Documentos de Académico
Documentos de Profesional
Documentos de Cultura
¿Cuál de las siguientes es la enzima limitante de la velocidad de reacción que inhibe la vía de la
pentosa fosfato?
a. NADP+
b. NADPH
c. NAD
d. Glucosa-6-fosfato
NADPH es la enzima que inhibe la velocidad a la que se va a llevar a cabo dicho proceso,
al contrario de NADP+ y G-6-P que serán las enzimas que se encargarán de estimular
estas reacciones.
2. Mencione el tipo de cuerpo cetónico que se forma por la degradación del acetoacetato:
Acetona
Malonil-CoA
Insulina
Gluconeogénesis
6. Paciente masculino de 45 años de edad que acude a consulta porque desde pequeño ha notado
que puede flexionar mucho sus extremidades y estirar su piel como si fuera una tela. El paciente
refiere que tiene tendencia a sangrar con pequeños golpes. Menciona también que ha acudido
con varios médicos y no han sabido decirle qué es lo que tiene, por lo cual acude a consulta.
FC:85’, FR: 15’, SpO2: 95%, T°: 36.5° C, PA: 110/70mmHg. ¿Clásicamente, la mutación de qué
proteína se va a encontrar en este paciente?
Mutación de Colágeno tipo V
El síndrome de Ehlers-Danlos se caracteriza por la hiperextensibilidad de las
articulaciones y de la piel, y por la tendencia a sangrar por heridas leves o golpes. En el
tipo clásico del síndrome, se verá afectado el colágeno tipo V en sus genes COL5A1 y
COL5A2.
7. Paciente masculino de 65 años de edad, que al examen físico se presenta con extremidades
largas, pectum excavatum, arachnodactilia y articulaciones hiperflexibles. Un ecocardiograma
revela la presencia de un prolapso de la válvula mitral. Tras realizar estudios, se detecta una
mutación en el gen FBN1 del cromosoma 15. ¿Cuál es el diagnóstico más probable para el
paciente?
Síndrome de Marfan
a. Bioquímica estructural
i. Cuando hablamos de estructuras moleculares, como la glucosa-6-fosfato en este
caso, es fundamental que conozcamos de la bioquímica estructural y a partir de
aquí sea más fácil comprender la razón y los procesos que realizan las moléculas
y su participación en los procesos metabólicos.
b. Bioquímica metabólica
i. La bioquímica metabólica podría ser útil en el estudio de esta molécula en el
momento en que la dejamos de ver individualmente y la estudiamos con otras
moléculas en conjunto para analizar el proceso metabólico en el que participan.
c. Bioquímica molecular
i. En este caso, no sería útil analizar la molécula desde un punto de vista
“genético”, pues esta no es un ser vivo que contenga información representada
en el ADN o ARN.
d. Ninguna de las anteriores
i. La respuesta correcta es la opción A.
4. Paciente masculino de 45 años de edad que se presenta por micción oscura de 8 días de
evolución, al igual que fiebre y dolor abdominal. Al examen físico usted detecta
hepatoesplenomegalia, palidez generalizada y frecuencia cardiaca elevada. Paciente refiere que
2 días previos al inicio de los síntomas, había comenzado a ser tratado con el medicamento
quinidina. Usted considera que el diagnóstico es el favismo, una enfermedad en la cual hay un
déficit de glucosa-6-fosfato deshidrogenasa. ¿Por qué sería útil el conocimiento de la bioquímica
dinámica en este caso?
a. Porque con este conocimiento podríamos aprender la organización estructural de la
enzima deficiente y estudiar un tratamiento que pueda reparar dicha estructura.
i. Esta sería una razón por la cual sería útil la bioquímica estructural.
b. Porque la información genética del paciente nos puede ayudar a entender por qué fue
que el paciente adquirió la enfermedad.
i. Esta sería una razón por la cual sería útil la bioquímica molecular.
c. Porque con el conocimiento de los procesos químicos que llevó a cabo el fármaco
quinidina podremos comprender, qué efecto farmacodinámico o farmacocinético
contribuyó a desarrollar el Favismo.
i. Esta sería una razón por la cual sería útil la bioquímica farmacológica.
d. Porque a través del conocimiento del proceso en el que está involucrado la glucosa-6-
fosfato deshidrogenasa, podremos comprender cómo participa y en qué contribuye su
presencia a un proceso metabólico normal.
i. Esta es la definición adecuada de la bioquímica dinámica, al involucrar el estudio
de procesos de transformación de una molécula.
e. La bioquímica no es importante para estudiar este caso.
i. El estudio de este caso permite involucrar a la bioquímica desde diversos puntos
de vista para abordar adecuadamente al paciente.
5. Son enzimas que tienen la capacidad de transferir grupos funcionales, como las quinasas,
fosforilasas, aminotransferasas o glicosiltransferasas.
a. Oxidorreductasas
i. Este tipo de enzima se encarga de catalizar reacciones redox
b. Transferasas
i. Estas son las enzimas encargadas de realizar la función descrita, algunos
ejemplos son la fosfofructoquinasa, glucógeno fosforilasa, ALT y AST.
c. Hidrolasas
i. Este tipo de enzimas se encargan de escindir enlaces covalentes tras la
agregación de agua.
d. Isomerasas
i. Este tipo de enzimas convierte un estrato en su respectivo isómero.
e. Ligasas
i. Estas enzimas unen moléculas y requieren de una fuente de energía
6. Estos son miembros del complejo funcional enzimático, EXCEPTO:
a. Apoenzima
i. Esta es la parte proteica de la enzima, en la que radica la especificidad de acción
de las enzimas.
b. Sustrato
i. Es la molécula sobre la cual la enzima va a ejercer su acción.
c. Cosustrato
i. Es una molécula diferente a la molécula de sustrato, la cual acepta un grupo
proveniente del mismo. Se presenta a menudo en las reacciones de
transferencia.
d. Grupos prostéticos
i. Estos están constituidos por átomos de metales y se encuentran ligados
fuertemente a la enzima y no pueden ser separados por diálisis. Se encuentran
en las enzimas catalasas y peroxidasas.
e. pH
i. El pH solamente es un factor físico-químico que afecta la actividad enzimática,
no forma parte de la estructura de una enzima.
7. Usted es un investigador que pretende encontrar una forma de incrementar la velocidad
máxima de catalización de una reacción enzimática determinada. Utilizando sus conocimientos
de cinética enzimática, ¿qué debería hacer para incrementar la Vmax según la ecuación de
Michaelis-Menten?
a. Incrementar la cantidad de sustrato de la reacción
i. Al aumentar el sustrato de una reacción no va a cambiar su velocidad,
solamente la cantidad enzimática.
b. Incrementar la cantidad de enzima de la reacción
i. La única forma de incrementar la velocidad de la reacción es incrementando la
cantidad de enzima que se utilice para catalizar la reacción ya que estos dos
factores son directamente proporcionales.
c. Reducir la cantidad de sustrato de la reacción
i. Reduciendo la cantidad de sustrato no puede cambiar la velocidad de una
reacción enzimática, solamente el incremento de la enzima utilizada.
d. Reducir la cantidad de enzima de la reacción
i. Al ser directamente proporcional la enzima y la velocidad máxima, si se reduce
la enzima, se va a reducir la velocidad de la reacción enzimática.
e. Incrementar la Km de la reacción
i. La constante de Michaelis (Km) es un número fijo que no puede variar o
modificarse en una reacción.
8. Los siguientes son todos los factores que afectan la actividad enzimática:
a. Temperatura, pH, radiaciones, fármacos, ambiente
i. El ambiente no es un factor específico que modifique o afecte la actividad
enzimática y los fármacos actúan a través de la modificación de los factores que
afectan la actividad enzimática.
b. Concentración de la enzima, concentración del inhibidor, pH, ambiente y radiaciones
i. El ambiente en sí es inespecífico para determinarlo como un factor que afecte la
actividad enzimática.
c. Concentración de la enzima, concentración del sustrato, pH, temperatura, inhibidores y
radiaciones
i. Esta es la respuesta correcta.
d. Concentración de la enzima, inhibidores, pH, temperatura y radiaciones
i. En esta opción falta la concentración del sustrato
e. Ninguno de los anteriores
i. La respuesta correcta es la opción C
9. Usted está investigando una reacción catalítica que provoca la lisis de un grupo de células
tumorales de un órgano específico, sin embargo, nota que la velocidad de la misma está siendo
ralentizada, al evaluar cuál pudo ser el factor causante de este problema, encuentra que el
problema se encuentra en una variación de la temperatura de la reacción. ¿Cómo influyó la
temperatura en la ralentización de la reacción en este caso?
a. La temperatura disminuyó.
i. En una reacción enzimática, la disminución de la temperatura provoca que la
velocidad de la misma disminuya proporcionalmente.
b. La temperatura aumentó.
i. En una reacción enzimática, el aumento de la temperatura provoca que la
velocidad de la misma se incremente proporcionalmente.
c. La temperatura disminuyó extremadamente.
i. Las temperaturas frías extremas en una reacción pueden provocar que una
enzima pierda su forma y deje de funcionar adecuadamente.
d. La temperatura aumentó extremadamente.
i. Las temperaturas calientes extremas en una reacción pueden provocar que una
enzima pierda su forma y deje de funcionar adecuadamente.
10. Usted se encuentra estudiando el caso de un paciente que muestra que la glucólisis que se lleva
a cabo en su cuerpo está siendo inhibida. Sus signos vitales son los siguientes: FC: 110x’, FR:
25x’, T: 36.7°C, PA: 120/70mmHg. Sus laboratorios indican lo siguiente: Glucosa: 225mg/dL, pH:
7.16, niveles de citrato elevados. Aparte del citrato, ¿qué otro factor está influyendo en la
inhibición de la glucólisis?
a. Temperatura
i. Aunque es un factor que puede afectar la actividad enzimática, la temperatura
no participa en la inhibición de la fosfofructoquinasa-1.
b. pH
i. Un pH disminuido provoca la inhibición de la glucólisis, ya que modifica la acción
de la fosfofructoquinasa-1, enzima limitante de las reacciones de este proceso.
Otros factores que afectan o inhiben esta enzima son el citrato y el ATP.
c. Glucosa
i. La glucosa no es un factor que afecte directamente a las reacciones enzimáticas
de la glucólisis.
d. Frecuencia cardiaca
i. Los signos vitales no pueden afectar una reacción enzimática.
e. Frecuencia respiratoria
i. Los signos vitales no pueden afectar una reacción enzimática.