BIOLOGÍA CELULAR Y MOLECULAR

Capítulo 1.
2. Bases
Introducción
químicas
al de
estudio
la vida
de la biología celular y molecular

Capítulo 2
Bases químicas de la vida

2.5 Cuatro tipos de moléculas biológicas

McKee unidad 5
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Capítulo 2. Bases químicas de la vida

Proteínas
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Figura 2.23 Dos ejemplos de las miles de estructuras biológicas compuestas en primera
instancia por proteínas. Éstas incluyen (a) las plumas, que son adaptaciones en las aves para el
aislamiento térmico, el vuelo y la identificación sexual, y (b) las lentes oculares, como las de
esta araña, que enfocan los rayos de luz. (a: Darrell Gulin/Getty Images; b: Thomas
Shahan/Photo Researchers, Inc.)
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Las proteínas están

formadas de aminoácidos
Figura 2.24 Estructura de aminoácido.
Modelo de esferas y varillas (a) y fórmula
química (b) de un aminoácido en el que R
puede ser cualquiera de varios grupos
químicos (fig. 2.26). (c) La formación de un
enlace peptídico ocurre por condensación de
dos aminoácidos, que aquí se presentan en
estado sin carga. En la célula, esta reacción
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ocurre en un ribosoma, cuando un

aminoácido se transfiere de una molécula
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portadora (tRNA) al extremo de una cadena

polipeptídica en crecimiento (fig. 11.49).
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Figura 2.25 Estereoisomerismo de los aminoácidos. Como el carbono αde todos los
aminoácidos, salvo el de la glicina, está unido a cuatro grupos diferentes, existen dos
estereoisómeros posibles. Se muestran las formas D y L de la alanina.
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Tipos de aminoácidos
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Figura 2.26 Estructura química de los aminoácidos. Estos 20 aminoácidos son los más
frecuentes en las proteínas y, en particular, los codificados por el DNA. Pueden existir otros
aminoácidos como resultado de alguna modificación a alguno de los que se presentan. Se
clasifican en cuatro grupos según la naturaleza de sus cadenas laterales, como se describe en el
texto. Todas las moléculas se ilustran como aminoácidos libres en su estado ionizado, como se
encontrarían en una solución con pH neutro.
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Tipos de aminoácidos
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Figura 2.26 Estructura química de los aminoácidos. (Continuación)

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Tipos de aminoácidos
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Figura 2.26 Estructura química de los aminoácidos. (Continuación)

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Tipos de aminoácidos
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Figura 2.26 Estructura química de los aminoácidos. (Continuación)

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Enlace peptídico
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Niveles de plegamiento de las proteínas

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Puentes disulfuro
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Interacciones no covalentes
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Estructuras secundarias: hélice alfa

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Figura 2.30 Hélice α. (a) Representación tubular de una hélice α Los átomos de la cadena principal cabrían justos dentro
de un tubo con este radio. (b) Trayectoria helicoidal alrededor de un eje que sigue la columna central del polipéptido en
una región de la hélice α Cada giro completo (de 360°) de la hélice es de 3.6 residuos de aminoácidos. La distancia sobre
el eje entre residuos adyacentes es de 1.5 Å. (c) Disposición de los átomos de la columna central de la hélice α y los
enlaces de hidrógeno que se forman entre aminoácidos. Por la rotación helicoidal, los enlaces peptídicos de cada cuatro
aminoácidos quedan muy próximos entre sí. La unión de un grupo carbonilo (C ═ O) de un enlace peptídico con el grupo
imino (H—N) de otro, forma enlaces de hidrógeno entre ellos. Éstos (barras naranja) son paralelos al eje del cilindro y por
lo tanto mantienen unidos los giros de la cadena. (a: con autorización de: Jaynath R. Banaver y Amos Maritan. Figura por
Timothy Lezon y reimpresa con autorización de the Annual Review of Biophysics, Volume 36; © 2007, by Annual Reviews,
Inc.)
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Estructuras secundarias: hélice alfa

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Figura 2.31 Lámina β plisada. (a) Representación tubular de una lámina β antiparalela. (b) Cada polipéptido de la lámina β
asume una conformación extendida, pero plisada conocida como cadena β Los pliegues se deben a la localización de los
carbonos α arriba y debajo del plano de la lámina. Las cadenas laterales sucesivas (grupos R en la figura) se proyectan
hacia arriba y abajo de la columna central. La distancia sobre el eje que hay entre residuos adyacentes es 3.5 Å. (c) Una
lámina β plegada consiste en un número de cadenas β paralelas entre sí y unidas por un conjunto regular de enlaces de
hidrógeno entre los grupos carbonilo e imino de las columnas centrales adyacentes. Los segmentos vecinos de la columna
central polipeptídica pueden encontrarse paralelos (en la misma dirección terminal N → terminal C) o antiparalela (en la
dirección opuesta terminal N → terminal C). (a: de Jaynath R. Banaver y Amos Maritan. Figura creada por Timothy Lezon.
Reimpresa con autorización de the Annual Review of Biophysics, Volume 36; © 2007, por Annual Reviews, Inc.; B. C:
Ilustración de Irving Geis. Imagen de la Irving Geis Collection/Howard Hughes Medical Institute. Derechos de HHMI. Sólo
puede reproducirse con autorización.)
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Estructura terciaria

Figura 2.32 Modelo de listones de la

ribonucleasa. Las regiones de la hélice
α se presentan como espirales y las
cadenas β como listones aplanados con
flechas que indican la dirección
terminal N → terminal C del
polipéptido. Los segmentos de la
cadena que no adoptan una estructura
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secundaria regular (o sea, hélice α o

lámina β consisten sobre todo en asas
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y rizos, que se muestran en verde claro.

Los enlaces disulfuro se indican en
amarillo. (Dibujo a mano de Jane S.
Richardson.)
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Figura 2.34 Estructura tridimensional de la mioglobina. (a) Estructura terciaria de la

mioglobina de ballena. La mayor parte de los aminoácidos está organizada en hélices α La
mayoría de las regiones no helicoidales son giros, donde la cadena polipeptídica cambia de
dirección. La posición del grupo hemo está indicada en rojo. (b) Estructura tridimensional de la
mioglobina (el grupo hemo aparece en rojo). Se muestran posiciones de todos los átomos de la
molécula, excepto los de hidrógeno. (a: Ilustración de Irving Geis. Imagen de Irving Geis Collection/Howard
Hughes Medical Institute. Derechos de HHMI. Reproducida sólo con autorización; b: Ken Edward/Photo Researchers.)
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Estructura cuaternaria

Figura 2.38 Proteínas con estructura cuaternaria. (a)

Dibujo del factor de crecimiento transformante β2 (TGF-
β2), una proteína dimérica compuesta por dos
subunidades idénticas (coloreadas de amarillo y azul).
En blanco se muestran las cadenas laterales de cisteína
y los enlaces disulfuro. Las esferas en amarillo y azul son
los residuos hidrófobos que forman la interfaz entre las
dos subunidades. (b) Dibujo de una molécula de
hemoglobina, formada por dos cadenas de globina α y
dos de globina β (heterotetrámero) unidas por enlaces
no covalentes. Cuando los cuatro polipéptidos de
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globina se ensamblan en una molécula de hemoglobina

completa, la cinética de unión y la liberación del oxígeno
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son muy distintas a las presentadas por los polipéptidos

aislados. Esto se debe a que la unión del oxígeno con un
polipéptido induce un cambio conformacional en los
otros polipéptidos que altera su afinidad por las
moléculas de O2. (a: imagen reimpresa con autorización
de S. Daopin, et al., Science 257:372, cortesía de David
R. Davies. © 1992 American Association for the
Advancement of Science; b: Ilustración de Irving Geis.
Reproducida con autorización de AAAS.
Collection/Howard Hughes Medical Institute. Derechos
de HHMI. Reproducida sólo con autorización.)
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Figura 2.28 Disposición de residuos hidrófilos e hidrófobos de aminoácidos en la proteína

soluble del citocromo c. (a) Las cadenas laterales hidrófilas, que se muestran en verde, se
sitúan sobre todo en la superficie de la proteína, donde están en contacto con el medio acuoso
circundante. (b) Los residuos hidrófobos, en rojo, se localizan principalmente en el centro de la
proteína, sobre todo en la proximidad del grupo hemo central. (Ilustración, Irving Geis. Imagen
de Irving Geis Collection/Howard Hughes Medical Institute. Derechos propiedad de HHMI.
Reproducida sólo con autorización.)
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El peso molecular de
las proteínas se mide
en Daltons (Da).

1 Dalton = 1 UMA
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1 kDa = 1000 Da
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Clasificación por su composición

Holoproteínas Heteroproteínas

Globulares Filamentosas Glucoproteínas

Lipoproteínas
Albúminas
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Colágenos
Globulinas Fosfoproteínas
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Elastinas
Histonas
Queratinas
Enzimas Cromoproteínas

Nucleoproteínas
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Ejemplo de un ion como cofactor.

Los dedos de zinc son proteínas que se unen al ADN y al ARN cumpliendo diversas funciones
relacionadas a los procesos biológicos relacionados al núcleo celular.

Zinc
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• Ejemplo de grupo prostético: grupo hemo

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Figura 2.29 Micrografía electrónica de barrido de un eritrocito de una persona con anemia
drepanocítica. Compárese con la micrografía de un eritrocito normal en la figura 4.32a. (Cortesía
de J. T. Thornwaite, B. F. Cameron y R. C. Leif.)
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Desnaturalización de las proteínas

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Figura 2.43 Desnaturalización y nuevo plegamiento de la ribonucleasa. Una molécula de

ribonucleasa nativa (en la que se señalan los enlaces disulfuro intramoleculares) se reduce y
despliega con mercaptoetanol β y urea 8 M. Después de retirar estos reactivos, la proteína se
dobla de nuevo en forma espontánea. (De C.J. Epstein, R.F. Goldberger y C.B. Anfinsen, Cold Spring Harbor
Symp. Quant. Biol. 28:439, 1963. Reimpresa con autorización de Cold Spring Harbor Laboratory Press.)
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Perspectiva Humana Figura 2 Enfermedad de Alzheimer. (a) Características definitorias del tejido
cerebral de una persona que murió por enfermedad de Alzheimer. (b) Las placas amiloides que contienen
agregados del péptido Aβ aparecen fuera de las células (entre las células nerviosas), mientras que los
ovillos neurofibrilares (NFT) aparecen dentro de ellas. Los NFT, que se describen al final de esta sección
“Perspectiva humana”, están formados por aglomeraciones mal plegadas de una proteína llamada tau,
que participa en el mantenimiento de la organización de los microtúbulos de las células nerviosas. Tanto
las placas como los ovillos se han sugerido como causa de la enfermedad. (a: © Thomas Deerinck,
Ncmir/Photo Researchers, Inc. B: © American Health Assistance Foundation.)
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Perspectiva Humana Figura 3

Formación del péptido Aβ El péptido Aβ
se separa de la proteína precursora de
amiloide (APP) como resultado de la
acción de dos enzimas, secretasa-β y
secretasa-γ. Es interesante que la APP y
las dos secretasas sean proteínas que
atraviesan toda la membrana. La
separación de APP ocurre dentro de la
célula (tal vez en el retículo
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endoplásmico) y el producto Aβ al final se

secreta al espacio extracelular. La
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secretasa-γ puede cortar en cualquiera de

dos sitios en la molécula APP, y produce
los péptidos Aβ40 o Aβ42, este último es
el principal causante del desarrollo de las
placas amiloides que se observan en la
figura 2. La secretasa-γ es una enzima de
múltiples subunidades que divide
(hidroliza) a su sustrato en un sitio dentro
de la membrana.
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Perspectiva Humana Figura 4 Técnica de

neuroimagen en la cual se advierte la presencia
de amiloide en el cerebro. Las imágenes de
tomografía por emisión positrónica (PET;
positron emission tomography) muestran el
cerebro de dos personas que ingirieron
florbetapir F 18, un compuesto radiactivo, que
se une a los depósitos de amiloide y confiere el
color rojo. La imagen superior es la de un
cerebro sano y la inferior de un sujeto con AD en
que se advierte la acumulación extensa de
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amiloide. Es posible identificar con dicha técnica

los depósitos de amiloide en el cerebro en
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personas que no muestran manifestaciones de

disfunción cognitiva. Se supone que dichas
personas asintomáticas están expuestas a un
gran riesgo de presentar AD. Cabe considerar
que los individuos que no tienen los depósitos
en cuestión están expuestos a un riesgo
pequeñísimo de desarrollar la enfermedad en el
futuro cercano. (Con autorización de Eli Lilly/Avid
Pharmaceuticals.)
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Enzimas
• Son proteínas que actúan como catalizadores
químicos, esto es que agilizan una reacción
química
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• Al finalizar la reacción la enzima se libera y

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queda disponible para otra reacción

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• No se consumen en las reacciones y no se alteran

• Pueden ser reusadas y no se necesitan en
grandes cantidades
• Actúan sobre un sustrato formando un complejo
enzima-sustrato al unirse en un lugar específico
del sustrato el sitio activo de la enzima
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• Las enzimas son selectivas, pocas moléculas

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pueden interactuar con el sitio activo y formar el

complejo
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Reacción con enzima: modelo de llave-cerradura

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Sitio activo – La triada catalítica

de la tripsina
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 Funcionan mejor bajo condiciones

específicas (optimas) que incluyen
◼ Temperatura
◼ pH
◼ Punto isoeléctrico (pI)
 Los cambios pueden alterar el desempeño
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de la enzima, desactivarla o destruirla

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 Algunas enzimas necesitan activadores

para poder formar el complejo enzima-
sustrato
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E
f
e
c
t
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o
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d
e
l
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Punto isoeléctrico: pH en el cual una

proteína tiene carga eléctrica 0
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Inhibidores- impiden la actividad de la

enzima, puede ser de dos formas
– bloquea el sitio activo- competitiva
– altera la forma del sitio activo pegándose a la
enzima en otro lugar y cambia la forma de la
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enzima- no competitiva
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Inhibición Competitiva
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Inhibición No Competitiva
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Familias de enzimas
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