INTRODUCCION:

Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones metabólicas. Todo el

metabolismo depende de reacciones catalizadas por enzimas, es por tal razón muy
importante adquirir conocimiento respecto a la acción de las enzimas y de las formas en
que le actividad de las enzimas puede ser alterada.

Un catalizador incrementa la velocidad a la que una reacción química alcanza el

equilibrio. El catalizador puede estar implicado en el proceso de roture y formación de
enlaces químicos durante la reacción, pero al finalizar la reacción permanece inalterado.

Una enzima es un catalizador biológico que lleva a cabo reacciones bioquímicas

a muy altas velocidades y con un elevado grado de especificidad; en su ausencia la
mayoría de las transformaciones químicas requeridas para mantener activas las células
tardarían. Su nombre proviene del griego y significa “en la levadura” ya que a fines del
siglo pasado, cuando se creó el término, se pensaba que estos compuestos sólo actuaban
en el interior de las células.

Todos tos animales y vegetales, al igual que los hon9os, levaduras y bacterias
sintetizan las enzimas; de hecho su acción está estrechamente ligada con cualquiera de
las etapas biológicas (nacimiento, germinación, desarrollo, crecimiento, reproducción,
senectud, muerte, etc) de todos los tejidos activos. Debido a esto los alimentos
contienen una gran variedad de enzimas endógenas que le provocan cambios benéficos
y dañinos, además de que previenen de las distintas contaminaciones microbianas. Por
esta razón es muy importante conocer las actividades enzimáticas de cada producto,
para así obtener ventajas de ellas y evitar los problemas indeseables que puede traer
consigo su presencia.
La enzimología así como las tecnologías que emplean enzimas pertenecen a la
era moderna; sin embargo, en la antigüedad, muchos pueblos utilizaban las hojas de
ciertas plantas para envolver diferentes derivados cárnicos; esto facilitaba la acción de
las proteasas vegetales (papaina, bromelina, ficina) sobre las proteínas animales y se
provocaba el ablandamiento de la carne. Asimismo, algunas tribus utilizaban el
estómago de los corderos para elaborar alimentos menos perecedores a partir de la leche
de distintas especies, ahora se sabe que la acción de la renina sobre las case provoca la
coagulación de la leche.

OBJETIVOS

- Evaluar la actividad enzimática de la amilasa y la renina.

- Determinar los factores que afectan la actividad enzimática.
III. REVISION BIBLIOGRÁFICA

Amilasas

Los alimentos ricos en almidón, como frutas (plátano), tubérculos (papas) y

cereales (higo, arroz, maíz, sorgo, avena, mijo, centeno), contienen gran número de
enzimas, cuya actividad continúa aún después de cosechados y almacenados.
Las amilasas son parte da las proteínas citoplasmáticas y que se han dividido en
das grandes grupos: alfa amilasa y la beta anmilasa. Cabe Indicar que en los cereales se
han identificado electroforéticamente más de 10 moléculas con esta actividad
amilolítica, lo que quiere decir que estas enzimas tienen verias isoenzimas.

La alfa amilasa es una endohidrolasa que actúa de manera aleatoria sobre los
enlaces internos  (1,4) de la amilasa y  de la amilo pectina, con lo cual se produce
dextrinas, se da el nombre de enzima licuante debido a que su presencia provoca la
rápida reducción de le viscosidad de las soluciones de almidón. Es capaz de romper las
uniones glucosídicas adyacentes a ambos lados del enlace  (1.6) de le amilo pectina,
aunque no ataca específicamente a este enlace.

La  amilasa hidroliza los enlaces  (14) a partir de los extremos no

reductores de la amilasa y del amilo pectina, y produce moléculas de maltosa; esta
actividad la clasifica consecuentemente como una exoenzima. Su acción se detiene al
llegar a las uniones  (1,6) de le amilo pectina y su nombre se refiere a que ocasione
una inversión del enlace alfa a beta y genere moléculas de beta amilasa.

Durante la maduración de cereales, como el trigo, la actividad de la alfa anillase

se incrementa considerablemente, se concentre en las cepas mas externes y disminuye
cuando alcanza le madurez, le amilasa también aumenta su actividad pero la mantiene
cuando alcanza su madurez.

Uso Industrial de las enzimas

De las miles de enzimas conocidas, sólo algunas se producen en escala industrial

para emplearse en la manufactura de alimentos como de las materias primas para su
elaboración.

El empleo de enzimas tiene muchas ventajas:

 Son de origen natural por lo tanto no deben ser tóxicas.

 Son muy específicas en su manera de actuar, por lo que no propician reacciones
secundarias indeseables.

Funcionan en condiciones moderadas de temperatura y pH y no requieren de

condiciones de procesamiento drásticas que pueden alterar la naturaleza del alimento, ni
de equipo muy costoso.
Actúa a bajas concentraciones

Su velocidad puede ser controlada al gustar el pH, la temperatura y le concentración de

enzimas.

Son fácilmente hiactives une vez alcanzadag el grado de transformación deseado.

Las enzimas industriales son de origen animal, vegetal y microbiológico.

Las enzimas:

Son grandes proteínas que aceleran las reacciones químicas. En su estructura

globular, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas, que aportan un
pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere el
sustrato, y donde se realiza la reacción.

Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con

exactitud. Este hecho asegura que la enzima no participa en reacciones equivocadas. La
enzima misma no se ve afectada por la reacción. Cuando los productos se liberan, la
enzima vuelve a unirse con un nuevo sustrato.
En este caso para la práctica se utilizo la enzima renina.

Utilizaclón de la amilasa

El uso mas importante de las amilasas es en la panificación, ya que hidrolizan el

almidón y producen los azúcares (glucosa y maltosa) que a su vez faciliten las
reacciones de oscurecimiento no enzimático que den origen al color en el horneado;
también favorecen la generación del anhidrido carbónico pues son sustratos fáciles para
las levaduras lo cual provoca et esponjamiento y por último mejora la textura del pan.
Cuajo, sustancia presente en el jugo gástrico de los mamíferos lactantes. Contiene una
enzima que coagula la leche, llamada renina o quimosina, el principio activo de las
preparaciones de cuajo utilizadas en la fabricación de queso y dulce de leche cuajada.
Los preparados comerciales de extractos de cuajo se elaboran a partir de la capa más
interna del cuarto estómago de los terneros.

MATERIALES Y METO DO

Materiales

- Tubos de ensayo
- Matraces
- Flotas
- Refrigeradora
- Leche
- Renina

Metodología

Actividad Enzimática de la Renina

Optimo: (sustrato pH, temperatura, concentración de enzima).

Tomar un vaso de 100 ml y poner 70 ml de leche fresca, calentar a 35 C adicionar 0.004

g de renina más una pizca de sal y dejar en reposo por l min.

Efecto del Sustrato:

En un vaso de 100 ml poner 70 ml de leche hervida y calentar hasta 35 C, adicionar

O.004g de renina más una pizca de sal, dejar en reposo 15 minutos

Efecto del pH y sustrato.

Tomar un vaso de 100 ml y poner 70 ml de leche hervida mas 0.006 gr de cloruro de

calcio y calentar a 35 C adicionar 0.004 gr de renina más una pizca de sal, dejar en
reposo 10 m.

Efecto de temperatura

Tomar un vaso de 100 ml poner 70 ml de leche fresca y llevar a refrigeración por10

min. Adicionar 0.004 gr de renina más pizca de sal y seguir manteniendo en
refrigeración por 10 min.
RESULTADOS:

70ml leche renina, sal

35 C cuajo

70ml leche renina, sal SO4Cu

10 min refriger. 10 min refriger no cuajo

70ml leche renina, sal

Hervida 35 C no cuajo

70ml leche renina, sal CaCl

Hervida 35 C cuajo
COCLUSION:

Bueno se llego a la conclusión que para que la leche se cuaje tiene que estar a
una temperatura de 35C y sin hervir, o sea fresca es ahí cuando la enzima renina actúa y
se lleva a cabo la reaccion enzimática. L a temperatura influye en la reaccion enzimaica.

BIBLIOFRAFIA

1. BADUI, S.1993. Química de los alimentos. Ed. Alhambra Mexicana

2. BENDER, D. 1995. Introducción a la Nutrición y Metabolismo. Edit. Asubie.

Zaragoza, España, 113—132 pp.
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