ESTRUCTURA-AMINOACIDOS-Y-PROTEIN...

raquelsegoviah

Biología

1º Grado en Fisioterapia

Facultad de Enfermería, Fisioterapia y Podología

Universidad Complutense de Madrid

Reservados todos los derechos.

No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.
 Raquel Segovia Hilara
1º Fisioterapia-UCM

ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. PRINCIPALES

No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.
PROTEÍNAS DEL PLASMA, SANGRE Y TEJIDO CONJUNTIVO.
Bioquímica=> ciencia que estudia la composición de los seres vivos.

Inició en 1828 conFriedich Wöhler: síntesis de urea a partir de cianato amónico.

Hasta entonces “vitalismo”. En 1897, los hermanos Buchner consiguieron
extractos de células de levadura fermentar. Sumer en 1926 cristalizó la ureasa.

Biomoléculas orgánicas=> son exclusivas de la materia orgánica y aportan

Reservados todos los derechos.

energía: glúcidos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos. Formadas principalmente
por H,O,C. Los átomos que constituyen las moléculas orgánicas están unidos
mediante enlaces covalentes que se forman cuando átomos del mismo o
diferente elemento comparten e- (e- de valencia) para completar su última capa.
El carbono=> es fundamental para la vida. Al tener 4 e- en su última capa por lo
que puede formar 4 enlaces covalentes mediante compartición de e- (simples,
dobles, triples). Su combustión genera mucha energía. Se puede unir a muchos
radicales diferentes, sus 4 enlaces forman un tetraedro (estructura
tridimensional).
● El C es muy parecido al Si. Sin embargo, el enlace C-C es muy fuerte
(estabilidad) mientras que con el Si no ocurre esto. Además, El Co2
(desecho) se disuelve fácilmente en H2O.
Grupos funcionales=> átomo o conjunto de átomos que representan un punto
singular en una molécula orgánica. Dos moléculas con el mismo g.funcional
tienen propiedades físico-químicas similares.

Hidroxilo Carbonilo Carboxilo

(alcohol) (cetona o aldehído) (ácidos orgánicos)

Amino Sulfhidrilo Fosfato

(amina)

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 Raquel Segovia Hilara
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TEMA 1: AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

α- aminoácidos (1 carbono); β- aminoácidos (2
carbonos); γ- aminoácidos (3 carbonos);δ-
aminoácidos (4 carbonos)...

No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.
A pH fisiológico:

Se trata de sustancias anfóteras: en una solución ácida se

comportan como bases mientras que en una básica, como ácidos.

Excepción: prolina

Clasificación:

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Cadena lateral apolar (hidrofóbicas)

Cadenas alifáticas alanina, valina, leucina, isoleucina

Anillos aromáticos Fenilalanina

Azufre en R Metionina

Proteínas soluble prolina

Aminoácidos polares sin carga (hidrofílicos).

Grupo hidroxilo serina, treonina, tirosina

Grupo carbonilo y amino que participan en puente de H asparagina, glutamina

Grupo sulfhidrilo (-SH); puentes disulfuro cisteína

Aminoácidos ionizados (R contiene g.polares cargados).

Ácidos Básicos

R aporta g.carboxilos cargados - R aporta g.carboxilos cargados +

Ác. glutámico (GLU), Ác. aspártico Lisina, Histidina, Arginina

Si juegas con fuego, te fuegas

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1) Aminoácidos proteicos
Se han descrito unos 300 aa en la naturaleza pero solamente 20 se encuentran
normalmente como constituyentes de las proteínas de mamíferos.

Aminoácidos esenciales Aminoácidos no esenciales

deben ingerirse a través de los alimentos o de los los sintetiza el propio cuerpo a partir de otros
suplementos porque no los produce el cuerpo o lo aminoácidos existentes
hace en cantidades muy limitadas

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Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Alanina, Tirosina, Aspartato, Císteina,
Fenilalanina, treonina, triptófano, valina, Glutamato, Glutamina, Glicina, Prolina,
histidina Serina, Asparagina, Arginina

2) Aminoácidos no proteicos
Desempeñan otras funciones específicas en el metabolismo celular
➔ α-aminoácidos: relacionados con el metabolismo de las proteínas. Ejemplo:
la ornitina y la citrulina (intermedios del ciclo de la urea).
➔ β-aminoácidos: el más común es la β-alanina, forma parte del ácido
pantoténico (vitamina).

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➔ γ −aminoácidos: GABA existente en el SNC (neurotransmisor inhibitorio).
La desaparición del GABA está asociado a diferentes patologías.

3) Propiedades de aminoácidos
Isomería: consiste en que dos o más sustancias que responden a la misma fórmula
molecular tienen estructuras químicas diferentes y por lo tanto, diferentes
propiedades y configuración
➔ Estructural: estructura diferente
◆ de cadena: sustancias cuyas fórmulas estructurales difieren
únicamente en la disposición de los átomos de carbono en el
esqueleto carbonado (lineal / con ramificación)
◆ de posición: sustancias cuyas fórmulas estructurales difieren en la
situación de su grupo funcional sobre el esqueleto carbonado
◆ de función: sustancias cuyas fórmulas estructurales difieren en el
grupo funcional
➔ Estereoisomería (Isomería óptica):
◆ geométrica: se produce cuando hay dos átomos
de C unidos por un doble enlace. Cada C unido
por el doble enlace tiene dos sustituyentes que
son diferentes entre sí pero los mismos que en
el otro carbonos. Isomeria Cis (H en el mismo
plano) y en el trans (contrarias)
◆ óptica o enantiomería: dos enantiómeros son
dos compuestos que son imágenes especulares una de la otra. Todos

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 Raquel Segovia Hilara
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los aminoácidos (excepto la glicina, que no tiene isomería óptica)

tienen átomos de carbono asimétricos o quirales (4 sustituyentes
distintos). Los aa que tienen un centro asimétrico en el Cα tienen dos
formas isoméricas designadas como D y L que son imágenes
especulares una de la otra. Todos los aa proteicos pertenecen a la
serie L.

4) Propiedades ácido-base

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A pH fisiológico el g.carboxilo está cargado negativamente y el g.amino
positivamente, dando una carga global neta nula. Se encuentra en forma de ion
dipolar, denominado compuesto Zwitterion (a pesar de tener cargas,
eléctricamente es neutro). Un aa simple con un grupo R no ionizable (con un
grupo R no polar) en solución puede presentarse de las siguientes formas

Reservados todos los derechos.

➔ La solución ácida tiene más protones, la molécula va a cogerlos. La
molécula se convierte en un catión
➔ La solución básica tiene menos protones, la molécula va a soltar protones.
La molécula se convierte en un anión

A pH fisiológico el grupo carboxilo está desprotonado y el amino tiene carga

positiva. La protonación o desprotonación de los grupos amino y carboxilo
depende del pH de la
disolución.

pK1=marca el pH
donde hay el mismo
número de moléculas
con carga + que en
forma zwitteriónica

Punto isoeléctrico=
valor de pH para el cual
un aa tiene carga neta
0. Media aritmética de
los valores pK1 y pK2
que delimitan la forma
con carga cero.

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pK2=marca el pH donde hay el mismo número de moléculas con carga - que en
forma zwitteriónica
pH<pI carga +
pH=pI carga neutra
pH>pI carga -

pI: (pK1+pK2)/2

Efecto tamponante o amortiguador de las: Exigen regiones de pH en las que los

aa presentan poder tamponante, alrededor de la pK (un valor por arriba y por
abajo: estos aa tienen capacidad de amortiguar el pH, salido el rango a nada que
eche algo que basifique el medio, el pH cambia exponencialmente)

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5) Proteínas: las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos
unidos por enlaces peptídicos. Dos aa se unen por un enlace
peptídico y darán lugar a: dipéptido (2 aas), tripéptido (3 aas),
oligopéptido (12-20 aas), polipéptido...
Están compuestas por C, O, H, H y algunos S. Desempeñan diferentes funciones
biológicas: catalizadores bioquímicos, protección inmune, transporte y
almacenamiento, transporte a través de la membrana, reguladoras, proteínas
estructurales, movimiento coordinado, generación y transmisión del impulso
nervioso, control de crecimiento y diferenciación, estructural…. Pueden clasificarse
según su composición, solubilidad, función biológica, cantidad de aa,
fibrosas/globulares...
Enlace peptídico: enlace de tipo amida del g.carboxilo con el g.amino del
siguiente, con la liberación de una molécula de agua.

POLARIDAD DEL
ENLACE PEPTÍDICO:
las uniones amida (los grupos
C=O y NH). No están cargados
(pero tiene capacidad de formar
puentes de H porque tiene cierta
polaridad); permiten formar
estructuras globulares Los grupos
C=O y NH son polares y están
involucrados en enlaces de H de la
estructura secundaria. Es un
enlace muy resistente (enlace
covalente) a la hidrólisis→ cadenas polipeptídicas bastantes estables a excepción
de la prolina (el ciclo no permite que se formen estos puentes de H)

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 Raquel Segovia Hilara
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En un e.peptídico, los átomos del grupo carboxilo y del grupo amino se sitúan en
un mismo plano con distancias y ángulos fijos. En una cadena peptídica los
átomos están dispuestos en forma de zigzag con un ángulo de aproximadamente
120º. El Cα, C y N se sitúan en la línea principal de la cadena mientras que los O,
grupos R y el H se extienden hacia los lados de la cadena.

CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO:

➔ Tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir, presenta

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cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo forman.
➔ Tiene limitada la capacidad de rotación: el e.peptídico es más corto que
otros enlaces C-N
➔ El e.peptídico tiene carácter polar
➔ Las limitaciones de giro del enlace C-N
hace que solamente existan dos
configuraciones alrededor del
e.peptídico: Cis y Trans (suele prevalecer
la trans, para que los grupos R no
interaccionen entre sí)
➔ Libre rotación entre los enlaces Cα- C

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(psi) y Cα-N (fi)
➔ Un péptido puede tener varias conformaciones según los ángulos Phi y Psi
(los dos rotan)
➔ Adopta la conformación más favorable: desde el punto de vista energético,
menores impedimentos estéricos y menor repulsión electrostática

6) Estructura de las proteínas:

Cada proteína posee en su estado nativo, una forma tridimensional característica
que es conocida como su conformación o estructura que es consecuencia del
plegamiento espontáneo de la estructura primaria (fuerzas no covalentes). La
estructura de la proteína y la función que desempeña presenta una relación muy
estrecha → El mantenimiento de esta estructura es fundamental para el normal
funcionamiento. La organización de una proteína viene definida por cuatro
niveles estructurales (o cuatro niveles de organización)

Estructura primaria: secuencia aa de la proteína. Define el orden de los aa en las

cadenas polipeptídicas que forman la proteína. Los enlaces que mantienen estas
estructuras son covalentes (e.peptídicos). La secuencia de una proteína se escribe
enumerando los aa desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.
La función de una proteína depende de su secuencia de aa (estructura 1aria): cada
proteína tiene un nº de residuos (parte de los aa) y secuencia característicos. La
estructura 1aria determina la estructura tridimensional y ésta determina la
función. Las proteínas con funciones distintas tienen secuencias distintas
mientras que las proteínas con funciones similares de diferentes especies tienen
secuencias similares. Alteraciones en las estructura 1aria modifica su función.

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Estructura secundaria:
hace referencia al ordenamiento espacial de los residuos de aa próximos. Se
refiere a la disposición repetitiva y regular de determinadas zonas del esqueleto
de la cadena polipeptídica a lo largo de su eje (C, Cα, N), sin considerar las cadenas
laterales R de los aa. Surge cuando en el polipéptido todos los ángulos fi y los psi
se repiten. Solo unas pocas estructuras 2arias son posibles energéticamente. Los
enlaces que mantienen estas estructuras son no covalentes: puentes de H. Está
determinada por las interacciones mediante enlaces o puentes de hidrógeno

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entre el oxígeno del grupo carbonilo de una cadena peptídica y el hidrógeno de
amida de otra cadena peptídica próxima. Las estructuras que se presentan con
mayor frecuencia son:

➔ Hélice α:el esqueleto polipeptídico de la hélice alfa tiene un ángulo psi 47º y
uno fi de 57º. Un giro completo de la hélice contiene un promedio de 3,6
residuos. Hélice dextrógira. Las cadenas laterales de los aa se disponen hacia el
exterior de la estructura helicoidal. La estabilidad de la hélice se debe a los
enlaces de H intracatenarios paralelos al eje central entre el -CO- de un aa y el
-NH- del cuarto aa que le sigue (ayuda a estabilizar esa estructura)
Estabilización: tiene puentes de H paralelos al eje entre el O del g.carbonilo (C=O)

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de un aa y el H de la alfa amida (N-H) del cuarto aa por delante. Hay interacciones
entre cadenas laterales:
● Aa que estabilizan la hélice: aa con residuos con carga + y aa con residuos
con carga- próximos (Interacciones iónicas), aa con grupos aromáticos
próximos (Interacciones hidrofóbicas) y aa pequeños o sin carga
● Aa que alteran la hélice: prolina (cadena lateral cíclica, no hay rotación
N-Calfa. El C está integrado en el anillo), glicina (el reducido tamaño de su
cadena lateral tiene más flexibilidad conformacional), aa muy polares (Lys,
Glu), con residuos cargados del mismo signo (Repulsión electrostática) y
con residuos voluminosos (Impedimento estérico).
➔ Hoja plegada o lámina β: es una estructura extendida a diferencia de la hélice
alfa que está enrollada. Formada por 2-5 cadenas polipeptídicas. Las cadenas
pueden pertenecer a la misma o diferente cadena polipeptídica. En cada cadena
todos los ángulos fi y psi son idénticos. Los grupos R alternan por encima y por
debajo del plano de la hebra. La asociación de dos o más cadenas dispuestas
una al lado de la otra, logran su estabilidad mediante enlaces de hidrógeno entre
componentes C=O y N–H del enlace peptídico de cadenas adyacentes. Las
cadenas adyacentes de una hoja beta pueden dirigirse en sentido paralelo o
antiparalelo (antiparalela es más frecuente y más compacta)
● Antiparalela: el sentido N-terminal a C-terminal de las hebras
adyacentes beta es opuesto. Los puentes de H entre el CO y NH de
cada aa están unidos con el grupo NH y CO situado en la cadena
adyacente.
● Paralela: el sentido N-terminal y C-terminal de las hebras beta
adyacentes es el mismo. Puentes de hidrogeno: el grupos NH de un
aminoácido forma un enlace con un CO de un aminoácido

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adyacente mientras que el CO forma un enlace con el NH del

aminoácido situado 2 residuos más allá.

➔ Giros β: el plegamiento compacto de la proteína necesita frecuentes giros

beta (giros reverso) donde la cadena polipeptídica cambia de dirección.
Normalmente los giros beta están compuestos por 4 aa de tal forma que
permiten que se produzca un cambio en la cadena polipeptídica de 180º.
Los enlaces de hidrógeno se establece entre el grupo CO del 1º aminoácido

No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.
y el grupo NH del 4º. Generalmente en estos giros se encuentran residuos
de prolina y glicina

Estructuras supersecundarias o motivos estructurales:

agregados de estructura en la secundarias que se combinan de muchas formas
cuando la cadena polipeptídica se pliega. Son estructuras favorecidas por razones
cinéticas durante el proceso de plegamiento o por razones energéticas en la
proteína plegada.
➔ Asociación αα: 2 hélices α antiparalelas
➔ Asociación βαβ: 2 láminas β enlazadas por una α hélice
➔ Meandro β, formado por láminas β antiparalelas

Reservados todos los derechos.

➔ Estructuras en barrilete de láminas β
➔ Llave griega

Estructura terciaria:
Estructura tridimensional resultante del plegamiento de una única cadena
polipeptídica. Las proteínas suelen constar de varias unidades pequeñas de
menor tamaño también plegadas denominadas dominios que tienen un
plegamiento propio e independiente del resto de la proteína. La estructura
tridimensional de una proteína es única y siempre es la misma bajo las mismas
condiciones. Se debe a la formación de enlaces débiles entre grupos de las
cadenas laterales de los aa. Depende de la secuencia de aa. Interacciones entre
aminoácidos alejados en la secuencia polipeptídica No ocurre al azar y está
favorecido enérgicamente. Configuración nativa de la molécula que, si es
monomérica, es la máxima información estructural. Si se pierde, la proteína se
vuelve disfuncional.
➔ La pérdida de la estructura terciaria suele ocasionar la pérdida de la función
biológica ya que es la responsable directa de la función de las proteínas ya
que la disposición espacial de los distintos g.funcionales de la proteína es la
que determina si interacción con los diversos ligandos.
La estructura terciaria tridimensional de una proteína está estabilizada por
interacciones entre g.funcionales de las cadenas laterales. Los enlaces que
mantienen esta estructura son: enlaces covalentes transversales (puentes
disulfuro: Cys-Cys), interacciones iónicas entre las cadenas laterales R con cargas
opuestas, puentes de H, interacciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals.

Si juegas con fuego, te fuegas

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DESNATURALIZACIÓN: consiste en la pérdida de la estructura

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de orden superior (2aria, 3aria, 4aria) de la proteína. No se hidrolizan los
e.peptídicos (ruptura de los e.peptídicos: hidrólisis).El proceso mediante el cual la
proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalización.
El cambio de forma provoca: disminución de la solubilidad de la proteína,
acompañada de precipitación y pérdida de las propiedades biológicas. Se
produce por: cambios de temperatura, pH, disolventes orgánicos, detergentes,
solutos, agentes reductores de g.tioles.

Estructura cuaternaria:
Nivel de organización en el cual las unidades de proteínas en su estado ya
plegado (estructura 3aria) se agregan para formar proteínas oligoméricas. Solo
proteínas con varias cadenas polipeptídicas (monómeros). Cada componente

Reservados todos los derechos.

polipeptídico se denomina subunidad. Las mismas fuerzas que estabilizan la
estructura 3aria de la proteína intervienen en la estabilización de este nivel
estructural.

Polimerización anómala de la Hb: hemoglobinopatía.

Anemia falciforme: Herencia autosómica recesiva. Mutación puntual en el
cromosoma 11 que origina un cambio de Glu (polar con carga) es sustituida por
Val (apolar) en la posición 6 de la cadena β. La Val interacciona de modo
hidrofóbico con partes apolares de las subunidades de otras Hb mutadas

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