Acoplamiento molecular

Juan David Izquierdo Verjan

Sara Alejandra Buenaventura

1. Identificación de heterodímero o homodímero de su proteína, con la imagen

correspondiente. Si usted cree que no es ninguno de los dos realice la explicación
correspondiente sobre la imagen de su proteína.
2. Comparación entre el antes y el después, de su acoplamiento molecular. resalta aquí
las interacciones importantes (solo para el ligando).
3. El alineamiento entre la mejor conformación del acoplamiento (seleccionada por
usted) y la conformación bioactiva (la que viene con el archivo pdb), con la discusión
sobre el valor de RMSD calculado.
4. Comparación entre las energías obtenidas entre el ligando y las vitaminas
seleccionadas.
5. Comparación de las interacciones relevantes entre las vitaminas y los residuos del
sitio activo.

Figura 1. “Cadena principal proteica”. Elaboración propia

R// Es posible determinar que la cadena proteica no pertenece a ninguna de las dos
especificaciones, es decir, no es homodímera o heterodímera, esto debido a que solo posee
una cadena peptídica, por lo cual es denominada como una proteína monomérica. Los
péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de tipo amídico
a los que se denominan enlaces peptídicos. Para formar péptidos los aminoácidos se van
enlazando entre sí para formar cadenas de longitud y secuencias variables.Es importante
resaltar que cuando el polipéptido es lo suficientemente grande y, en particular, posee una
estructura tridimensional única y estable, se puede considerar como una proteína,
especificaciones que se pueden observar en la figura 1 siendo está nuestro blanco proteico.

2.

Figura 2. “Cadena proteica con ligando (Lisinopril), antes del plegamiento”.

Elaboración propia

Figura 3. “Cadena proteica con ligando (Lisinopril), con plegamiento”.

Elaboración propia
R// Es posible determinar la presencia de un puente de hidrógeno que tiene relación
con un aminoácido de alanina a una distancia de “2.917 A” como se puede observar
en la figura 3.

3.

Tabla 1. “Acoplamiento del ligando”. Elaboración propia

Figura 4. “Acoplamiento del ligando 1”. Elaboración propia

Figura 5. “Acoplamiento del ligando 2”. Elaboración propia

Figura 6. “Acoplamiento del ligando 3”. Elaboración propia

Figura 7. “Acoplamiento del ligando 4”. Elaboración propia

Figura 8. “Acoplamiento del ligando 5”. Elaboración propia

Figura 9. “Acoplamiento del ligando 6”. Elaboración propia

Figura 10. “Acoplamiento del ligando 7”. Elaboración propia

 Figura 11. “Acoplamiento del ligando 8”. Elaboración propia

Figura 12. “Acoplamiento del ligando 9”. Elaboración propia

R// El RMSD (root mean square deviation) hace referencia a la longitud de distancia
que tiene el enlace que une dos moléculas, es este caso se hace referencia a los
puentes de hidrógeno, donde se busca evaluar la calidad que presentan dichos enlaces
dentro de los modelos moleculares, teniendo en cuenta el mejor resultado de
superposición. Como se puede observar en la tabla 1, la figura 4 es quien presenta un
score de -8.9, siendo este el menor dato obtenido y quien se considera bueno debido a
una mínima presencia de energía otorgando comodidad a la molécula generando más
afinidad entre el ligando y la proteína.

4.
 Vitamina A

Tabla 2. “Interacciones en enlaces de hidrógeno con vitamina A”. Elaboración

propia

Vitamina C

Tabla 3. “Interacciones en enlaces de hidrógeno con vitamina C”. Elaboración

propia

Vitamina D
 Tabla 4. “Interacciones en enlaces de hidrógeno con vitamina D”. Elaboración
propia

R// Es posible visualizar en las tablas (1,2,3,4) que varían los SCORE, siendo esto
importante porque cada uno de ellos presenta un nivel energético imprescindible al
momento de interactuar con las vitaminas, es posible determinar entonces que el
ligando puede interactuar con la vitamina A al tener una baja energía y ser la mejor
opción en cuanto a su interacción en relación con las demás vitaminas basándose en
comodidad y estabilidad.

5. Comparación de las interacciones relevantes entre las vitaminas y los residuos del
sitio activo.
 Figura 13. “Puentes de hidrógenos no existentes con vitamina A”. Elaboración
propia

Figura 14. “Puentes de hidrógenos con vitamina C”. Elaboración propia

Figura 14. “Puentes de hidrógenos con vitamina D”. Elaboración propia

En la vitamina A (figura 13) y en la vitamina D (figura 14) se pudo evidenciar que no

se encontraron interacción con los puentes de hidrógeno. Se eligieron los que tenían
menos SCORE, ya que son los que presentan con menor energía. Dando como
resultado que no hay presencia de los puentes de hidrógeno.
En la vitamina C (figura 14) se logró evidenciar que si presenta interacciones con los
puentes de hidrógeno con distancias de (2.189 A, 2.211A, 2.294 A) se pudieron
observar las interacciones con los aminoácidos. Las energías que presentan las
mejores conformaciones son las de mejor energía y valores muy cercanos al 0 para un
buen acoplamiento.

Referencias

● De Laboratorio, A. (2022). Diferencia entre homodímero y heterodímero.

Ciencia y Datos.

https://cienciaydatos.org/ciencia/biologia/diferencia-entre-homodimero-y-hete

rodimero/

● OncologyPRO. (2013, 4 julio). Homodímero. OncologyPRO.

https://oncologypro.esmo.org/es/education-library/glossary-of-medical-terms/

homodimero

● Lisinopril: MedlinePlus medicinas. (s. f.).

https://medlineplus.gov/spanish/druginfo/meds/a692051-es.html

● Lisinopril : Farmacia Natural Olaiz, Tu Salud Nuestra Prioridad. (s. f.).

Farmacia Natural Olaiz, Tu Salud Nuestra Prioridad.

https://www.olaiz.com/es/lisinopril/

● José, S. H. (2012). Modelamiento de sitios de acoplamiento e interacciones

proteína-proteína en receptores tipo toll.

https://repositorio.uchile.cl/handle/2250/112353