vivos con la finalidad de incorporar sustancias que son necesarias para vivir. • Sustancias que le permite crecer, renovación de células o los tejidos gastados y obtener energía útil que le sirve, para cumplir con sus funciones vitales. • La finalidad de la nutrición es mantenerse vivos y la conservación de los seres vivos Procesos de la Nutrición.- Comprende las siguientes fase: • Digestión • Circulación • Respiración • Excreción • Digestión. Se inicia con la ingestión de los alimentos, su transformación y absorción de sustancias útiles atraves de la sangre (nutrientes) y la liberación de sustancias tóxicas. Metabolismo • Circulación.- consiste en el transporta de los nutrientes a las células. De preferencia en la sangre van los nutrientes, incluye O2 y el CO2. • Respiración.-aporta el oxígeno para la liberación de la energía que el organismo necesita para vivir • Excreción.-Elimina las sustancias desechables, principalmente a través de los organos excretores Clases de Nutrición: • NUTRICION AUTOTROFA.- La realizan los organismos vivos que son capaces de sintetizar sus propios alimentos y que no dependen de otro organismo vivo para vivir. Entre ellos se encuentran las plantas y los organismos más simples que solamente necesitan agua, CO2, sales inorgánicas y una fuente de energía para sintetizar sus alimentos. MODALIDADES.- a) Quimio sintéticos y b) Fotosintéticos FOTOSINTETICOS, son organismos vivos que para sintetizar sus alimentos utilizan una fuente de luz, principalmente la luz solar, como fuente de energía. Mediante la fotosíntesis., se transforma la energía luminosa en energía química y moléculas de ATP.
QUIMIOSINTéTICOS , son organismos vivos que para
sintetizar sus alimentos utilizan como fuente de energía reacciones de sustancias inorgánicas. Por ejemplo bacterias: Nitrobacter, Sulfobacterium y Ferrobacterium. Nutrición Heterótrofa.- • La realizan los organismos vivos del reino animal, los hongos y algunas bacterias, que no tienen la capacidad de sintetizar sus propios alimentos y necesitan de materia orgánica para alimentarse. Estos organismos siempre dependen de otros organismos para vivir.
- Los heterotrofos tienen que vivir a expensa de
organismos autótrofos o de materia orgánica viva o en descomposición. - los organismos heterótrofos son consumidores de los alimentos que elaboran los productores. Modalidades : • a)Holozoica.- la realizan los organismos vivos que comen, ingieren alimentos solidos, los transforman o digieren y lo asimilan y parten lo excretan. Es propia de todos los animales herbívoros, carnívoros y omnívoros que dependen de un organismo autótrofo. • b) Saprofítica.- la realizan los organismos que se desarrolla en cuerpos de animales y vegetales en descomposición o productos de deshechos y que absorben sus alimentos directamente a través de la membrana celular
• c) Parasítica.- Es propia de algunos animales y
plantas que desarrollan en líquidos y tejidos vivos y que obtienen sus alimentos por ingestíon de partículas sólidas o por absorción de moléculas orgánicas a través de sus paredes celulares ENZIMAS. Concepto • Son sustancias de naturaleza proteicas que se forman en las células vivas. • Su función es regular la velocidad y especificidad de una reacción química sin modificar el punto final de la reacción y sin consumirse durante la misma. • Las enzimas participan las reacciones de todos los procesos vitales: respiración, crecimiento, contracción, conducción nerviosa, digestión, fotosíntesis, otros etc. NOMENCLATURA.- • Algunas enzimas reciben el nombre del sustrato donde actúan añadiendo a su raíz la terminación "asa" por ejemplo lactasa, sacarasa lipasa, deshidrogenasa. • Otras enzimas reciben nombres como pepsina, tripsina. • Otras enzimas reciben el nombre según su grupo activo por ejemplo enzimas cúpricas, enzimas de hierro- porfirinas. • Otras enzimas reciben el nombre según la reacción donde intervienen. Oxido reducción Grupo Accion ejemplos Catalizan reacciones de oxido reducción. Tras la acción Dehidrogenasas catálica quedan modificados en su grado de oxidación por lo que debe ser transformados antes de volver a actuar de Aminooxidasa nuevo. 1. Oxidoreductasas Deaminasas Catalasas
Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de Transaldolasas
2. Transferasas ciertas moléculas)a otras sustancias receptoras. Suelen Transcetolasas actuar en procesos de interconversiones de azucares, de aminoácidos, etc Transaminasas Glucosidasas
Verifican reacciones de hidrólisis con la consiguiente Lipasas
3. Hidrolasas obtención de monómeros a partir de polímeros. Suele ser Peptidasas de tipo digestivo, por lo que normalmente actúan en primer lugar Esterasas Fosfatasas Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo de ellas Isomerasas de sus isómeros de función o de posición. Suelen actuar en azúcar 4. Isomerasas procesos de interconversion Epimerasas Mutasas Realizan la degradación o síntesis (entonces se llaman Aldolasas sintetasas) de los enlaces denominados fuertes sin ir 5. Liasas acoplados a sustancias de alto valor energético. Decarboxilasas Realizan la degradación o síntesis de los enlaces fuertes Carboxilasas mediante el acoplamiento a sustancias ricas en energía ESTRUCTURA. • Algunas enzimas están formadas solo por proteínas como por ejemplo la pepsina. • Otras tienen dos partes una de las cuales es proteínas y se llama apoenzima y otra no proteica se llama coenzima o cofactores • La apoenzima y la coenzima separadas carecen de actividad catalítica, su actividad solo es posible cuando se junten ambos elementos a este conjunto se le llama Holoenzima. • Las coenzimas en su estructura contienen algunas vitaminas como por ejemplo tiamina, niacina, riboflavina, piridoxina etc. • Los cofactores son por lo regular iones metálicos u otros iones. Por ejemplo Mg++(Glucosa) Cl- (amilasa), ion Cobre. Estructura de la triosafosfato isomerasa . Conformación en forma de diagrama de cintas rodeado por el modelo de relleno de espacio de la proteína. Esta proteína es una eficiente enzima involucrada en el proceso de transformación de azúcares en energía en las células. PROPIEDADES.- a) Especificidad.- varían en el grado de su especificidad por ejemplo Proteasas participan en la hidrólisis de todas las proteínas. La Amilasa actúa degradando al almidón y glucógeno y la Ureasa solo hidroliza a la urea. b) Poder catalítico.- es muy alto y en algunas es extraordinario por ejemplo la catalasa logra el desdoblamiento de unas 5 millones de moléculas del peróxido de hidrogeno por minuto a cero grado c) Solubilidad.- La mayoría de la enzimas son solubles en agua o en soluciones salinas diluidas a excepción las que se encuentran en las mitocondrias que son insolubles en agua d) Precipitación.- pueden precipitarse añadiendo cantidades suficiente de alcohol, sales metálicos (sulfato de cobre y cloruros de mercurio) e) Sensibilidad a la Temperatura.- pueden ser afectados por la temperatura pero tan solo entre ciertos límites por ejemplo La sacarasa a 0ºC es imperceptible su acción. Su acción se acelera hasta los 40ºC, pero de 41ºC a 50ºC, su actividad se disminuye y si la temperatura se aumenta se inhibe totalmente FACTORES QUE AFECTAN A LA ENZIMA 1.- Temperatura.- Por lo general las enzimas del cuerpo humano y de muchos organismos vivos a 50ºC a 60ºC se inactivan, y es irreversible, por lo tanto todos los organismos vivos mueren por una breve exposición a temperaturas altas. Las enzimas no son inactivadas por la congelación, las reacciones se dan muy lentas, pero la actividad catalítica reaparece si la temperatura vuelve a su normalidad 2. Concentración de Hidrogeniones (pH).- son sensibles a los cambios del pH. La pepsina actúa en medio muy ácido, contrario a la tripsina que actua muy bien en pH alcalino (8,5). La mayor parte de enzimas intracelulares tienen pH óptimos en medios neutros. • Concentración de la Enzima.- la intensidad de la reacción es directamente proporcional a la cantidad de la enzima presente
• Concentración del Sustrato.- la intensidad de la
reaccion es directamente proporcional a la cantidad de sustrato. Constante de Michaellis La cinética de Michaelis-Menten
Describe la velocidad de reacción de muchas
reacciones enzimaticas. Recibe este nombre en honor a Leonor Michaelis y Maude Menten. El modelo sólo es válido cuando la concentración del sustrato es mayor que la concentración de la enzima, y para condiciones de estado estacionario, es decir, cuando la concentracion del complejo enzima-sustrato es constante. Determinación de constantes Para determinar la velocidad máxima de una reacción enzimática, la concentración de sustrato ([S]) se aumenta hasta alcanzar una velocidad constante de formación de producto. Esa es la velocidad máxima (Vmax) de la enzima. En ese momento, los sitios activos de la enzima están saturados con sustrato. Diagrama de velocidad de reacción y constante de Michaelis-Menten Velocidad de reacción La velocidad V indica el número de moléculas del sustrato que se convierten en producto por segundo. Con concentraciones crecientes de sustrato[S], la enzima va acercándose asintóticamente a su velocidad máxima Vmax, pero nunca la alcanza. Por esta razón, no hay un valor de [S] determinado para la Vmax. De todas formas, se puede definir un parámetro característico de la enzima empleando la concentración de sustrato a la cual se alcanza la mitad de la velocidad máxima (Vmax/2). Constante de Michaelis Es imposible medir exactamente la concentración de sustrato que da Vmax, sin embargo las enzimas pueden caracterizarse a traves de la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima. Esta concentración de sustrato se conoce como constante de Michaelis-Menten (KM). Las enzimas que exhiben una cinética de Michaelis-Menten simple esta constante representa la constante de disociacion del complejo enzima-sustrato (ES) (o la inversa de la afinidad entre enzima y sustrato). Valores bajos indican que el complejo ES está unido muy fuertemente y raramente se separan sin que el sustrato reaccione para dar producto. Muchas Gracias jchapilliquen@uni.edu.pe