1.BIOELEMENTOS. BIOMOLÉCULAS INORGÁNICAS
También puentes de H con otras moléculas polares (alcohol, amina, etc). Enlaces de H duran entre 1/10 s, pero se forman
1. Bioelementos
Materia de ssvv compuesta por moléculas (biomo, unión de átomos de ciertos el. quí.). Bioelementos o elementos
biogénicos. 70 y no son exclusivos de los ssvv. C, H, O, N, P y S.
1.1. Propiedades
● Capas externas incompletas-formar enlaces covalentes-f. vitales
● nº atómico bajo- electrones compartidos cerca del núcleo-estables
● Oxígeno y nitrógeno electronegativos- muchas moléculas polares- solubles al agua- imprescindible algunas
reacciones biológicas
● Mayoritarios incorporan +fácil a ssvv desde medio externo porque se encuentran en moléculas que son captadas
sencillamente h2o
Carbono: papel fundamental. Grupo 14(IV A) con 4 orbitales desapareados en estructura
tetraédrica. Al estar desapareados enlaces covalentes con otros de C-cadenas estables para
estructuras más complejas (carac. organismo) y cadenas otros átomos (grupos funcionales)
que al interactuar dan la base química de la act. vital.
1.2 Clasificación
● Primarios: C, H, O, N, P y S-99%
● Secundarios: Na, K, Ca, Mg y Cl
● Oligoelementos: 0.1% pero imprescindibles- Fe, Cu, Zn. Mn, I, Ni, Co, F, Al o Si
2. Enlaces
2.1 Covalente: cadenas carbonadas. +Fuertes y constituyen moléculas estables-base materia viva. Y grupos funcionales.
2.2 Iónico: interacción electrostática entre aniones y cationes.
● Proteínas. Mantienen estructura y estabilización de su forma espacial, impresc. f. biológica.
● Unión aniones y cationes inorgánicos a mole. org.
● Estructura cristalina (soluble e ins.) formación sist. de sostén y órg. resistentes como caparazones o esqueletos.
2.3 Enlace hidrógeno: mantiene estructura y funcionalidad. -fuerte, fácil rotura y formación. Fundamental reacc.
reversibles y transitorias. Muy común en reacciones químicas (metabolismo).
Aparece cuando hay mole. o grupos polares con cargas parciales negativas que son atraídas por la positiva del hidrógeno.
2.4 Otros: atracciones moleculares, entre no polares-dipolos. Van der Waals, muy débiles pero forman estructura de
algunos compuestos.
3. Biomoléculas
(principios inmediatos). Unidos por enlaces de elementos y se separan mediante: filtración, destilación, decantación, etc.
Dos grupos: inorgánicas y orgánicas.
3.1 Gases: muy pocos casos, órganos de flotación como vacuolas. Las imprescindibles para metabolismo celular no se
encuentran de forma libre. (O en proteínas transportadoras y CO2 en bicarbonato). QUITAR PARA EXAMEN
3.2 Agua: muy importante-mayor proporción en ssvv (entre 50 y 95%). Su cantidad depende de la especie, la edad y el
tipo de tejido u órgano.
● Especie: acuáticos % +elevado. Y valores +bajos en especies adaptadas a zonas de desecación o desérticas.
● Edad: jóvenes mayor proporción de agua.
● Tipo tejido u órgano: reacciones biológicas en medio acuoso-tejidos con act. bioquímica mayor proporción h2o
que pasivos.
Origen de la vida en el agua. Y conquista terrestre gracias a que algunos org. consiguieron retener cierta cant. de
h2o. Medio interno: medio acuoso que permite desarrollo de la vida celular en cond. semejantes a las del medio
marino.
3.2.1 Estructura química: 1 átomo O y dos de H unidos por enlaces covalentes, un átomo de H
comparte un par de electrones con el de O. Pero al ser la electronegatividad del O mayor, los
electrones compartidos son más atraídos por el núcleo del O. Y O posee 4 electrones + sin
compartir:
● Presencia carga - débil en zona de electrones no compartidos.
● Geometría triangular: átomos de H formas 104,5º respecto al O.
Creación asimetría eléctrica-cargas parciales opuestas. Parte del O es negativa y de los H
positiva. Carácter dipolar.
Esto favorece interacción moléculas de agua (unidas por puentes de hidrógeno)-sust. altamente cohesiva.
de manera constante.
3.2.2 Propiedades y f(x): derivan de su estructura. Gracias a la polaridad (disolvente), enlaces de H (estado líquido a Tª
ambiente) e incompresibilidad, capilaridad, elevada tensión superf., elevados calores específico y vaporización o menor
densidad hielo.
I. Poder disolvente: debido a polaridad el agua se interpone entre iones de redes cristalinas de compu. iónicos,
disminuye atracción entre ellos y provoca separación, disolución.
A. Forma para medir capacidad de una sust. para disolver comp. iónicos-> constante dieléctrica.
Indica la fuerza con la que las moléculas de un disolvente mantienen separados los iones de carga
opuesta. Agua a un tª de 20º es de 80, es decir, aniones y cationes se atraen con una fuerza 80 veces
menor en el seno del agua que fuera de ella.
A. Enlaces de H con otras moléculas no iónicas pero polares y causar su disolución. Como tienen que estar
en un medio líquido para la disolución, las moléculas, el agua es fundamental para las reacciones
bioquímicas.
II. Estado líquido a Tª ambiente: elevada fuerza de cohesión entre moléculas permite que se mantenga líquida. Por lo
que sirve de transporte en el int. de org. vivo y lubricante en estructura con movimiento.
III. Incompresible prácticamente: elevado grado de cohesión, volumen del agua no disminuye aunque haya presiones
muy altas. Deformaciones citoplasmáticas y agua como esqueleto hidrostático en células vegetales.
IV. Capilaridad:cohesión + adhesión el agua asciende a lo largo de conductos estrechos-savia bruta por tubos xilema.
V. Elevada tensión superficial: Fuerza se compensa por puentes de hidrógeno entre mole. Pero las de la superficie
sólo están sometidas a la acción del interior ya que no hay cohesión con las del aire. Fuerza neta hacia interior del
líquido, tensión superficial. Permite que la superficie del agua se comporte como membrana elástica tensa.
VI. Elevado calor específico: (calor específico: cantidad calor necesario a un g de sust. para aumentar tª 1ºC) al
aplicar calor al agua se gasta energía en romper enlaces H. Para una cant. agua la tª del h2o aumenta más lento
que en otros líquidos (animal acuático vive ambiente pocas fluctuaciones térmicas). También terrestres mantienen
temperatura corporal.
VII. Elevado calor vaporización: para pasar a gas es necesario enlaces H se rompan, necesidad + energía (tomada
entorno). Extensión película en agua-refrigeración, evaporarse tomando energía se enfría el conjunto. 2g de h2o
evaporados para compensar elevación tª que ocurriría al aplicar 1kcal a 11g de h2o. Sudor.
VIII. Menor densidad hielo:al congelar líquido densidad aumento, grado empaquetamiento mayor. Pero cuando tª h2o
desciende por debajo de 4ºC, se acercan tanto las moléculas que pueden formar puentes H con otras 4 moléculas,
y 0º retículo espacial estable que ocupa + volumen, hielo menos denso y flota en ella.En mare y ríos actúa como
aislante térmico-supervivencia durante invierno.
IX. Ionización agua: cuando H se une por enl. covalente al O de otra. Se obtiene dos iones con carga opuesta en igual
concentración. Concentración moléculas ionizadas en h2o pura es muy baja. En hidrólisis-condensación (agua
metabólica) y fotosíntesis
3.2.3 Disoluciones y dispersiones: según tamaño
● Verdaderas: pequeño, aspecto disolución igual que disolvente puro. Propiedades coligativas (+ tª ebullición y
presión osmótica…) dependen c% soluto.Sales minerales y mole. orgánicas pequeñas (monosacáridos, disaca.,
amino…)
● Coloidales: mayor. Polisacáridos, proteínas y ac. nucleicos tamaño muy grande. Citoplasma celular (proteínas).
Dos estados: sol y gel. Diferencia por cant. agua-grado viscosidad. Grados interconvertibles. Disolución estado
sol pierde agua pasa a estado gel. Polimerización o des de algunas proteínas citoplasmáticas causa transformación
de uno a otro. Formación pseudópodos es por esto. Estado gel- mantienen humedad como mucus del apar.
respiratorio.
3.3 Sales minerales: org. vivos, compuestos inorgánicos solubles e insolubles al agua (precipitadas-sólidas, esqueleto). +
usual disueltas y disociadas iones, aniones y cationes. (Ion ferroso, catión: interviene transporte hemoglobina)
3.3.1 F(x)
1) Constituyen estructuras duras de sostén y protección: huesos, conchas, caparazón y espículas-precipitadas
(fosfatos y carbonatos). También depósitos vegetales.
2) Fisiológicas y bioquímicas: procesos con iones
 3) Mantenimiento concentraciones 2.1 Propiedades: moléculas sólidas cristalinas e incoloras, solubles y dulces. Presencia carbonilo-les da propiedad
osmóticas adecuadas: todos los reductora.
líquidos biológicos son disoluciones 2.2 Estereoisomería: existencia de moléculas con misma fórmula plana, pero diferente estructura espacial. C asimétrico
con º de concentración dependiente de con un *.
la estabilidad celular y real. fx. Proyección de Fischer: representarlos en el plano-cadena carbonos en vertical y los unidos izq/derec.
fundamentales. Estructuras tridimensionales:
Procesos osmóticos cuando depende Moléculas distintas-no se pueden superponer.
del soluto. Membrana semipermeable Propiedades fisicoquímicas iguales con
que no deja pasar soluto pero sí comportamiento diferente frente a luz
disolvente. Más diluída (hipotónica) a polarizada.
concentrada (hipertónica). Isotónicas, Disoluciones estereoisómeros desvian el plano
para de polarización a la dch. (isómero dextrógiro)
evitar o izq. (levógiro).
paso de Nomenclatura: Plana el -OH queda a la
derecha y -H a izquierda se denomina D. Al
revés, L.
agua-presión osmótica- más alta al haber mayor diferencia concentración.
Casi siempre solo se utiliza el D y los ssvv los
Concentración salina igual que la del medio ext. para que célula no tenga pérdida de
diferenciamos. Asimetría de la vida (esta capacidad).
agua ni ganancia. Turgencia (hincha), puede llegar rotura membrana y muerte
Dos tipos:
celular. Plasmólisis (pierde), disminuye volumen, muerte.
Enantiomorfos: imágenes especulares, reflejado.
Diálisis: paso de solutos de baja masa molecular. De mayor c% a menor. Simple difusión
Propiedad-> quiralidad.
por favor gradiente de concentración. Hemodiálisis: técnica basada en este proceso para
eliminar sust. tóxicas de la sangre.
2.3 Clasificación: triosas, tetrosas, pentosas,
hexosas,etc.
4) Mantenimiento del pH en
● Triosas: 3C Sólo hay 2 (D-gliceraldehído/
estructuras y medios biológicos: al
dihidroxiacetona-sin carbonos asimétricos)
disolver ácido en h2o la H+ aumenta y si es una base disminuye.
● Tetrosas: 4C, menos abundantes que
Grado de acidez se utiliza pH, logaritmo inverso de la H+.
monosacáridos.
Simplifica manejo valores
● Pentosas: 5C. Fx importantes (D-ribosa/ aldopentosa ARN; D-desoxirribosa/ ADN). D-ribulosa-fotosíntesis, fija
exponenciales y bajos de la H+.
el CO2.
Oscilan valores entre 0 y 14 (pH=7
● Hexosas: 6C. 24 estereoisómeros. Destacan:
neutro, inferiores ácidas y superiores básicas).
○ Glucosa: aldohexosa. Energética más utilizada por ssvv. Estado libre citoplasma, plasma sanguíneo y
Líquidos biológicos grado determinado. Si se altera cambia
frutos (uva). Unidad componente polisacáridos + comunes.
estructura y fx de proteínas. En reacciones bioquímicas se liberan
○ Galactosa: libre en la leche o disacáridos con lactosa, polisacáridos complejos o glucolípidos.
en -canti. de ciertos ácidos. Sistema tapón: evitar variaciones pH (1
○ Fructosa. levulosa. Cetohexosa. Libre en frutos y medios líquidos biológicos (semen) y disacáridos
ácido débil y base conjugada), aceptor o donante de H+ para
sacarosa.
compensar exceso o déficit.
2.4 Estructura en disolución: al estar disueltos están en forma cíclica, anillos de 5 o 6 átomos. Originan al reaccionar g.
3.3.2 Sistema tapón biológicos: más común tapón fosfato (H3PO4-PO43-) (intracelular) y bicarbonato (H2CO3-HCO3-)
carbonilo con hidroxilo.-> hemiacetal o hemicetal intramolecular.
(extracelular). Algunas proteínas también en cambios acidez fuera y dentro células.
Hemiacetales por reacción aldehído y alcohol. De cadena abierta inestables, pero cíclicos estables.
Hemicetales por cetona y alcohol.
2.GLÚCIDOS Por los 104.5º del carbono son estables los de 5 o 6. 1 siempre oxígeno y demás C. 5- furanosas/ 6- piranosas.
1. Características generales y clasificación Ciclación forma abierta-método de proyección Haworth.
C, H y O (N). Azúcares (sabor dulce) o hidratos de carbono (Cn(H2O)m)- pero incorrecto porque son polialcoholes con 1 1. Forma abierta gira 90º y proyecta sobre plano horizontal
grupo funcional carbonilo (ald-ceto/polihidroxialdehído-cetona). Energéticas-material para obtener energía (tamb no 2. Plegada, + real que la de Fischer estirada.
energéticos). 3. Cicla molécula y pentagonal o hexagonal
● Monosacáridos u osas: + simples y no pueden ser hidrolizados. 4. -OH -H derech. hacia abajo e izq. arriba
○ Aldeosas C de carbonilo (anomérico) asimétrico y dos nuevos estereoisómeros, anómeros. Diferencia posición grupo hidroxilo
○ Cetosas unido al C anomérico. Hidroxilo hacia arriba o abajo. Anómero alfa o beta.
● Ósidos: +grandes, unión varios mono. Sí hidrólisis. No es del todo correcta: ciclo obtenido no es plano, enlace C tetraédricos. Dos conformaciones espaciales: silla y bote.
○ Oligosacáridos: 2-9 monosacáridos 2.5 Nomenclatura pentosa y hexosa:
○ Polisacáridos: nº elevado monosacáridos
2. Monosacáridos
+sencillos->células lo utilizan directamente como fuente energía.
 ● Lactosa: α-D-galactopiranosil (1->4) β-D-glucopiranosa. Libre en la leche y se une a otras formando
glucolípidos. Glucosa+galactosa.
4.3.1 Otros: sin estado libre y solo cuando los polisacáridos se hidrolizan parcialmente.
● Maltosa: α-D-glucopiranosil (1->4) α-D-glucopiranosa. Hidrólisis del almidón y glucógeno.En semilla
germinación (reserva almidón). Una glucosa alfa y otra beta.
● Isomaltosa: α-D-glucopiranosil (1->6) α-D-glucopiranosa. También almidón y glucógeno. Se diferencian enlaces.
● Celobiosa β-D-glucopiranosil (1->4) β-D-glucopiranosa. Hidrólisis celulosa.
5. Polisacáridos
Largas cadenas monosacáridos. Macromoléculas. Lineales o ramificadas. Ejemplo de polimerización, libera 1 h2o por
cada enlace o-glucosídico y rotura por hidrólisis.
5.1 Propiedades: no se disuelven fácil al ser macro, insolubles u originar dispersiones coloidales. No cristalinos ni dulces
ni reductores.
5.2 Clasificación
● Homopolisacáridos (monómeros iguales)
○ De reserva: anómeros alfa ya que se hidrolizan fácilmente. Idóneo para acumulación glúcidos, no
solubles la concentración en células inalterada y evita problemas osmóticos.
■ Almidón: amiloplastos en células vegetales (semillas, raíces y tallos) y algunas protistas.
Compone de dos moléculas:
1) Tipo de anómero: α o β ● Amilosa: α-D-glucopiranosas enlaces (1->4) sin ramificar. Disposición helicoidal con 6
2) Tipo enantimorfo: D o L monómeros por cada vuelta de hélice.
3) Nombre molécula: glucosa, galactosa,etc ● Amilopectina: también α-””, cadena ramificada uniones (1->4) y (1->6) los que originan
4) Tipo estructura cíclica: piranosa o furanosa ramificación cada 12 monómeros.
2.6 Moléculas derivadas de monosacáridos ■ Glucógeno: reserva propia de hongos y animales. Gránulos visibles y muchos en hígado y
● Oxidación: grupo hidroxilo terminal-> ácido urónicos músculo estriado. Algunas bacterias. α-D-glucopiranosas parecida a amilopectina, pero
(heteropolisacáridos) ramificaciones cada 8 o 10 moléculas.
● Reducción: carbonilo-> polialcoholes como manitol o ■ Dextranos: reserva de levaduras. α-D-glucopiranosas uniones variadas (1->2)(1->3)
glicerina ○ Estructurales: anómeros beta de gran resistencia a la hidrólisis.
● Sustitución: grupo hidroxilo por H-> ■ Celulosa: fundamental en paredes celulares tejidos vegetales. Consumo humano (papel, madera o
desoximonosacáridos. Por grupo amino-> aminoazúcares algodón). Lineal β-D-glucopiranosas, enlaces (1->4) de largas cadenas (15000) sin ramificar.
(glucosamina) ■ Pectina: pared de células vegetales. Matriz microfibrillas celulosa. Monómero de la galactosa.
3. Enlace O-glucosídico ■ Quitina: fundamental cutículas y exoesqueleto artrópodos y parte recubrimiento hongos. De la
Monosacáridos se unen-> ósidos. glucosa con enlace (1->4), lineal similar a la celulosa.
Unión-condensación/polimerización. Dos g. hidroxilo de dos ● Heteropolisacáridos: 2 o + tipos monosacáridos
moléculas distintas. Se libera molécula de h2o y se unen por el O ○ Hemicelulosa: matriz pared celular vegetal. Aldopentosas xilosa y arabinosa.
de uno de los g. hidroxilo. Enlace O-glucosídico. ○ Gomas: secreciones vegetales y papel defensivo. Composición diversa (arabinosa, ramnosa, galactosa y
Reacción inversa hidrólisis, al añadir agua se rompe el enlace. ácido glucurónico). Goma arábiga destaca-acacias.
4. Disacáridos ○ Mucílagos: grupo muy variado. Propiedad de absorber gran cantidad agua y en vegetales, bacterias y
Unión dos monosacáridos por enlace O-glucosídico. Si dos g. algas. Agar-agar (D y L-galactosa y ésteres sulfúrico/ uso en elaboración alimentaria-sopas, flanes,
-OH son anoméricos el enlace es dicarbonílico (sin poder helados,etc. También en investigaciones microbiológicas, base para cultivos sólidos).
reductor) y si es uno monocarbonílico (reductor por tener grupo ○ Mucopolisacáridos: origen animal con fx diversas y variada composición. Asocian a proteínas- dan lugar
anomérico libre). a productos viscosos (sust. intercelular o lubricantes). + importantes:
4.1 Propiedades: mismas que monosacáridos (solubles, cristalizables, incoloros y sabor dulce) Además reductores si hay ■ Ácido hialurónico: ácido glucurónico y N-acetilglucosamina. Tejidos conectivos, líquido sinovial
anomérico libre. de articulaciones y cubierta ovocitos.
4.2 Nomenclatura: ■ Condroitina: composición y fx semejante a ácido hialurónico. En huesos y cartílagos.
I. Nombre monosacárido con -OH del grupo carbonilo en unión, -osa a -osil. ■ Heparina: inhibe coagulación sangre y se halla en sust. intercelular hígado y pulmones y en pared
II. Entre paréntesis C participantes en enlace, separados por flecha corta. arterias.
III. Nombre segundo monosacárido, -osa si enlace monocarbonílico y -ósido dicarbonílico. 6. Métodos identificación glúcidos
Denominación más corta-> D-galactopiranosil (1->4) β-D-glucopiranosa es la lactosa. Diversas pruebas físicas y químicas basadas en sus propiedades.
4.3 +Importantes: Carácter reductor en todos monosacáridos y casi todos disacáridos menos sacarosa, se manifiesta por la reacción redox.
● Sacarosa: β-D-fructofuranosil (2->1) α-D-glucopiranósido. Azúcar consumo habitual, caña o remolacha. Método más empleado, prueba de Fehling: calentar disolución compuesta por el glúcido y sulfato de cobre (II). Glúcido
Principal savia elaborada (desde hojas/ sintetiza hasta partes no fotosintéticas plantas/ consume). Viene de la reductor, se oxidará dando lugar reducción sulfato de cobre (II), color azul, a óxido de cobre (I), anaranjado. Si no es
glucosa+fructosa y no es reductor por enlace dicarbonílico. Glucosa al revés para evitar enlaces excesivamente reductor, no cambia color. Esto identifica e incluso cuantifica la glucosa en un medio biológico.
largos en sacarosa. Pruebas identificativas para polisacáridos. Almidón y glucógeno-coloración de azul a rojo con el reactivo de Lugol
(disolución de yodo y yoduro de potasio).
 2.2 Clasificación lípidos saponificables: según tipo de alcohol:
3. LÍPIDOS ● Grasas (acilglicéridos): abundantes en todos los organismos. Ésteres glicerina (propanotriol) y ácidos grasos.
+común triésteres. Si son iguales grasas simples y se nombran con prefijo tri- después nombre ácido graso y
1. Características generales y clasificación
terminación -ina. Distintos, grasas mixtas.
Otro tipo de moléculas orgánicas en ssvv. Grupo muy heterogéneo- composición química como en fx.
Longitud, número y posición dobles en laces influyen en punto fusión:
Propiedades físicas:
○ Sólidas (sebos, mantecas…) superior a 40º.
● Insolubles en agua y otros disolventes polares. En disolventes orgánicos sí (benceno, éter o acetona).
○ Líquidas (aceites) inferior 15º.
● Aspecto graso, brillo característico y untuosas al tacto.
○ Semisólidas (mantequilla, margarina…) intermedio.
C, H y O (P yN). Insolubilidad al h2o por su estructura química básica-cadenas hidrocarbonadas de + enlaces C-C y C-H,
Más cantidad energía: 1g-9 kcal. Por esto y su insolubilidad (que se guardan + fácilmente en grandes cantidades
los cuales no son polares y por ello no hay interacción con el agua.
sin modificar presión osmótica) constituyen reserva energética (+animales).
Fx:
Otras funciones y amortiguadores o aislantes térmicos.
● Energéticas
● Fosfoglicéridos (fosfolípidos): triésteres de glicerina, 2 ácidos grasos y 1 ácido ortofosfórico. Ácido fosfatídico.
● Estructurales: fundamental en membranas celulares o cubiertas externas vegetales.
Al unirse con aminoalcohol da un fosfoglicérido completo.
● Reguladoras metabolismo: vitaminas y hormonas.
Comportamiento anfipático, parte polar (ortofosfórico y
● Participan procesos inmunitarios, fisiológicos, etc.
aminoalcohol/soluble en agua) y apolar (resto-ácidos grasos
Pueden unirse a glúcidos y proteínas, para desempeñar importantes fx celulares. Difícil la clasificación pero + sencilla:
esterificados)
simples (C, H yO) y complejos (N y P). + adecuada:
Fx biológica: membranas celulares son doble capa fosfolipídica,
saponificables (hidrolizables) e insaponificables (no
colas apolares enfrentadas y cabezas polares exterior.
hidrolizables).
Varias clases:
2. Lípidos saponificables
○ Cefalina (fosfatidiletanolamina):
Son ésteres y su hidrólisis->1 alcohol y 1 ácido
aminoalcohol-etanolamina
carboxílico. Saponificación la hidrólisis en lípidos y
○ Lecitina (fosfatidilcolina): colina
surge gracias a enzimas, lipasas. La síntesis se llama
○ Fosfatidilserina: serina
esterificación.
Alcohol varía según lípido saponificable, pero ácido carboxílico siempre de ácidos grasos. También saponificación no
biológica sin enzimas y sin agua, se usa su base (NaOH/KOH). No aparece el g. carboxílico sino que sus sales, jabones. ● Esfingolípidos: componentes membranas celulares,
2.1 Ácidos grasos: ácidos carboxílicos de largas cadenas carbonadas (+de 12 C) con nº par abundan tejido nervioso. Carácter anfipático.
de C. Puede ser saturada (enlaces simples) o insaturada (dobles). Dobles enlaces disponen
casi siempre en configuración cis-> acodamiento moléculas. Longitud cadena carbonada y
grado insaturación (nº enlaces dobles) influye en su punto de fusión. + larga y
Ésteres: alcohol esfingosina y ácido graso mediante enlace
saponificada-> + punto fusión.
amida-> molécula ceramida (se une molécula polar para
Los saturados completamente con largas cadenas que se pueden empaquetar y a veces
esfingolípido completo)
algunas interacciones de Van der Waals entre átomos vecinos. A tª ambiente tienen
○ Esfingomielinas: 1 molécula fosforilcolina o
consistencia cérea. Insaturadas con angulaciones sin empaquetamiento tan fuerte->
fosforiletanolamina unida a ceramida. Abundante en vainas de
interacciones entre ellas menor y + fácil de desorden al subir tª. Punto de fusión más bajo y
mielina que rodean axones neuronales.
oleosos.
○ Glucoesfingolípidos: molécula polar glúcido.
Para expresar características: 1º- nº de la cadena y 2º nº dobles enlaces. Posición con un
Fundamental antígenos celulares (reconocimiento entre ellas).
exponente sobre 2º nº y luego ∆.
Inmunitarios.
Carácter anfipático- sin grupos polares y por ello insoluble en
Glúcido monosacárido (galactosa) se llaman cerebrósidos y si es oligosacárido (gangliósidos).
h2o. Pero grupo -COOH que es polar, parte hidrófila-cabeza y lo
● Ceras: moléculas estructurales en algunos animales pero sobretodo en plantas. Monoésteres de un ácido graso y
demás cola-hidrófoba.
monoalcohol de cadena larga (28-32). Elevado grado de insolubilidad-> fx de protección (superficie órganos
Por eso al entrar en contacto con h2o las cabezas van hacia afuera
vegetales-frutos y tallos), impermeabilizante estructuras tegumentarias animales (plumas aves) o panales abejas.
y la cola hacia dentro-> estructuras circulares/ micelas o en
3. Insaponificables
empalizada/ monocapas o bicapas
No contienen ácidos grasos ni ésteres-> sin saponificación.
2.1.1 Esenciales: no pueden ser sintetizados por el propio
3.1 Terpenos: polímeros isopreno (2-metil-1,3-butadieno)->lípidos isoprenoides. En plantas con dobles enlaces
organismo y deben estar en la dieta (antes vitamina F). La
conjugados o alternos. Por polimerización con +enlaces de este tipo, que permiten existencia electrones deslocalizados
carencia de estas impide la síntesis de otras moléculas ( lípidos
fácilmente excitables. Absorción luz, coloreada.
saponificables constituidos por ellos o prostaglandinas).
● Monoterpenos: dos isopreno. Volátiles de aromas vegetales (limoneno, alcanfor, geraniol…).
2.1.2 Omega: (insaturados) omega para indicar posición primer
● Diterpenos: 4 isoprenos. Fitol (clorofila).
doble enlace, contado desde el último C (carbono omega).
● Triterpenos: 6 isopreno. Escualeno, precursor colesterol.
Ácidos grasos omega 3 ( primer enlace en 3). Papel importante
● Tetraterpenos: 8 isopreno. Los carotenoides (fotosíntesis) absorben energía lumínica ondas distintas. Xantofila
en procesos fisiológicos y metabólicos, proporción adecuada y
(amarilla), licopeno (rojo), beta-caroteno (anaranjado/precursor vitamina A)
equilibrada. (pescados, nuez y soja)
● Politerpenos: Caucho.
3.2 Esteroides: derivado ciclopentanoperhidrofenantreno o esterano. Dependiendo de las posiciones y existencia de
sustituyentes dan lugar a los tipos.
+ numeroso: esteroles, esterano + grupo hidroxilo en C3 y cadena carbonada ramificada en C17
+ conocido: colesterol, memb. celulares animales y unido a proteínas plasma sanguíneo. Estabilidad memb. células
al - fluidez fosfoglicéridos con áci. grasos inst.
Fx estructural y además precursora de:
○ Hormonas sexuales o corticoides
○ Ácidos biliares, emulsión grasas en procesos digestivos
○ 7-deshidrocolesterol, se transforma a vitamina D3 por la luz ultravioleta.
Otros: fitoesteroles, vegetales. Levaduras y hongos el ergosterol-> vitamina D2 por luz ultravioleta. Bacterias, sin
esteroles.
3.3 Eicosanoides: derivados de ácidos grasos poliinsaturados 20C.
● Prostaglandinas: tejidos animales. Forman por ciclación ácidos grasos poliinsaturados (ácido araquidónico).
○ Estimulan agregación plaquetas y respuestas inflamatorias tejidos al iniciar vasodilatación capilares,
subida tª corporal y controlan descenso presión arterial por favorecer eliminación sust. riñón.
Intervienen contracción músculo uterino y mucus estómago, además regulan secreción HCl. Y act
hormonales.
● Tromboxanos: estructura parecida prostag. Efecto potente agregantes plaquetarios y constrictores músculos lisos.
● Leucotrienos: lineales aisladas a partir leucocitos. Procesos inflamatorios- aumentan permeabilidad capi.
sanguíneo-producción edemas. Broncoconstrictores, las que inhiben éstas como medicamentos antiasmáticos.
4. Métodos de identificación lípidos
Solubilidad con acetona o éter. Emplea solución alcohólica saturada colorante sudán III. Rojo o rosa-> presencia grasas.
4. PROTEÍNAS
1. Características
Grupo + abundante moléculas (50% peso molecular). Importante por fx biológicas: calidad moléculas o multitud procesos
(transporte, movimiento, reg. hormonal,etc.) Y catalizadoras en acciones metabólicas (imprescindibles mantenimiento
procesos vitales), pero no para energía (a menos que sea necesario).
Fundamental su especificidad, cada organismo tiene proteínas exclusivas que marcan identidad biológica. Gemelos con
=proteínas.
Polímeros, polipéptidos, por aminoácidos.
2. Aminoácidos
Hidrólisis de proteínas da lugar a aminoácidos y su unión cadenas polipeptídicas. Poseen grupo amino (-NH2) y carboxilo
(-COOH) terminal. α, beta… dependiendo del grupo amino.
Proteínas α-aminoácidos, grupo amino unido C α. 20 aminoácidos distintos de este tipo y diferencias grupo unido al C α
(grupo R o cadena lateral).
Ssvv 150 que no son proteínas, fx propias. Neurotransmisores (ácido γ-aminobutírico), precursores vitamínicos
(β-alanina/ ácido pantoténico y otras en reacciones bioquímicas (citrulina). Plantas superiores y hongos muchos no
proteicos y de fx desconocida.
2.1 Propiedades: derivan estructura química
● Carácter anfótero: cuando puede comportarse como un ácido o base dependiendo pH. Al tener carboxilo
desprende H+, ácido y carac. básico. pH en
medios biológicos, ionizados- iones dobles
(zwitteriones).
pH + ácido, amino carga neta +. pH +
básico carga negativa amino.
R puede tener grupos ionizables que
participen en carga eléctrica aminoácido.
○ Electroforesis: valor pH es carga neta 0, punto isoeléctrico. Cada amino un punto diferente, cadenas
laterales distintas. Método separación amino, electroforesis. Disolución amino en campo eléctrico. Carga
neta - hacia ánodo y + cátodo y punto no se mueven. Modifica pH disolución, cargas variarán y se
separarán.
● Estereoisomería: C α es asimétrico, dos estereoisómeros distinta act. óptica. R hacia arriba y grupo carboxilo
hacia abajo. Amino (-NH3+) derecha, estereoisómero D e izq. L.
Proteicos L, aunque también D en algunos compuestos químicos (pared bacteriana) o antibióticos
Especificidad se mantiene al estar vivos los ssvv. Al morir si amino no son degradados comienza racemización,
isómeros L se transforman en D. Y si está tiempo suficiente = cantidad de ambos.
Utilizar este proceso para método datación en estudios paleontológicos o arqueológicos. Más de D más antiguo.
Pero el proceso es influido por pH y tª. Por lo que incremento 14º acelera proceso + de 10 veces. Por ello no se
puede emplear.
● Otras: grupos polares permite formar enlaces H, punto fusión y ebullición, solubilidad en h2o mayores.
2.2 Nomenclatura: primeras letras amino. Secuencias largas, con una sola letra (no tiene que coincidir primera letra).
Aminoácido lisina-Lis o K.
Aminos 20 de proteínas se clasifican de cadena lateral.
● Neutros: cadena lateral sin carboxilo ni amino, pH neutro y carga neta 0. Polares o apolares.
○ Apolares: hidrófoba, solubilidad menor. Glicina, cisteína, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina,
metionina, fenilalanina y triptófano.
○ Polares: grupos hidrófilos, forman enlaces H con moléculas polares, muy solubles. Serina, treonina,
asparagina y glutamina.
● Ácidos: grupo carboxilo lateral y a pH 7 carga -. Ácido aspártico y glutámico.
● Básicos: grupo amino cadena lateral, carácter básico-> carga+. Arginina, lisina e histidina.
Dos grupos según si pueden ser sintetizados por reacciones metabólicas
● Aminoácidos a partir de otras moléculas.
● Adquirirlos alimentos. Esenciales. Diferentes cada especie. Ser humano 8: Trp, Leu, Ile, Val, Met, Phe, Thr, y
Lys.
Otros poco frecuentes además de los 20 derivados de ellos (hidroxiprolina e hidroxilisina en colágeno) Se obtienen por
modificación amino corrientes tras unirse a cadena proteica.
3. Enlace peptídico
Grupo carboxilo de aminoácido interacciona con amino de otro. Se
libera 1 molécula de agua. Se obtiene dipéptido.
Proceso condensación parecido monosacáridos o lípidos. El enlace
se llama enlace peptídico y se puede hidrolizar. Enlace estabiliza
porque átomos C, O y N comparten electrones (dos formas
resonantes). Por lo tanto carácter parcial de doble enlace. Impide
torsiones alrededor del mismo-> en = plano. Tripéptido, tetrapéptido… Polipéptido. Radicales quedan colgando hacia
arriba o abajo.
4. Estructura
Act. biológica depende de la disposición espacial de su cadena polipeptídica. Ésta sufre
plegamientos que dan capacidad de su fx. Sucesivos plegamientos dan complejidad extraordinaria-
4 niveles:
4.1 Primaria: secuencia aminoácidos en cadena polipeptídica. Nº, tipo y orden o secuencia de la
estructura primaria son distintos de cada. Extremo cuyo amino libre y otro con carboxilo libre.
Aminoácidos cadena se numeran por el del amino libre, izq.
Cadena planos articulados, enlaces no giran y átomos C, N y O en = plano.
4.2 Secundaria: conformación estable que es la que se mantiene. α-hélice y lámina plegada o
lámina β . Proteínas coexisten ambos, uno puede predominar. Dominios estructurales
(combinaciones de 2 estructuras) son tan estables que están en muchas proteínas.
● α-hélice: α-queratina, abundante
epidermis y característica estructura
helicoidal. Plegamiento espiral cadena
sobre sí misma. Sentido agujas del reloj y 3,6 aminoácidos por
cada vuelta. Plegamiento estable por enlaces H entre grupo
-NH- y -CO- del cuarto aminoácido. Si se rompen enlaces,
estructura secundaria se rompe. Cadenas laterales no
intervienen y están hacia exterior. Proteínas con estruc.
primarias diferentes pueden tener = secundaria. Laterales
 voluminosas o cargas eléctricas del mismo signo uno al lado de otro, desestabiliza-> desorganizada y no se
reconoce.
● Lámina plegada: β-queratina, uñas, pelo y plumas. No estructura helicoidal sino fuelle o lámina plegada zigzag
originada acoplamiento segmentos misma cadena o diferentes unidos por enlaces H transversales análogos.
Grupos R forma alternativa encima y debajo.
● Triple hélice colágeno: rica en aminoácido prolina e hidroxiprolina, no puede formar muchos enlaces H, que
estabilizan. En su lugar asocian tres cadenas trenzadas
4.3 Terciaria: último nivel plegamiento-> disposición espacial tridimensional estable. De ésta depende fx proteína por lo
que cambio disposición pérdida act. biológica. Conjunto plegamientos originados por unión entre determinadas zonas
cadena. Por enlaces entre cadenas R.
4.3.1 Tipos enlace:
● Puentes disulfuro: fuertes enlaces covalentes entre grupos -SH -> sendos aminoácidos cisteína.
● Fuerzas electrostáticas: iónico entre cargas opuestas. Entre grupos R de aminoácidos ácidos y básicos.
● Enlaces H: grupos polares no iónicos de cargas parciales en cadena lateral.
● Fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas: + débil y entre aminoácidos apolares.
Sustitución de 1 aminoácido por otro altera estructura tridimensional al no formarse uno de los enlaces y
modificar estructura terciaria.
4.3.2 Tipos:
● Globulares: alto grado plegamiento y estructuras formas esferoidales.
● Fibrilares: plegamiento menor. alargadas.
4.4: Cuaternaria: en ocasiones otro nivel. Sólo cuando proteína constituida varias cadenas polipeptídicas-subunidades
proteicas. Disposición relativa de unidades proteicas entre sí. Unión por enlaces de estructura terciaria entre cadenas
laterales. Hemoglobina, proteínas musculares, complejos multienzimáticos e inmunoglobulinas.
5. Propiedades
● Solubilidad: estructura terciaria fibrilar insolubles y globulares solubles. Elevada masa molecular-> disoluciones
coloidales. Apolares interior y polares unirse enlaces H a h2o, en contacto. Capa solvatación de h2o alrededor
cada molécula proteica que impide unión entre ellas. Si capa se pierde, moléculas proteína se unen entre sí y
agregado insoluble-> precipitación. Al aparecer iones (sales disolución) que se unen h2o de capa solvatación.
● Estructura espacial: fx biológica depende estructura tridimensional, conformación nativa. Desnaturalización
(reversible o irreversible). Renaturalización (conformación nativa vuelve) pero suele ser la desnaturalización
irreversible.
● Especificidad: cada especie tiene proteínas que otros no tienen. Incluso aunque sean muy semejantes algo
diferente. Análisis semejanzas entre proteínas de diversos grupos ssvv permite estudios filogenéticos y parentesco
evolutivo entre especies. Se observa incluso entre la = especie. Importante a nivel genético, evolutivo e
inmunitario.
6. Fx biológicas
Grupo abundante (ser humano-100000 tipos diferentes).
6.1 Estáticas:
● Estructural: forman estructuras celulares como membranas, orgánulos vibrátiles, fibras contráctiles, sust.
intercelular y estruc. cutáneas.
● Almacén aminoácidos: reserva de aminoácidos, que permite síntesis de proteínas (procesos embrionarios +).
Abundantes en semillas vegetales y huevos animales.
6.2 Activas:
● Fisiológica: intervienen movimientos, procesos homeostáticos, transporte moléculas, hormonas,etc.
● Regulación genética: procesos activación e inactivación de info genética.
● Catalizadora: enzimas. Biocatalizadores favoreciendo reacciones químicas.
● Inmunitaria: identidad molecular organismos vivos (antígenos) y otras (anticuerpos) rechazan molécula extraña.
7. Clasificación
Funcional, pero también por composición y complejidad.
● Holoproteínas o simples: únicamente cadenas polipeptídicas, hidrólisis aminoácidos.
Según estructura tridimensional. De globular a fibrilar y pasan a insolubles. Transformación fibrinógeno en
fibrina durante coagulación sanguínea.
○ Globulares (alto grado plegamiento y solubles):
■ Albúminas: grandes, transporte de otras o reserva aminoácidos.
● Lactoalbúminas: leche
● Ovoalbúminas: clara de huevo
● Seroalbúminas: plasma sanguíneo
■ Globulinas: más grandes, forma globular perfecta. Heteroproteínas parte proteica, hemoglobina.
■ Histonas: masa molecular baja y muchos aminoácidos básicos. Asociado ADN: cromatina y
procesos regulación genética.
○ Fibrilares (terciaria menos compleja e insoluble/estructurales)
■ Queratina: epidermis piel y estructuras cutáneas (pelos, plumas, uñas y escamas). Rica
aminoácido cisteína.
■ Colágeno: resistencia estiramiento-> tejido conjuntivo, cartilaginoso y óseo. Estructura
secundaria característica de tres cadenas trenzadas.
■ Miosina: contracción músculos y 60-70% de las proteínas de éstos órganos.
■ Elastina: elasticidad, recupera forma inicial. órganos a deformaciones reversibles: pulmones,
arterias o dermis.
● Heteroproteínas, complejas o conjugadas: parte no proteica-grupo prostético.
○ Fosfoproteínas: grupo protostérico-ácido ortofosfórico. Vitelina (yema huevo, caseína del queso y
caseinógeno leche)
○ Glucoproteínas: glúcido. Membranas celulares (fx antigénica), gammaglobulinas (fx anticuerpos y
glucoproteínas), mucus protector a. respiratorio y digestivo, algunas hormonas y líquido sinovial
articulaciones.
○ Lipoproteínas: lípido. Paredes bacterianas y plasma sanguíneo-transportadoras grasas y colesterol.
○ Cromoproteínas: molécula compleja de dobles enlaces conjugados (color)
■ Porfirínicos: metalporfirina (4 anillos pirrol unión puentes metilénicos (estruc. cerrada). Átomos
N se une átomo o ión metálico.
● Hemoglobina y mioglobina: grupo hemo, Fe2+ y color rojo. Hemoglobina con oxígeno
sangre vertebrados y mioglobina en músculos estriados.
● Citocromos: hierro, Fe3+ a 2+. Reacciones oxidación-reducción procesos metabólicos de
transporte electrónico (respiración aerobia y fase lumínica fotosíntesis)
● Peroxidasas y catalasas: enzimas con hierro.
● Clorofilas: metalporfirina Mg2+, tienen terpeno de fitol. Color verde, en cloroplastos de
vegetales fotosintéticos y captan energía lumínica en fotosíntesis.
● Cianocobalamina o vitamina B: CO3+. Metabolismo proteínas y ácidos nucleicos.
■ No porfirínicos: coloreado, pero no metalporfirina
● Rodopsina: células retina, imprescindible proceso visual (molécula que capta la luz).
● Hemocianina: Cu2+ y azul. Invertebrados fx semejante hemoglobina.
○ Nucleoproteínas: ácidos nucleicos, constituyen cromatina y cromosomas.
8. Métodos identificación
Detecta fácil presencia de proteínas en una disolución al provocar coagulación por calor o adición ácido.
● Prueba Biuret: presencia todo compuesto con 2 o + enlaces peptídicos. Excepción dipéptido. Alcaliniza el medio
con NaOH y añade gotas disolución sulfato de cobre III. Compleja coordinación iones Cu2+, morado o rosa. No
proteicas también esta coloración si dos grupos -C-N-. No en orina.
● Prueba xantoproteica: grupos fenilo por su nitración-> nitrocompuestos coloreados. Aminoácidos con grupo
bencénico en cadena R (tirosina y fenilalanina). Cualquier proteína. Se añade HNO3 concentrado-> precipitado
blanco, amarillo al calentar y naranja al alcalinizar con amoniaco.
● Prueba Millon: fenoles. Hg disuelto en HNO3 y obtiene precipitado blanco, rojo al calentar (formación complejos
Hg II.