1.

La fototransducción
Proceso por el cual la información que reciben las células fotorreceptoras se transforma en
señales eléctricas, después son enviadas al cerebro. La estructura de los conos y los
bastones no son iguales, pero el mecanismo de fototransducción en ellos es parecido.

2. Mecanismo molecular de fototransducción

La activación de la fototransducción es un proceso en cascada que comienza y se extiende
en las membranas de los discos de los fotorreceptores, abarcando a los canales de iones
de la membrana plasmática de los fotorreceptores. Aquí intervienen tres proteínas; la
rodopsina, la transduccina y GMPc fosfodiesterasa, estas se van a activar al ser
fotoestimuladas. Después el GMPc se convertirá en el mensajero intracelular responsable
de transportar la información del estímulo luminoso que se da en la membrana del disco
hasta los canales de iones que se ubican en la membrana plasmática, con el fin de realizar
el cierre de los mismos.

Fuente:
https://es.slideshare.net/ruizcrespoe/fototrans
duccin

3. Etapa I. Activación de la Rodopsina

Primera etapa del mecanismo molecular. Aquí se activa el receptor de la señal luminosa
(proteína rodopsina), con el propósito de convertir esta proteína en una que pueda
transmitir la recepción de esa señal a la siguiente proteína (transducina). Por eso es
importante explicar el funcionamiento y estructuración de la rodopsina, con el propósito
de comprender el mecanismo de activación por luz

3.1. Características estructurales de la Rodopsina

Está formada por un grupo prostético, el 11-cis-retinal y una cadena polipeptídica que
es la opsina. Muestra 7 partes con forma helicoidal y muy hidrófobos que atraviesan
la membrana del disco.
Tales partes están unidas por regiones más hidrofílicas donde se localizan zonas en las
que interactúan con otros componentes del sistema de transducción de señales

Fuente:
https://rua.ua.es/dspace/bitstream/10045/167
19/1/transduccion_visual.pdf

. El 11-cis-retinal esta enlazado de forma covalente a la proteína.

Las propiedades de absorción de luz de la proteína se deben a la presencia del grupo
prostético.
. El 11-cis-retinal tiene un sistema de 6 dobles enlaces conjugados que permite la
absorción eficaz de luz visible, con un coeficiente molar de 40.000 M −1 a 500nm.

La habilidad de la proteína de cambiar las propiedades de absorción del cromóforo es

fundamental para la percepción del color. En los conos, encargados de percibir el
color, encontramos tres tipos de pigmento con propiedad de absorción diferentes.
Estas tres proteínas contienen 11-cis-retinal como grupo cromóforo y su secuencia de
aminoácido es muy homologa entre sí y es muy similar a la de la rodopsina de los
bastones. Pero estas desigualdades en las estructuras de las proteínas involucradas en
la visión del color hacen que el entorno del retinal sea diferente, generando que el
espectro de absorción muestre diferencias notables, con máximos de absorción a
longitudes de onda correspondientes a los colores azul, verde y rojo.
3.2. Metabolismo del grupo prostético 11-cis-retinal
El 11-cis-retinal y su isómero el todo-trans-retinal se componen mayormente a partir
del β-caroteno (provitamina A) de la dieta.
1. En las células de la mucosa intestinal el β-caroteno es dividido en una reacción de
oxidación canalizada por la 15,15’-dioxigenasa, sujetando dos moléculas de todo-
trans-retinal.
2. El todo-trans-retinal se transforma en todo-trans-retinol (Vitamina A1), en una
respuesta catalizada por el retinol deshidrogenasa dependiente de NADH.
3. El retinol se esterifica con ácidos grasos de cadena larga y se agrega a los
quilomicrones para ser trasladado al hígado, donde se aloja.
4. Una vez ahí, los ésteres de retinal se hidrolizan y el retinol libre resultante se une
con una gran proteína de retinol (RBP), que permite el transporte por la sangre, hasta
la retina, del cromóforo lipofilico.
5. Los complejos retinol-RBP son identificados por receptores específicos de las
células del epitelio pigmentado de la renta, que fomenta el ingreso a la célula del
retinol.
6. Cuando está en la célula, el todo-trans-retinol es esterilizado para su
almacenamiento, o transformado en 11-cis-retinal para su incorporación a la
rodopsina. Eso se produce en dos reacciones consecutivas:
1. De isomerización a 11-cis-retinol catalizada por retinol isomerasa.
2. De oxidación a 11-cis-retinal, catalizada por el retinol deshidrogenado dependiente
de NADH.

Fuente:
https://www.medigraphic.com/pdfs/revmexoft/rm
o-2006/rmo066j.pdf
 3.3. fotoexcitacion de la rodopsina
1. El fotón al ser absorbido por la molécula de 11—cis—retinal se forma una
isomerización del grupo prostético que cambia a la forma todo—trans.
2. Esta isomerización realiza un cambio notable en la estructura del grupo prostético,
y a su vez causa una serie de cambios de conformación en cascada en la proteína.
3. La rodopsina pasa por varios estados meta estables con espectro de absorción
diferentes.
4. El último de los estados es metarrodopsina II, tiene una hemivida en promedio de 1
min y puede relacionarse con varios componentes del sistema de transducción de
señales y asi desatar la respuesta eléctrica. La esencia del mecanismo de captación de
la luz se basa en que la energía de un fotón es utilizada para producir un cambio
estructural en el grupo prostético, que se comunica a la proteína creando un estado
capaz de interactuar con una cascada de transducción de señales

Fuente:
https://www.medigraphic.com/pd
fs/revmexoft/rmo-

4. Etapa II. Activación de la transducción

La transducina es una proteína heterotrimétrica formada por tres tipos de subunidades
que son α, β y γ, que pertenecen a la familia de las proteínas G. Está relacionada a la cara
citosólica de la membrana de los discos, tiene una afinidad muy baja por la rodopsina. Pero
después de la excitación de ésta por la unión de un fotón, los cambios de conformación
que conducen a la metarrodopsina II crean un centro de unión específico y de alta afinidad
que remite la formación de complejos metarrodopsina II—transducina. La separación y
activación de la transducina es un primer elemento de aumento de la señal luminosa.
 4.1. Propiedades moleculares de la transduccina
La transduccina (T), es una proteína periférica de la membrana, está ubicada en el
disco, específicamente en la cara citosólica correspondiente a las proteínas G y
permiten que haya un cambio conformacional que se produce por la luz en la
molécula de rodopsina en la activación de una enzima, la GMPc fosfodiesterasa.
La transduccina se compone de tres subunidades que son: gama, alfa y beta donde la
subunidad alfa (Tα – GTP) es usada para excitar una enzima llamada fosfodiesterasa
(PDE), esta al ser activada estimula la degradación de la molécula GMPc.
Cuando hay luz se disminuyen los valores de GMPc, teniendo como resultado la
activación de la PDE y provocando que los 250 canales de Na+ se cierren por la
absorción de poca luz.

5. Etapa III. Activación de la GMPc Fosfodiesterasa

La subunidad α se libera cuando se activa la transducina, interactúa con una
fosfodiesterasa específica de GMPc, causando una activación de esta enzima.

5.1. Activación de la GMPc fosfodiesterasa por la transduccina

La transducina activada excita a la fosfodiesterasa, una enzima que causa la hidrólisis
de GMPc, disminuyendo su volumen. Este mensajero conserva a los canales al Na+
abiertos, localizados en el cono, específicamente en la membrana plasmática.

Dando a entender que, en la oscuridad, los canales que van hacia ese ión se quedan
abiertos, y la célula se mantiene en un nivel de despolarización. A esa corriente
constante de sodio que se observa por falta de luz, se le conoce como corriente
oscura. (1)

Fuente:

https://rua.ua.es/dspace/bitstream/
10045/16719/1/transduccion_visual.pdf
5.2. Amplificación de la cascada de la fototransduccion.
Comienza cuando la rodopsina asimila un fotón, que ocasiona la iso-merización del
retinal, realizando un cambio en la configuración de la rodopsina a su estado activo.
La rodopsina, al ser estimulada por la luz, acelera el cambio de los nucleótidos GDP
por GTP de una proteína G llamada transducina, que consiste de 3 subunidades
(gama, alfa y beta), siendo la subunidad alfa (Tα-GTP) la que se utiliza para estimular a
una enzima llamada fosfodiesterasa (PDE). Como resultado de la estimulación de la
fosfodiesterasa esta provoca la degradación de la molécula llamada GMPc
(monofosfato cíclico de guanosina). (2)

Fuente:
https://rua.ua.es/dspace/bitstream/10045/16719/1/transducc
ion_visual.pdf

Osea que, cuando la luz está presente, los niveles de GMPc bajan como resultado de
la activación de la PDE, provocando el cierre de 250 canales de Na+ por poca
absorción de luz. Esto dura casi 1 segundo
Así se almacenan iones de sodio fuera de la membrana plasmática y el potencial de
receptor toma una forma de hiperpolarización.

Esta alteracion en el potencial de membrana conlleva al bloqueo de los canales de

calcio dependientes de voltaje que a la misma vez acarrea una reducción del pase de
Ca2+ en la sinapsis. Como producto final se da una reducción de la secreción del
neurotransmisor glutamato por parte de los fotorreceptores. La unión con las células
bipolares es inhibitoria, por eso deja de inhibirse a la célula bipolar, formando un
impulso nervioso que es transportado a las células ganglionares y después al cerebro.
(2)
6. Etapa IV. Los canales de iones

Son los complejos proteicos que están repletos de poros de agua que permiten el paso de
los iones, ayudando a atravesar la pared de la membrana celular, los cuales son una parte
importante de la célula

Fuente:

https://psicologiaymente.com/neurociencias/
canales-ionicos

6.1.1.Propiedades moleculares de los canales de iones

6.1.1.1. Propiedades moleculares de los canales iónicos de reposo.

Entre los miembros de este grupo de proteínas, la igualdad en cadena es

más alta en la región del poro del canal que aloja el filtro de selectividad, y
consciente al K+ traspasarlo 10.000 veces más que al Ni+ y con una
velocidad que se llega al límite teórico para una difusión no restringida. (3)

El canal de K+ está constituido por 4 subunidades parecidas que traspasan

la membrana y dan forma a un cono con la parte más amplia que apunta al
espacio extracelular. Cada subunidad posee doble hélices alfa
transmembranales y una tercera hélice alfa más estrecha que conforma la
región del poro. La superficie del cono está constituida por una hélice alfa
transmembranal de cada subunidad. En el interior del cono, que está
formado por 4 hélices transmembrana circundan el canal iónico y forma el
filtro de selectividad del ión.

La especificidad y flujo abundante de iones por el canal se entienden

cuando conocen su forma. Dentro y fuera de la membrana, hay un grupo
de aminoácidos con carga negativa, que elevan los niveles locales de
cationes. El camino de los iones inicia dentro, un canal amplio repleto de
moléculas de agua donde el ion puede detener su esfera de hidratación.
Las hélices pequeñas dan más estabilidad al catión, en esa postura con sus
extremos carboxilos terminales señalando a los iones potasio que están
dentro del canal. A dos tercios de su interior en la membrana, el interior del
canal disminuye en la parte del filtro de selectividad, obligando al ión a
desligarse de las moléculas de agua que lo hidratan. Átomos de oxígeno de
 los grupos carbonilo de la cadena principal en el filtro de selectividad,
suplantan las moléculas de agua en la esfera de hidratación del K+, dando
forma a una cadena perfecta de esferas de coordinación por las cuales se
transporta el ión. La estabilidad del K+ ante el Na+ es la base de la
selectividad por el ion de este filtro. (3)

6.1.1.2. Mecanismo molecular de apertura-cierre de los canales de iones

El mecanismo de activación de los canales iónicos tiene varios tipos: por

ligando, voltaje o estimulación mecánica sensible.

a. Canales iónicos regulados por ligando

Mecanismo de apertura que se debe al químico y al receptor que
forman parte del canal, dando de resultado un cambio libre de energía
y su regulación. Modificación de la estructura de las proteínas
mediante la apertura de canales.

b. Canales iónicos regulados por voltaje

Este canal, responde a cambios en el potencial eléctrico a través de la
membrana plasmática. La principal función de los canales iónicos
activados por voltaje es la de propagar y generar el potencial de acción.

c. Canales iónicos regulados por estímulos mecanosensibles

Estos canales dan una reacción a aquella acción mecánica, al igual que
las células de Pacini (captadores de estímulos en la piel que responden
a vibraciones y estrés mecánico profundo), estos se abren por la
presión que ejerce al estirarse la membrana celular.

Referencias

1. Iztacala S, Perfil VT mí. EDUBLOG: SISTEMAS SENSORIALES [Internet]. Blogspot.com.

[citado el 11 de noviembre de 2022]. Disponible en: https://neurociencias-
actividad9.blogspot.com/2017/05/edublog-sistemas-sensoriales.html

2. Scribd.com. [citado el 11 de noviembre de 2022]. Disponible en:

https://es.scribd.com/doc/306288111/Quimica-de-La-Vision

3. CanIon [Internet]. Unizar.es. [citado el 11 de noviembre de 2022]. Disponible en:

http://www.unizar.es/departamentos/bioquimica_biologia/docencia/ELFISICABIOL/
Canales/CanIonFB.htm