1.

Proteínas

a. Que son

Las proteínas, son sustancias de alta complejidad que se encuentra presente en todos los
organismos vivos.
Las proteínas tienen un gran valor nutricional y están directamente involucradas en los
procesos químicos esenciales para la vida. La importancia de las proteínas fue reconocida
por los productos químicos a principios del siglo XIX, incluido el químico sueco Jöns Jacob
Berzelius, quien en 1838 acuñó el término proteína, una palabra derivada de los Prevesios
griegos, lo que significa "ocupar el primer lugar".

 Químicamente cómo están compuestas.

Las proteínas son compuestos orgánicos que contienen el elemento nitrógeno, así como
carbono, hidrógeno y oxígeno. Las proteínas son el grupo más diverso de sustancias
biológicamente importantes y, a menudo, se las considera el compuesto central necesario
para la vida. De hecho, la traducción de la palabra raíz griega significa "primer lugar". La
piel y los músculos están compuestos de proteínas; los anticuerpos y las enzimas son
proteínas; algunas hormonas son proteínas; y algunas proteínas están involucradas con la
digestión, la respiración, la reproducción e incluso la visión normal, solo por mencionar
algunas.

 Estructura - Niveles Estructurales

La estructura primaria está determinada por enlaces peptídicos covalentes.

La estructura secundaria está determinada por enlaces de hidrógeno entre la columna

vertebral de la cadena.

La estructura terciaria está determinada por todas las interacciones electrostáticas (por
ejemplo, enlace H, Van der Waals) así como por puentes disulfuro.

La estructura cuaternaria está determinada por las subunidades y las atracciones entre las
diferentes subunidades.

 Aminoácidos

Los aminoácidos, a menudo denominados componentes básicos de las proteínas, son

compuestos que desempeñan muchas funciones fundamentales en el cuerpo.

Son necesarios para procesos vitales como la construcción de proteínas y la síntesis de

hormonas y neurotransmisores.

Algunos también se pueden tomar en forma de suplemento como una forma natural de
aumentar el rendimiento deportivo o mejorar el estado de ánimo.
Se clasifican como esenciales, condicionalmente esenciales o no esenciales según varios
factores.

b. Características

Los aminoácidos son sólidos cristalinos incoloros.

Todos los aminoácidos tienen un alto punto de fusión superior a 200o

Solubilidad: Son solubles en agua, ligeramente solubles en alcohol y se disuelven con
dificultad en metanol, etanol y propanol. El grupo R de aminoácidos y el pH del solvente
juegan un papel importante en la solubilidad.

Al calentarse a altas temperaturas, se descomponen.

Todos los aminoácidos (excepto la glicina) son ópticamente activos.

Formación de enlaces peptídicos: los aminoácidos pueden conectarse con un enlace

peptídico que involucra a sus grupos amino y carboxilato. Un enlace covalente formado
entre el grupo alfa-amino de un aminoácido y un grupo alfa-carboxilo de otro enlace -CO-
NH que forma. Los enlaces peptídicos son planos y parcialmente iónicos.

c. Clasificación
 Péptidos - Oligopéptidos - Polipéptidos.

La unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida origina los
péptidos. En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el
nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la reacción del grupo
carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula
de agua

Cuando el péptido está formado por menos de 15 AA se trata de un oligopéptido

(dipéptido, tripéptido, etc.).

Cuando contiene entre 15 y 50 AA se trata de un polipéptido y si el número de

AA es mayor, se habla de proteínas. En los seres vivos se pueden encontrar
proteínas formadas por más de 1000 AA.

Los términos polipéptido y proteína no siempre son equivalentes, puesto que algunas
proteínas están formadas por más de una cadena polipeptídica. Es el caso de la
hemoglobina (Figura de la izquierda). En este caso:

 cada polipéptido no se considera como una proteína, sino como una subunidad de
una proteína, y está representado de un color distinto en la figura
 el término proteína se refiere a la asociación funcional de las 4 subunidades
  Proteínas - Simples - Complejas - Conjugadas - Grupo prostético

proteínas simples: formadas exclusivamente por a-aminoácidos, como es el

caso de la ubiquitina, una proteasa intracelular formada por 53 AA

Las heteroproteínas también llamadas proteínas complejas, están

constituidas por un grupo aminoácido llamado grupo proteico y otro grupo no
aminoácido llamado grupo prostético. Dentro de las heteroproteínas
podemos encontrar: Glucoproteínas: son proteínas compuestas por una
proteína unida a uno o varios azúcares

proteínas conjugadas: que contienen además de la cadena polipeptídica un

componente no aminoacídico llamado grupo prostético, que puede ser un
azúcar, un lípido, un ácido nucleico o simplemente un ión inorgánico. La
proteína en ausencia de su grupo prostético no es funcional, y se llama
apoproteína. La proteína unida a su grupo prostético es funcional, y se llama
holoproteína (holoproteína = apoproteína + grupo prostético). Son proteínas
conjugadas la hemoglobina, la mioglobina, los citocromos, etc. En la figura
inferior derecha se representa el citocromo c, donde el grupo prostético
(representado en color verde) es el grupo hemo

Un grupo prostético es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de

algunas proteínas y que se halla fuertemente unido al resto de la molécula. Las proteínas
con grupo prostético reciben el nombre de heteroproteínas (o proteínas conjugadas).

Hay enzimas que son proteínas conjugadas; se trata de enzimas que requieren algún
cofactor (metálico u orgánico) y éste se halla ligado con fuerza de manera permanente en la
estructura molecular. Si un cofactor enzimático (metálico u orgánico) sólo se une a la
enzima durante la catálisis no debe ser considerado un grupo prostético.

d. Importancia para los seres vivos.

Las proteínas son fundamentales en la alimentación porque son las encargadas de la formación de
todo tipo de tejidos. Hay que tener presente que aunque se lleve una vida tranquila y sin grandes
esfuerzos físicos hay tejidos que se van destruyendo y construyendo continuamente, es decir, se
van renovando día a día. Como ejemplos se pueden utilizar la piel, todo tipo de mucosas (incluida la
del aparato digestivo), los músculos y las células de la sangre. 

Si no hay un aporte adecuado de proteínas la salud puede verse afectada de diferentes formas: 

 Pérdida de masa muscular

 Piel más seca y quebradiza (pérdida de pelo y uñas que se rompen)
 Sangrado de encías y debilitamiento de la dentadura
 Riesgo de anemia
 Defensas bajas (más infecciones)
 Incremento de patologías digestivas como gastritis y gastroenteritis
 Pérdida de eficacia de los sentidos
 Osteoporosis (descalcificación de los huesos)
  Fallos en el sistema hormonal y de producción de enzimas
 Incremento del riesgo de fallo orgánico

e. Funciones en los seres Vivos.

 Estructural

Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:

 Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como

receptores o facilitan el transporte de sustancias.
 Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los
genes.

-Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:

 El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.

 La elastina del tejido conjuntivo elástico.
 La queratina de la epidermis

 Transportadora

La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.

La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.

La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.

Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre.

Los citocromos transportan electrones.

 Inmunológica

Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.

La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para

evitar hemorragias.

Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.

Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son

proteinas fabricadas con funciones defensivas.
  Hormonal

Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón

(que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas
por la hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula
la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del
calcio).

 Enzimática

Las proteinas con función enzimática son las más numerosas y

especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas
del metabolismo celular.

 Contráctil

La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular.

La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

 Otras funciones

Función DE RESERVA La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano

de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el
desarrollo del embrión.

La lactoalbúmina de la leche.

Función HOMEOSTATICA Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto

con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio
interno.

f. Metabolismo en los seres vivos

El metabolismo proteico, consiste en la degradación de proteínas, en tripéptidos,

dipéptidos y aminoácidos libres, a través de la acción de enzimas proteolíticas, a lo largo
del tracto gastrointestinal, para posteriormente pasar al interior del enterocito, al
sistema portal y finalmente al hígado, en el cual un aminoácido es transportado al
sistema sanguíneo o es sometido a un proceso de catabolismo.

Los aminoácidos catabolizan sólo cuando se excede la cantidad de proteínas requeridas

por el organismo para la biosíntesis, formando amoniaco, resultado de la desaminación
oxidativa de glutamato. El amonio resultante es un elemento tóxico para el sistema
nervioso central, por lo que su eliminación debiera ser efectiva por tres vías: síntesis de
urea, formación de glutamina por órganos extrahepáticos y excreción renal por medio
de la orina.
Bibliografía

https://www.britannica.com/science/protein

https://www.infoplease.com/math-science/chemistry/the-chemistry-of-biology-proteins

Protein Structure, Stability and Folding, Methods in Molecular Biology, 168, Edited by
Kenneth P. Murphy

Protein Stability and Folding, Theory and Practice, Methods in Molecular Biology, Vol. 40,
Edited by Bret Shirley

https://www.healthline.com/nutrition/essential-amino-acids#bottom-line

http://www.ehu.eus/biomoleculas/peptidos/pep1.htm

http://www.revistasbolivianas.org.bo/scielo.php?pid=s2304-
37682014000200003&script=sci_arttext