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Informe de laboratorio

Práctica N°6

Actividad enzimática en organismos vivos

Cesar Villadiego Ortega

Edwin Elías Espinosa Padilla

María Angel Pacheco Ortiz

María Alejandra Romero Moreno

Valentina Hernández Pacheco

Universidad de Córdoba

Facultad de Educación y Ciencias Humanas

Departamento de Ciencias Naturales y Educación Ambiental

214170: Biología General L-02

M.Sc. Nohemí Ruth Genes Diaz

Montería

09 de mayo de 2023
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Introducción

La actividad enzimática de los organismos vivos es un fenómeno fundamental para el

funcionamiento de las células y los procesos metabólicos que ocurren en su interior. Las enzimas son
moléculas de naturaleza proteica que actúan como catalizadores biológicos, acelerando las reacciones
químicas necesarias para mantener la vida.

El objetivo de este informe de laboratorio es reconocer las propiedades de una enzima y

comprender cómo estas moléculas actúan en las reacciones intracelulares. Para lograr esto, estudiaremos
una enzima específica y exploraremos su actividad catalítica en un sistema experimental controlado.

Además, otro objetivo importante es identificar los factores que afectan la actividad enzimática.
Las enzimas son altamente específicas y su actividad puede ser influenciada por diversos factores, como la
concentración de sustrato, el pH del medio, la temperatura y la presencia de inhibidores o cofactores.

El conocimiento de las propiedades y el funcionamiento de las enzimas es esencial en campos

como la bioquímica, la biotecnología y la medicina. Comprender cómo estas moléculas trabajan en
conjunto para regular los procesos metabólicos en los organismos vivos nos brinda herramientas valiosas
para el desarrollo de terapias y el diseño de procesos biotecnológicos más eficientes.

En este informe, presentaremos los resultados obtenidos a partir de los experimentos realizados,
así como un análisis detallado de los mismos. Esperamos que esta investigación nos permita ampliar
nuestro conocimiento sobre la actividad enzimática y sus factores reguladores, y que los hallazgos
obtenidos sean útiles en futuros estudios y aplicaciones en el campo de la biología y la bioquímica.
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Objetivos

• Reconocer las propiedades de una enzima y la forma cómo estas actúan en reacciones
intracelulares.
• Identificar factores que afectan la actividad enzimática.
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Marco teórico

La actividad enzimática es un proceso esencial para el funcionamiento de los organismos vivos.

Las enzimas son proteínas especializadas que actúan como catalizadores biológicos, acelerando las
reacciones químicas necesarias para el metabolismo y el mantenimiento de la vida celular. Estas
moléculas desempeñan un papel crucial en una amplia variedad de procesos, desde la digestión de los
alimentos hasta la síntesis de moléculas vitales para el organismo.

Propiedades de las enzimas:

Las enzimas exhiben varias propiedades notables que les permiten desempeñar su función
catalítica de manera eficiente y específica:

1. Especificidad: Cada enzima es altamente específica para un sustrato particular, reconociéndolo y

uniéndose a él de forma selectiva. Esta especificidad se debe a la estructura tridimensional única
de la enzima, que se adapta perfectamente al sustrato.
2. Acción catalítica: Las enzimas aceleran las reacciones químicas al disminuir la energía de
activación necesaria para que ocurran. Actúan proporcionando un entorno químico óptimo para
que se produzcan las interacciones entre el sustrato y los grupos funcionales de la enzima, lo que
facilita la formación del producto.
3. Regulación: Las enzimas están sujetas a mecanismos de regulación para controlar su actividad en
respuesta a las necesidades celulares. Esto puede implicar la modulación de su concentración, la
activación o inhibición por moléculas reguladoras o la modificación covalente de la enzima.

Factores que afectan la actividad enzimática:

La actividad enzimática puede ser influenciada por diversos factores que afectan la velocidad y
eficiencia de las reacciones catalizadas:

1. Concentración de sustrato: A medida que aumenta la concentración de sustrato, la velocidad de la

reacción enzimática también aumenta, hasta alcanzar un punto de saturación en el cual la enzima
está trabajando a su máxima capacidad.
2. pH: El pH óptimo varía según la enzima, y un cambio en el pH puede alterar su estructura y
actividad. Algunas enzimas son más activas en entornos ácidos, mientras que otras lo son en
medios alcalinos.
3. Temperatura: La actividad enzimática es sensible a la temperatura. A bajas temperaturas, la
actividad es baja debido a la falta de energía cinética, mientras que, a temperaturas elevadas, las
enzimas pueden desnaturalizarse y perder su actividad.
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4. Presencia de inhibidores o cofactores: Los inhibidores pueden disminuir o bloquear la actividad

enzimática, mientras que los cofactores (como iones metálicos o moléculas orgánicas) pueden ser
necesarios para que la enzima funcione adecuadamente.

Estos factores pueden ser utilizados de manera controlada para regular la actividad enzimática en
aplicaciones biotecnológicas y médicas, como la producción de fármacos, alimentos y productos
químicos.
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Materiales, reactivos y equipos

o Gradilla
o 8 tubos de ensayo
o 3 pinzas de madera
o 2 Beaker de 50 ml
o 1 estilete
o Vidrio de reloj
o Solución de HCl 2M
o Solución de NaOH 2M
o Lugol
o Benedict
o 1 pastilla de Renina
o Leche
o 4 goteros plásticos
o Hígado
o Papa
o Espinaca
o Saliva
o Rábano
o Riñón
o Bisturí
o Peróxido de Hidrógeno (agua oxigenada)
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Procedimiento (Diagrama de flujo)

Procedimiento

Tubos de ensayo,
Tener todos los hígado, riñón,
materiales requeridos espinaca, papa,
para la práctica rábano, goteros, y
otros.

Luego repetir el Luego de eso, echar 3 gotas de Cortar un pedazo de

procedimiento, solo que peróxido de hidrogeno en las cada elemento, para
esta vez antes de echar el muestras, observar si estas luego introducirse en
peróxido, agregar 1ml de hacen burbujas y anotar tubos de ensayos
HCl. observaciones diferentes

Luego de eso, echar 3 gotas de Luego de eso, echar 3 gotas de

peróxido de hidrogeno en las peróxido de hidrogeno en las
muestras, observar si estas muestras, observar si estas
hacen burbujas y anotar hacen burbujas y anotar
observaciones observaciones
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Datos y Análisis de Resultados

❖ Acción de la enzima catalasa en diferentes tipos de tejido

o Intensidad de la reacción (trozos pequeños la espinaca, el riñón, el hígado, la papa y el
rábano, añadido tres gotas de peróxido de hidrógeno).

0 1 2 3 4 5

Papa X

Espinaca X

Riñón X

Hígado X

Rábano X

▪ ¿Qué ocurrió al añadir el peróxido?

Cuando se añadió peróxido de hidrógeno (H2O2) a los tejidos cortados en los tubos de
ensayo, ocurrió una reacción química. El peróxido de hidrógeno es un oxidante fuerte y puede
reaccionar con ciertos compuestos presentes en los tejidos, como enzimas y metales, generando
una respuesta efervescente. Se produce una liberación de oxígeno en forma de burbujas y se
observe una efervescencia leve.
La efervescencia y la formación de burbujas indican la liberación de oxígeno gaseoso
como producto de la descomposición del peróxido de hidrógeno. La velocidad y la intensidad de
la reacción pueden variar dependiendo de la cantidad y la actividad enzimática de los tejidos, así
como de la concentración de peróxido de hidrógeno utilizado.
En resumen, al agregar el peróxido de hidrógeno a los trozos de espinaca, riñón, hígado,
papa y rábano en los tubos de ensayo, se observó una efervescencia leve y una formación de
burbujas debido a la liberación de oxígeno gaseoso.

▪ ¿Por qué se forman burbujas?

Las burbujas se forman debido a la descomposición del peróxido de hidrógeno (H2O2) en
agua (H2O) y oxígeno (O2). El peróxido de hidrógeno es un compuesto inestable que puede
descomponerse espontáneamente en presencia de ciertos catalizadores, como metales y enzimas.
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En este caso, los tejidos cortados contienen enzimas, como la catalasa, que aceleran la
descomposición del peróxido de hidrógeno. La catalasa es una enzima que se encuentra
comúnmente en los tejidos animales y vegetales y tiene la capacidad de acelerar la
descomposición del peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno.
Cuando se añade el peróxido de hidrógeno a los tejidos en los tubos de ensayo, las
enzimas presentes en los tejidos catalizan la reacción de descomposición del peróxido de
hidrógeno. Como resultado, se libera oxígeno gaseoso en forma de burbujas. Las burbujas son
simplemente el resultado de la liberación de este oxígeno gaseoso durante la reacción química.

▪ ¿Cuál de los tejidos presentó mayor actividad enzimática?

El hígado fue el tejido que presentó la mayor actividad enzimática en el experimento. Esta
observación indica que el hígado contiene una concentración más alta de enzimas que pueden catalizar
reacciones químicas. Específicamente, la enzima catalasa, presente en grandes cantidades en el
hígado, tiene la capacidad de descomponer el peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno. La
efervescencia y formación de burbujas observadas al añadir peróxido de hidrógeno a los tejidos
indican la actividad enzimática, y un mayor número o tamaño de burbujas en el hígado sugiere una
mayor actividad enzimática en comparación con los otros tejidos utilizados. La alta actividad
enzimática del hígado es importante para su función en el metabolismo y la desintoxicación del
organismo. Las enzimas presentes en el hígado desempeñan un papel crucial en la descomposición y
procesamiento de compuestos químicos, contribuyendo a la eliminación de toxinas y la regulación de
diversas funciones metabólicas.

Espinaca
v + tres gotas Papa + tres gotas de Rábano + tres gotas de
de peróxido de peróxido de hidrogeno peróxido de hidrogeno
hidrogeno
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Riñón + tres gotas de Hígado + tres gotas de

peróxido de hidrogeno peróxido de hidrogeno

o Intensidad de la reacción (trozos pequeños la espinaca, el riñón, el hígado, la papa y el

rábano, añadido 1 ml de HCl, tres gotas de peróxido de hidrógeno).

Con HCl 0 1 2 3 4 5

Papa X

Espinaca X

Riñón X

Hígado X

Rábano X

▪ ¿Cuál de los tejidos presentó mayor actividad enzimática?

En el experimento realizado, se determinó que el hígado exhibió la mayor actividad
enzimática en comparación con los tejidos de espinaca, riñón, papa y rábano. Esto se evidenció
por la mayor cantidad de burbujas o efervescencia más intensa observada en los trozos de hígado
después de agregar el peróxido de hidrógeno en presencia de HCl. Estos resultados sugieren que
el hígado contiene una mayor concentración de enzimas, posiblemente incluyendo la enzima
catalasa, que cataliza la descomposición del peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno.
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▪ ¿Qué diferencias encuentra entre este procedimiento y el anterior? Explique.

La principal diferencia entre los dos procedimientos es que en el segundo se agrega ácido
clorhídrico (HCl), lo que puede tener un efecto diferente en los alimentos que se están probando.
El HCl es un ácido fuerte que puede afectar la textura, el sabor y la composición química de los
alimentos, mientras que el agua oxigenada es un oxidante que puede ayudar a detectar la presencia
de ciertas sustancias en los alimentos. Por lo tanto, el segundo procedimiento puede ser más
específico y preciso en la detección de ciertas sustancias en los alimentos, pero también puede ser
más agresivo y alterar los alimentos de manera más significativa.

Espinaca
v + 1 ml de Papa + 1 ml de HCl + Rábano + 1 ml de HCl
HCl + tres gotas de tres gotas de peróxido + tres gotas de
peróxido de hidrogeno de hidrogeno peróxido de hidrogeno

Riñón + 1 ml de HCl + Hígado + 1 ml de HCl

tres gotas de peróxido + tres gotas de
de hidrogeno peróxido de hidrogeno
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o Acción de la renina

10ml leche + 1ml renina → agita y deja reposar 30 min

10ml leche + 10 gotas HCl → agita + 1ml renina → agita y

deja reposar 30 min

▪ Comparación de los tubos:

✓ Leche + renina, en un tubo de ensayo, se combinaron 10 ml de leche con 1 ml de renina.
Después de agitarlo, se permitió que la mezcla reposara durante 30 minutos. Durante este
tiempo, no se observó una reacción significativa entre la leche y la renina. La reacción fue
lenta y no muy eficiente.
✓ En un tubo de ensayo, se combinaron 10 ml de leche con 10 gotas de HCl. Después de
agitarlo, se añadió 1 ml de renina y se volvió a agitar. La mezcla se dejó reposar durante
30 minutos. Durante este tiempo, se observó una reacción más eficiente en comparación
con la muestra anterior que solo contenía renina. La reacción fue más rápida y se produjo
una respuesta notable en la mezcla de leche con HCl.

▪ ¿Dónde se coagulo primero?

✓ La coagulación ocurrió primero en el segundo tubo de ensayo debido a la presencia del
ácido clorhídrico (HCl). El ácido clorhídrico acidifica la leche, lo que provoca una
disminución del pH. Esta reducción del pH crea un ambiente ácido que favorece la
coagulación de la leche por parte de la renina. Al agregar luego la renina al segundo tubo
de ensayo, se aceleró el proceso de coagulación que ya había sido iniciado por el HCl, lo
que resultó en una coagulación más rápida en comparación con el primer tubo de ensayo
donde solo se agregó la renina.
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Tubo 1 Tubo 2
10ml leche + 1ml 10ml leche + 10 gotas
renina HCl
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Preguntas Complementarias

1. Explique por qué la gran mayoría de las especies de plantas y de animales producen la enzima
catalasa.

o La enzima catalasa es una enzima antioxidante clave que se encuentra en una amplia
variedad de especies de plantas y animales. Su función principal es descomponer el
peróxido de hidrógeno (H2O2), un subproducto tóxico del metabolismo celular, en agua
(H2O) y oxígeno (O2).

La producción de catalasa es esencial para muchas especies debido a varias razones:

1. Protección contra el estrés oxidativo: El peróxido de hidrógeno es un compuesto

altamente reactivo que puede dañar las células y las biomoléculas, como proteínas,
lípidos y ácidos nucleicos, a través de procesos de oxidación. La catalasa ayuda a
neutralizar el peróxido de hidrógeno, protegiendo así a las células y tejidos del estrés
oxidativo.
2. Mantenimiento del equilibrio redox: Las células necesitan mantener un equilibrio
adecuado entre especies oxidantes y antioxidantes para un funcionamiento celular
óptimo. La catalasa es una de las enzimas antioxidantes clave que ayudan a mantener
este equilibrio redox al eliminar el exceso de peróxido de hidrógeno.
3. Participación en procesos metabólicos: Además de su papel en la protección
antioxidante, la catalasa también está involucrada en otros procesos metabólicos
importantes. Por ejemplo, en algunas especies, la catalasa participa en la síntesis de
hormonas, la desintoxicación de compuestos dañinos y la modulación de la respuesta
inmunológica.

2. Enumere algunos factores que puedan alterar la actividad de una enzima. Explique de que forma
la afectan.

o Algunos factores que pueden alterar la actividad de una enzima son el pH , la temperatura,
la concentración de sustrato, la presencia de inhibidores o activadores, y la concentración
de la enzima misma.
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1. El pH puede afectar la carga de los aminoácidos en la enzima y alterar su estructura

tridimensional. Esto, a su vez, puede afectar la forma en que la enzima se une a su
sustrato y, por lo tanto, la velocidad de la reacción catalizada.

2. La temperatura también puede afectar la estructura tridimensional de la enzima, y

por lo tanto alterar su actividad. A temperaturas muy bajas, la actividad
enzimática disminuye debido a que la enzima se vuelve menos móvil. A
temperaturas muy altas la estructura de la enzima se desnaturaliza, por lo que la
actividad enzimática disminuye también.

3. La concentración de sustrato puede afectar la actividad enzimática, ya que una

concentración alta de sustrato satura la enzima, disminuyendo su velocidad de
reacción. Sin embargo, si esta concentración es demasiado baja, la enzima no se
puede unir a suficientes sustratos para que la reacción sea rápida.

4. La presencia de inhibidores o activadores también puede afectar la actividad

enzimática. Los inhibidores pueden unirse a la enzima y prevenir su interacción
con el sustrato, mientras que los activadores pueden aumentar la velocidad de la
reacción.

5. La concentración de la enzima misma también puede afectar su actividad. Cuando

la concentración de la enzima se incrementa en un determinado intervalo la
velocidad de la reacción aumenta proporcionalmente. Después de sobrepasar este
rango cualquier incremento en la cantidad de la enzima no afectara en la
velocidad de la reacción.

3. ¿Cómo se relacionan el pH y la actividad enzimática?

o El pH puede tener una gran influencia en la actividad enzimática, ya que las enzimas son
sensibles a los cambios en el pH del ambiente en el que se encuentran. Cada enzima tiene
un rango específico de pH en el que funciona óptimamente, conocido como pH óptimo.
Por encima y por debajo de ese rango, la actividad enzimática disminuye.
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El motivo de que las enzimas sean tan sensibles al pH es que están formadas por cadenas
de aminoácidos que presentan diferentes cargas eléctricas. Si el pH del ambiente no está
dentro del rango óptimo, las cargas eléctricas de los aminoácidos en la enzima pueden
cambiar, lo que puede alterar la estructura de la proteína. Si la proteína se deforma, se
altera la forma en que la enzima se une a su sustrato y, por lo tanto, se reduce su
actividad catalítica.

4. ¿Qué efecto podría tener una fiebre alta prolongada sobre el funcionamiento de las enzimas?

o Una fiebre alta prolongada puede afectar el funcionamiento de las enzimas, ya que las
enzimas tienen un rango óptimo de temperatura en el que funcionan adecuadamente. Si la
temperatura corporal aumenta demasiado debido a la fiebre, las enzimas pueden
desnaturalizarse o perder su forma estructural, lo que puede afectar su función. Además,
si la fiebre es prolongada, también puede afectar el equilibrio metabólico del cuerpo, lo
que a su vez podría afectar la actividad de las enzimas. En resumen, una fiebre alta
prolongada puede afectar el funcionamiento de las enzimas y, por lo tanto, la capacidad
del cuerpo para realizar procesos metabólicos esenciales.

5. Frecuentemente se utiliza peróxido de hidrogeno como antiséptico y se observa que al aplicarlo a

una herida se produce burbujeo. ¿Qué es lo que indica este hecho?

o El burbujeo que ocurre cuando se aplica peróxido de hidrógeno a una herida indica que la
enzima catalasa está presente en la herida. La catalasa es una enzima que se encuentra en
muchas células vivas y ayuda a descomponer el peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno.
Cuando se aplica peróxido de hidrógeno a una herida, la catalasa presente en la herida
descompone el peróxido de hidrógeno, lo que produce burbujeo de oxígeno. El burbujeo
también puede indicar que hay una cantidad significativa de bacterias en la herida que
están produciendo catalasa y que la herida puede estar infectada. Por lo tanto, la presencia
de burbujas no significa necesariamente que la herida esté limpia o desinfectada y es
importante que se realice una limpieza adecuada antes de aplicar cualquier tipo de
antiséptico. Es importante seguir las prácticas de seguridad adecuadas al trabajar con
peróxido de hidrógeno para evitar la exposición excesiva a vapores o contacto con la
piel o los ojos.
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Conclusión

En conclusión, el estudio de la actividad enzimática en organismos vivos es fundamental para

comprender los procesos bioquímicos que ocurren en ellos. A través del experimento realizado, se evaluó
la actividad enzimática en diferentes tejidos, incluyendo espinaca, riñón, hígado, papa y rábano.

Al añadir peróxido de hidrógeno a los tejidos y observar la formación de burbujas o efervescencia,

se pudo determinar la presencia de enzimas que catalizan la descomposición del peróxido de hidrógeno.
En particular, se identificó que el riñón mostró la mayor actividad enzimática en comparación con los
otros tejidos utilizados en el experimento.

Cabe mencionar que la actividad enzimática puede verse influenciada por diversos factores, como
el ambiente ácido creado por la adición de HCl en este experimento. Por lo tanto, es importante considerar
las condiciones específicas de cada estudio y realizar pruebas adicionales para obtener resultados más
concluyentes.

El conocimiento de la actividad enzimática en organismos vivos es esencial para entender los

procesos metabólicos, la regulación celular y las interacciones bioquímicas.

En resumen, el estudio de la actividad enzimática en organismos vivos, como se demostró en este

experimento, proporciona información valiosa sobre los procesos bioquímicos y la función de las enzimas
en diferentes tejidos. Continuar investigando y comprender la actividad enzimática en organismos vivos
nos ayudará a ampliar nuestros conocimientos y aplicarlos en diversas áreas de la ciencia.
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REFERENTES BIBLIOGRÁFICOS

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espuma-cuando-ponemos-agua-oxigenada-una-herida-846225-310.html