de

pentosa se puede afirmar que:
1. Tiene lugar fundamentalmente en el
músculo.
2. Éstas se reorganizan para dar hexosas en
la fase no oxidativa.
3. Produce desoxirribosa 5-fosfato para la
biosíntesis de DNA.

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PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR 2008
206.- En la inhibición enzimática: 211.- En relación a la glicólisis y al
1. Un inhibidor alostérico actúa por metabolismo del acetil-CoA se puede
similitud estructural con el sustrato. afirmar que:
2. El producto de la reacción no puede ser 1. Los niveles elevados de NADH
un inhibidor del enzima. estimulan la oxidación del acetil-CoA.
3. Un inhibidor puede unirse de forma 2. La conversión de glucosa en dos
covalente al enzima. moléculas de lactato se acompaña de la
4. Los inhibidores siempre modifican la producción neta de dos ATP.
Vmax. 3. La hexoquinasa utiliza fosfato
5. Un inhibidor no competitivo no se une al inorgánico para formar glucosa-6-fosfato.
enzima. 4. La oxidación del acetato en el ciclo del
ácido cítrico (CAC) supone un consumo
207.- El transporte a través de neto de oxalacetato.
membranas biológicas: 5. El CAC sólo oxida el acetil-CoA que
1. Siempre utiliza ATP. proviene del piruvato.
2. Puede generar una diferencia de
potencial eléctrico a los dos lados de la 212.- Señale la frase correcta:
membrana. 1. Si se inhibe la carboxilación del acetil-
3. En ningún caso los iones pueden CoA se activa la síntesis de ácidos grasos.
atravesar las membranas. 2. La actividad fosfofructoquinasa-1
4. Los transportadores son aumenta cuando los niveles de AMP son
intercambiadores. bajos.
5. Sólo ocurre en la membrana plasmática. 3. Cuando el acetil-CoA es abundante, se
activa la piruvato carboxilasa.
208.- La avidina es una proteína de 70 4. El complejo piruvato es activo
kD que por su elevada afinidad por la independientemente de la carga energética
biotina bloquearía la reacción: de la célula.
1. Glucosa glucosa-6-fosfato. 5. La movilización de los triacilgliceroles
2. Oxalacetato fosfoenolpiruvato. de reserva no responde a señales
3. Malato oxalacetato. hormonales.
4. Piruvato oxalacetato.
5. Alanina piruvato. 213.- En relación a la estructura de las
proteínas se puede afirmar que:
210.- En las membranas biológicas se 1. Todas las proteínas globulares tienen los
puede afirmar que: mismos dominios.
1. La eliminación de las proteínas 2. La estructura terciaria está presente
integrales de membrana no afecta a su únicamente en proteínas oligoméricas.
funcionalidad. 3. La hemoglobina es la única proteína que
2. El transporte pasivo requiere ATP. posee estructura cuaternaria.
3. La difusión facilitada no utiliza un 4. Los dominios de las proteínas son
transportador. regiones de plegamiento compacto que
4. Son asimétricas. ejercen una determinada función.
5. La composición en lípidos no afecta a su 5. La estructura terciaria está mantenida
fluidez. únicamente por los enlaces peptídicos.

218.- De un tejido al que se le añada 2,4-

dinitrofenol (2,4-DNP), cabe esperar
que:
1. Consuma oxígeno y produzca ATP.

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2. No consuma oxígeno y produzca ATP.
3. Consuma oxígeno y no produzca ATP.
4. Ni consuma oxígeno ni produzca ATP.
5. Se incremente la producción de ATP.
219.- En relación con la cadena lateral
de los aminoácidos la:
1. His tiene un grupo imidazol.
2. Lys es apolar.
3. Asn tiene carga positiva a pH 7.
4. Ser es ionizable.
5. Met tiene carga negativa a pH 7.
221.- Son diasteroisómeros:
1. Galactosa y sorbosa.
2. Xilosa y xilulosa.
3. Eritrosa y eritrulosa.
4. Ribosa y ribulosa.
5. Treosa y eritrosa.
222.- La teoría quimiosmótica:
1. No explica la síntesis de ATP asociada a
la fotosíntesis.
2. Se basa en la alta permeabilidad de la
membrana lipídica a los protones.
3. Sólo es válida para células eucariotas.
4. Se basa en la formación de un gradiente
de protones a través de una membrana.
5. Requiere una ATP sintasa no asociada a
membrana.
223.- Con respecto del ejercicio intenso y
prolongado NO es correcto decir que:
1. En el músculo se activan la degradación
del glucógeno y la glucólisis.
2. El lactato formado en el músculo se
libera a la sangre y se excreta todo por la
orina.
3. En el hígado se activa la degradación del
glucógeno y se inhibe la glucólisis.
4. En el hígado se activa la
gluconeogénesis.
5. El lactato formado en el músculo se
libera a sangre y se reutiliza en el hígado.
31
Desglose Bioquímica
224.- El transporte electrónico
respiratorio y fotosintético tienen en
común que:
1. Los electrones fluyen de un dador con
un potencial de reducción positivo a uno
negativo.
2. No participan transportadores
electrónicos solubles en la membrana.
3. Son procesos ubicados en una
membrana transductora de energía.
4. Generan movimientos de protones hacia
el interior del compartimento donde se
localizan.
5. El oxígeno molecular actúa tanto como
aceptor como donador de electrones.
225.- En el ciclo del ácido cítrico:
1. El oxalacetato se oxida dando
directamente ceto-glutarato.
2. El acetil-CoA se sintetiza a partir de
CO2.
3. Se oxida el NADH.
4. Hay un paso asociado a una
fosforilación a nivel de sustrato.
5. El fumarato se sintetiza directamente a
partir de piruvato.
226.- La principal proteína periférica de
la membrana eritrocitaria es:
1. Aducina.
2. Glucoforina.
3. Actina.
4. Espectrina.
5. Gliceraldehido-3-P-DH.
227.- ¿Cuál de los siguientes enzimas se
activa cuando se le une cAMP a las
subunidades reguladoras?:
1. Adenilato ciclasa.
2. Proteína quinasa A.
3. Glucógeno fosforilasa quinasa.
4. Fosfoproteína fosfatasa.
5. Glucógeno fosforilasa.
228.- El heptapéptido de secuencia Phe-
Leu-Ala-Val-Phe-Leu-Lys:
1. Tiene carga neta positiva a pH 7.0.
2. Tiene 7 enlaces peptídicos.
3. Es mayoritariamente hidrofilico.
4. Tiene Lys en el extremo aminoterminal.
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5. No se encuentra en proteínas globulares.
229.- En la glicólisis se sintetiza ATP
directamente en la etapa catalizada por
el enzima:
1. Hexoquinasa.
2. Fosfofructoquinasa-1.
3. Gliceraldehido-3-fosfato
deshidrogenasa.
4. Piruvato quinasa.
5. Triosa-fosfato isomerasa.
230.- En relación al ciclo de la urea:
1. Su función principal es usar el nitrógeno
de los aminoácidos en procesos anabólicos.
2. Sólo requiere enzimas mitocondriales.
3. En mamíferos, sólo tiene lugar en las
células renales.
4. Requiere consumo de ATP.
5. Tiene lugar en todos los organismos
vivos.
231.- ¿Cuál de los siguientes enzimas se
requiere tanto para la oxidación
completa de glúcidos como de ácidos
grasos?:
1. Malato sintasa.
2. Citrato sintasa.
3. Piruvato deshidrogenasa.
4. Fructosa-1,6-bisfosfato aldolasa.
5. Tiolasa.
232.- En relación con la estructura de los
aminoácidos:
1. La Lys contiene un grupo sulhidrilo.
2. La cadena lateral de Arg es aromática.
3. Todos los aminoácidos tienen cadena
lateral ionizable.
4. La cadena lateral de la Ser puede formar
puentes de hidrógeno.
5. La His es un aminoácido ácido.
233.- Las proteínas más abundantes en
las lipoproteínas de alta densidad son:
1. Apo A.
2. Apo B.
3. Apo C.
4. Apo D.
5. Apo E.
32
Desglose Bioquímica
234.- El enlace peptídico:
1. Está ionizado a pH fisiológico.
2. Se rompe con agentes desnaturalizantes
de proteínas.
3. Tiene carácter de parcial doble enlace.
4. Tiene libertad de giro.
5. Generalmente su configuración es cis.
236.- El modelo de Michaelis-Menten de
acción enzimática:
1. Asume la formación de un intermediario
covalente entre el sustrato y el enzima.
2. Explica el comportamiento alostérico de
ciertos enzimas.
3. Explica la esteroespecificidad de las
reacciones enzimáticas.
4. Únicamente es aplicable a enzimas muy
lentos.
5. Explica el efecto de saturación
observado a concentraciones altas de
sustrato.
240.- La mayor reserva de energía en el
cuerpo humano bien alimentado es:
1. El glucógeno del músculo.
2. La glucosa de la sangre.
3. El glucógeno del hígado.
4. Los triacilgliceroles del tejido adiposo.
5. El ATP del músculo.
241.- La adrenalina y el glucagón:
1. Son efectores alostéricos de la
fosfofructoquinasa-1.
2. Modulan los flujos glicoliticos y
gluconeogénico.
3. Son inhibidores de la adenilato ciclasa.
4. Circulan por la sangre y atraviesan la
membrana por difusión simple con
facilidad.
5. Fosforilan la proteinaquinasa.
242.- El citocromo c en la cadena de
transporte electrónico:
1. Acepta electrones directamente del
NADH.
2. Es un transportador de electrones móvil.
3. Pasa los electrones al Citocromo b.
4. Se une fuertemente a la ubiquinona.
5. Bombea protones desde la matriz
mitocondrial.
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245.- La degradación del glucógeno
produce:
1. Mayoritariamente glucosa-1-fosfato.
2. Mayoritariamente glucosa.
3. Mayoritariamente fructosa.
4. Cantidades iguales de glucosa y glucosa-
1-fosfato.
5. Mayoritariamente UDP-glucosa.
246.- El hígado mantiene constante la
concentración de glucosa en sangre y el
músculo no puede ejercer esa función
debido a que las células del:
1. Músculo carecen de glucógeno
fosforilasa.
2. Hígado no tienen mitocondrias y las del
músculo si.
3. Músculo carecen de glucosa-6-fosfatasa.
4. Hígado poseen una rubisco más activa.
5. Músculo son incapaces de realizar el
ciclo de la urea.
248.- Sobre la estructura plegada en
hoja beta, se puede afirmar que:
1. Es un modelo de estructura no periódica.
2. Es un elemento mayoritario de todas las
proteínas globulares.
3. Las hojas beta pueden ser paralelas o
antiparalelas.
4. Se mantiene gracias a los puentes de
hidrógeno entre cadenas laterales de
aminoácidos consecutivos.
PREGUNTAS BIOQUÍMICA CLÍNICA BIR
214.- Es un marcador de tumor
mamario fundamentalmente:
1. Ceruplasmina.
2. CA 125.
3. Antígeno carcinoembrionario.
4. CA 15.3.
5. Alfa fetoproteína.
33
Desglose Bioquímica
5. Sólo se presenta en las proteínas en la
forma anti-paralela.
249.- La hemoglobina:
1. Es una proteína oligomérica.
2. Tiene una baja proporción de estructura
en hélice alfa.
3. Está formada por una sola subunidad.
4. La hemoglobina tiene una afinidad por
el oxígeno similar a la mioglobina.
5. Muestra una curva hiperbólica para su
unión con el oxígeno.
259.- La conversión de la glutamina en
citrulina tiene lugar exclusivamente en:
1. Entericitos.
2. Hepatocitos.
3. Células tubulares renales.
4. Páncreas.
5. Músculo esquelético.
260.- El ciclo del glioxilato:
1. Es el ciclo de Krebs de las plantas.
2. Permite la síntesis e glúcidos a partir de
acetil-CoA porque no lo oxida a CO2.
3. Sólo se encuentra en procariotas.
4. Permite que el CO2 liberado en el ciclo
de Krebs, se transforme en acetato.
5. Sólo se encuentra en vertebrados.
2008
235.- En el proteinograma sérico
humano en condiciones fisiológicas de
normalidad:
1. La fracción albúmina supera el 50%.
2. El cociente Albúmina/globulina es
inferior a 1.
3. La fracción gamma supera el 25%.
4. La fracción alfa 1 supera el 10%.
5. La alfa fetoproteína migra
fundamentalmente en la fracción gamma.
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PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR 2007
211.- De un tejido al que se le añada 3. Km varía con la concentración de
oligomicina, cabe esperar que: enzima.
1. Consume oxígeno y produzca ATP. 4. Km es la Vmax/2.
2. No consuma oxígeno y produzca ATP. 5. Su representación es una hipérbola.
3. Consuma oxígeno y no produzca ATP.
4. Ni consuma oxígeno ni produzca ATP. 216.- La regulación por modificación
5. Se incremente la producción de ATP. covalente reversible:
1. Implica la ruptura del enlace peptídico.
212.- De las siguientes sustancias que 2. Requiere la acción de otro enzima.
afectan a la fosforilación oxidativa, no 3. Siempre implica reacción de
bloquea el flujo de electrones: fosforilación.
1. Antimicina A. 4. Nunca afecta a enzimas alostéricos.
2. CO. 5. El enzima nunca se presenta en dos
3. 2,4-DNP. formas.
4. Rotenona.
5. Cianuro. 217.- En relación con la cadena lateral
de los aminoácidos:
213.- Señale la frase correcta: 1. La His tiene un grupo amino.
1. El centro activo de los enzimas 2. La Cys es apolar.
constituye más del 90 % del total de la 3. La Phe es aromática.
proteína. 4. La Ser es ionizable.
2. El sustrato reconocido por un enzima 5. La Met contiene un grupo tiol.
típico posee un tamaño similar al del
enzima. 218.- El efecto hidrofóbico consiste en
3. Sólo los residuos catalíticos poseen que:
capacidad para unirse el sustrato en el 1. El interior de las células es
centro activo. predominantemente no polar.
4. Generalmente, los sustratos se unen a los 2. Las membranas no pueden ser
enzimas mediante enlaces covalentes. atravesadas por el agua.
5. Generalmente, los sustratos se unen a los 3. Por razones termodinámicas, los grupos
enzimas mediante enlaces no covalentes. apolares tienden a organizarse excluyendo
al agua.
214.- La Vmax de una reacción 4. Los aminoácidos con cadena lateral
catalizada por una enzima: apolar forman puentes de hidrógeno con
1. Aumenta al aumentar la concentración facilidad.
de sustrato. 5. Las interacciones entre cadenas laterales
2. No es necesario conocerla para de aminoácidos apolares son más fuertes
determinar el número de recambio de un que las iónicas.
enzima.
3. Aumenta con el tiempo de un enzima. 220.- Los mamíferos pueden sintetizar
4. Es la velocidad de la mayoría de las glucosa a partir de los siguientes
reacciones que ocurren en la célula. precursores, a excepción de:
5. Depende de la concentración de enzima. 1. Glicerol.
2. Alanina.
215.- En la cinética enzimática de 3. Palmitato.
Michaelis-Menten: 4. Oxalacetato.
1. Sólo se alcanza Vmax si se utilizan 5. Lactato.
concentraciones muy elevadas de enzima.
2. Km se puede expresar en mol.s-1.

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221.- ¿Qué proceso libera mayor
cantidad de energía utilizable por mol
de glucosa?:
1. Respiración aerobia en una célula
muscular.
2. Fermentación en una célula de levadura.
3. Glicolisis en una célula hepática.
4. Formación de ácido láctico en el
músculo.
5. Síntesis de glucógeno en el hígado.
222.- El glucagón y la adrenalina tienen
en común que:
1. Activan la degradación de glucógeno en
hígado y músculo.
2. Facilitan la entrada de glucosa en todas
las células del organismo.
3. Activan por fosforilación la acetil-CoA
carboxilasa y con ello la síntesis de ácidos
grasos.
4. Activan la síntesis de proteínas.
5. Activan la glicolisis.
223.- En relación a fructosa-1,6-
bisfosfato podemos afirmar que:
1. Es un intermedio glicolítico.
2. En las células hepáticas aumenta su
concentración en respuesta al aumento de
AMPc.
3. Es un efector alostérico de la
triacilglicerollipasa.
4. Su concentración regula la velocidad de
la glicólisis y de la gluconeogénesis.
5. Es el activador más potente del
complejo de la piruvatodeshidrogenasa.
224.- ¿Cuál de las siguientes relaciones
es cierta?:
1. Caderinas- Uniones GAP.
2. Integrinas-Hemidesmosomas.
3. Claudinas-Uniones adherens.
4. Conexinas-Uniones estrechas.
5. Fibronectina-Desmosomas.
225.- En la desnaturalización de
proteínas:
1. Se altera la conformación nativa sin que
se ven afectada la actividad biológica.
2. Se produce la hidrólisis de la proteína.
3. Siempre es irreversible.
35
Desglose Bioquímica
4. La única estructura que no se ve
afectada es la primaria.
5. Sólo puede conseguirse por tratamiento
de las proteínas con ácidos fuertes.
226.- En relación con la inhibición
enzimática:
1. Un inhibidor irreversible provoca la
desnaturalización del enzima.
2. Los inhibidores acompetitivos se unen al
sustrato de la reacción.
3. Un inhibidor no competitivp no necesita
unierse al enzima para ejercer su actividad.
4. Los inhibidores siempre modifican la
Vmax.
5. Un inhibidor competitivo actúa
aumentando el valor de Km.
241.- El ácdio fosfatídico es:
1. Glicerol-3-fosfato.
2. 1 acilglicerol-3- fosfato.
3. 1,2 diacilglicerol 3-fosfato.
4. Difosfatidilglicerol.
5. Fosfatidilglicerol fosfoglicérido.
242.- En el complejo de la piruvato
deshidrogenasa, el cofactor de la
dihidrolipoil deshidrogenasa es:
1. Pirofosfato de tiamina.
2. NAD+.
3. Lipoamida.
4. FAD.
5. CA2+.
243.- En el cilco de los ácidos
tricarboxílicos, la descarboxilación del
isocitrato da lugar a:
1. Alfacetoglutarato.
2. Aconitato.
3. Succinil CoA.
4. Fumarato.
5. Succinato.
244.- En la vía glucolítica, el
fosfoglicerato se forma a partir de:
1. Gliceraldehido-3P.
2. Dihidroxiacetona fosfato.
3. Fructosa 1,6-bisfosfato.
4. Fosfoenolpiruvato.
5. 1,3-Bisfosfoglicerato.
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245.- Es un enzima reversible de la vía 3. Farnesil pirofosfato.
gluconeogénica: 4. Ácido mevalónico.
1. Fosfoglucosa isomerasa. 5. Escualeno.
2. Fosfoglicerato quinasa.
3. Piruvato carboxilasa. 249.- Es un aminoácido de cadena
4. Gliceraldehido 3P deshidrogenasa. ramificada:
5. Fosfoglicerato mutasa. 1. Valina.
2. Triptófano.
246.- La glucógeno fosforilasa se: 3. Cisteína.
1. Inhibe con AMP. 4. Serina.
2. Inhibe con glucosa. 5. Fenilalanina.
3. Activa por fosfoproteína fosfatasa.
4. Activa con insulina. 250.- No interviene en la cadena
5. Activa con Ca 2+. respiratoria mitocondrial:
1. Citocromo c.
247.- Entre los glucosaminoglucanos, el 2. Ubiquinona.
hialuronato es un polímero de: 3. FMN.
1. N-Ac-Glucosamina y Galactosa. 4. Plastocianina.
2. Glucosalina y Ácido Glucurónico. 5. O2.
3. N-Ac-Glucosamina y Ácido Idurónico.
4. N-Ac-Glucosamina y Ácido Glucónico. 257.- En la mitocondria, el donador de
5. N-Ac-Glucosamina y Ácido electrones del Citocromo P450 es:
Glucurónico. 1. NADH.
2. NADPH-adrenodoxina reductasa.
248.- En la vía de síntesis de colesterol, 3. NADPH-citocromo P450 reductasa.
el primer compuesto exclusivo de esta 4. FADH2.
ruta es: 5. Ubiquinona.
1. Ergosterol.
2. Acetoacetil CoA.

PREGUNTAS BIOQUÍMICA CLÍNICA BIR 2007

227.- El favismo, crisis hemolíticas 4. Electroforesis.
desencadenadas por la ingestión de 5. El cociente lactato/piruvato.
Vicia faba, se deben a la baja actividad
de: 229.- La hemólisis propicia el aumento
1. Piruvato descarboxilasa. plasmático de:
2. Piruvato kinasa. 1. Sodio.
3. Glucosa-6-p-deshidrogenasa. 2. Urea.
4. Gamma-glutamil transferasa. 3. Haptogobina.
5. Fosfoenolpiruvato carboxiquinasa. 4. Potasio.
5. Fosfatasa alcalina.
228.- El análisis de lactato
deshidrogenasa se realiza por: 230.- El calcio circula en sangre ligado a
1. Monitorizado cinéticamente el NADH proteínas en un:
del medio. 1. 20%.
2. Valoración del lactato. 2. 40%.
3. El cambio en la concentración de 3. 60%.
protones. 4. 80%.
5. 90%.

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231.- En la separación electroforética de 237.- La fracción glicada de la

las proteínas plasmáticas, la hemoglobina es la:
gammaglobulina más abundante es: 1. A.
1. IgA. 2. A1.
2. IgG. 3. A2.
3. IgM. 4. F.
4. Prealbúmina. 5. G.
5. Transferrina.
238.- El Síndrome de Lesch-Nyhan se
232.- La variabilidad intraindividual de caracteriza por el déficit de hipoxantina-
la excreción urinaria es mínima en el guanina fosforribosil transferasa y cursa
caso de: con:
1. Sodio. 1. Aumento de ácido úrico.
2. Urea. 2. Déficit de AMP.
3. Fosfato. 3. Aumento de GMP.
4. Ácido úrico. 4. Déficit de PRPP sintetasa.
5. Creatinina. 5. Aumento de adenilsuccinato sintetasa.

233.- El mejor marcador de valoración 239.- La hiperlipidemia que presenta

de la ferropenia es: elevación de VLDL y se asocia a
1. Hemoglobina. obesidad, diabetes y enfermedad
2. Transferrina. metabólica es la de tipo:
3. Ferritina. 1. I.
4. Hierro. 2. II.
5. Protoporfirina.. 3. III.
4. IV.
234.- Es marcador de tumor 5. V.
hepatocelular:
1. Albúmina glicada.
2. CA 125. 258.- La molécula de ferritina une
3. Elastasa neuronal. átomos de hierro en número de:
4. Antígeno carcinoembrionario. 1. 2.
5. Alfa fetoproteína. 2. 40.
3. 200.
235.- En la necrosis miocárdica, el 4. 4.000.
marcador sanguíneo más precoz es: 5. 20.000.
1. Creatina quinasa.
2. Mioglobina.
3. Lactato deshidrogenasa.
4. Isoenzima MB de la Creatin quinasa.
5. AST (GOT).

236.- La fracción libre de la

triiodotironina circulante es:
1. 0,1 %.
2. 0,3 %.
3. 0,5 %.
4. 0,7%.
5. 0,9%.

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PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR
171.- ¿De cúal de los siguientes
precursores los mamíferos no pueden
sintetizar glucosa?:
1. Glicerol.
2. Alanina.
3. Palmitato.
4. Oxalacetato.
5. Lactato.
172.- Con respecto del ciclo del ácido
cítrico se puede afirmar que:
1. Produce la mayor parte del CO2 en
organismos anaerobios.
2. El piruvato se condensa con el
oxalacetato en la primera etapa del ciclo.
3. Siempre se localiza en la matriz
mitocondrial.
4. No hay reacciones de reposición de sus
intermediarios.
5. Es una vía metabólica catabólica, pero
también anabólica.
173.- En relación al ciclo de la urea:
1. La glicina es uno de los intermediarios
del ciclo.
2. Tiene lugar en todos los organismos
vivos.
3. No requiere ATP.
4. En él participan aminoácidos no
proteicos como ornitina y citrulina.
5. Todas las reacciones del ciclo tienen
lugar en el citosol.
174.- Los cuerpos cetónicos:
1. Se forman a partir de acetil-CoA.
2. En ningún caso puede dar acetona.
3. Su formación es un proceso
especialmente activo en músculo
esquelético.
4. Únicamente se forman en condiciones
de buena alimentación.
5. Son utilizados por el hígado para
sintetizar ácidos grasos.
175.- Sirve como aceptor directo de los
grupos amino procedentes de la
degradación de muchos aminoácidos:
1. Glutamina.
2. Asparagina.
38
Desglose Bioquímica
2006
3. A-cetoglutarato.
4. Glutamato.
5. Oxalato.
177.- En relación con la principal
función de las siguientes vías
metabólicas se puede afirmar que la:
1. Gluconeogénesis en el músculo controla
el nivel de glucosa en sangre.
2. Ruta de las pentosas fosfato proporciona
NADH para procesos biosintéticos.
3. Función de la glucogenogénesis es la
formación de reservas energéticas en el
riñón.
4. Degradación de ácidos grasos
proporciona energía vía formación de
NADH y FADH2.
5. Función del ciclo del ácido cítrico es la
fijación del CO2 en carbohidratos.
178.- Libera mayor cantidad de energía
utilizables por mol de glucosa el proceso
de la:
1. Respiración aerobia en una célula
muscular.
2. Fermentación en una célula de levadura.
3. Glicólisis en una célula hepática.
4. Formación de ácido láctico en el
músculo.
5. Síntesis de glucógeno en el hígado.
179.- Se oxida completamente en el ciclo
del ácido cítrico:
1. α-cetoglutarato.
2. succinato.
3. citrato.
4. Acetil-CoA.
5. Oxalacetato.
180.- Las hormonas glucagón y
adrenalina tienen en común:
1. Activar la degradación de glucógeno en
hígado y músculo.
2. Facilitar la entrada de glucosa en todas
las células del organismo.
3. Activar por fosforilación la Acetil-CoA
carboxilasa y con ello la síntesis de ácidos
grasos.
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4. Liberarse a la sangre siempre bajo las
mismas condicones fisiológicas.
5. Activar la glicólisis.
181.- En organismos superiores, las
siguientes vías metabólicas ocurren en el
citosol, a excepción de:
1. Glucogenolisis.
2. Síntesis de ácidos grasos.
3. β-oxidación.
4. Glicólisis.
5. Ruta de las pentosas fosfato.
182.- Cuando abunda acetil-CoA:
1. Se activa la fosfoenolpiruvato
carboxiquinasa.
2. Se los niveles de ATP son bajos, el
oxalacetato se dirige a la gluconeogénesis.
3. Se activa la fosfofructoquinasa-1.
4. Se activa el ciclo del ácido úrico sean
cuales sean los niveles de ATP.
5. Se activa la piruvato carboxilasa.
183.- Para los seres humanos, los
aminoácidos esenciales son:
1. Todos los proteicos.
2. Los no proteicos.
3. Los que no son sustrato de ninguna
transaminasa.
4. Los covalentemente modificados.
5. Los que no pueden sintetizar.
184.- El catabolismo de los ácidos
grasos:
1. Requiere condiciones aerobias.
2. No utiliza Coenzima A.
3. En células eucariotas ocurre en el
citosol.
4. La carnitina no interviene en el proceso.
5. Necesita poder reductor.
185.- El transporte a través de
membranas biológicas:
1. Siempre consume ATP.
2. Puede generar una diferencia de
potencial a ambos lados de la membrana.
3. Sólo ocurren en las membranas
plasmáticas.
4. Nunca es posible para iones.
5. Nunca se da por libre difusión.
39
Desglose Bioquímica
186.- Las membranas biológicas:
1. Sólo contienen fosfolípidos.
2. Son asimétricas.
3. Siempre están en estado fluido,
independientemente de la temperatura.
4. Son atravesadas por proteínas integrales
gracias a la estructura β que éstas poseen.
5. Los lípidos se mueven en ellas, pero no
las proteínas.
187.- Los siguientes transportadores
electrónicos intervienen en la cadena
respiratoria mitocondrial, excepto:
1. Citocromo c.
2. Ubiquinona.
3. Plastocianina.
4. Flavin mononucleótido (FMN).
5. Proteínas ferrosulfuradas.
188.- De la ruta de los fosfatos de
pentosa se puede afirmar que:
1. Tiene lugar fundamentalmente en el
músculo, donde glucosa-6P es abundante.
2. En la fase oxidativa produce NADPH,
imprescindible para la gluconeogénesis.
3. Produce desoxirribosa-5P para la
biosíntesis de DNA.
4. Las pentosas se reorganizan para dar
hexosas en la fase no oxidativa.
5. Las transaldolasas transfieren un
carbono de una cetosa a una aldosa.
189.- El proceso de la β-oxidación de los
ácidos grasos:
1. Requiere condiciones aerobias.
2. No utiliza Coenzima A.
3. Sólo ocurre en organismos que poseen
mitocondrias.
4. Es especialmente activo en condiciones
de buena nutrición.
5. Nada de lo anterior es cierto.
190.- La constante de Michaelis-Menten,
Km:
1. Es constante para una enzima sea cual
sea el sustrato sobre el que actúe.
2. Nunca depende del pH del medio de
reacción.
3. Tiene unidades de concentración.
4. Varía con la concentración de sustrato.
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5. Nos informa del poder catalítico del 5. Varía con el peso molecular de la
enzima. proteína.

191.- En relación con la cadena lateral 196.- Son especialmente abundantes en

de los aminoácidos: proteínas fibrosas:
1. His tiene un grupo amino. 1. Gly y Ala.
2. Cys es apolar. 2. Glu y Gln.
3. Phe es aromática. 3. Ser y Leu.
4. Ala es ionizable. 4. Cys y Thr.
5. Met contiene un grupo tiol. 5. Cys y Tyr.

192.- La hemoglobina (Hb) y la 198.- Son diasteroisómeros:

mioglobina (Mb) difieren en que: 1. Galactosa y Sorbosa.
1. La Hb es monomérica mientras que la 2. Xilosa y Xilulosa.
Mb es oligomérica. 3. Eritrosa y Eritrulosa.
2. La Hb une el oxígeno más fuertemente 4. Ribosa y Ribulosa.
que la Mb a cualquier concentración de 5. Treosa y Eritrosa.
éste.
3. El 2,3 BPG aumenta la afinidad de la Hb 201.- La serinproteasas actúan en:
por el oxígeno. 1. Enlaces en que intervienen un resto Pro.
4. El coeficiente de Hill de la unión del 2. Enlaces en que intervienen un resto Tyr.
oxígeno es menor para la Hb que para la 3. Enlaces en que interviene un resto Ser.
Mb. 4. Secuencias con D aminoácidos.
5. La unión del oxígeno a la Hb depende 5. Enlaces en que el carboxilo lo aportan
de la concentración de H+ y CO2 y la de determinados aminoácidos.
Mb no.
202.- El efecto Pasteur se refiere a:
194.- Cuando un enzima cataliza una 1. Inhibición de la glucólisis por oxígeno.
determinada reacción: 2. Activación de la fosfofructoquinasa por
1. El enzima no se modifica y puede oxígeno.
reutilizarse. 3. Consumo de ATP en medio aerobio.
2. El enzima no se modifica pero pierde su 4. Activación de piruvatoquinasa por ATP.
actividad catalítica. 5. Activación de piruvatoquinasa pot
3. Siempre requiere de la participación de fructosa-q,6-bisfosfato.
cofactores.
4. El enzima se desnaturaliza para facilitar 203.- En la glucólisis, en una reacción de
la unión con el sustrato. fosforilación a nivel de sustrato se
5. Siempre se requiere suministrar energía forma:
a la reacción. 1. Dihidroxiacetona-P.
2. Gliceraldehido-3P.
195.- LA representación de 3. 2-P-Glicerato.
Ramachandran: 4. 3-P-Glicerato.
1. Permite predecir el ángulo de rotación 5. 1,3-Bisfosfoglicerato.
del enlace C-N.
2. Describe la estructura terciaria de un 204.- El CoA deriva metabólicamente
polipéptido. de:
3. Permite describir las estructuras que son 1. Ácido lipoico.
estéricamente posibles. 2. Ribitol.
4. Se aplica sólo a cadenas de aminoácidos 3. NAD+.
D. 4. ATP.

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5. FADH2. 5. Corrina.

205.- En la ruta de las pentosas fosfato, 249.- La detección por primera vez de β-
el balance neto de la fase oxidativa es: HCG en la sangre materna es:
1. 1 NADH y 1 ATP. 1. Tras la fecundqación.
2. 2 NADH y 1 ATP 2. Tras la activación del genoma
3. 2 NADH. embrionario.
4. 1 NADH y 2 ATP. 3. Una vez formado el embrioblasto.
5. 2 NADH y 2 ATP. 4. Un día después de la implantación.
5. Diez días después de ausencia de
206.- Forma parte del complejo IV de la menstruación.
cadena respiratoria:
1. Citocromo a. 252.- El coeficiente de sedimentación de
2. Citocromo b. as macromoléculas biológicas se expresa
3. Citocromo c1. en:
4. Coenzima Q. 1. Unidades S (Svedberg).
5. Succinato DH. 2. Torr.
3. Nanómetros.
207.- Las proteínas más abundantes en 4. Da (Daltons).
las lipoproteínas de alta densidad son: 5. Micras.
1. Apo A.
2. Apo B. 257.- Las proteínas G:
3. Apo C. 1. Estructura tetramérica.
4. Apo D. 2. Ácido mirístico en la subunidad α.
5. Apo E. 3. Actividad GTPasa en la subunidad β.
4. Estructura altamente conservada en
208.- En la β-oxidación, el AcCoA se tejidos.
libera por acción de: 5. Una cadena isoprenoide en la subunidad
1. Carnitina aciltransferasa. β.
2. Acil-CoA deshidrogenasa.
3. Enoil-CoA hidratasa. 259.- Con respecto a la glicolisis y la
4. 3-hidroxiacil-CoA deshidrogenasa. gluconeogénesis:
5. Beta-cetotiolasa. 1. No hay ningún intermediario de cinco
carbonos.
209.- En el cilco de Krebs-Henseleit, la 2. Puede tener lugar simultáneamente.
incorporación de carbamoil fosfato da 3. La regulación conjunta de las dos rutas
lugar a: tiene lugar en los enzimas comunes a
1. Aspartato. ambas.
2. Argininosuccinato. 4. Hexoquinasa fosforila específicamente
3. Ornitina. glucosa.
4. Arginina. 5. Los intermediarios están fosforilados
5. Citrulina. para evitar su salida de la mitocondria.

210.- En el metabolismo de la
homocisteína interviene como coenzima
de la vitamina B12 en forma de:
1. Hidroxicobalamina.
2. 5’ adenosilcobalamina.
3. Cianocobalamina.
4. Metilcobalamina.

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PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR
211.- La internalización de
transferrina está mediada por:
1. cAMP.
2. Calmodulina-proteína quinasa C.
3. Fosforilación de la transferrina.
4. Fosfatidilinositol.
5. Proteínas G.
213.- La hexoquinasa:
1. Hidroliza la glucosa 6P.
2. Está en la cara interna de la membrana
plasmática.
3. Cataliza la reacción irreversible.
4. Forma complejos con
fosfoglucoisomerasa y fosfofructoquinasa-
1.
5. Forma complejos con la proteína
transportadora de glucosa (GLUT-4).
214.- En el corazón, la acción de la
adrenalina:
1. Produce un aumento de 2,6-fisfosfato.
2. Desfosforila la enzima 6-fosfofructo-2-
quinasa /fructosa 2,6-bisfosfatasa.
3. Inhibe la proteína quinasa A.
4. Disminuye la actividad de la 6-
fosfofructo-1-quinasa.
5. Inhibe la glucolisis.
215.- En la regulación de la piruvato
quinasa:
1. El ATP es el principal activador.
2. El 1,6-bifosfato es inhibidor.
3. La activación se da por fosforilación.
4. Se inhibe por activación de proteína
quinasa A.
5. El bajo nivel de glucosa induce a la
enzima.
216.- La subunidad delta de la
fosforilasa quinasa que actúa en el
control de la degradación de glucógeno
es:
1. Calmodulina.
2. La subunidad catalítica.
3. Ligando de cAMP.
4. Adenil ciclasa.
5. Fosfolipídica.
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2005
la 217.- En la vía de las pentosas fosfato, la
acción de transcetolasas sobre ribosa 5-
fosfato y xilulosa 5-fosfato da:
1. 6-fosfogluconolactona.
2. Ribulosa 5-fosfato.
3. Eritrosa 4-fosfato.
4. Sedoheptulosa 7-fosfato.
5. Fructosa 6-fosfato.
218.- Entre los glucosaminoglucanos, el
ácido idurónico es característico de:
1. Hialurónico.
2. Queratán sulfato.
3. Heparina.
4. Condroitina sulfato.
5. Dermatán sulfato.
219.- Es una enzima característica de la
membrana del endotelio capilar:
1. Acil-CoA: colesterol acil transferasa.
2. Lipoproteína lipasa.
3. Monoacilglicerol hidrolasa.
4. Lecitina: colesterol acil transferasa.
5. Acil-CoA deshidrogenasa.
220.- La apopoliproteína B-100 está
presente principalmente en:
1. HDL.
2. LDL.
3. VLDL.
4. IDL.
5. Quilomicrones.
221.- En el ciclo de urea, la acción de la
argininosuccinato liasa da lugar a:
1. Ornitina.
2. Urea.
3. Aspartato.
4. Fumarato.
5. Citrulina.
222.- La síntesis de la uridina 5’-
monofosfato (UMP) pasa por:
1. Hipoxantina.
2. Adenilosuccinato.
3. 5-fosforribosil-1-pirofosfato (PRPP).
4. IMP.
5. Orotato.
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223.- La conversión de la glutamina en
citrulina tiene lugar exclusivamente en:
1. Entericitos.
2. Hepatocitos.
3. Células tubulares renales.
4. Páncreas.
5. Músculo esquelético.
224.- En la ATP sintasa de la membrana
interna mitocondrial:
1. El dominio Fo tiene un sitio de fijación
de ATP.
2. El dominio Fo interviene en la síntesis
de ATP.
3. El dominio Fo es un canal de protones.
4. El dominio Fo es una ATPasa.
5. Se incluye un resto asparaguina esencial
para su actividad.
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231.- Respecto a la estructura del
colágeno, se puede afirmar que:
1. Está formada por tres cadenas plegadas
en hélice α.
2. Es una proteína globular.
3. Los puentes disulfuro la estabilizan.
4. Pro la desestabiliza.
5. Contiene una elevada proporción de
Gly.
232.- No interviene en el mantenimiento
de la estructura terciaria y cuaternaria
de las proteínas:
1. Interacciones electrostáticas.
2. Uniones covalentes tipo amida.
3. Interacciones hidrofóbicas.
4. Uniones de van der Waals.
5. Puentes de hidrógeno.

225.- Las óxido nítrico sintasas: 233.- La estructura secundaria hélice α:

1. Son responsables de la vasoconstricción 1. únicamente existe en las α-queratinas.
vascular. 2. Está mantenida por puentes de
2. Son hemoproteínas. hidrógeno entre los grupos funcionales de
3. Forman óxido nítrico a partir de las cadenas laterales de los aminoácidos.
glutamina. 3. Es una estructura doble el aminoácido
4. Utilizan L-citrulina. prolina es frecuente.
5. Requieren NADP+. 4. Es una estructura cilíndrica mantenida
por puentes de hidrógeno paralelos al eje
226.- En la gráfica de dobles recíprocos central.
de la inhibición enzimática competitiva: 5. Es un helicoide izquierdo formado por
1. El punto de corte de ordenadas sin 10 residuos por vuelta.
inhibidor, es 1/Vmax.
2. Las rectas obtenidas con 234.- Con respecto al proceso de
concentraciones crecientes de inhibidor se desnaturalización de proteínas, se puede
cortan en el eje de abscisas. afirmar que:
3. El corte en el eje de abscisas es 1/Km 1. Siempre inactiva irreversiblemente a las
aparente. enzimas.
4. Las rectas obtenidas con 2. El β-mercaptoetanol rompe los puentes
concentraciones crecientes de inhibidor de hidrógeno que mantienen la
son paralelas. conformación.
5. El punto de corte en el eje de abscisas es 3. Facilita la unión de los ligandos.
–Km ap/Km. 4. La urea 8M rompe los puentes disulfuro.
5. Mantiene la estructura primaria.
230.- Es un aminoácido aromático:
1. Histidina. 235.- Respecto al colágeno, se puede
2. Arginina. afirmar que:
3. Valina. 1. Las cadenas polipeptídicas tienen
4. Leucina. conformación en hélice α.
5. Triptófano. 2. Es una proteína muy soluble en agua.

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3. En la estabilización de la estructura 3. Originan curvas hiperbólicas de
helicoidal participan puentes de hidrógeno velocidad frente a concentración de
entre el CO y el NH de todos los sustrato.
aminoácidos constituyentes. 4. Cambian de conformación cuando unen
4. Hay residuos de Lys modificados que efectores.
participan en el mantenimiento de la 5. Se modifican irreversiblemente cuando
estructura. son inhibidos.
5. Está constituido por aminoácidos no
proteicos. 240.- La ruta de los fosfatos de pentosa
produce:
236.- La función de las enzimas es: 1. NADH y acetil-CoA.
1. Aumentar la energía libre de activación. 2. NADPH y ribosa-5P.
2. Conseguir que se obtenga mayor 3. NADH y ribosa-5P.
cantidad de producto. 4. Urea.
3. Disminuir la constante de equilibrio. 5. Ribulosa-1,5-bifosfato.
4. Permitir que ocurra una reacción que no
es posible en su ausencia.
5. Disminuir el tiempo necesario para
alcanzar el equilibrio.

237.- Respecto a los cofactores

enzimáticos:
1. Todas las enzimas lo requieren.
2. En ningún caso la unión a la enzima es
de tipo covalente.
3. Las enzimas son tan específicas que no
hay dos enzimas que utilicen el mismo
cofactor.
4. Pueden ser iones metálicos o moléculas
orgánicas.
5. No participan en la reacción, sólo tienen
un papel estructural.

238.- La velocidad máxima de una

reacción enzimática es:
1. Una propiedad característica de la
enzima.
2. Un parámetro cinético que depende de la
concentración de enzima.
3. Duplica al duplicar la concentración de
sustrato.
4. Km/2.
5. La misma para todas las enzimas.

239.- En general, las enzimas alostéricas:

1. Unen los efectores en el centro activo.
2. Forman enlaces covalentes con sus
efectores negativos.

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PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR 2004
76.- La cadena lateral es un grupo 4. El alosterismo implica cooperatividad
metilo: entre centros.
1. Ala. 5. El modelo concertado propone que el
2. Val. cambio conformacional deriva de la
3. Gly. fijación de ligandos.
4. Leu.
5. Ser. 90.- La NADPH-citocromo P450
reductasa:
84.- Son residuos invariables del centro 1. Está en mitocondrias.
activo de las serina proteasas: 2. Contiene dos grupos ferrosulfurados.
1. Pro-Tyr-Trp. 3. Se denomina también NADH-
2. Ser-Asn-Pro. adrenodoxina reductasa.
3. Ser-His-Asp. 4. Se une a membrana por el citocromo b5.
4. His-Ser-Val. 5. Contiene FAD y FMN.
5. Lys-Ser-Asn.
91.- El óxido nítrico:
86.- En la hemoglobina, el oxígeno se 1. Es el principal vasodilatador andrógeno.
une a: 2. Intervienen en la síntesis de citrulina.
1. Leu D5. 3. Intervienen en la síntesis de arginina.
2. His E7. 4. Requiere anión superóxido en su
3. His F8. síntesis.
4. Lys G9. 5. Requiere NADP+ para su síntesis.
5. Pro H16.
92.- Es propio de la esfingosina:
87.- La sintetasa son una subclase 1. Esterifiación con fosforilcolina.
enzimática de: 2. Un grupo fosfato.
1. Oxidorreductasa. 3. Un enlace éter con glicerol.
2. Transferasa. 4. Tener un aminoalcohol.
3. Hidrolasa. 5. Tener un ácido graso.
4. Liasas.
5. Ligasas. 93.- La banda 3 de la membrana
eritrocitaria es:
88.- El mecanismo de reacción 1. Una proteína del citoesqueleto.
enzimática en el que el producto se 2. Un intercambiador del Cl- y HCO3-.
obtiene tras la unión de un sustrato al 3. La banda de migración de la espectrina.
enzima modificado previamente por 4. Un transportador de Na+.
otro sustrato se denomina: 5. El complejo actina-tropomiosina.
1. Multisustrato.
2. Secuencial. 94.- En el ciclo de los ácidos
3. Aleatorio. tricarboxílicos, la isocitrato
4. Ping-pong. deshidrogenasa:
5. Ordenado. 1. Da lugar a alfa-cetoglutarato.
2. Da lugar a succinato.
89.- En loas enzimas alostéricos: 3. Actúa sobre oxalacetato.
1. La interacción heterotrópica es el efecto 4. Actúa sobre succinato.
de un ligando sobre la fijación de otro. 5. Actúa sobre fumarato.
2. La estructura es oligomérica.
3. La cinética V-(S) tiene representación 95.- En la acción del complejo I del
hiperbólica o sigmoidea. transporte electrónico mitocondrial:

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1. Se transfieren 2 é del FMNH2 al NAD+. 5. El ATP es activador de la glucógeno
2. Se transfieren é de grupos fosforilasa.
ferrosulfurados a FMN.
3. Se transfieren é de la ubiquinona a 100.- Interviene en la vía de las pentosas
FMN. fosfato:
4. La ubiquinona se fija en la cara interna 1. Fosfomanosa isomerasa.
de la membrana. 2. 6-fosfogluconato deshidrogenasa.
5. Se bombean 4 protones de la 3. Fosfoglucoisomerasa.
mitocondria al citosol. 4. 6-fosfofructo-1-quinasa.
5. UDO-glucosa deshidrogenasa.
96.- ¿Cuántas moléculas de agua se
forman en la oxidación aeróbica 101.- El dolicol fosfato:
completa de la glucosa?: 1. Es un derivado isoprenoide.
1. 1. 2. Es un azúcar alcohol.
2. 2. 3. Interviene en la síntesis de
3. 3 glucoproteínas con enlace O-glucosídico.
4. 6. 4. Es un intermediario en la síntesis de
5. 12. ácido siálico.
5. Es un intermediario en la síntesis de
97.- En la vía glucolítica en la acción de hialuronato.
a gliceraldehido-3P deshidrogenasa:
1. Se forma un tiohemiacetal intermedio. 102.- El ácido graso 18:0 es:
2. Se forma dihidroxiacetona fosfato. 1. Palmítico.
3. Se forma ATP. 2. Esteárico.
4. No existe la vía inversa. 3. Oleico.
5. Se requiere NADH. 4. Linoleico.
5. Araquidónico.
98.- La síntesis de glucosa a partir de
piruvato requiere la acción de: 103.- El malonil CoA se obtiene por
1. Piruvato quinasa y piruvato carboxilasa. acción de:
2. Piruvato carboxilasa y fosfoenolpiruvato 1. ATP-citrato liasa.
carboxiquinasa. 2. Tioesterasa.
3. Piruvato quinasa y fosfoenolpiruvato 3. Beta-cetoacil-ACP sintasa.
carboxiquinasa. 4. Acetil-CoA carboxilasa.
4. Lactato deshidrogenasa y piruvato 5. Malato deshidrogenasa.
quinasa.
5. Piruvato deshidrogenasa y piruvato 104.- La síntesis de triacilgliceroles
quinasa. requiere:
1. Ácido fosfatídico.
99.- En la regulación de la glucógeno 2. Metilmalonil CoA.
fosforilasa: 3. Transcetolasa.
1. La fosforilasa se activa por fosfoproteína 4. Propionato.
fosfatasa. 5. Succinil CoA.
2. El calcio activa la fosfoproteína
fosfatasa. 105.- En la omega oxidación de ácidos
3. El AMP es activador alostérico de grasos interviene:
glucógeno fosforilasa. 1. Estearil CoA desaturasa.
4. El glucógeno inhibe la fosforilasa 2. Tioesterasa soluble.
quinasa. 3. Carnitina.
4. Enoil-CoA hidratasa.

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5. Aldehído deshidrogenasa citosólica. 4. La aglutamina PRPP amidotransferasa
se activa por dimerización.
106.- El fosfatidil inositol: 5. AMP y GMP activan sinérgicamente la
1. Es sustrato de la fosfoinositidasa C. vía.
2. Une glucoproteínas a la membrana
paslmática. 112.- El 5-fosforribosil-1-pirofosfato
3. Interviene en la traducción de señal. interviene en:
4. Contiene principalmente oleico y 1. Síntesis de nucleótidos.
palmítico. 2. Síntesis de Coenzima A.
5. Interviene en la síntesis de fosfolípidos. 3. Síntesis de FAD.
4. Síntesis de ácido fólico.
107.- ¿Cuántos átomos de carbono tiene 5. Vía de las pentosas fosfato.
una molécula de colesterol?:
1. 21. 113.- La síntesis de adrenalina se inicia
2. 23. con:
3. 25. 1. Gly.
4. 27. 2. Val.
5. 29. 3. Asn.
4. Trp.
108.- Un globósido es: 5. Phe.
1. Una ceramida con fosfatidilcolina.
2. Un glucoesfingolípido con ácido siálico. 114.- La ruta de la proteína quinasa A
3. Una glucosilceramida. interviene en la liberación de algunas
4. Un éster sulfúrico de un hormonas y se activa con:
galactocerebrósido. 1. Calcio.
5. Un oligosacárido de ceramida. 2. Diacilglicerol.
3. Inositol trifosfato.
109.- En el ciclo de la urea, la citrulina 4. cAMP.
se forma a partir de: 5. Fosfolipasa C.
1. Carbamilfosfato y ornitina.
2. Argininosuccinato.
3. Amoniaco y bicarbonato.
4. Arginina.
5. Glutamina.

110.- La betaína es un:

1. Donador de grupos amino.
2. Transportador de grupos
monocarbonados.
3. Donador de grupo metilo.
4. Precursor del tetrahidrofolato.
5. Aceptor de grupos sulhidrilo.

111.- En la síntesis de nuecleótidos

purínicos:
1. El enzima limitante es la IMP
deshidrogenasa.
2. La regulación se debe a ATP.
3. El enzima regulador es glutamina PRPP
amidotransferasa.

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PREGUNTAS BIOQUÍMICA CLÍNICA BIR 2004
77.- En el lipidograma, migran en la 259.- En la criopreservación
región beta: espermática, ¿qué crioprotector es
1. Quilomicrones. usado con más frecuencia?:
2. VLDL. 1. Propilenglicol.
3. IDL. 2. DMSO.
4. LDL. 3. Glicerol.
5. HDL 4. Formol.
5. Propanodiol.
115.- Los porfirinógenos son:
1. Precursores de hemo. 260.- ¿Cuál de estos crioprotectores
2. Catabolitos del hemo. pasan a través de la membrana celular
3. Catabolitos de la hemoglobina. de manera pasiva?:
4. Catabolitos de a bilirrubina. 1. Dimetilsulfóxido (DMSO) y sacarosa.
5. Precursores de la bilirrubina. 2. Polivinil pirrolidona (PVP), glicerol y
DMSO.
232.- ¿Cuál de los siguientes compuestos 3. Glicerol, dextrano y sacarosa.
no se emplea como anticoagulante?: 4. 1,2-propanediol (PROH), glicerol y
1. Citrato sódico. DMSO.
2. Sal sódica del ácdio etilendiamino 5. PROH y sacarosa.
tetracético.
3. Mezla de Wintrobe.
4. Heparina de litio.
5. Cloruro cálcico.

233.- La espectroscopia infrarroja se

utiliza para el estudio de:
1. Líquido seminal.
2. Cálculos urinarios.
3. Concentración de hierro sérico.
4. Líquido sinovial.
5. Líquido cefalorraquídeo.

234.- Para el análisis de gases en sangre

se utiliza como anticoagulante:
1. Heparina sódica.
2. Oxalato.
3. EDTA.
4. Citrato.
5. No se utiliza anticoagulante.

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PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR 2003
161.- La degradación de ácidos grasos 3. Las superhélices de poliprolina.
de cadena muy larga y de plasmalógenos 4. Su carácter globular.
tiene lugar en: 5. Los restos hidrocarbonatos.
1. Lisosoma.
2. peroxisoma. 167.- Se denomina desnaturalización de
3. Mitocondria. una proteína a la:
4. Retículo endoplasmático. 1. Pérdida de su función.
5. Aparato de Golgi. 2. Modificación de aminoácidos del centro
activo.
162.- El aminoácido de mayor peso 3. Liberación de los grupos prostéticos.
molecular es: 4. Degradación.
1. Asp. 5. Pérdida de su estructura secundaria y
2. Glu. terciaria.
3. Arg.
4. Trp. 168.- En la electroforesis zonal:
5. Lys. 1. Se utiliza un único tampón.
2. Las proteínas se separan por
163.- Es un aminoácida con cadena isoelectroenfoque.
lateral N-butilamina: 3. Se utilizan anfolitos.
1. Asp. 4. La separación es por hidrofobicidad.
2. Glu. 5. Se aplica detección electroquímica.
3. Arg.
4. Trp. 169.- En el estudio de la estructura
5. Lys. primaria de una proteína, el enlace
peptídico en el que participa el carboxilo
164.- La forma iónica de una molécula de un resto Met lo rompe:
con igual número de cargas positivas y 1. Ninhidrina.
negativas se denomina: 2. Fenilisotiocianato.
1. Forma isoeléctrica. 3. Quimiotripsina.
2. Zwitterión. 4. Bromuro de cianógeno.
3. Forma neutra. 5. Tripsina.
4. Punto de titulación.
5. Ión nulo. 170.- Los residuos activos invariables de
la serin proteasas son:
165.- El péptido C: 1. Ser-Leu-Arg.
1. Es el péptido señal de la proinsulina. 2. Ser-His-Asp.
2. Se sintetiza en cantidad equimolar a la 3. Trp-Leu-Asp.
insulina. 4. His-Gly-Val.
3. Actúa débilmente en el transporte de 5. Cys-Tyr-Val.
glucosa.
4. Es una cadena homóloga a la B de la 171.- En la hemoglobina, el ión ferroso
insulina. se une a:
5. Es rico en restos Val. 1. His F8.
2. Ala C3.
166.- En la estructura de la 3. Leu D6.
tropomiosina destaca: 4. Val G5.
1. Segmentos repetidos de siete 5. Ser E7.
aminoácidos.
2. La riqueza en restos Gly.

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172.- En la representación de 178.- Tiene seis átomos de carbono en la
Lineweaver-Burk, la intersección en el molécula:
eje de abcisas es: 1. Oxalacetato.
1. 1/Vmax. 2. Succinato.
2. -1/Km. 3. Alfa-cetoglutarato.
3. 1/Vo. 4. Citrato.
4. Km/Vmax. 5. Fumarato.
5. 1/[S].
179.- ¿Cuántos ATPs produce la
173.- La fijación de NAD a un enzima actividad de la lanzadera del glicerol
require un resto: fosfato?:
1. Tyr. 1. 5.
2. Cys. 2. 2.
3. Met. 3. 3.
4. Asp. 4. 4.
5. Gly. 5. 1.

174.- Un inhibidor acompetitivo de un 180.- El balance neto del ciclo de Cori

enzima: supone:
1. Se fija al complejo enzima-sustrato. 1. Obtención de 2 ATP.
2. Se fija en un centro distinto del sustrato. 2. Obtención de 4 ATP.
3. Se compensa con exceso de sustrato. 3. Obtención de 6 ATP.
4. En la representación de Lineweaver- 4. Consumo de 2 ATP.
Burk da una recta que coincide en el eje de 5. Consumo de 4 ATP.
abscisas con la gráfica sin inhibidor.
5. Es un inhibidor por producto. 181.- El enzima desramificante del
glucógeno rompe enlaces:
175.- El ácido fosfatídico es: 1. Alfa-2,6.
1. Glicerol-3P. 2. Alfa-1,6.
2. Fosfatidilglicerol fosfoglicérido. 3. Alfa-1,4.
3. 1,2 diacilglicerol 3P. 4. Beta-1,6.
4. Fosfatidilinositol. 5. Beta-1,4.
5. Fosfatidiletanolamina.
182.- Es un intermediario glucolítico que
176.- El ciclo del gamma-glutamilo también se forma en la vía de las
interviene en: pentosas fosfato:
1. Canales de calcio. 1. Gliceraldehido 3P.
2. Transporte de iones. 2. Fructosa 1P.
3. Síntesis de ATP. 3. Fosfoenolpiruvato.
4. Transporte de glucagón. 4. 1,3-Bisfosfoglicerato.
5. Translocación de grupo. 5. Fructosa-1,6-bisfosfato.

177.- NO es un destino metabólico del 183.- El número de carbonos del ácido

piruvato: siálico es:
1. Fosfoenolpiruvato. 1. 6.
2. Oxalacetato. 2. 7.
3. Acetil CoA. 3. 8.
4. Alanina. 4. 9.
5. Lactato. 5. 10.

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184.- El glucosaminoglucano constituido 2. VLDL.
por unidades repetidas de N- 3. LDL.
acetilglucosamina y ácido glucurónico 4. IDL.
es: 5. HDL.
1. Idurinato
2. Condroitina. 197.- La acción intracelular inmediata
3. Dermatán sulfato. de la insulina se debe a:
4. Heparina. 1. Tirosina quinasa.
5. Hialuronato. 2. cAMP.
3. Proteína quinasa C.
185.- La carnitina, es: 4. cGMP.
1. Proteína. 5. Fosfatidilcolina.
2. Aminoácido.
3. Ácido graso de cadena larga. 198.- En la acción de la renina sobre el
4. Molécula nitrogenada. angiotensinógeno se libera un péptido
5. Glucosaminoglucano. de:
1. 2 aminoácidos.
186.- Es un aminoácido esencial: 2. 4 aminoácidos.
1. Glu. 3. 6 aminoácidos.
2. Ser. 4. 8 aminoácidos.
3. Leu. 5. 10 aminoácidos.
4. Pro.
5. Tyr. 200.- La transferrina:
1. Transporta hierro como carbonato.
187.- El propionil-CoA no es un 2. Transporta dos iones férricos por
producto de: molécula.
1. Ac.Oleico. 3. Se satura en más del 90% de su
2. Val. capacidad.
3. Cadena lateral del colesterol. 4. Es el principal depósito tisular de hierro.
4. Met. 5. Se sintetiza en respuesta al hierro libre.
5. Ac.Heptanoico.

188.- El nucleósido de mayor peso

molecular es:
1. Uridina.
2. Citidina.
3. Timidita.
4. Adenosina.
5. Guanosina.

189.- La tetrahidrobiopterina deriva del:

1. UTP.
2. CTP.
3. ATP.
4. GTP.
5. IMP.

190.- La grasa de la dieta se transporta

principalmente en:
1. Quilomicrones.

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PREGUNTAS BIOQUÍMICA CLÍNICA BIR 2003
246.- Los cálculos renales de calcio: 249.- La tinción de Perls o Azul Prusia
1. Suponen aproximadamente un 5% del es específica para:
total. 1. Detección de hemoglobina inestable.
2. Se dan con más frecuencia en mujeres 2. Cuerpos de Heinz.
que en hombre. 3. Corpúsculos de Howell-Jolly.
3. Tienen relación con las infecciones 4. Tinción de siderocitos y sideroblastos.
urinarias. 5. Tinción de reticulocitos.
4. Se asocian con la excreción de tirosina.
5. Los más frecuentes son los oxalato 250.- En un proteinograma sérico
cálcico. normal la fracción que se encuentra en
mayor proporción es:
247.- La velocidad de Sedimentación 1. α globulina.
Globular (VSG): 2. Albúmina.
1. Se mide con pipetas Thoma. 3. β globulina.
2. Se debe medir a la primera, segunda y a 4. γ globulina.
las 24 horas. 5. Pre-albúmina.
3. Tiene relación con la viscosidad
plasmática (concentración de fibrinógeno 255.- No es un fluorocromo:
y/o globulinas). 1. Naranja acridina.
4. No depende del tamaño de los hematíes. 2. Rodamina auramina.
5. En las infecciones agudas se produce 3. Blanco calcofluor.
generalmente una acusada disminución de 4. Azul lactofenol.
su valor. 5. Fluoresceína.

248.- La electroforesis de
hemoglobulinas en acetato de celulosa:
1. Como decolorante emplea acetona-
etanol (1:1).
2. Como colorantes se emplean el rojo
neutro o el azul de Evans.
3. El bemolizado se obtiene empleando
ClNH4.
4. La fracción mayoritaria es la
correspondiente a la fracción HbA2.
5. Se obtienen tres fracciones
diferenciadas: HbA, HbA2, anhidrasa
carbónica.

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PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR 2002
212.- Su cadena lateral contiene un 4. El producto formado es independiente
grupo fenólico: de la concentración del enzima.
1. Triptófano. 5. La velocidad final es igual a la inicial.
2. Tirosina.
3. Leucina. 219.- La Km de una enzima se expresa
4. Histidina. en unidades de:
5. Prolina. 1. Afinidad enzima-sustrato.
2. Actividad enzimática/mol.
213.- La formación del enlace peptídico: 3. Velocidad enzimática.
1. Tiene conformación trans. 4. Concentración de sustrato.
2. Permite la rotación en torno al enlace C- 5. Velocidad/concentración.
N.
3. Determina la constante de disociación de 220.- En cinética enzimática; un
los aminoácidos. inhibidor:
4. Elimina una molécula de agua. 1. No competitivo reduce Vmax.
5. Tiene lugar sólo entre 21 aminoácidos. 2. No competitivo incrementa Km.
3. Competitivo incrementa Vmax.
214.- La reacción de Edman de 4. Competitivo reduce Km.
secuenciación de proteínas: 5. Acompetitivo incrementa Km.
1. Se desarrolla en medio alcalino.
2. Bloquea covalentemente el aminoácido 221.- El fosfolípido más abundante en
COOH-terminal. las membranas celulares eucarióticas es:
3. Utiliza fenilisotiocianato. 1. Enfingomielina.
4. Requiere tripsina. 2. Fosfatidilserina.
5. Se detiene con bromuro de cianógeno. 3. Fosfatidilcolina.
4. Fosfatidilinositol.
216.- El estado conformacional tenso o T 5. Fosfatidiletanolamina.
de la hemoglobina corresponde a:
1. Desoxihemoglobina. 222.- El modelo de mosaico fluido de
2. Oxihemoglobina. membrana se debe a:
3. Hemoglobina A1. 1. Singer y Nicolson.
4. Oximioglobina. 2. Davson y Danielli.
5. Carboxihemoglobina. 3. Robertson.
4. De Vries.
217.- Corresponden a la clase enzimática 5. Datta y Wilson.
de la ligasa:
1. Aldolasas. 223.- La activación de la piruvato
2. Fsofomutasas. deshidrogenasa:
3. Amidasas. 1. Depende de piruvato.
4. Oxidasas. 2. Se estimula con NADH.
5. Carboxilasas. 3. Se inhibe por Acetil CoA.
4. Está mediada por fosfoproteína
218.- En una cinética enzimática de fosfatasa.
orden cero: 5. Depende de ácido lipoico.
1. La reacción es irreversible.
2. Los centros catalíticos saturados. 224.- En el ciclo de los ácidos
3. La velocidad depende de la tricarboxílicos, la formación de
concentración de reactivo. oxalacetato depende ser:
1. Malato deshidrogenasa.

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2. Aconitasa. 5. 6 ATP.
3. Isocitrato deshidrogenasa.
4. Succinato deshidrogenasa. 230.- El catabolismo del etanol:
5. Fumarasa. 1. Da lugar a oxalacetato.
2. Da lugar a NADH.
225.- La transferencia de restos acetilo 3. Da lugar a piruvato.
de la mitocondria al citosol: 4. Da lugar a glioxilato.
1. Depende de NAD+. 5. Requiere O2.
2. Se hace en forma de citrato.
3. Rinde ATP. 231.- La oxidación total de una molécula
4. Se da en intercambio con oxalacetato. de glucosa en la vía de las pentosas
5. Compite con el transporte de aspartato. fosfato rinde:
1. 6 moléculas de NADPH.
226.- Forma parte del complejo II de la 2. 9 moléculas de NADPH.
cadena de transporte electrónico 3. 12 moléculas de NADPH.
mitocondrial: 4. 15 moléculas de NADPH.
1. Citocromo oxidasa. 5. 18 moléculas de NADPH.
2. Citocromo c.
3. NADH deshidrogenasa. 232.- Forma parte de la molécula de
4. Citocromo bc1. esfingomielina:
5. Succinato deshidrogenasa. 1. Etanolamina.
2. Fosfato.
227.- La glucosa-6-fosfatasa: 3. Plasmalógeno.
1. Da lugar a una molécula de ATP. 4. Esfinganina.
2. Forma parte del complejo de la 5. Galactosa.
fosfoglucoisomerasa.
3. Cataliza el primer paso de la vía 233.- Característicamente la beta-
glucolítica. oxidación de los ácidos grasos de
4. En el hepatocito es reversible. número impar de carbonos da lugar a:
5. Interviene en la gluconeogénesis y en la 1. Isovaleril CoA.
glucogenolisis. 2. Propionil CoA.
3. Acetoacetil CoA.
228.- Para la regulación de la glucolisis: 4. Malonil CoA.
1. La hexoquinasa se activa por glucosa- 5. Palmitoil CoA.
6P.
2. La 6-fosfofructo-1-quinasa se activa por 234.- En la síntesis de urea, la enzima
citrato. dependiente de N-acetilglutamato es:
3. La 6-fosfofructo-1-quinasa se activa por 1. Carbamoil fosfato sintetasa I.
H+. 2. Ornitina transcarbamoilasa.
4. La piruvatoquinasa se activa por 3. Argininosuccinato sintetasa.
fructosa 1,6-bisfosfato. 4. Argininosuccinato liasa.
5. La piruvatoquinasa se activa por alanina. 5. Arginasa.

229.- La gluconeogénesis a partir de 235.- Es un derivado del triptófano:

lactato para formar una molécula de 1. Melanina.
glucosa requiere: 2. Dopamina.
1. 2 ATP. 3. Etanolamina.
2. 3 ATP. 4. Valina.
4. 4 ATP. 5. Serotonina.
4. 5 ATP.

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236.- 2,4-dioxopirimidina es:
1. Adenina. 250.- Es la lipoproteína con mayor
2. Guanina. contenido porcentual de proteína:
3. Citosina. 1. Quilomicrones.
4. Timina. 2. VLDL.
5. Uracilo. 3. IDL.
4. LDL.
245.- Es una proteína de depósito tisular 5. HDL.
de hierro:
1. Ferritina. 260.- El ión intracelular menos
2. Transferrina. abundante es el:
3. Haptoglobina. 1. Na+.
4. Mioglobina. 2. K+.
5. Protoporfirina. 3. Ca2+.
4. HPO4-.
246.- En el plasma, el principal 5. HCO3-.
amortiguador de pH es:
1. Fosfato.
2. Lipoproteínas.
3. Carbónico/Bicarbonato.
4. Lactato.
5. Fosfoproteínas.

247.- No deriva estructuralmente del

colesterol:
1. Ácido glicocólico.
2. Aldosterona.
3. Estradiol.
4. Vitamina D.
5. Oxitocina.

248.- Es la proteína más abundante del

plasma:
1. Transferrina.
2. Macroglobulina.
3. Hemoglobina.
4. Albúmina.
5. Inmunoglobulina.

249.- Deriva estructural y

metabólicamente del grupo hemo:
1. Urobilinógeno.
2. Uroporfirina.
3. Ac delta-aminolevulínico.
4. Ácido cólico.
5. Creatininio.

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PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR 2001
116.- En relación con los aminoácidos: 121.- El principal anión intracelular es:
1. El ácido glutámico posee dos grupos 1.Fosfato.
amino. 2.HCO3-.
2. La lisina posee un grupo imidazol. 3.Proteína.
3. La cadena lateral de la arginina contiene 4.Cloruro.
un grupo tiol. 5.Sulfato.
4. El grupo OH de la treonina se
desprotona a un valor de pH muy básico. 122.- La reacción de Edman para
5. La metionina contiene azufre. secuenciación de cadenas polipeptídicas:
1. Permite identificar específicamente
117.- Un enlace por puente disulfuro es restos Lys.
característico de: 2. Utiliza fenilisocianato.
1. Estructura primaria. 3. Se dirige al carbono carbonílico de los
2. Estructura secundaria. aminoácidos.
3. Estructura terciaria. 4. Sigue un patrón de fragmentación
4. Interacción proteína-ligando. similar a la tripsina.
5. Hélice de colágeno. 5. Hidroliza enlaces peptídicos de
aminoácidos con cadena apolar.
118.- La desnaturalización térmica de
una proteína, no altera la: 123.- En la oxihemoglobina, el O2 está
1. Estructura primaria. unido a:
2. Estructura secundaria. 1. Un resto Val y un resto Pro.
3. Estructura terciaria. 2. Un resto Val y un resto His.
4. Función biológica. 3. La protoporfirina IX y un resto Lys.
5. Unión de ligandos. 4. Ión férrico y un resto Lys.
5. Átomo ferroso y un resto His.
119.- Un inhibidor competitivo de un
enzima, generalmente: 124.- Las enzimas con actividad
1. Se une covalentemente al centro activo deshidratasa se clasifican dentro de las:
del enzima. 1. Ligasas.
2. Es un ión metálico. 2. Liasas.
3. Es un veneno. 3. Hidrolasas.
4. Es una molécula estructuralmente 4. Transferasas.
similar al sustrato. 5. Isomerasas.
5. Es un compuesto altamente reactivo.
125.- En un enzima que sigue la cinética
120.- En el músculo, la conversión de de Michaelis-Menten:
piruvato en lactato: 1. Fosfatidiletanolamina.
1. Sólo se produce en presencia de O2. 2. Colesterol.
2. Tiene como función primordial reoxidar 3. Fosfatidilcolina.
el NADH producido en la glicolisis. 4. Lipoproteínas.
3. Produce lactato para ser eliminado por la 5. Plasmalógenos.
orina.
4. Es una reacción del ciclo del ácido 127.-En el eritrocito, el desplazamiento
cítrico. de anión cloruro por membrana:
5. Para que tenga lugar, el ciclo del ácido 1. Es dependiente de ATP.
cítrico debe estar funcionando. 2. Se realiza con cotransporte de Na+.
3. No requiere una proteína específica de
intercambio.

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4. Se realiza con cotransporte de K+. 133.- No aporta carbono para la
5. Se realiza con cotransporte antiparalelo gluconeogénesis:
de HCO3-. 1. Leucina.
2. Arginina.
128.- La piruvato deshidrogenasa es un 3. Valina.
complejo multienzimático en el que la 4. Glicina.
mayor parte de subunidades catalíticas 5. Serina.
las aporta:
1. Dihidrolipoil transcetilasa. 134.- La glucógeno fosforilasa:
2. Ácido lipoico. 1. Actúa sobre enlaces glucosídicos alfa-
3. Piruvato deshidrogenasa. 1,6.
4. FAD. 2. Tiene la misma acción catalítica que la
5. Dihidrolipoil deshidrogenasa. amilasa.
3. Libera glucosa 1P.
129.- En el ciclo de los ácidos 4. Requiere la acción previa de
tricarboxílicos, el cis-aconitato es un fosfoglucomutasa.
producto intermedio en el paso de: 5. Se le denomina enzima desramificante.
1. Oxalacetato a Citrato.
2. Citrato o Isocitrato. 135.- En la vía de las pentosas fosfato, es
3. Isocitrato o Oxalsuccinato. sustrato de la transaldolasa:
4. Oxalsuccinato a alfa-Cetoglutarato. 1. Glucosa-6P.
5. Alfa-Cetoglutarato a Succinil CoA. 2. Ribosa-5P.
3. Xilulosa-5P.
130.- La lanzadera del alfa-glicerol 4. Ribulosa-5P.
fosfato requiere: 5. Sedoheptulosa-7P.
1. Glutamato.
2. ATP. 136.- Incluye galactosa en vez de un
3. Aspartato. ácido urónico:
4. FAD. 1. Condroitín sulfato.
5. Cotrnasporte de fosfato. 2. Heparina.
3. Heparán sulfato.
131.- El coenzima Q: 4. Queratán sulfato.
1. Es un nucleótido. 5. Dermatán sulfato.
2. Es un transportador electrónico entre
citocromos. 137.- Las lipoproteínas con mayor
3. Transporta equivalente de reducción al contenido en triacilgliceroles
citocromo b. procedentes de la dieta son:
4. Tiene actividad dependiente de la 1. Quilomicrones.
longitud de la cadena lateral. 2. VLDL.
5. Se localiza en la matriz mitocondrial. 3. LDL.
4. IDL.
132.- En la vía glucolítica, la 6- 5. HDL.
fosfofructo-1-quinasa se inhibe con:
1. 2-desoxiglucosa. 138.- La actividad 3-hidroximetil-3-
2. Fluoruro. metilglutaril CoA reductasa:
3. AMP. 1. Requiere FADH2.
4. Citrato. 2. Utiliza Acetoacetil CoA como sustrato.
5. pH alcalino. 3. Se inhibe con apolipoproteína B-100.
4. Da lugar a ácido mevalónico.
5. Es reversible.

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139.- Son oligosacáridos de ceramida: 153.- En el proceso de contracción
1. Globósidos. muscular:
2. Sulfátidos. 1. La miosina fosfatasa inicia el ciclo.
3. Cerbrósidos. 2. La fosforilación de la cadena ligera de
4. Gangliósidos. miosina inhibe la ATPasa.
5. Esfingomielinas. 3. El Ca2+ activa la quinasa de cadena
ligera de miosina.
140.- En el ciclo de la urea, requiere la 4. La quinasa de cadena ligera de miosina
hidrólisis de ATP a AMP+ PPI: fosforila la tropomiosina.
1. Carbamoil fosfato sintasa I. 5. La entrada de Ca2+ en la célula detiene
2. Ornitina transcarbamilasa. la contracción.
3. Argininosuccinato sintetasa.
4. Argininosuccinato liasa. 154.- El caofactor necesario para
5. Arginasa. introducir restos γ-carboxiglutámico en
proteínas de la coagulación por acción
141.- Es el precursor del cofactor carboxilasa es:
tetrahidrobiopterina: 1. Dicumarol.
1. XMP. 2. Proteína C.
2. GTP. 3. Proteína S.
3. ATP. 4. Vitamina K.
4. IMP. 5. Ca2+.
5. UTP.
155.- La formación de óxido nítrico por
142.- En la reacción de la timidilato la óxido nitríco sintasa:
sintasa, el dTMP se forma a partir de: 1. Requiere NADP+.
1. dCDP. 2. Requiere arginina.
2. dCMP. 3. Requiere cGMP.
3. dUDP. 4. Requiere tetrahidrobiopterina.
4. dUMP. 5. Requiere ácido fólico.
5. dTDP.
260.- En general, un “inmunoblot”
143.- En su síntesis, la parte funcional realizado tras una electroforesis con
del coenzima A la aporta: SDS requiere que:
1. AMP. 1. Los anticuerpos utilizados estén
2. Cisteína. completos.
3. Ácido pantoténico. 2. El anticuerpo haya sido sometido a
4. Pantotenato quinasa. electroforesis.
5. Metionina. 3. Antígeno y anticuerpo sean sometidos
simultáneamente a electroforesis.
152.- Noradrenalina y adrenalina se 4. Antígeno y anticuerpo posean cargas
sintetizan a partir de: signo opuesto.
1. Fenilalanina. 5. Los anticuerpos puedan reconocer el
2. Triptófano. antígeno desnaturalizado.
3. Serina.
4. Glicina.
5. Glutamina.

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PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR 2000
117.- Uno de los siguientes aminoácidos 4. Incremento del 1ºC de temperatura.
contiene un anillo bencénico: 5.Grado de saturación por sustrato.
1. Fenilalanina.
2. Leucina. 125.- En la gráfica de Lineawever-Burk,
3. Histidina. la pendiente de la recta corresponde a:
4. Lisina. 1. Km.
5. Prolina. 2. 1/Vmax.
3. Km/Vmax.
118.- En la electroforesis de proteínas 4. -1/Km.
plasmáticas, casi todos los factores de 5. Vmax.
coagulación migran en la región de:
1. Albúmina. 126.- Cuantitativamente, el principal
2. Alfa-1-globulinas. componente structural de las
3. Alfa-2-globulinas. membranas celulares es:
4. Beta-globulinas. 1. Triglicérido.
5. Gamma-globulinas. 2. Esfingomielina.
3. Glicerofosfolípido.
120.- En la reacción de Edman de 4. Proteína.
secuenciación proteica, el 5. Glicoproteína.
fenilisotiocianato reacciona con:
1. Grupo COO de Asp. 127.- No forma parte de la acetilcolina:
2. Grupo –SH de Cys. 1. Adenosina.
3. Grupo fenólico de Tyr. 2. D-ribosa.
4. COO terminal libre. 3. Ácido pantoténico.
5. NH2 terminal libre. 4. Beta-mercaptoetanol.
5. Grupo acetilo.
122.- Un enlace del ión ferroso de la
hemoglobina se establece con un resto: 128.- En el metabolismo del piruvato:
1. Tyr. 1. Por transaminación da lugar a alanina.
2. His. 2. Por carboxilación da lugar a lactato.
3. Leu. 3. Por descarboxilación oxidativa da lugar
4. Cys. a oxalacetato.
5. Asp. 4. Por reducción de lugar a Acetil CoA.
5. Por oxidación da lugar a fosfoenol-
123.- Las liasas son enzimas que: piruvato.
1. Actúan sobre aminoácidos con grupos
aceptores. 129.- En el ciclo de los ácidos
2. Hacen transferencia de grupos al agua. tricarboxílicos, el intermediario
3. Catalizan asimétricamente reacciones de inmediato del isocitrato es:
isomerización. 1. Citrato.
4. Dependen de ATP. 2. Alfa-cetoglutarato.
5. Añaden o eliminan agua. NH3 o CO2. 3. Fumarato.
4. Succinil CoA.
124.- El número de recambio de un 5. Oxalsuccinato.
enzima relaciona las unidades de
actividad con:
1. Mol de enzima.
2. mg de proteína.
3. Número de centros catalíticos.

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130.- En la cadena mitocondrial de 136.- Estructuralmente, los inositidos
transporte electrónico, la succinato son:
deshidrogenasa ligada a flavina 1. Ceramidas.
constituye el: 2. Glucoesfingolípidos.
1. Complejo I. 3. Esteroles.
2. Complejo II. 4. Fosfolípidos.
3. Complejo III. 5. Prostaglandinas.
4. Complejo IV.
5. Complejo V. 137.- La actividad de la
hidroximetilglutaril-CoA reductasa se
131.- En la glucolisis, la 6-fosfofructo-1- regula por:
quinasa: 1. Polimerización.
1. Se inhibe con AMP. 2. Fosforilación.
2. Se inhibe con fructosa-2,6-bifosfato. 3. Unión a membranas microsomales.
3. Se inhibe con H+. 4. Ácido mevalónico.
4. Se activa con ATP. 5. Hidroxilación.
5. Se activa con citrato.
138.- No interviene en la síntesis de
132.- En la glucogenólisis, la glucógeno glutatión:
fosforilasa da lugar a: 1. Glutamato.
1. Alfa-D-glucosa-1P. 2. Glicina.
2. Alfa-D-glucosa-6P. 3. Cisteína.
3. Alfa-D-glucosa. 4. Aspartato.
4. Alfa-D-glucosa alfa (1 4)-D-glucosa. 5. ATP.
5. Alfa-D-glucosa-1,6-bifosfato.
139.- La intervención entre AMP y GMP
133.- La transcetolasa, enzima de la ruta se puede realizar con:
de las pentosas fosfato, requiere: 1. GMP sintetasa.
1. FAD y Fe3+. 2. Glutamina PRPP amidotransferasa.
2. Coenzima A y Cu 2+. 3. IMP deshidrogenasa.
3. Ácido Lipoico y Zn2+. 4. Adenina fosforribosil transferasa.
4. NADP+ y Ca2+. 5. AMP desaminasa y GMP reductas.
5. Tiamina pirofosfato y Mg2+.
140.- La proporción NAD+/NADH
134.- La obtención de Acetil CoA mitocondrial se puede calcular
citosólico para la síntesis de ácidos conociendo:
grasos la cataliza: 1. Relación acetoacetato/beta-
1. Malato deshidrogenasa. hidroxibutirato.
2. Citrato sintasa. 2. Relación piruvato/lactato.
3. ATP-citrato liasa. 3. Concentración de AcCoA.
4. Piruvato carboxilasa. 4. Consumo de O2 y pH.
5. Piruvato deshidrogenasa. 5. Relación piruvato/Ac CoA.

135.- No interviene en el ciclo de beta- 141.- No es sustrato para la

oxidación de ácidos grasos: gluconeogénesis:
1. 2,4-dienoil-CoA reductasa. 1. Lactato.
2. Acil-CoA deshidrogenasa. 2. Glicerol.
3. Enoil-CoA hidratasa. 3. Ácidos grasos.
4. 3-L-hidroxiacil-CoA deshidrogenasa. 4. Alanina.
5. Beta-cetoacil-CoA tiolasa. 5. Cetoácidos.

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142.- Las conformaciones de los ácidos
nucleicos por rotación del enlace C-1’-N-
glucosídico se denominan:
1. Endo.
2. Sin y Anti.
3. A-DNA.
4. B-DNA.
5. Z-DNA.
148.- La estructura en hoja plegada:
1. Es menos estable que la estructura α-
hélice.
2. Está estabilizada por interacciones
iónicas.
3. Puede estirarse (aumentar su longitud)
de manera reversible.
4. No es compatible con la estructura de
una proteína globular.
5. Requiere dos cadenas polipeptídicas o
dos fragmentos de la misma cadena.
149.- En relación al colágeno:
1. Sus cadenas tienen conformación α-
helicoidal.
2. Es una proteína muy soluble en agua.
3. Es una proteína poco abundante en los
vertebrados.
4. Está constituido por aminoácidos no
proteicos.
5. Tiene una estructura en cuyo
mantenimiento participan residuos de
lisina modificados.
150.- Cuando abunda acetil-CoA:
1. Se activa la fosfoenolpiruvato
carboxiquinasa.
2. Si los niveles de ATP son bajos, el
oxalacetato se dirige a gluconeogénesis.
3. Se activa fosfofructoquinasa.
4. Se activa el ciclo del ácido cítrico sean
cuales sean los niveles de ATP.
5. Se activa piruvato carboxilasa.
151.- En reacción a los cofactores
enzimáticos:
1. Todos los enzimas los requieren.
2. En ningún caso su unión al enzima es de
tipo covalente.
3. Dos enzimas distintos nunca utilizan el
mismo cofactor.
61
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4. Puede ser iones metálicos o moléculas
orgánicas.
5. Sólo existen en Eucariotas.
153.- Los cuerpos cetónicos:
1. Se forman a partir de Acetil-CoA.
2. Nunca pueden dar acetona.
3. Su formación es especialmente activa en
músculo esquelético.
4. Sólo se forman en condiciones de ayuno.
5. Son utilizados por el hígado para
sintetizar ácidos grasos.
155.- ¿Cuál de los siguientes compuestos
sirve como aceptor de grupos amino
procedentes de la degradación de
muchos aminoácidos?:
1. Glutamina.
2. Asparagina.
3. α-cetoglutarato.
4. Glutámico.
5. Oxalato.
156.-El cAMP se relaciona con el
metabolismo del glucógeno porque:
1. Cataliza el paso de glucosa a glucógeno.
2. Inhibe la acción de la fosforilasa a.
3. Activa a la protein quinasa.
4. Activa el paso de fosforilasa a a
fosforilasa b.
5. Es un retroinhibidor.
157.- De un tejido al que se le añade
oligomicina, cabe esperar que:
1. Consuma oxígeno y produzca ATP.
2. No consuma oxígeno y produzca ATP.
3. Consuma oxígeno y no produzca ATP.
4. No consuma oxígeno ni produzca ATP.
5. Se incrementa la producción de ATP.
158.- De las siguientes sustancias que
afectan a la fosforilación oxidativa, una
no bloquea el flujo de electrones:
1. Antimicina A.
2. CO.
3. 2,4-DNP.
4. Rotenona.
5. Cianuro.
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159.- El glucagón y la adrenalina tienen
en común:
1. Activar la degradación de glucógeno en
hígado y músculo.
2. Facilitar la entrada de glucosa en todas
las células.
3. Activar la fosforilación de acetil-CoA-
carboxilasa y con ello la síntesis de ácidos
grasos.
4. Liberarse a la sangre bajo las mismas
condiciones fisiológicas.
5. Activar la glicolisis.

160.- El proceso de β-oxidación de los

ácidos grasos:
1. Requiere condiciones aerobias.
2. No utiliza Coenzima A.
3. Sólo ocurre en organismos que poseen
mitocondrias.
4. Es específicamente activo en
condiciones de buena nutrición.
5. Sólo actúa sobre ácido graso de número
par de carbonos.

251.- La insulina:
1. Inhibe la absorción de aminoácidos por
el músculo esquelético.
2. Estimula la absorción de glucosa en
todos los tejidos del organismo.
3. Inhibe la degradación proteica en el
músculo esquelético.
4. Promueve la hidrólisis hepática de
glucógeno.
5. Inhibe la lipoproteína lipasa del
adiposito.

256.- ¿Qué proceso libera la mayor

cantidad de energía utilizable por mol
de glucosa?:
1. La respiración aerobia en una célula
muscular.
2. La fermentación en una célula de
levadura.
3. La glicolisis en una célula hepática.
4. La formación de ácido láctico en el
músculo.
5. La síntesis de glucógeno en el hígado.

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80.- Es un aminoácido básico la: 3. Enlaces iónicos.
1. Histidina. 4. Fuerzas de van der Waals.
2. Treonina. 5. Enlaces hidrofóbicos.
3. Tirosina.
4. Serina. 86.- En la metahemoglobina:
5. Valina. 1. El contenido en O2 es elevado.
2. El CO sustituye al O2.
81.- El reactivo de Sanger (2,4- 3. El O2 se liga irreversiblemente.
dinitrofluorobenceno) se utiliza para: 4. Se ha perdido el grupo hemo.
1. Identificar el aminoácido C-terminal de 5. El hierro se encuentra oxidado.
un péptido.
2. Identificar el aminoácido N-terminal de 87.- Es una molécula no nitrogenada:
un péptido. 1. Creatinina.
3. Cuantificar el número de restos lisina. 2. Bilirrubina.
4. Marcar aminoácidos azufrados. 3. Alfa-cetoglutarato.
5. Cuantificar el número de estos 4. Urea.
aminoacídicos. 5. Carbamil fosfato.

82.- La energía metabólica derivada del 90.- Los enantiómeros son:

consumo de carbohidratos es de: 1. Isómeros interconvertibles.
1. 9 calorías/gramo. 2. Isómeros con distinta localización del
2. 4 calorías/gramo. hidroxilo.
3. 9 kilocalorías/gramo. 3. Isómeros con distinta localización de
4. 4 kilocalorías/gramo. dobles enlaces.
5. 9 kilojulios/gramo. 4. Estereoisómeros que son imágenes
especulares.
83.- El aminoácido más abundante en el 5. Esteroisómeros que no son imágenes
tropocolágeno es: especulares.
1. Arginina.
2. Glicina. 91.- Es una hexosa la:
3. Hidroxilisina. 1. Lixosa.
4. Cisteína. 2. Xilulosa.
5. Histidina. 3. Eritrulosa.
4. Arabinosa.
84.- Normalmente, la desnaturalización 5. Manosa.
de una proteína nunca:
1. Fragmenta la cadena de aminoácidos. 92.- La reducción del grupo carbonilo de
2. Cambia su conformación secundaria y un azúcar da lugar a:
terciaria. 1. Alditol.
3. Es reversible. 2. Lactosa.
4. Da lugar a un ovillo aleatorio. 3. Ácido urónico.
5. Se puede desencadenar por urea. 4. Ácido aldárico.
5. Glucósido.
85.- Las interacciones débiles entre
grupos moleculares sin carga que 93.- Señale cuál de los siguientes no es
intervienen en el plegado de una un polisacárido de glucosa:
proteína son: 1. Celulosa.
1. Puentes salinos. 2. Quitina.
2. Enlaces de hidrógeno. 3. Amilopectina.

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4. Glucógeno. 4. Ligasas.
5. Amilasa. 5. Oxidoreductoras.

94.- La abreviatura 18:0 corresponde al 100.- La ruta de Embden-Meyerhof

ácido: corresponde a:
1. Mirístico. 1. Vía de las pentosas.
2. Linoleico. 2. Fermentación alcohólica.
3. Esteárico. 3. Gluconeogénesis a partir de lactato
4. Oleico. muscular.
5. Palmítico. 4. Oxidación del piruvato.
5. Glucolisis.
95.- La molécula del colesterol incluye:
1. Dos grupos hidroxilo y dos dobles 101.- En mamíferos, la
enlaces. fosfofructoquinasa es un enzima
2. Dos grupos hidroxilo y un doble enlace. regulador de la glucolisis y se inhibe
3. Un grupo hidroxilo y dos dobles enlaces. por:
4. Un grupo hidroxilo y un doble enlace. 1. Fructosa-2,6-bisfosfato.
5. Ningún grupo hidroxilo ni doble enlace. 2. ADP.
3. Glucosa.
96.- El centro activo de las serin- 4. Citrato.
proteasas siempre incluye: 5. AMP.
1. Aspártico-Serina e Histidina.
2. Treonina, Serina y Glutamina. 102.- En hombre la piruvato quinasa se
3. Tirosina, Serina y Arginina. inhibe por:
4. Lisina, Glicina y Valina. 1. ADP.
5. Leucina, Serina y Triptófano. 2. Fructosa-1,6-bisfosfato.
3. Acetil-CoA.
97.- La constante de Michaelis se 4. Citrato.
expresa en unidades de: 5. Glucosa.
1. Cantidad de sustancia/tiempo.
2. Cantidad de sustancia. 103.- En la regulación del catabolismo
3. No tiene unidades. del glucógeno de mamíferos:
4. Concentración. 1. La fosforilasa b quinasa sobre la
5. Tiempo. proteína quinasa.
2. La fosforilasa b quinasa se activa por
98.- En la representación de Eadie- cAMP.
Hofstee de la cinética enzimática, la 3. La fosforilasa b activa la fosforilasa b
intersección de la recta con el eje de quinasa.
abscisas corresponde a: 4. La fosforilasa b quinasa degrada el
1. Km. glucógeno.
2. Vmax. 5. La proteína quinasa activa la fosforilasa
3. -1/Km. b quinasa.
4. Vmax7Km.
5. -1/Vmax. 104.- No forma parte del Acetil-CoA:
1. ´Ácido pantoténico.
99.- La adición de un grupo a un doble 2. Semiquinona.
enlace está catalizada por: 3. Beta-mercaptoetilamina.
1. Transferasa. 4. Adenosina 3’-fosfato 5’-difosfato.
2. Liasas. 5. Base nitrogenada.
3. Hidrolasas.

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105.- En el ciclo del ácido cítrico, se 111.- En la beta-oxidación de ácidos
produce descarboxilación del sustrato grasos, el sustrato que sufre la
por acción de: fragmentación por tiolasa es:
1. Isocitrato deshidrogenasa. 1. 3-Cetoacil-CoA.
2. Aconitasa. 2. L-3-Hidroxiacil-CoA.
3. Succinato deshidrogenasa. 3. Trans-delta2-enoil-CoA.
4. Fumarato hidratasa. 4. Acetil-CoA.
5. Malato deshidrogenasa. 5. Propionil-CoA.

106.- En la ruta de las pentosas-fosfato, 112.- En la síntesis de prostaglandinas,

la descarboxilación se produce en el el intermediario derivado directamente
paso que cataliza: del ácido araquidónico es:
1. Glucosa-6P- deshidrogenasa. 1. TxA2.
2. Lactonasa 2. PGD2.
3. 6-Fosfogluconato deshidrogenasa. 3. PGE2.
4. Fosfopentosa epimerasa. 4. PGF2alfa.
5. Transaldolasa. 5. PGH2.

107.- El mecanismo de inhibición de la 113.- La síntesis inicial del ácido delta-

fosforilación oxidativa por oligomicina aminolevulínico y posterior del hemo
es: comienza con succinil-CoA y:
1. Inhibición de la ATPasa. 1. Cisteína.
2. Bloqueo del canal protónico F0. 2. Lisina.
3. Transporte de protones al interior de la 3. Tirosina.
mitocondria. 4. Histidina.
4. Permeabilidad de la membrana interna. 5. Glicina.
5. Ruptura del complejo F0F1.
253.- El dolicol, portador del bloque
108.- En el ciclo de Cori: oligosacárido para la glicosilación de
1. Se sintetiza glucosa en hígado a partir de proteínas, es:
lactato muscular. 1. Un polisacárido.
2. Se transporta piruvato muscular al 2. Un lípido de cadena larga.
hígado en forma de alanina. 3. Un péptido rico en asparragina.
3. Se sintetiza glucosa en hígado a partir de 4. Una proteína del retículo
glicerol del adiposo. endoplasmático.
4. Se reoxida lactato a piruvato por lactato 5. Una glicoproteína.
deshidrogenasa.
5. Se sintetiza glucosa en músculo a partir
de lactato y glicerol.

109.- Las lipoproteínas de baja densidad

(LDL) se retiran de la circulación por
receptores para:
1. Apo A-1.
2. Apo B-48.
3. Apo B-100.
4. Apo C-II.
5. Apo E-IV.

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216.- Es un aminoácidos esencial: 2. –Km.
1. Alanina. 3. Vmáxima.
2. Glicina. 4. 1/Vmax.
3. Glutámico. 5. Vmaxima/Km.
4. Leucina.
5. Serina. 223.- Es habitual en las enzimas
alostéricas:
217.- La vitamina B1 es: 1. Cada subunidad contiene centros
1. Tiamina. catalíticos y regulador.
2. Riboflavina. 2. Estructuralmente, las subunidades son
3. Ácido pantoténico. heterogéneas.
4. Biotina. 3. La cinética en función del sustrato es
5. Cobalamina. sigmoidea.
4. Los efectos modifican la Vmáxima.
218.- Es una β-globulina: 5. La conformación cuaternaria es estable.
1. Ceruloplasmina.
2. Haptoglobina. 224.- El enzima limitante de la síntesis
3. IgG. del hemo es:
4. Antitripsina. 1. Delta-Aminolevulinato deshidratasa.
5. Transferrina. 2. Delta-Aminolevulinato sintasa.
3. Uroporfirinógeno sintasa.
219.- El punto isoeléctrico de una 4. Protoporfirinógeno oxidasa.
proteína es el pH: 5. Ferroquelatasa.
1. Al que la migración electroforética es
máxima. 225.- La incorporación del FADH2 a la
2. En el que la carga neta de la proteína es cadena respiratoria se produce a nivel
cero. de:
3. Del medio equivalente al pKa de la 1. NADH deshidrogenasa.
proteína. 2. Flavoproteína.
4. Al que la ionización de la proteína es 3. CoenzimaQ.
menor. 4. Citocromo b.
5. En el que la relajación de la proteína es 5. Citoctromo cl.
máxima.
226.- Estructuralmente, la ubiquinona
221.- En cinética enzimática, a los moles es:
de sustrato convertidos en productos por 1. Derivado aminoacídico.
unidad de tiempo y mol de enzima se le 2. Derivado de tiamina.
denomina: 3. Ácido graso.
1. Velocidad máxima. 4. Derivado isoprenoide.
2. Unidad internacional. 5. Glicoproteína.
3. Velocidad.
4. Km. 227.- En el balance del ciclo de Krebs,
5. Número de recambio. una molécula de Acetil-CoA da lugar a:
1. 1 NADH, 2 FADH2, 3 GTP.
222.- En la representación de 2. 2 NADH, 1 FADH2, 1 GTP.
Lineweaver-Burk de la inhibición 3. 2 NADH, 2 FADH2, 1 GTP.
competitiva de una enzima, las distintas 4. 2 NADH, 1 FADH2, 2 GTP.
rectas se cortan en: 5. 3 NADH, 1 FADH2, 1 GTP.
1. -1/km.

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228.- En la reacción que va a dar lugar 234.- En el ciclo de la urea, se requiere
al enlace glicosídico intervienen: ATP para la síntesis de:
1. Dos grupos hidroxilo. 1. L-Ornitina.
2. Grupo ceto y grupo hidroxilo. 2. L-Citrulina.
3. Carbono anomérico y grupo ceto. 3. L-Argininosuccinato.
4. Grupo etilo y grupo hidroxilo. 4. Fumarato.
5. Dos grupos ceto. 5. L-Arginina.

229.- La lactosa es: 235.- Son aminoácidos cetogénicos:

1. D-galactosil-(1-6) β-D- 1. Glutamina y Asparragina.
galactopiranósido. 2. Tirosina y Glicina.
2. D-galactosil-(1-4) β-D-glucopiranósido. 3. Serina y Cisteína.
3. D-galactosil-(1-4) β-D-glucopiranósido. 4. Leucina y Lisina.
4. D-fructosil-(1-6) β-D-glucopiranósido. 5. Treonina y Metionina.
5. D-galactosil-(1-4) β-D-fructofuranósido.
236.- Señale el aminoácido esencial del
230.- El paso aerobio de glucosa a que procede la tirosina:
piruvato con máximo aprovechamiento 1. Lisina.
del NADH rinde: 2. Leucina.
1. 2 ATP. 3. Histidina.
2. 4 ATP. 4. Valina.
3. 6 ATP. 5. Fenilalanina.
4. 8 ATP.
5. 10 ATP. 237.- El ácido graso octadecadienoico es:
1. Oleico.
231.- Es inhibidor competitivo de la D- 2. Linoleico.
glucosa-6-fosfato deshidrogenasa: 3. Esteárico.
1. NADPH. 4. Araquidónico.
2. 2,3-bisfosfo-D-glicerato. 5. Palmítico.
3. NAD+.
4. ATP. 238.- Es un ácido graso esencial:
5. Ribosa-5P. 1. Araquidónico.
2. Palmítico.
232.- Requiere biotina para su 3. Oleico.
actividad: 4. Linoleico.
1. Citrato sintasa. 5. Esteárico.
2. D-glucosa-6-fosfatasa.
3. Piruvato deshidrogenasa. 239.- NO es una enzima del ciclo de la β-
4. Fosfoenolpiruvato carboxicinasa. oxidación:
5. Piruvato carboxilasa. 1. Tiolasa.
2. Acil-CoA deshidrogenasa.
233.- En el metabolismo del glucógeno, 3. Acil-CoA ligasa.
se inactiva por fosforilación: 4. Enoil hidratasa.
1. Glucógeno fosforilasa. 5. L-β-hidroxiacil deshidrogenasa.
2. Glucógeno sintasa.
3. Glucógeno fosforilasa cinasa. 240.- Es un ácido biliar secundario:
4. Inhibidor-1 de la fosfoproteína 1. Glicoquenodeoxicólico.
fosfatasa-1. 2. Taurocólico.
5. Enzima desramificante. 3. Glicodeoxicólico.
4. Tauroquenodeoxicólico.

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5. Glicocólico.

242.- La proteína más abundante en las 246.- La reacción limitante de la síntesis

HDL es: de purinas está catalizada por:
1. Apo I. 1. Transcarbamilasa.
2. Apo B100. 2. Glicinamida ribótido sintasa.
3. Apo CII. 3. PRPP amidotransferasa.
4. Apo B48. 4. Hipoxantina-Guanina-P-ribosil
5. Apo EIV. transferasa.
5. Xantino oxidasa.
243.- No es esteroide:
1. Estradiol. 247.- No forma parte de la estructura
2. Aldosterona. del NAD+:
3. Vitamina D. 1. Adenina.
4. Adrenalina. 2. Desoxirribosa.
5. Cortisol. 3. Fosfato.
4. Ribosa.
244.- Es producto de la lipoxigenasa: 5. Niacina.
1. Prostaciclina.
2. Prostaglandina E2. 249.- La desaminación de citosina da
3. Tromboxano A2. lugar a:
4. Leucotrieno C4. 1. Timina.
5. 5,6-Epoxi-eicosatetraenoico. 2. Uracilo.
3. Guanina.
245.- El folato interviene como coenzima 4. Adenina.
en el paso de: 5. Hipoxantina.
1. dUMP a dTMP.
2. dCMP a dGMP.
3. dCMP a dUMP.
4. dCMP a dTMP.
5. dGMP a dTMP.

PREGUNTAS BIOQUÍMICA CLÍNICA BIR 1998

241.- En la electroforesis, migran a la

región alfa:
1. LDL.
2. HDL.
3. IDL.
4. Quilomicrones.
5. VLDL.

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PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR 1997
102.- Entre los aminoácidos 5. Arabinosa.
constituyentes de proteínas, la cadena
lateral de la mayor parte: 108.- El enlace O-glicosídico tiene lugar
1. Es ácida. entre:
2. Es básica. 1. Un C y el O de un grupo hidroxilo.
3. Contiene grupos alifáticos. 2. Dos grupos hidroxilo.
4. Es apolar. 3. Un hidroxilo y el H de un grupo metilo.
5. Es neutra. 4. Dos grupos metilo.
5. Un grupo metilo y un grupo hidroxilo.
103.- La parte orgánica del hemo
carente del átomo del hierro es: 109.- En la vía glucolítica, el paso de 1,3-
1. Grupo pirrólico. bisfosfoglicerato a 3-fosfoglicerato lo
2. Grupo prostético. cataliza:
3. Protoporfirina. 1. Fosfoglicerato quinasa.
4. Porfobilinógeno. 2. Fosfogliceromutasa.
5. Apoproteína. 3. Enolasa.
4. Aldolasa.
104.- En la representación de 5. Triosa fosfato isomerasa.
Lineaweaver-Burk de la cinética de
Michaelis-Menten, la intersección de la 110.- En el ciclo de Krebs, una molécula
recta con el eje de ordenadas da: de acetil CoA produce:
1. El inverso de la velocidad máxima. 1. 2 NADH y 2 FADH2.
2. El inverso de km. 2. 1 NADH y 2 FADH2.
3. El cociente Km/Vmáx. 3. 1 NADH y 1 FADH2.
4. El cociente Vmáx/Km. 4. 2 NADH y 1 FADH2.
5. El inverso de la concentración de 5. 3 NADH y 1 FADH2.
sustrato.
111.- En la cadena respiratoria, el
105.- La quimiotripsina, elastasa y complejo citocromo reductasa incluye:
tripsina son: 1. Cu y Fe.
1. Exopeptidasa. 2. Fe y S.
2. Cisteínproteasas. 3. Fe.
3. Metaloproteasas. 4. Cu.
4. Aspárticoproteínas. 5. Ca y Fe.
5. Serínproteasas.
112.- La vía de las pentosas fosfato se
106.- El aminoácido presente en mayor regula a nivel de:
proporción en el colágeno es: 1. Fosfopentosa isomerasa.
1. Prolina. 2. 6-fosfogluconato deshidrogenasa.
2. Arginina. 3. Glucosa 6-fosfato deshidrogenasa.
3. Glicina. 4. Fosfofructosa quinasa.
4. Lisina. 5. Transcetolasa.
5. Leucina.
113.- La glucógeno fosforilasa requiere
107.- Es una pentosa: como coenzima:
1. Eritrosa. 1. Piridoxal fosfato.
2. Astrosa. 2. Tiamina pirofosfato.
3. Gulosa. 3. FAD.
4. Idosa. 4. Lipoamida.

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5. NAD+. 117.- El isopreno consta de:
1. 3 carbonos.
114.- El ácido graso de 18 carbonos sin 2. 4 carbonos.
dobles enlaces es: 3. 5 carbonos.
1. Palmitato. 4. 6 carbonos.
2. Estearato. 5. 7 carbonos.
3. Oleato.
4. Linoleato. 118.- A partir del inosinato (IMP) se
5. Miristato. sintetiza el:
1. Guanilato.
115.- El paso de propionil-CoA a 2. Uridilato.
succinil-CoA requiere: 3. Orotidilato.
1. AMP. 4. Citidilato.
2. Biotina. 5. Timidilato.
3. Coenzima B12.
4. FAD.
5. Piridoxal fosfato.

116.- La principal proteína constituyente

de las lipoproteínas de baja densidad es:
1. A-I.
2. A-2.
3. B-48.
4. B-100.
5. C.
PREGUNTAS BIOQUÍMICA CLÍNICA BIR 1997

119.- El principal indicador sanguíneo 4. Proteínas.

de la glucemia media de varias semanas, 5. Cloruro.
es:
1. Lactato. 127.- Es característica su elevación en
2. Hemoglobina A1c. suero tras necrosis miocárdica:
3. Insulina. 1. Renina.
4. Acetoacetato. 2. Amilasa.
5. Prealbúmina. 3. Fosfatasa alcalina.
4. Aldolasa.
122.- La bilirrubina se excreta a los 5. Creatin quinasa.
canalículos biliares como:
1. Bilirrubina libre. 128.- La reserva tisular de hierro se de
2. Bilirrubina ligada a proteína. en forma de:
3. Bilirrubina delta. 1. Ferritina.
4. Galacturónido de bilirrubina. 2. Mioglobina.
5. Glucurónido de bilirrubina. 3. Transferrina.
4. Hemosiderina.
123.- El componente plasmático que más 5. Fosfato férrico.
aporta a su osmolaridad es:
1. Glucosa.
2. Sodio.
3. Urea.

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130.- La lecitina colesterol acil 252.- En una gota de sangre de una
transferasa actúa sobre el colesterol de: persona normal:
1. Quilomicrones. 1. Hay más leucocitos que eritrocitos.
2. VLDL. 2. Hay más plaquetas que eritrocitos.
3. IDL. 3. Los eosinófilos son más abundantes que
4. LDL. los linfocitos.
5. HDL. 4. La razón del número de
eritrocitos/número de leucocitos es de
10.000/l.
5. Los hematíes son los más abundantes.

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AÑO PREGUNTA RESPUESTA PREGUNTA RESPUESTA

166 4 186 1
167 1 187 2
168 5 188 2
169 4 189 1
170 3 190 3
171 2 191 4
172 4 192 5
2014 175 5 193 2
177 1 194 1
178 2 195 1
179 4 196 4
180 1 197 A
181 4 233 4
184 1 173 3
185 4 174 4

69 1 135 A
116 4 136 5
117 4 137 2
118 4 138 4
119 5 142 2
120 3 143 1
121 4 144 A
122 2 145 5
123 4 146 1
124 1 147 A
2013 125 2 148 3
126 4 149 4
127 4 150 3
128 4 222 4
129 3 223 2
130 1 224 1
131 5 225 4
132 2 231 3
133 3 235 2
134 1

2012 160 3 206 4

186 3 207 5
187 5 211 4
188 4 212 1
189 3 213 4
190 5 214 5
191 1 215 3
192 1 216 3
193 2 217 2
194 5 218 2

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195 4 219 4
196 2 220 5
197 3 221 5
199 5 222 1
200 A 223 3
201 4 224 4
202 4 225 5
203 A 234 1
204 2 235 4
205 3

159 3 228 2
160 2 229 5
167 2 230 5
201 2 231 2
202 1 232 5
203 4 233 2
204 2 234 5
205 5 235 4
206 3 236 3
207 2 237 2
208 5 238 1
2011 209 1 239 1
210 2 240 2
211 2 241 4
212 3 243 4
220 4 244 3
221 1 245 1
222 3 246 2
223 2 248 5
224 2 249 2
225 3 250 1
226 4 252 2
227 1 259 3

2010 196 2 224 1

197 4 225 4
198 5 227 4
199 1 228 5
200 2 229 5
201 1 230 1
203 3 231 2
204 4 232 4
205 2 233 2
206 4 234 1
207 3 235 4
208 5 236 3
209 2 237 5

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210 5 238 2
211 5 240 1
212 1 242 4
213 1 244 3
214 1 245 2
215 5 246 A
216 3 247 A
217 4 248 2
218 1 249 3
219 1 250 1
221 1 254 1
222 3 259 2
223 1

212 1 231 1
213 1 232 3
214 1 233 4
215 1 234 5
216 5 235 4
217 4 236 4
218 3 237 4
219 1 239 3
2009 220 5 240 4
221 4 241 4
224 2 242 5
225 1 244 2
226 5 245 1
227 4 247 5
228 2 248 2
229 5 249 2
230 4 250 2

2008 206 3 229 4

207 2 230 4
208 4 231 2
210 4 232 4
211 2 233 1
212 3 234 3
213 4 235 1
214 4 236 5
218 3 240 4
219 1 241 2
221 5 242 2
222 4 245 1
223 2 246 3
224 3 248 3
225 4 249 1
226 4 259 1

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227 2 260 2
228 1

211 4 234 5
212 3 235 2
213 5 236 2
214 5 237 2
215 5 238 1
216 2 239 4
217 3 241 3
218 3 242 2
220 3 243 1
221 1 244 5
222 1 245 A
2007 223 4 246 2
224 2 247 5
225 4 248 4
226 5 249 1
227 3 250 4
228 1 257 2
229 4 258 4
230 2
231 2
232 5
233 3

171 3 194 1
172 5 195 3
173 4 196 1
174 1 198 5
175 3 201 5
177 4 202 1
178 1 203 4
179 4 204 4
180 1 205 A
181 3 206 1
182 5 208 5
2006 183 5 209 5
184 1 210 4
185 2 249 4
186 2 252 1
187 3 257 2
188 4 259 A
189 1
190 3
191 3
192 5
193 4

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211 2 225 2
213 3 226 1
214 A 230 5
215 4 231 5
216 1 232 2
217 4 233 4
2005 218 A 234 5
219 2 235 4
220 2 236 5
221 4 237 4
222 5 238 A
223 1 239 4
224 3 240 2

76 1 103 4
77 4 104 1
84 3 105 5
86 2 106 2
87 5 107 4
88 4 108 5
89 A 109 1
90 5 110 3
91 1 111 3
92 4 112 1
2004 93 2 113 5
94 1 114 4
95 5 115 1
96 4 232 5
97 1 233 2
98 2 234 1
99 3 259 3
100 2 260 4
101 1
102 2

2003 161 2 181 2

162 4 182 1
163 5 183 4
164 2 184 5
165 2 185 4
166 1 186 3
167 5 187 1
168 1 188 5
169 4 189 4
170 2 190 1
171 1 197 1
172 2 198 5

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173 4 200 2
174 A 246 5
175 3 247 3
176 5 248 5
177 1 249 4
178 4 250 2
179 2 255 4
180 5

212 2 229 5
213 4 230 2
214 3 231 3
216 1 232 A
217 5 233 2
218 A 234 1
219 4 235 5
220 1 236 5
2002 221 3 245 1
222 5 246 3
223 4 247 5
224 1 248 4
225 2 249 1
226 5 250 5
227 5 260 3
228 4

116 5 133 1
117 3 134 3
118 1 135 5
119 4 136 4
120 2 137 1
121 1 138 4
122 2 139 A
123 5 140 3
2001 124 2 141 2
125 4 142 4
127 5 143 2
128 A 152 1
129 2 153 3
130 4 154 4
131 3 155 2
132 4 260 5

2000 117 1 139 A

118 4 140 1
120 5 141 3
122 2 142 2
123 5 148 5

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124 1 149 5
125 3 150 5
126 3 151 4
127 A 153 1
128 1 155 3
129 5 156 3
130 2 157 4
131 3 158 3
132 1 159 1
133 5 160 1
134 3 251 3
135 1 256 1
136 4
137 2
138 4

80 1 99 2
81 2 100 5
82 A 101 4
83 2 102 3
84 1 103 5
85 A 104 2
86 5 105 1
87 3 106 3
1999 90 4 107 2
91 5 108 1
92 1 109 3
93 2 111 1
94 3 112 5
95 4 113 5
96 1 253 2
97 4
98 A

1998 216 4 233 2

217 1 234 3
218 5 235 4
219 2 236 5
221 5 237 2
222 4 238 4
223 3 239 3
224 2 240 3
225 3 241 2
226 4 242 1
227 5 243 4
228 1 244 4
229 2 245 1
230 4 246 3

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231 1 247 2
232 5 249 2

102 A 115 A
103 3 116 4
104 1 117 3
105 5 118 1
106 3 119 2
107 5 122 5
1997 108 1 123 2
109 1 127 5
110 A 128 1
111 2 130 5
112 3 252 5
113 1
114 2

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