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Parcial 1

1. En la inhibicin no competitiva, el sustrato y el inhibidor no compiten por el


centro activo de la enzima, por lo tanto:
a) Vmax. aumenta
b) Km permanece constante
c) Km aumenta
d) Vmax. pernamece constante

2. El mecanismo de catlisis multisustrato siguiente corresponde a:

S1 P1 S2
P2
E E.S1 E* E*S2 E

a) Mecanismo ordenado de sustratos.


b) Mecanismo aleatorio de unin
c) Mecanismo ping pong
d) Mecanismo de equilibrio qumico rpido

4. En que difieren los modelos concertado y secuencial del comportamiento de


las enzimas alostricas?

Modelo concertado:

propuesto por Jacques Monod, Jeffries Wyman, y Jean-Pierre Changeux en


1965 para describir la cooperatividad:

La protena (enzima) tiene dos conformaciones: la conformacin T (tensa o


taut) y la conformacin R (relajada). En cualquier molcula enzimtica,
todas las subunidades estn en la mismo estado conformacional (T o R).
Sustratos y activadores se unen ms facilmente a la conformacin R ; los
inhibidores son ms afines a la T.

En ausencia de sustrato la enzima est ms en el estado T que en el R. En el


estado R todos los focos activos tienen una mayor afinidad para el sustrato
que en el estado T. Una vez una subunidad cambia al estado R, todas las
dems subunidades cambian simultaneamente al mismo estado.
Modelo secuencial:

propuesto por Koshland, Nemethy y Filmer, propone que la unin de un


efector causa un cambio conformacional en una subunidad que, a su vez,
promueve un cambio conformacional en las dems subunidades de forma
secuencial.

Este modelo explica el cooperativismo negativo en el que en algunas enzimas


la unin del primer efector reduce la afinidad de la enzima por ligandos
similares.
5. El comportamiento de una enzima dio estos datos experimentales: (vale 1.0)

[S] V sin inhibidor V con inhibidor


(mM) (mol min-1) (mol min-1)
3.0 4.58 3.66
5.0 6.4 5.12
7.0 7.72 6.18
9.0 8.72 6.98
11.0 9.5 7.6

Dibuje el grfico de Lineweaver-Burk


Determine los valores KM y Vmax para las reacciones inhibida y no
inhibida.
Que clase de inhibicin es.

6. La KM (constante de Michaelis) es un parmetro de la cintica enzimtica,


que nos indica:
a) Capacidad cataltica mxima de la enzima frente a un sustrato en
condiciones de concentracin de enzima, pH, y T ptimos.
b) Constante en la cual la enzima alcanza su mxima eficiencia y expresa
el nmero mximo de molculas de sustrato transformadas por unidad
de tiempo.
c) Representa la cantidad de sustrato necesario para la catlisis y producir
la mitad de la velocidad mxima.
d) La cantidad mxima de enzima necesaria para realizar una reaccin con
un sustrato determinado, en una unidad de tiempo.
7. Una solucin amortiguadora es:
a) Se trata de una solucin neutra
b) Es una mezcla de un par cido-base conjugada.
c) Una solucin cuyo pH es igual a su pKa.
d) Una solucin con un pH por encima de 7.
8. Son aminocidos escenciales:
a) Gli, Pro, Glu, Asn, Tir
b) Fen, Trp, Met, Leu, Arg
c) Met, Ala, Val, Trp, Fen
d) Ile, Ser, Asp, Gln, Cis
9. Segn las siguientes Ka de los cidos, cual de ellas indica el cido ms dbil.
a) 5,12 x 10-8
b) 7,56 x 10-3
c) 0.00031
d) 0.00075
10. De las clulas vivas se pueden decir las siguientes verdades, menos una:
a) Es una mquina de extraer energa libre.
b) La clula es una mquina qumica isotrmica
c) Trabajan a concentraciones bajas de cidos y lcalis, a T y presin del
medio
d) Las clulas transforman su entorno hacindolo cada vez ms ordenado.
11. La estructura cuaternaria de las protenas se estabilizan mediante las
siguientes fuerzas, menos en una.
a) Puentes de hidrgeno entre C=0 y H-N
b) Fuerzas de atraccin in-in entre cadenas laterales
c) Enlaces covalentes entre grupos R
d) Interacciones hidrofbicas entre cadenas laterales apolares.

12.

La anterior grfica nos indica:


a) La mxima accin de una solucin amortiguadora
b) La actividad enzimtica segn su pH ptimo.
c) Variacin de la concentracin de una enzima
d) La variacin de la velocidad de una enzima

13. Con respecto a la grfica del punto anterior, el punto A nos representa.
a) La constante de equilibrio Ka.
b) La velocidad media de la enzima.
c) La constante de proporcionalidad KM
d) La concentracin ptima de sustrato.
13. El modelo concertado del comportamiento de las enzimas alostricas se
diferencia del secuencial en que este ultimo:
a) Se basa en el principio de accin de masas del equilibrio qumico
b) Tiene una estructura relajada y una estructura tensa.
c) No hay equilibrio preexistente entre los estados activo e inactivo.
d) La fijacin de S induce cambio en la estructura de la enzima

14. El pH de una solucin 0.1M de cido nitroso y 0,05 M de nitrito de sodio que
tiene un pKa de 3.35 es:
a) 5,04
b) 7,4
c) 3.05
d) 8,45
e) 3,92

15. La enzima que cataliza la siguiente reaccin es:


glucosa + ATP glucosa 6-fosfato + ADP

a) Hidrolasa
b) Isomerasa
c) transferasa
d) Oxidorreductasa

16. Cuando queremos determinar el nmero de molculas de sustrato convertidas


en producto por unidad de tiempo por una enzima determinada debemos calcular:
a) La Vmax de la enzima.
b) La Kcat. De la enzima.
c) La KM de la enzima.
d) La KM del sustrato empleado.

17. La secuencia aminoacdica de un pptido es MFCP RDHVTE. Encuentre su punto


isoelctrico.(vale 0.5)