UNIDAD 1:

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
GUÍA DE SEMINARIO

Edición Segundo Semestre 2017

Editor

Paula Aracena Stiven

Colaboradores:

Cristóbal Alvarado Livacic

David García Labraña

Daniel Sandoval Muñoz

Eduardo Zúñiga Zahn

Tatiana Zuvić Mujica


Resultados de Aprendizaje
Relaciona los niveles de organización estructural de las proteínas con la función
biológica, considerando los tipos de aminoácidos involucrados y las interacciones con
su medio ambiente.

RECURSO CONCEPTUAL: Aminoácidos, estructura, clasificación, propiedades

ácido base y esencialidad en el ser humano.

RECURSO PROCEDIMENTAL: Clasificación de los aminoácidos según estructura y

propiedades ácido-base.

1. ¿Qué tienen en común todos los α-aminoácidos? ¿En qué se diferencian?

2. ¿Qué determina el carácter polar de una cadena lateral? ¿Y el carácter apolar? ¿Cómo
afecta este carácter en la solubilidad?
3. ¿Qué grupos de la cadena lateral determina que un α-aminoácido sea positivo o
negativo? ¿Qué significa que un α-aminoácido sea ácido o básico?
4. ¿Qué es el zwitterión? ¿Qué es el punto isoeléctrico?
5. Escriba la ionización de la leucina.
6. Si un α-aminoácido básico tiene valores de pKa 3,0, 8,5 y 10,8 ¿Cuál es su punto
isoeléctrico?

RECURSO PROCEDIMENTAL: Distinción entre aminoácidos esenciales y no esenciales

en los seres humanos.

7. ¿Qué significa que un α-aminoácido sea esencial?

8. En un experimento para determinar cuáles son los α-aminoácidos esenciales de una
cepa de levadura, Ud. prepara cultivos en presencia de diferentes α-aminoácidos:
Medio A: glicina, leucina, arginina
Medio B: glicina, isoleucina, arginina
Medio C: leucina, isoleucina, arginina
Si las cepas crecieron en los medios B y C, pero no en el A, responda a las siguientes
preguntas:
a) ¿Cuál α-aminoácido se deduce como esencial para esta cepa?
b) ¿Cuáles α-aminoácidos se deducen como no esenciales para esta cepa?
c) ¿Puede concluir la esencialidad de la arginina con este experimento?

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RECURSO CONCEPTUAL: Enlace peptídico. Estructura primaria de proteínas.

Estructuras de orden superior.

RECURSO PROCEDIMENTAL: Descripción de las características del enlace peptídico.

9. Escriba la reacción de condensación entre glicina y alanina.

10. Con respecto al enlace peptídico, responda a las siguientes preguntas:
a) ¿Cómo se llama la reacción de formación de este enlace? ¿Qué grupos químicos
de cada aminoácido intervienen en su formación?
b) ¿Cómo se llama la reacción que rompe este enlace?
c) ¿Es un enlace simple o doble? ¿Se comporta como uno simple o doble?
d) ¿Qué características de rotación tiene este enlace?
e) ¿Cómo es la geometría de este enlace?

RECURSO PROCEDIMENTAL: Descripción de la estructura primaria de las proteínas.

11. ¿Qué es la estructura primaria de las proteínas?

12. ¿Qué fuerza mantiene la estructura primaria de las proteínas?
13. Elija 5 α-aminoácidos y escriba un pentapéptido que posea: tres residuos apolares,
uno de los cuales debe ser el N-terminal, un residuo polar y un residuo básico en el C-
terminal. Escriba la estructura química completa indicando los carbonos α, los enlaces
peptídicos, las cadenas laterales y los extremos N- y C-terminal. Además, escriba la
secuencia de su pentapéptido en nomenclatura de 3 letras.

RECURSO PROCEDIMENTAL: Descripción de las estructuras de orden superior.

14. Enumere las estructuras de orden superior de las proteínas en un esquema jerárquico.
15. ¿Cuáles son las 3 características principales de una hélice α? ¿Y las 3 de una hoja β?
16. ¿Qué fuerza mantiene la estructura secundaria de proteínas?
17. ¿Cuáles son los 4 tipos generales de estructura terciaria con respecto a la abundancia
relativa de hélice α y hoja β?
18. Enumere las fuerzas que mantienen la estructura terciaria de proteínas, identificando
las interacciones covalentes de las débiles ¿Cuál o cuáles se verán afectadas por un
cambio de pH?
19. ¿Todas las proteínas tienen estructura cuaternaria? ¿Qué determina que una proteína
la presente?
20. ¿Existen diferencias en las fuerzas que mantienen a la estructura cuaternaria con
respecto a la terciaria?

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RECURSO CONCEPTUAL: Factores que afectan la estructura proteica. Relación

pH y fuerzas intermoleculares.

RECURSO PROCEDIMENTAL: Descripción de los procesos de hidrólisis y

desnaturalización proteica.

21. ¿Qué es la estructura nativa de las proteínas y cómo se logra?

22. ¿Cuál es la diferencia fundamental entre hidrólisis y desnaturalización?
23. Liste 2 agentes hidrolíticos y 4 desnaturalizantes
24. De las siguientes actividades de la vida diaria, señale si se produce desnaturalización
reversible o irreversible de las proteínas y el agente desnaturalizante:
a) Lavar una mancha de sangre.
b) Cocinar una lámina (carpaccio) de salmón con limón.
c) Calentar leche.
d) Asar carne a la parrilla.

RECURSO CONCEPTUAL: Propiedades estructurales de las proteínas y la

relación con su función biológica.

RECURSO PROCEDIMENTAL: Relación estructura-función de proteínas de interés

biológico.

25. Investigue en internet las estructuras de queratina, colágeno, albúmina y fibroína, y

conteste a las siguientes preguntas:
a) ¿Son globulares o fibrilares?
b) Clasifique las proteínas de acuerdo a la abundancia relativa de hélice α y hoja β
c) ¿Puede hacer una asociación entre la función de estas tres proteínas y su
estructura?
26. Si una proteína soluble en agua sufre, debido a una mutación genética, cambios en los
residuos de un dominio superficial de NH2-Thr-Tyr-Arg-Asp-COOH (secuencia normal)
a NH2-Gly-Pro-Ala-Ala-COOH (secuencia mutada) ¿Qué podría predecirse acerca de su
solubilidad? ¿Y acerca de su estructura nativa y función?

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RECURSO CONCEPTUAL: Regulación alostérica de proteínas.

RECURSO PROCEDIMENTAL: Diferenciación entre la función de las hemoproteínas

transportadoras de oxígeno evidenciando el alosterismo de la hemoglobina.

27. ¿Cuáles son las dos diferencias principales del alosterismo y la cooperatividad?
28. ¿Puede presentar alosterismo una proteína con estructura terciaria? ¿Y cooperatividad?
29. ¿Cuál es la diferencia en cuanto a función entre las conformaciones R y T de las
proteínas sujetas a cooperatividad? ¿Cuál es promovida en la cooperatividad positiva?
¿Y en la negativa?
30. ¿Cuál es la diferencia en cuanto a función entre las conformaciones activa e inactiva de
las proteínas sujetas a alosterismo? ¿Cuál es promovida en el alosterismo positivo? ¿Y
en el negativo?
31. Escriba una tabla comparando las similitudes (a lo menos 2) y diferencias (a lo menos
4) entre mioglobina y hemoglobina.
32. ¿Por qué razón la hemoglobina presenta una curva de saturación de O2 sigmoidea y la
mioglobina una hiperbólica?
33. ¿Cuál es la diferencia principal entre los sitios de unión de los tres moduladores (O2,
protones y 2,3-bisfosfoglicerato) de la hemoglobina?
34. ¿Cómo se comportan los protones y el 2,3-bisfosfoglicerato sobre la hemoglobina?
35. Explique la carga de O2 sobre la hemoglobina en el tejido pulmonar, sobre la base de
pO2, pH y regulación por cooperatividad y alosterismo.
36. Explique la descarga de O2 desde la hemoglobina en los tejidos periféricos, sobre la
base de pO2, pH, concentración de 2,3-bisfosfoglicerato y regulación por
cooperatividad y alosterismo.
37. ¿Qué determina que la hemoglobina “cense” dónde debe descargar más o menos del
O2 que transporta?