UNIVERSIDAD NACIONAL AUTÓNOMA 

DE MÉXICO

ESCUELA NACIONAL PREPARATORIA

2 “ERASMO CASTELLANOS QUINTO”

    CICLO ESCOLAR: 2019-2020.

  MATERIA: BIOLOGÍA V.

NOMBRE DE LA PROFESORA: ROSA MARÍA

GONZÁLEZ PEÑALOZA.

GRUPO: 657

FECHA DE REALIZACIÓN: 14 DE SEPTIEMBRE DE 2019.

TÍTULO: “PRÁCTICA 1. ACTIVIDAD ENZIMÁTICA. CATALASA”.

NOMBRE DE LOS ALUMNOS(AS):

1. AGUIRRE ANGELES AARON OMAR

2. CAMPOS REBOLLEDO LEONARDO ENRIQUE.
3. GÓMEZ MARTÍNEZ LESLIE.
4. HERRERA CORREA ANDREA ROSARIO.
5. OROZCO MACÍAS ANGÉLICA MICHELLE.
Introducción
Las enzimas son proteínas, es decir, polímeros formados por aminoácidos covalentemente unidos
entre sí, que catalizan en los organismos una gran variedad de reacciones químicas disminuyendo la
cantidad de energía de activación.  La actividad catalítica de las enzimas depende de que mantengan
su plegamiento, es decir, su estructura terciaria. En esta estructura terciaria se forman cavidades,
llamadas “sitio activo”, las cuales muestran afinidad por las moléculas específicas (sustratos) que se
convertirán en productos.  Como cualquier catalizador, al finalizar la transformación del sustrato y
liberarse el producto del sitio activo, la enzima regresa a su estado original y puede involucrarse en
un nuevo ciclo de catálisis. El funcionamiento de las enzimas está determinado por diversos factores,
como: la concentración del sustrato, concentración de la enzima, pH, temperatura, fuerza iónica e
inhibidores.
La catalasa es una enzima que se puede encontrar en muchos organismos vivos y en grandes
cantidades en las células. Cataliza la reacción de descomposición del peróxido de hidrógeno en agua
y oxígeno gaseoso, que se desprenderá en forma de burbujas en un medio acuoso . El peróxido de
hidrógeno es uno de los productos del metabolismo celular en diversos organismos, pero dada su
potencial toxicidad, es transformado enseguida por la enzima catalasa. 

imagen recuperada de:

NHGRI. Enzima [en línea] <https://www.genome.gov/es/genetics-glossary/Enzima>

Objetivo 
Estudiar algunas características básicas del funcionamiento de las enzimas, a través de la reacción
del ácido acético y el agua oxigenada con las enzimas contenidas en el hígado de pollo.
Hipótesis
Si se modifica el pH y la temperatura de la enzima catalasa al ponerse en contacto con el ácido
acético, entonces ésta sufrirá una desnaturalización. De acuerdo al tiempo en que sea expuesto al
ácido acético, se observará cómo disminuye su actividad enzimática. 

Material y procedimiento
Material:
1. Bata blanca.
2. Probeta de 100 ml.
3. Tapón de caucho horadado para la probeta.
4. Termómetro.
5. Caja de Petri.
6. Vaso de precipitados de 50 o 100 ml.
7. Pinzas de disección.
8. Bisturí.
9. Mortero con pistilo.
10. 2 recipientes pequeños limpios (tipo vasito de yogurt, frasco de Gerber o algo similar)
11. Agua oxigenada (mínimo 100 ml).
12. Ácido acético (aproximadamente 100 ml).
13. Hígado de pollo.
14. 3 o 4 Agitadores (palillos chinos, palitos de paleta limpios o palillos de madera). 
15. Cámara y cronómetro de celular.
16. Papel absorbente.
17. Trapito limpio para limpiar.
18. Jabón de manos.

Procedimiento:
Muestra de Control

1. Con el bisturí se cortó el hígado de pollo en 4 porciones de tamaño similar.

2. Usando las pinzas, se colocaron los 4 trozos de hígado en la caja de Petri.
3. Se machacó cada uno de los trozos del hígado, utilizando el mortero y el pistilo.
4. Primero, se agregaron 20 ml de agua oxigenada en la probeta y con el termómetro colocado
dentro de la tapa horadada, se tomó la temperatura y se tapó la probeta.
5. Después de obtener la temperatura del agua oxigenada, se introdujo uno de los tejidos del
hígado de pollo en la probeta que contenía el agua oxigenada. 
6. Posteriormente, se colocó nuevamente el termómetro y el tapón horadado, teniendo cuidado
de no tocar las paredes de la probeta con el termómetro. Se observó esta reacción durante 2
minutos.

Muestra 1
1. En un vaso de precipitados se agregó ácido acético y, después, se tomó un trozo de hígado
con las pinzas y se colocó dentro del ácido acético durante 2 minutos. Mientras tanto, se
volvió a colocar 20 mL de agua oxigenada en la probeta y se le tomó la temperatura.
2. Posteriormente, se añadió el tejido de hígado que había sido expuesto al ácido acético en la
probeta con agua oxigenada.
3. Se le colocó el termómetro con la tapa horadada y se dejó que reaccionara durante 2 minutos.
 Muestra 2
4. Utilizando el vaso de precipitados y el ácido acético, dentro de éste, se agregó el tercer trozo
de hígado machacado. Al mismo tiempo, se agregaron nuevamente 20 ml de agua oxigenada
a la probeta, y se midió su temperatura.
5. Pasados 2 minutos de reacción entre el hígado y el vinagre, con las pinzas se retiró el tejido y
se añadió al agua oxigenada.
6. Se tapó la probeta con el termómetro incluido. Se contaron 2 minutos en el cronómetro para la
reacción.

Muestra 3 

7. Nuevamente, se agregó el último trozo de hígado en el vaso de precipitados con vinagre,

dejándolo dentro durante 3 minutos. De manera simultánea, se volvió a añadir agua
oxigenada (20 ml) a la probeta, se colocó el termómetro y tapa.
8. Al obtener la temperatura del agua oxigenada y pasados los 3 minutos de reacción entre el
ácido acético y el hígado, éste último fue agregado a la probeta.
 9. Final mente se colocó el termómetro
y tapa en la probeta, y se dejó
reaccionar durante 2 minutos. 

Resultados
En el experimento de control se obtuvo una temperatura inicial de 27ºC y su temperatura final fue de
30ºC, el nivel de burbujas fue medio, dichas burbujas se encontraban muy unidas en el fondo de la
probeta y muy alejadas en el resto de la probeta. 
En la primera muestra se obtuvo una temperatura inicial de 25 °C y una temperatura final de 33°C con
un nivel de burbujas hasta el nivel superior de la probeta.
En la segunda muestra se obtuvo una temperatura inicial de 25°C y una temperatura final de 34°C
con burbujas compactas en la parte inferior de la probeta y separadas en la parte superior.
En la tercer y última muestra se obtuvo una temperatura inicial de 23°C y una temperatura final de
36°C con una cantidad mayor de burbujas a la de las muestras anteriores, provocando que éstas se
derramaran de la probeta.

Explicación de Resultados 
Como se puede observar en los resultados obtenidos, las variaciones en los tiempos hacen que
cambie mucho o poco la actividad de la enzima (catalasa). Cuando la primer muestra estuvo
sumergida en el ácido acético durante un minuto, se observó que la cantidad de burbujas en la
probeta aumenta en comparación de la muestra que no fue expuesta a éste ácido. Así sucede con las
últimas dos muestras que, conforme aumentó el tiempo del hígado de pollo sumergido en el ácido, se
obtuvo una mayor cantidad de burbujas a tal grado que en la última muestra casi se derrama de la
probeta acompañado de un aumento de temperatura por unos cuantos grados. 
El contacto de la catalasa con el ácido acético no desnaturalizó a la enzima, ya que al aumentar poco
la temperatura, se acerca a las condiciones óptimas en la que trabaja la catalasa (su actividad es
mayor cerca de los 37°C) y lo podemos comprobar con el aumento de burbujas producidas. Para
obtener una desnaturalización es necesario alcanzar temperaturas cercanas a 50°C y así lograr que
la actividad enzimática disminuya su rendimiento. Además, el pH del ácido acético no fue capaz de
modificar el pH de la enzima y ayudar a que ésta sufriera la desnaturalización esperada.
Otro aspecto que se puede tomar en cuenta es la cantidad de hígado de pollo utilizada. Si se hubiera
trabajado con una menor cantidad de sustancia, se hubiera facilitado la disminución de la actividad
enzimática y, de éste modo, lograr en los resultados un aumento de temperatura aún mayor al
obtenido, así como lograr que la cantidad de burbujas disminuyera.

Conclusiones
Para lograr la desnaturalización de una enzima es necesario tomar en cuenta distintos factores, entre
ellos la cantidad de enzima y el tiempo en que ésta tiene contacto con un pH diferente. En éste caso,
como hemos señalado, se requería una cantidad menor de hígado para obtener menos enzima
catalasa y así lograr que ésta redujera su actividad al entrar en contacto con el agua oxigenada
después de haber estado sumergida el tiempo determinado en el ácido acético. Además, los tiempos
debían ser completamente exactos, para que la enzima lograra una desnaturalización semicompleta
logrando un aumento de temperatura y una disminución en la cantidad de burbujas producidas al
entrar en contacto con el agua oxigenada. Sin embargo, se debe tomar en cuenta que el pH del ácido
acético es bajo y solamente sería capaz de desnaturalizar a la enzima si se aumentara el tiempo de
contacto entre ellos y con ello lograr la disminución o hasta la inhibición de la actividad enzimática.

Fuentes de Información 
 Ramírez, J., Ayala, M. (Diciembre, 2014). ENZIMAS ¿QUÉ SON Y CÓMO FUNCIONAN?
Revista digital universitaria, 14 (12), 2. Consultada el 15 de septiembre de 2019, Recuperado
de: http://www.revista.unam.mx/vol.15/num12/art91/art91.pdf. 
 Hernández, J., & Jiménez, C. DETERMINACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA DE
PEROXIDASAS (CATALASA) [Ebook] (p. 1). Facultad de Ciencias Químicas, Universidad
Autónoma de Querétaro. Consultada el 15 de septiembre de 2019, Recuperado de:
https://www.uaq.mx/investigacion/difusion/veranos/memorias-2010/12%20Verano%20Ciencia
%20Region%20Centro/UAQ%20Cedillo%20Jimenez.pdf 
 Martí, T. (2016). ¿Cómo afecta la variación de pH a la actividad enzimática de la catalasa ?(p.
1). Consultada el 16 de septiembre de 2019, Recuperado de:
http://files.sciencetogether3.webnode.es/200000009-50ec851e5d/biolog%C3%ADa-teresa-
3.pdf