Filamentos intermedios:

Los filamentos intermedios conforman un grupo heterogéneo de

estructuras que reciben ese nombre debido a que su diámetro (10nm) es
intermedio entre los microtúbulos (25nm) y los microfilamentos (7nm). Los
filamentos intermedios son los elementos más estables del citoesqueleto. Los
tratamientos con detergentes y sales extraen los componentes de los microtúbulos
y los microfilamentos, mientras que los filamentos intermedios se mantienen
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insolubles. Los monómeros proteicos de los filamentos intermedios se componen
de tres dominios: un dominio α- helicoidal central en forma de bastón, un dominio
N- terminal no helicoidal o cabeza y un dominio de cola C-terminal (figura 3).
Figura 3. Monómero básico de un filamento intermedio
Durante el proceso de ensamblaje, los monómeros se alinean de forma
paralela formando dímeros, estos se unen en pares formando tetrámeros con
orientación laterolateral antiparalela. La alineación terminoterminal de ocho
tetrámeros forman un protofilamento. Los pares de protofilamentos se unen para
originar una protofibrilla, cuatro de estas se enroscan para originar un filamento
intermedio de 10nm de espesor (figura 4)
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Figura 4. Polimerización de los filamentos intermedios
Un aspecto importante de los filamentos intermedios es que carecen de
polaridad estructural, a diferencia de los microfilamentos de actina y los
microtúbulos, los extremos de un filamento intermedio no pueden distinguirse
entre sí, su función fundamental es aportar soporte mecánico a la célula.
Los filamentos intermedios son una familia de filamentos morfológicamente
similares, pero bioquímicamente distintos, compuestos por subunidades que
varían en cuanto a su peso molecular. Se han identificado cinco (I-V) tipos
principales de proteínas en base a la homología de secuencia del dominio de
bastón. Todas las células contienen filamentos de algunos de estos tipos:
Tipo I (queratinas ácidas) y tipo II (queratinas neutras a básicas) conocidas
como citoqueratinas, aparecen en los filamentos intermedios del citoesqueleto de
las células epiteliales superficiales de la piel. Las queratinas de los tipos I y II
forman tonofilamentos asociados a distintas moléculas presentes en las placas
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citoplasmáticas de los desmosomas y hemidesmosomas fortaleciendo las uniones
intercelulares, en este grupo se incluyen filagrinas y plectina.
Tipo III incluye las siguientes proteínas de filamentos intermedios:
Vimentina: presente en los fibroblastos y otras células de origen
mesenquimático, en algunas células esta proteína crea una conexión estructural
entre la membrana plasmática y la lámina nuclear.
Desmina: presente en el músculo liso y estriado, la desmina transmite la
tensión desarrollada por la actina durante la contracción.
Proteína gliofibrilar ácida: presente en los filamentos intermedios del
citoesqueleto de astrocitos y células de Schwann.
Tipo IV: los elementos más importantes de este grupo son los
neurofilamentos (NF) que se encuentran en los axones y dendritas de las
neuronas. Los NF según su peso molecular pueden ser proteínas NF-L (bajo peso
molecular), NF-M (peso molecular medio) y NF-H (peso molecular alto) por sus
siglas en ingles.
La α-internexina: presente en la medula ósea y el nervio óptico.
Tipo V: a este grupo pertenecen las láminas nucleares, estas se diferencian
de otras proteínas de los filamentos intermedios por su organización en una red
que se asocia a la membrana interna de la envoltura nuclear dándole soporte y
asociándose a la cromatina.
Microtúbulos:
Los microtúbulos están formados por la proteína tubulina, que se presenta
en las formas alfa-tubulina y beta-tubulina. Los heterodímeros de estas son las
subunidades que se polimerizan en hileras llamadas protofilamentos (figura 5a).
La asociación de 13 protofilamentos constituye la pared del cilindro de
microtúbulos con un eje central hueco (figura 5b, c), cuyo diámetro es de 25 nm.
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1Microtubulo= 13 protofilamentos de tubulina
(a)
(b)
(c)
Figura 5. Estructura de los microtúbulos
De forma similar a los microfilamentos de actina, la estructura de los
microtúbulos esta polarizada, ya que están en continua renovación mediante
polimerización de las subunidades hacia el extremo positivo y despolimerización
hacia el extremo negativo, con retorno de las subunidades a su depósito en el
citoplasma.
Las proteínas asociadas a los microtúbulos (MAPs), modifican la estabilidad
de estos mediante la fosforilación/defosforilación. Dos de estas MAPs son la
cinesina y dineína las cuales juegan un papel importante en el desplazamiento de
pequeñas vesículas de transporte a lo largo de la superficie de los microtúbulos.
Las proteínas cinesinas y dineínas poseen dos cabezas para unir ATP y una cola.
Un ejemplo de esto, es el transporte de vesículas de neurotransmisores a través
de los axones de las neuronas. Las cabezas de las proteínas interaccionan con los
microtúbulos, mientras que la cola se asocia a sitios específicos en la superficie de
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las vesículas. La cinesina aprovecha la energía generada a partir del ATP para
transportar las vesículas desde el cuerpo o soma de la neurona hacia la porción
terminal del axón (transporte anterógrado). De igual modo, la dineína desplaza las
vesículas en sentido contrario (transporte retrógrado).
En la superficie de algunas células epiteliales existen prolongaciones
móviles denominadas cilios (sus funciones se estudiarán en epitelios de
revestimiento). De igual modo, los espermatozoides poseen un flagelo que lo
impulsa y da movimiento. Tanto en los cilios como en los flagelos, el causante de
su movilidad es el axonema, un haz de nueve dobletes de microtúbulos paralelos
situados alrededor de un par central de microtúbulos sencillos (figura 6), esta
organización se conoce como configuración 9+2.
Cada doblete periférico se compone de un microtúbulo completo
(denominado túbulo A, con 13 protofilamentos) que comparte su pared con un
segundo microtúbulo parcialmente completo (túbulo B, con 10-11 protofilamentos).
Los espolones radiales parten del túbulo A hacia la vaina interna que rodea el par
central de microtúbulos. Los dobletes periféricos adyacentes se unen a través de
la proteína nexina. Desde ambos laterales del túbulo A se proyectan dos
conjuntos de brazos proteicos interno y externo de dineína (figura 6). En
presencia de ATP, los cilios y flagelos se inclinan como consecuencia del
deslizamiento de los dobletes periféricos en relación con los demás. El
deslizamiento y la flexión de los microtúbulos son los mecanismos básicos de su
movimiento.