BIOQUIMICA CINETICA ENZIMATICA Y TRANSFORMACIONES LINEALES

Un sustrato determinado se convierte en un producto gracias una pérdida energética. Pero antes de convertirse en producto
necesita pasar por un estado de transición esa forma activada y es allí donde la enzima al ordenar y orientar ese estado de
transición logra disminuir la energía de activación para que suceda la reacción, disminuir la energía de activación se dará un
aumento en la velocidad de la reacción.

Principios de la catálisis enzimática

 Todos los ángulos de orientación y aproximación que necesiten sustrato

 El evento hidrofóbico que excluye el agua
 La estabilización del estado de transición
 Grupos de transferencia

Siendo la estabilización del estado de transición el principio más importante me va a favorecer la disminución
de la energía de activación y por consecuencia el aumento de la velocidad de reacción

CINETICA ENZIMATICA: Campo de la bioquímica que estudia cualitativa y cuantitativamente la

velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas, así como los factores que le afectan: El ambiente donde la
reacción ocurre, considerando el efecto de pH, tiempo, temperatura, cantidad de enzima, cantidad de sustrato y la
presencia de inhibidores o activadores.

Importancia biomédica de la cinética enzimática

Muchos agentes terapéuticos son identificados gracias al estudio de las velocidades de reacción y sobre todos los
compuestos que selectivamente pueden aumentar la velocidad de reacción e inhibirla en determinados momentos
específicos con consecuencias clínicas o terapéuticas.

El balance de la actividad enzimática es fundamental para mantener la homeostasis del organismo y En aquellos
eventos que pudieran implicar algún daño a nivel de la integridad del organismo lo que puede suceder es que las
enzimas sean trasvasadas al plasma sanguíneo de modo que nos dé un indicador de daño tisular. Por lo que nos
permite hacer diagnósticos y comprender evento fisiológicos fisiopatológicos y farmacológicos.

VELOCIDAD DE REACCION y Actividad enzimática (sinónimos)

Se define como la cantidad de sustrato transformado por unidad de tiempo o la cantidad del producto de la reacción
formado por unidad de tiempo.

La actividad enzimática se define cantidad de sustrato transformado o del producto formado en función de la
cantidad de enzima o cantidad de mezcla reactante.

INTERACCION Y CATALISIS

La formación de ese complejo binario de la enzima y su sustrato se ve dividida en dos etapas:

Una primera etapa que va a contribuir a la formación como tal de esa Unión encima sustrato que la vamos a
conocer como la etapa de Unión del sustrato y una segunda etapa en la que la enzima queda liberada regenerada
después de ese proceso de transformación y se genera el producto de la reacción.

El proceso se ve afectado por diferentes constantes de velocidad detallando entonces:

 En la primera Etapa hay una primera constante K 1que va a contribuir a la formación del complejo enzima
sustrato y la constante K −1 que lo disocia revirtiendo la reacción a enzima más el sustrato libre.
  En una segunda etapa vamos a observar que el complejo enzima sustrato se vuelve a disociar, esta vez para
formar el producto de la reacción y regenerar la enzima, mediado por una constante que es la K 2 también
llamada K catalitica

VELOCIDAD INICIAL

La velocidad inicial depende del aumento de la concentración y de que la enzima y el sustrato entren en contacto,
teniendo entonces un límite de sitios activos. Dado que tenemos una concentración fija de enzimas va a llegar un
momento en el que la enzima pueda saturarse por el aumento de la concentración de sustrato.

ORDENES DE REACCION

 Primer orden: En la etapa de primer orden de reacción, la velocidad de reacción es directamente

proporcional a la [S].
 Segundo orden: En la reacción de segundo orden la velocidad de reacción es afectada tanto por la [S], como
por la creciente aparición del producto. Mixto o Intermedio, con cambios progresivos de la pendiente.
 Orden cero: En una reacción de orden cero, la velocidad de reacción se hace constante y por lo tanto, es
independiente de la [S].

ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN

Este comportamiento gráfico lo documentaron en el año 1913 los científicos Leonor MICHAELIS y Maud
MENTEN, describieron entonces en función de ese comportamiento gráfico de hipérbola rectangular una
ecuación:

CONSTANTE K m

 El K puede definirse como la concentración del sustrato que se

m

requiere para alcanzar la velocidad máxima media también se puede

definir como un índice de interacción efectiva entre la enzima y su
sustrato

 K 1 Es aquella que favorece la formación del complejo encima sustrato,

K −1 y K 2 son aquellas que lo disocian, en ese sentido dependiendo de la magnitud del K 1 que favorece la
interacción y la formación vamos a tener unas consecuencias en el K m

 La constante es peculiar para cada encima según su sustrato

 La constante se deriva de las diferentes constantes de reacción de velocidad en la reacción que afectan al
complejo enzima-sustrato tanto para su formación como para su disociación.

 A menor K m afirmaríamos que mejor y más efectiva es la Unión o mayor es la interacción enzima-sustrato
  A mayor K m la unión es débil, es decir hay menor interacción enzima-sustrato.

CONSTANTE V m ax
 Es una constante para cada enzima según su respectivo sustrato.
 Está vinculada con un número que vamos a conocer como el número de recambio de la enzima.
 Es un valor teórico que pudiéramos reconocer, que experimentalmente puede ser inducida más
biológicamente no siempre es alcanzada ya que las formas como se regulan la actividad enzimática a nivel
fisiológico y metabólico por lo general no llegan a condiciones de saturación de la enzima por su sustrato,
además de que para alcanzar la velocidad máxima podría requerirse que todas las moléculas de enzimas
estuvieran fuertemente combinadas con el sustrato volviendo al ejemplo de la realidad metabólica eso
generalmente no ocurre.

NUMERO DE RECAMBIO

Es el número de moléculas de Sustrato convertidas en Producto por unidad de

tiempo, por una molécula de Enzima, cuando esta se encuentra totalmente saturada
por el Sustrato. Este número está relacionado con la K cat, que es la Velocidad
Catalítica máxima en condiciones de saturación.

FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

Los factores que afectan la actividad enzimática permiten la estandarización de condiciones óptimas para la
actividad de determinada enzima estos son: el pH, el tiempo, la temperatura, la cantidad de enzima, la cantidad de
sustrato y activadores e inhibidores.

En el caso de la temperatura vamos a ver que hay dos fases, una primera fase que favorece la interacción e
incrementa la actividad, ya que permite que el sustrato y la enzima interactúen como requieren. Sin embargo
después de cierta temperatura vamos a ver que la proteína se desestabiliza hasta el riesgo de desnaturalizarse y la
temperatura óptima entonces se podría alcanzar en el punto medio entre esas dos etapas, cabe destacar que cada
enzima va a tener su valor óptimo de pH y su valor óptimo de temperatura lo cual se define según las condiciones
prácticas experimentales que sean estandarizadas para tales fines. Entonces es fundamental estandarizar las
condiciones en la que actúan las enzimas en ese ambiente en el que factores como pH, tiempo y temperatura
pueden afectar la actividad de las enzimas