Tipos de células.

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Alumno:
Gerardo Daniel Castro Hernández.
Docente:

Q.F.B. Karla Ramírez Frías

Licenciatura en médico cirujano y partero

Segundo semestre
Grupo B

C.E.T.U.G.
ENZIMA. FUNCIÓN.
DESHIDROGENASAS Las deshidrogenasas son enzimas
capaces de catalizar la oxidación o
reducción de un sustrato por
sustracción o adición de dos átomos de
hidrógeno.
OXIDASA Una oxidasa es una enzima que
cataliza un reacción de
oxidación/reducción envolviendo
oxígeno molecular (O2) como aceptor
de electrones. En estas reacciones el
oxígeno se reduce a agua (H2O) o a
peróxido de hidrógeno (H2O2).
PEROXIDASA Las peroxidasas son un tipo de
enzimas muy extendidas en toda la
escala filogenética. Catalizan
reacciones bisustrato de carácter redox,
utilizando un peróxido como oxidante
(a lo que deben su nombre) y un
segundo sustrato de características
reductoras que es oxidado por el
peróxido.
EJEMPLOS
Deshidrogenasa láctica: Enzima que pertenece a un grupo de enzimas que participan en la producción de energía en las células
y se encuentran en la sangre y otros tejidos del cuerpo. A veces, una cantidad elevada de la deshidrogenasa láctica en la sangre
indica daño en los tejidos o la presencia de algunos tipos de cáncer u otras enfermedades.
Un ejemplo importante es la citocromo C oxidasa, una enzima esencial que permite a los organismos emplear oxígeno en la
generación de energía; En microbiología la prueba de la oxidasa se utiliza como una característica fenotípica en la
identificación de cepas bacterianas pues determina si la bacteria produce citocromo oxidasa (y por lo tanto utiliza oxígeno en
la cadena de transporte de electrones. Las bacterias que pueden o deben utilizar oxígeno se denominan aerobias.
Es utilizada ampliamente en bioquímica clínica. Así, los ensayos para la
determinación y cuantificación de metabolitos como glucosa, ácido
úrico, colesterol o triglicéridos en fluidos biológicos usan peroxidasa
como enzima acoplada. También se utiliza en inmunoensayos
para la detección de virus tan conocidos como el virus de la
inmunodeficiencia humana (VIH) causante del SIDA o el herpesvirus.
OXIGENASA Una oxigenasa es cualquier enzima
que oxida un sustrato mediante la
transferencia de oxígeno presente en el
oxígeno molecular(O2, como en el
aire).
La bilirrubina puede oxidarse por un compuesto químico (vanadato) o por la enzima bilirrubina oxidasa (EC1.3.3.5) a
biliverdina, que se oxida posteriormente a productos morados y finalmente incoloros. La disminución concomitante en la
absorbancia a 450–460 nm es proporcional a la concentración de bilirrubina.

Se distinguen dos tipos de oxigenasas:

• Monooxigenasas, que transfieren

un átomo de oxígeno al sustrato,
y reducen el otro oxígeno a agua.
• Dioxigenasas, u oxígeno
transferasas, que transfieren al
sustrato ambos átomos de
oxígeno de la molecula.

HIDROXILASA La hidroxilación es una reacción La tirosina hidroxilasa o tirosina 3-monooxigenasaes la enzima responsable de catalizar la conversión del aminoácido L-
química en la que se introduce un tirosina a dihidroxifenilalanina (DOPA). La DOPA es el precursor de la dopamina, que a su vez es también el precursor de la
grupo hidroxilo (OH) en un compuesto noradrenalina y la adrenalina. En humanos, la tirosina hidroxilasa es codificada por el gen TH.
reemplazando un átomo de hidrógeno,
oxidando al compuesto. En
bioquímica, las reacciones de
hidroxilación son facilitadas por
enzimas llamadas hidroxilasas, tal
como la tirosina hidroxilasa.
REDUCTASA Tipo de enzima que cataliza la Entre otros ejemplos destaca la enzima 5-alfa-reductasa, que
reducción química de su sustrato. amplifica la acción androgénica al transformar testosterona en
dihidrotestosterona.

ENZIMA. FUNCIÓN. EJEMPLOS

TRANSFERENCIA DE Comprende a las transferasas de Tienen particular importancia en la síntesis de nucleótidos, entre otros procesos.
GRUPOS grupos monocarbonados, esto es,
MONOCARBONADOS que transfieren entre dador y
aceptor los grupos metilo -CH3,
hidroximetilo -CH2OH, formil -
CHO y formimino -CHNH. Las
metiltransferasas utilizan
normalmente como dador la
coenzima S-adenosil metionina
(SAM);
TRANSFERENCIA DEL Son enzimas que se encuentran Las deficiencias de las enzimas del metabolismo de la
GRUPO ALDEHIDO O preferencialmente en la Ruta de las fructosa y galactosa conducen a enfermedades metabólicas
CETO Pentosas (ambas) y en el Ciclo de como fructosuria esencial, intolerancia hereditaria a la
Calvin-Benson (sólo la fructosa y galactosemia.
transcetolasa). Transfieren
respectivamente el grupo cetol y el
grupo α-hidroxicetol.

ACILTRANSFERASA Una aciltransferasa es una Es la enzima encargada de esterificar el colesterol libre extracelular y de participar en la conversión de las
enzima que cataliza la subfracciones de lipoproteínas de alta densidad.
transferencia del grupo funcional
acilo.
GLICOCILTRANSFERASA Transfieren restos glicosilo entre En este subgrupo encontramos enzimas de una gran importancia metabólica; además de las ya citadas fosforilasas, tenemos
dador y aceptor. En ocasiones el todos los implicados en la glucuronoconjugación de compuestos, importantísima reacción de los procesos destoxificantes
aceptor es fosfato inorgánico, y en del organismo.
ese caso hablamos de fosforilasas.
Estas reacciones suelen ser
reversibles en las condiciones
intracelulares, de modo que la
fosforilasa, por ejemplo, puede
catalizar la transferencia de restos
glicosídicos desde un éster fosfato
a una cadena de poli- u
oligosacárido.

TRANSFERENCIA DEL Catalizan el intercambio de un Las aminotransferasas tienen una gran importancia en Bioquímica Clínica, como elementos diagnósticos de enfermedades
GRUPO DE grupo amino entre un aminoácido hepáticas y miocárdicas.
NITROGENADOS y un cetoácido; se trata de
reacciones reversibles que utilizan
como coenzima el piridoxal
fosfato. Una pareja aceptor-dador
muy frecuente en estas reacciones
es oxoglutarato-glutamato. De esta
manera en el catabolismo de los
aminoácidos el nitrógeno amínico
va concentrándose en forma de
glutamato, para formar
posteriormente amoníaco libre
mediante la glutamato
dehidrogenasa
TRANSFERENCIA DEL Comúnmente denominadas
GRUPO FOSFATO kinasas. Transfieren el grupo
fosforilo (-PO3 2-) desde un
nucleótido como ATP, GTP, UTP,
hasta un grupo receptor que puede
ser un hidroxilo (HO- ), un
carboxilo (- COO- ), un fosfato (-
OPO3 2-) o un grupo amino (-
NH2)
ENZIMA. FUNCIÓN. EJEMPLOS
LIPASAS. Son las enzimas que actúan sobre los lípidos, hidrolizando enlaces Existen lipasas sublinguales, gástricas y pancreáticas.
tipo éster.

GLICOSIDASA Hidrolizan los enlaces glicosídicos de los carbohidratos.

Dependiendo del sustrato específico, toman diferentes nombres:
✓ α-Amilasa Rompe los enlaces α-1,4 internos del almidón y el
glucógeno, liberando glucosa, maltosa y maltotriosa.
✓ β-Amilasa : Rompe los penúltimos enlaces α-1,4 del almidón
y le glucógeno, iniciando por el extremo no reductor. Libera
unidades de β-maltosa.
✓ Sacarasa o Invertasa: Rompe el enlace 1α - 2β de la sacarosa,
liberando D-glucopiranosa y D-fructofuranosa. Se puede
considerar como una β-D-fructofuranosidasa o como una α-
D-glucopiranosidasa.
✓ Celulasa: Rompe los enlaces β-1,4 de la celulosa, liberando
D-glucopiranosa. Realmente es una β-D-glucohidrolasa o β-
D glucopiranosidasa.
✓ Lactasa: Rompe el enlace β-1,4 de la lactosa, liberando D-
galactopiranosa y D-glucopiranosa. Se puede considerar
como una β-D-galactohidrolasa: ------
PROTEINASAS Llamadas también enzimas proteolíticas. Cuando actúan sobre
péptidos se denominan peptidasas. Todas ellas hidrolizan los enlaces
peptídicos que existen en estas biomoléculas. Son comunes las
siguientes proteinasas:
✓ Pepsina: Es una enzima digestiva que actúa en el estómago,
hidrolizando enlaces peptídicos cuyos extremos amino
pertenecen a restos de aminoácidos aromáticos.
✓ Tripsina: Enzima digestiva que actúa en el intestino delgado,
hidrolizando enlaces peptídicos cuyos extremos carboxilo
pertenecen a restos de aminoácidos básicos.
✓ Quimotripsina: Enzima digestiva que actúa en el intestino
delgado, hidrolizando enlaces peptídicos cuyos extremos
carboxilo pertenecen a restos de aminoácidos aromáticos.
✓ Elastasa: Enzima digestiva que actúa en el intestino delgado,
hidrolizando enlaces peptídicos cuyos extremos carboxilo
pertenecen a restos de aminoácidos pequeños (alanina,
glicina, serina, cisteína).
✓ Enteropeptidasa: Se conoce también con el nombre de
enterokinasa. Es una enzima digestiva que secreta la mucosa
intestinal con el fin de hidrolizar el tripsinógeno y generar la
tripsina.
✓ Renina: Peptidasa producida por el riñón que contribuye a
aumentar la presión arterial. Actúa sobre el péptido
angiotensinógeno, generando angiotensina I.
✓ Trombina: Se denomina también fibrinogenasa porque actúa
sobre la preproteína fibrinógeno, inductora del proceso de
coagulación de la sangre.
✓ Insulisina: Es una peptidasa que actúa que actúa sobre la
hormona insulina y sobre el tripéptido glucagón,
degradándolos. También se conoce con el nombre de
insulinasa
ENZIMA. FUNCIÓN. EJEMPLOS
DESCARBOXILASAS Se agrupan aquí las enzimas que Otras reacciones de descarboxilación incluyen al ciclo del ácido cítrico:
separan la molécula de CO2 de un ✓ Piruvato a acetil-CoA (ver oxidación del piruvato)
sustrato, generalmente cuando éste es ✓ Oxalosuccinato a α-cetoglutarato.
un α o un β-cetoácido: ✓ α-cetoglutarato a Succinil-CoA.
✓ Descarboxilación en un α-
cetoácido. Requiere el
concurso de la coenzima
tiamina pirofosfato (TPP).
✓ Descarboxilación en un β-
cetoácido: No requiere ninguna
coenzima.

DESHIDRATASAS: Son las liasas que al romper un

sustrato eliminan o sustraen una
molécula de H2O, generando un doble
enlace en aquel. Pueden catalizar
también la reacción inversa, es decir,
la hidratación.
DESAMINASAS Enzimas que al rompen los sustratos
aminados, eliminan NH3 y forman un
doble enlace. Estas enzimas
normalmente no pueden catalizar la
reacción inversa, es decir, la adición de
NH3.

CARBOXILASAS Son enzimas que adicionan CO2 a un

QUE NO sustrato sin gastar energía de un
REQUIEREN ATP nucleótido (ATP, GTP), porque el
mismo sustrato u otra especie provee
la energía para la carboxilación. Estas
enzimas se clasifican como liasas
porque al funcionar en sentido inverso,
implican realmente una ruptura de una
molécula. Los ejemplos más notorios
son el fosfoenolpiruvato carboxilasa y
la fosfoenolpiruvato carboxikinasa
(PEPCK)
ENZIMA. FUNCIÓN. EJEMPLOS
Ligasas C-O Es el correspondiente a las aminoacil-tRNA sintetasas, enzimas
encargadas de la activación de los aminoácidos en la síntesis de
proteínas.
Ligasas C-N Entre ellas destacan la asparragina- y glutamina sintetasas,
encargadas de la introducción de NH3 en el carboxilo terminal
de aspartato o glutamato.
Ligasas C-C normalmente en reacciones de carboxilación, por lo que las
enzimas de este grupo son las llamadas carboxilasas (no
confundir con las descarboxilasas). La mayor parte de ellas
contienen biotina como grupo prostético.
Ligasas C-S Actúan formando enlaces de tipo carbono-azufre. Comprende la
siguiente subcategoría.
Actúan formando enlaces de tipo ácido-tiol (tioester sintasas).