Trabajo practico Nº 4: Termodinámica – Enzimas y cinética

1) Variaciones de energía libre estándar:

a. ΔG ̊‘: -RT . In K’eq
ΔG ̊‘: -8,314 J/mol.K. 298 ̊K. In 6,8
ΔG ̊‘: -4749,31 KJ/mol

b. ΔG ‘̊ : -RT . In K’eq
ΔG ‘̊ : -8,314 J/mol.K. 298 ̊K . In 0,0475
ΔG ‘̊ : 7549,22 KJ/mol

c. ΔG ‘̊ : -RT . In K’eq
ΔG ‘̊ : -8,314 J/mol.K. 298 ̊K . In 254
ΔG ‘̊ : -13719,14 KJ/mol

2) Las reacciones a y c se realizan espontáneamente ya que hay disminución de energía

libre (-)

3) La respuesta es la b, la concentración de ATP en la célula es alta comparada con la de

ADP

4) La respuesta es c, la adenosina difosfato tiene 2 enlaces fosfato de alta energía

5) La base bioquímica de este proceso es que al poner el maíz en agua hirviendo se

desnaturaliza o inhibe la enzima encargada de polimerizar los azucares libres, la enzima
al ser susceptible a temperaturas altas pierde su actividad catalítica, por lo cual no se
generaría almidón y el azúcar mantendría su estado libre

Guía de estudio:

1) ΔG= ΔH – T ΔS donde:
• ΔG: es cambio de energía libre
• ΔH: cambio de entalpia
• T: temperatura absoluta
• ΔS: cambio de entropía

Significa que caracterizan el estado de un sistema en equilibrio y no depende de la forma

en que el sistema llega a dicho estado

2) La entalpia es la cantidad de energía de un sistema termodinámico que éste puede

intercambiar con su entorno, mientras que, la entropía es la que permite determinar la
parte de la energía que no puede utilizarse para producir trabajo
La energía libre es aquella porción de cualquier energía de la primera ley que este
 disponible para realizar trabajo, mientras que, la energía libre estándar da la cantidad
máxima de trabajo que la reacción puede realizar en condiciones isotérmicas

3) Para que un proceso sea espontaneo la variación de energía libre tiene que ser negativa,
la reacción transcurre con disminución de energía libre y la entropía del universo tiene
que aumentar

4) Puede ser espontaneo un cambio aun cuando la entropía del sistema disminuya porque
al ser así debe tener un cambio negativo de entalpia suficientemente grande que el
incremento en la temperatura de los alrededores de la reacción resulten en un
incremento suficientemente grande en la entropía, haciendo que el cambio global en la
entropía sea positivo. Por ejemplo: el agua a menos de 0º C congela espontáneamente

5) Una reacción exotérmica no siempre es espontanea, eso depende de la entropía de la

reacción; una reacción endotérmica si puede ser espontanea, solo si el valor absoluto de
la variación de entalpia es menor que el valor absoluto del producto de la temperatura
absoluta por la variación de entropía, lo cual ocurre a temperaturas altas

6) Definición:

• Zimógeno: o proenzima es un precursor enzimático inactivo, es decir, no cataliza

ninguna reacción como hacen las enzimas

• Complejo multienzimatico: es un conjunto de enzimas que se encuentran

asociadas y que catalizan una secuencia coordinada de reacciones metabólicas

• Isozima: enzima formada de una mezcla de varios ácidos aminados

• Holoenzima: enzima formada por una apoenzima y un cofactor, que puede ser
un ion o una molécula orgánica compleja unida o no

• Apoenzima: es la parte proteica de una holoenzima, es decir, una enzima que no

puede llevar a cabo su acción catalítica desprovista de los cofactores necesarios

• Cofactor: es un componente no proteico, termoestable y de baja masa

molecular, necesario para la acción de una enzima

• Coenzima: son cofactores orgánicos no proteicos, termoestable que transportan

grupos químicos entre enzimas

8) Porque necesitan una superficie tridimensional, compartimiento especifico, tamaño y

forma para poder unir el sustrato a la molécula

9) E + S ↔ ES → E + P donde: E: enzima
• S: sustrato
• ES: enzima sustrato
• P: producto
10) Los inhibidores enzimáticos son los que impiden la acción catalítica de las enzimas,
pueden ser reversibles o irreversibles:
• Inhibidores irreversibles: producen cambios permanentes en la molécula de
enzima, como deterioro definitivo de su capacidad catalítica, no se recupera más
su actividad normal, entre ellos están los “inhibidores suicidas” son sustancias
que por su semejanza estructura con el sustrato pueden ocupan el sitio activo y
ser transformado por la enzima en productos, esto bloquea irreversiblemente el
sitio activo
• Inhibidores reversibles: existen 3 tipos
➢ Competitivos: aumentan la Km pero no la Vmax, su acción se revierte por
aumento de sustrato (S). algunos presentan similitud estructural con el
sustrato y compiten con este por ocupar el sitio activo
➢ No competitivo: se unen a la enzima en un sitio distinto al catalítico;
disminuyen Vmax sin modificar la Km, no es influido por sustrato
➢ Anticompetitivos: reducen Km y Vmax

Nombre y Apellido: Zurita Agüero Yamila Danae

Matricula: 1232