UNIDAD II

Estructura y función de proteínas

PROTEÍNAS
✓Son polímeros de aminoácidos.
✓Dos aminoácidos pueden unirse mediante un enlace covalente tipo amida denominado enlace peptídico para dar
lugar a un dipétido.
✓Reacción de condensación, se elimina una molécula de H2O.

Reacción Reacción
exergónica endergónica
(hidrólisis) (condensación)

Hidrólisis ácida: HCl, H2SO4.

Hidrólisis básica: NaOH.
Hidrólisis enzimática: Tripsina, quimotripsina.
Hidrólisis por temperatura: >110°C por 48h.
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO
En las décadas de 1940 y 1950 Linus Pauling y Robert Corey mediante difracción de rayos X encontraron que:
✓ El enlace C-N que une a dos aminoácidos es más corto que otros enlaces C-N.
✓ El enlace C-N presenta carácter parcial de doble enlace (resonancia) lo que limita las posibilidades de
conformación.
✓ Resonancia proporciona estabilidad y polaridad: cada enlace peptídico puede participar en dos puentes de H.

40% carácter de Muy electronegativo 60% carácter de doble

enlace sencillo enlace
 CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO
✓ Los cuatro átomos del enlace (OC-NH) se hallan en un mismo plano.
✓ La rigidez del doble enlace limita las posibilidades conformacionales de los péptidos. Existen dos
configuraciones posibles: cis y trans.

trans: los C lado distinto del doble enlace cis: los C del mismo lado del doble enlace
O H
H C
HR N
C
N
C C C
C
H H R
R
H R
O
> 99.95% Menos estable por el impedimento estérico
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO
✓ Para los enlaces peptídicos en los cuáles está
involucrado el N imino de la Pro, cerca del 6% se Pro
encuentra en la conformación cis (giros en
estructuras ).

✓ Los enlaces N-C y C-C ( y ) respectivamente sí pueden rotar, así como otros enlaces sencillos
presentes en los grupos R (dependiendo de la carga y el tamaño).

Enlace
peptídico:
Rígido, no
puede rotar.
 Pentapéptido
Serilgliciltirosilalanilleucina

1
1

2-40 aa’s: Péptido u oligopéptido.

40-40000 aa’s: Cadenas polipeptídicas, polipéptidos o proteínas.
PROPIEDADES ÁCIDO-BASE DE LOS PÉPTIDOS
Los péptidos solo tienen un -NH3+ y un -COO- libre para ionizarse, los del enlace peptídico no pueden
contribuir porqué están comprometidos en una unión de tipo covalente. Sin embargo, algunos grupos R sí
pueden ionizarse y por lo tanto contribuir a las propiedades ácido-base de la molécula.

pka: 9.69
AEGK2+ AEGK1+ AEGK AEGK1- AEGK2-
0 14
pH 2.18 4.25 9.69 10.53

pka: 4.25 pI= (4.25 + 9.69)/2= 6.97

¿Cuál es la carga del siguiente péptido a pH 3, 7 y 9?

¿Cuál es su pI?
pka: 10.53
D–H–W–S–G–L–R–P–G
pka: 2.18
LOS PÉPTIDOS BIOLÓGICAMENTE ACTIVOS SON DE
DIVERSOS TAMAÑOS Y COMPOSICIÓN.

Hormonas: Oxitocina (CYIQNCPLG),

Hormona liberadora de tirotropina
(QHPG).
Venenos: -amanitina.
Antibióticos: Vancomicina.
COMPOSICIÓN DE PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
Las proteínas simples están compuestas por:
✓ Una sola cadena polipeptídica.
✓ Subunidades múltiples (dos o más péptidos asociados no covalentemente).
o Oligómeros: Si al menos dos subunidades son iguales (homo, cada subunidad idéntica: protómero).
o Multimeros: Muchas subunidades, todas diferentes (hetero).

Hemoglobina: cuatro subunidades unidas no covalentemente. Pocas proteínas contienen una o más cadenas polipeptídicas
Tetrámero de cuatro subunidades polipeptídicas unidas covalentemente, no se consideran subunidades sino
Dímero de protómeros  cadenas.
COMPOSICIÓN DE PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
Algunas proteínas contienen grupos químicos diferentes de los aa’s: Proteínas conjugadas. Esta parte que
NO esta compuesta por aa’s se denomina grupo prostético.

Las proteínas simples solo

generan aa’s luego de una
hidrólisis.

Las proteínas conjugadas

además generan grupos
prostéticos metálicos u
orgánicos.