Catálisis

Enzimáticas
 UNIVERSIDAD JUÁREZ AUTÓNOMA DE TABASCO
DIVISIÓN ACADEMIA DE INGENIERÍA Y ARQUITECTURA

Cinética química y catálisis

Profesora: Dra. Ebelia Del Ángel Meraz

Equipo #4

Alumnos:
Ingrid Sulemy García Oliva
Amely Vásquez Sánchez
Luis Mario Gómez Gordillo
Jesús Alexander Manuel Lopez
 Catálisis enzimáticas

Las enzimas son los catalizadores que utilizan

nuestras células. En su mayoría son proteínas.
Tras varios millones de años de evolución, las
enzimas son los catalizadores más eficientes
del mundo.
En muchos laboratorios (y, cada vez más, en
la industria) también se utilizan enzimas para
catalizar reacciones químicas.

1
Las enzimas son catalizadores muy versátiles, pueden
incrementar la velocidad de una reacción química alrededor de
1x1012 veces la velocidad de la reacción sin catalizador. En una
reacción química donde no hay enzimas involucradas, por
ejemplo, una de tipo:

A + B --> C + D
Los reactantes A y B se encuentran en solución acuosa
rodeados por moléculas de agua (es decir, están solvatados) y
se mueven en todas direcciones debido a la energía
proporcionada por la temperatura de la solución (a mayor
temperatura, mayor movimiento).
2
 seis categorías principales de enzimas:

1. Oxidorreductasas. Las oxidorreductasas catalizan reacciones de

oxidación reducción. Entre las subclases de este grupo se encuentran
deshidrogenasas, oxidasas, oxigenasas, reductasas, peroxidasas e
hidrolasas.

2. Transferasas. Las transferasas catalizan reacciones en las que hay una

transferencia de grupos de una molécula a otra. Entre los ejemplos de
estos grupos están ami no, carboxilo, cm "bonilo, metilo, fosforilo y acilo
(RC=O).Los nombres comunes triviales suelen incluir el prefijo transo Entre
losejemplos están transcarboxilasas, transmetilasas y transaminasas.

3
 3. Hidrolasas. Las hidrolasas catalizan
reacciones en las que se produce la rotura de
enlaces por la adición de agua. Entre las hidro
lasas están esterasas, fosfatasas y peptidasas.

4. Liasas. Las Iiasas catalizan reacciones en las

que se eliminan grupos (p. ej.,H20, CO2 y NH3)
para formar un doble enlace o se añaden a un
doble enlace. Los ejemplos son liasas,
descarboxilasas, hidratasas, deshidratasas,
desaminasas y sintasas

4
5. Isomerasas. Se trata de un grupo heterogéneo de
enzimas. Las isomerasas catalizan varios tipos de
reordenamientos intramoleculares. Las epimerasas catalizan
la inversión de átomos de carbono asimétricos. Las mutasas
catalizan la transferencia intramolecular de grupos
funcionales.

6. Ligasas. Las ligasas catalizan la formación de un enlace

entre dos moléculas de sustrato. La energía para estas
reacciones la aporta siempre la hidrólisis del ATP.

5
 Cinética de Michaelis-Menten

La cinética de Michaelis-Menten describe

la velocidad de reacción de muchas
reacciones enzimáticas. Su nombre es
en honor a Leonor Michaelis y Maud
Menten. Este modelo solo es válido
cuando la concentración del sustrato es
mayor que la concentración de la
enzima, y para condiciones de estado
estacionario, o sea que la concentración
del complejo enzima-sustrato es
constante.
6
 Determinación de constantes
Para determinar la velocidad máxima de una reacción enzimática, la
concentración de sustrato ([S]) se aumenta hasta alcanzar una
velocidad constante de formación de producto. Esa es la velocidad
máxima (Vmax) de la enzima. En ese caso, los sitios activos de la
enzima están saturados con sustrato..

Velocidad de reacción/velocidad'V'
La velocidad V indica el número de reacciones por segundo
que son catalizadas por una enzima. Con concentraciones
crecientes de sustrato[S], la enzima va acercándose
asintóticamente su velocidad máxima Vmax, pero nunca la
alcanza. Por esta razón, no hay un [S] determinado para la
Vmax. De todas formas, el parámetro característico de la
enzima está definido por la concentración de sustrato a la cual
se alcanza la mitad de la velocidad máxima (Vmax/2). 7
 Constante de Michaelis 'KM'

Aunque la concentración de sustrato a Vmax no puede ser medida

exactamente, las enzimas pueden ser caracterizadas por la
concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la
mitad de la velocidad máxima. Esta concentración de sustrato se
conoce como constante de Michaelis-Menten (KM).

Esta constante representa (para enzimas que exhiben una cinética de

Michaelis-Menten simple), la constante de disociación (la afinidad del
complejo enzima-sustrato (ES) por el sustrato). Valores bajos indican
que el complejo ES está unido muy fuertemente y raramente se
disocia sin que el sustrato reaccione para dar producto.

8
Se obtiene de la siguiente manera: Se supone que la reacción
enzimática es irreversible, y que el producto no se liga con la enzima
después de la reacción.

9
Siguiendo la aproximación del estado estacionario, que señala que la
concentración del complejo enzima-sustrato (ES) es pequeña y se mantiene casi
constante a lo largo de la reacción enzimática:

Se define:
Entonces:

(1)

10
 La velocidad de reacción es:

(2)

La concentración total de la enzima:

Por lo tanto:
(3)

Sustituyendo (3) en (1) da:

11
Reordenando:

(4)

Sustituyendo (4) en (2) :

12
• E0 es el total de enzima. No es práctico medir la cantidad de complejo
enzima sustrato durante la reacción, por lo que debe escribirse esta en
términos de cantidad total o inicial de enzima, que es una cantidad
conocida.
•
• Estructura de Lewis
d[P]/dt o V0 es la velocidad de producción de producto.
k2[E0] o Vmax es la velocidad máxima. k2 es frecuentemente llamada
kcat.

Notar que [S] es grande comparada con K m, [S]/(K m + [S]) tiende a 1. La

velocidad de formación de producto es igual a k2[E0] en ese caso. Cuando
[S] es igual a Km, [S]/(Km + [S]) vale 0.5. En ese caso, la velocidad de
formación de producto es la mitad de la máxima (1/2 Vmax). Representando
gráficamente V0 frente a [S] se puede fácilmente determinar Vmax y Km.
Esto requiere una serie de experimentos a E0 constante y diferentes
concentraciones de sustrato [S].

13
Bibliografía :

https://www.quimica.es/enciclopedia/Cin%C3%
A9tica_de_Michaelis-Menten.html

Material de apoyo de la Doctora Ebelia del

Ángel Meraz