INSTITUTO POLITÉCNICO NACIONAL

ESCUELA NACIONAL DE CIENCIAS BIOLÓGICAS

BIOQUÍMICA GENERAL
BITÁCORA DE LA PRÁCTICA: “Efecto de la temperatura en la velocidad
enzimatica” de
Castillo Briones Horus Emanuel
Escobar Ortega Jacobo Eduardo
Grupo: 3IV1
Introducción. debido a la desnaturalización térmica del
enzima. Esto es, la velocidad de una
La cinética enzimática estudia la
reacción enzimática se incrementa al
velocidad de las reacciones catalizadas
aumentar la temperatura dentro de un
por enzimas y las condiciones que las
determinado rango, alcanzando un valor
modifican, así como sus mecanismos de
máximo a la denominada temperatura
reacción. La enzima es un catalizador de
óptima. A valores superiores la actividad
las reacciones biológicas, aumentan la
disminuye debido a que el enzima, como
velocidad en la que se alcanzara el
cualquier otra proteína, sufre procesos
equilibrio sin afectar el equilibrio final de
de desnaturalización y, por lo tanto, de
la reacción. Proporcionan una ruta con
inactivación. Durante la fase de
menor energía libre de activación para
incremento de la velocidad, la relación
transformar el sustrato a un producto.
entre ésta y la temperatura viene
Estas son de alta especialidad (muy
específicas), y su actividad puede verse determinada por la ecuación de
modificada por factores como: Arrhenius:
temperatura, el pH, concentración de
enzima, concentración de sustrato, entre
otros

La velocidad de una reacción enzimática

varía al aumentar la temperatura de
acuerdo a lo indicado en la Fig. 3, donde
se representa una típica curva de
actividad enzimática/temperatura. Tal
dependencia refleja un doble efecto de
la temperatura: positivo a bajos valores,
debido al incremento general que v = k e -Ea/RT
experimenta la velocidad de cualquier
reacción química al hacerlo la
ln v = ln k - Ea/RT
temperatura, y negativo a valores altos,
 Temp Temp
C Absorbancia K 1/T (K) 1/(Vo)

0 0,083 273.15 0.00366099 8.305

25 0,024 298.15 0.00335402 3.222
50 0,353 323.15 0.00309454 2.662
75 0,559 348.15 0.00287233 1.753
92 0,004 365.15 0.0027386 21.881

OBJETIVOS.
Otro parámetro que se utiliza para
Demostrar que las reacciones
cuantificar el efecto de la temperatura es enzimáticas son afectadas por la
el coeficiente de temperatura (Q10), que temperatura y calcular el valor de la
se define, para una temperatura dada, energía de activación de la reacción
como el factor de incremento de la catalizada por la invertasa, así como el
velocidad de reacción cuándo la valor de Q10 para la misma reacción, a
temperatura se incrementa 10°C. diferentes intervalos

(Q10)t=vt+10/vt. Parte Experimental.

Resultados
Tem (k) 1/T lnVo
273.15 0.00366099 -2.12026354 forma de campana.
298.15 0.00335402 -1.17118298 La forma acampanada de la gráfica nos
323.15 0.00309454 -0.96758403 dice que al aumentar la temperatura la
348.15 0.00287233 -0.56211892
energía cinética de las moléculas
365.15 0.0027386 -3.07911388
reaccionantes aumenta, lo que favorece
colisiones efectivas entre la invertasa y la
sacarosa en la solución, para que la
reacción enzimática se lleve a cabo, esto
provoca que la velocidad de la reacción
catalizada por la invertasa incremente
GRAFICANDO con la temperatura hasta un punto
crítico(Temperatura optima) , en el cual
al continuar aumentando la temperatura
Para la energía de activación, se grafica la velocidad de la reacción comienza a
ln(Vo) vs 1/T disminuir debido a que la enzima
comienza a desnaturalizarse, si la
temperatura continua aumentando la
enzima continuara desnaturalizándose
hasta el punto tal en que la enzima
pierda por completo su actividad
enzimática. La gráfica nos muestra el
punto de la temperatura óptima, es decir
la temperatura máxima donde la enzima
es estable, valores superiores la actividad
Asi m=Ea/R
disminuye debido a que la enzima, como
Ea= 194.68 cualquier otra proteína, sufre procesos
de desnaturalización y por lo tanto se
inactiva.
Discusión
Se interpolaron los valores de Conclusiones
absorbancia obtenidos en la práctica en
la curva tipo de azucares reductores para
obtener los µmoles de azúcar reductor y Las enzimas aumentan su actividad al
luego se calculó la velocidad en unidades aumentar la temperatura hasta llegara su
de invertasa. Al graficar los resultados se temperatura optima, al sobrepasar dicha
obtuvo una gráfica de velocidad contra temperatura comienzan a
temperatura, dicha grafica presenta una desnaturalizarse pierden su actividad
En La temperatura optima de la invertasa
se tiene una mayor actividad enzimática

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