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Harper. Bioquímica ilustrada, 32e

CAPÍTULO 3: Aminoácidos y péptidos

Peter J. Kennelly; Victor W. Rodwell

OBJETIVOS

OBJETIVOS

Después de estudiar este capítulo, el lector debería:

Elaborar un diagrama de las estructuras y anotar las designaciones de una y tres letras para cada uno de los aminoácidos presentes en las
proteínas.

Proporcionar ejemplos de cómo cada tipo de grupo R de los aminoácidos proteínicos contribuye a sus propiedades químicas.

Enumerar otras funciones importantes de los aminoácidos y explicar cómo ciertos aminoácidos en las semillas de las plantas pueden tener un
impacto grave en la salud humana.

Nombrar los grupos ionizables de los aminoácidos de las proteínas y enumerar sus valores de pKa aproximados como aminoácidos libres en
solución acuosa.

Calcular el pH de una solución acuosa no amortiguada de un aminoácido polifuncional y el cambio de pH que se produce tras la adición de una
determinada cantidad de ácido o base fuertes.

Definir el pI y explicar su relación con la carga neta de un electrólito polifuncional.

Explicar cómo se pueden usar la pKa y el pI para predecir la movilidad a un pH dado de un polielectrólito, como un aminoácido, en un campo
eléctrico de corriente continua.

Describir la direccionalidad, la nomenclatura y la estructura primaria de los péptidos.

Describir las consecuencias conformacionales del carácter de doble enlace parcial del enlace peptídico.

IMPORTANCIA BIOMÉDICA
Los L­aminoácidos α proporcionan las unidades monoméricas de las largas cadenas polipeptídicas de las proteínas. Además, estos aminoácidos y sus
derivados participan en funciones celulares tan diversas como la transmisión nerviosa y la biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea. El
sistema neuroendocrino emplea polímeros cortos de aminoácidos llamados péptidos como hormonas, factores liberadores de hormonas,
neuromoduladores y neurotransmisores. Los humanos y algunos animales superiores no pueden sintetizar 10 de los L­aminoácidos α presentes en
las proteínas en cantidades adecuadas para apoyar el crecimiento infantil o mantener la salud de los adultos. En consecuencia, la dieta humana debe
contener cantidades adecuadas de estos aminoácidos que, desde el punto de vista nutricional, son esenciales. Cada día los riñones filtran más de 50 g
de aminoácidos libres de la sangre arterial renal. Sin embargo, lo normal es que sólo aparezcan trazas de aminoácidos libres en la orina porque los
aminoácidos se reabsorben casi por completo en el túbulo proximal, lo que obedece a que se les conserva para la síntesis de proteínas y otras
funciones vitales.

Ciertos microorganismos secretan D­aminoácidos libres o péptidos que pueden contener tanto D­ como L­aminoácidos α. Varios de estos péptidos
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los antibióticos bacitracina y gramicidina A, y el agente antitumoral bleomicina. Otros péptidos
CAPÍTULO 3: Aminoácidos y péptidos, Peter J. Kennelly;
microbianos son, sin embargo, tóxicos. Los péptidos Victor W. Rodwell
cianobacterianos
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microcistina y nodularina resultan letales en grandes dosis, mientras que
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pequeñas cantidades promueven la formación de tumores hepáticos. La ingestión de ciertos aminoácidos presentes en las semillas de las
leguminosas del género Lathyrus puede desembocar en latirismo, una trágica enfermedad irreversible en la que los individuos pierden el control de
contener cantidades adecuadas de estos aminoácidos que, desde el punto de vista nutricional, son esenciales. Cada día los riñones filtran más de 50 g
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de aminoácidos libres de la sangre arterial renal. Sin embargo, lo normal es que sólo aparezcan trazas de aminoácidos libres en la orina porque los
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aminoácidos se reabsorben casi por completo en el túbulo proximal, lo que obedece a que se les conserva para la síntesis de proteínas y otras
funciones vitales.

Ciertos microorganismos secretan D­aminoácidos libres o péptidos que pueden contener tanto D­ como L­aminoácidos α. Varios de estos péptidos
bacterianos cuentan con valor terapéutico, incluidos los antibióticos bacitracina y gramicidina A, y el agente antitumoral bleomicina. Otros péptidos
microbianos son, sin embargo, tóxicos. Los péptidos cianobacterianos microcistina y nodularina resultan letales en grandes dosis, mientras que
pequeñas cantidades promueven la formación de tumores hepáticos. La ingestión de ciertos aminoácidos presentes en las semillas de las
leguminosas del género Lathyrus puede desembocar en latirismo, una trágica enfermedad irreversible en la que los individuos pierden el control de
sus extremidades. Ciertos aminoácidos de semillas de las plantas también han sido implicados en una enfermedad neurodegenerativa que afecta a los
nativos de Guam.

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

El código genético especifica 20 L ­aminoácidos α

Aunque en la Naturaleza se encuentran más de 300 aminoácidos, las proteínas se sintetizan casi de manera exclusiva a partir del conjunto de 20 L­
aminoácidos α codificados por tripletes de nucleótidos denominados codones (véase el cuadro 37–1). Si bien el código genético de tres letras podría
albergar, llegado el caso, más de 20 aminoácidos, es redundante ya que varios aminoácidos se especifican mediante múltiples codones. Con
frecuencia, los científicos representan las secuencias de péptidos y proteínas por medio de abreviaturas de una y tres letras para cada aminoácido
(cuadro 3–1). Los grupos R de los aminoácidos pueden ser hidrófilos o hidrófobos (cuadro 3–2); propiedades que afectan su ubicación en la
conformación plegada madura de una proteína (véase Estructura secundaria, en el capítulo 5). Algunas proteínas contienen aminoácidos adicionales
que surgen por la modificación postraduccional de un aminoácido ya presente en un péptido. Los ejemplos comprenden la conversión de la
peptidilprolina y la peptidillisina en 4­hidroxiprolina y 5­hidroxilisina; la conversión del peptidilglutamato en carboxiglutamato gamma, y la metilación,
formilación, acetilación, prenilación y fosforilación de ciertos residuos de aminoacilo. Estas modificaciones amplían de forma significativa la
diversidad funcional de las proteínas al alterar su solubilidad, estabilidad, actividad catalítica e interacción con otras proteínas.

CUADRO 3–1.
L ­aminoácidos α presentes en proteínas.

Nombre Símbolo Fórmula estructural p K1 p K2 p K3

Con cadenas laterales alifáticas α­COOH α­NH2 + Grupo R

Glicina Gli[G] 2.4 9.8

Alanina Ala[A] 2.4 9.9

Valina Val[V] 2.2 9.7

Leucina Leu[L] 2.3 9.7

Isoleucina Ile[T] 2.3 9.8

Con cadenas laterales que contienen grupos hidroxílicos (OH)

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 Isoleucina Ile[T] 2.3 9.8
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Con cadenas laterales que contienen grupos hidroxílicos (OH)

Serina Ser[S] 2.2 9.2 Alrededor de 13

Treonina Tre[T] 2.1 9.1 Alrededor de 13

Tirosina Tir[Y] Véase enseguida

Con cadenas laterales que contienen átomos de azufre

Cisteína Cis[C] 1.9 10.8 8.3

Metionina Met[M] 2.1 9.3

Con cadenas laterales que contienen grupos ácidos o sus amidas

Ácido aspártico Asp[D] 2.1 9.9 3.9

Asparagina Asn[N] 2.1 8.8

Ácido glutámico Glu[E] 2.1 9.5 4.1

Glutamina Gin[Q] 2.2 9.1

Con cadenas laterales que contienen grupos básicos

Argina Arg[R] 1.8 9.0 12.5

Lisina Lis[K] 2.2 9.2 10.8

Histidina His[H] 1.8 9.3 6

Contienen anillos aromáticos

Histidina His[H] Véase antes

Fenilalanina Fen[F] 2.2 9.2

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Tirosina Tir[Y] 2.2 9.1 10.1
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Contienen anillos aromáticos
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Histidina His[H] Véase antes

Fenilalanina Fen[F] 2.2 9.2

Tirosina Tir[Y] 2.2 9.1 10.1

Triptófano Trp[W] 2.4 9.4

Iminoácido

Prolina Pro[P] 2.0 10.6

CUADRO 3–2.
Aminoácidos hidrófilos e hidrófobos.

Hidrófilos Hidrófobos

Arginina Alanina

Asparagina Isoleucina

Ácido aspártico Leucina

Cisteína Metionina

Ácido glutámico Fenilalanina

Glutamina Prolina

Glicina Triptófano

Histidina Tirosina

Lisina Valina

Serina

Treonina

La distinción se basa en la tendencia de sus grupos R a conjuntarse o minimizar el contacto con un entorno acuoso.

Selenocisteína, el 10:39
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proteínico número 21
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La selenocisteína
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McGraw Hill. 3–1) es
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dos docenas de selenoproteínas, entre las que se incluyen ciertas peroxidasas y reductasas, la selenoproteína P, que circula en el plasma, y las
desyodasas de yodotironina que convierten la prohormona tiroxina (T4) en la hormona tiroidea 3,3′,5­triyodotironina (T3) (véase T3 y T4 ilustran la
 Treonina
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La distinción se basa en la tendencia de sus grupos R a conjuntarse o minimizar el contacto con un entorno acuoso.

Selenocisteína, el L ­aminoácido α proteínico número 21

La selenocisteína (figura 3–1) es un L­aminoácido α presente en las proteínas de todos los dominios de la vida. Los humanos cuentan con cerca de
dos docenas de selenoproteínas, entre las que se incluyen ciertas peroxidasas y reductasas, la selenoproteína P, que circula en el plasma, y las
desyodasas de yodotironina que convierten la prohormona tiroxina (T4) en la hormona tiroidea 3,3′,5­triyodotironina (T3) (véase T3 y T4 ilustran la
diversidad en la síntesis hormonal, en el capítulo 41). Dado que la peptidilselenocisteína se inserta de modo directo en un polipéptido en crecimiento
durante la traducción, por lo común se le denomina el “aminoácido 21”. Sin embargo, a diferencia de los otros 20 aminoácidos proteínicos, la
incorporación de selenocisteína está especificada por un elemento genético grande y complejo para el ARN de transferencia (tRNA, transfer
ribonucleic acid) inusual llamado tRNASec que utiliza el anticodón UGA, que suele señalar DETENCIÓN en vez de un codón triplete simple. Más bien, el
aparato de síntesis de proteínas reconoce un codón UGA como codificador de selenocisteína cuando está acompañado por una estructura de asa de
tallo, el elemento de inserción de selenocisteína, en la región no traducida del ARN mensajero (mRNA, messenger ribonucleic acid) (véase
Selenocisteína, el aminoácido 21, en el capítulo 27).

FIGURA 3–1.

Cisteína (izquierda) y selenocisteína (derecha). La pK3, para el protón selenilo de la selenocisteína es de 5.2. Dado que este valor es tres
unidades de pH más bajo que el de la cisteína, la selenocisteína representa un mejor nucleófilo a un pH de 7.4 o inferior.

Estereoquímica de los aminoácidos de las proteínas

Con la única excepción de la glicina, el carbono α de cada aminoácido es quiral. Aunque algunos aminoácidos de las proteínas son dextrorrotatorios y
otros levorrotatorios, todos comparten la configuración absoluta de L­gliceraldehído y, por tanto, se definen como L­aminoácidos α. Aunque casi la
totalidad de los aminoácidos de las proteínas son (S), el hecho de no utilizar (R) o (S) para expresar la estereoquímica absoluta no es una mera
aberración histórica. La L­cisteína es (R) ya que la masa atómica del átomo de azufre en C­3 excede la del grupo amino en C­2. De manera más
significativa, en los mamíferos, las reacciones bioquímicas de los L­aminoácidos α, sus precursores y sus catabolitos son catalizadas por enzimas que
actúan de forma exclusiva sobre los L­isómeros, con independencia de su configuración absoluta.

Las modificaciones postraduccionales confieren propiedades adicionales

Mientras que algunos procariotas incorporan pirrolisina en las proteínas, y las plantas pueden incorporar ácido azetidina­2­carboxílico, un análogo de
la prolina, un conjunto de sólo 21 L­aminoácidos α es más que suficiente para la formación de la mayoría de las proteínas. Pese a ello, las
modificaciones postraduccionales pueden generar nuevos grupos R que imparten propiedades adicionales. En la colágena, los residuos de prolina y
lisina unidos a las proteínas se convierten en 4­hidroxiprolina y 5­hidroxilisina (figura 3–2). La carboxilación de residuos de glutamilo de proteínas de
la cascada de la coagulación sanguínea a residuos de carboxiglutamilo γ (figura 3–3) completa un sitio para quelar el ion calcio esencial para la
coagulación sanguínea. Las cadenas laterales de aminoácidos de las histonas están sujetas a numerosas variaciones, incluidas la acetilación y
metilación de la lisina, así como la metilación y desaminación de la arginina (véase Las histonas son las proteínas de cromatina más abundantes, en el
capítulo 35 y Características especiales implicadas en la regulación de la transcripción de genes eucariotas, en el capítulo 38). Ahora, en el laboratorio,
también es posible introducir en las proteínas, por medios genéticos, diversos aminoácidos no naturales, lo cual genera proteínas a través de la
expresión de genes recombinantes con propiedades nuevas o mejoradas y brinda una nueva forma de explorar las relaciones estructura­función de
las proteínas.
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CAPÍTULO
FIGURA 3–2. 3: Aminoácidos y péptidos, Peter J. Kennelly; Victor W. Rodwell Page 5 / 16
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4­hidroxiprolina y 5­hidroxilisina.
coagulación sanguínea. Las cadenas laterales de aminoácidos de las histonas están sujetas a numerosas variaciones, incluidas la acetilación y
Universidad
metilación de la lisina, así como la metilación y desaminación de la arginina (véase Las histonas Autonoma
son las proteínas de Benito Juárez
cromatina másde Oaxaca UABJO
abundantes, en el
capítulo 35 y Características especiales implicadas en la regulación de la transcripción de genes eucariotas,
Access Provided by: en el capítulo 38). Ahora, en el laboratorio,

también es posible introducir en las proteínas, por medios genéticos, diversos aminoácidos no naturales, lo cual genera proteínas a través de la
expresión de genes recombinantes con propiedades nuevas o mejoradas y brinda una nueva forma de explorar las relaciones estructura­función de
las proteínas.

FIGURA 3–2.

4­hidroxiprolina y 5­hidroxilisina.

FIGURA 3–3.

Ácido carboxiglutámico γ.

Se han detectado aminoácidos extraterrestres en meteoritos

La existencia de aminoácidos extraterrestres se informó por primera vez en 1969 luego del análisis del famoso meteorito Murchison del sureste de
Australia. La presencia de aminoácidos en otros meteoritos, incluidos algunos ejemplos prístinos de la Antártida, se ha confirmado muchas veces. A
diferencia de los aminoácidos que sintetizan los organismos terrestres, estos meteoritos contienen mezclas racémicas de isómeros D y L de múltiples
aminoácidos proteínicos, así como aminoácidos α no proteínicos de importancia biológica, como N­metilglicina (sarcosina) y alanina β. De igual
modo, se descubrieron varios aminoácidos nuevos que carecen de equivalentes terrestres de origen biótico. También se han identificado
nucleobases, fosfatos activados y moléculas relacionadas con azúcares en meteoritos. Estos hallazgos ofrecen información potencial acerca de la
química prebiótica de la Tierra e impactan la búsqueda de vida extraterrestre. Algunos especulan que los meteoritos pueden haber contribuido al
origen de la vida en nuestro planeta, una conjetura titulada Panspermia, al aportar moléculas orgánicas generadas fuera de la Tierra o, incluso,
microorganismos intactos a nuestro planeta.

Los L ­aminoácidos α cumplen funciones metabólicas adicionales

Además de servir como “bloques de construcción” de las proteínas, los L­aminoácidos α cumplen funciones metabólicas vitales. Por ejemplo, la
ornitina y la citrulina son intermediarios clave en el ciclo de la urea (véase la figura 28–16), en tanto que la S­adenosil­metionina sirve como donante de
grupos metilo para muchas reacciones catalizadas por enzimas. La tirosina es un precursor de la hormona tiroidea, mientras que la tirosina y la
fenilalanina se metabolizan para producir adrenalina, noradrenalina y dihidroxifenilalanina (DOPA, dihydroxyphenylalanine). El glutamato es tanto un
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neurotransmisor
CAPÍTULO como un precursor
3: Aminoácidos de un
y péptidos, segundo
Peter neurotransmisor,
J. Kennelly; el ácido aminobutírico gamma (GABA, γ­aminobutyric acid).
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Ciertos L ­aminoácidos α vegetales pueden afectar de manera negativa la salud humana
Los L ­aminoácidos α cumplen funciones metabólicas adicionales
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Además de servir como “bloques de construcción” de las proteínas, los L­aminoácidos α cumplen funciones
Access Provided by: metabólicas vitales. Por ejemplo, la
ornitina y la citrulina son intermediarios clave en el ciclo de la urea (véase la figura 28–16), en tanto que la S­adenosil­metionina sirve como donante de
grupos metilo para muchas reacciones catalizadas por enzimas. La tirosina es un precursor de la hormona tiroidea, mientras que la tirosina y la
fenilalanina se metabolizan para producir adrenalina, noradrenalina y dihidroxifenilalanina (DOPA, dihydroxyphenylalanine). El glutamato es tanto un
neurotransmisor como un precursor de un segundo neurotransmisor, el ácido aminobutírico gamma (GABA, γ­aminobutyric acid).

Ciertos L ­aminoácidos α vegetales pueden afectar de manera negativa la salud humana

El consumo de plantas que contienen ciertos aminoácidos no proteínicos puede afectar de forma negativa la salud humana. Las semillas y productos
de semillas de tres especies de la leguminosa Lathyrus se han implicado en la génesis del neurolatirismo, un trastorno neurológico profundo que se
caracteriza por parálisis espástica progresiva e irreversible de las piernas. El latirismo es muy frecuente durante las hambrunas, cuando las semillas de
Lathyrus pueden convertirse en una parte importante de la dieta. Los L­aminoácidos α que se han implicado en trastornos neurológicos humanos, en
particular neurolatirismos, incluyen L­homoarginina y ácido β­N­oxalil­L­α,β­diaminopropiónico (β­ODAP, β­N­oxalyl­l­α,β­diaminopropionic, cuadro
3 – 3). Las semillas de otra leguminosa de Lathyrus, la “arveja dulce”, contienen el osteolatirógeno γ­glutamil­β­aminopropionitrilo (BAPN, β­
aminopropionitrile), un derivado de la glutamina del aminopropionitrilo β (estructura que no se muestra). Las semillas de ciertas especies de Lathyrus
también contienen ácido α,γ­diaminobutírico, un análogo de la ornitina que inhibe la enzima transcarbamilasa de ornitina del ciclo de la urea
hepática, lo que provoca toxicidad por amoniaco. Por último, la L­β­metilaminoalanina, un aminoácido neurotóxico que está presente en las semillas
de las cícadas, ha sido implicado como un factor de riesgo de enfermedades neurodegenerativas, como el complejo de demencia de Parkinson y la
esclerosis lateral amiotrófica en nativos de Guam que comen murciélagos frugívoros que se alimentan de cícadas de la fruta, o bien, consumen harina
hecha de semillas de cícadas.

CUADRO 3–3.
L ­aminoácidos α potencialmente tóxicos.

L ­aminoácido α no proteínico Relevancia médica

Escindido por la arginasa a L­lisina y urea. Implicado en el neurolatirismo humano

Una neurotoxina. Implicado en el neurolatirismo humano

Un osteolatirógeno

Inhibe la transcarbamilasa de ornitina, lo que provoca toxicidad por amoniaco

Posible factor de riesgo de enfermedades neurodegenerativas

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hepática, lo que provoca toxicidad por amoniaco. Por último, la L­β­metilaminoalanina, un aminoácido neurotóxico que está presente en las semillas
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de las cícadas, ha sido implicado como un factor de riesgo de enfermedades neurodegenerativas, como el complejo de demencia de Parkinson y la
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esclerosis lateral amiotrófica en nativos de Guam que comen murciélagos frugívoros que se alimentan de cícadas de la fruta, o bien, consumen harina
hecha de semillas de cícadas.

CUADRO 3–3.
L ­aminoácidos α potencialmente tóxicos.

L ­aminoácido α no proteínico Relevancia médica

Escindido por la arginasa a L­lisina y urea. Implicado en el neurolatirismo humano

Una neurotoxina. Implicado en el neurolatirismo humano

Un osteolatirógeno

Inhibe la transcarbamilasa de ornitina, lo que provoca toxicidad por amoniaco

Posible factor de riesgo de enfermedades neurodegenerativas

D ­Aminoácidos

De manera natural, los D­aminoácidos se encuentran en toda la biosfera, incluidos la D­serina y el D­aspartato libres en el tejido cerebral humano, la D­
alanina y el D­glutamato en las paredes celulares de las bacterias grampositivas, así como los D­aminoácidos en ciertos péptidos y antibióticos
producidos por bacterias, hongos, reptiles y anfibios. El Bacillus subtilis excreta D­metionina, D­tirosina, D­leucina y D­triptófano para desencadenar el
desmantelamiento de la biopelícula, y el Vibrio cholerae incorpora D­leucina y D­metionina en el componente peptídico de su capa de peptidoglucano.

PROPIEDADES DE LOS GRUPOS FUNCIONALES DE LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos pueden tener carga neta positiva, negativa o neutra

En solución acuosa, las formas cargadas y sin carga de los grupos ácidos débiles ionizables ―COOH y ―NH3+ existen en equilibrio protónico
dinámico:
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Mientras que tanto el R—COOH como el R—NH3+ son ácidos débiles, el R—COOH es un ácido mucho más fuerte que el R—NH3+. Por consiguiente, a pH
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Los aminoácidos pueden tener carga neta positiva, negativa o neutraAccess Provided by:

En solución acuosa, las formas cargadas y sin carga de los grupos ácidos débiles ionizables ―COOH y ―NH3+ existen en equilibrio protónico
dinámico:

Mientras que tanto el R—COOH como el R—NH3+ son ácidos débiles, el R—COOH es un ácido mucho más fuerte que el R—NH3+. Por consiguiente, a pH

fisiológico (pH 7.4), los grupos carboxilo α de los aminoácidos libres existen casi en su totalidad como R—COO− y los grupos amino α predominante
como R—NH3+. Lo mismo sucede con los grupos carboxilo de la cadena lateral del ácido aspártico y el ácido glutámico, y con el grupo amino ɛ de la
lisina. Otros grupos ionizables comprenden el grupo sulfhidrilo de la cisteína, el anillo imidazol de la histidina y el grupo guanidino de la arginina
(figura 3–4). La figura 3–5 ilustra el efecto que tiene el pH del ambiente acuoso sobre el estado de carga del ácido aspártico.

FIGURA 3–4.

Los grupos R protonados de la histidina (arriba) y la arginina (abajo) se estabilizan mediante resonancia electrónica.

FIGURA 3–5.

Equilibrios protónicos del ácido aspártico.

Por tanto, los aminoácidos en la sangre y en la mayoría de los tejidos deben representarse como en A, en la siguiente figura. Se debe tener presente
que estas moléculas ionizadas pero con carga neta neutra al fin, como consecuencia de su número igual de grupos con carga positiva y negativa, se
denominan zwitteriones.

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La estructura3:BAminoácidos
CAPÍTULO no puede existir en solución
y péptidos, acuosa
Peter porque Victor
J. Kennelly; a cualquier pH lo bastante bajo como para protonar el grupo carboxilo, el grupo
W. Rodwell amino
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alto como para que predomine un grupo amino sin carga, un grupo
carboxilo estará presente como R—COO−. Sin embargo, la representación B sin carga se usa a menudo cuando se diagraman reacciones que no
involucran equilibrios protónicos.
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Por tanto, los aminoácidos en la sangre y en la mayoría de los tejidos deben representarse como en A, en la siguiente figura. Se debe tener presente
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que estas moléculas ionizadas pero con carga neta neutra al fin, como consecuencia de su número igual de grupos con carga positiva y negativa, se
denominan zwitteriones.

La estructura B no puede existir en solución acuosa porque a cualquier pH lo bastante bajo como para protonar el grupo carboxilo, el grupo amino
también se protonaría. De manera similar, a cualquier pH lo suficientemente alto como para que predomine un grupo amino sin carga, un grupo
carboxilo estará presente como R—COO−. Sin embargo, la representación B sin carga se usa a menudo cuando se diagraman reacciones que no
involucran equilibrios protónicos.

Los valores de pK a expresan las fortalezas de los ácidos y bases débiles

Las fuerzas de los ácidos débiles se expresan como su p K a . Para moléculas con múltiples protones disociables, el pKa de cada grupo ácido se designa
mediante la sustitución del subíndice “a” con un número. Por lo general, la fuerza de las bases débiles se expresa como el pKa de su forma protonada
o ácida conjugada. Esto permite comparar las fuerzas relativas de todos los grupos que pueden unir proteínas de forma disociable en una única escala
continua. Los términos “ácido débil” y “base débil” constituyen así etiquetas arbitrarias ya que en cualquier equilibrio protónico deben participar
tanto las formas ácidas como las básicas. La carga neta de un aminoácido, la suma algebraica de todos los grupos presentes con carga positiva y
negativa, depende de los valores de pKa de sus grupos funcionales y del pH del medio circundante. En el laboratorio, alterar la carga de los
aminoácidos y sus derivados mediante modificaciones del pH facilita la separación física de aminoácidos, péptidos y proteínas (véase Edman diseñó el
primer método práctico para la secuenciación de péptidos, en el capítulo 4).

En su pH isoeléctrico (pI), un aminoácido no tiene carga neta

Los zwitteriones son un ejemplo de una especie isoeléctrica: la forma de una molécula que tiene el mismo número de cargas positivas y negativas y,
por ende, es neutra desde el punto de vista eléctrico. El pH isoeléctrico, también llamado punto isoeléctrico o pI, es el pH a mitad de camino entre los
valores de pKa para las ionizaciones a ambos lados de las especies isoeléctricas. Para un aminoácido como la alanina que tiene sólo dos grupos

disociados, no hay ambigüedad. El primer pKa (R—COOH) es 2.35 y el segundo pKa (R—NH3+) es 9.69; en consecuencia, el pH isoeléctrico (pI) de la
alanina es

pI=pK1+pK22=2.35+9.692=6.02
Para los ácidos polipróticos, primero se debe identificar la especie isoiónica. Por ejemplo, el pI para el ácido aspártico es

pI=pK1+pK22=2.09+3.962=3.02
Para la lisina, el pI se calcula a partir de:

pI=pK2+pK32
Se aplican consideraciones similares a todos los ácidos polipróticos (p. ej., proteínas), con prescindencia del número de grupos disociables presentes.
En el laboratorio clínico, el conocimiento del pI guía la selección de condiciones para las separaciones electroforéticas. La electroforesis a pH 7.0
separará dos moléculas con valores de pI de 6.0 y 8.0, porque la molécula con un pI de 6.0 tendrá una carga neta negativa, y aquella con un pI de 8.0
poseerá una carga neta positiva. Planteamientos semejantes subyacen a las separaciones cromatográficas en soportes iónicos como la
dietilaminoetil­celulosa (DEAE, diethylaminoethyl) (véase Las proteínas y los péptidos deben purificarse antes del análisis, en el capítulo 4).

Los valores de pK a varían con el entorno

El entorno de un grupo disociable afecta su pKa (cuadro 3–4). Un entorno apolar, que cuenta con menos capacidad que el agua para estabilizar
especies cargadas, eleva el pKa de un grupo carboxilo, lo que lo convierte en un ácido más débil, pero reduce el pKa de un grupo amino, lo cual lo
transforma en un ácido más fuerte. De manera similar, la presencia de un grupo con carga opuesta adyacente puede estabilizar, o bien, un grupo con
carga parecida puede desestabilizar una carga en desarrollo. Por tanto, los valores de pKa de los grupos R de los aminoácidos libres en solución
acuosa (cuadro 3–1) brindan sólo una guía aproximada de sus valores de pKa cuando están presentes en las proteínas. El pKa de un grupo R
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¡un cambio de más de seis unidades de pH!
El entorno de un grupo disociable afecta su pKa (cuadro 3–4). Un entorno apolar, que cuenta con menos capacidad que el agua para estabilizar
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especies cargadas, eleva el pKa de un grupo carboxilo, lo que lo convierte en un ácido más débil, pero reduce el pKa de un grupo amino, lo cual lo
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transforma en un ácido más fuerte. De manera similar, la presencia de un grupo con carga opuesta adyacente puede estabilizar, o bien, un grupo con
carga parecida puede desestabilizar una carga en desarrollo. Por tanto, los valores de pKa de los grupos R de los aminoácidos libres en solución
acuosa (cuadro 3–1) brindan sólo una guía aproximada de sus valores de pKa cuando están presentes en las proteínas. El pKa de un grupo R
disociable depende de su ubicación dentro de una proteína. Por ejemplo, los valores de pKa que difieren de la solución acuosa en hasta tres unidades
de pH son comunes en los sitios activos de las enzimas, mientras que un ácido aspártico enterrado de la tiorredoxina tiene un pKa superior a nueve,
¡un cambio de más de seis unidades de pH!

CUADRO 3–4.
Rango típico de valores de pK para grupos ionizables en proteínas.

Grupo que se disocia Rango de pK a

Carboxilo α 3.5–4.0

COOH no α de Asp o Glu 4.0–4.8

Imidazol de His 6.5–7.4

SH de Cis 8.5–9.0

OH de Tir 9.5–10.5

Amino α 8.0–9.0

Amino ɛ de Lis 9.8–10.4

Guanidinio de Arg ~12.0

La solubilidad de los aminoácidos refleja su carácter iónico

Las cargas conferidas por los grupos funcionales disociables de los aminoácidos aseguran que se solvaten con facilidad, de ahí que sean solubles en
solventes polares como el agua y el etanol, pero insolubles en solventes apolares como el benceno, el hexano o el éter.

Los aminoácidos no absorben la luz visible y, por consiguiente, son incoloros. Sin embargo, la tirosina, la fenilalanina y el triptófano absorben la luz
ultravioleta de alta longitud de onda (250 a 290 nm). Debido a que atrae y retiene la luz ultravioleta unas 10 veces con más eficiencia que la fenilalanina
o la tirosina, el triptófano hace la mayor contribución a la capacidad de la mayoría de las proteínas para absorber luz en la región de 280 nm (figura
3 – 6).

FIGURA 3–6.

Espectros de absorción ultravioleta de triptófano, tirosina y fenilalanina.

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FIGURA 3–6.
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Espectros de absorción ultravioleta de triptófano, tirosina y fenilalanina.

LOS GRUPOS α­R DETERMINAN LAS PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

Cada grupo funcional de un aminoácido exhibe todas sus reacciones químicas características. Para los grupos de ácido carboxílico, estas reacciones
incluyen la formación de ésteres, amidas y anhídridos de ácido; para grupos amino, acilación, amidación y esterificación, y para los grupos —OH y —
SH, oxidación y esterificación. Dado que la glicina, el aminoácido más pequeño, se puede acomodar en lugares inaccesibles para otros aminoácidos, a
menudo esto sucede donde los péptidos se doblan de forma brusca. Los grupos R hidrófobos de alanina, valina, leucina e isoleucina y los grupos R
aromáticos de fenilalanina, tirosina y triptófano se encuentran de forma preponderante en el interior de las proteínas citosólicas. Los grupos R
cargados de los aminoácidos básicos y ácidos estabilizan conformaciones de proteínas específicas a través de interacciones iónicas o puentes salinos.
Estas interacciones también funcionan en los sistemas de “relevo de carga” durante la catálisis enzimática y el transporte de electrones en las
mitocondrias que respiran. La histidina desempeña papeles únicos en la catálisis enzimática. El pKa de su protón imidazol permite que la histidina
funcione a pH neutro como catalizador básico o ácido sin necesidad de ningún cambio inducido por el medio ambiente. El grupo tioalcohol primario
(—SH) de la cisteína, cuyo pKa es de 8.3, es un nucleófilo excelente y, a menudo, funciona como tal durante la catálisis enzimática. Para la
selenocisteína, su pKa de 5.2 es 3 unidades de pH más bajo que el de la cisteína. A un pH muy ácido, la selenocisteína debería ser el mejor nucleófilo. El
alcohol primario de la serina funciona como el nucleófilo del sitio activo en la tripsina y otras proteasas de serina. Sin embargo, no se sabe que el
grupo de alcohol secundario de la treonina cumpla esta función en la catálisis. Los grupos —OH de la serina, la tirosina y la treonina suelen servir
como puntos de unión covalente para los grupos fosforilo que regulan la función de las proteínas (véase La fosforilación covalente modifica miles de
proteínas de mamíferos, en el capítulo 9).

La secuencia de aminoácidos determina la estructura primaria

Los aminoácidos están unidos entre sí por enlaces peptídicos.

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El número y orden
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aspartilo, tirosilo). Los péptidos se nombran entonces como derivados del residuo aminoacilo carboxi terminal. Por ejemplo, Lis­Leu­Tir­Gln se llama
lisil­leucil­tirosil­glutamina. La terminación ­ina en el residuo carboxi­terminal (p. ej., glutamina) indica que su grupo carboxilo α no está involucrado
proteínas de mamíferos, en el capítulo 9).
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Los aminoácidos están unidos entre sí por enlaces peptídicos.

El número y orden de los residuos de aminoácidos en un polipéptido constituyen su estructura primaria. Los aminoácidos presentes en los péptidos,
llamados residuos de aminoacilo, se denominan mediante la sustitución de los sufijos ­ato o ­ina de los aminoácidos libres por ­ilo (p. ej., alanilo,
aspartilo, tirosilo). Los péptidos se nombran entonces como derivados del residuo aminoacilo carboxi terminal. Por ejemplo, Lis­Leu­Tir­Gln se llama
lisil­leucil­tirosil­glutamina. La terminación ­ina en el residuo carboxi­terminal (p. ej., glutamina) indica que su grupo carboxilo α no está involucrado
en un enlace peptídico. Las abreviaturas de tres letras unidas por líneas rectas representan una estructura primaria inequívoca. Las líneas se omiten
cuando se utilizan abreviaturas de una sola letra.

Los prefijos como tri­ u octa­ denotan péptidos con tres u ocho residuos, respectivamente. Por convención, los péptidos se escriben con el residuo
que lleva el grupo amino α libre a la izquierda. Esta convención se adoptó mucho antes de que se descubriera que los péptidos se sintetizan in vivo a
partir del residuo amino­terminal.

Las estructuras peptídicas son fáciles de dibujar

Para dibujar un péptido, se usa un zigzag a fin de representar la cadena principal o la columna vertebral. Luego se agregan los átomos de la cadena
principal, que se producen en el orden repetitivo: nitrógeno α, carbono α, carbono del carbonilo. A continuación, se agrega un átomo de hidrógeno a
cada carbono α y a cada nitrógeno peptídico, luego se añade un oxígeno al carbono del carbonilo. Por último, se incorporan los grupos R apropiados
(sombreados) a cada átomo de carbono α.

Algunos péptidos contienen aminoácidos inusuales

En los mamíferos, es un hecho normal que las hormonas peptídicas contienen sólo los 20 aminoácidos α especificados por codones unidos por
enlaces peptídicos estándar. Sin embargo, otros péptidos pueden incluir aminoácidos no proteínicos, derivados de los aminoácidos proteínicos o
aminoácidos unidos por un enlace peptídico atípico. Por ejemplo, el glutamato amino­terminal del glutatión, un tripéptido que participa en el
metabolismo de los xenobióticos (véase el capítulo 47) y en la reducción de los enlaces disulfuro, está unido a la cisteína por un enlace peptídico que
no es α y que utiliza la cadena lateral, en vez del grupo de ácido carboxílico α (figura 3–7). El glutamato amino­terminal de la hormona liberadora de
tirotropina (TRH, thyrotropin­releasing hormone) se cicla a ácido piroglutámico y el grupo carboxilo del residuo prolilo del carboxilo­terminal se
amida. Los aminoácidos no proteínicos D­fenilalanina y ornitina están presentes en los antibióticos peptídicos cíclicos tirocidina y gramicidina S,
mientras que los opiáceos heptapeptídicos dermorfina y deltoforina en la piel de las ranas arbóreas sudamericanas contienen D­tirosina y D­alanina.

FIGURA 3–7.

Glutatión (glutamil­cisteinil­glicina γ) . Se aprecia el enlace peptídico no α que une a Glu con Cis.

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mientras que los opiáceos heptapeptídicos dermorfina y deltoforina en la piel de las ranas arbóreas sudamericanas contienen D­tirosina y D­alanina.
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FIGURA 3–7.
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Glutatión (glutamil­cisteinil­glicina γ) . Se aprecia el enlace peptídico no α que une a Glu con Cis.

El enlace peptídico tiene carácter de doble enlace parcial

Aunque las estructuras peptídicas se escriben como si un enlace simple uniera los átomos de carboxilo α y nitrógeno α, este enlace, de hecho, exhibe
un carácter de doble enlace parcial:

Por consiguiente, el enlace que conecta un carbono carbonilo con el nitrógeno α no puede rotar, ya que esto requeriría romper el doble enlace parcial.
En consecuencia, los átomos de O, C, N y H de un enlace peptídico son coplanares. La semirrigidez impuesta del enlace peptídico tiene consecuencias
importantes para la forma en que los péptidos y las proteínas se pliegan para generar órdenes estructurales superiores. En la figura 3–8, las flechas
de color café que las rodean indican la rotación libre alrededor de los enlaces restantes del esqueleto polipeptídico.

FIGURA 3–8.

Dimensiones de una cadena polipeptídica extendida por completo. Los cuatro átomos del enlace peptídico son coplanares. La rotación libre
puede ocurrir alrededor de los enlaces que conectan el carbono α con el nitrógeno α y con el carbono carbonilo α (flechas de color café). Por tanto,
la cadena polipeptídica extendida es una estructura semirrígida con dos tercios de los átomos del esqueleto mantenidos en una relación plana fija
entre sí. La distancia entre los átomos de carbono α adyacentes es de 0.36 nm (3.6 Å). También se muestran las distancias interatómicas y los ángulos
de enlace, que no son equivalentes. (Reproducida con autorización de Pauling L, Corey LP, Branson HR: The structure of proteins: two hydro­bonded
helicoidal configurations of the polypeptide chain. Proc Natl Acad Sci USA. 1951;37(4):205–211).

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entre sí. La distancia entre los átomos de carbono α adyacentes es de 0.36 nm (3.6 Å). También se muestran las distancias interatómicas y los ángulos
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de enlace, que no son equivalentes. (Reproducida con autorización de Pauling L, Corey LP, Branson HR: The structure of proteins: two hydro­bonded
helicoidal configurations of the polypeptide chain. Proc Natl Acad Sci USA. 1951;37(4):205–211).

Las fuerzas no covalentes restringen las conformaciones peptídicas

Es probable que el plegamiento de un péptido comience en coincidencia con su biosíntesis (véase capítulo 37). La conformación que es activa y
madura en términos fisiológicos refleja las contribuciones colectivas de la secuencia de aminoácidos, las interacciones no covalentes (p. ej., enlaces de
hidrógeno, interacciones hidrófobas) y la minimización del impedimento estérico entre residuos. Las conformaciones repetitivas comunes incluyen
hélices α y láminas (u hojas) plegadas β (véase Los enlaces peptídicos limitan las posibles conformaciones secundarias, en el capítulo 5).

Los péptidos son polielectrólitos

El enlace peptídico está descargado a cualquier pH de interés fisiológico. En consecuencia, la formación de péptidos a partir de aminoácidos se
acompaña de una pérdida neta de una carga positiva y una negativa por enlace peptídico formado a pH fisiológico. No obstante, los péptidos están
cargados debido a sus grupos carboxilo­ y amino­terminales y, cuando se hallan presentes, a sus grupos R ácidos o básicos. En cuanto a los
aminoácidos, la carga neta de un péptido depende del pH de su entorno y de los valores de pKa de sus grupos disociados.

RESUMEN
Tanto los D­aminoácidos como los aminoácidos no α se encuentran en la naturaleza, pero las proteínas se sintetizan en exclusiva con L­
aminoácidos α. Sin embargo, los D­aminoácidos cumplen funciones metabólicas, no sólo en bacterias, sino también en los humanos.

Los L­aminoácidos α cumplen funciones metabólicas vitales además de la síntesis de proteínas. Los ejemplos incluyen la biosíntesis de urea,
hemo, ácidos nucleicos, hormonas como la epinefrina y neurotransmisores como la DOPA.

La presencia en los meteoritos de pequeñas cantidades de muchos de los aminoácidos proteínicos da credibilidad a la hipótesis de que los
impactos de los asteroides podrían haber contribuido al desarrollo de la vida en la Tierra.

Algunos de los L­aminoácidos α presentes en plantas y sus semillas pueden tener efectos nocivos para la salud humana, por ejemplo, en el
latirismo.

Los grupos R de los aminoácidos determinan sus funciones bioquímicas particulares. Los aminoácidos se clasifican en básicos, ácidos,
aromáticos, alifáticos o que contienen azufre según la composición y las propiedades de sus grupos R.

El carácter de doble enlace parcial del enlace que une el carbono del carbonilo y el nitrógeno de un péptido hace que los cuatro átomos del enlace
peptídico sean coplanares y, por tanto, restringe el número de conformaciones peptídicas posibles.

A menudo, los péptidos se clasifican en función del número de residuos de aminoácidos presentes y se nombran como derivados del residuo
carboxilo terminal. La estructura primaria de un péptido es su secuencia de aminoácidos, y se comienza desde el residuo amino­terminal, una
dirección en la que los péptidos se sintetizan de hecho in vivo.
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A menudo, los péptidos se clasifican en función del número de residuos de aminoácidos presentes
Access y se nombran como derivados del residuo
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carboxilo terminal. La estructura primaria de un péptido es su secuencia de aminoácidos, y se comienza desde el residuo amino­terminal, una
dirección en la que los péptidos se sintetizan de hecho in vivo.

Todos los aminoácidos poseen al menos dos grupos funcionales débilmente ácidos, R—NH3+ y R—COOH. Muchos también cuentan con grupos
adicionales de este tipo, como el —OH fenólico de la tirosina o los restos ―SH, guanidino o imidazol de la cisteína, la histidina y la arginina, de
manera respectiva.

Los valores de pKa de todos los grupos funcionales de un aminoácido o de un péptido dictan su carga neta a un pH dado. El pI, el pH isoeléctrico,
es el pH en el que una molécula no tiene carga neta y, en consecuencia, no se mueve en un campo eléctrico de corriente continua.

En el mejor de los casos, los valores de pKa de los aminoácidos libres sólo se aproximan a sus valores de pKa cuando están presentes en una
proteína y pueden diferir mucho debido a la influencia de su entorno en una proteína.

REFERENCIAS

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