CÓDIGO: 4010176-03
UNIVERSIDAD DE ANTIOQUIA
INGENIERÍA DE ALIMENTOS
MEDELLÍN-ANTIOQUIA
2017
INTRODUCCIÓN
Las enzimas son proteínas específicas que actúan como catalizadores en muchas
reacciones químicas en los seres vivos y su actividad puede comprobarse
experimentalmente mediante la identificación y cuantificación de los productos
formados en la reacción que ellas regulan. La acción de estos compuestos
proteicos de una reacción se afecta por la variación de factores físicos y químicos
tales como la temperatura, el pH y la concentración de la enzima y del sustrato
OBJETIVOS
PROCEDIMIENTO
➢ Temperatura ambiente:
➢ Baño maría
➢ En frío
➢ Temperatura ambiente:
➢ Baño maría
¿Hubo reacción?
Si, hubo reacción pero no tan intensa como la reacción del dióxido de magnesio al
baño maría, pero se observaba que había reacción debido a que constantemente
se liberaba oxígeno del peróxido de hidrógeno, lo cual indica que la peroxidasa si
estaba descomponiendo el agua destilada, posiblemente esta reacción se a más
lenta debido a que por la temperatura posiblemente se hubiese estado
desnaturalizando parte de la proteína y también parte de la enzima
➢ En frío
¿Hubo reacción? Si
Sí, creo que la reacción sería muy similar debido a que la enzima no se
desnaturaliza por la disminución de temperatura por lo cual al volver a
temperatura ambiente la peroxidasa se encontrara igual que antes de
enfriarse
➢ Hígado macerado
¿porque se da esto?
➢ Temperatura ambiente:
➢ Baño maría
➢ En frío
¿Hubo reacción? Si
Sí, creo que la reacción sería muy similar debido a que la enzima no se
desnaturaliza por la disminución de temperatura por lo cual al volver a temperatura
ambiente la peroxidasa se encontrara igual que antes de enfriarse
➢ Papa macerada
¿porque se da esto?
PREGUNTAS
Si, debido a que la unión entre un enzima y su sustrato para formar el complejo
enzima-sustrato se ve favorecida por la formación de una serie de interacciones
débiles (puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, etc) entre grupos funcionales
complementarios de ambas moléculas. La formación de cada una de estas
interacciones débiles va acompañada por la liberación de una pequeña cantidad
de energía libre que contribuye a estabilizar el complejo. La suma de todas estas
pequeñas cantidades de energía liberadas por la totalidad de las interacciones
débiles formadas representa la energía de fijación. El papel que juega esta
energía en la catálisis enzimática es de una importancia extraordinaria: la energía
de fijación no se limita a producir una estabilización del complejo enzima-sustrato,
sino que constituye la principal fuente de energía libre que los enzimas utilizan
para rebajar la barrera de energía de activación y con ello aumentar la velocidad
de la reacción catalizada
Cuando una reacción química ocurre y ésta libera energía en forma de calor, es
una reacción exotérmica (libera calor) y generalmente es en las reacciones
catabólicas (de descomposición de metabolitos complejos a más simples). Esto
sucede debido a que los metabolitos más complejos tienen enlaces de alta
energía, que al romperse genera calor y/o trabajo
4. Si usted hace reaccionar agua oxigenada con peroxidasa y espera hasta que
termine la reacción ¿Cómo comprobaría que la enzima conserva su poder
catalítico?
Ejemplos:
➢ Cofactores:
➢ presencia de inhibidores
Ciertas moléculas pueden inhibir la acción catalítica de un enzima: son
los inhibidores. Estos inhibidores bien pueden ocupar temporalmente el centro
activo por semejanza estructural con el sustrato original o bien alteran la
conformación espacial del enzima, impidiendo su unión al sustrato
10. Cite cinco ejemplos de enzimas con los sustratos respectivos sobre las cuales
actúan y los productos que se obtienen
➢ Pepsina, actúa sobre las proteínas para obtener proteínas más reducidas y
fenilalanina, el triptofano y la tirosina principalmente
➢ Lactasa, actúa sobre la lactosa para obtener azúcar doble (disacárido)
➢ Maltasa, convierte la maltosa (disacárido) en las dos glucosas de las que está
compuesta
➢ Tripsina, actúa sobre los enlaces peptídicos de las proteínas para
formar péptidos de menor tamaño y aminoácidos
➢ Proteasa, es similar a la tripsina actuando sobre los enlaces peptidicos de las
proteínas para formar péptidos de menor tamaño y aminoácidos
BIBLIOGRAFIA
http://www.bionova.org.es/biocast
https://definicion.de/enzima/
http://medmol.es/temas/67/
https://es.answers.yahoo.com/
https://www.clubensayos.com/Ciencia
http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/
https://muyfitness.com/
https://esqa92.scribd.com
https://www.ecured.cu/
https://es.wikipedia.org/
http://www.deciencias.net/