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BIBLIOGRAFIA
32. Estudio cinético de la actividad invertasa de levadura de panadería. Manuel Tena Aldave,
Jesús V. Jorrín Novo Departamento de Bioquímica y Biología Molecular, Campus Universitario
de Rabanales, Edificio Severo Ochoa, 14071-Córdoba. https://www.uco.es/dptos/bioquimica-
biol-mol/pdfs/32%20INVERTASA%20CINETICA.pdf
Un estudio realizado por Correa C. (2013), “explica que las moléculas del sustrato y del sitio
activo de la a-amilasa salival tienen mayor energía cinética por tanto aumentando la colisión en
la dirección correcta entre ellas favoreciendo la transformación del sustrato a productos por lo
que se puede ver reflejado en el porcentaje de reacción o la actividad enzimática, pero si cambia
la temperatura a un rango menor de la temperatura optima las moléculas del sustrato y del sitio
activo a-amilasa no pueden colisionar tan fácilmente porque se vuelve rígidas por lo que su
energía cinética disminuye y por ende la actividad de la enzima, pero si la temperatura aumenta
también disminuye el porcentaje de reacción de la enzima en transformar el sustrato porque el
calor comienza afectar la conformación funcional de la enzima hasta desnaturizarla por
completo por lo que se pierde las interacciones del sustrato con la enzima..”
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