TEMA 4: PROTEÍNAS

Las proteínas son macromoléculas resultado de la unión de una moléculas más sencillas llamadas aminoácidos.
La mayor parte de la actividad biológica está medida por proteínas que tiene una gran diversidad debido al
prácticamente infinito número de proteínas diferentes que se pueden formar con los 20 aminoácidos diferentes
que las constituye.

1. AMINOÁCIDOS
Son biomoléculas constituidas por un
átomos de carbono central (carbono alfa)
que enlaza con un grupo carboxilo, otro
amino, un hidrógeno y un grupo “R” que
diferencia unos de otros y los clasifica en
estos cuatro grupos:
● Polares
● Apolares
● Ácidos
● Básicos (es lo contrario a ácido)

Los aminoácidos son los monómeros que constituyen las proteínas.

→ Grupo amino+ carbono α + Grupo R (cadena lateral) + grupo carboxilo (ácido)

Las proteínas se diferencian en el orden de los aminoácidos.

Todos los aas excepto la Glicocola (Gly) presentan estereoisomería (poseen 1C*) y en las proteínas solo aparecen
los L- aminoácidos.(-NH2 izquierda)
La presencia de los grupos carboxilo y amino hace que los aminoácidos
puedan comportarse como ácidos o como bases, por lo que se dice que
son anfóteros.

A ph=7 el grupo amino y el grupo carboxilo están ionizados.

Aminoácidos esenciales
Los humanos solo podemos sintetizar 10 aas, por lo que los 10
restantes debemos ingerirlos en la dieta
Los aminoácidos se unen mediante un tipo de enlace covalente llamado enlace peptídico.

Estructura de las proteínas

Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos en los que el grupo ácido del primero reacciona
con el grupo amino del segundo desprendiéndose una molécula de agua. En una proteína el primer aminoácido es
aquel que tiene el grupo amino libre y el último el que tiene el grupo ácido (carboxilo) libre.

Características del enlace peptídico.

● enlaza 2 aas para formar proteínas.
● Enlace covalente simple
● Caracter parcial de doble enlace: impide el giro,
por lo que los átomos de cada enlace peptídico se
encuentran en un mismo plano.
● Dipéptido, tripéptido.....polipéptido
● Es un enlace amida (–CO–NH–) entre el grupo
carboxilo de un aminoácido (–COOH) y el amino
(–NH2) de otro.

(+apuntes)
2. LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Cada proteína presenta una forma espacial (la estructura nativa) en la que tiene actividad biológica.
Hay cuatro niveles:

1. La primaria es la secuencia de aminoácidos que constituyen la proteína. Determinará el resto de estructuras.

2. La secundaria engloba las diferentes conformaciones –formas espaciales- que pueden aparecer en los
segmentos de una proteína.
3. La terciaria expresa la forma espacial de la proteína.
4.La cuaternaria la presentan las proteínas con varias subunidades.

Estructura primaria
Es la cadena o secuencia de aminoácidos de la proteína o polipéptido. La secuencia u orden de aminoácidos
condicionará que los siguientes plegamientos sean de una manera u otra.

(+apuntes)

Estructura secundaria
Es la consecuencia del primer plegamiento de la cadena de aminoácidos. Sólo algunas Conformaciones son
estables como:

a) Hélice alfa . Contiene una cadena de aminoácidos

enrollada en forma de espiral alrededor de un cilindro
imaginario de modo que los grupos R de los
aminoácidos se sitúan hacia el exterior de la hélice,
que es dextrógira (= avanza girando en sentido de las
agujas del reloj).
Es la estructura más frecuente y se forma por puentes
de hidrógeno intracatenarios.
b) Lámina beta . En este caso las cadenas polipeptídicas
se disponen de forma paralela o antiparalela formando
una lámina extendida en zig-zag.
La b-queratina es una clase de esas proteínas que
tienen lámina beta.
Las proteínas cuyo máximo grado de plegamiento
espacial es la estructura secundaria se denominan
fibrosas.

Estructura terciaria

Es la conformación definitiva que combina, generalmente, ambos tipos de estructura secundaria y que se produce
al interactuar las cadenas de aminoácidos alejados
entre sí.
→ Estructura fibrosa
● Función estructural
● Alargadas y resistentes
● Insolubles en agua
● Ej: Queratina, superhélice de colágeno
(levógira)

→Estructura globular
● Función fisiológica
● Compacta
● Soluble en agua
● Generalmente combina las 2 estructuras secundarias
● EJ: mioglobina, que transporta O2 a los músculos; enzimas, hormonas.
Se trata de un nuevo plegamiento en el espacio de las regiones de hélice alfa y lámina
beta dando unas proteínas con volumen que reciben el nombre genérico de
globulares.

Estructura cuaternaria
Es la asociación de varias cadenas peptídicas con
conformación terciaria unidas por los mismos tipos de enlace
que la estructura terciaria.
La hemoglobina es la proteína que transporta el oxígeno y
parte del dióxido de carbono en la sangre y es una proteína
oligomérica. Consta de dos subunidades iguales dos a dos.
Es frecuente que las proteínas globulares y oligoméricas
necesitan una molécula adicional que no tenga que ver con
los aminoácidos, para ser activa. Esta molécula recibe el nombre general de grupo prostético. El grupo prostético
de la hemoglobina es el grupo hemo, que contiene un átomo de hierro al que se une el oxígeno que transporta
esta proteína.
3. Propiedades de las proteínas
1. Especificidad
La actividad biológica de una proteína se basa en su unión selectiva con otra molécula complementaria que le
permite adaptarse a la superficie activa de la proteína y unirse con ella→ unión específica
Los centros activos están formados por las cadenas laterales R de aminoácidos alejados secuencialmente en la
cadena peptídica pero cercanos debido a la conformación globular.
+ dibujos

2. Solubilidad
Las proteínas son solubles en medios acuosos cuando adoptan conformación globular

3. Desnaturalización
Se trata de la pérdida de la conformación globular de una proteína por un aumento de temperatura o variación de
pH o agentes físicos o químicos que anulan su funcionalidad biológica.
Los enlaces peptídicos no se rompen, solo las interacciones que mantienen su conformación.
Dependiendo de la intensidad y duración de los cambios, las proteínas pueden volver a su estado inicial→
renaturalización.
Ej: dibujo de albúmina de huevo al cocer

4. Funciones de las proteínas

1. Función estructural. Forman estructuras celulares y orgánicas. P.ej: glucoproteínas de las membranas
celulares; el colágeno de los cartílagos y los huesos; queratina de pelos y plumas.
2. Función de reserva. Actúan como reserva de aminoácidos. P.ej: la albúmina del huevo, la caseína de la
leche…
3. Función de transporte. Se encargan del transporte de sustancias. P.ej: la hemoglobina, que transporta
oxígeno y las lipoproteínas, que transportan lípidos insolubles en el plasma sanguíneo.
4. Función de defensa. Defienden al organismo de sustancias extrañas. P.ej: los anticuerpos, que neutralizan
sustancias extrañas y la trombina que interviene en la coagulación sanguínea.
5. Función contráctil. Confieren a los organismos la capacidad de desplazarse o de cambiar de forma. P.ej: la
actina y la miosina, responsables de la contracción muscular.
6. Función hormonal. Algunas hormonas son proteínas, por ejemplo, la insulina, que regula el metabolismo
de la glucosa y la hormona del crecimiento.
7. Función tamponadora. Mantienen el pH
8. Función de recepción y transmisión de señales. Ej: proteínas canal,...
8. Función enzimática.
Los enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan (biocatalizadores) las reacciones químicas que se
producen durante el metabolismo, es decir, aumentan la velocidad de estos. Intervienen a bajas concentraciones y
aceleran las reacciones sin modificarse.
Excepto ribozimas, las enzimas son proteínas.

Mecanismo de acción

● Las enzimas aceleran la reacción disminuyendo la energía de

activación, que es la energía que necesita el sustrato para alcanzar el
estado de transición (estado activado)

Modo de actuación: modelo llave-cerradura

Las enzimas son específicas y poseen un centro activo, conformado por las cadenas laterales de aminoácidos
alejados secuencialmente pero cercanos debido a la conformación globular, que encaja con el sustrato que posea
la estructura tridimensional complementaria (se adapta como un guante a una mano)

Enzima libre+sustratos→ ES→ Enzima libre + producto

Inhibición enzimática
Es la acción del inhibidor, que disminuye la eficacia de un proceso. Los inhibidores impiden la actuación de
determinadas enzimas.
Hay inhibidores de 2 tipos:
1. Reversibles: establecen una unión
débiles (se pueden revertir). Hay 2 formas:
- Competitiva: El inhibidor yel sustrato
son análogos estructurales (se unen al
mismo centro activo)
- No competitiva: El inhibidor se une al
enzima por un centro activo propio y
cambia la conformación del enzima.
2. Irreversible
Cesa completamente su actividad catalítica. Ej:
cianuro