1

PROPIEDADES FISICA Y QUÍMICAS DE LOS AMINOÁCIDOS

PRACTICA #1

JENNIFER PAOLA ESCOBAR QUINTANA

JUAN PABLO ESPITIA VEGA

ISRAEL DAVID MARTINEZ MADERA

KAREN PATRICIA MELENDRES HERRERA

UNIVERSIDAD DE CORDOBA

PREGRADO INGENIERIA AMBIENTAL

FACULTAD DE INGENIERIA

DEPARTAMENTO DE INGENIERIA AMBIENTAL

453020- Lab- Bioquímica

PROFESORA: MAUREEN CECILIA OSORIO DIAZ

22 DE MARZO-2023
 2

INTRODUCCION

Los aminoácidos son pequeñas moléculas orgánicas que forman parte de la estructura de las
proteínas y están compuestas por 4 elementos químicos básicos: carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno. La unión entre diversos aminoácidos es lo que genera grupos de péptidos y
polipéptidos, es decir, proteínas. Aunque los aminoácidos pueden clasificarse de diversas
maneras, suelen dividirse en aminoácidos esenciales y no esenciales:

Esenciales: aquellos que el cuerpo humano no es capaz de generar y que obtiene a través de la
alimentación.

No esenciales: aquellos que el cuerpo humano puede sintetizar para el adecuado funcionamiento
del cuerpo. Estos comprenden 10 de los 20 aminoácidos que estructuran las proteínas.

Los aminoácidos por sí solos participan en numerosas funciones en el organismo; sin embargo,
se considera que su función principal es la de formar parte de la estructural de las proteínas.

Así, la estructura de cada proteína está constituida por una secuencia específica y genéticamente
determinada de aminoácidos, la cual otorga a cada proteína sus principales características y
funciones individuales. Editorial Grudemi. (2022, 4 agosto).
 3

1. OBJETIVOS
1.1. Objetivo General
 Observar algunas propiedades físicas de los aminoácidos.
 Reconocer la presencia de aminoácidos por la reacción de estos con la Ninhidrina.
 Identificar algunos grupos funcionales presentes en aminoácidos específicos mediante
la formación de productos coloreados.

2. MARCO TEÓRICO
2.1 AMINOACIDOS
Los aminoácidos son monómeros que forman la base de las proteínas vitales para el
funcionamiento adecuado de nuestro organismo. Los aminoácidos están compuestos
por un grupo amino (NH2) que es un radical básico, y un grupo carboxilo (COOH)
que es un grupo ácido. Las proteínas de los seres vivos están compuestas por la
combinación de 20 aminoácidos importantes para el organismo. Significados. (2019,
7 septiembre).

2.2 NEUTROS.
Se trata de aquellos aminoácidos que en su composición química prescinden de carbónico
y amino. C. (2017, 24 octubre). Ejemplo:

2.3 POLARES.
Son aquellos que en su composición química contienen alto grado de hidrogeno, lo que los
hace fácilmente solubles en líquidos, su utilización reside en la creación de fármacos que
deban ser de rápida absorción. C. (2017, 24 octubre). Por ejemplo:
 4

2.4 APOLARES
Son aquellos aminoácidos que no están provistos de gran cantidad de hidrogeno, lo que incluso
los hace impermeables, su uso suele ser extenso en las compañías farmacéuticas por la utilidad
de su encapsulamiento para el traslado de demás compuestos químicos. C. (2017, 24 octubre).
Ejemplo:

2.5 ESENCALES
Determinados así porque el organismo humano no puede producir estos, y son requeridos para el
desarrollo de las funciones vitales del mismo, de modo tal que obtención debe ser por medio de
la ingesta de los alimentos que los disponen en grandes y puras cantidades. C. (2017, 24
octubre).

2.6 FENILALANINA
Es precursor de la noradrenalina en el cerebro, mejora el ánimo, el estado de alerta y contribuye
con la memoria, el aprendizaje y la concentración. Editorial Grudemi (2019). Aminoácidos.
 5

2.7 TRIPTOFANO
Al ser precursor de la serotonina, ayuda a reducir el insomnio, los estados de depresión y las
migrañas. Además, mejora el sistema inmune, contribuye con la liberación de hormonas de
crecimiento y puede reducir el apetito. Editorial Grudemi (2019). Aminoácidos.

2.8 TIROSINA
La tirosina tiene múltiples funciones en el cuerpo humano y entre estas las más relevantes son,
tal vez, la de sustrato para la producción de neurotransmisores y hormonas como la adrenalina y
la hormona tiroidea. Editorial Grudemi (2019). Aminoácidos.

2.9 NO ENSECIALES
Estos son los aminoácidos que son apreciables en el propio organismo, y que se obtiene de la
unión o desenlace interno de moléculas que por medio del proceso de sintetización permite la
creación de los mismos. C. (2017, 24 octubre).

2.10 ARGININA
Contribuye con el correcto funcionamiento del cerebro, actuando como relajante del sistema
nervioso y sintetizando las proteínas musculares. C. (2017, 24 octubre).
 6

2.11 GLICINA
Optimiza las funciones cerebrales, regenerar tejidos y fortalece el sistema inmunológico. C.
(2017, 24 octubre).

2.12 ALFA AMINOACIDOS

Estos son lo que se ubican en el segundo lugar de la cadena, de forma subsiguiente a la partícula
de carboxilo, siendo apreciables en la primera molécula de carbono, del cual se deduce la cadena
de amino y carbonos subsiguientes. C. (2017, 24 octubre).

2.13 BETA AMINOACIDO

Ubicados en el segundo grado de la cadena donde se dispone el carbono; en efecto en su
estructura molecular es apreciable la presencia de dos átomos de carbono. C. (2017, 24 octubre).

2.14 GAMMA AMINOACIDO

Son aquellos que, en el lugar de la cadena, son perceptibles en el tercer lugar del átomo de
carbono, de forma posterior al grupo de amino; siendo apreciable en efecto al final de la cadena
química. C. (2017, 24 octubre).
 7

3. MATERIALES Y REACTIVOS

3.1 MATERIALES
 10 Tubos de ensayos.
 1 Gradilla.
 1 Pinza para tubos de ensayo.
 1 Gotero.
 1 Estufa.

3.2 REACTIVOS
 Soluciones 0,5% Glicina, Tirosina, Triptófano, Fenilalanina, Arginina.
 Disolución al 2% Ninhidrina.
 HNO3 al 10%.
 NaOH al 20%.
 Naftol.
 Agua de cloro.
 Nitrito de sodio.
 Ácido Glioxilico.
 Ácido Sulfúrico.

4. METODOLOGIA
Aminoácido Estado Textura Color Olor
Triptófano Solido Polvo cristalino Blanco Inodoro
Tirosina Solido Polvo Blanco Inodoro
Glicina Solido Polvo Blanco Inodoro
Fenilalanina Solido Polvo Blanco Moho
Arginina Solido Polvo Blanco Menta
 8

Tabla 1. Examen físico de aminoácidos.

4.1

Imagen 1. Diagrama de flujo de reacción de Ninhidrina.

4.2
 9

Imagen 2. Diagrama de flujo de reacción Xantroproteica.

4.3

Imagen 3. Diagrama de flujo reacción de ácido glioxilico para el triptófano.

 10

4.4

Imagen 4. Diagrama de flujo de reacción de Sakaguchi.

5. RESULTADO Y ANALISIS

5.1 Prueba 1 – Examen físico.

Luego de analizar los resultados obtenidos y teniendo en cuenta el estado en el cual se

encontraban todos los aminoácidos, que en este caso fue en estado sólido, se debe destacar que el
olor de los aminoácidos no es muy pronunciado, se requiere de técnicas de análisis sensorial muy
sensibles para detectarlo, en nuestro caso se utilizó el sentido del olfato y es muy importante
resaltar que todas las personas no desarrollan este sentido tan pronunciadamente. Por otra parte,
el aroma de los aminoácidos puede variar dependiendo de diversos factores, como la pureza del
compuesto, la presencia de impurezas, la concentración, etc.

Para el caso del triptófano, se percibió un olor inodoro, luego de investigar se logró entender que,
en estado sólido, tiene un aroma suave y afrutado. Según algunos estudios, el aroma del
triptófano se debe a la presencia de compuestos volátiles como el indol y el skatol (Shibamoto,
2010).

Por otra parte, la tirosina y la fenilalanina comparten en estado sólido, un aroma suave y
ligeramente floral. Según algunos estudios, el aroma de estos dos aminoácidos se debe a la
presencia de compuestos volátiles como el fenilacetaldehído y el 2-feniletanol (Shibamoto,
2010).
 11

La glicina es el aminoácido más simple, y se encuentra en muchas proteínas como un

componente estructural y en estado sólido, la glicina es inodora.

Por último, la arginina en estado sólido, es inodora (Burdock, 2015).

5.2 Prueba 2 – Reacción de la Ninhidrina.

En esta segunda prueba se observó que la glicina cambió de color inmediatamente al agregar la
Ninhidrina y agitarla, no hubo la necesidad de hervir la solución lo que quiere decir que dio
positiva esta prueba, en el caso de la tirosina y el triptófano fue necesario someterlos al calor por
3 minutos, el primer cambio de tonalidad lo obtuvo la tirosina, seguidamente el triptófano,
ambos obtuvieron una coloración purpura, por ende, los dos aminoácidos dieron positivo para
esta prueba.

Ahora bien, ¿Por qué los 3 dieron positivo? Básicamente la Ninhidrina es un reactivo utilizado
para la detección y cuantificación de aminoácidos libres y péptidos. En presencia de
aminoácidos, la Ninhidrina se convierte en un compuesto de color violeta intenso, conocido
como el complejo de Ruhemann. “Esta reacción se basa en la capacidad de la Ninhidrina para
reaccionar con los grupos amino primarios de los aminoácidos y formar productos de
condensación, la glicinia, tirosina y triptófano poseen grupos aminos primarios con los cuales la
Ninhidrina reacciona para formar dicho complejo” (A. Knpp, 1958).

Por otra parte, cabe mencionar que la tirosina y el triptófano tienen grupos aromáticos en sus
cadenas laterales, que también pueden reaccionar con la Ninhidrina y producir productos de
condensación adicionales. Estos productos de condensación contribuyen al color final del
complejo de Ruhemann y pueden permitir la identificación específica de aminoácidos
individuales (R.L. Wixom, 1991).
En resumen, la reacción entre la Ninhidrina con la glicina, tirosina y triptófano produce el
compuesto Ruhemann's Purple, el cual se utiliza comúnmente para detectar y cuantificar
aminoácidos y proteínas en diversas muestras biológicas. Esta reacción química ha sido descrita
en numerosos estudios y se utiliza en una amplia variedad de aplicaciones en la investigación
biomédica y bioquímica.

5.3 Prueba 3 – Reacción Xantoproteica.

En la prueba número 3, solo dos aminoácidos dieron positivo y estos fueron: tirosina y
triptófano, se logró evidenciar el viraje de amarillo a color naranja, en el caso de la glicina y la
fenilalanina no se observó, por lo cual se afirmó que para estos dos aminoácidos la prueba
resultó negativa.

La reacción Xantroproteica resulta positiva para aquellos aminoácidos que contienen un núcleo
aromático o dobles enlaces en sus estructuras químicas, los cuales al añadirle ácido nítrico y
someterlos a calor presentan nitroderivados amarillos y posteriormente viran a naranja cuando
se les agrega NaOH; de aquí se deduce que la glicina y fenilalanina no poseen núcleos
aromáticos o carecen de grupos funcionales en sus estructuras que puedan reaccionar con el
ácido nítrico y el hidróxido de sodio.
 12

Una explicación un poco más clara del motivo por el cual la glicina y fenilalanina no reacciona
es la siguiente: la glicina es un aminoácido no polar que solo contiene un grupo amino y un
grupo carboxilo en su estructura. Por lo tanto, no hay grupos funcionales adicionales que puedan
reaccionar con los reactivos de la prueba Xantroproteica.
Un estudio publicado en la revista Food Science and Technology International concluyó que la
prueba Xantroproteica no es adecuada para la detección de glicina en alimentos debido a la falta
de reactividad de este aminoácido con los reactivos utilizados en la prueba (Arvanitoyannis).

La fenilalanina, por otro lado, tiene un grupo amino y un grupo carboxilo, pero el anillo
aromático de su estructura no es suficientemente reactivo para producir una reacción positiva en
la prueba Xantoproteica.
Otro estudio publicado en la revista Journal of Food Science and Technology informó que la
reacción Xantoproteica no es adecuada para la detección de fenilalanina en alimentos debido a la
baja reactividad del anillo aromático de la fenilalanina con los reactivos de la prueba (Kadam).

5.4 Prueba 4 – Reacción Del Ácido Glioxilico para el triptófano.

En la prueba número 4, se determinó la presencia de Triptófano (aminoácido esencial) se
utilizaron 3 aminoácidos (Glicina, Tirosina y Triptófano) luego de obtener los resultados nos
damos cuenta que la Glicina no reaccionó, la tirosina se torno turbia, pero con la temperatura
ambiente se aclaró, y por último el Triptófano si reaccionó evidentemente, mostrando así, un
anillo de tonalidad verdosa en la parte superior, esto se debe a la presencia de un anillo indólico
(anillo heterocíclico constituido por un benceno y un pirol) que está presente en la cadena lateral
de este, ya que es un α-aminoácido y se encuentra presente en péptidos y proteínas.
El ácido sulfúrico puro y una cantidad mínima de formaldehído puro, junto con un agente
oxidante introducido en el ácido sulfúrico, permiten que prosiga la reacción. En esta reacción de
oxidación-reducción , el agente oxidante puede ser la amalgama de sodio, que reduce el ácido
oxálico., mientras que el agente reductor es el ácido nítrico, que oxida un alcohol . La reducción
del ácido oxálico se realiza en una solución de ácido sulfúrico evitando un aumento de
temperatura dentro del cátodo. Una vez finalizada la reducción, el ácido oxálico disminuye y el
ácido glioxilico liberado produce las moléculas de indol, lo que le da el color rojo / púrpura.
5.5 Prueba 5 – Reacción de Sakaguchi.
En esta prueba, se observó que entre la glicina y la Arginina, la Glicina dio como resultado un
color amarillo leve, mientras que la Arginina se tornó de color rojizo, lo cual nos indica que el
resultado obtenido es positivo. Esto se debe a la presencia del grupo guanidinio. La arginina
reacciona en medio básico con α- naftol en presencia del ion hipoclorito generando un complejo
de color rojo.

6. CUESTIONARIO
5.1 Escriba las reacciones para cada prueba
 13

REACCIONES CON NINHIDRINA

REACCIONES XANTOPROTEICAS
 14

REACCIÓN DE ÁCIDO GLIOXÍLICO

REACCIÓN SAKAGUCHI
 15

5.2 De acuerdo a las pruebas realizadas en esta práctica. Proponga una clasificación para los
aminoácidos.
En relación con las pruebas realizadas en el laboratorio podemos clasificar a los aminoácidos
de la siguiente forma:
Aminoácidos aromáticos: Triptófano y Tirosina. Esta clasificación se hace de acuerdo a la
reacción Xantroproteica, ya que esta solo de un valor positivo con toda la α-aminoácido que
tengan núcleos aromáticos.
Aminoácidos con grupos Guadininos: Arginina Básicos Se da en la reacción de Sakaguchi.
α -aminoácidos: todos aquellos que dan positivos en la reacción con la Ninhidrina, entre estos
aminoácidos están: Glicina, Triptófano, Arginina.
Aminoácidos con grupos hidroxifenolicos: Tirosina

5.3 Indiquen los grupos químicos que caracterizan a los aminoácidos.

Los aminoácidos son compuestos orgánicos que contienen tanto un grupo amino como un grupo
carboxilo. Se distinguen por el grupo funcional R adjunto. De los veinte aminoácidos que
componente las proteínas, seis De ellos tienen grupos R De hidrocarburo. El más simple los
aminoácidos, la glicina, tiene un átomo hidrógeno es la posición del grupo R Siete De ellos
tienen grupo R neutral. Seis De ellos tienen grupos R acido o base. El más simple de los
aminoácidos, la glicina, que tiene solo como grupo R un H (Hyperphysics (© C. R. Nave, 2010),
s.f.)

5.4 Explique cómo se encuentra estructuralmente todos los aminoácidos en el plasma sanguíneo
o líquido intracelular cuyo pH es de 7,4 y 7,1 respectivamente.

Al pH del plasma sanguíneo o del líquido intracelular (7.4 y 7.1, respectivamente), los grupos
carboxilos existen casi enteramente como iones carboxilato, R--COO-. A estos valores de pH, la
mayoría de los grupos amino están predominantemente en la forma protonada, R-NH3+. Las
especies iónicas prevalentes de los aminoácidos en la sangre y en la mayoría de los tejidos
(Teresa-Cristalina, 1991).
5.5 Cuáles son las explicaciones prácticas de las pruebas realizadas.
Todas aquellas sustancias que presentan al menos un grupo amino y uno carboxilo libre,
reaccionan con la ninhidrina. La positividad se manifiesta por la aparición de un color violáceo o
 16

amarillo. Debido a que las proteínas y los aminoácidos poseen esta característica, la reacción
sirve para identificarlos. Algunas soluciones de amonio y aminas, dan la coloración
característica, aparentemente debido a una oxidación y reducción intermolecular de la ninhidrina
en presencia de amoníaco. Los aminoácidos porina e hidroxiprolina, que no poseen grupo amino
sino imino (-NH-), dan un color rojo que pasa rápidamente a amarillo (BOHLNSKI, 1991.)
Para Xantaproteica, es una prueba específica. Es una reacción que reconoce los aminoácidos que
poseen el grupo bencénico (tirosina, fenilalanina, triptófano). Las proteínas que tienen en su
composición estos aminoácidos también darán la reacción. La positividad se reconoce por la
aparición de un color amarillo o verde debido a la aparición de nitrocompuestos (Vázquez-Jorge,
y otros, 2014)
Prueba de Hopkins-Cole es para identificar el triptófano y las proteínas que la contiene. La
positividad se da por la aparición de un anillo color violeta rojizo (Vázquez-Jorge, y otros, 2014)
Prueba de Sakaguchi. Es una prueba para identificar arginina y además proteínas ya que casi
todas poseen ese aminoácido. El desarrollo de un color rojo marca la reacción positiva y se debe
a la presencia del grupo guanidina, que caracteriza la arginina (Vázquez-Jorge, y otros, 2014)
 17

7. CONCLUSIONES

Al realizar las diferentes pruebas para lograr los objetivos se evidenció, que se alcanzaron los
resultados esperados o planteados anteriormente para cada una de las pruebas, percibiendo
claramente que los olores de pueden variar dependiendo de los diferentes compuestos que
conforman los aminoácidos, caracterizándose por tener olores no muy pronunciados, ya en las
demás pruebas se pudo observar que al añadir diferentes reactivos alguno de los aminoácidos en
estudio se pudo evidenciar el cambio de color para identificar los aminoácidos azufrados y las
proteínas que los contienen, también en la prueba se observó la presencia de arginina y con
ayuda del ácido glioxilico para el triptófano, también se pudo establecer que las reacciones con
ácido nítrico dieron positivo con la ayuda de la temperatura.

8. REFERENCIAS
 18

 A. Knpp, D. W. (1958). Quantitative ninhydrin reaction for amino acids and related
compounds. . En D. W. A. Knpp, Química analítica, volumen 30, número 8. (págs. 1190-
1196).

 Arvanitoyannis, I. S. (s.f.). Amino acid analysis of food and food products. Food science
and technology international., 161-175.

 Burdock, G. A. (2015). Handbook of Flavor Ingredients. . CRC Press.

 Kadam, S. U. (s.f.). Chemical and biochemical properties of amino acids in foods.
Journal of Food Science and Technology., 1-16.

 R.L. Wixom, B. W. (1991). Amino Acid Analysis by Chromatography and Ninhydrin

Detection. . En B. W. R.L. Wixom, Detection. Journal of Chemical Education, Volume
68, Issue 8. (págs. 682-683).

 Shibamoto, T. (2010). Handbook of Essential Oils: Science, Technology, and

Applications. . CRC Press.

 Editorial Grudemi. (2022, 4 agosto). Aminoácidos - ¿Qué son?, tipos, funciones,

estructura y más. Enciclopedia de Biología.

 C. (2017, 24 octubre). Clasificación de aminoácidos. Clasificación de aminoácidos.

 Significados. (2019, 7 septiembre). Qué son los Aminoácidos (función, para qué sirven y
tipos).
 tok.wiki. (s. f.). Reacción de Adamkiewicz Referencias.

 BOHLNSKI, T. (1991.). Bioquímica. México D.F.

 Hyperphysics (© C. R. Nave, 2010). (s.f.). Georgia State University. Obtenido de

Hyperphysics (© C. R. Nave, 2010):
http://hyperphysics.phy-astr.gsu.edu/hbasees/Organic/aminostruct.html
 Revista Cubana de Química. ( 2014,). Caracterización físicoquímica y contenido de
proteínas de extractos fluidos del ostión de. En Y. G. Vázquez-Jorge, L. Guerra-Molina,
J. F. Quintana-Tamayo, J. RamírezArzuaga, R. Fernando-Ballestero, & Y. Vázquez-
Jorge, Revista Cubana de Química, vol. XXVI (págs. 66-74). Santiago de Cuba:
Universidad de Oriente.

 Teresa-Cristalina. (1991). MECANISMO DE ACCION DE AMINOÁCIDOS EN. Madrid:

Unidad Estructura lde Fisiología Endocrina del Centro de Investigaciones.
 Vázquez-Jorge, Y. G., Guerra-Molina, L., Quintana-Tamayo, J. F., RamírezArzuaga, J.,
Fernando-Ballestero, R., & Vázquez-Jorge, Y. (1 de enero de 2014). Caracterización
 19

físicoquímica y contenido de proteínas de extractos fluidos del ostión de. Revista Cubana
de Química, vol. XXVI, págs. 66-74.