INSTITUTO POLITECNICO NACIONAL
ESCUELA NACIONAL DE CIENCIAS BIOLOGICAS
DEPARTAMENTO DE BIOQUIMICA
EFECTO DE LA TEMPERATURA SORE LA VELOCIDAD DE REACCION
INTRODUCCION
Otro aspecto importante que se puede modificar en la
cinética enzimática para acelerar la velocidad de
reacción es la temperatura. El aumento de la
temperatura refleja un aumento de la energía cinética
de las moléculas lo cual favorece la colisión entre
moléculas de la enzima y el sustrato. Mientras mayor
sea la temperatura mayor es el número de choques y
mayor la velocidad de la reacción. Pero a partir de un
valor determinado de temperatura comienza la
desnaturalización de la proteína enzimática y de este
modo la pérdida de la actividad. Las enzimas realizan la
tarea fundamental de disminuir la energía de
activación, es decir, la cantidad de energía que se debe
agregar a una reacción para que ésta comience. Las
enzimas funcionan al unirse a las moléculas de reactivo
y sostenerlas de tal manera que los procesos que
forman y rompen enlaces químicos sucedan
fácilmente. Disminuyen la energía de estado de
transición, un estado inestable por el que deben pasar
los reactivos para convertirse en productos. Arrhenius
fue de los primeros que trataron de predecir la
velocidad absoluta de las reacciones en función de la
temperatura, desarrollando la siguiente ecuación.
K = Ae -Ea/RT
Nos indica que la constante de velocidad es
directamente proporcional a la frecuencia de las
colisiones. Es decir, cuanto mayor sea la T°, más rápido
transcurrirá la reacción y cuanto menor sea la energía
de actuación, también será más rápida.
OBJETIVOS
 Demostrar que las reacciones enzimáticas
son afectadas por la temperatura y calcular el
valor de la energía de activación de la
reacción catalizada por la invertasa, así como
el valor de Q10 para la misma reacción.
 Comprender el concepto y cálculos de Q10
RESULTADOS
1 2 3 4 5 6
Abs 0.02 0.329 0.424 0.48 0.009 0.008
3 8
T°C 0 25 37 50 75 92
AR 0.53 3.257 4.104 4.67 0.405 0.396
0 4
Vo 0.05 0.325 0.410 0.46 0.040 0.039
La velocidad de reacción se ve afectada al aumentar la
temperatura de manera directamente proporcional,
cuya reacción es catalizada por la enzima invertasa. En
la práctica nos percatamos de un incremento de la
velocidad de reacción a los 50ºC de temperatura,
donde se presentó una actividad máxima y el aumento
significativo de temperatura de 37ºC a 50°C. No
obstante, cuando la temperatura rebasa estos 50°C
desciende rápidamente, dado que las enzimas son
proteínas que catalizan una reacción por medio de
una vía sin energía libre de activación y está a cierta
temperatura se desnaturaliza, es decir, que pierde su
función, ya que las especies proteicas sufren cambios
en las interacciones que mantienen su estructura
tridimensional, presentándose un efecto de
desnaturalización cuando se rebasa cierta
temperatura. A temperaturas de 75ºC y 92°C nos dio
una absorbancia de 0.009 y 0.008, lo que nos confirma
que la temperatura óptima de la invertasa es de 50ºC.
El resultado obtenido tiene como base la teoría de las
colisiones y el comportamiento de estructuras
polipeptídicas con la temperatura que nos
explica que el aumento en la temperatura de un
sistema aumenta la energía cinética de las moléculas
dentro de este, propiciando una mayor número de
choques efectivos entre moléculas para que se lleve a
cabo la reacción, dentro de la práctica sería la invertasa
y sacarosa, produciendo un mayor número de
moléculas hidrolizadas y un aumento en la
concentración de azúcares reductores producto de la
hidrólisis.
Como resultados del cálculo de Ea tenemos 7000.2
cal/mol°K, que al contrastarlo con el Ea teórico de la
invertasa (9000 cal/mol°k) observamos que es un
bastante próximo al valor teórico, la diferencia podría
deberse a que el espectrofotómetro no estuviera
previamente calibrado o que las diluciones no se hayan
hecho adecuadamente.
de
CONCLUSION
Las enzimas aumentan su actividad hasta llegar a su
temperatura óptima, sobrepasando esta
temperatura se desnaturalizan, por lo que la
temperatura óptima de la invertasa fue de 50°C.
 BIBLIOGRAFIA
 Martínez Limón J, Morales Godos F. 2007.
Características de la hidrólisis de sacarosa
con invertasa libre e inmovilizada. Tesis de
ingeniería. Instituto Politécnico Nacional.
México. 53 p.

CALCULO DE EA
(-(-3523)(1.987)) = 7000.21