Examenes Anterioresquiorg II Semprim 2014

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Examenes anterioresquiorg II Semprim 2014
Química Orgánica (Universidad Nacional Andrés Bello)
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Universidad Andrés Bello

Departamento de Ciencias Químicas- Facultad de Ecología y Recursos
Naturales Examen de Química Orgánica II - Jueves 3 de Diciembre de 2009
_
Nombre: Número de Matrícula:
Puntaje: Nota:
1.- Complete las siguientes reacciones indicando la estereoquímica del o los productos cuando sea
necesario (16 puntos)
HN
O
N N 1 punto
+
1 punto 1 punto
O O
Cl
HN
H
2 puntos
O
O
i)
NH2 Cl
CH3I (exceso) ii) LiAlH4 / éter
+ Me3N Ag2O / H2O
iii)  iii) i-PrOH / H2
2 puntos O
NaNO2 / HCl
2 puntos
H / H2 / Pd, C
HN
1 punto

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I
N N OMe
1 punto O2 N
NO2 1 punto
NaNO2 / HCl i) NaNO2 / HCl

KI
ii) OMe
NH2
NH2
OH
NaNO2 / HCl
H2 O Fe / HCl
NH2
1 punto
NO2
NO2
1 punto
NaNO2 / HCl
NaNO2 / HCl H3BF4
H3PO2
1 punto 1 punto F
NO2
NO2
2.- El aminoácido (-)-cisteína tiene un pKa1 = 1,91; pKa2 = 8,14 y pKa3 = 10,28. Determine:
i) El punto isoeléctrico de la cisteína (2 puntos)
ii) La estructura de la cisteína a pH = 5.07 (2 puntos)
iii) La estructura de la cisteína en un tampón AcOH/ AcONa de pH = 4.5 (2 puntos)
iv) La estructura de la cisteína en un tampón NH4Cl / NH3 de pH = 10 (2 puntos)
Punto isoeléctrico:
1,91 + 8,14
P.I. = --------------------- = 5,02 2 puntos

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O
OH
cisteína (cis)
HS NH2
O O
O- O O-
O-
HS NH3 -S NH3
+ HS NH3
+ +
2 PUNTOS 2 PUNTOS 2 PUNTOS
pH = 5.07 pH = 4.5 pH = 10
3.- Complete los siguientes esquemas de síntesis:

a) (8 puntos)

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1 PUNTO
O 1 PUNTO
OEt
i) NaOH
i) EtONa / EtOH O OH
EtO OEt
H3O+

OO Br O
ii)
OEt
A
(C15H20O4)
B
(C10H12O2)
SOCl2 / py
1 PUNTO O O
i) LDA / THF / - 40ºC AlCl3 Cl
+ ii) Br 1 PUNTO
O iii) H3O+ D
(C10H10O)
1 PUNTO C
1 PUNTO
(C10H11ClO)
EF +
(C14H18O)
isómeros ópticos
E
isómero R
CH3CH2NH2 / H2 / Pd / C
H H
N N
G + H
(C16H25N) 1 PUNTO
1 PUNTO isómeros ópticos
b) (5 puntos)

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O 1 PUNTO
O
O
HNO3 / H2SO4 O2 N i) NaOH
OH OH O2 N
Br OH
ii)
HO HO
J iii) H3O+ O
(C H NO ) K
7 5 5
(C10H11NO5)
1 PUNTO
SOCl2 / py
O
O2N
Cl
1 PUNTO
O
L
(C10H10NClO4)
1 PUNTO 1 PUNTO
N OH
i L O
O H N
O2 N
ii) H3O+ O N
M
O
(C6H15NO)
N
ESTA ETAPA SE ME H2 / Pd / C
OLVIDÓ
O
H2N
O N
O
(C16H26N2O3)
proparacaína
anestésico de uso oftalmológico
4.- Proponga una síntesis del aminoácido ornitina a partir de oxirano, azida de sodio, cloruro de amonio
y cianuro de potasio y cualquier reactivo orgánico o inorgánico que estime necesarios. (8 puntos)

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NaN3 PBr
O OH Mg / éter
N3 3
Br MgBr
N3 N3
O
i)
ii) H3O+
PCC i) LiAlH4 / éter OH

H OH
H2N N3
H2N ii) i-PrOH / H2O
O
NH4Cl / KCN
O
CN H3O+
H2N H2N OH
NH2 NH2
(±)-ornitina

Departamento de Ciencias Químicas- Facultad de Ecología y Recursos Naturales
Examen Extraordinario de Química Orgánica II - Viernes 5 de Diciembre de 2008
_
Puntaje: Nota:
1.- Complete las siguientes reacciones. Indique la estereoquímica del o los productos (16 puntos)

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H2 N O
CH3I (exceso) C
Ag2O / H2O
iii) 
H / H2 / Pd, C

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NaNO2 / HCl
KI
NH2
NaNO2 / HCl
Fe / HCl
H2O
NO2
NaNO2 / HCl
CuCN
2.- a) El aminoácido (-)-triptofano tiene un pI = 5.9. Indique la forma en que se encuentra el triptofano a: (1
punto cada estructura)
v) pH = 5.9
vi) en un tampón AcOH/ AcONa de pH = 4.5
vii) en un tampón NH4Cl / NH3 de pH = 10

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O
OH O
OH O O
OH OH
NH2 NH2
NH2 HS NH2
N
H
triptofano (trp) fenilalanina (fen) valina (val) cisteína (cis)
pH = 5.9 pH = 4.5 pH = 10
b.- Para el tetrapéptido cis.val.trp.fen indique:

i) El aminoácido N-terminal y el aminoácido C-terminal. (2 puntos)
ii) La estructura química del tetrapéptido indicando los enlaces peptídicos (3 puntos)
3.- Determine la secuencia de aminoácidos de un péptido que:
i) por hidrólisis completa, separación de los aminoácidos, y determinación de las cantidades, muestra la
composición: Leu2, Arg, Cys, Glu, Ileu, Val2, Tyr, Phe
ii) en estudios de secuenciación reacciona con DNFB para producir por hidrólisis N-DNF tirosina, y rinde
valina con carboxipeptidasa.
iii) experimenta hidrólisis parcial a los tripéptidos
Leu.Val.Val + Leu.Arg.Cys + Tyr.Ileu.Phe + Phe.Glu.Leu + Arg.Cys.Leu (6 puntos)

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4.- El aminoácido sintético pseudo-tirosina se prepara a partir de m-aminofenol. Complete el siguiente

esquema sintético para este aminoácido. (15 puntos)
OH
NaNO
CuCN H3O+
2
A B C (CHO )
7 6 3
NH2 HCl ( C6H5N2ClO ) ( C7H5NO

)
i) LiAlH4 / éter
ii) H3O+
i) LiAlH4 / éter
F i) Mg / éter PBr3
G
E D
ii) H O+ (CHO ) ii) CO2 ( C H BrO ) ( C7H8O 2 )
8 8 3 7 7
( C8H10O2 ) 3
iii) H3O+
PCC
OH
H COOH
NH4Cl H3O+
I
( C8H8O2 ) NaCN ( C9H10N2O )
NH2
pseudotirosina

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10

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Examen Extraordinario de Química Orgánica II -Miércoles 15 de Julio de 2009
11

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O O
O
i) CH3I (exceso)/ py
ii) H3O+
CHO
+ CH CH OH
3 2 HO H i) NaBH4 / éter
O HO H
HCl (g) ii) H3O+
H OH
CH2OH
D-lixosa
Br2 / H2O
HNO3 i) HCN
ii) H3O+
iii) H2 / BaSO4
i) CaCO3
ii) H2O2 / Fe2(SO4)3
2.- Escriba el mecanismo detallado de lactonización del ácido o-(hidroxietil)benzoico en medio ácido
sulfúrico. (7 puntos)
12

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O OH
O O
H2SO4
OH
+ H2O
3.- Complete los siguientes esquemas de

síntesis a.- (10 puntos)
O H
i) CH3CH2MgBr / éter
H2SO MCPBA / CH2Cl2
A
4 B C + D

ii) H3O+ (C9H 12O) (C9H10) (C H 10O)
9
isómero mayoritario isómeros ópticos
i) NaN3 / acetona
ii) H3O+
O
i) LiAlH4 / éter E F
H H
I + J G + H +
H2 / Pd / C ii) i-PrOH / H2O
(C9H13NO) (C9H11N3O)
(C10H15NO)
isómeros ópticos isómeros ópticos isómeros ópticos
efedrina
13
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b.- (8 puntos)
O
i) , TsOH
i) EtONa / EtOH i) NaOH OH OH
L M
OEt ii) H O+ ii) Li AlH / éter
K
O (C H O )
3
(C5H8O3) 4
(C H O )
5 10 2
10 16 5 iii)  iii) H3O+
OEt ii) H
O
i) , TsOH
OH OH
iii) H3O+ ii) NaH / THF
iii) EtBr
iv) H3O+
H3O+ KCN
Q + R O + P NH Cl N
4
(C8H17NO3) (C8H16N2O) (C7H14O2)
isómeros ópicos isómeros ópicos

forma zwitteriónica
14
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4.- Un péptido denominado OPTp tiene la siguiente composición de aminoácidos: [Arg, Cis, Glu,
Gli, Lis, Met, Fen, Pro, Tir, Val]. Mediante DNFB se determinó que el extremo amino terminal era
Fen, y el carboxilo terminal era el residuo de Glu (mediante carboxipeptidasa)
a- La digestión con Tripsina produjo tres
peptidos: i.- T1: [Val, Glu, Tir]
ii. T2: [Lis, Pro, Fen]
iii. T3: [Cis, Met, Arg, Gli];
b.- La digestión con Quimotripsina dió Fen y dos péptidos:

i. Q1: [Met, Lis, Pro, Tir, Gli, Cis, Arg]
ii. Q2: [Val, Glu];
c.- El clivaje con CNBr dió también dos péptidos:

i. C1: [HSL, Lis, Fen, Pro, Gli]
ii. C2: [Glu, Tir, Val, Arg, Cis]; Edman de C2 produjo Cis – Arg – Tir
Ordenar la secuencia de aminoácidos. (10 puntos)

Reactivo o Enzima Sitio(s) de Digestión
Bromuro de Cianógeno Met – X (Met se transforma en HSL)
Tripsina Lis – X ó Arg – X
Quimotripsina Tir – X ó Fen – X
15

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Examen Extraordinario de Química Orgánica II - Jueves 11 de Diciembre de 2008
_
Puntaje: Nota:
1.- Complete las siguientes reacciones. Indique la estereoquímica del o los productos donde corresponda
(16 puntos)
O
H3C CH3 H3C
N N
2 puntos
H3C
2 puntos
CH3I (exceso)
Ag2O / H2O O
iii) 
Cl
HN
H3C
O O
H H / H2 / Pd, C
TsOH
H3C
N
H3C
N
2 puntos
2 puntos
16

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NO2
2 puntos
NaNO2 / HCl
HBF4
OH HCH3
NH2 N
i) NaNO2 / HCl i) Fe / HCl
ii) H2O O
NO2 ii) / H2 / Pd, C
NO2 N CH3
2 puntos HH
exceso H
NaNO2 / HCl 2 puntos

CuBr
Br
NO2
2 puntos
2.- El aminoácido (-)-histidina tiene los siguientes valores de pKa: pKa1=1.82; pKa2=6.00 y pKa3=9.17.
Al respecto determine:
a) el punto isoeléctrico de la histidina (pI) (1 punto)
pI = pKa2 + pKa3 =
(6.00 + 9.17) / 2 = 7.6
2
17

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b) la especie en que se encuentra la histidina a:

i) en un tampón AcOH/ AcONa de pH = 4.5 (1 punto)
ii) pH = 7.0 (1 punto)
iii) en un tampón NH4Cl / NH3 de pH = 10 (1 punto)
pKa = 1.82
O
OH
NH2 pKa =9.17

N N
H
pKa = 6.00
histidina (his)
O
O O O O-
O-
NH3+
NH3+ NH2
NN
H N N NN
H H
+ H
pH = 7.0 pH = 4.5 pH = 10
B) Dados los siguientes aminoácidos naturales:
OH
SCH3 COOH
OH
H2N COOH
COOH H2N COOH H2N H2N COOH
metionina ácido aspártico tirosina serina
Determine el aminoácido resultante de:
i) la reacción de fenilisotiocianato (Reactivo de Edman) con el tetrapéptido Tir.Ser.Met.Asp

(1 punto)
DNB-Tir o bien sólo Tir o bien Tirosina

ii) la reacción de carboxipeptidasa con el tetrapéptido Met.Tir.Asp.Ser (1 punto)
18

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Ser o Serina
iii) la reacción de 2,4-dinitrofluorobenceno (reactivo de Sanger) con el tetrapéptido

Ser.Asp.Met.Tir (1 punto)
Ser o Serina
iv) escriba la estructura química del tetrapéptido Ser.Tir.Met.Asp indicando claramente los
enlaces peptídicos. (4 punto)
enlaces peptídicos
SCH3
HO HN
H O O
+ H3N N
N O
O H
O
HO -O O
estructura: 3 puntos
indicar enlaces peptídicos: 1 punto
3.- Escriba el mecanismo detallado de la formación del compuesto I (6 puntos)
19

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1 punto
OH
O OH OH+ OH 1 punto H
TsOH O+
H H
1 punto CH3OH - H+ 0.5 punto

H
+
OH OH OH
HC O
3
H O
0.5 punto - H+
OH OH
H 3C O H+ 1 punto
H
OH2+
1 punto O
H+
H 3C O OH2+ OH
H - H 2O 1 punto
1 punto
- H 2O +
H3C O
O OH
+
H
CH3OH
1 punto
1 punto
H 3C H
H 3C O +
O
+ H
O O
- H+
OMe
O 0.5 punto
0.5 punto - H+
I
4.- La difenhidramina es un fármaco antagonista de los receptores H 1 utilizado como antihistamínico en
el tratamiento de rinitis alérgica, urticaria, y picaduras de insectos. Como análogo de la escopolamina se
utiliza en el tratamiento de la cinetosis. Complete el siguiente esquema sintético para este fármaco. (12
puntos)
20

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1 punto 1 punto 1 punto

1 punto
CN COOH CH2OH
NH2 N2 +
CuCN H3O+ i) LiAlH4 / éter

NaNO2
HCl Cl-
ii) H3O+
B C D
A ( C7H6O2 )
( C 7H5N ) ( C7H8O )
( C 6H 5N 2Cl )
PCC / CH2Cl2
OH MgBr
OH
O CHO
i)
i) NaH / THF
O ii) H3O+
ii)
G F
iii) H3O+ E
( C15H16 O2 ) ( C7H6O )
( C 13H12 O )
SOCl2 / py
NaN3
CH3
N
N3 NH2 O H
O i) H / py O
O i) LiAlH4 / éter Cl
ii) H3O+ LiAlH4 / éter

H3O+
I J
H ( C16H19NO )
( C15H17NO )
( C 15H15N3O ) 1 punto
1 punto
1 punto O
H H
H2 / Pd / C
CH3 N
CH3
K ( C17H21NO )
difenhidramina
1 punto
Departamento de Ciencias Químicas- Facultad de Ecología y Recursos
Naturales Examen de Química Orgánica II - Martes 8 de Julio de 2008
_
Puntaje: Nota:
21

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CH3CH2CH2O
H
O
O
O
H
Na / THF
CH3CH2CH2Br
KMnO4
CH3CH2COCl
HO
H
TsCl H
H2SO4 / calor NaCN NC
PCC
CH3CH2CH2MgBr / éter
H3O+
HO HO
22

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OH
OH
+ COOEt
O
O
i) CH3CH2CH2MgBr / éter
ii) H3O+
PPh3=CHCOOEt
CH3CH2OH /
TsOH O
CH3CH2NH2
MCPBA / CH2Cl2 N
OEt
O
i)
/ EtONa
O
O ii)
NaOH
O iii)
HCl acuoso
iv)
 O
2.- Escriba el mecanismo detallado de la siguiente reacción. (7 puntos)
OH OH OH
OH
O
O CH3 HCl O
HO
OH H2O HO + CH3OH
OH
OH
23
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3.- a) El aminoácido (-)-triptofano tiene un PI = 5.9. Indique la forma en que se encuentra el triptofano a: (1
punto cada estructura)
viii) pH = 5.9
ix) en un tampón AcOH/ AcONa de pH = 4.5
x) en un tampón NH4Cl / NH3 de pH = 10
24

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O
OH O
OH O O
OH OH
NH2 NH2
NH2 HS NH2
N
H
triptofano (trp) fenilalanina (fen) valina (val) cisteína (cis)
pH = 5.9 pH = 4.5 pH = 10
b.- Para el tetrapéptido fen.val.cis.trp indique:

i) El aminoácido N-terminal y el aminoácido C-terminal. (2 puntos)
ii) La estructura química del tetrapéptido. (3 puntos)
4.- El aminoácido sintético pseudo-tirosina se prepara a partir de m-aminofenol. Complete el siguiente

esquema sintético para este aminoácido. (15 puntos)
OH
NaNO
CuCN H3O+
2
A B C (CHO )
HCl ( C6H5N2ClO ) ( C7H5NO ) 7 3
NH2 i) LiAlH4 / éter

ii) H3O+
i) LiAlH4 / éter
G F i) Mg / éter PBr3
E D
ii) H O+ (CHO ) ii) CO2 ( C H BrO ) ( C7H8O2 )
3 8 8 3 7 7
( C8H10O2 )
iii) H3O+
PCC
OH
H COOH
NH4Cl H3O+
I
( C8H8O2 ) NaCN ( C9H10N2O )
NH2
pseudotirosina

25
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OH OH OH
NaNO2 CuCN
Cl-
HCl
NH2 N2 + CN
H3O+
OH
OH OH
i) LiAlH4 / éter
PBr3
ii) H3O+
CH2Br
CH2OH COOH
i) Mg / éter
ii) CO2
iii) H3O+
OH OH
OH
i) LiAlH4 / éter PCC

O O
ii) H3O+
OH H
OH
NH4Cl
NaCN
OH
OH
COOH
H3O+ CN
NH2
NH2

Examen de Química Orgánica II - Martes 13 de Julio de 2010

Puntaje: Nota:
1.- Complete las siguientes reacciones. Indique la estereoquímica del o los productos cuando sea
necesario (12 puntos)
26

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depende del alcohol que escriban es la estereoquímica de los productos
O Cl
O HO HO SOCl2 / py
Cl
+
O
1 punto
NaBH4 / éter 1 punto

N H3O+ H2N
1 punto
+ O
NH 3 i) CH3I (exceso)
EtNH2
N
+ ii) Ag2O / H2O
H2 / Pd / C 1 punto
iii) 
H2N si ponen ambos dar igual 1 p
1 punto LDA / THF / -78 ºC

EtBr
H3O+
1 punto
1 punto
O
CH2=PPh3
Zn(Hg)
HCl
1 punto 1 punto
2.- Escriba el mecanismo detallado de la hidrólisis ácida del dipéptido ala.val (5 puntos)
H O O
H+ +
+ N +
H3 N
OH + H2 O H3N OH + H3 N
O OH
O
ala.val alanina valina
27

lOMoARcPSD|14936669
H O +
H O OH2 H
+ N H+ H2O O
+ N + H3N N
H3N OH
OH OH
H3N
O OH
+OH
ala.val
- H+
+ OH
H3N OH H
H+ + O OH
+OH +N H H+ HO
H3N OH + H3N
N
OH
+ OH OH
O
H2N
OH
O
+ +
H3N OH H3N
O + OH
alanina valina

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lOMoARcPSD|14936669
1 PUNTO 1 PUNTO 1 PUNTO

NH HO O O
O 2
PCC/ CH2Cl2 Cl2
py N Cl
N AcOH N
H H H
C
A B (C6H12NClO)
(C6H (C6H13NO)
NO)
15
i) NaBH4
ii) H3O+
HO
HO
Cl N
H
+ Cl N
H
D
E
(C6H14NClO)
1 PUNTO 1 PUNTO
isómeros ópticos
OH OH OH OH OH
H3O+
NaNO2 / HCl i) LiAlH4 / éter i) SOCl2 / py
CuCN 1 PUNTO
ii) i-PrOH / H2O ii) NaCN/DMF
NH2 CN COOH CH2OH CH2CN

F G H I
(C7H5NO) (C7H6O3) (C H O ) (C H NO)
7 8 2 8 7
1 PUNTO 1 PUNTO 1 PUNTO i) H3O+

ii) SOCl2 / py
iii) NH3
HO HO
N N
OH
O H O
i) NaH /
H THF
+ ii) D + E
NH2
NH2
O
NH2
O J
O
atenolol (C8H9NO2)
K L
1 PUNTO (C14H22N2O3) 1 PUNTO 1 PUNTO

isómeros ópticos
b.- (6 puntos)
29

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OH
OH O OH Cl
O
O O SOCl2 / py O
i) PPh3 / tolueno
ii) NaH
PPh3
Br L
(C22H21PO2) M N
(C7H12O2)
(C H ClO)
1 PUNTO 1 PUNTO
7 11
1 PUNTO
Cd
i)
ii) H3O+
OH HO O
i) CH3Li / éter
+ ii) H3O+
Ñ
O P (C9H14O)
1 PUNTO (C10H18O) 1 PUNTO
1 PUNTO
linaloo
l
isómeros ópticos
4.-El aminoácido (+)-arginina tiene tres pKa: 2,17; 9,04 y 12,48.

a.- Asigne los pKa a cada grupo de la arginina (3 puntos)
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Departamento de Ciencias Químicas
Pauta Examen Extraordinario de Química Orgánica II QUI120
Miércoles 15 de Diciembre de 2010
1 O
PUNTO H 1 PUNTO
HN N
OH 2,17
12,4
NH2 NH2
8
1 PUNTO
9,04
b.- Calcule el punto isoeléctrico de la arginina (1 puntos)
pKa2 + pKa3
9,04 + 12, 48
PI = = = 10,76
2 2
c.- Indique la especie mayoritaria en que se encuentra la arginina:
xi) en una solución de HCl 0.1 M (2 puntos)

xii) en un tampón AcOH/ AcONa de pH = 4.5 (2 puntos)
xiii) en un tampón NH4Cl / NH3 de pH = 10 (2 puntos)
31

lOMoARcPSD|14936669
O O O
H H H
+ H2N N + H2N + H2N
N N
OH -O -O
NH2+NH3 NH2+NH3 NH2NH2
2 PUNTOS 2 PUNTOS
2 PUNTOS
pH = 1.0 pH = 4.5 pH = 10
Profs. Manuel Curitol P., Marcelo Asencio O., Tomás Delgado C.
Nombre:…………………………………………………………Ptje.:……………….. Nota:…………

lOMoARcPSD|14936669
1 PUNTO
H 1 PUNTO H
O
OMe O OH
OMe H H
H
+ H
H
H H
H
H H
OH
H 1 PUNTO
OMeOMe
OMe OMe
OH O H
H
H H i) CH3I (exceso)/ py
H ii) H3O+
OMe CH2OH
OH OH
H OH
CHO H OH
+
H OH i) NaBH4 / éter
H CH3OH HO H
OH O OMe H OH ii) H3O+ CH2OH
HCl (g)
H L-lixosa
HO H
H H
H CH2OH
H
L-lixosa 1 PUNTO
OH OH Br2 / H2O
1 PUNTO
COOH
i) HCN
HNO3 H OH
ii) H3O+
iii) H2 / BaSO4 COOH H OH
H OH HO H
H OH CH2OH
HO H
COOH
1 PUNTO
CHO CHO i) CaCO3

1 PUNTO HOH ii) H O / Fe (SO )
OH
HHH HOH
2 2 2 4 3
HO HOH
OH OH H
2.- El aminoácido ornitina tiene los siguientes
CH2OH
pK+a: 1,71; 8,7 y 10,8.
HOH
a.- Asigne los valores de pKa a cada grupo ácido-base de la ornitina
CH2OH (3 puntos)
1 PUNTO 8,7
1 PUNTO CHO
1 PUNTO H OH
HO H
CH2O
+
1 PUNTO NH3 1 PUNTO
H1
+ O-
NH3 1,7 PUNT
10,8
O
b.- Determine el valor del punto isoeléctrico de la ornitina (1 punto)
8,7 + 10,8
pI = --------------------- = 9,75 1 PUNTO
2
c.- Dibuje la estructura de la especie mayoritaria de la ornitina en los pH indicados (2 puntos)
32

lOMoARcPSD|14936669
+ NH3
+ NH3 OH
O
1 PUNTO
NH2
O-
H2 N
O
1 PUNTO
pH = 1,0 pH+=NH
12,0
3
d.- Dibuje la estructura del tetrapéptido CASA (2 puntos)

+ NH3 + NH3
O-
O- HS
OH O
O- O O
serina (S) alanina (A) cisteina (C)
O H O
+ H3N N -O
N N
H
O H
HS OH O
3.- Complete los siguientes esquemas de síntesis

a.- (6 puntos)
OH
HNO3
A B + C
H2SO4 (C H O) H2SO (C H NO )
4
9 12 9 11 3
O
isómeros
H3C
N Cl
Fe / HCl i) NaNO2 / HCl H
C D E F
isómero minoritario ii) H2O / H2SO4
(C H NO) (C H O ) (C H NO )
9 13 9 12 2 11 15 3
propoxur
insecticida y moluscicida
33

lOMoARcPSD|14936669
OH
O O O
HNO3
NO2
H2SO4 H2SO4 +
A NO2
B C
isómero minoritario
Fe / HCl
O
O
H 3C
O CH3 O
N
N Cl i) NaNO 2 / HCl NH2
O H OH
H
O ii) H2O / H2SO4
F D
propoxur insecticida y moluscicida
E
b.- (11 puntos)

HO Cl PCC i) Mg / éter
G H + I
H O+
CH2Cl2 3
(C6H11ClO) ii) isómeros ópticos
(C6H12O)
i) Mg / éter
SOCl2 / py i) SOCl2 / py
ii) CO2
H J L
K
isómero cis iii) H3O+ ii) NH3
(C6H11Cl) (C H 7O ) (C7H13NO)
i) Li AlH4 / éter
ii) i-PrOH/H 2O
O
PCl3
i)
Ñ N M
(C9H18NCl) ii) H3O+
(C H NO) (C7H15N)
9
O H NH2
N i) NaOH
i) EtONa / EtOH
HO
EtO O ii) H O+ N
O ii) Ñ (C18H32N2O5
3
H
OEt
)
iii)  O
O
34
lOMoARcPSD|14936669
isómeros ópticos
HO
HO
HO Cl PCC O Cl Mg / éter +
CH2Cl2 H3O+
H
G H
I
1 PUNTO isómero cis
2 PUNTOS 1 PUNTO
SOCl2 / py
O
SOCl2 / py HOOC i) Mg / éter Cl
H2N
NH3
CO2
H3O+
L
K J
1 PUNTO 1 PUNTO
Li AlH4 / éter 1 PUNTO
i-PrOH/H2O
(C7H13NO)
O
H2N i) HO PCl3
N Cl
H N
ii) H3O+ H
M
1 PUNTO N Ñ
1 PUNTO 1 PUNTO
O H O
H
N i) EtONa / EtOH O N H N
EtO
O ii) Ñ OEt
OEt EtO
O
O
O1 PUNTO
NaOH
H3O+

NH2
HO
N
H
O
4.- La hormona liberadora de gonadotropina (GnRH) es una hormona peptídica responsable de la

liberación de hormona estimulante del folículo (FSH) y de hormona luteinizante (LH) de la
pituitaria anterior.
a.- La hidrólisis ácida de la GnRH produce la siguiente composición de aminoácidos: [Arg, Glu,
Gli2, His, Leu, Pro, Ser, Tir, Trp Esto indica que es un decapéptido.
b.- Mediante DNFB se libera DNB-Glu y mediante carboxipeptidasa se libera Gli. Glu es el aa. N-
terminal y Gli es el aa. C-terminal. El péptido es del tipo:
Glu.........................................Gli
c.- La digestión con Pepsina produce tres péptidos:

i.- P1: [Glu, His] Glu es el aa. N-terminal, por lo tanto, P1 es: Glu.His
ii.- P2: [Ser, Trp] La pepsina hidroliza el enlace peptídico en el extremo amino de Trp, por lo
tanto, P2 es: Trp.Ser
iii.- P3 [Arg, Gli2, Leu, Pro, Tir]; Gli es aa. C-terminal y Tir debe ser el N-terminal, por lo tanto,
P3 es del tipo:
Tir....................Gli
Así, tenemos que la secuencia de GnRH es:
Glu.His.Trp.Ser.Tir.....................Gli
35

lOMoARcPSD|14936669

Pauta Examen de Química Orgánica II QUI120
Lunes 13 de Diciembre de 2010
d.- La digestión con Quimotripsina produce tres péptidos:
i.- Q1: [Glu, His, Trp]; La quimotripsina hidroliza el enlace peptídico en el extremo carboxilo
de Trp. Por lo tanto, Trp. debe ser el aa. C-terminal de Q1. Como Glu es el aa. N-terminal entonces Q1
es: Glu.His.Trp
ii.- Q2: [Ser, Tir]; La quimotripsina hidroliza el enlace peptídico en el extremo carboxilo de
Tir. Así Q2 es: Ser.Tir.
iii.- Q3: [Arg, Gli2, Leu, Pro]; Edman proporciona Gli. Las Gli son el aa. N y C-terminal de Q3
que tiene la siguiente estructura: Gli................Gli
Así, tenemos que la secuencia de GnRH es:
Glu.His.Trp.Ser.Tir.Gli................Gli
e.- La digestión con Tripsina produce dos péptidos:

i.- T1: [Gli, Pro] Gli es terminal por lo tanto T1 es: Pro.Gli
ii.- T2: [Arg, Gli, Glu, His, Leu, Ser, Tir, Trp] La tripsina hidroliza el enlace peptídico en el
extremo carboxilo de Arg. Por lo tanto, Arg debe ser el aa. C-terminal de T2 y debe estar unido a
Pro. Esto indica que la secuencia de T2 debe ser:
Glu.His.Trp.Ser.Tir.Gli......Arg.Pro.Gli
Por último, el aa. que falta debe ser Leu.
La estrutura de GnRH es Glu.His.Trp.Ser.Tir.Gli.Leu.Arg.Pro.Gli
Escriba la secuencia de aminoácidos de la GnRH. Justifique adecuadamente (10 puntos)
Profs. Manuel Curitol P., Marcelo Asencio O., Tomás Delgado C.
Nombre:…………………………………………………………Ptje.:……………….. Nota:…………
36

lOMoARcPSD|14936669
1 PUNTO
H H 1 PUNTO
H O H H O OH
H + H
OMe H
OMe H
1 PUNTO OMe
OMe H
H OH
H OMe
OEt H OMe
H O
H
OH H i) CH3I (exceso)/ py
OH H ii) H3O+
CH2OH
H OH
H OH
+ CHO HO H
H i) NaBH4 / éter
CH CH OH H OH
O H 3 2 H O
H
HO H ii) H3O+ CH2OH
H HCl (g) H OH
OH H
OH CH2OH 1 PUNTO
OEt
D-xilosa
H OH Br2 / H2O
1 PUNTO
COOH
i) HCN
HNO3 H OH
ii) H3O+
iii) H2 / BaSO4 HO H
COOH
H OH
H OH
CH2OH
HO H
H OH 1 PUNTO
COO
H1 CHO i) CaCO3
CHO
HOH HOH ii) H2O2 / Fe2(SO4)3
HOH
PUNTO
HOH
+HOH
HOH HOH
2.- El aminoácido lisina tiene los siguientes
pKa: 2,2; 9,0 y 10,5.
CH2OH HOH
a.- Asigne los valores de pKa a cada grupo ácido-base deCH OH
la2lisina (3 puntos)
CHO
HO H
1 PUNTO 1 PUNTO
9,0
H OH
CH2
+
NH3
+ O- OH 1
H3 N 2,2
10,
O
PUNTO
b.- Determine el valor del punto isoeléctrico de la lisina (1 punto)
PI = 9,0 + 10,5
--------------- = 9,75
2
c.- Dibuje la estructura de la especie mayoritaria de la lisina en los pH indicados (2 puntos)
37

lOMoARcPSD|14936669
+ NH3
+ H3N OH
NH3
O-
H3N
O
pH = 1,0 pH = 12,0
d.- Dibuje la estructura del tetrapéptido VACA (2 puntos)

+ NH3 + NH3 + NH3
O- O- HS
O
O- O O
valina (V) alanina (A) cisteina (C)
O H O
+ NH -O
N
3
N N
H O H O
SH
3.- Complete los siguientes esquemas de síntesis

a.- (11 puntos)
COOEt
i) Li AlH4 / PCC / CH2Cl2 PPh3
éter A C
B
ii) i-PrOH/H2O (C H NO )
(C H NO ) (C H NO )
NO2 7 7 3 7 5 3 9 9 2
H3C H MCPBA / CH2Cl2

N
i) PCC / CH2Cl2 CH3
H + I F + G D(C H +NO )E
ii) Zn (Hg)/ HCl
(C H N O ) (C11H16N2O3) 9 9 3
11 16 2 2
isómeros ópticos
isómeros ópticos isómeros ópticos
i) Fe / HCl
ii) NaNO2 / HCl
iii) H2O / H2SO4 N
O
H3C CH3
N Cl
J + K
CH3
(C11H17NO) O
isómeros ópticos
O N
isómeros ópticos
inhibidor de la acetilcolinesterasa

lOMoARcPSD|14936669
38

lOMoARcPSD|14936669
CH2OH CHO
COOEt
Li AlH4 / éter PCC / CH2Cl2
PPh 3
i-PrOH/H2O
NO2 NO2 NO2
NO2
B C
A 1 PUNTO
1 PUNTO
1 PUNTO
MCPBA / CH2Cl2
HO HO O O
N N H3C
+ N
H
CH
3
+
NO2 NO2 NO2 NO 2
1 PUNTO 1 PUNTO E
1 PUNTO F + G 1 PUNTO
isómeros ópticos D +
PCC / CH2Cl2
Zn (Hg)/ HCl isómeros ópticos
N N N
+ i) Fe / HCl
N
ii) NaNO2 / HCl +
iii) H2O / H2SO4
NONO
2 2 H + I1 PUNTO
OH
isómeros ópticos OH
1 PUNTO 1 PUNTO J + K
1 PUNTO
isómeros ópticos
O
H3C
NCl
CH3
N
inhibidor de la acetilcolinesterasa
CH 3
isómeros ópticos
O
ON
b.- (6 puntos)
i) Li AlH4 / éter
O HCN L M PCl3
N
(C H NO) ii) i-PrOH/H2O (C H NO) (C H NCl)
3 5 3 9 3 8
O H
N
EtO i) EtONa / EtOH i) NaOH
O Ñ ii) H O+ O + P
OEt
O
ii) N (C H N O ) 3
(C H N O )
12 23 2 5 iii)  5 12 2 2
isómeros ópticos
ornitina
39

lOMoARcPSD|14936669
HO
HO Cl
i) Li AlH4 / éter PCl3
O HCN
NH2
CN
ii) i-PrOH/H2O NH2
L M N
H2 N
O
O i) NaOH HO NH2
H O H
N NH 2
i) EtONa / EtOH N H3O+
EtO EtO  1 PUNTO
O ii) N O O
+
OEt
O O OEt
HO NH2
Ñ
NH2
1 PUNTO
O+ P1 PUNTO
isómeros ópticos
ornitina
4.- La Ceruleína es un decapéptido específico obtenido de la piel del Hila caerulea, un anfibio
australiano, cuya acción y composición es similar a la colecistoquinina (CCK). Estimula las
secreciones gástrica, biliar y pancreática y determinada musculatura lisa. Se emplea en el íleo
paralítico y como medio de diagnóstico en la disfunción pancreática.
a.- La hidrólisis ácida de la Ceruleína produce la siguiente composición de aminoácidos: [Asp2, Gln,
Gli, Met, Tir, Fen, Glu, Thr, Trp ]. Corresponde a un decapéptido.
b.- Mediante DNFB se determinó que el aminoácido N-terminal del decapéptido es Glu.
c.- Mediante carboxipeptidasa se determinó que el aminoácido C-terminal del decapéptido es Fen.
Por lo tanto, el decapéptido tiene la siguiente estructura:
Glu.........................................Fen
d.- La digestión con Pepsina produce Fen y tres péptidos:

i.- P1: [Asp, Glu, Gln] El tripéptido P1 tiene la estructura: Glu .....
ii.- P2: [Gli, Tir, Thr] El tripéptido P2 tiene la estructura: Tir. .
iii.- P3 [Asp, Met, Trp]; El tripéptido P3 tiene la estructura: Trp. .
e.- La digestión con Quimotripsina produce tres péptidos:

i.- Q1: [Asp, Glu, Gln, Tir]; Edman de Q1 produce Glu.Gln. El tetrapéptido Q1 tiene la
estructura: Glu.Gln.Asp.Tir
ii.- Q2: [Gli, Thr, Trp]; Edman de Q2 produce Thr. El tetrapéptido Q2 tiene la estructura:
Thr.Gli.Trp
40

lOMoARcPSD|14936669
Universidad Andrés Bello Departamento de Ciencias Químicas

Examen de Química Orgánica II-QUI 120_1,2 Jueves 7 de Julio de 2011
iii.- Q3: [Asp, Fen, Met] El tripéptido Q3 tiene la estructura: . .Fen
Glu.Gln.Asp.Tir.Thr.Gli.Trp..........Fen
f.- La reacción con CNBr produce dos péptidos:

i.- C1: [Asp, Gli, Gln, Glu, Thr, Tir, Trp-HSL] La Metionina está unida a Trp.
ii.- C2: [Asp, Fen] Asp está unido a Fen
Glu.Gln.Asp.Tir.Thr.Gli.Trp.Met.Asp.Fen
Escriba la secuencia de aminoácidos de la ceruleína. (10 puntos)
Profs. Manuel Curitol P.; Tomás Delgado C.

Puntaje: Nota:
41

lOMoARcPSD|14936669
LiAlH4 / éter Cl
H3O+
NaCN
HO
SOCl2 / py i) NaH
ii) Cl
KMnO4 / H2SO4
CH3CH=PPh3
)i CH3Li/éter
ii) H3O+
(CH3)2CuLi/éter
H3O+
MCPBA
LDA / THF / -78º C
CH2Cl2
Cl
H3O+
Puntos 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24
Nota 1.0 1.1 1.2 1.3 1.5 1.6 1.7 1.8 1.9 2.0 2.2 2.3 2.4 2.5 2.6 2.7 2.8 3.0 3.1 3.2 3.3 3.4 3.5 3.7
Puntos 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45
Nota 3.8 3.9 4.0 4.2 4.3 4.5 4.7 4.8 5.0 5.2 5.3 5.5 5.7 5.8 6.0 6.2 6.3 6.5 6.6 6.8 7.0
2.- Escriba el mecanismo detallado de formación del -D-ribofuranósido de etilo a partir de -D-
ribofuranosa y etanol en medio HCl gaseoso. (6 puntos)
42

lOMoARcPSD|14936669
CH2OH CH2OH
O O
OH OH EtOH OH
OH + H2O
OH HCl (g) OEt

43

lOMoARcPSD|14936669
i) Li / éter N
PCl5
K L
O (C8H16NCl)
(C8H 17NO)
ii)
iii) H3O+
OEt
i) EtONa / EtOH i) NaOH
CH3OH
M N Ñ
OEt ii) H3O+ H2SO4
O ii) r
B Br (C H O ) iii)  (C7H12O2) i) CH ONa / CH OH
12 20 4 3 3
ii) L
O
(C16H29NO2)
amicibona
antitusígeno
b.- (10 puntos)
44
lOMoARcPSD|14936669
COOH
i) Cd i) / TsOH
SOCl 2 / py HCN OH OH
A B C D
ii) H3O+ (C H NO) ii) LiAlH4 / éter
(C7H5ClO) (C9H8O) 10 9 (C10H13NO)
iii) H3O+
i) OH OH / TsOH
ii) HCHO
H2/ Pd/C
i) LDA / THF i) HCHO/ H2/ Pd/C E

G+H F
(C13H ii) CH3Br ii) H3O+ (C13H19NO2)
19
NO) (C12H NO)
1
isómeros ópticos iii) H3O+
O
Li O O
i) O
O
G I+J J
isómero S ii) H3O+ H2SO4 (c)
(C20H27NO) isómero (1R, 2S) N
isómeros ópticos
levopropoxifeno
antitusivo
4.- Se ha estudiado la actividad ansiolítica tipo benzodiazepina de la -casozepina, un péptido obtenido

de la hidrólisis tríptica de la caseína de la leche de vaca.
La hidrólisis ácida del péptido produce la siguiente composición de aminoácidos: [Arg, Gli, Gln, Glu,
Leu4, Tir2]. Mediante DNFB se determinó que el extremo amino terminal era Tir, y el carboxilo
terminal era el residuo de Arg (mediante carboxipeptidasa)
a- La digestión con Quimotripsina dió Tir y dos péptidos:
i. Q1: [Gli, Leu, Tir]; tratamiento con DNFB de Q1 produjo DNP-Leu;
ii. Q2: [Arg, Gln, Glu, Leu3]
b.- La digestión con Termolisina dió también dos péptidos:
i. T1: [ Gln, Glu];
ii. T2: [Arg, Leu]
c.- La digestión con Proteasa V8 dio dos péptidos:
i. P1: [Gli, Glu, Leu2, Tir2];
45
lOMoARcPSD|14936669
Universidad Andrés Bello Departamento de Ciencias Químicas

Examen Recuperativo de Química Orgánica II-QUI 120_1,2 Julio de 2011
ii. P2: [Arg, Gln, Leu2]

Termolisina Extremo Amino de Fen, Tir, Trp, Leu, Ileu y Val.
Proteasa V8 Extremo carboxilo de glutamato
Quimotripsina Extremo carboxilo de Tir y Fen
Determine la secuencia de aminoácidos. Justifique adecuadamente (10 puntos)

Puntaje: Nota:
46

lOMoARcPSD|14936669
OO
LiAlH4 / éter
O H3O+
NaN3
HO
SOCl2
i) NaH
ii) Cl
KMnO4 / H2SO4
O
PPh3
EtLi/éter
H3O+
(CH3)2CuLi/éter
i) LDA / THF / -78º C H3O+
Cl
H3O+
MCPBA
CH2Cl2
Puntos 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24
Nota 1.0 1.1 1.2 1.3 1.5 1.6 1.7 1.8 1.9 2.0 2.2 2.3 2.4 2.5 2.6 2.7 2.8 3.0 3.1 3.2 3.3 3.4 3.5 3.7
Puntos 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45
Nota 3.8 3.9 4.0 4.2 4.3 4.5 4.7 4.8 5.0 5.2 5.3 5.5 5.7 5.8 6.0 6.2 6.3 6.5 6.6 6.8 7.0
2.- Escriba el mecanismo detallado de hidrólisis del -D-ribofuranósido de etilo. (6 puntos)
47

lOMoARcPSD|14936669
CH2OH CH2OH
O O
H 3O +
OH
OH OH OH OH + EtOH
OEt

48

lOMoARcPSD|14936669
i) Li / éter N
PCl5
K L
O (C8H16NCl)
(C8H 17NO)
ii)
iii) H3O+
OEt
i) EtONa / EtOH i) NaOH
CH3OH
M N Ñ
OEt ii) H3O+ H2SO4
O ii) r
B Br (C H O ) iii)  (C7H12O2) i) CH ONa / CH OH
12 20 4 3 3
ii) L
O
(C16H29NO2)
amicibona
antitusígeno
b.- (10 puntos)
49

lOMoARcPSD|14936669
COOH
i) Cd i) / TsOH
SOCl 2 / py HCN OH OH
A B C D
ii) H3O+ (C H NO) ii) LiAlH4 / éter
(C7H5ClO) (C9H8O) 10 9 (C10H13NO)
iii) H3O+
i) OH OH / TsOH
ii) HCHO
H2/ Pd/C
i) LDA / THF i) HCHO/ H2/ Pd/C E

G+H F
(C13H ii) CH3Br ii) H3O+ (C13H19NO2)
19
NO) (C12H NO)
1
isómeros ópticos iii) H3O+
O
Li O O
i) O
O
G I+J J
isómero S ii) H3O+ H2SO4 (c)
(C20H27NO) isómero (1R, 2S) N
isómeros ópticos
levopropoxifeno
antitusivo
50
lOMoARcPSD|14936669
4.- Se ha estudiado la actividad ansiolítica tipo benzodiazepina de la 2s-casozepina, un péptido obtenido

de la hidrólisis tríptica de la caseína de la leche de vaca.
La hidrólisis ácida del péptido produce la siguiente composición de aminoácidos: [Asn, Fen, Ileu, Leu,
Met, Pro3, Tir, Thr, Val]. Mediante DNFB se determinó que el extremo amino terminal era Leu, y el
carboxilo terminal era el residuo de Asn (mediante carboxipeptidasa)
a- La digestión con Quimotripsina dió tres péptidos:

i. Q1: [Fen, Pro];
ii. Q2: [Leu, Tir, Val];
iii. Q3: [Asn, Ileu, Met, Pro2, Thr]
b.- La digestión con Termolisina dió tres péptidos:

i. T1: [ Pro, Tir];
ii. T2: [Fen, Met, Pro, Thr];
iii. T3: [Asn, Ileu, Pro];
c.- La digestión con BrCN dió dos péptidos:

i. C1: [Fen, Leu, Pro, Tir, Thr-HSL, Val];
ii. C2: [Asn, Ileu, Pro2]
Determine la secuencia de aminoácidos. Justifique adecuadamente (9 puntos)

Termolisina Extremo Amino de Fen, Tir, Trp, Leu, Ileu y Val.
BrCN Extremo carboxilo de Met y se transforma en HSL
Quimotripsina Extremo carboxilo de Fen, Tir y Trp
51

lOMoARcPSD|14936669

Pauta Examen de Química Orgánica II-QUI120-1,2,3

Puntaje: Nota:
1.- El aminoácido (+)-ornitina tiene tres pKa: 1,71; 8,69 y 10,76.

a.- Asigne los valores de pKa (3 puntos)
(+)-L-ornitina
H2N OH 1 PUNTO
10,7 1,71
NH2
1 PUNTO
8,69
1 PUNTO
b.- Calcule el punto isoeléctrico de la ornitina (1 punto)
c.- Dibuje la estructura de la ornitina a los distintos pH ( 2 puntos)

pI = (8,69 + 10,76) / 2 =
pH = 11,00 9,73 pH = 1,50
O O
- +
H2N O H3N OH
NH2 + NH3
1 PUNTO 1 PUNTO
2.- Dibuje la estructura del péptido HAYA (2 puntos)

O O O
N
OH OH OH
NH2
N NH2 NH2
H
alanina (A) histidina (H) tirosina (Y)
PUNTOS 0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22
NOTA 1.0 1.1 1.2 1.3 1.4 1.6 1.7 1.8 1.9 2.0 2.1 2.2 2.3 2.4 2.6 2.7 2.8 2.9 3.0 3.1 3.2 3.3 3.4
PUNTOS 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45
NOTA 3.6 3.7 3.8 3.9 4.0 4.2 4.3 4.5 4.7 4.8 5.0 5.2 5.3 5.5 5.7 5.8 6.0 6.2 6.3 6.5 6.7 6.8 7.0
52

lOMoARcPSD|14936669
1 PUNTO
Br
OH
1 PUNTO
2.- Complete las siguientes reacciones para bromobenceno. Indique la estereoquímica del producto
cuando sea necesario (14 puntos)
i) LDA / THF / -78° C i) Mg / éter r
O O i) Mg / éte
ii) O
ii)
iii) H3O+ ii)
iii) H3O+ /  iii) H3O+
O Cl
OH
H
PCC PCl3
CH2Cl2
1 PUNTO 1 PUNTO
1 PUNTO
Ph3P=CH2 KCN
KMnO4 / H+
O CN
H OH
1 PUNTO
1 PUNTO 1 PUNTO
i) B H / THF i) SOCl2 / py i) LiAlH4 / éter

lOMoARcPSD|14936669
2 6
ii) EtOH / H SO ii) i-PrOH/ H O
2 4 2
ii) H2O2 / NaOH
OH O NH2
OEt
1 PUNTO
1 PUNTO 1 PUNTO
i) NaH i) CH3MgBr/ éter

CH3CH2CHO / H2 / Pd / C
ii) EtBr ii) H3O+
HN
OEt OH
1 PUNTO
1 PUNTO 1 PUNTO
53

lOMoARcPSD|14936669
síntesis. a.- 7 puntos.
NH2
NO2
i) NaNO / HCl i) NaH i) Fe / HCl
2
A B C
ii) H2O / H2SO4 C10H7NO ii) CH3Br C11H9NO ii) NaNO2 / HCl C H BrO
3 3
iii) CuBr 11 9
i) Li / éter
O
ii)
iii) H3O+
H3O+ NH4Cl PCC D

G F KCN
E CH2Cl2 C H O
C14H15NO3 C14H14N2 C13H12O 13 14 2
O 2
NH2 OH OMe
NO2 NO2 NO2

NaNO2 / HCl NaH
H2O / H2SO4 CH3Br
C10H73NO C11H9NO3 1 PUNTO

Fe / HCl
1 PUNTO NaNO2 / HCl
CuBr
OMe OMe OMe

O OH Br
i)Li / éter
PCC
O
CH2Cl2
H ii)
iii) H3O+
C13H12O2 1 PUNTO C13H14O2 1 PUNTO C11H9BrO
1 PUNTO
NH4ClKCN
OMe OMe
CN COOH
H3O+
NH2 NH2
C14H14N2O 1 PUNTO C14H15NO3 1 PUNTO

lOMoARcPSD|14936669
54

lOMoARcPSD|14936669
b.- 9 puntos.
O
NH2
i) Mg / éter
HNO3 NaOH i) NaNO2 / HCl
H
H SO I J ii) CuBr K O C HL NO
O
O
2 4
C H NO CHNO C 6H 6N 2O C6H4NBrO2 ii)
8 9 3
8 9 8 8 2
2 iii) H3O i) PCl3
+
ii) KCN
HO i) CH3MgBr / éter
i) Fe / HCl N M
O Ñ
ii) NaNO2 / HCl C H NO OH C10H11NO3 ii) H3O+ C9H8N2O2
C10H12O2 12 15 4 TsOH
iii) H2O / H2SO4
frambinona
aroma de frambuesa
O O
H H
NH2 O O N N NH2
O HNO3 NaOH
H2SO4 1 PUNTO
C8H9NO H NO2 NO2 C6H6N2O2 J

1 PUNTO NaNO2 / HCl
C8H8N2O3 CuBr
I
1 PUNTO
O
CN OH
Br
i) Mg / éter
CH3MgBr / éter PCl3
KCN
H3O+
O
ii)
iii) H3O+
NO2 NO2 C9H8N2O2 NO2 C8H9NO3 NO2 C6H4NBrO2 K

M L 1 PUNTO
C10H113NO
1 PUNTO 1 PUNTO
N
1 PUNTO
HOOH TsOH
O O O
Fe / HCl
NaNO2 / HCl
H2O / H2SO4
NO2 OH
C 15
12 HO
N 4
C10H12 O2
Ñ O
1 PUNTO
1 PUNTO
55

lOMoARcPSD|14936669
4.- Un polipéptido se aisló a partir de la orina de un perezoso de tres dedos. Un grupo de investigadores
pensando que el polipéptido podría presentar propiedades biológicas nuevas e inusuales decidió
determinar la secuencia de aminoácidos con el fin de obtener el Premio Nobel y asegurarse un lugar en
la Historia. Para ello realizaron las siguientes reacciones:
i.- La hidrólisis ácida del polipéptido produjo los aminoácidos Arg, Asp, Gli, Fen, Lis, Met2.
Es un heptapéptido formado por dos unidades de Met y una unidad de los aa. Asp, Arg, Lis, Fen y Gli
ii.- La reacción de degradación de Edman dió como resultado fenilhidantoína de Metionina y el

tratamiento con carboxipeptidasa rindió Met.
Una de las unidades de Met es un aminoácido N-Terminal mientras que la otra unidad de Met es el
aminoácido C-Terminal
Así tenemos: Met Met
iii.- La digestión con quimotripsina dio:

a) Q1: un pentapéptido que con cloruro de dansilo rinde Met;
b) Q2: un dipéptido.
La quimotripsina hidroliza por el lado del grupo carboxilo de aminoácidos aromáticos. En este caso,
rompe por el lado derecho de Fen. El pentapéptido contiene al aa. N-terminal y al aa. Fen. Así tenemos
Q1: Met Fen
El dipéptido contiene al otro aa. Met. Así, Q2 es Met
iv.- La digestión con Tripsina dió como resultado Arg libre y:

a) T1: un tripéptido que contiene Met;
b) T2: un tripéptido que contiene Met.
La tripsina hidroliza el grupo carboxilo de Arg y Lis, lo que da los siguientes tripéptidos:
T1: Met Lis
T2: Met
La Arg debe estar al lado de Lis por eso queda libre. Así, el heptapeptido quedaría:
Met Lis Arg Fen Met
v.- La digestión con la pepsina dió como resultado:

P1: un tetrapéptido que contiene Arg, Asp, Lis y Met;
P2: un tripéptido.
La pepsina hidroliza por el lado izquierdo de Fen, por lo tanto las estructuras del tetrapéptido y el
tripéptido son:
P1: Met Asp Lis Arg
P2: Fen Gli Met
Finalmente la secuencia del heptapéptido es: Met Asp Lis Arg Fen Gli Met
Determine la estructura del polipéptido (7 puntos)
56

lOMoARcPSD|14936669

Examen Recuperativo de Química Orgánica II-QUI120-1,2,3
Jueves 20 de Diciembre de 2012
Puntaje: Nota:
1.- El aminoácido (+)-lisina tiene tres pKa: 2,15; 9,16 y 10,67.

a.- Asigne los valores de pKa (3 puntos)
NH2
OH
H2N
O
b.- Calcule el punto isoeléctrico de la lisina (1 punto)
c.- Dibuje la estructura de la ornitina a los distintos pH ( 2 puntos)
pH = 12,00 pH = 1,50
2.- Dibuje la estructura del péptido MAYA (2 puntos)

O
O O
CH3 OH
OH OH NH2
S
NH2 NH2 HO
alanina (A) metionina (M) tirosina (Y)
PUNTOS 0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22
NOTA 1.0 1.1 1.2 1.3 1.4 1.6 1.7 1.8 1.9 2.0 2.1 2.2 2.3 2.4 2.6 2.7 2.8 2.9 3.0 3.1 3.2 3.3 3.4
PUNTOS 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45
NOTA 3.6 3.7 3.8 3.9 4.0 4.2 4.3 4.5 4.7 4.8 5.0 5.2 5.3 5.5 5.7 5.8 6.0 6.2 6.3 6.5 6.7 6.8 7.0
57

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Cl
2.- Complete las siguientes reacciones para bromobenceno. Indique la estereoquímica del producto
ONa i) Mg / éter
i)
ii) HCHO
ii) H3O+ /  iii) H3O+
PCC
CH2Cl2
i) Mg / éter
O
ii)
iii) H3O+
PCl3
Ph3P=CH2 KCN
KMnO4 / H+
i) B2 H6 / THF i) SOCl2 / py i) LiAlH4 / éter

ii) EtOH / H SO ii) i-PrOH/ H O
2 4 2
ii) H2O2 / NaOH
i) NaH i) CH3CH2MgBr/ éter

CH3CHO / H2 / Pd / C
ii) PrBr ii) H3O+

lOMoARcPSD|14936669
58

lOMoARcPSD|14936669
NO2
NH2
i) NaNO / HCl i) NaH i) Fe / HCl
2
A B C
ii) H2O / H2SO4 C10H7NO ii) CH3Br C11H9NO ii) NaNO2 / HCl C H BrO
3 3
iii) CuBr 11 9
i) Li / éter
O
ii)
iii) H3O+
H3O+ NH4Cl PCC D

G F KCN
E CH2Cl2 C H O
C14H15NO3 C14H14N2 C13H12O 13 14 2
O 2
59

lOMoARcPSD|14936669
b.- 9 puntos.
O
NH2
Cl i) Mg / éter
HNO3 NaOH i) NaNO2 / HCl L
H I J K
C H NO
H2SO4 CHNO CHNO ii) CuCl C H NClO O C8H9NO3
8 9 8 8 2 3 6 6 2 2 6 4 2 ii)
iii) H3O+ i) PCl3
ii) KCN
OH i) CH3MgBr / éter
i) Fe / HCl HO N M
O Ñ
ii) NaNO2 / HCl C H NO TsOH C10H11NO3 ii) H3O+ C 9H 8N 2O 2
C10H12O2 12 15 4
iii) H2O / H2SO4
frambinona
aroma de frambuesa
60
lOMoARcPSD|14936669
4.- Un polipéptido se aisló a partir de la orina de un oso hormiguero. Un grupo de investigadores

pensando que el polipéptido podría presentar propiedades biológicas nuevas e inusuales decidió
determinar la secuencia de aminoácidos con el fin de obtener el Premio Nobel y asegurarse un lugar en
la Historia. Para ello realizaron las siguientes reacciones:
i.- La hidrólisis ácida del polipéptido produjo los aminoácidos Arg, Fen, Gli, Gln, Lis, Met, Pro Tir.
ii.- La reacción de degradación de Edman dió como resultado fenilhidantoína de Lisina y el tratamiento
con carboxipeptidasa rindió Tirosina.
iii.- La digestión con quimotripsina dio:

a) Q1: un péptido que contiene Arg, Fen, Gli, Lis, Met, Pro;
b) Q2: un dipéptido.
iv.- La digestión con Tripsina dió como resultado Lis libre y:

a) T1: un tetrapéptido que contiene Arg, Gli, Met, Pro y con cloruro de dansilo rinde Gli;
b) T2: un tripéptido. fenglntir
v.- El tratamiento con BrCN produce:

C1: un dipéptido que contiene Gli-HSL y Lis;
C2: un pentapéptido.
NOMBRE ESPECIFICIDAD
TRIPSINA EXTREMO DEL CARBOXILO DE

AMINOÁCIDOS BÁSICOS p.e. LIS Y ARG
QUIMOTRIPSINA EXTREMO DEL CARBOXILO EN
ARILAMINOÁCIDOS p.e. FEN, TIR Y TRP
BrCN EXTREMO CARBOXILO DE METIONINA
TRANSFORMÁNDOLA EN LACTONA DE
HOMOSERINA (HSL)
61

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Examen de Química Orgánica II-QUI120-1
Jueves 4 de Julio de 2013
Nombre: Puntaje: Nota:
1.- Escriba el mecanismo detallado de isomerización de la D-eritrulosa en D-eritrosa (7 puntos)
CH2OH CH2OH
O H OH
NaOH
H OH H OH
CH2OH CH2OH
D-eritrulosa D-eritrosa
PUNTOS 0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22
NOTA 1,0 1,1 1,3 1,4 1,5 1,7 1,8 1,9 2,1 2,2 2,3 2,5 2,6 2,7 2,9 3,0 3,1 3,3 3,4 3,5 3,6 3,7 3,9
PUNTOS 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45
NOTA 4,1 4,2 4,3 4,5 4,6 4,7 4,9 5,0 5,1 5,3 5,4 5,5 5,6 5,7 5,9 6,1 6,2 6,3 6,5 6,6 6,7 6,9 7,0
62

lOMoARcPSD|14936669
2.- Complete el siguiente esquema. Indique claramente la estereoquímica cuando corresponda (14
puntos)
isómero R isómero S
NaH i) SOCl2
CH3I
+
ii) KCN
i) LiAlH4 / éter
i) NaBH4 / éter
ii) i-PrOH/ H2O
ii) H3O+
CH3Li / éter
i) CH3I
H3O+ O O i / ii) Ag2O / H2O
NH
PPh3 CH3CH2I iii) 
H3O+
i) NaH
O
ii) NH3 / H2 / Pd /
isómero S
isómero
iii) H3O+
OO
+
O
PhCHO / H2 / Pd / C
63

lOMoARcPSD|14936669
a.- 7 puntos.
NH2
O O
O i) Fe / HCl
HNO3 / H2SO4 H3O+
C D
A B / HCl (C H NClO) (C H NCl)
ii) NaNO
H2SO4 (C8H9NO) (C8H8N2O3) 2 8 8 6 6
iii) CuCl
i) NaNO2 / HCl
ii) CuCN
i) LiAlH4 /éter
G H3O+
E
F (C H NCl)
(C H ClO) ii) i-PrOH / H2O (C7H5ClO2) 7 4
7 5
iii) PCC /CH2Cl2

lOMoARcPSD|14936669
64

lOMoARcPSD|14936669
b.- 3 puntos.
N Cl i) Mg / KMnO4
éter H + I J
ii) G (C12H8NClO)
(C12H10NClO)
iii) H3O+
65

lOMoARcPSD|14936669
c.- 4 puntos
i) BuLi / i) PPh3 i) J
N éter PCl3 M
K L N
H O (C4H11NO) (C4H10NCl) ii) NaH (C22H24NP) ii) H2 / Pd / C isómero R
ii)
(C16H19N2Cl)
iii) H3O+
clorfenamina
antihistamínico
66
lOMoARcPSD|14936669
4.- La hidrólisis ácida del oligopéptido relacionado con la hormona -melanocito-estimulante de monos
y humanos produce: Arg2, Asp, Fen, Gli, Glu, His, Lis, Met, Pro3, Ser, Tir, Trp. Determine su
estructura primaria de acuerdo a las siguientes evidencias experimentales justificando adecuadamente:
(10 puntos)
i.- La reacción de degradación de Edman produce Prolina y el tratamiento con carboxipeptidasa

produce Asp.
ii.- La digestión con Quimotripsina produce cuatro péptidos:

a) Q1: [Arg, Fen, Glu, His, Met];
b) Q2: [Pro, Tir];
c) Q3: [Asp, Gli, Lis, Pro2, Ser]; y
d) Q4: [Arg, Trp]
iii.- La digestión con Tripsina produce Asp y tres péptidos:

a) T1: [Arg, Pro, Tir];
b) T2: [Gli, Lis, Pro2, Ser, Trp]; la degradación de Edman de T2 produce secuencia parcial [Trp.Gli.Ser]
y
c) T3: [Arg, Fen, Glu, His, Met]; la degradación de Edman de T3 produce secuencia parcial [Met.Glu]
iv.- El tratamiento con BrCN produce dos péptidos:

a) C1:[Arg-HSL, Pro, Tir]; y
b) C2:[Arg, Asp, Fen, Gli, Glu, His, Lis, Pro2, Ser, Trp]

AMINOÁCIDOS BÁSICOS : Lis, Arg
ARILAMINOÁCIDOS: Fen, Tir, Trp
BROMURO DE CIANÓGENO (BrCN) EXTREMO DEL CARBOXILO DE Met.
67

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Pauta Examen de Química Orgánica II-QUI120-1,2,3
Nombre: Puntaje: Nota:
1a.- Escriba la estructura química del péptido AMIDA a pH = 7 (4 puntos)
O
O O
OH HO OH
OH O OH
NH2
O NH2 S NH2
NH2
alanina (A) ácido aspártico (D) isoleucina (I) metionina (M)
H O H O
N N O-
+
H 3N N N
O H H
O O
O
S O-
b.- Escriba el mecanismo detallado de la hidrólisis ácida del dipéptido AM (5 puntos)
H + H
H O H O O
+ HO
N H N H2 O
+ + N
+
H3N OH H3N OH OH
H3N
O OH OH
+
S S S
H + O H H O H
+ H3N O H H O
+ O + N
OHH N O
H3N
3
+ H OH + N
O H3N OH
OH +
+ OH
S
S
S

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68

lOMoARcPSD|14936669
2.- Complete las siguientes reacciones para nitrobenceno. Indique la estereoquímica del producto
NH2
O NO2
i) HNO3 / H2SO4 NH2
ii) Fe / HCl 1 PUNTO
1 PUNTO
i) NaOH
Fe / HCl
ii) BuBr
N Br
OH
i) NaNO2 / HCl
i) NaNO2 / HCl
ii) H2O / H2SO4 O 1 PUNTO
ii) CuBr
N1 PUNTO N 1
O i) Mg / éter
H / H2 / Pd / C O
O
ii)
1 PUNTO 1 PUNTO
iii) H3O+
O H
N
O
1 PUNTO 1 PUNTO
Cl
OO
/ AcOH
O
i) LiAlH4 / éter
ii) i-PrOH / H2O

lOMoARcPSD|14936669
OH
N3
1 PUNTO
i) SOCl2 / py
1 PUNTO
ii) NaN3
LiAlH4 / éter
i-PrOH / H2O
O
NH2
i) H2O / H+
CH3I exc.
ii) KMnO4 / H+ Ag2O / H2O

1 PUNTO 1 PUNTO
1 PUNTO
69

lOMoARcPSD|14936669

Br O
H PP H
i) Li / éter PCC 3 H i) NH4Cl / KCN
A B C D
N OH H O ii) H3 O+
O
C H NO CH2Cl2 C7H9N C H NO C10H14N2O2
O O
ii)
Br 7 11 9 11
i)Li / éter PCC
H3PP
H L-pirisina
iii) H3O+
O 2 2
ii)
iii) H3O+
N
N N N
CH Cl
A B C
C7H11NO C7H9NO
C9H11NO
PUNTO 1 PUNTO 1 PUNTO
i) NH4Cl / KCN
ii) H3O+
- H + NH3
OOC
N
D C10H14N2O2
1 PUNTO
L-pirisina
b.- 2 puntos.
Br
SOCl2 / py
i) Mg / éter E F
ii) CO2 C 9H 8O 2 C9H7ClO
iii) H3O+
OOH OCl
Br
SOCl2 / py
i) Mg / éter
CO2
H3O+
E C9H8O2 F C9H7ClO
1 PUNTO 1 PUNTO
70

lOMoARcPSD|14936669
c.- 6 puntos
F
i) CuLi
NH2
i) NaNO2 / HCl F
G i) NaBH4 / éter
H I
ii) CuCN ii) H O+ C HFO ii) H3O+
C13H10F2O
13 8 2
C7H4NF 3
i) TsCl / py
F
ii) H N N H
L
i) Li / éter
C26H26N2F2 i) LiAlH4 / éter
K J
ii) i-PrOH / H2O
ii) F C17H18N2F2
flunarizina C26H24N2F2O
bloqueador de canales de
calcio
F F
CuLi
i)
O HO
NH2 CN
i) NaNO2 / HCl F i) NaBH4 / éter
ii) CuCN ii) H3O+ ii) H3O +
F F F F
G H C13H8F2O I
1 PUNTO C13H10F2O 1 PUNTO
C 7H4NF
1 PUNTO TsCl / py
H NN H
O
H F
N
N F
N
N
Li / éter
F
F J C17H18N2F2 1 PUNTO
K
LiAlH4 / éter 1 PUNTO 1 PUNTO

i-PrOH / H2O
N F
N L C26H26N2F2
flunarizina
bloqueador de canales de calcio
1 PUNTO
71

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4.- Determine la estructura primaria de un polipéptido de acuerdo a las siguientes evidencias

experimentales:
i.- La hidrólisis ácida del polipéptido produjo los aminoácidos Ala2, Arg, Asp, Cis, Fen, Gli2, Glu, Leu,
Lis, Met2, Pro, Trp.
Es un pentadecapéptido.
P1
ii.- La reacción de Sanger produce DNB-Fen y el tratamiento con carboxipeptidasa produce Gln.
La Fenilalanina es el aminoácido N-Terminal mientras que la Glutamina es el aminoácido C-Terminal
Así tenemos:
iii.- La digestión con Tripsina produce tres péptidos:

a) T1: [Ala, Cis, Gln], tratamiento con DNFB produce DNB-Cis;
b) T2: [Ala, Fen, Gli2, Lis, Met]; y
c) T3: [Arg, Asp, Leu, Met, Pro, Trp], tratamiento con DNFB produce DNB-Leu
La tripsina hidroliza el grupo carboxilo de Arg y Lis, lo que da los siguientes

péptidos: T3: Leu Arg
T2 tiene Fen que es el aa N-terminal del polipéptido, por lo

tanto: T2: Fen Lis
T1 contiene Gln que es el aa C-terminal del polipéptido, y produce DNB-Cis, por lo tanto:
T1: Cis Ala Gln
Como T2 tiene el aa-N-terminal y T1 el aa C-terminal del polipéptido, entonces T3 debe estar en el

medio de estos dos. Así se tiene:
P2: Fen Lis Leu Arg Cis Ala Gln
iv.- La digestión con quimotripsina produce Fen y dos péptidos:

a) Q1: [Ala, Arg, Cis, Gln]; y
b) Q2: [Ala, Asp, Gli2, Met2, Leu, Lis, Pro, Trp].
La quimotripsina hidroliza por el lado del grupo carboxilo de aminoácidos aromáticos. En este caso,
rompe por el lado derecho de Fen y Trp.
Q2 contiene Trp por lo tanto es del tipo: Lis Leu Trp.
Al mezclar Q2 con P2 se tiene que a la izquierda de Q2 debe estar Fen que es el aa N-terminal y a la
derecha de Trp debe estar delante de Arg. Así se tiene:
P3: Fen Lis Leu Trp Arg Cis Ala Gln
v.- La digestión con BrCN produce tres péptidos:

a) C1: [Ala, Gli, Leu, Lis, Pro-HSL], tratamiento con cloruro de dansilo produce dansil-Gli;
b) C2: [Ala, Asp, Arg, Cis, Gln, Trp]; y
c) C3: [Gli-HSL, Fen]
El BrCN transforma a Met en HSL e hidroliza al lado carboxilo de Met,:

C1 es un hexapéptido que contiene Gli como aa N-terminal y a Pro.Met en su extremo C-
terminal. Su estructura es: Gli Pro Met. Al combinar con P3 se tiene que Lis.Leu
debe ir delante de Pro.Met. Así se tiene: Gli Lis Leu Pro Met. El aa que falta es Ala y C1 es:
Gli Ala Lis Leu Pro Met.
Así tenemos
que:
P4: Fen Gli Ala Lis Leu Pro Met Trp Arg Cis Ala Gln
72

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C2 es un hexapéptido que contiene a T1 que es el extremo C-terminal. Su estructura es:

Trp Arg Cis Ala Gln. El aa que falta es Asp. Combinando con P4 se tiene:
P5: Fen Gli Ala Lis Leu Pro Met Asp Trp Arg Cis Ala Gln
C3 es un tripéptido de estructura: Fen Gli Met

Así se tiene que el pentadecapéptido tiene la siguiente estructura:
P6: Fen Gli Met Gli Ala Lis Leu Pro Met Asp Trp Arg Cis Ala Gln

AMINOÁCIDOS BÁSICOS p.e. LIS Y ARG
ARILAMINOÁCIDOS p.e. FEN, TIR Y TRP
BrCN EXTREMO CARBOXILO DE METIONINA
TRANSFORMÁNDOLA EN LACTONA DE
HOMOSERINA (HSL)
73

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Pauta Examen de Química Orgánica II-QUI120-
1 Jueves 3 de Julio de 2014
Nombre: Puntaje:
Nota:
1.- Escriba el mecanismo detallado de isomerización de la D-eritrulosa en D-eritrosa (7 puntos)
CH2OH CH2OH
O H OH
NaOH
H OH H OH
CH2OH CH2OH
D-eritrulosa D-eritrosa
CH OH HO - H HO H
2
0,5 PUNTO OH-
O OH -
CH2OH O O
H OH H OH
H
CH2OH
CH2OH
1 PUNTO
1 PUNTO
0,5 PUNTO
H2O
O H
- O H HO H
OH OH OH- OH
-OH 0,5 PUNTO HOH
CH2OH
H OH H CH2OH
2
CH OH
1 PUNTO 1 PUNTO
1 PUNTO
H2O 0,5 PUNTO
CHO
HOH
HOH
CH2OH
PUNTOS 0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22
NOTA 1,0 1,1 1,3 1,4 1,5 1,7 1,8 1,9 2,1 2,2 2,3 2,5 2,6 2,7 2,9 3,0 3,1 3,3 3,4 3,5 3,6 3,7 3,9
PUNTOS 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45
NOTA 4,1 4,2 4,3 4,5 4,6 4,7 4,9 5,0 5,1 5,3 5,4 5,5 5,6 5,7 5,9 6,1 6,2 6,3 6,5 6,6 6,7 6,9 7,0
74

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2.- Complete el siguiente esquema. Indique claramente la estereoquímica cuando corresponda (14
puntos)
isómero R isómero S
CH3 CN
OH OH
O SOCl2
NaH
CH3I
+ KCN
1 PUNTO
i) LiAlH4 / éter
i) NaBH4 / éter
ii) i-PrOH/ H2O
ii) H3O+
O
O O CH2NH2
1 PUNTO
1 PUNTO PPh3
i) CH3Li / éter i) CH3I

i) N / TsOH ii) Ag2O / H2O
ii) H3O+
H iii) 
OH ii) CH3CH2I
CH2
iii) H3O+
i) NaH
O O
ii)
isómero S
1 PUNTO
NH2
1 PUNTO
1 PUNTO
isómero R NH3 / H2 / Pd / C 1 PUNTO
iii) H3O+
NH2
OH
O
+
1 PUNTO
O O
PhCHO / H2 / Pd / C
1 PUNTO
O
H
H N Ph
N
O
1 PUNTO
1 PUNTO
75

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a.- 7 puntos.
NH2
O O
O i) Fe / HCl
HNO3 / H2SO4 H3O+
C D
A B / HCl (C H NClO) (C H NCl)
ii) NaNO
H2SO4 (C8H9NO) (C8H8N2O3) 2 8 8 6 6
iii) CuCl
i) NaNO2 / HCl
ii) CuCN
i) LiAlH4 /éter
G H3O+
E
F (C H NCl)
(C H ClO) ii) i-PrOH / H2O (C7H5ClO2) 7 4
7 5
iii) PCC /CH2Cl2
O O O
H H H
NH 2 N N N
OO
HNO3 / H2SO4 i) Fe / HCl

O
H2SO4 NaNO2 / HCl

CuCl
A NO 2 Cl
(C
8 9
H NO) B
1 PUNTO C
8H8
(CNClO)
(C HNO)
8 8 2 3
1 PUNTO
1 PUNTO
H3O+
CN NH2
CHO COOH
i) LiAlH4 /éter NaNO2 / HCl
H3O+
CuCN
i-PrOH / H2O
PCC /CH2Cl2
Cl Cl
Cl Cl D (C6H6NCl)
G (C7H5ClO) 1 PUNTO
E (C7H4NCl)
1 PUNTO F
1 PUNTO
(C H
7 52
ClO )
1 PUNTO

lOMoARcPSD|14936669
76

lOMoARcPSD|14936669
b.- 3 puntos.
N Cl i) Mg / KMnO4
éter H + I J
ii) G (C12H8NClO)
(C12H10NClO)
iii) H3O+
OH OH
N Cl N N
i) Mg / éter
+
ii) G
Cl Cl
iii) H3O+
I
H
1 PUNTO (C12H10NClO) 1 PUNTO
KMnO4
O
N
Cl
J
(C12H8NClO)
1 PUNTO
77

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c.- 4
puntos
N i) BuLi / éter PCl3 i) J
K i) PPh3 N
L M
H O (C4H11NO) (C4H10NCl ii) NaH (C22H24NP ii) H2 / Pd / C isómero R
ii)
) ) (C16H19N2Cl)
iii) H3O+
clorfenamina
antihistamínico
i) BuLi / éter N PCl3

N H O N
OH Cl
ii) L
K
iii) H3O+ (C4H11NO) (C4H10NCl)
1 PUNTO
1 PUNTO
i) PPh3
ii) NaH
1 PUNTO N
PPh3
M
(C22H24NP)
i) J
ii) H2 / Pd / C
N
N
isómero R
(C16H19N2Cl) N
1 PUNTO
clorfenamina
antihistamínico
Cl
78
lOMoARcPSD|14936669
4.- La hidrólisis ácida del oligopéptido relacionado con la hormona -melanocito-estimulante de monos
y humanos produce: Arg2, Asp, Fen, Gli, Glu, His, Lis, Met, Pro3, Ser, Tir, Trp. Determine su
estructura primaria de acuerdo a las siguientes evidencias experimentales justificando adecuadamente:
(10 puntos) ES UN PENTADECAPÉPTIDO
i.- La reacción de degradación de Edman produce Prolina y el tratamiento con carboxipeptidasa
produce Asp.
Pro ES EL AA N-TERMINAL Y Asp ES EL AA C-TERMINAL
S1: Pro _ Asp
ii.- La digestión con Quimotripsina produce cuatro péptidos:
a) Q1: [Arg, Fen, Glu, His, Met]; Fen
b) Q2: [Pro, Tir]; Pro Tir
c) Q3: [Asp, Gli, Lis, Pro2, Ser]; y Asp
d) Q4: [Arg, Trp] Arg Trp
Q2 VA EN EL EXTREMO IZQUIERDO Y Q3 EN EL EXTREMO DERECHO
POR LO TANTO:
S2: Pro Tir Asp
iii.- La digestión con Tripsina produce Asp y tres péptidos:

a) T1: [Arg, Pro, Tir]; Pro Tir Arg UNIENDO T1 CON Q2
b) T2: [Gli, Lis, Pro2, Ser, Trp]; la degradación de Edman de T2 produce secuencia parcial [Trp.Gli.Ser]
Trp Gli Ser Pro Pro Lis COMO Trp ES COMÚN CON Q4 ENTONCES SE
TIENE
Arg Trp Gli Ser Pro Pro Lis
y
c) T3: [Arg, Fen, Glu, His, Met]; la degradación de Edman de T3 produce secuencia parcial [Met.Glu]
Met Glu Arg
iv.- El tratamiento con BrCN produce dos péptidos:

a) C1:[Arg-HSL, Pro, Tir]; Arg Met UNIENDO CON Q2 SE TIENE: Pro Tir Arg Met y
b) C2:[Arg, Asp, Fen, Gli, Glu, His, Lis, Pro2, Ser, Trp]
POR LO TANTO:
S3: Pro Tir Arg Met Asp
Arg Met ESTÁN EN Q1, POR LO TANTO SE TIENE:
S4: Pro Tir Arg Met Fen Asp
Y Q4 DEBE ESTAR A CONTINUACIÓN DE Fen:

S5: Pro Tir Arg Met Fen Arg Trp Asp
UNIENDO S5 CON T3 SE TIENE: T3: Met Glu His Fen Arg
POR LO TANTO: S6: Pro Tir Arg Met Glu His Fen Arg Trp Asp
UNIENDO S6 CON T2 SE TIENE:

S7: Pro Tir Arg Met Glu His Fen Arg Trp Gli Ser Pro Pro Lis Asp

TRIPSINA EXTREMO DEL CARBOXILO DE AMINOÁCIDOS BÁSICOS :

Lis, Arg
QUIMOTRIPSINA EXTREMO DEL CARBOXILO EN ARILAMINOÁCIDOS: Fen,
Tir, Trp
BROMURO DE CIANÓGENO (BrCN) EXTREMO DEL CARBOXILO DE Met.
79

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Química Orgánica (Universidad Nacional Andrés Bello)

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Universidad Andrés Bello

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NaNO2 / HCl i) NaNO2 / HCl

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2 PUNTOS 2 PUNTOS 2 PUNTOS

3.- Complete los siguientes esquemas de síntesis:

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i) LDA / THF / - 40ºC AlCl3 Cl

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PCC i) LiAlH4 / éter OH

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b.- Para el tetrapéptido cis.val.trp.fen indique:

3.- Determine la secuencia de aminoácidos de un péptido que:

iii) experimenta hidrólisis parcial a los tripéptidos

Leu.Val.Val + Leu.Arg.Cys + Tyr.Ileu.Phe + Phe.Glu.Leu + Arg.Cys.Leu (6 puntos)

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4.- El aminoácido sintético pseudo-tirosina se prepara a partir de m-aminofenol. Complete el siguiente

NH2 HCl ( C6H5N2ClO ) ( C7H5NO

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3.- Complete los siguientes esquemas de

isómeros ópicos isómeros ópicos

b.- La digestión con Quimotripsina dió Fen y dos péptidos:

c.- El clivaje con CNBr dió también dos péptidos:

Ordenar la secuencia de aminoácidos. (10 puntos)

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NaNO2 / HCl 2 puntos

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b) la especie en que se encuentra la histidina a:

NH2 pKa =9.17

B) Dados los siguientes aminoácidos naturales:

metionina ácido aspártico tirosina serina

Determine el aminoácido resultante de:

i) la reacción de fenilisotiocianato (Reactivo de Edman) con el tetrapéptido Tir.Ser.Met.Asp

DNB-Tir o bien sólo Tir o bien Tirosina

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iii) la reacción de 2,4-dinitrofluorobenceno (reactivo de Sanger) con el tetrapéptido

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1 punto CH3OH - H+ 0.5 punto

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1 punto 1 punto 1 punto

CuCN H3O+ i) LiAlH4 / éter

ii) H3O+ LiAlH4 / éter

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