Está en la página 1de 4

UNIVERSIDAD NACIONAL DEL SANTA

FACULTAD DE INGENIERIA
EAP ING. AGROINDUSTRIAL

BIOTECNOLOGIA

--

BIOPPROCESOS II

PRACTICA III UNIDAD


1.

En un cultivo de bacterias, la velocidad de reaccin de un enzima E fue de 20 g/min


para una concentracin de sustrato de 3 mM. Si la concentracin de sustrato es igual o
superior a 7 mM, la velocidad no supera los 40 g/min. Al aadir un inhibidor
competitivo, la velocidad de la reaccin fue de 20 g/min para una concentracin de
sustrato de 8 mM. Calclese la Km, la Vmax y la Ki para este enzima, sabiendo que la
concentracin de inhibidor aadido es de 6 mM.

2.

Las velocidades iniciales a varias concentraciones de sustrato para una reaccin


catalizada por un enzima hipottico son:

a)

Cul es la velocidad mxima para esta reaccin?

b)

Por qu la velocidad inicial permanece constante a una [S] mayor de 5x10 -4 M

c)

Cul es la concentracin de enzima libre para una [S] de 5x10

d)

Cul es la Km de la enzima?

e)

Calcular la velocidad inicial para [S]=1x10-6 y [S]=1x10-1

f)

M?

Calcular la concentracin de producto formado en los cinco primeros minutos de


reaccin utilizando 10 ml de una disolucin de sustrato 2x10 -3

3.

--4

Interprete la siguiente figura

UNIVERSIDAD NACIONAL DEL SANTA


FACULTAD DE INGENIERIA
EAP ING. AGROINDUSTRIAL

BIOTECNOLOGIA

--

BIOPPROCESOS II

E+P

4.

Las enzimas tienen 3 propiedades que los catalizadores NO tienen

5.

Existen tres teoras que estudian la accin enzimtica, Cules son?

6.

La clasificacin de las enzimas nos indica que existen 6 grupos, Cules son?

7.

Explique la siguiente grafica de cintica enzimtico

8.

Escriba y explique la ecuacin de Michaelis-Mentem

9.

Que significa la constante KM?

UNIVERSIDAD NACIONAL DEL SANTA


FACULTAD DE INGENIERIA
EAP ING. AGROINDUSTRIAL

10.

11.

Interprete la ecuacin

BIOTECNOLOGIA

--

BIOPPROCESOS II

Vmax = Kcat [E]

Interprete lo siguiente:
A > KM ..
A < KM .

12.

Represente en un grafico el mtodo de los inversos de Lineweaver-Burke

13.

Represente la Ecuacin de Eadie-Hofstee

14.

La velocidad de reaccin catalizada por 0,1ml de una dilucin 1:100 de Fosfatasa


Alcalina es 0,3umoles / min. de producto. Cul es su actividad enzimtica?

15.

Cmo afecta el pH y la T a una enzima especifica?

16.

Qu es inhibicin Competitiva y no Competitiva? Grafique cada uno de ellos

17.

Cul es la finalidad de inmovilizar enzimas?

UNIVERSIDAD NACIONAL DEL SANTA


FACULTAD DE INGENIERIA
EAP ING. AGROINDUSTRIAL

BIOTECNOLOGIA

--

BIOPPROCESOS II

18.

Interprete la siguiente grafica de cintica enzimatica:

19.

Cuales son los pilares fundamentales para intentar comprender el funcionamiento de


las enzimas en el control del metabolismo?

20.

Cules son las dos propiedades cinticas ms importantes de una enzima?

21.

Un

inhibidor

que

no

altera

el

KM

de

una

enzima

es

un

inhibidor..
22.

Responder V o F, los siguientes tems:


a. Una enzima altera el equilibrio de la reaccin entre sustrato y producto

b. Las enzimas se saturan

c. A mayor temperatura aumenta la velocidad de reaccin

d. el pH afecta la actividad enzimatica

..

e. La actividad enzimatica puede ser disminuida o eliminada por la accin de los


inhibidores enzimaticos

23.

Defina la relacin Kcat / KM

..

También podría gustarte