CITOESQUELETO

Algunas proteínas pueden polimerizarse y dar lugar a estructuras mayores con aspecto de fibrillas. Ciertas
fibrillas están formadas por la unión de muchas cadenas de polipéptidos (varias moléculas de proteínas)
dando lugar a estructuras alargadas, a veces ramificadas, relacionadas entre sí. Esta red constituye el
citoesqueleto.

Definición
Es el conjunto de filamentos proteicos y proteínas accesorias que proporcionan un marco de soporte a la
célula y facilitan el movimiento de las células y su contenido. Organizan el contenido celular.
Los filamentos del citoesqueleto se forman por la polimerización de unidades proteicas que no establecen
uniones covalentes entre sí. De este modo se pueden ensamblar (polimerizar) y deshacer (despolimerizar)
con mucha facilidad y según las necesidades de las células. 
Características:
- Es un entramado filamentoso resistente

- Son estructuras dinámicas capaces de una rápida y drástica reorganización, fenómeno llamado
“inestabilidad dinámica”.

- Estas estructuras (filamentos) están en continua polimerización y despolimerización. Mientras están

formándose por polimerización en uno de sus extremos, se despolimerizan por el otro, produciéndose así
un continua alargamiento y acortamiento de los filamentos

Funciones principales.
 Los componentes del citoesqueleto interactúan entre sí, contribuyendo a mantener la forma de la
célula: Arman una red bajo la membrana plasmática, que está unida a ella.
 Facilita el movimiento de las células y de sus organelas internos (usando estructuras como
los cilios y los flagelos)
 Desempeña un importante papel en el tráfico intracelular (por ejemplo, los movimientos
de vesículas y orgánulos) .
 Gracias a su relación con la membrana plasmática, participan en la traducción de mensajes que
llegan desde el exterior.
 Sus componentes se unen a las endomembranas posibilitan el movimiento de organelas y vesícula.
 Son relevantes en la división celular
Otras funciones
 Morfología celular
 Polarización de las células (que distintas
partes de la célula se especialicen en
variadas funciones)
 Movimiento celular
 Movimiento de las organelas
 Facilita los procesos Endocitosis y exocitosis
 División celular (mitosis y meiosis)
 Anclaje de moléculas y organelas (ej:
núcleo)
 Resistir presiones mecánicas y reaccionar
frente a deformaciones
 Movimiento de cilios y flagelos
 Proteínas asociadas o accesorias.

- Proteínas reguladoras: controlan el nacimiento, el alargamiento, el acortamiento y la desaparición de los

tres filamentos principales del citoesqueleto. Estos procesos se basan en las propiedades moleculares de
los filamentos, puesto que son polímeros integrados por unidades monoméricas (dispuestas linealmente)
que pueden restarse o sumarse.
- Proteínas ligadoras: conectan a los filamentos entre sí o con otros componentes de la célula.
- Proteínas motoras: sirven para trasladar macromoléculas y organoides de un punto a otro del citoplasma.
También hacen que dos filamentos paralelos y continuos entre si se deslicen en direcciones opuestas, lo
cual constituye la base de la motilidad, la contracción, y los cambios de forma de la célula.

Esta propiedad le confiere una función adicional al citoesqueleto, la de ser el “sistema muscular” de la
célula, es decir, la citomusculatora. Ejm: contractibilidad de la miofibrilla de la célula muscular esquelética.
El citoesqueleto le da forma (estable o cambiante) a las células, como resultado de la interacción de los tres
tipos de filamentos con distintas proteínas accesorias.

Componentes del citoesqueleto

En eucariotas, el citoesqueleto está por compuesto tres clases
de filamentos:

 Microtubulos: Son polímeros de Tubulina (25nm)

 Filamentos Intermedios: Están compuestos por distintos
tipos de proteína que principalmente son Queratinas,
Vimentina, Desmina y Laminas. (10nm)
Microfilamentos de actina: Son polímeros de actina
(5-9nm)

Las células procariotas (bacterias y archeas) también poseen un citoesqueleto compuesto por proteínas
filamentosas que guardan alguna relación con las proteínas filamentosas que componen el citoesqueleto
eucariota

Metodología para el estudio del citoesqueleto.

El estudio del citoesqueleto se puede realizar mediante el examen de una célula viva estudios in vivo o
mediante la observación de un preparado fijado células están muertas y fijadas al preparado

Ensayos de motilidad in vivo (células vivas): marcando una de las proteínas del citoesqueleto (como la
tubulina o la actina) con un fluoroforo para ser observado mediante microscopia de fluorescencia.

Las moléculas fluorescentes se micro inyectan en las células y se puede seguir su distribución en el tiempo
observándolo en el microscopio de fluorescencia. Son ensayos dinámicos que proveen mucha información,
esta es de baja resolución, ya que no se puede observar cuales son las interacción que suceden a nivel
atómico.

Cristalografía de Rayos X y microscopia electrónica. Este tipo de ensayos brindan información de alta
resolución a nivel atómico, pero muestra una imagen estática de la célula y no puede apreciarse el
dinamismo de estas estructuras.

Proteínas recombinantes in vitro: se introducen cambios (mutaciones) en la proteína de interés y luego se

observan los efectos de estos cambios sobre su estructura y función, y del sistema al cual pertenecen.

Modelado computacional: algoritmos bioinformáticos que reconstruyen artificialmente plegamientos e

interacciones entre las proteínas, obteniendo modelos computacionales de ese proceso.

MICROTUBULOS
Los microtúbulos son estructuras proteicas tubulares huecas y cilíndricas en cuyas paredes se observa un
polímero compuesto de subunidades globulares. La circunferencia del microtúbulos está compuesta por 13
subunidades dispuestas en hileras longitudinales que reciben el nombre de protofilamentos y que trazan
un recorrido en espiral.
Cada monómero de este polímero está constituido por dos cadenas proteicas llamadas alfa tubulina
y beta tubulina que forman un heterodinero. Al estar compuestas por dos unidades diferentes, le da a la
estructura en general la característica de ser polarizada, es decir un extremo es fácilmente distinguible del
otro. Esta característica es un factor clave para el movimiento mecánico dirigido.

El perímetro del microtúbulo contiene 13 protofilamentos

Polímeros de tubulina
Monómero: α- y β-tubulina
Se adicionan formando protofilamentos.

Explicación.

Son polímeros compuestos por unidades proteicas llamadas tubulinas. La tubulina es una proteína
globular que, al polimerizarse, se dispone alrededor de un eje longitudinal formando tubos largos, huecos
y delgados de 250 A (25 nm). De diámetro y cuya longitud es variable, ya que puede recorrer toda la
célula. Forman los llamados microtúbulos.
A su vez, cada tubulina es un heterodímero cuyas dos subunidades (α-tubulina y  β-tubulina) son proteínas
globulares.
Existen 6 tipos diferentes de α-tubulina y  β-tubulina , pero siempre se combina una α-tubulina con una  β-
tubulina.

Son tubos largos y relativamente rígidos. Sus paredes están formadas por dímeros de proteínas globulares
denominadas α- y β-tubulina, las cuales forman un heterodímero. Estas parejas se alinean mediante
enlaces no covalentes en filas longitudinales denominadas protofilamentos. Un microtúbulo está formado
normalmente por 13 protofilamentos. En los protofilamentos los dímeros se disponen en línea con la
misma orientación.

Debido a la polaridad de las tubulinas, el microtúbulo resulta polarizado, ya que en uno de sus extremos
quedan expuestas las subunidades α y en el otro las subunidades β. Todos los protofilamentos de un
microtúbulo están orientados de la misma manera.
Los heterodímeros pueden agregarse (polimerización) o retirarse (despolimerización) por ambos extremos
del microtubulo. Durante la polimerización el tubo se alarga y durante la despolimerización se acorta.
Del mismo modo, uno de los extremos se llama [-] y está formado por las α-tubulinas, y el otro extremo se
denomina [+] formado por las β-tubulinas. En el extremo [+] el microtúbulo crece o se alarga y en el
extremo [-] se acorta.

Funciones

 Proveen soporte estructural

 Permiten o facilitan el desplazamiento de sustancias y vesículas del citoplasma, y la consecuente
redistribución del material intracelular.
 Participan en la determinación de la forma celular y su mantenimiento, especialmente en las
prolongaciones, proporcionando también sostén a las organeras. (morfología celular)
 Intervienen en la movilidad de las células aisladas o libres y de las células móviles de los organismos
pluricelulares, tanto de la membrana como de otras partes de la célula.
 Transporte de organeras, proteínas, ARNm y virus dentro de la célula.
 Forman parte del cito esqueleto de cilios y flagelos, participando en su movimiento. (motilidad celular)
 Movilizan a los cromosomas durante la división celular -mitosis y meiosis- (huso mitótico y meiotico)

Clasificación

De acuerdo con su localización, los microtúbulos se clasifican en:

1) citoplasmáticos: presentes en la célula en interface. Cambian de longitud

2) mitóticos: correspondientes a las fibras del huso mitótico
3) ciliares: localizados en el eje de los cilios (cilios o flagelos). Estables.
4) centriolares: pertenecientes a los cuerpos basales o los centriolos.

Además de las tubulina, que constituyen cerca del 80% de los microtúbulos, se encuentra una cierta
cantidad de otras proteínas asociadas o accesorias (reguladoras, ligadoras, y motoras) que reciben el
nombre de MAPS
-microtubule-associated proteins-. Estas están presentes en la superficie de los microtúbulos formando
proyecciones.

Donde se encuentran

En particular, los micro túbulos se disponen en el citoplasma, justo por debajo de la membrana, paralelos a
ella. Otros recorren el citoplasma en distintas direcciones, determinando en algunos casos canales para el
movimiento preferencial de la matriz citoplasmática. A la vez, los microtubulos se fijan en las membranas
internas o endomembranas a través de otras proteínas.
En las prolongaciones celulares importantes, los microtubulos actúan como esqueleto, a la vez que
contribuyen al transporte de sustancias desde y hacia el cuerpo de la celula, como ocurre con las fibras
nerviosas o axones, largas prolongaciones de las neuronas. Tambien están presentes en células vegetales.

Los microtubulos son estructuras dinámicas (La Alfa-Beta tubulinas)

Las alfa-beta tubulina se autoensamblan en el micro túbulo en un proceso que consume GTP.
Para el ensamblado de los microtúbulos, los dímeros de alfa-beta tubulina atraviesan un ciclo que se
conoce como mecánico- químico.
 Es mecánico porque estos dimeros cambian su conformación, es decir pasan de estar en un estado
curvado, luego expandidos y luego se compactan
  Es un ciclo químico que consume energía.

1. Las tubulinas libres en el citosol inicialmente contienen un GDP en su subunidad β, que no tarda en
intercambiarse por un GTP en el mismo citosol.
2. Luego, las proteínas con GTP son atraídas por los extremos [+] de los microtubulos en crecimiento y se
unen a ellos.
3. A diferencia de lo que ocurre en el citosol, la polimerización (unión al microtubulo) hace que el GTP de
las tubulinas se hidrolice en GDP y fosfato.
4. Una vez convertidas en GDP, las tubulinas tienden a despolimerizarse del extremo [+] de los
protofilamentos, debido al encorvamiento que experimenta tal extremo por influencia precisamente del

GDP.

El proceso de polimeracion y de despolimeracion parece ser un circulo vicioso, ya que la polimeracion (con
la consecuente formación de GDP) lleva a la inmediata despolimeracion.

Esto no ocurre debido a que las tubulinas recién incorporadas demoran un tiempo en hidrolizar sus GTP, y
forman un capuchón de tubulinas-GTP en el extremo del microtubulo, el cual impide la salida de las
tubulinas arribadas con anterioridad, a pesar de que en ellas el GTP ya se ha convertido en GDP.

A causa de esta inestabilidad dinámica, cuando un microtubulo alcanza la longitud deseada, para
mantenerla deberá alternan breves periodos de polimeracion con otros de despolimeracion. Ademas en
este proceso intervienen proteínas reguladoras que se unen al extremo [+] de los microtúbulos para evitar
dicha inestabilidad.

La despolimeracion es mas rápida de la polimeracion. En el primer caso, la despolimeracion es tan

abrupta que se la conoce como catástrofe. Cuando el acortamiento cesa y el microtubulo comienza a
alargarse (polimeracion) el proceso se denomina salvamento.
MAPS

Los microtubulos cuentan con proteínas asociadas llamadas MAPS. Estas proteínas actúan como
reguladoras del crecimiento de los microtubulos de dos forman diferentes:

 Favoreciendo el crecimiento: favorecen las uniones entre los dimeros de alfa-beta tubulina entre sí
y entre los distintos protofilamentos, formando esa conformación de red que mantiene unido a
todo el microtúbulo. Ej: taxol impide la despolimerización.
 Inhibiendo el crecimiento: mantienen a los protofilamentos en una conformación curvada que
impide que se formen las uniones en forma de red que mantienen al microtúbulo ensamblado. Ejm:
colchicina, que impide la polimerización.

Todo esto lo logran alterando la conformación de las tubulinas (alfa y beta). La mayoría de ellas
interaccionan con el extremo más controlando el crecimiento. También permiten a los microtúbulos
interactuar con otros elementos celulares.

Centrosomas y cuerpos basales.

Los microtubulos se polimerizan y ensamblan a partir de ciertas estructuras que son capaces de
organizarlos, como los centrosomas y cuerpos basales.

Centrosomas

Los microtúbulos se originan en el centrosoma o

Centro organizador de los microtúbulos MTOC. Este
actúa como un centro de anclaje de los microtúbulos y
contiene:

 2 centriolos o diplosomas
 Matriz centrosomica.
 Gamma Tubulina (y-tubulina) *dentro de la
matriz

Los centrosomas son constantes en las células animales y se ubican cerca del nucleo en el citoplasma.

Gamma Tubulina (y-tubulina): Complejo proteico que promueve el ensamblaje de las primeras 13
tubulinas del extremo [-]. Tiene forma anular, su diámetro es similar al de los microtubulos y se comporta
como un molde a partir del cual se nuclean las primeras 13 tubulinas. Adicionalmente se comporta como
un capuchón que bloquea el crecimiento y el acortamiento del microtubulo por su extremo [-].

 Bloquea los procesos de polimerización y despolimerización.

 No presenta el fenómeno de inestabilidad dinámica.
Centriolos: son también estructuras que se encargan de ensamblar u
organizar los microtúbulos. Típicamente contiene nueve sitios de anclaje.
Como de cada sitio de anclaje sale un paquete de tres microtúbulos se
dice que tiene una simetría de nueve tripletes.

Solo están presentes en las células animales (no vegetales), tienen una
importante función en la división celular y parecen involucrados en la
formación de cilios y flagelos.

Cuerpos basales

En los cuerpos basales, que se encuentran siempre por

debajo de la membrana plasmática, se originan los
microtúbulos que constituyen las fibrillas de las cilias o de
los flagelos. Su estructura es similar a la de los centriolos:
poseen nueve tripletes de microtubulos periféricos
constituidos por un microtubulo completo y dos
incompletos. A diferencia de los cilios o flagelos, no posee
microtubulos centrales

Cilios y Flagelos.

Los cilios y flagelos son apéndices que se proyectan desde las células, contienen microtúbulos y están
limitados por membrana plasmática. Las células utilizan estos apéndices para desplazarse, para remover el
medio que les rodea o como estructuras sensoriales. Los cilios son más cortos que los flagelos, más
numerosos y se mueven de una manera en la que empujan al líquido en una dirección paralela a la
superficie de la célula. Los flagelos mueven el líquido que les rodea en una dirección perpendicular a la
superficie de la célula
Están presentes en células eucariotas de organismos pluricelulares y unicelulares.

Cilios: son numerosos y están presentes en múltiples tipos celulares. Suelen ser bastante pequeños, de
hasta de hasta 250 nanómetros de diámetro.

Asimismo son estructuras que se mueven. Sus movimientos sirven para arrastrar fluidos y partículas, para
desplazar a otras células (por ejemplo espermatozoides, el ovocito o el cigoto en la trompa uterina) o para
mover a otras células automáticamente.
El filamento de microtúbulos que lo inerva tiene una estructura típica de 9 + 2. 9 pares periféricos y un par
central de microtúbulos. Cada cilia nace de un cuerpo basal que es idéntico al centriolo.

Flagelo: Un flagelo es un apéndice móvil con forma de látigo presente en muchos organismos unicelulares y
en algunas células de organismos pluricelulares. Usualmente los flagelos son usados para el movimiento,
aunque algunos organismos pueden utilizarlos para otras funciones.
Son más grandes que los cilios. La única célula eucariota animal que contienen flagelos es el
espermatozoide.
Motor celular: DINEINA y KENECINAS/QUINESINAS

Los microtubulos constituyen verdaderas vías de transporte por las que se movilizan macromoléculas y
organoides (mitocondrias, vesículas transportadoras, etc.) de un punto a otro del citoplasma. Esta función
es realizada por la asistencia de dos proteínas motoras la quinesina y la dineína.

Cuando se halla “cargadas” con el material a transportar, la quinesina se desliza hacia el extremo [+] del
microtubulo y la dineína hacia el extremo [-].

Estas proteínas están compuestas por cuatro cadenas polipeptídicas, dos pesadas y dos livianas. Casa
cadena pesada contienen un dominio globular (o cabeza) y uno fibroso (o cola). El fibroso se conecta con el
material a transportar y el globular se une al microtúbulo.

En la membrana de los organoides y de las vesículas transportadoras se han identificado las proteínas
transmembranosas quinectina y dinactina, con las cuales se unen la quinesina y dineína respectivamente.
La energía consumida durante el transporte es aportada por el ATP, luego de su hidrolisis por ATPasas
presentes en las cabezas de las proteínas motoras.

Las neuronas contienen otra proteína motora ligada a los microtúbulos. Se llama dinamina, y a diferencia
de la quinesina y la dineína posee actividad GTPasa.

Ejm: los melanocitos de piel, cuyos granulos de melanina, ante determinados estímulos se deslizan a lo
largo de los microtubulos centrípeta y centrífugamente.

Axones, donde las quinesinas conducen moléculas y vesículas desde el cuerpo neuronal hasta el terminal
axonico, y las dineinas lo retoman.

Dominios

Para poder realizar todo el proceso, estas proteínas motoras deben tener diferentes dominios:
 Un dominio que interactúe con los microtúbulos
 Un dominio que interactúe con las cargas
 Un dominio motor: este dominio motor consume ATP es decir hidroliza ATP de forma cíclica y cada
vez que se cumple un ciclo de hidrólisis estas proteínas dan un paso hacia

Libro

Dineinas. Se aislaron del tejido nervioso. Están formadas por 10 cadenas de o subunidades polipéptida y es
una de las proteínas citoplasmáticas de mayor tamaño. Tienen un dominio motor formado por dos cabezas
que se unen a los microtubulos y se desplazan con ellos. Como las Kinesinas, participan en el movimiento
de visculas y organelas.
La dineina transporta en sentido centripeto o contrario a las kinesinas
Intervienen en el movimiento de los cromosomas sobre los microtubulos que forman el huso durante la
división celular.

Kinesinas. Se aislaron gracias a los microtubulos del axón (neurotubulos).Es una proteína formada por varia
cadenas polipéptida, que presentan diferentes dominios o regiones. Tienen dos cabezas con estructura
globular que se unen a los microtúbulos y constituyen el dominio “motor” y una cola o dominio de
“transporte” que engancha el elemento a transportar.
La kinesina aleja las vesículas u organelas desde el centro de la célula hacia la membrana plasmática.
(Movimiento centrifugo).

Ambas consumen energía y el transporte que realicen depende estrictamente de ATP. Las cabezas de las
dineinas y las kenesinas tienen sitios de unión al ATP y tienen actividad ATPasa.
 FILAMENTOS INTERMEDIOS.

Son filamentos largos de 10nm de diámetro. Se los llama intermedios porque tienen un grosor menor que
el de los microtubulos (25nm) y mayor que el de los filamentos de actina (5-9 nm).

 son filamentos sin ramificaciones

 se disponen como una red continua de fibras que se distribuyen en el citoplasma desde la
membrana plasmática hasta la membrana nuclear y en la cara interna de la membrana nuclear
 ayuda a determinar la estructura y la forma de la célula
 son resistentes a la tracción, insolubles y muy resistentes al ataque de proteasas.
 Son estructuras dinámicas que se ensamblan y desensamblan constantemente.
 No son contráctiles.

Función

Los filamentos intermedios son los más resistentes de los tres tipos que componen el citoesqueleto. Su
principal función es dar soporte a los orgánelas celulares y así proporcionar resistencia mecánica a la
célula, evitando la ruptura de las membranas de las células sometidas a esfuerzos.
Por esta razón, son abundantes en las fibras nerviosas (Neurofilamentos) y células musculares y epiteliales
que están sometidas a fuertes tensiones.
Como el resto de los componentes del citoesqueleto, contribuyen al mantenimiento de la forma celular.
Están presentes en las células animales, pero no en las células de las plantas donde el papel de resistencia
mecánica lo llevan a cabo las paredes celulares .

Estructura

Todos los filamentos intermedios presentan la misma organización estructural. Se trata de polímeros
lineales, cuyos monómeros son proteínas que presenta una estructura en hélice α-fibrosa. Esto los
diferencia de los microtúbulos y los filamentos de actina, que poseen monómeros globulares.
Estos monómeros o subunidades están formados por una cabeza globular en el extremo amino, una cola
globular en el extremo carboxilo y un dominio central alargado, o región central.

Las cabezas o zonas globulares son las regiones de la proteína encargadas de interaccionar con otros
componentes celulares. Esta estructura molecular es importante para que estas proteínas se asocien entre
sí de manera espontánea. La región central se organiza en una hélice alfa que permite a un monómero
unirse a otro para formar dímeros.
Como se forman

1. Los filamentos intermedios están formados monómeros lineales (proteínas fibrosas) en los que hay
secuencias idénticas de 7 aminoácidos que forman estructuras de alfa-hélices y dan lugar a moléculas
alargadas.
2. Dos monómeros se enrollan entre sí y forman dímeros lineales en forma de súper hélice
3. Luego, dos dineros se combinan entre sí por enlaces eléctricos, pero de forma desfasada y anti paralela,
para formar tetrámeros con extremos iguales sin polaridad en la estructura. Esta es la subunidad
soluble de los filamentos intermedios

4. Los tetrámeros se pueden conectar unos con otros por sus extremos (en forma lineal), dando lugar a
estructuras cilíndricas alargadas que se llaman protofilamentos
5. Finalmente, 8 protofilamentos o tetrámeros se empaquetan lateralmente paralelos entre sí y dan lugar
al filamento intermedio (una estructura fibrilar de 10nm).

Esto quiere decir que cada filamento

intermedio tiene una sección
transversal de 32 monómeros o
hélices enrolladas

Clasificación:

La composición química de los filamentos intermedios es diversa, así como su morfología y distribución en
distintas clases de células. Se los puede agrupar en 7 tipos:

Laminofilamentos: son un entramado de filamentos ubicados sobre la cara interna de la membrana nuclear
formando una malla delgada denominada la lámina nuclear.
Los laminofilamentos contienen 3 clases monómeros que poseen dominios fibrosos más largos que de los
filamentos intermedios citosolicos y su ensamblaje genera una malla aplanada sobre la envoltura nuclear,
no una red tridimensinal (los protofilamentos no se dispone lado a lado).

La lámina nuclear es responsable de la forma y la resistencia mecánica de la envoltura nuclear o núcleo.

Los filamentos de queratina (tonofilamentos): se encuentran en las células epiteliales, particularmente en
la epidermis de la piel y sus derivados (pelos, uñas, etc) en las mucosas y en las glándulas.

Se asocian a los hemidesmosomas y a los desmosomas con los que forman una trama filamentosa que le
confiere gran parte de su resistencia mecánica.
Una proteína ligadora (filagrina) une a los filamentos de queratina donde se entrecruzan
Los monómeros de los filamentos de queratina se llaman citoqueratinas.

Existen 30 citoqueratinas clasificadas en dos grupos

 Clase 1: acidas
 Clase 2: neutras o básicas.

Las distintas células epiteliales contienen filamentos de queratina diferentes debido a que cada uno fabrica
citoqueratinas de distinta calidad.

Filamentos de vimentina: Tiene aspecto ondulado. Son comunes en las células embrionarias; en el
organismo desarrollado se localizan en las células de origen mesodérmico, como fibroblastos, células
sanguíneas, etc. La proteína ligadora que los une donde se entrecruzan es la plactina.

Neurofilamentos: Forman una red tridimensional de fibras en las neuronas le otorgan gran resistencia y
estructura al cuerpo de las neuronas a las dendritas y al axón

Filamentos de desmina: están ubicados en el citoplasma de todas las células musculares tanto en el
músculo liso como estriado (voluntarias y cardiacas). Contribuye a mantener la integridad y la transmisión
eficiente de la fuerza de contracción en la célula muscular y se asocia por los desmosomas.
Estos filamentos se unen mediante una proteína ligadora llamada sinamina.

Filamentos gliales: se encuentran en el citosol de los astrocitos, células de sostén del sistema nervioso y de
algunas células de Shwann del sistema nervioso periférico. Cumplen funciones de soporte y asistencia a las
neuronas.
 MICROFILAMENTOS DE ACTINA

Poseen un diámetro de 8nm y son más flexibles que los microtúbulos. Suelen asociarse en haces o a atados
por la que raramente se los ve aislados.

 Los microfilamentos de actina forman el esqueleto de las microvellosidades e integran el armazón

contráctil de las células musculares.
 Los microfilamentos de actina y miosina se encuentran en gran concentración en las células (fibras)
musculares donde están altamente organizadas y son los responsables de la contractibilidad de la
célula muscular.
 Del mismo modo, al igual que los anteriores filamentos, los microfilamentos de actina contribuyen
a establecer la forma celular.

Estructura

Los microfilamentos de actina son polímeros construidos por la suma lineal de monómeros, que se
ensamblan de una forma helicoidal.

A diferencia de los filamentos intermedios con proteínas fibrosas, los filamentos de actina están formados
por monómeros de una proteína con estructura terciaria globular a la que se denomina actina G. Los
monómeros se encuentran libres en el citosol donde forman un depósito al que la célula recurre cuando los
necesita. Cada monómero se halla asociado a un ADP o ATP.

Al igual que los microtúbulos poseen un extremo [+] y un extremo [-]: por el primero se alargan y se acortan
más rápidamente que por el segundo. Esta bipolaridad se debe a que los propios monómeros la poseen.

Los microfilamentos se ensamblan y desensamblan permanentemente, y aunque pueden crecer por ambos
extremos, la velocidad es diferente en cada uno de ellos, por lo que la polaridad siempre se mantiene.

Los filamentos de actina se forman por la polimerización de una proteína globular denominada actina.
Hay dos variantes: alfa y beta actina. La beta actina aparece en la mayoría de las células animales. La alfa
actina abunda en el músculo o células musculares.
Asimismo, la proteína globular actina G (no polimerizada), en presencia de ATP se polimeriza (o ensambla)
formando un filamento doble helicoidal, también llamado actina filamentosa o actina F.

Cada molécula de actina y tiene varios dominio y una polaridad definida, con una “cabeza” y una “cola” de
modo que siempre se une a las demás moléculas actina siguiendo una dirección determinada.

Como se forman

1. La formación de un micro filamentos de actina comienza con dos monómeros de actina G que se
unen con intervención de la proteína accesoria formina, donde la construcción de filamentos de
actina sea necesaria.
2. Posteriormente estos monómeros se polimerizan. La polimerización requiere que las actinas G
tengan ATP.
3. Poco tiempo después de la polimerización, este ATP se hidroliza en ADP y P, condición que induce a
los monómeros a despolimerizarse.
 4. Sin embargo esto no ocurre, porque en los extremos de los filamentos de actina se produce el
fenómeno de inestabilidad dinámica que deriva en la formación de un capuchón cuyos
monómeros demoran un tiempo e convertir sus ATP en ADP.

Como el mantenimiento de esta inestabilidad tiene un alto gasto de ATP, cuando el filamento alcanza la
longitud deseada, varias proteínas reguladoras se colocan en sus extremos para estabilizarlo.

De esta manera se forma el filamento de actina (o actina filamentosa), que está compuesto por dos
polímeros ensamblados en forma helicoidal.

Ejm: prolifina, de quien depende la polimerización de los monómeros, timosina que inhibe el nuclea
miento y la polimerización y ADF que despolimeriza el filamento de actina progresivamente.

La fibra se alarga por polimerización y se acorta por despolimerización. Esto ocurre desde los dos extremos
del filamento. El alargamiento del núcleo original se produce por la incorporación de nuevos monómeros
en los extremos [+] y [-] del filamento.

Clasificación:

Según su distribución en la célula, se clasifican en:

 Corticales: son fibras paralelas que se disponen debajo de la membrana citoplasmática, donde
constituyen el componente citosolico más importante

 Transcelulares: un entramado de fibras que atraviesan el citoplasma en todas direcciones (de lado
a lado).

Ambas localizaciones contribuyen al establecimiento de la forma celular.

Algunas proteínas ligadoras

Los microfilamentos de actina se pueden asociar entre sí (en forma de haces estrechos y paralelos), y a la
membrana plasmática mediante la proteína ligadora fodrina.
A su vez esta se conecta con proteínas integrales de la membrana por medio de otra proteína ligadora, la
anquirina. La foridina es semejante a la espectrina, que se encuentra en la membrana terminal de las
microvellosidades.

.
Microvellosidades.

Las microvellosidades son proyecciones del citoplasma que parten de la superficie de la célula y están
recubiertas de membrana plasmática. En las microvellosidades los microfilamentos se agrupan en forma
estrecha y paralela.

Se encuentran en muchos tipos celulares, principalmente en los epitelios, por ejemplo en el epitelio
intestinal. Estos aumentan la superficie de la membrana plasmática y facilitan los procesos de absorción de
agua y solutos por parte de la célula.

 El eje citosolico de cada microvellosidad está compuesto por una matriz que contiene entre 20 y 30
filamentos de actina que se mantienen unidos entre sí por dos proteínas ligadoras: la villina y la fibrina.
 Sus extremos [-] se hallas en la raíz, y sus extremos [+] en la punta de las microvellosidades.
 El espacio estrecho que existe entre los haces evita que se ubiquen proteínas con función contráctil
entre ellos.
 Los filamentos de actina y los filamentos intermedios componen un enrejado por debajo de la
membrana plasmática, llamado membrana terminal, desde la cual nacen los microfilamentos de actina
que ingresan en las microvellosidades

Haces contractiles

Los filamentos de actina también se pueden asociar en forma de haces contráctiles, en este caso la alfa
actina mantiene los filamentos unidos entre sí, pero a mayor distancia. Permite que se intercalen fibras de
proteínas motoras que, por ejemplo, llevan a la formación del surco celular en una célula hacia el final de la
mitosis.

Redes de filamentos contráctiles

Además los filamentos de actina, se pueden asociar en forma de redes de filamentos que se entrecruzan.
En vez de formar haces paralelos, arman una especie de andamio en el que interviene una proteína
ligadora lladama filamina, quien une los filamentos de actina en ángulo recto y forma redes
tridimensionales que mecánicamente son muy fuertes y que incrementan la viscosidad del citosol.
Cuando los filamentos se despolimerizan, estas redes de actina se desarman y la viscosidad disminuye.

Esto sucede principalmente en la zona periferia de las células conectivas, en las que se alternan estados de
mayor viscosidad (o gel), con menor viscosidad (o sol). Estos pasajes de estado generan cambios en la
forma de la superficie celular y permite la emisión de prolongaciones citoplasmáticas

El cito esqueleto tiene una estructura dinámica

Las estructuras del citoesqueleto están compuestas por el ensamblaje de sus subunidades. Estas
subunidades difunden rápidamente por el citoplasma mientras que los filamentos no. Por eso, cuando
Las estructuras del citoesqueleto deben trasladarse de un extremo a otro de la célula, no se traslada a la
estructura compleja (es decir el polímero) sino que lo hace mediante el desensamblare y el re ensamblaje
de las subunidades
Esto es posible porque las subunidades que conforman los microfilamentos de actina están juntas por
uniones no covalentes
La rapidez con lo que ocurre en los procesos de desensamblare y re ensamblaje del citoesqueleto de actina
Le permite a la célula cambiar la orientación y la dirección de su movimiento en pocos segundos. Este
proceso está regulado por un número importante de proteínas accesorias asociadas al citoesqueleto que
participan en la recepción de la señal que puede ser un estímulo externo o interno en la transmisión de la
señal y en la respuesta celular que se traduce al citoesqueleto

Motores celulares: MIOSINAS

Las miosinas se llaman proteínas motoras porque son capaces de generar fuerzas de tracción con gasto
de ATP y moverse por el filamento de actina hacia el extremo [+]. Estas fuerzas pueden mover estructuras
celulares a lo largo del filamento de actina, o desplazar unos filamentos de actina sobre otros. 

Los filamentos de actina y miosina permiten principalmente la contracción de los músculos y el transporte
de vesículas y organoides. También intervienen en la división celular, donde son responsables de formar el
anillo contráctil que separa el citoplasma en dos al finalizar el proceso (citocenesis).

Estas míosinas son un número alto de proteínas con algunas características comunes que conforman una
superfamilia. Las míosinas I y II se identificaron casi simultáneamente y recibieron el nombre por el número
de cabezas globulares que tiene cada una
El resto de las miosinas se fueron nombrando secuencialmente a medida que se identificaron
 Los filamentos de actina transcelulares actúan como vías para transportar organoides y vesículas por el
citoplasma. Este transporte es mediado por las proteínas motoras miosina I y miosina 5

 La miosina I y la miosina 5 participan en el transporte de vesículas y organelas a través del citoplasma.

Estas se unen:

 Por la cola de la molécula (extremo fibroso) a la vesícula

 Por la cabeza de la molécula (extremo globular) al filamento de actina.

Las cabezas de las moléculas de miosina se unen en forma intermitente a los filamentos de actina, y a
medida que se unen y se separan las moléculas de miosina se deslizan hacia el extremo [+] de la cadena de
actina

De esta manera caminan sobre el filamento de actina y arrastran a las endomembranas. Cada paso se
produce con consumo de ATP que se hidroliza ADP y fosfato inorgánico por una ATPasa que se encuentra
en la cabeza de la molécula de meosina.

La eficiencia de cada una de estas proteínas es distinto

 la miosina I avanza a 10 nanómetros por cada ATP consumido

 la miosina V avanza 37 nanómetros
 la miosina II avanza de 5 a 10 nanometros

 La miosina II se encuentra en el músculo esquelético donde produce la fuerza de contracción.

También genera actividad contráctil en otras células en las que produce citocinesis y migración celular
entre otras actividades.

Asimismo se desconoce la función de alguna de las míosinas identificadas hasta el momento

Desarrollo

MIOSINA I: Posee una cabeza (globular) y una cola (fibrosa).Su cola se liga a la membrana del organoide
que va a ser trasladado y su cabeza se une a un filamento de actina vecino, porque la cabeza del miosoma I
cambia de posición repetidamente.
Las uniones y desuniones alternadas hacen que el miosoma se deslice en dirección al extremo [+] del
filamento de la actina. Los cambios de posición de la cabeza consumen ATP que es hidrolizado en ADP y P
por una ATPasa situada en la cabeza.

MIOSINA V: proteína motora que transporta organoides al igual que la miosina I.

MIOSINA II: tiene dominios globulares formados por dos cabezas voluminosas unidas a una larga cadena
cada una; estas cadenas se entrelazan formando un alfa-hélice que constituye la cola.
La molécula está formada por dos cadenas pesadas, unida cada una a dos cadenas livianas. Las pesadas son
las que tienen un dominio globular formando la parte motora de la cabeza y un dominio fibrilar que se
entrelaza con el de la otra cadena pesada para formar la cola.
Las moléculas de miosina se unen para formar filamentos con las colas hacia adentro y las cabezas hacia la
periferia y son las colas las responsables de esta asociación. Es en el dominio globular donde reside la
función de motor, que le permite desplazarse sobre los filamentos de actina por un mecanismo
dependiente de ATP, donde reside la actividad de ATPasa de la miosina.
Es la cola de la molécula la que puede ligar un filamento de actina a la membrana plasmática o unir dos
filamentos de actina de modo tal de poder deslizar luego uno sobre el otro, lo que constituye la base de la
contracción de cualquier célula
Contracción muscular

Las células musculares muchas moléculas de miosina II se asocian para formar los filamentos gruesos del
músculo, los cuales tienen una polaridad como una flecha de doble cabeza

En el músculo estriado cada una de estas cabezas arrastra a filamentos de actina (filamentos delgados)
hacia el punto intermedio entre ellas, lo que se traduce en una contracción celular.
En el músculo liso actúa otro mecanismo mediante el cual el calcio (Ca++) produce una fosforilación de la
miosina II permitiéndole la interacción con la actina. Este último proceso es mucho más lento porque se
necesita que las proteínas quinasas lleguen a sus lugares de acción.

Musculo estriado

Célula (fibra) muscular estriada : el músculo estriado está formado por células musculares cilíndricas
multinucleadas grandes que pueden llegar a medir entre 10 y 100 micras de ancho por varios milímetros de
largo. (10-100 um x varios mm). Una fibra muscular no es un grupo de células sino una sola célula multi
nucleada
El músculo se puede contraer y relajar muchas veces por segundo y esto es debido a su diseño

Miofibrilla: las miofibrillas constituyen la maquinaria contráctil de la célula muscular y son estructuras
derivadas del citoesqueleto en las que intervienen microfilamentos de actina. Dichos microfilamentos son
tan largos como las células musculares y se disponen paralelamente una al lado de la otra. Se encuentran
compuesta por una serie lineal de unidades contráctiles llamas sarcomeros

Sarcomeros: es la unidad contráctil de las células. Entre cada sarcomero se encuentra en los discos zetas
que están unidos a los extremos positivos de los filamentos de actina y forman un casquete en los
filamentos que impiden su despolitización
Los extremos negativos de los filamentos de actina están unidos a otra proteína que también forma un
casquete. Los discos zetas mantienen los sarcomeros unidos y determinan que todos los haces de
miofibrillas tengan la misma longitud y el mismo espaciado

En las células musculares la energía química se traduce en trabajo mecánico. La fuerza de contracción se
produce cuando se transmite una señal desde el nervio motor a la membrana plasmática de las miofibrillas

Tubulos T y retículo endoplasmatico: Existen dos sistemas que transmiten la señal de contracción desde la
membrana plasmática a todas las Miofibrillas de la célula muscular, de forma que todas las miofibrillas se
contraigan en forma sincronizada.
Estos son los túbulos T que son invaginaciones de la membrana plasmática y el retículo sarcoplasmático
que es el equivalente del retículo endoplasmático liso en la célula muscular

Contracción muscular: Actina y miosina.

Las bandas oscuras y claras que se alternan en la miofibrillas resultan de cómo se superponen las proteínas
del citoesqueleto.

 Fibras gruesas de miosina II.

 Filamentos delgados de actina.
 Las fibras de miosina están formadas por muchas moléculas de miosina II en las que las cabezas están en
dos regiones orientadas en forma opuesta

Durante la contracción, los filamentos de actina se deslizan hacia la línea M, es decir hacia el centro del
sarcomero, el músculo estriado entonces puede estar en estado de relajación de contracción o de
contracción máxima

Citocinesis

Hacia el final de la mitosis se produce un anillo contráctil debajo de la membrana plasmática en la zona
ecuatorial de la célula en división, que está compuesto por filamentos de actina y moléculas de miosina II.

Las moléculas de miosina 2 son dimeros y se hallan los filamentos de actina que forma el anillo. La citonesis
se produce porque cada miosina II se desliza sobre dos filamentos de actina en direcciones contrarias.
Al deslizarse produce un surco en la superficie celular, que al profundizarse genera un estrangulamiento
que culmina en la partición de la célula (las dos células hijas se separan).

Los filamentos de actina se despolimeriza a medida que la célula se estrangula, entonces participan cada
vez menos filamentos de actina y menos moléculas de miosina y el anillo se hace cada vez más pequeño

Migracion celular
“la migración celular es importante en los mecanismos de defensa inmunológica y de reparación de
los tejidos.”

La migración celular es un fenómeno muy común durante el desarrollo embrionario, decisivo en la

formación de tejidos y órganos, asi como también en el ordenamiento y orientación espacial en la mayoría
de las estructuras corporales. En los organismos desarrollados la migración celular cumple funciones
importantes vinculadas con su defensa o reparación tisular.

Las células locomotrices del citoesqueleto presentan un gran dinamismo. El desplazamiento de las células
se produce mediante la emisión de prolongaciones citoplasmáticas que se alargan, se acortan y se mueven
permanentemente. Esto es posible por el movimiento entre filamentos de miosina y microfilamentos de
actina, y porque los filamentos de actina se pueden politizar y despolimerizar

Las prolongaciones citoplasmaticas pueden ser de tres tipos:

Filopodios: son prolongaciones en forma de espículas esencialmente unidimensionales contienen un

núcleo de largos haces de filamentos de actina parecidos a los que están en las micro vellosidades pero
más largos más delgados y también más dinámicos. pueden surgir de los propios lamelipodios o de forma
independiente. Están formados por unas pocas docenas de filamentos de actina formando un haz.

 Lamilopodios: son láminas citoplasma ticas en forma de hojas bidimensionales. Están formados por una
red de filamentos de actina entrecruzados, la mayoría de los cuales se encuentran en un plano paralelo a
la superficie sobre la que miran las células. Son extensiones más o menos aplanadas producidas por la
polimerización de filamentos de actina que se organizan en un entramado ramificado, en vez de formar
haces. Los lamelipodios parecen ser un mecanismo para el desplazamiento celular, pero también
participan en la macropinocitosis y fagocitosis.

 Pseudopodos: son producciones grandes formadas por una red tridimensional de filamentos de actina.

Cómo se pueden desplazar o movilizar las células por cilias, flagelos o por movimientos intracitoplasmáticos
(protrusión, enganche y tracción).
Una celula puede desplazarse o movilizar parte de su citoplasma o del entorno por el movimiento de ciertas
organelas o apéndices, como cilios y flagelos.
Cuando la celula se desplazasa sobre n sustrato reptando, se producen muchos cambios simultaneos en el
citoplasma que son diferentes en las distintas regiones. La molecula que actua en estos movimientos es la
actina. La celula debe adherirse fuertemente al sustrato en algún punto, para poder desplazarse sobre el.
Se identificaron tres procesos en el desplazamiento sobre sustrato:

Protrusion: se emiten lamelipodios (pies en forma de lamina) y Filopodios (pies muy finos en forma de
filamento) hacia adelante, en la parte frontal
Enganche: la actina se conecta con el sustrato
Tracción: el cuerpo celular es desplazado hacia adelante.