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2 de febrero de 2021
1
Manual Laboratorio Virtual
BIOQUIMICA
https://www.google.com/search?q=imagenes+laboratorio+quimica&rlz
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1. PRESENTACIÓN DE COMPONENTE PRÁCTICO
(LABORATORIO VIRTUAL)
ESTUDIANTE
• Realizacion de la práctica virtual basandose en las
guía suministradas
• Elaboración del informe con los lineamientos indicados
y Normas APA.
• Evaluación final en linea.
TUTOR
LABORATORIO
• Acompañamiento sincrónico, seguimiento del proceso
con cada uno de los estudiantes
• Generación y Registro de nota en el OIL.
• Docentes que acompañaran el desarrollo de las prácticas.
•ROGER RABELO: roger.rabelo@unad.edu.co
•MARISOL VILLALOBOS: marisol.villalobos@unad.edu.co
DIRECTOR DE
CURSO
• Orientación del proceso.
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2. CARACTERÍSTICAS GENERALES
OBJETIVOS GENERAL:
Que el estudiante adquiera una preparación en Bioquímica
que le permita comprender la transversalidad que tiene la
actividad práctica, tanto en otros cursos del programa de
estudio como en las actividades profesionales que él
desempeñará, así mismo que le permitan desarrollar una
actitud de pensamiento crítico y de liderazgo en el trabajo
que se de en el grupo.
METAS:
• Aplicar los conceptos relacionados con la
Bioquímica a través de actividades experimentales
simuladas.
• Los estudiantes observan, analizan, simulan,
comprueban y dan solución adecuada a problemas
de interés disciplinar para el desarrollo de
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habilidades de pensamiento y destrezas
instrumentales que puedan ser aplicadas en el
ejercicio de su profesión, su campo de interés y la
vida diaria.
Práctica No 1: Reconocimiento de materiales de
Denominación de laboratorio y normas de seguridad de trabajo en el
prácticas laboratorio.
Práctica No 2: Identificación cualitativa de aminoácidos
y proteínas.
Práctica No 3: Identificación y propiedades de Lípidos.
Práctica No 4: Factores físicos y químicos en la
actividad enzimática.
Práctica No 5: Cuantificación de proteínas.
Práctica No. 6: Evaluación en línea.
Número de horas 16
La rúbrica de evaluación del laboratorio 25% del curso,
Porcentaje
equivalente a 125 puntos de 500 Totales.
Curso Evaluado por
SI_X__ NO__
proyecto
El desarrollo del laboratorio virtual de Bioquímica se
realiza de manera individual. Cada estudiante entrega un
único informe que contenga la totalidad de las prácticas
de laboratorio cumpliendo con los requisitos de:
Portada
Informe o Introducción
productos a Desarrollo de la guía
entregar Conclusiones
Referentes Bibliográficos
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3. DESCRIPCIÓN DE PRÁCTICAS
PRACTICA No. 1 – RECONOCIMIENTO DE MATERIALES DE LABORATORIO Y
NORMAS DE SEGURIDAD DE TRABAJO EN EL LABORATORIO
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Fundamentación Teórica
8
• Nunca apunte la boca de los tubos de ensayo hacía usted o hacia un
compañero.
• No exponga al fuego los reactivos inflamables.
• Trabaje lejos de fuentes de agua cuando trabaje con reactivos que
reaccionan violentamente con ella, por ejemplo, con los metales
alcalinos.
• Prepare siempre un mapa de proceso para estar seguro de lo que está
haciendo.
• Cuando termine de trabajar asegúrese que las fuentes de gas, luz y
agua queden cerradas.
• Cuando mezcle ácidos concentrados y agua, vierta el ácido sobre el
agua.
FORMA DE TRABAJO.
Individual.
PROCEDIMIENTO.
Matraz volumétrico
Tubo de
ensayo
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Probeta graduada
Tubo de ebullición
Cristalizador
Tripode
Espátula
Soporte Vertical
MATERIAL DE Mortero
PORCELANA
Crisol
EQUIPOS Centrifuga
Espectrofotometro
Baño de agua
Tabla 1. Material de uso frecuente en el laboratorio identificado en el simulador
“Chemix-Draw Lab”.
Pictograma Definición
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4. En cuanto accidentes en el laboratorio, Enumere las medidas que se
toman en caso de presentarse fuego en el laboratorio y realice un
cuadro donde explique las categorías de identificación de extintores.
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consultado el 7 de Febrero del 2021) y de respuesta a las siguientes
preguntas:
7. Enumere cuales son las normas básicas de bioseguridad que se deben
tener en cuenta de acuerdo a los videos.
8. Describir cuales son los equipos de protección colectiva para
situaciones de accidentes o emergencias que se observan el en video
de prevención, indicando su función.
9. Menciones posibles riesgos que representas las diferentes sustancias
químicas para la salud.
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PRACTICA No. 2 – IDENTIFICACION CUALITATIVA DE AMINOACIDOS Y
PROTEINAS
Tipo de práctica
Presencial Autodirigida Remota
Otra Simulado
¿Cuál
Porcentaje de 14,4%
evaluación
Horas de la práctica 3
Temáticas de la Propiedades bioquímicas de aminoácidos y
práctica proteínas.
Intencionalidades PROPÓSITOS
formativas • Diferenciar algunos métodos colorimétricos
para identificar aminoácidos y proteínas.
• Adquirir destreza para la realización de los
métodos cualitativos
OBJETIVO GENERAL
Comprobar mediante diferentes pruebas la
presencia de aminoácidos o proteínas en diferentes
muestras.
COMPETENCIA
• Que los estudiantes, se familiaricen con los
métodos colorimétricos.
Fundamentación Teórica
Referente teórico de proteínas y aminoácidos.
Las proteínas son macromoléculas complejas desde los puntos de vista
físico y funcional, que desempeñan múltiples funciones de importancia
crucial. La función de una proteína depende de su estructura tridimensional
o conformación. Están formadas por cadenas lineales de aminoácidos,
unidos por enlaces peptídicos, sin orden aparente. Los aminoácidos son
compuestos orgánicos que contienen grupos amino y carboxilo y por lo
tanto poseen propiedades acidas y básicas.
Todos los organismos emplean los mismos 20 aminoácidos como
bloques constructivos para armar las moléculas de proteína. A estos 20
aminoácidos se les llama aminoácidos comunes, estándar o normales.
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A pesar de la poca cantidad de los aminoácidos, se puede obtener una
variedad enorme de distintos polipéptidos al unir los 20 aminoácidos
comunes para formar distintas combinaciones. En los 20 aminoácidos
comunes, los grupos amino y carboxilo están unidos al mismo átomo de
carbono: el átomo de carbono alfa. Así, todos los aminoácidos estándar
que contienen las proteínas son alfa-aminoácidos. La síntesis de las
proteínas ocurre mediante la unión entre sí de las cadenas de aminoácidos.
Los distintos aminoácidos imparten diferentes comportamientos químicos
en la estructura de las proteínas. Debido a la presencia de diferentes
aminoácidos en las uniones peptídicas las proteínas reaccionan con una
variedad de compuestos formando productos coloreados.
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Otros aminoácidos que conforman este grupo
son: glicina, metionina y prolina. Aromáticos
Nomenclatura.
A Ala Alanina
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G Gly Glicina
Ae
I Ile Isoleucina Apolares alifáticos
Ae
L Leu Leucina
V Val Valina
F Phe Fenilalanina
Ae Apolares aromáticos
Ae
W Trp Triptófano
C Cys Cisteina
Apolares con azufre
Ae
M Met Metionina
N Asn Asparagina
T Thr Ae
Treonina
R Arg Arginina
Ae Polar con carga positiva
H His Histidina
K Lys Lisina
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Ae = Aminoácido esencial
Tomado de: Manual de Prácticas de Laboratorio de
bioquímica, Universidad Nacional Autónoma de México.
Descripción de la práctica
Esta práctica se dividirá en dos partes:
• La primera se dedicará para que el estudiante refuerce los
conocimientos de las propiedades Bioquímicas de los aminoácidos y
proteínas.
• En la segunda, observar la realización de los análisis para detección
cualitativa de aminoácidos y proteínas
Recursos a utilizar en la práctica (Equipos / instrumentos)
Equipo de computo con conexión a internet.
Software a utilizar en la práctica u otro tipo de requerimiento para el
desarrollo de la práctica
• Video de identificación de aminoácidos y proteínas. Laboratorio
https://www.youtube.com/watch?v=V6TV6aeJQQA Link consultado
el 7 de febrero del 2021.
• Video de Aminoácidos y proteínas: Identificación cualitativa
https://www.youtube.com/watch?v=xubq3xOssWU
FORMA DE TRABAJO.
Individual.
PROCEDIMIENTO.
PARTE I- CONOCIMIENTOS DE LAS PROPIEDADES BIOQUIMICAS Para
desarrollar la práctica y comprender los términos deben acceder al enlace
que se encuentran en la Figura 1 (si presenta dificultades para cargar el
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simulador debido al Plug-in de flash player, consultar el siguiente enlace:
https://www.java.com/es/download/help/enable_browser.xml).
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Figura 2. Identificación de aminoácidos y proteínas: laboratorio UPV.
https://www.youtube.com/watch?v=V6TV6aeJQQA Link consultado el 7 de
febrero de 2021.
Complemento de la explicación de Identificación de aminoácidos y proteínas:
https://www.youtube.com/watch?v=wxFnX5HH3JU
ANÁLISIS DE RESULTADOS:
Responder las preguntas anteriormente descritas y esto se consignarán en el
Informe final de la práctica.
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PRACTICA No. 3 – IDENTIFICACION Y PROPIEDADES DE LIPIDOS
Tipo de práctica
Presencial Autodirigida Remota
Otra Simulado
¿Cuál
Porcentaje de 14,4%
evaluación
Horas de la práctica 3
Temáticas de la Identificación y propiedades de los lípidos.
práctica
Intencionalidades PROPÓSITO
formativas Comprobar mediante un experimento de
laboratorio y describir los conceptos de lípidos.
OBJETIVO GENERAL
Identificar las propiedades de los lípidos
COMPETENCIAS
Qué el estudiante adquiera habilidad de
observación, análisis y deducción con los
conceptos de estas moléculas orgánicas.
Fundamentación Teórica
Los lípidos (del griego lypos, grasa) son biomoléculas orgánicas que estan
básicamente constituidas por Carbono, Hidrógenos y Oxígeno, aunque este
último elemento se encuentra en proporciones mucho más bajas que los dos
primeros, son insolubles en agua, se encuentran en los tejidos adiposos y en
otras partes del cuerpo animal y humano. Además, pueden contener Fosforo,
Nitrógeno y Azufre, son solubles en disolventes orgánicos como el benceno,
bencina y cloroformo. Constituyen un grupo de sustancias muy heterogéneas
con características químicas diversas, pero con algunas propiedades físicas
comunes, que podrían resumirse en estas dos:
_ Son mayoritariamente insolubles en agua.
_ Son solubles en disolventes orgánicos, tales como éter, cloroformo,
alcanos (ej: hexano), benceno, acetona y alcoholes.
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La saponificación consiste en una hidrólisis alcalina de la preparación
lipídica (con KOH o NaOH). Los lípidos derivados de ácidos grasos (ácidos
monocarboxílicos de cadena larga) dan lugar a sales alcalinas (jabones) y
alcohol, que son fácilmente extraíbles en medio acuoso.
El Sudán III es un colorante que se utiliza para detectar específicamente
las grasas, porque es insoluble en agua y en cambio es soluble en las
grasas. Al ser de color rojo, cuando se disuelve tiñe las grasas de color rojo
anaranjado.
Descripción de la práctica
Esta práctica se dividirá en tres partes:
• La primera se dedicará para que el estudiante haga un repaso de
Identificación de Lípidos.
• En la segunda; observarán el procedimiento de análisis de laboratorio
de la reacción con Sudan III y la interpretación cualitativa.
• En la tercera; se observa el procedimiento de análisis de laboratorio
mediante la saponificación de lípidos.
Recursos a utilizar en la práctica (Equipos / instrumentos)
MATERIALES, EQUIPOS Y REACTIVOS Equipo
de computo con conexión a internet.
Software a utilizar en la práctica u otro tipo de requerimiento para el
desarrollo de la práctica
Características de Lípidos
• Vídeo Identificación de Lípidos. García A, 2020. Identificación de Lípidos
[Archivo de video] recuperado en https://youtu.be/h9L_994VXyk Link
consultado el 7 de febrero de 2021.
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PARTE I. IDENTIFICACION DE LIPIDOS.
1. El conocimiento sobre lípidos es imprescindible para el entendimiento
de la actividad, por tal motivo es importante acceder al enlace de la
Figura 1.
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3. Con base en el experimento y el video explicativo proporcionado,
responda:
a. Indique lo que ocurre con la mezcla aceite – sudan III y agua y sudan
III. Explique a qué se debe la diferencia entre ambos resultados.
b. ¿Qué ocurre con la emulsión de agua en aceite transcurridos
unos minutos de reposo?
c. ¿Y con la de los otros compuestos empleados? ¿A qué se deben
las diferencias observadas entre ambas emulsiones?
d. ¿Qué ocurre con la emulsión cuando se le añade detergente?
3ml de NaOH
Aceite Vegetal 3ml (1N)
Saponificación
NaOH
Saponificación KOH
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También puede observar el siguiente video
https://www.youtube.com/watch?v=TdV4OD5eGns&t=37s que indica el paso
a paso del método de saponificación como complemento a las imágenes del
registro fotográfico.
5. Observe y resuelva.
a. Qué tipo de reacción química ocurre con los lípidos cuando se
realiza el proceso de saponificación?
b. Identifique las tres fases hidróxido de sodio, aceite y lípido
saponificado en la imagen (se deben señalar) resultado del proceso
de saponificación.
c. Qué son los jabones? ¿Cómo se pueden obtener los jabones?
d. ¿Por qué en la saponificación la glicerina aparece en la fase acuosa?
e. ¿Qué enzima logra en el aparato digestivo la hidrólisis de las grasas?
ANÁLISIS DE RESULTADOS:
Responder las preguntas anteriormente descritas y esto se consignarán en el
Informe final de la práctica.
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PRACTICA No. 4 – FACTORES FISICOS Y QUIMICOS EN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA
Tipo de practica Presencial Autodirigida Remota
Otra ¿Cuál SIMULADA
Porcentaje de 14,4%
evaluación
Horas de la 3
practica
Temáticas de la Factores físicos, químicos y actividad
práctica enzimática.
Intencionalidades PROPÓSITO
formativas Qué los estudiantes apliquen los
conocimientos de cinética e inhibición
enzimática, a partir de ensayos de
laboratorio.
OBJETIVO GENERAL
Encontrar las condiciones óptimas de pH y
temperatura para la enzima.
COMPETENCIAS
El estudiante relaciona los procedimientos de
laboratorio de la actividad enzimática y las
condiciones del medio ambiente en el que se
encuentra.
Fundamentación Teórica
Las enzimas son macromoléculas proteínicas cuya función es catalizar reacciones
químicas, realizando un cambio químico específico sobre el sustrato sobre el que
actúan, poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol
-SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. El pH óptimo de
una enzima puede guardar relación con cierta carga eléctrica de la superficie, o
con condiciones óptimas para la fijación de la enzima a su sustrato. Cuando hay
un exceso de iones hidrogeno, las enzimas los unen a sus moléculas y ante un
déficit los ceden. Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga
eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas
depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la
conformación será la más adecuada para la actividad catalítica, este es el llamado
pH óptimo. Cuando la concentración de iones
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hidrógeno es muy baja en comparación con la concentración óptima, la molécula
los cede desapareciendo cargas positivas o apareciendo cargas negativas en su
superficie. Ante una concentración elevada de iones hidrógeno, algunos se fijan a
la molécula desapareciendo cargas (-) o poniendo cargas (+) que no existían. 57
La mayoría de las enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones
de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar
drásticamente su actividad. Así, la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la
ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10. Como ligeros cambios del pH
pueden provocar la desnaturalización de la proteína, los seres vivos han
desarrollado sistemas más o menos complejos para mantener estable el pH
intracelular: Los amortiguadores fisiológicos. La temperatura a la cual la actividad
catalítica es máxima se llama temperatura óptima. La actividad catalítica es
afectada por influencia de la temperatura ya que un incremento de 10°C duplica
la velocidad de reacción, hasta ciertos límites. El calor es un factor que
desnaturaliza las proteínas, por lo tanto si la temperatura se eleva demasiado, la
enzima pierde su actividad, por otra parte la concentración de la enzima influye
siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la concentración de la
enzima aumenta la velocidad enzimática hacia cierto límite. Las reacciones
catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al final, si la
energía cinética de la enzima excede a la barrera energética, se rompen los
enlaces débiles de hidrogeno que conservan su estructura secundaria y terciaria.
A esta temperatura predomina la desnaturalización con pérdida precipitada de la
actividad catalítica. Por tanto las enzimas muestran una temperatura óptima de
acción. Los límites de actividad para la mayor parte de las enzimas tiene lugar
entre los 10°C y 50°C; la temperatura óptima para las enzimas en el cuerpo se
halla alrededor de 37°C.
Descripción de la práctica
En la práctica se determinará el efecto de factores físicos y químicos en la cinética
enzimática de la enzima 6-O-α-L- ramnosil-D-glucosidasa, mediante el análisis de
cambios colorimétricos a través de espectrofotometría en simulador.
Recursos a utilizar en la práctica (Equipos / instrumentos)
MATERIALES, EQUIPOS Y REACTIVOS Equipo
de computo con conexión a internet.
Software a utilizar en la práctica u otro tipo de requerimiento para el
desarrollo de la práctica
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• Simulador en línea Herráez A. s.f. Biomodel. Laboratorios virtuales .
ensayo de actividad enzimática [disponible en línea] recuperado en
http://biomodel.uah.es/lab/abs/activ_enz.htm link consultado el 12 de
abril de 2020
Metodología
CONOCIMIENTOS PREVIOS PARA EL DESARROLLO DE LA PRÁCTICA .
• Conceptos de Actividad enzimática y su utilización clínica.
• Entender y practicar los principios de espectrofotometría
FORMA DE TRABAJO.
Individual.
PROCEDIMIENTO.
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Figura 1. Simulador de ensayo de actividad enzimática disponible en línea
Consultado el 7 de febrero de 2021 y disponible en línea:
http://biomodel.uah.es/lab/abs/activ_enz.htm
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COMBINACION TEMPERATURA pH ABSORBANCIA
1 Temperatura 1 pH 1
2 Temperatura 1 pH 2
3 Temperatura 1 pH 3
4 Temperatura 2 pH 1
5 Temperatura 2 pH 2
6 Temperatura 2 pH 3
7 Temperatura 3 pH 1
8 Temperatura 3 pH 2
9 Temperatura 3 pH 3
6. Con cada una de las combinaciones realizar la simulación siguiendo los
4 pasos que le indica el simulador.
7. Registre en la tabla después de cada simulación el valor de la
absorbancia obtenido en la pantalla del espectrofotómetro en la casilla
de la combinación correspondiente.
8. Una vez realizados todos los ensayos simulados grafique la absorbancia
en función de la temperatura o del pH (debe tener presente que deberá
realizar 9 gráficas, ya que por ejemplo, con cada uno de los pH siempre
tendrá 3 datos de temperatura donde variará la absorbancia y lo mismo
sucederá cuando grafique siendo constante la temperatura por cada
temperatura tendrá 3 pH con absorbancia variable).
9. A partir de estas gráficas determine la temperatura y el pH óptimo para
la actividad de la enzima 6-O-α-L-ramnosil-D-glucosidasa, justifique la
respuesta.
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PRACTICA No. 5 – CUANTIFICACION DE PROTEINAS
Tipo de práctica
Presencial Autodirigida Remota
Otra Simulado
¿Cuál
Porcentaje de 14,4%
evaluación
Horas de la práctica 3
Temáticas de la • Propiedades estructurales de aminoácidos y
práctica proteínas.
PROPÓSITO
• Familiarizar a los estudiantes con las proteinas
y aminoácidos.
• Relacionar las propiedades estructurales y
químicas de los aminoácidos y proteínas, a
partir de procedimientos de laboratorio que
describen su comportamiento bioquímico.
OBJETIVOS
Conocer métodos de cuantificación de proteínas
y aplicar los conceptos de curva de calibración.
COMPETENCIA
• El estudiante relaciona los procedimientos de
laboratorio sobre estructura de las proteínas,
43 a través de medidas experimentales físicas
y químicas.
Fundamentación Teórica
Para el estudio de la estructura de una proteína, de la actividad de una
enzima o el contenido proteínico de un alimento, es necesario conocer
cuantitativamente la concentración de las proteínas. Existen diferentes
métodos para la cuantificación de proteínas.
Muchos de estos métodos se basan en: a) la propiedad intrínseca de las
proteínas para absorber luz en el UV, b) para la formación de derivados
químicos, o c) la capacidad que tienen las proteínas de formar complejos.
Entre los métodos que se basan en la formación de complejos colorimétricos
entre las proteínas y reactivos específicos se encuentran: Bradford, Lowry y
Biuret.
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Método de Bradford Está basado en el cambio de color del colorante azul
brillante de Coomassie en respuesta a diferentes concentraciones de
proteínas. Este compuesto interacciona con aminoácidos básicos
(especialmente arginina) y aromáticos. Esta unión del colorante con las
proteínas provoca un cambio en el máximo de absorción del colorante desde
465 a 595 nm. Por lo tanto, este método se basa en la propiedad del Azul
Brillante de Coomasie G-250 de presentarse en dos formas con colores
diferentes, rojo y azul. La forma roja se convierte en azul cuando el 44
colorante se une a la proteína. Experimentalmente se mide la diferencia de
Absorbancias entre 595 y 465 nm.
Descripción de la práctica
• En esta práctica se evaluará la concentración de proteínas en una
muestra mediante la cuantificación por métodos espectrofotométricos
simulados.
Recursos a utilizar en la práctica (Equipos / instrumentos)
MATERIALES, EQUIPOS Y REACTIVOS Equipo
de computo con conexión a internet.
Software a utilizar en la práctica u otro tipo de requerimiento para el
desarrollo de la práctica
• Vídeo de cuantificación de proteínas. Fundamentos de la de
cuantificación de proteínas Peñaranda L. 2020. Práctica # 5:
Cuantificación de proteínas [Archivo de vídeo] recuperado en
https://youtu.be/NH7BBGUXqos
• Simulador en línea Herráez A. s.f. Biomodel. Laboratorios virtuales .
Espectrofotómetro UV-VIS Virtual [disponible en línea] disponible en
http://biomodel.uah.es/lab/abs/espectro.htm Link consultado el 7 de
febrero de 2021
Metodología
CONOCIMIENTOS PREVIOS PARA EL DESARROLLO DE LA PRÁCTICA .
• El estudiante debe conocer a cerca de la cuantificación de proteínas.
FORMA DE TRABAJO.
Individual.
PROCEDIMIENTO.
PARTE I-Cuantificación de proteínas.
Se realizará un reconocimiento donde se explica los fundamentos de la
cuantificación de proteínas, accediendo al enlace de la Figura 1.
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Figura 1. Cuantificación de proteínas Peñaranda L. 2020. Link:
https://youtu.be/NH7BBGUXqos Consultado 7 de febrero de 2021
ANALISIS DE RESULTADOS.
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PRACTICA No. 6 – EVALUACION DE LA PRACTICA
Tipo de práctica
Presencial Autodirigida Remota
Otra En línea
¿Cuál
Porcentaje de 28%
evaluación
Horas de la práctica 3
Temáticas de la • Evaluación final de los temas vistos en la
práctica práctica.
PROPÓSITO
• El estudiante debe demostrar que ha realizado
la conexión entre los conceptos aprendidos en
el curso y la aplicación que ha realizado en el
laboratorio simulado
OBJETIVOS
Evaluar la capacidad de comprensión y entendimiento
de las propiedades estructurales y químicas de los
aminoácidos, proteinas, lípidos y acción enzimática a
partir del laboratorio que describen su
comportamiento.
COMPETENCIA
• Promover y reconocer el aprendizaje del
estudiante
Recursos a utilizar en la práctica (Equipos / instrumentos)
MATERIALES, EQUIPOS Y REACTIVOS
Equipo de computo con conexión a internet.
Metodología
El enlace del Cuestionario será proporcionado por el tutor responsable del
laboratorio en la fecha indicada.
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FUENTES DOCUMENTALES
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