LICENCIATURA QUÍMICO FARMACÉUTICO BIÓLOGO.

MODALIDAD VIRTUAL 
Programa educativo

UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE YUCATÁN

ANEXO PLANEACIÓN DIDÁCTICA

Química Bioorgánica
UNIDAD 3. Proteínas
ADA 9. Análisis estructural de proteínas.

1.- DATOS GENERALES

Tipo de actividad: Grupal (Cooperativo) Puntaje de la ADA: 6 puntos

Nº de semanas: 1 Duración total en horas: 10

- Video
Archivo de evidencia en Uadyvirtual
Evidencia de aprendizaje: Herramientas digitales: - Material didáctico
(un envío por equipo)
- Plataforma Uadyvirtual

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2.- DESCRIPCIÓN DE LA ACTIVIDAD

INICIO
El número y el orden de todos los residuos aminoácidos en un polipéptido constituyen su estructura primaria. Los aminoácidos
presentes en péptidos reciben el nombre de residuos aminoacilo. Por convención, los péptidos se escriben con el residuo que porta el
grupo amino α libre a la izquierda. En mamíferos, las hormonas peptídicas en forma típica sólo contienen los veinte aminoácidos α
genéticamente codificados enlazados por enlaces peptídicos estándar. Los péptidos desempeñan funciones importantes en el sistema
neuroendocrino como hormonas, factores liberadores de hormona, neuromoduladores o neurotransmisores.
Un péptido altamente purificado es esencial para el examen detallado de sus propiedades físicas y funcionales. Las células contienen
miles de proteínas distintas, cada una en cantidades ampliamente variables. Así, el aislamiento de un péptido en específico, en cantidades
suficientes para analizar sus propiedades plantea un formidable desafío que puede requerir la aplicación sucesiva de múltiples técnicas de
purificación e identificación-
Los trabajos para la determinación estructural de péptidos se iniciaron con Frederick Sanger, quien logró reconstruir la secuencia
completa de la insulina, logro por el cual recibió un premio Nobel en 1958. Más adelante, Pehr Edman introdujo el fenilisotiocianato
(reactivo de Edman) para marcar de manera selectiva el residuo amino terminal de un péptido, y dadas las condiciones de reacción es
posible secuenciar muchos residuos de una muestra única de péptido. Aun así, la determinación de la secuencia completa de una proteína
mediante métodos químicos persiste como un proceso que consume tiempo y es laborioso. La sensibilidad, rapidez y versatilidad superiores
de la espectrometría de masas (EM) han remplazado a la técnica de Edman como el principal método para determinar las secuencias de
péptidos y proteínas. La EM es significativamente más sensible y tolerante de variaciones de la calidad de la muestra. Más aún, puesto que
la masa y la carga son propiedades comunes de una amplia gama de biomoléculas, la MS puede usarse para analizar metabolitos,
carbohidratos y modificaciones postraduccionales, como fosforilación o hidroxilación que añaden incrementos de masa fácilmente
identificados a una proteína. La Actividad de Aprendizaje 9 consiste en identificar la estructura primaria de un péptido dentro de un
contexto biológico.

DESARROLLO
En esta actividad se realizará la identificación de la estructura de un péptido utilizando los conceptos de analizados en las sesiones
virtuales.

1. De forma individual realizar el análisis del caso presentado a continuación y elaborar un resumen con la información de partida que
nos presenta el caso.
2. Realizar un documento de trabajo con la información solicitada en el caso, puedes utilizar el número de diapositivas que consideres
necesarias para responder las preguntas presentadas en el caso.
3. No olvides incluir las referencias consultadas y una portada con tu nombre completo.
4. Revisar detalles de ortografía y redacción.

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CASO 1.
En diciembre de 2019 se identificó una nueva enfermedad causada por un coronavirus, el SARS-CoV-2 (Severe Acute Respiratory
Syndrome Coronavirus 2) la cual se denominó COVID-19. Basándose en el conocimiento previo de que el SARS-CoV se introducía en las
células mediante la unión de la proteína S con el receptor de membrana ACE2 (enzima convertidora de la angiotensina II), han analizado
si la proteína S del nuevo virus también se uniría a este receptor. No solo han descubierto que sí lo hace, sino que, además, han
localizado una secuencia de la subunidad S1 de la proteína S que se une al receptor ACE2 con mayor afinidad. Ello indica que este
dominio de la proteína S podría convertirse en una buena diana terapéutica.
El año pasado se publicaron dos artículos en Nature que determinar la estructura del complejo SARSCoV-2 RBD/hACE2, a través de
cristalografía de rayos X, alcanzando sendas resoluciones de 2.45 Å y 2.68 Å. Cambios estructurales muy sutiles explican la mayor
infectividad y patogénesis de SARS-CoV-2 (COVID-19) comparado con SARS-CoV (SARS); un par de puentes salinos y un puente de
hidrógeno conducen a una unión más fuerte entre la cresta de los motivos de unión al receptor de la proteína espícula del coronavirus y
una hélice N-terminal de hACE2 en la membrana de la célula huésped. Sin lugar a duda, lo que estamos aprendiendo sobre este
coronavirus es muy relevante para el desarrollo de fármacos que combatan la COVID-19 y vacunas que controlen futuros rebrotes de la
epidemia.

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Las angiotensinas son un conjunto de hormonas peptídicas derivadas del angiotensinógeno, que causan vasoconstricción y un posterior
aumento de la presión arterial. Son parte del sistema renina angiotensina aldosterona (RAS), que es un objetivo importante de los
fármacos que disminuyen la presión arterial.
El angiotensinógeno es una globulina producida y liberada en la circulación sanguínea principalmente por el hígado, esta glicoproteína
tiene un peso molecular aproximado a 62000 Da y está formada por 453 aminoácidos de longitud; sin embargo, los primeros 12
aminoácidos son los más importantes para su actividad. El angiotensinógeno se degrada para formar la angiotensina I, un decapéptido
que no presenta un efecto biológico considerable. La angiotensina I produce la angiotensina II (un octapéptido), mediante una hidrólisis
enzimática por parte de la enzima convertidora de la angiotensina (ECA). La angiotensina II desde su papel como péptido vasoactivo,
regula la presión arterial y la absorción de agua y de sodio al aumentar la presión sanguínea mediante la estimulación de una proteína en
las células del músculo liso vascular.

a) Determina la secuencia de la angiotensina II, justificando cada una de las siguientes observaciones:

- Un análisis de los aminoácidos de la angiotensina II revela la presencia de ocho aminoácidos diferentes: Arg, Asp, His, Ile, Fen, Pro, Tyr y
Val en cantidades equimolares.
- Un análisis de extremos N-terminales indicaría que la angiotensina II tiene un residuo de ácido aspártico en el extremo N-terminal.
- La hidrólisis parcial de la angiotensina II con ácido clorhídrico diluido produciría los siguientes fragmentos, cuya secuencia puede ser
determinada por Degradación de Edman:

1) Asp-Arg-Val-OH 2) Ile-His-Pro-OH 3) Arg-Val-Tyr-OH 4) Pro-Fen-OH 5) Val-Tyr-Ile-OH

b) Proporciona la estructura del derivado PTH que se aísla en el primer ciclo de Edman para la angiotensina II.

c) Proporciona el nombre para la angiotensina II utilizando la abreviatura de una letra.

d). A través de una revisión bibliográfica, presenta un modelo tridimensional para la estructura de la angiotensina II.

e). La variante delta del SARS-CoV-2 o B.1.617, corresponde a una variante del SARS-CoV-2 inicialmente identificada en la India en octubre
del 2020. Es una variante altamente infecciosa y que presenta una mayor transmisión. Entre las mutaciones en la estructura primaria de la
proteína espiga, se encuentra la P681R, que cambia una prolina por arginina en la zona de escisión de la furina (furin-like cleavage site,
FCS), esta región de aminoácidos se asocia a una mayor infectividad. En noviembre de 2021, se registró en Sudáfrica la variante ómicron,
B.1.1.529 y el 26 de noviembre de 2021 la Organización Mundial de la Salud (OMS) la designó como una variante de preocupación, esta
variante presenta un número inusual de mutaciones entre las cuales se ha observado la P681H (prolina por histidina), por lo que se piensa
que estas mutaciones le otorgan al virus una mejor capacidad de fusión y replicación viral.
Realiza un cuadro comparativo de los aminoácidos prolina, arginina e histidina en el cual se presente la siguiente información: estructura
química, clasificación, y describe las semejanzas estructurales entre estos aminoácidos.

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CIERRE
A partir del análisis del caso tendremos una perspectiva sobre la importancia de las propiedades fisicoquímicas de los lípidos en un
contexto real.

Fecha de entrega: El archivo entregable deberá entregarse en el período del 29 de noviembre al 03 de diciembre de 2021 y la fecha
máxima para concluir el glosario será el viernes 03 de diciembre de 2021, 23:59
Nota: La evidencia que se entrega en un archivo en formato .pdf en el espacio de la Actividad de Aprendizaje 09 de la plataforma
Uadyvirtual. No olvides incluir las fuentes consultadas de acuerdo con el formato de a American Chemical Society (que puedes consultar
aquí)

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3.- RECURSOS Y MATERIALES

 Listado de recursos
o Material didáctico Química bioorgánica
o Software ofimático

 Listado de sitios web

o American Chemical Society References https://pubs.acs.org/doi/pdf/10.1021/bk-2006-STYG.ch014
o Citing Your Sources https://libguides.williams.edu/citing/acs

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4.- EVALUACIÓN DEL APRENDIZAJE

CRITERIOS DE EVALUACIÓN PONDERACIONES

Representación de la estructura de las biomoléculas 2%

Identificación de las características fisicoquímicas 2%

Análisis crítico y solución del caso 2%

TOTAL 6%

INSTRUMENTOS DE EVALUACIÓN
 Guía de puntaje para el análisis de caso de la asignatura Química bioorgánica.
 Rubros por calificar: Representación de la estructura del péptido (0-2 pt), Derivado PHT (0-1 pt), Análisis crítico y solución del caso
(0-2 pts)

Consultar instrumento de evaluación en la siguiente página

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GUÍA DE PUNTAJE PARA LA EVALUACIÓN DE ANÁLISIS DE CASO

Química Bioorgánica
Puntaje
Valor total de la ADA: 6% final:
Nombre(s):

Instrucción: Indique el puntaje obtenido de la evidencia de aprendizaje con base en los datos establecidos. En el espacio de
observaciones, de ser necesario, describa los elementos adicionales por el cual la evidencia no obtuvo el puntaje máximo establecido.

Puntaje
CRITERIO Obtenido Comentarios
máximo

1. Representación de la estructura del péptido 1%

2. Identificación de la estructura primaria del péptido. 1%

3. Nomenclatura de péptidos. 1%

4. Modelo tridimensional del péptido. 1%

5. Argumentos utilizados en la resolución del caso 1%

6. Análisis y clasificación de aminoácidos 1%

Total 6%

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