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Catálisis Enzimática

Por Theresa Knapp Holtzclaw


Traducido por Aidamalia Vargas L.
PhD.
Introducción
Las enzimas son moléculas orgánicas
que actúan como catalizadores de
reacciones químicas, es decir,
aceleran la velocidad de reacción.
En este laboratorio, ustedes
estudiarán algunos de los principios
básicos de los movimientos
moleculares en solución y realizan
una serie de actividades para
investigar estos procesos.

Conceptos Claves
Las Enzimas catalizan las reacciones bajando la
energía de activación necesaria para que una
reacción se lleve a cabo. La molécula en la que
una enzima actúa es llamada sustrato. En una
reacción enzimática, las moléculas de sustratos
cambian y un producto es formado. La enzima no
cambia después de la reacción y esta puede
continuar el mismo proceso catalítico de la
reacción una y otra vez.
Cada enzima es específica para la reacción. En
este laboratorio,
La enzima = catalasa
Sustrato = peróxido de hidrógeno
Productos = agua y oxígeno

Si una pequeña cantidad de catalasa es añadida al peróxido de hidrógeno, podrás observar


burbujas de oxígeno formándose.
Estructura de una enzima
Las enzimas son proteínas
globulares. La conformación de la
proteína crea un sitio llamado sitio
activo. La naturaleza y arreglo de
los aminoácidos en el sitio activo
hace que la enzima sea específica
para un solo tipo de sustrato.

Especificidad de unión
Incluso si diferentes moléculas de
sustratos están presentes,
únicamente estos sustratos que
tienen la forma específica
complementaria del sitio activo
podrán unirse al sitio activo de la
enzima.

Ajuste inducido
Cuando una enzima se une al
sustrato apropiado, cambios
sutiles ocurren en el sito activo.
Esta alteración del sitio activo es
conocida como ajuste inducido. El
ajuste inducido mejora el proceso
de catálisis.
La liberación de los productos
restaura la forma original de la
enzima. La enzima puede repetir
esta reacción una y otra vez, siempre que las moléculas de sustrato estén presentes.
Algunos factores que afectan la acción de la enzima
La conformación de una enzima se mantiene por la interacción entre varios aminoácidos que la
componen y esta conformación es sencible a cambios del ambiente donde se encuentre la
enzima. El pH y la temperatura son factores importantes. Cuando la conformación de las enzimas
se altera debido a variaciones en la temperatura y el pH, las enzima no pueden llevar a cabo su
función catalizadora. Se dice que una enzima está desnaturalizada cuando a perdido su forma
funcional.

pH y la función enzimática
Cada enzima funciona mejor dentro de un
cierto rango de pH. Por ejemplo, la enzima
pepsina, la cual trabaja en tu estómago,
funciona mejor en un ambiente fuertemente
ácido. Lipasa, una enzima encontrada en el
intestino delgado, trabaja mejor en un
ambiente básico.
En la presencia de un exceso de iones H+ o
OH-, la forma globular de las proteínas es
alterada. El sitio activo es distorcionado y la
enzima ya no podrá actuar.

Temperatura y función enzimática


Las reacciones químicas se aceleran cuando aumenta la temperatura, en decir, en general, la
catálisis se incrementará en altas temperaturas. Sin embargo, cada enzima tiene una temperatura
óptima y más allá de este punto, las enzimas pierden su conformación funcional. La temperatura
de ebullición desnaturalizan a la mayoría de las enzimas.

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