Bioquímica

Todos los trabajos deben tener referencias sino tienen 0

3 parciales y 1 ordinario Glucosa:
1 parcial del 1 al 22 libre en sangre
2 parcial del 23 al 47 Glucagón:
3 parcial del 48 a 72 glucosa almacenada
Ordinario del 73 102 principalmente en el
Caso clínico 20 de enero hígado
Sesión virtual 23 de enero

Es la ciencia de la base química de la vida, estudia las reacciones químicas que suceden en una célula
o un organismo vivo

Anabolismo: reacción de construcción

Catabolismo: reacción de destrucción

Química de carbohidratos
Radicales importantes de recordar
• Aldehído
• Cetona
• Alcohol
Carbohidratos son azúcar y se clasifican de acuerdo con:
• Elementos constitutivos
• Organización
• Grupo funcional
• Numero de carbones
Definición
• Los carbohidratos son derivados aldehídicos o cetónicos de polialcoholes
Funciones
• Aportan fibra a la dieta
• Parte del modelo de mosaico fluido de la membrana
Clasificación
• Monosacáridos
Compuestos que no pueden ser hidrolizados en moléculas más sencillas
• Oligosacáridos
2 a 10 monosacáridos
• Poligosacáridos
Mas de 10 monosacáridos
Grupo funcional
• Aldosas: tienen en su estructura grupo funcional aldehído Clasificación por numero de
• Cetosas: tienen en su grupo funcional cetona carbonos
Triosas: 3 atomos de carbono
Tetrosas: 4 atomos de carbono
Pentosas: 5
Hexosas: 6
Heptosa: 7

Fructuosa
De acuerdo a sus elementos constitutivos es un carbohidrato Simple
De acuerdo a su organización es un monosacárido
De acuerdo a su grupo funcional es una cetosa
De acuerdo a su número de carbonos es una hexosa
Equipo 6 – caso clínico y sesión virtual
Ensayo individual de una cuartilla
Parejas-trabajo de investigación, mapa conceptual, e infografía-equipo 15 sesion 93 fundamento
buioquimico clínico de las alteraciones que ocurren en la emoglobinopatia S

Carbonos asimétricos isómeros

ss
Carbono asimétrico-glucosa m
Es aquel que tiene sus 4 valencias ocupadas con radicales diferentes
Ismoero-galactosa
Son moléculas que tienen la misma fórmula condensada pero inversamente
Formas D y L
• También llamados ebabtiómeros – imágenes en espejo
• Para identificar las formas se visualiza la posición del oh en el penultimo carbono
• d-oh hacia la derecha L-OH hacia la izquierda
epimeros
• son isómeros cuya diferencia está en la posición del OH de cadena intermedia
• ejemplo: glucosa y galactosa son epímeros entre sí
isómeros funcionales
• se distinguen por su grupo funcional aldehídos o acetonas
• formas líneas y cíclicas
• son dos los anillos en los cuales se ciclican los carbohidratos pirano y furano

pirano Furano

Anomeros
Se define anómero como los isómeros de los monosacáridos de más de 5 átomos de carbono
que han desarrollado una unión hemiacetálica, lo que les permitió tomar una estructura cíclica y
determinar 2 diferentes posiciones para el ion oxhidrilo (α o β).
Monosacáridos
• Son azucares simples con propiedades de fermentación
• Todos los monosacaridos tienen poder reductor
• Todos los disacáridos excepto sacarosa tienen este poder
• Los polisacáridos carecen este poder
Fermentación
• Son compuestos complejos que al fermentarse se vuelven simples como fosforo, azufre y
m
nitrógeno
• Como regla general el monosacárido que no se fermenta es la galactosa
Reducción
• Formación de en enoles/alcoholes
• Dihidroxiacetona - Es una cetotriosa
• Se encuentra fosforilada
• No tiene carbono asimetrico por lo que no tiene isómeros posibles
Tetrosas
• Eritrosa
Pentosa
• Ribosa-esta en nuceltidos, nucleosidos
Desoxirribosa
• Hexosa
• Glucosa-monosacarido mas abundante es como alfaD-glucopiranosa
• Galactosa- es el azúcar de la leche y también se encuentra en la glandula mamaria
• Fructuosa-frutas- miel y vegetales
• Reducción (‘`p
Unión glucosídica
• Es donde se une monosacárido con otro monosacárido
• Los hidroxilos de los monosacáridos hacen la unión
• Y su proceso de unión se llama condensación y al terminar se llama unión glucosídica
Maltosa
• Ejemplo: la unión de dos glucosas forman una maltosa
• Formado por la unión de dos glucosas con enlace a 1-4
• Fermenta
Sacarosa
• Azúcar de mesa o caña
• Esta formada por una alfa glucosa con un beta glucosa
• Carbonos anoméricos unidos entre si
• No es reductor
Lactosa
• Azúcar de la leche y producida en la glándula mamaria
• Galactosa unida a glucosa en un enlace B
• Es reductor y no fermenta
Celobiosa
• Es un disacárido con dos moléculas de glucosa, pero esta tiene una configuración beta
• Esta en frutas, fibra
Isomaltosa
Disacárido con dos moléculas de glucosa con enlace 1,6
• Producto de degradación de almidón y glucógeno
 Lípidos compuestos
Son moléculas complejas
Tienen funciones como constituyentes de membranas, surfactantes pulmonares, mensajeros.

M Se clasifican en
Simples
-gliceridos: grasas y aceites
-ceras
Compuestos
-Fosfoglicéridos: Contienen alcohol glicerol, 2 ácidos grasos, un residuo de acido
fosfórico y bases nitrogenadas,
• *acido fosfatido: es el precursor de los fosfoglicéridos
• +lecitinas: formado por acido fosfatídico y base nitrogenada colina
• +cefalinas: acido fosfatídico y base nitrogenada etanolamina
• +acido fosfatido: es el precursor de los fosfoglicéridos
• +Fosfatidilserina: acido fosfático y base nitrogenada serina
• +Fosfatidilinositol: formado por acido fosfatídico y el inositol
• +cardiolipina: formado por 2 ácidos fosfatídicos y un glicerol – sirve para la
fosfo…oxidativa
• +plasmalogenos: son diferentes por el radical alkilo en carbono 1 con enlace eter

• -Esfingolípidos: esfingomielinas, cerebrósidos, sulfatidos, gangliósidos

En ellos el alcohol es la esfingosina
Su molécula precursora es la ceramida formado por un acido graso y enlace amida
• +esfingomielina: en el encéfalo y tejido nervioso- un acido graso, acido fosforico
y colina
• +cerebrósidos: formados por una ceramida y un residuo de azúcar
• +sulfatidos: formado por ceramida, galactosa y radical en el c3 de galactosa
• +ganliosidos: mas complejos, residuos de acido, son siálico y monosacáridos
simples y compuestos

Sustancias asociadas a lípidos

Vitaminas liposolubles
Colesterol
Hormonas esteroides
Eicosanoides
 2---parcial ---Sesion 22 Enzimas conceptos y clasificación
• Enzima: catalizadores biológicos-estimulan reacciones químicas en las células
• Sustrato: molécula sobre la que actúa una enzima
• Producto: moléculas resultantes de la acción de la enzima sobre el o los sustratos
• Coenzima
• Apoenzima: parte proteica de la enzima
• Holoenzima:
m es la dicción de la coenzima a la apoenzima (apoenzima + coenzima=holoenzima)
• Proenzima: enzimas que se sintetizan y se almacenan en forma de precursores inactivos
• Isozima: enzimas con actividad similar pero formadas por cadenas polipeptídicas de base diferentes

Camino metabolico: serie de enzima que se requieren para llevar a un sustrato inicial hasta producto final

Error congenito del matabolismo: Disminución o ausencia de una enzima en un camino metabólico
Clasificación de enzimas
1 digito identifica la clase a la que pertenece la enzima
2 digito identifica la subclase
3 la sub-clase
4 digito para la enzima especifica
El nombre sistemático de la deshidrogenasa alcohólica es alcohol:NAD-oxidoreductasa (EC 1.1.1.1).
Oxidorreductoras
Catalizan reacciones de oxidación y reducción entre dos sustratos como: ( oxidasas, oxigenasas,
reductasas etc)
Transferasas
Catalizan reacciones en las que hay una transferencia de grupos de una molécula a otra (grupos amino,
carboxilo)
Hidrolasas
Catalizan reacciones en las que se produce la rotura de enlaces por adición de agua (esterasas,
fofatasas, peptidasas)
Liasas
Catalizan la remoción de grupos sustratos por diferentes hidrolisis formando doble enlaces o
añadiéndose a un doble enlace
Isomeraras
Catalizan la interconversion de todo tipo de isómeros ópticos, geométricos, de poscion (epimerasas,
mutasas racemasas) fructosa 6-P
Ligasas
Catalizan la combinación de dos compuestos acopladas por hidrolisis de un enlace pirosfato del ATP o
trifosfato similiar
 Reacciones enzimáticas sesion 23

Especificidad
Se divide en
Absoluta: la enzima actúa únicamente sobre un tipo de sustrato

m
Relativa: enzima que actúa sobre un grupo de sustrato parecido entre si

Principios energéticos
1. Catalizadores biológicos que reducen la energía de activación por la formación del complejo enzima-
sustrato
2. No se afecta la energia de los reactantes
3. Las enzimas disminuyen la energía de activación haciendo la reacción mas rápida
4. La enrgia al final de la reacción puede ser la misma que la de los reactantes ósea un diferencial de energía

En términos energetcios se distinguen tres tipos de reacciones

• Endorgónicas o endoergicas: se conusme la energía y es una reacción anabólica
• Exergónicas o exoergicas: se libera energía son reacciones catabólicas
• Isorgonicas o isoergicas: es igual a cero son reacciones de equilibrio
De acuerdo al mecanismo de acción enzimática se reconocen dos hipótesis
• Llave-cerradura (Fisher)
Supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias
• Ajuste inducido (koshland)
La unión del sustrato induce un cambio en el centro activo que aumenta la complejidad es decir induce el
ajuste en el momento del acoplamiento

Sesion 24 factores que modifican

Factores que modifican la velocidad de la reacción enzimática
• Temperatura
• Ph
• Concentración de enzima
• Concentración de sustrato
Temperatura/muestra 2 etapas (su coeficiente es Q)
Aumento gradual: la velocidad de la reacción hasta alcanzar lo máximo (temperatura óptica)
Disminución progresiva: de la velocidad de la reacción debido a la inactivación de la enzima por
desnaturalización térmica
Ph
Los phs extremos también pueden inactivar a la enzima por desnaturalización
Los cambios drásticos de temperatura y ph desnaturalizan a las enzimas alterando su velocidad
Concentracion de enzima
Hay un incremento lineal, a mayor concentración de enzima, mayor velocidad de la reacción
Concentración de sustrato
A una concentración constante de enzima, la velocidad depende de la concentración del sustrato
A una concentración alta de sustrato los sitios catalíticos se saturan y la reacción alcanza su velocidad maxima

Inhibiciones enzimáticas
• El estudio cuantitativo de la catálisis enzimática, se denomina cinetica enzimática
• Miden la afinidad de enzima sobre sustratos y sobre inhibidoras
Inhibición enzimática
• Moléculas que reducen loa actividad de una enzima
• Inlcuyen muchos fármacos, antibióticos, conservadores alimentarios y venenos
Puede ser: reversible e irreversible
Reversible
Competitiva: similar a la estructura del sustrato y compite por situarse en centro activo de la enzima para
formar un complejo EI que dificulta formar ES
Modifica Km pero no Vmax
Ejemplo: estatinas fármacos que reducen los niveles de colesterol
No competitiva: es un inhibidor se une a la enzima o al complejo ES formando complejo ESI
No se parece al sustrato y actua independientemente
Modifica Vmax pero no Km
Acompetitiva: es un inhibidor que se une al complejo ES y no a la enzima libre
Altera K y Vmax

Regulación alostérica
• La acción de las enzimas es regulada por efectores o moduladores
• Un efector de este tipo cambia la conformación de la enzima de manera que cambia la afinidad
hacia el sustrato
• Hay dos tipos
Son compuestos que se unen a sitios diferentes al centro activo de la enzima y la regulan a través de cambios
conformacionales que afectan al sitio catalítico. Esto se conoce como regulación alostérica ya que puede ser
positiva o negativa.

negativa
Se refiere a la inhibición de una enzima en una via
biosintética mediante el producto final de esa via.
Ahorra sustrato cuando existe una cantidad
importante de producto
positiva
Se refiere a la activación de la enzima clave de una ruta
metabólica por acumulación de sustrato

Coenzimas de desempeño
PPT: pirosfato de tiamina
• Formado por la vitamina B1 o tiamina (unidos por un puente metileno) unida a un pirosfato
• Función: descarboxilación oxidativa de a-cetoacidos: piruvato deshidrogenasa y a-cetoglutarato
deshidrogenasa
FMN: nucleótidos de flavina
• Formada por un anillo llamado isoaloxacina (flavina) y alchol ribitol que se une a fosfato para
formar FMN el cual se una al nucleótido AMP para dar origen a flavina adenina dinucleótido FAD
• Función: esenciales la respiración celular
• Participa en reacciones de oxidorreducción en la transferencia de hidrógenos
NAD: niacina adenina dinucleótido
• Formado por 2 nucleotidos ( 1 de niacina NMP y otro de adenina AMP)
• Es una de las formas coenzimaticas de la niacina
• Función: interviene en reacciones de oxidorreducción como transportadores de 2 electrones y 1
proton
NADPH
• Reacciones de oxidorreducción en
• Síntesis de ácidos grasos
• Reduccion de gltation
• Síntesis de esteroides
Fosfato de piridoxal
• Se forma
M por la fosforilación de piridoxal (anillo piridina) una de las formas de vitamina B6
• Función: participa en el metabolismo de las proteínas como coenzima en las reacciones de
descraboxilacion, desaminación, transaminación, transulfuracion, racemizacion
Coenzimas
• Son moléculas orgánicas termoestables, necesarias para la actividad de las enzimas
• Interaccionan con la enzima de forma covalente y no covalente para su acción
• Se reconocen de dos tipos
• Vitamínicas y no vitamínicas
s-adenosilcobalamina y metilcobalamina
• formas coenzimaticas de la vitamina B12
• formadas por un anillo de corrina coordinado con cobalto el cual se une a un nucleósido de
desoxiadenosina o aun grupo metilo
• función: participa en la conversión de metilmalonil-CoA en succinil-CoA
metilcobalamina
participa en la metilacion de la homocisteína para transformarla a metionina
coenzima A
• esta formado por el acido pantoténico unido a un nucleótido AMP
• función: participa en la tranferencia de grupos acilo
tetrahidrofolato
• formado por un anillo pteridina, acido para aminobenzoico y acido glutámico
• función: participa en la transferencia de grupos monocarbonados
• particpa en la síntesis de purinas y de timidilato del DNA
biotina es vitamina b7
• conformada por un anillo heterobiciclico
• forma activa: bioctina
• función: particpa en reacciones de carboxilación tranportando fragmentos de un carbono en
forma CO2
• acido ascórbico (vitamina c)
formas oxidada y reducida
• función: particpa en reacciones de hidroxilación, particpa en catabolismo de tirosina, cofactor
para la absorción intestinal de hierro, antioxidante.

•Las coenzimas son necesarias para transportar de forma transitoria grupos funcionales
durante la reacción catalizada por las enzimas.
•Son consideradas como segundo substrato o cosubstrato, los cambios químicos en estas
compensan los cambios que suceden en el sustrato.
•De acuerdo a su naturaleza se clasifican como coenzimas vitamínicas y coenzimas no
vitamínicas.
•La deficiencia de alguna de ellas suele afectar a vías metabólicas de importancia esencial.
 Nucleótidos
Son moléculas nitrogenadas complejas necesarias para el crecimiento y la diferenciación celular
Formados por: base nitrogenada, pentosa y fosfato

Componentes de nucleótidos
Purinas 5 y 6

Pirimidinas
Bases pirimidínicas mayores:
• Citosina
• Timina
• uracilo
nucleótidos
• enlace fosfoester: (fosfato/alchol + Ester/acido)
• esteres 5-fosfato
• la pentosa puede ser ribosa o desoxirribosa
• los nucleótidos son nucleósidos en los que unidos a la pentosa se encuentran 1,2 y 3 grupos
fosfato
nucleótidos ciclicos
• se reconocen principalmente dos: AMPc y GMPc
• intervienen en mecanismos de señalización celular

Digestión de carbohidratos
Boca:
• Inicia digestion de carbohidratos por acción de la enzima a-amilasa salival
• Esta enzima especifica en la hidrolisis de los enlaces glucosídicos a-1-4 con excepción de
disacáridos
Estomago:
• Se suspende por efecto directo del acido clorhidrico y de la pepsina, desnaturaliza e hidroliza
respectivamente a la a-amilasa salival
Intestino:
• Acción de la enzima a-amilasa pancreática continua digestión hasta dejar libres moléculas de
dextrinas y maltosas
Productos finales de la digestion de carbohidratos
En condiciones normales es
• Glucosa
• Galactosa
• Fructuosa
Absorción de monosacáridos / absorben enterocitos
Membrana luminal: absorben carbohidratos exclusivamente como monosacridos
Transporte activo: absorbe glucosa y galactosa por la moelcula de insulina
Difusión facilitada: absorción de fructuosa
Incorporación de la células
La insulina estimula el transporte de la glucosa en tejidos de esta hormona (tejido adiposo, musculo e hígado)

Metabolsimo de hexosas
Metabolsimo de la fructuosa
• Se abosrbe por difusión facilitada y entra al torrente circulatorio
• En el hígado es fosforilada por la fructocinasa a fructurosa-1-fosfato
Fructosuria esencial
• Se debe a la deficiencia de fructocinasa hepática
M
• Se detecta fructuosa y azucares reductores de orina
• Asintomatico no es fácil de detectar
Intolerancia hereditaria a la fructuosa
• Ausencia de la enzima fructuosa-1-fosfato
• Hipoglucemia tras la ingestión de fructuosa, produce vomitos, convulsiones e incluso coma
• Tratamiento: eliminación de la fructuosa en la alimentación
Metabolismo de la galactosa
• Junto con la glucosa constituye la lactosa
• Se utiliza para formar esfingolípidos
• Es fosforilada gracias a la enzima galactosinasa si la transformo da galactosa1-fosfato

Via de las pentosas

Características
• Es muy activa en hígado, tejido adiposo, corteza
suprarrenal, tiroides, eritrocitos, testículos, glandula
mamaria
• se lleva a cabo en el citosol
• todas las enzimas son solubles
• consta de dos fases
oxidativa: es irreversible
no oxidativa: es reversible
reacciones que ocurren en la fase oxidativa
• deshidrogenación: de glucosa 6 fosfato = 6-fodfogluconolactona
• transformación: de 6 fosfogluconolactona a 6-fosfoglucanato
• descraboxilacion: forma ribulosa-5-fosfato
• requerimiento de NADP

Glucogenesis y glucogenólisis
• El glucogeno es el polisacraido de reserva energética animal. Se almacena en musculo e hígado
• Las glucogenosis orresponden a deficiencias enzimáticas congénitas en el metabolismo del
glucogeno
Glucogenesis
• Ruta metabolica que se estimula posterior a la ingesta alimentaria
1 fosforilacion de glucosa a glucosa 6-p
2 de 6-p pasa a 1-P por enzima fosfoglucomutasa
3 actua el magnesio como activador
La enzima clave de esta ruta es la glucógeno sintasa
Glucogenólisis
• Es un proceso mediante el cual se degrada el glucógeno para obtener glucosa
• La enzima clave de esta ruta es la glucogeno fosforilasa
 Glucolisis
• Reacciones en la cual la célula es provista de energía en forma de ATP
• La glucosa se transforma en moléculas de 3 carbonos cada una denominada piruvato
Reacción 1:
Gluocsa a Glucosa 6 fosfato fosforilación a través de enzima hexocinasa o glucosinasa/reacción irreversible
Reacción 2:
m
Glucosa 6 fosfato a fructuosa 6 fosfato por enzima fosfoglucosa ismerasa
Reacción 3:
Fructuosa 6 fosfato a fructuosa 1-6 bisfosfato/ reacción irreversible
Reacción 4: mediada por una aldosa
Reacción 5:
interconversion glicerldehido 3 fosfato y dihidroxiacetona por enzima triosa fosfato isomerasa
Reacción 6:
oxidación y fosforilación de glicerldehido 3 fosfato….. genera NADH
reacción 7:
fosforilación nivel sustrato- glicerato 1-3 bifosfato a ADP
reacción 8:
interconversion 3-fosfoglicerato y 2-fosfoglicerato por fosfoglicerato mutasa
reacción 9: se forma fosfoenolpiruvato
reacción 10 se forman moléculas de ATP/ irreversible / se transforma en piruvato
glucolisis esta regulada por dos sistemas
enzimatico : 3 enzimas participan, catalizan reacciones y es irreversible
hormonal: a este nivel participa glucagón e insulina
vias del piruvato glucogenesis
m

Digestion de lípidos-de aquí en adelante estudiar bien las diapos

Lípidos mas comunes
Triglicéridos
Colesterol
Esteres de colesterilo
Fosfolípidos
Ácidos grasos no esterificados
Digestion en intestino delgado
Cuando el bolo alimentario pasa al intestino delgado provoca liberación de secretina y colecistocinina
Jugo pancreatico
• Lipasa pancreática
• Colipasa
• Colesterol esterasa
• Fosfolipasa a2
•
El proceso digestivo de los lípidos se inicia en estómago (unapequeña proporción), aunque la mayor parte de ellos se
digiere enintestino delgado por enzimas de origen pancreático.
Una vez digeridos y dentro de los enterocitos, se reesterifican denuevo para pasar a la circulación sanguínea e
incorporarse a lostejidos del organismo donde desempeñan múltiples funcionessumamente importantes.
Los que no se alcanzan a absorber, pasan a intestino grueso paraposteriormente eliminarse en las heces fecales,
cuando por algunaalteración en este proceso de digestión se altera y su excreción enheces esta aumentada se le
llama esteatorrea.
 Lipoproteínas
• El nivel de LDL es mayor en hombres de 20-40 años, en relación a mujeres de la misma edad.
• Niveles elevados de LDL incrementan el riesgo de patologías coronarias.
• Niveles mayores de HDL, aumentanla cardioprotección.

Los lípidos m
por su carácter hidrofóbico, se unen a proteínas, formando complejos solubles denominados
lipoproteínas para poder circular en el plasma, transportando así colesterol libre y esterificado,
triacilglicéridos y fosfolípidos.
Las lipoproteínas se separan por ultracentrifugación en:
• Quilomicrones
• VLDL
• IDL
• LDL
• HDL

Las dislipidemias
comprenden situaciones clínicas en que existen concentraciones anormales de colesterol total,
colesterol de alta densidad (HDL), colesterol de baja
densidad (LDL) y/o triacilglicéridos. Las dislipidemias constituyen un factor de riesgo mayor
deenfermedad cardiovascular, en especial a nivel coronario.
Lipogénesis